Домен гомологии кальпонина

Доступные структуры белков:
Пфам	структуры / ECOD
ПДБ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
ПДБ	1sjj B:33-136 1tjt A:46-149 1wku A:46-149 1sh5 B:186-293 1sh6 A:186-293 1mb8 A:180-282 1dxx A:16-119 1qag B:32-135 1rt8 A:386-495 1pxy B:393-498 1aoa :121-236 1wyp A:29-132 1h67 A:29-132 1wyn A:29-132 1ujo A:25-138 1wym A:25-137 1wyr A:4-111 1p2x A:42-148 1p5s A:42-148 1bkr A:174-278 1aa2 :174-278 1wyq A:178-281 1bhd A:151-254 1wyl A:509-612 1wjo A:517-624 1wyo A:15-116 1vka B:15-116 1ueg А:15-116 1pa7 А:15-116

Домен гомологии кальпонина (CH)
Домен гомологии кальпонина (CH)
	Структура решения домена гомологии кальпонина IQGAP1
Идентификаторы
Символ	Ч.
Пфам	ПФ00307
ИнтерПро	IPR001715
УМНЫЙ	Ч.
ПРОСИТ	PDOC00019
СКОП2	1aoa / SCOPe / SUPFAM
CDD	cd00014
Пфам
Доступные структуры белков:
Пфам	структуры / ECOD
ПДБ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
ПДБ	1sjj B:33-136 1tjt A:46-149 1wku A:46-149 1sh5 B:186-293 1sh6 A:186-293 1mb8 A:180-282 1dxx A:16-119 1qag B:32-135 1rt8 A:386-495 1pxy B:393-498 1aoa :121-236 1wyp A:29-132 1h67 A:29-132 1wyn A:29-132 1ujo A:25-138 1wym A:25-137 1wyr A:4-111 1p2x A:42-148 1p5s A:42-148 1bkr A:174-278 1aa2 :174-278 1wyq A:178-281 1bhd A:151-254 1wyl A:509-612 1wjo A:517-624 1wyo A:15-116 1vka B:15-116 1ueg А:15-116 1pa7 А:15-116

Домен белка

Домен гомологии кальпонина (или домен CH) представляет собой семейство доменов связывания актина , обнаруженных как в белках цитоскелета, так и в белках сигнальной трансдукции. ^[2] Длина домена составляет около 100 аминокислот, и он состоит из четырех альфа-спиралей. ^[3] Он включает в себя следующие группы доменов связывания актина:

Актининовый тип (включая спектрин, фимбрин, ABP-280)
Кальпониновый тип

Подробный обзор белков, содержащих этот тип актин-связывающих доменов, приведен в ^{[4] .}

Домен CH участвует в связывании актина у некоторых членов семейства. Однако в кальпонинах есть доказательства того, что домен CH не участвует в его связывающей активности актина. ^[5] Большинство белков имеют две копии домена CH, однако некоторые белки, такие как кальпонин и человеческий протоонкоген vav ( P15498 ), имеют только одну копию. Структура примера домена CH была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . ^[6]

Примеры

Гены человека, кодирующие белки, содержащие домен гомологии кальпонина, включают:

ACTN1 , ACTN2 , ACTN3 , ACTN4 , ARHGEF6 , ARHGEF7 , ASPM ,
КЛМН, CNN1 , CNN2 , CNN3 ,
DIXDC1 , ДМД , ДСТ ,
EHBP1, EHBP1L1,
ФЛНА , ФЛНБ , ФЛНК,
ГАЗ2 , ГАЗ2Л1 , ГАЗ2Л2, ГАЗ2Л3,
IQGAP1 , IQGAP2 , IQGAP3,
LCP1 , LIMCH1 , LMO7 , LRCH1, LRCH2, LRCH3, LRCH4 ,
MACF1 , MAPRE1 , MAPRE2 , MAPRE3 , MICAL1 , MICAL2 , MICAL2PV1, MICAL2PV2, MICAL3 , MICALL1 , MICALL2,
НАВ2 , НАВ3,
ПАРВА , ПАРВБ , ПАРВГ , ПЛЕК1 , ПЛС1 , ПЛС3 , ПП14183,
SMTN , SMTNL2, SPECC1 , SPECC1L, SPNB4, SPTB , SPTBN1 , SPTBN2 , SPTBN4 , SPTBN5 , SYNE1 , SYNE2 ,
ТЭГЛН , ТЭГЛН2 , ТЭГЛН3 ,
УТРН и
ВАВ1 , ВАВ2 , ВАВ3

