E-селектин
Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens

СЕЛЕ
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSELE , CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2, селектин E, селектин-е
Внешние идентификаторыОМИМ : 131210; МГИ : 98278; Гомологен : 389; GeneCards : SELE; OMA :SELE – ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

6401

20339

Ансамбль

ENSG00000007908

ENSMUSG00000026582

UniProt

Р16581

Q00690

РефСек (мРНК)

NM_000450

NM_011345

RefSeq (белок)

NP_000441

NP_035475

Местоположение (UCSC)Хр 1: 169.72 – 169.76 МбХр 1: 163.88 – 163.89 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

E-селектин , также известный как CD62 антиген-подобный член семейства E (CD62E), молекула адгезии эндотелиальных лейкоцитов 1 (ELAM-1) или молекула адгезии лейкоцитов и эндотелиальных клеток 2 (LECAM2), представляет собой молекулу клеточной адгезии селектина, экспрессируемую только на эндотелиальных клетках, активированных цитокинами . Как и другие селектины , он играет важную роль в воспалении . У людей E-селектин кодируется геном SELE . [ 5]

Структура

E-селектин имеет кассетную структуру: N-концевой , домен лектина C-типа , домен, подобный EGF (эпидермальному фактору роста), 6 единиц домена Sushi (повтор SCR), трансмембранный домен (TM) и внутриклеточный цитоплазматический хвост (cyto). Трехмерная структура области связывания лиганда человеческого E-селектина была определена с разрешением 2,0 Å в 1994 году. [6] Структура показывает ограниченный контакт между двумя доменами и координацию Ca 2+, не предсказанную для других лектинов C-типа. Анализ структуры/функции указывает на определенную область и специфические боковые цепи аминокислот, которые могут быть вовлечены в связывание лиганда. E-селектин, связанный с тетрасахаридом сиалил-Льюис X (SLe X ; NeuNAcα2,3Galβ1,4[Fucα1,3]GlcNAc), был решен в 2000 году. [7]

Ген и регуляция

У людей E-селектин кодируется геном SELE . Его домен лектина C-типа, EGF-подобный, SCR-повторы и трансмембранные домены кодируются отдельными экзонами, тогда как цитозольный домен E-селектина происходит из двух экзонов. Локус E-селектина фланкирует локус L-селектина на хромосоме 1. [8]

В отличие от P-селектина , который хранится в везикулах, называемых тельцами Вайбеля-Паладе , E-селектин не хранится в клетке и должен быть транскрибирован, транслирован и транспортирован на поверхность клетки. Выработка E-селектина стимулируется экспрессией P-селектина, который, в свою очередь, стимулируется фактором некроза опухоли α ( TNFα ), интерлейкином-1 ( IL-1 ) и липополисахаридом ( LPS ). [9] [10] Для экспрессии E-селектина на поверхности эндотелиальной клетки требуется около двух часов после распознавания цитокином . Максимальная экспрессия E-селектина происходит примерно через 6–12 часов после стимуляции цитокином, и уровни возвращаются к исходному уровню в течение 24 часов. [10]

Также обнаружено, что сдвиговые силы влияют на экспрессию E-селектина. Высокий ламинарный сдвиг усиливает острый ответ эндотелиальных клеток на интерлейкин-1β в наивных или обусловленных сдвигом эндотелиальных клетках, что может быть обнаружено в патологических условиях ишемического/ реперфузионного повреждения, одновременно обеспечивая быстрое снижение регуляции E-селектина для защиты от хронического воспаления. [11]

Было обнаружено, что фитоэстрогены , растительные соединения с эстрогеноподобной биологической активностью, такие как генистеин , формононетин , биоханин А и даидзеин , а также смесь этих фитоэстрогенов способны снижать уровень E-селектина, а также VCAM-1 и ICAM-1 на поверхности клеток и в культуральном супернатанте. [12]

Лиганды

E-селектин распознает и связывается с сиалилированными углеводами, присутствующими на поверхностных белках определенных лейкоцитов . Лиганды E-селектина экспрессируются нейтрофилами, моноцитами, эозинофилами, эффекторными Т-лимфоцитами памяти и естественными клетками-киллерами . Каждый из этих типов клеток обнаруживается в острых и хронических воспалительных участках в сочетании с экспрессией E-селектина, что позволяет предположить участие E-селектина в привлечении этих клеток в такие воспалительные участки.

Эти углеводы включают в себя членов семейств Льюис X и Льюис A, обнаруженных в моноцитах , гранулоцитах и ​​Т-лимфоцитах . [13]

Гликопротеин ESL-1, присутствующий на нейтрофилах и миелоидных клетках, был первым описанным контррецептором для E-селектина. Это вариант тирозинкиназного гликорецептора FGF, что повышает вероятность того, что его связывание с E-селектином участвует в инициировании сигнализации в связанных клетках.

