Флуорофор
Агенты, испускающие свет после возбуждения светом
Клетка человека, меченая флуорофором .

Флуорофор (или флуорохром , аналогично хромофору ) — это флуоресцентное химическое соединение , которое может повторно излучать свет при возбуждении светом. Флуорофоры обычно содержат несколько комбинированных ароматических групп или плоских или циклических молекул с несколькими π-связями . [1]

Флуорофоры иногда используются отдельно, как трассер в жидкостях, как краситель для окрашивания определенных структур, как субстрат ферментов или как зонд или индикатор (когда на его флуоресценцию влияют такие аспекты окружающей среды, как полярность или ионы). В более общем смысле они ковалентно связаны с макромолекулами , выступая в качестве маркеров (или красителей, или меток, или репортеров) для аффинных или биоактивных реагентов ( антител , пептидов, нуклеиновых кислот). Флуорофоры в частности используются для окрашивания тканей, клеток или материалов в различных аналитических методах, таких как флуоресцентная визуализация и спектроскопия .

Флуоресцеин , через его амино -реактивное изотиоцианатное производное флуоресцеинизотиоцианат (FITC), был одним из самых популярных флуорофоров. От маркировки антител, приложения распространились на нуклеиновые кислоты благодаря карбоксифлуоресцеину . Другие исторически распространенные флуорофоры - производные родамина (TRITC), кумарина и цианина . [2] Более новые поколения флуорофоров, многие из которых являются запатентованными, часто работают лучше, будучи более фотостабильными, более яркими или менее чувствительными к pH , чем традиционные красители с сопоставимым возбуждением и испусканием. [3] [4]

Флуоресценция

Флуорофор поглощает световую энергию определенной длины волны и переизлучает свет на более длинной длине волны. Поглощенные длины волн , эффективность передачи энергии и время до испускания зависят как от структуры флуорофора, так и от его химического окружения, поскольку молекула в возбужденном состоянии взаимодействует с окружающими молекулами. Длины волн максимального поглощения (≈ возбуждения) и испускания (например, поглощение/испускание = 485 нм/517 нм) являются типичными терминами, используемыми для обозначения данного флуорофора, но может быть важен для рассмотрения весь спектр. Спектр длин волн возбуждения может быть очень узкой или более широкой полосой, или он может полностью выходить за пределы уровня отсечки. Спектр испускания обычно более резкий, чем спектр возбуждения, и он имеет большую длину волны и, соответственно, более низкую энергию. Энергии возбуждения варьируются от ультрафиолетового до видимого спектра , а энергии испускания могут продолжаться от видимого света до ближней инфракрасной области.

Основными характеристиками флуорофоров являются:

  • Максимальная длина волны возбуждения и испускания (выраженная в нанометрах (нм)): соответствует пику в спектрах возбуждения и испускания (обычно по одному пику).
  • Молярный коэффициент поглощения (в моль −1 см −1 ): связывает количество поглощенного света на заданной длине волны с концентрацией флуорофора в растворе.
  • Квантовый выход : эффективность передачи энергии от падающего света к испускаемой флуоресценции (количество испускаемых фотонов на поглощенные фотоны).
  • Время жизни (в пикосекундах): длительность возбужденного состояния флуорофора перед возвращением в основное состояние. Это время, необходимое для распада популяции возбужденных флуорофоров до 1/ e (≈0,368) от исходного количества.
  • Сдвиг Стокса : разница между максимальной длиной волны возбуждения и максимальной длиной волны испускания.
  • Темная фракция : доля молекул, неактивных в излучении флуоресценции. Для квантовых точек длительная микроскопия одиночных молекул показала, что 20-90% всех частиц никогда не испускают флуоресценцию. [5] С другой стороны, сопряженные полимерные наночастицы (Pdots) почти не показывают темной фракции в своей флуоресценции. [6] Флуоресцентные белки могут иметь темную фракцию из-за неправильного сворачивания белка или дефектного образования хромофора. [7]

Эти характеристики обуславливают другие свойства, включая фотообесцвечивание или фоторезистентность (потерю флуоресценции при непрерывном световом возбуждении). Следует учитывать и другие параметры, такие как полярность молекулы флуорофора, размер и форма флуорофора (т. е. для поляризационного паттерна флуоресценции) и другие факторы, которые могут изменить поведение флуорофоров.