Ссылки

^ PDB : 2RR8 ; Umemoto R, Nishida N, Ogino S, Shimada I (сентябрь 2010 г.). "ЯМР-структура домена гомологии кальпонина человеческого IQGAP1 и ее влияние на режим распознавания актина". J. Biomol. NMR . 48 (1): 59– 64. doi :10.1007/s10858-010-9434-8. PMID 20644981. S2CID 25649748.
^ Сарасте М, Кастресана Дж (1995). «Связывается ли Vav с F-актином через домен CH?». FEBS Lett . 374 (2): 149– 151. doi :10.1016/0014-5793(95)01098-Y. PMID 7589522. S2CID 29667309.
^ Коренбаум, Э.; Риверо, Ф. (сентябрь 2002 г.). «Краткий обзор доменов гомологии кальпонина». J Cell Sci . 115 (Pt 18): 3543–5 . CiteSeerX 10.1.1.608.8653 . doi : 10.1242/jcs.00003. PMID 12186940. S2CID 38137068.
^ Hartwig JH (1995). "Актин-связывающие белки. 1: Суперсемейство спектринов". Protein Prof. 2 ( 7): 703–800 . PMID 7584474.
^ Gimona M, Mital R (1998). «Единственный домен CH кальпонина не является ни достаточным, ни необходимым для связывания F-актина». J. Cell Sci . 111 : 1813–1821 . PMID 9625744.
^ Сарасте М., Каруго К.Д., Бануэлос С. (1997). «Кристаллическая структура домена гомологии кальпонина». Nat. Struct. Biol . 4 (3): 175– 179. doi :10.1038/nsb0397-175. PMID 9164454. S2CID 1428195.

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR001715

[pmid20644981-1] PDB : 2RR8 ; Umemoto R, Nishida N, Ogino S, Shimada I (сентябрь 2010 г.). "ЯМР-структура домена гомологии кальпонина человеческого IQGAP1 и ее влияние на режим распознавания актина". J. Biomol. NMR . 48 (1): 59– 64. doi :10.1007/s10858-010-9434-8. PMID 20644981. S2CID 25649748.

[PUB00001696-2] Сарасте М, Кастресана Дж (1995). «Связывается ли Vav с F-актином через домен CH?». FEBS Lett . 374 (2): 149– 151. doi :10.1016/0014-5793(95)01098-Y. PMID 7589522. S2CID 29667309.

[Korenbaum-2002-3] Коренбаум, Э.; Риверо, Ф. (сентябрь 2002 г.). «Краткий обзор доменов гомологии кальпонина». J Cell Sci . 115 (Pt 18): 3543–5 . CiteSeerX 10.1.1.608.8653 . doi : 10.1242/jcs.00003. PMID 12186940. S2CID 38137068.

[PUB00004975-4] Hartwig JH (1995). "Актин-связывающие белки. 1: Суперсемейство спектринов". Protein Prof. 2 ( 7): 703–800 . PMID 7584474.

[PUB00003095-5] Gimona M, Mital R (1998). «Единственный домен CH кальпонина не является ни достаточным, ни необходимым для связывания F-актина». J. Cell Sci . 111 : 1813–1821 . PMID 9625744.

[PUB00003938-6] Сарасте М., Каруго К.Д., Бануэлос С. (1997). «Кристаллическая структура домена гомологии кальпонина». Nat. Struct. Biol . 4 (3): 175– 179. doi :10.1038/nsb0397-175. PMID 9164454. S2CID 1428195.