Гликопротеиновый лиганд-1 P-селектина ( PSGL-1 ), полученный из человеческих нейтрофилов, также является высокоэффективным лигандом для экспрессируемого эндотелием E-селектина в условиях потока. [14] Он опосредует перемещение лейкоцитов по активированному эндотелию, окружающему воспаленную ткань.

Как ESL-1, так и PSGL-1 должны нести сиалил Льюис a/x для связывания E/P-селектинов. [15]

Обнаружено, что E-селектин опосредует адгезию опухолевых клеток к эндотелиальным клеткам, связываясь с лигандами E-селектина на опухолевых клетках. Лиганды E-селектина также играют роль в метастазах рака. Роль этих двух лигандов E-селектина в метастазах in vivo плохо определена и еще не доказана. PSGL-1 был обнаружен на поверхности костно-метастатических опухолевых клеток простаты, что позволяет предположить, что он может играть функциональную роль в костном тропизме опухолевых клеток простаты. [16]

В раковых клетках CD44 , рецептор смерти-3 (DR3), LAMP1 и LAMP2 были идентифицированы как лиганды E-селектина, присутствующие в клетках рака толстой кишки, [17] а CD44v, Mac2-BP и ганглиозиды были идентифицированы как лиганды E-селектина, присутствующие в клетках рака молочной железы. [18] [19] [20]

На человеческих нейтрофилах гликосфинголипид NeuAcα2-3Galβ1-4GlcNAcβ1-3[Galβ1-4(Fucα1-3)GlcNAcβ1-3]2[Galβ1-4GlcNAcβ1-3]2Galβ1-4GlcβCer (и близкородственные структуры) являются функциональными рецепторами E-селектина. [21]

Функция

Роль в воспалении

Во время воспаления E-селектин играет важную роль в привлечении лейкоцитов к месту повреждения. Локальное высвобождение цитокинов IL-1 и TNF-α макрофагами в воспаленной ткани вызывает повышенную экспрессию E-селектина на эндотелиальных клетках близлежащих кровеносных сосудов. [22] Лейкоциты в крови, экспрессирующие правильный лиганд, будут связываться с E-селектином с низким сродством, также под действием напряжения сдвига кровотока, заставляя лейкоциты «катиться» по внутренней поверхности кровеносного сосуда, поскольку временные взаимодействия создаются и разрываются.

По мере развития воспалительной реакции хемокины , высвобождаемые поврежденной тканью, попадают в кровеносные сосуды и активируют подвижные лейкоциты, которые теперь способны прочно связываться с поверхностью эндотелия и начинать свой путь в ткань. [13]

P-селектин имеет схожую функцию, но экспрессируется на поверхности эндотелиальных клеток в течение нескольких минут, поскольку он хранится внутри клетки, а не вырабатывается по мере необходимости. [13]

Роль в раке

E-селектин был впервые обнаружен как трансмембранный рецептор, индуцируемый в эндотелиальных клетках при воспалительной стимуляции, которая опосредовала адгезию моноцитарных или лейкозных клеток HL60. [23] [24] Это привело к гипотезе о том, что раковые клетки секретируют воспалительные цитокины, такие как IL-1β или TNFα, чтобы индуцировать E-селектин в отдаленных метастатических участках. Эта индукция позволила бы циркулирующим опухолевым клеткам останавливаться в стимулированных участках, катиться по активированному эндотелию, выходить из сосудов и образовывать метастазы . [25] Исследования, проведенные с тех пор, показали, что связывание E-селектина с клетками рака толстой кишки коррелирует с увеличением метастатического потенциала, [26] и что раковые клетки различных типов опухолей связывают E-селектин с помощью гликопротеиновых или гликолипидных лигандов, обычно экспрессируемых на иммунных клетках. [27] [28] Исследования дополнительно описали механистический каскад, в котором раковые клетки сначала связывают E-селектин при скоростях сдвига потока: связывание E-селектина приводит к взаимодействию, подобному липучке, что позволяет раковым клеткам задействовать более высокоаффинное связывание интегрина , что в конечном итоге приводит к прочному связыванию между опухолевыми клетками и активированным эндотелием. [29] [30]