Флуорофоры также можно использовать для гашения флуоресценции других флуоресцентных красителей или для передачи их флуоресценции на еще более длинные волны .

Размер (молекулярная масса)

Большинство флуорофоров представляют собой органические небольшие молекулы из 20–100 атомов (200–1000 дальтон ; молекулярная масса может быть выше в зависимости от привитых модификаций и сопряженных молекул), но существуют также гораздо более крупные природные флуорофоры, которые являются белками : зеленый флуоресцентный белок (GFP) имеет массу 27 кДа , а несколько фикобилипротеинов (PE, APC...) имеют массу ≈240 кДа. По состоянию на 2020 год наименьшим известным флуорофором был объявлен 3-гидроксиизоникотинальдегид , соединение из 14 атомов и всего 123 Да. [8]

Флуоресцентные частицы, такие как квантовые точки (диаметром 2–10 нм, 100–100 000 атомов), также считаются флуорофорами. [9]

Размер флуорофора может стерически затруднять перемещение меченой молекулы и влиять на полярность флуоресценции.

Семьи

Флуоресценция различных веществ в УФ-свете. Зеленый — флуоресцеин , красный — родамин В , желтый — родамин 6G , синий — хинин , фиолетовый — смесь хинина и родамина 6G. Растворы имеют концентрацию около 0,001% в воде.

Молекулы флуорофора могут использоваться как самостоятельно, так и служить флуоресцентным мотивом функциональной системы. На основе молекулярной сложности и синтетических методов молекулы флуорофора можно в целом разделить на четыре категории: белки и пептиды, небольшие органические соединения, синтетические олигомеры и полимеры и многокомпонентные системы. [10] [11]

Флуоресцентные белки GFP, YFP и RFP (зеленый, желтый и красный соответственно) могут быть присоединены к другим специфическим белкам с образованием белка слияния , синтезируемого в клетках после трансфекции подходящего плазмидного носителя.

Небелковые органические флуорофоры принадлежат к следующим основным химическим семействам:

Эти флуорофоры флуоресцируют из-за делокализованных электронов , которые могут перепрыгивать через полосу и стабилизировать поглощенную энергию. Например, бензол , один из простейших ароматических углеводородов, возбуждается при 254 нм и излучает при 300 нм. [12] Это отличает флуорофоры от квантовых точек, которые являются флуоресцентными полупроводниковыми наночастицами .

Они могут быть присоединены к белкам к определенным функциональным группам, таким как аминогруппы ( активный эфир , карбоксилат , изотиоцианат , гидразин ), карбоксильные группы ( карбодиимид ), тиол ( малеимид , ацетилбромид ) и органический азид (с помощью клик-химии или неспецифически ( глутаральдегид )).

Кроме того, могут присутствовать различные функциональные группы, которые изменяют их свойства, такие как растворимость, или придают особые свойства, такие как бороновая кислота , которая связывается с сахарами, или несколько карбоксильных групп, чтобы связываться с определенными катионами. Когда краситель содержит электронодонорную и электроноакцепторную группы на противоположных концах ароматической системы, этот краситель, вероятно, будет чувствителен к полярности окружающей среды ( сольватохромный ), поэтому его называют чувствительным к окружающей среде. Часто красители используются внутри клеток, которые непроницаемы для заряженных молекул; в результате этого карбоксильные группы преобразуются в сложный эфир, который удаляется эстеразами внутри клеток, например, фура-2АМ и флуоресцеин-диацетат.

Следующие семейства красителей являются группами товарных знаков и не обязательно имеют структурное сходство.

Ядра эндотелиальных клеток легочной артерии крупного рогатого скота, окрашенные в синий цвет с помощью DAPI , митохондрии, окрашенные в красный цвет с помощью MitoTracker Red CMXRos, и F-актин, окрашенный в зеленый цвет с помощью фаллоидина Alexa Fluor 488 и полученный с помощью флуоресцентного микроскопа.
  • Краситель CF (Биотиум)
  • Зонды DRAQ и CyTRAK (BioStatus)
  • BODIPY ( Invitrogen )
  • EverFluor (Сетарэ Биотех)
  • Алекса Флюор (Invitrogen)
  • Белла Флюор (Setareh Biotech)
  • DyLight Fluor (Thermo Scientific, Пирс)
  • Атто и Трейси ( Сигма Олдрич )
  • FluoProbes ( Интерхим )
  • Красители Аббериор (Abberior)
  • Красители DY и MegaStokes (Dyomics)
  • Сульфо-цианидные красители (Cyandye)
  • HiLyte Fluor (AnaSpec)
  • Seta, SeTau и Square Dyes (SETA BioMedicals)
  • Красители Quasar и Cal Fluor ( Biosearch Technologies )
  • Красители SureLight ( APC , RPE PerCP , фикобилисомы ) (Columbia Biosciences)
  • APC, APCXL, RPE, BPE (Phyco-Biotech, Greensea, Prozyme, Flogen)
  • Красители Vio (Miltenyi Biotec)

Примеры часто встречающихся флуорофоров

Реактивные и конъюгированные красители

КрасительЭкс (нм)Эм (нм)МВтПримечания
Гидроксикумарин325386331Сукцинимидиловый эфир
Аминокумарин350445330Сукцинимидиловый эфир
Метоксикумарин360410317Сукцинимидиловый эфир
Каскадный синий(375);401423596Гидразид
Тихоокеанский синий403455406Малеимид
Тихоокеанский оранжевый403551
3-гидроксиизоникотинальдегид385525123QY 0,15; pH-чувствительный
Люцифер желтый425528
НБД466539294НБД-X
R-фикоэритрин (ПЭ)480;565578240 тыс.
Конъюгаты PE-Cy5480;565;650670он же Cychrome, R670, Tri-Color, Quantum Red
Конъюгаты PE-Cy7480;565;743767
Красный 613480;565613PE-Техас Красный
ПерКП49067535кДаПеридинин хлорофилловый белок
ТруРед490,675695Конъюгат PerCP-Cy5.5
FluorX494520587(GE Healthcare)
Флуоресцеин495519389FITC; pH-чувствительный
BODIPY-FL503512
G-краситель100498524подходит для маркировки белков и электрофореза
G-краситель200554575подходит для маркировки белков и электрофореза
G-краситель300648663подходит для маркировки белков и электрофореза
G-краситель400736760подходит для маркировки белков и электрофореза
Cy2489506714QY 0,12
Cy3(512);550570;(615)767QY 0,15
Cy3B558572;(620)658КГ 0,67
Cy3.5581594;(640)1102QY 0,15
Cy5(625);650670792КГ 0,28
Cy5.56756941272QY 0,23
Cy7743767818КГ 0,28
ТРИТЦ547572444ТРИТЦ
X-Родамин570576548XRITC
Лиссамин Родамин B570590
Техасский красный589615625Сульфонилхлорид
Аллофикоцианин (APC)650660104 тыс.
Конъюгаты APC-Cy7650;755767Далеко-красный

Сокращения:

Красители нуклеиновых кислот

КрасительЭкс (нм)Эм (нм)МВтПримечания
Хехст 33342343483616АТ-селективный
ДАПИ345455АТ-селективный
Хехст 33258345478624АТ-селективный
СИТОКС синий431480~400ДНК
Хромомицин А3445575CG-селективный
Митрамицин445575
ЙО-ЙО-14915091271
Бромистый этидий210;285605394в водном растворе
GelRed290;5205951239Нетоксичный заменитель бромистого этидия
Акридиновый оранжевый503530/640ДНК/РНК
СИТОКС зеленый504523~600ДНК
ТОТО-1, ТО-ПРО-1509533Витальное окрашивание, TOTO: цианиновый димер
TO-PRO: Цианиновый мономер
Тиазол оранжевый510530
CyTRAK оранжевый520615-(Биостатус) (красное возбуждение темное)
Пропидий йодид (ПИ)536617668.4
СПД 751543;590712;607472ДНК (543ex/712em), РНК (590ex/607em)
7-ААД5466477-аминоактиномицин D, CG-селективный
СИТОКС оранжевый547570~500ДНК
ТОТО-3, ТО-ПРО-3642661
DRAQ5600/647697413(Биостатус) (возбуждение может быть использовано до 488)
DRAQ7599/644694~700(Биостатус) (возбуждение может быть использовано до 488)