В то время как многочисленные данные in vitro и клинические данные продолжают подтверждать эту гипотезу метастазирования рака, опосредованного E-селектином, исследования метастазов рака in vivo показали, что нокаут E-селектина лишь минимально влияет на адгезию лейкозных клеток к кости сразу после инъекции. [31] в то время как экспериментальное метастазирование легких не зависит от генетической делеции E-селектина. [32] [33] Кроме того, исследования также показали, что рост первичной опухоли увеличивается у мышей с нокаутом E-селектина. [34] [35] Этот парадокс был недавно разрешен тремя исследованиями, показавшими, что E-селектин конститутивно экспрессируется только в эндотелии костного мозга [36] , где, как считается, он выполняет функции, жизненно важные для кроветворения . [37] которые захватываются именно клетками, метастазирующими в кости, а не в другие места. [38] Эти данные подтверждают продолжающиеся клинические усилия по ингибированию метастазов рака молочной железы в кости с помощью агентов, блокирующих E-селектин. [39] Сложность биологии лиганда E-селектина также может играть роль в этих противоречивых результатах in vitro и in vivo . По крайней мере 15 различных гликопротеиновых и гликолипидных субстратов для E-селектина были описаны на различных раковых клетках, в то время как было показано, что только n-гликан Glg1 (Esl1) опосредует метастазирование костей. [40] Другие лиганды или их комбинации могут приводить к различным механизмам во время метастазирования рака.

Помимо прямого взаимодействия с опухолевыми клетками, индукция E-селектина в ответ на цитокины, локально секретируемые раковыми клетками, позволяет осуществлять специфическое нацеливание на опухоли наночастиц, конъюгированных с sLeX, или тиоаптамеров, содержащих противоопухолевые вещества. [41] Кроме того, E-селектин может также функционировать для привлечения моноцитов к первичным опухолям или метастазам в легких для содействия воспалительному проопухолевому микроокружению. [42] Блокирование этих взаимодействий или обеспечение перемещения CAR-T- клеток к E-селектин-положительным участкам может иметь перспективы для будущих терапевтических разработок.

Патологическая релевантность

Критическое заболевание полинейромиопатия

В случаях повышенного уровня глюкозы в крови, например, при сепсисе, экспрессия E-селектина выше нормы, что приводит к большей проницаемости микрососудов. Большая проницаемость приводит к отеку (опуханию) скелетного эндотелия (оболочки кровеносных сосудов), что приводит к ишемии скелетных мышц (ограниченному кровоснабжению) и в конечном итоге некрозу (гибели клеток). Эта основная патология является причиной симптоматического заболевания полинейромиопатии критического заболевания (CIPNM). [43] Традиционные китайские травяные лекарства, такие как берберин, снижают уровень E-селектина. [44]

Прикрепление патогена

Исследование показывает, что адгезия Porphyromonas gingivalis к эндотелиальным клеткам пупочной вены человека увеличивается с индукцией экспрессии E-селектина под действием TNF-α . Антитело к E-селектину и сиалилу Lewis X подавляло адгезию P. gingivalis к стимулированным HUVEC . Мутанты P. gingivalis, лишенные OmpA -подобных белков Pgm6/7, снижали адгезию к стимулированным HUVEC, но мутанты с дефицитом фимбрий не были затронуты. Адгезия P. gingivalis , опосредованная E-селецином, активировала эндотелиальный экзоцитоз . Эти результаты свидетельствуют о том, что взаимодействие между хозяином E-селектином и патогеном Pgm6/7 опосредует адгезию P. gingivalis к эндотелиальным клеткам и может вызывать сосудистое воспаление. [45]

Острый коронарный синдром

Иммуногистохимические экспрессии E-селектина и PECAM-1 были значительно увеличены в интиме в уязвимых бляшках группы острого коронарного синдрома (ОКС), особенно в неоваскулярных эндотелиальных клетках, и положительно коррелировали с плотностью воспалительных клеток, что предполагает, что PECAM-1 и E-селектин могут играть важную роль в воспалительной реакции и развитии уязвимой бляшки. Полиморфизм Ser128Arg E-селектина связан с ОКС, и он может быть фактором риска ОКС. [46]

Никотин-опосредованная индукция

Курение тесно связано с повышенной вероятностью атеросклероза, вызывая эндотелиальную дисфункцию. В эндотелиальных клетках различные молекулы клеточной адгезии, включая E-селектин, как показано, активируются при воздействии никотина , вызывающего привыкание компонента табачного дыма. Стимулируемая никотином адгезия моноцитов к эндотелиальным клеткам зависит от активации α7-nAChRs , β-Arr1 и cSrc, регулируемого увеличением транскрипции гена E-селектина, опосредованной E2F1 . Поэтому такие агенты, как RRD-251, которые могут воздействовать на активность E2F1, могут иметь потенциальную терапевтическую пользу против атеросклероза, вызванного сигаретным дымом. [47]

Аневризма сосудов головного мозга

Также обнаружено, что экспрессия E-селектина увеличилась в тканях разорванной церебральной аневризмы человека . E-селектин может быть важным фактором, участвующим в процессе образования и разрыва церебральной аневризмы, способствуя воспалению и ослаблению стенок церебральных артерий. [48]