Красители для определения функций клеток

КрасительЭкс (нм)Эм (нм)МВтПримечания
Индо-1361/330490/4051010Эфир AM, с низким/высоким содержанием кальция (Ca 2+ )
Флуо-3506526855Эфир AM. pH > 6
Флюо-4491/4945161097Эфир АМ. pH 7,2
DCFH5055355292'7'Дихродигидрофлуоресцеин, окисленная форма
ДХР505534346Дигидрородамин 123, окисленная форма, свет катализирует окисление
СНАРФ548/579587/635рН 6/9

Флуоресцентные белки

КрасительЭкс (нм)Эм (нм)МВтQYБРПСПримечания
GFP (мутация Y66H)360442
GFP (мутация Y66F)360508
ЭБФП3804400,180,27мономер
EBFP238344820мономер
Лазурит38344715мономер
GFPuv385508
Т-Сапфир3995110,602625слабый димер
Лазурный4334750,622736слабый димер
мКФП4334750,401364мономер
mБирюзовый24344740,9328мономер
ECFP4344770,153
CyPet4354770,511859слабый димер
GFP (мутация Y66W)436485
mKeima-Red4406200,243мономер (МБЛ)
ТегCFP45848029димер (Евроген)
AmCyan14584890,7529тетрамер, (Clontech)
mTFP146249254димер
GFP (мутация S65A)471504
Мидорииши Циан4724950.925димер (МБЛ)
Дикий тип GFP396,47550826 тыс.0,77
GFP (мутация S65C)479507
ТурбоGFP48250226 тыс.0,5337димер, (Евроген)
ТегGFP48250534мономер (Евроген)
GFP (мутация S65L)484510
Изумруд4875090,68390,69слабый димер, (Invitrogen)
GFP (мутация S65T)488511
EGFP48850726 тыс.0,6034174слабый димер, (Clontech)
Азами Грин4925050,7441мономер (МБЛ)
ZsGreen1493505105 тыс.0,9140тетрамер, (Clontech)
ТегYFP50852447мономер (Евроген)
EYFP51452726 тыс.0,615160слабый димер, (Clontech)
Топаз51452757мономер
Венера5155280,575315слабый димер
mЦитрин5165290,765949мономер
YPet5175300,778049слабый димер
ТурбоYFP52553826 тыс.0,5355.7димер, (Евроген)
ZsЖелтый15295390,6513тетрамер, (Clontech)
Кусабира Апельсин5485590,6031мономер (МБЛ)
mОранжевый5485620,69499мономер
Аллофикоцианин (APC)652657,5105 кДа0,68гетеродимер, сшитый [13]
мКО5485590,6031122мономер
ТурбоРФП55357426 тыс.0,6762димер, (Евроген)
tdТомат5545810,699598тандемный димер
TagRFP55558450мономер (Евроген)
Мономер DsRed556586~28 тыс.0.13.516мономер, (Clontech)
DsRed2 («ЗП»)563582~110 тыс.0,5524(Клонтек)
mКлубника5745960,292615мономер
ТурбоFP60257460226 тыс.0,3526димер, (Евроген)
AsRed2576592~110 тыс.0,2113тетрамер, (Clontech)
mRFP1584607~30 тыс.0,25мономер, ( лаборатория Tsien )
J-красный5846100.208.813димер
R-фикоэритрин (RPE)565 >498573250 кДа0,84гетеротример [13]
B-фикоэритрин (BPE)545572240 кДа0,98гетеротример [13]
mCherry5876100,221696мономер
HcRed1588618~52 тыс.0,030,6димер, (Clontech)
Катюша58863523димер
П3614662~10 000 кДакомплекс фикобилисом [13]
Перидин хлорофилл (PerCP)48367635 кДатример [13]
mKate (ТегFP635)58863515мономер (Евроген)
ТурбоFP63558863526 тыс.0,3422димер, (Евроген)
mPlum59064951,4 тыс.0.104.153
мМалина5986250,1513мономер, более быстрый фотоотбеливатель, чем mPlum
mСкарлет5695940,7071277мономер [14]

Усовершенствованные флуоресцентные белки

StayGold и mStayGold — это усовершенствованные флуоресцентные белки, которые внесли значительный вклад в область визуализации живых клеток. StayGold, известный своей высокой фотостабильностью и яркостью, изначально был разработан как димерный флуоресцентный белок, который, несмотря на свою эффективность, создавал проблемы, связанные с точностью агрегации и маркировки. [15] Для устранения этих ограничений mStayGold был разработан как мономерный вариант, что повысило его полезность в точной маркировке белков. mStayGold демонстрирует превосходную фотостабильность, сохраняя флуоресценцию в условиях высокой освещенности и демонстрирует повышенную яркость по сравнению с его предыдущим вариантом StayGold. Кроме того, он созревает быстрее, что позволяет быстрее получать изображения после трансфекции. Эти достижения делают mStayGold универсальным инструментом для различных приложений, включая отслеживание отдельных молекул и визуализацию с высоким разрешением динамических клеточных процессов, тем самым расширяя возможности флуоресцентного белка в биологических исследованиях. [16]

Сокращения:

Приложения

Флуорофоры имеют особое значение в области биохимии и изучения белков , например, в иммунофлуоресценции , анализе клеток, [17] иммуногистохимии , [3] [18] и сенсорах малых молекул . [19] [20]

Использование за пределами естественных наук

Флуоресцентный морской краситель

Флуоресцентные красители нашли широкое применение в промышленности под названием «неоновые цвета», например:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хуан Карлос Стокерт, Альфонсо Бласкес-Кастро (2017). «Глава 3 Красители и флуорохромы». Флуоресцентная микроскопия в науках о жизни . Bentham Science Publishers. стр.  61–95 . ISBN 978-1-68108-519-7. Получено 24 декабря 2017 г. .
  2. ^ Rietdorf J (2005). Микроскопические методы. Достижения в области биохимической инженерии / Биотехнологии. Берлин: Springer. С.  246– 9. ISBN 3-540-23698-8. Получено 13 декабря 2008 г.
  3. ^ ab Tsien RY; Waggoner A (1995). "Флуорофоры для конфокальной микроскопии". В Pawley JB (ред.). Справочник по биологической конфокальной микроскопии . Нью-Йорк: Plenum Press. С.  267–74 . ISBN 0-306-44826-2. Получено 13 декабря 2008 г.
  4. ^ Lakowicz, JR (2006). Принципы флуоресцентной спектроскопии (3-е изд.). Springer. стр. 954. ISBN 978-0-387-31278-1.
  5. ^ Pons T, Medintz IL, Farrell D, Wang X, Grimes AF, English DS, Berti L, Mattoussi H (2011). «Исследования колокализации отдельных молекул проливают свет на идею полностью излучающих по сравнению с темными одиночными квантовыми точками». Small . 7 (14): 2101– 2108. doi :10.1002/smll.201100802. PMID  21710484.
  6. ^ Koner AL, Krndija D, Hou Q, Sherratt DJ, Howarth M (2013). «Гидрокси-терминированные сопряженные полимерные наночастицы имеют близкую к единице яркую фракцию и обнаруживают холестерин-зависимость нанодоменов IGF1R». ACS Nano . 7 (2): 1137– 1144. doi : 10.1021/nn3042122 . PMC 3584654. PMID  23330847 . 
  7. ^ Garcia-Parajo MF, Segers-Nolten GM, Veerman JA, Greve J, van Hulst NF (2000). "Динамика флуоресцентного излучения в одиночных молекулах зеленого флуоресцентного белка в реальном времени под действием света". PNAS . 97 (13): 7237– 7242. Bibcode :2000PNAS...97.7237G. doi : 10.1073/pnas.97.13.7237 . PMC 16529 . PMID  10860989. 
  8. ^ Козенс, Том (2020-12-16). «Флуоресцентная молекула побила рекорд размера для красителей, излучающих зеленое излучение». chemistryworld.com . Получено 2021-12-03 .
  9. ^ Li Z, Zhao X, Huang C, Gong X (2019). «Последние достижения в области зеленого производства люминесцентных солнечных концентраторов с использованием нетоксичных квантовых точек в качестве флуорофоров». J. Mater. Chem. C. 7 ( 40): 12373– 12387. doi :10.1039/C9TC03520F. S2CID  203003761.
  10. ^ Лю, Дж.; Лю, Ч.; Хе, В. (2013), «Флуорофоры и их применение в качестве молекулярных зондов в живых клетках», Curr. Org. Chem. , 17 (6): 564– 579, doi :10.2174/1385272811317060003
  11. ^ Хуан Карлос Стокерт, Альфонсо Бласкес-Кастро (2017). «Глава 4 Флуоресцентные метки». Флуоресцентная микроскопия в науках о жизни . Bentham Science Publishers. стр.  96–134 . ISBN 978-1-68108-519-7. Получено 24 декабря 2017 г. .
  12. ^ Omlc.ogi.edu
  13. ^ abcde Колумбийский биологический факультет
  14. ^ Биндельс, Дафна С.; Хаарбош, Линдси; ван Вирен, Лаура; Постма, Мартен; Визе, Катрин Э.; Мастоп, Марике; Омонье, Сильвен; Готард, Гийом; Руайан, Антуан; Хинк, Марк А.; Гаделла, Теодор WJ (январь 2017 г.). «mScarlet: яркий мономерный красный флуоресцентный белок для клеточной визуализации». Природные методы . 14 (1): 53–56 . doi :10.1038/nmeth.4074. ISSN  1548-7105. PMID  27869816. S2CID  3539874.
  15. ^ Хирано, Масахико; Андо, Рёко; Симозоно, Сатоши; Сугияма, Маю; Такеда, Норио; Курокава, Хироши; Дегучи, Рюсаку; Эндо, Кадзуки; Хага, Кей; Такай-Тодака, Рэйко; Инаура, Сюнсукэ; Мацумура, Юта; Хама, Хироши; Окада, Ясуси; Фудзивара, Такахиро (июль 2022 г.). «Высокофотостабильный и ярко-зеленый флуоресцентный белок». Природная биотехнология . 40 (7): 1132–1142 . doi : 10.1038/s41587-022-01278-2. ISSN  1546-1696. ПМЦ 9287174 . ПМИД  35468954. 
  16. ^ Андо, Рёко; Симозоно, Сатоши; Назад, Хидео; Такаги, Масатоши; Сугияма, Маю; Курокава, Хироши; Хирано, Масахико; Ниино, Юсуке; Уэно, Го; Исидате, Фумиёси; Фудзивара, Такахиро; Окада, Ясуси; Ямамото, Масаки; Мияваки, Ацуши (апрель 2024 г.). «Варианты StayGold для молекулярного синтеза и мембранного нацеливания». Природные методы . 21 (4): 648–656 . doi : 10.1038/s41592-023-02085-6. ISSN  1548-7105. ПМЦ 11009113 . ПМИД  38036853. 
  17. ^ Сирбу, Думитру; Лули, Саймир; Лесли, Джек; Окли, Фиона; Беннистон, Эндрю К. (2019). «Улучшенная in vivo оптическая визуализация воспалительного ответа на острое повреждение печени у мышей C57BL/6 с использованием очень яркого ближнего инфракрасного красителя BODIPY». ChemMedChem . 14 (10): 995–999 . doi :10.1002/cmdc.201900181. ISSN  1860-7187. PMID  30920173. S2CID  85544665.
  18. ^ Таки, Масаясу (2013). «Глава 5. Визуализация и обнаружение кадмия в клетках». В Astrid Sigel; Helmut Sigel; Roland KO Sigel (ред.). Кадмий: от токсикологии к эссенциальности . Ионы металлов в науках о жизни. Том 11. Springer. стр.  99– 115. doi :10.1007/978-94-007-5179-8_5. PMID  23430772.
  19. ^ Сирбу, Думитру; Бутчер, Джон Б.; Уодделл, Пол Г.; Андрас, Питер; Беннистон, Эндрю К. (18.09.2017). «Локально возбужденные состояния с передачей заряда состояния сопряженных красителей как оптически чувствительные зонды активации нейронов» (PDF) . Химия — европейский журнал . 23 (58): 14639– 14649. doi :10.1002/chem.201703366. ISSN  0947-6539. PMID  28833695.
  20. ^ Цзян, Сицянь; Ван, Линфэй; Кэрролл, Шайна Л.; Чэнь, Цзяньвэй; Ван, Мэн Ч.; Ван, Цзинь (2018-08-20). «Проблемы и возможности использования флуоресцентных зондов малых молекул в приложениях окислительно-восстановительной биологии». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 29 (6): 518– 540. doi :10.1089/ars.2017.7491. ISSN  1523-0864. PMC 6056262. PMID 29320869  . 
  • База данных флуоресцентных красителей
  • Таблица флуорохромов
  • Справочник по молекулярным зондам — всеобъемлющий ресурс по флуоресцентной технологии и ее применению.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Флуорофор&oldid=1273987875"