Как биомаркер

E-селектин также является новым биомаркером метастатического потенциала некоторых видов рака, включая колоректальный рак и рецидивы. [49]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000007908 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000026582 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Collins T, Williams A, Johnston GI, Kim J, Eddy R, Shows T и др. (февраль 1991 г.). «Структура и хромосомное расположение гена молекулы адгезии эндотелиальных лейкоцитов 1». Журнал биологической химии . 266 (4): 2466–73 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)52267-5 . PMID  1703529.
  6. ^ Graves BJ, Crowther RL, Chandran C, Rumberger JM, Li S, Huang KS и др. (февраль 1994 г.). "Взгляд на взаимодействие E-селектина/лиганда с точки зрения кристаллической структуры и мутагенеза доменов lec/EGF". Nature . 367 (6463): 532– 8. Bibcode :1994Natur.367..532G. doi :10.1038/367532a0. PMID  7509040. S2CID  4338500.
  7. ^ Somers WS, Tang J, Shaw GD, Camphausen RT (октябрь 2000 г.). «Понимание молекулярной основы связывания и свертывания лейкоцитов, выявленное с помощью структур P- и E-селектина, связанных с SLe(X) и PSGL-1». Cell . 103 (3): 467– 79. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00138-0 . PMID  11081633. S2CID  12719907.
  8. ^ Cummings RD (2008). "Selectins". В Varki A, Cummings RD, Esko JD, Freeze HH, Stanley P, Bertozzi CR, Hart GW, Etzler ME (ред.). Essentials of Glycobiology (2-е изд.). Plainview, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 978-0-87969-770-9.
  9. ^ Janeway C (2005). Иммунобиология: иммунная система в здоровье и болезни . Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 0-8153-4101-6.
  10. ^ ab Leeuwenberg JF, Smeets EF, Neefjes JJ, Shaffer MA, Cinek T, Jeunhomme TM и др. (декабрь 1992 г.). «E-селектин и молекула межклеточной адгезии-1 высвобождаются активированными эндотелиальными клетками человека in vitro». Иммунология . 77 (4): 543–9 . PMC 1421640. PMID  1283598 . 
  11. ^ Хуан РБ, Эниола-Адефесо О (2012). «Модуляция сдвигового напряжения экспрессии E-селектина, индуцированной ИЛ-1β, в эндотелиальных клетках человека». PLOS ONE . 7 (2): e31874. Bibcode : 2012PLoSO ...731874H. doi : 10.1371/journal.pone.0031874 . PMC 3286450. PMID  22384091. 
  12. ^ Andrade CM, Sá MF, Toloi MR (апрель 2012 г.). «Влияние фитоэстрогенов, полученных из соевых бобов, на экспрессию молекул адгезии на HUVEC». Climacteric . 15 (2): 186–94 . doi :10.3109/13697137.2011.582970. PMID  22066752. S2CID  29123853.
  13. ^ abc Robbins SL, Cotran RS, Kumar V, Collins T (1999). Патологическая основа болезни Robbins . Филадельфия: WB Saunders. ISBN 0-7216-7335-X.
  14. ^ Zou X, Shinde Patil VR, Dagia NM, Smith LA, Wargo MJ, Interliggi KA и др. (август 2005 г.). «PSGL-1, полученный из человеческих нейтрофилов, является высокоэффективным лигандом для экспрессируемого эндотелием E-селектина в условиях потока». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 289 (2): C415-24. doi :10.1152/ajpcell.00289.2004. PMID  15814589.
  15. ^ Каннаги Р., Идзава М., Коике Т., Миядзаки К., Кимура Н. (май 2004 г.). «Углеводно-опосредованная клеточная адгезия при метастазах рака и ангиогенезе». Cancer Science . 95 (5): 377– 84. doi : 10.1111/j.1349-7006.2004.tb03219.x . PMC 11159147 . PMID  15132763. S2CID  27761640. 
  16. ^ Dimitroff CJ, Descheny L, Trujillo N, Kim R, Nguyen V, Huang W и др. (июль 2005 г.). «Идентификация лигандов лейкоцитарного E-селектина, лиганда гликопротеина P-селектина-1 и лиганда E-селектина-1 на клетках метастатической опухоли простаты человека». Cancer Research . 65 (13): 5750– 60. doi :10.1158/0008-5472.CAN-04-4653. PMC 1472661 . PMID  15994950. 
  17. ^ Gout S, Tremblay PL, Huot J (2008). «Селектины и лиганды селектина при экстравазации раковых клеток и селективность метастазов к органам». Clinical & Experimental Metastasis . 25 (4): 335–44 . doi :10.1007/s10585-007-9096-4. PMID  17891461. S2CID  11272581.
  18. ^ Shirure VS, Liu T, Delgadillo LF, Cuckler CM, Tees DF, Benencia F и др. (январь 2015 г.). «Изоформы вариантов CD44, экспрессируемые клетками рака молочной железы, являются функциональными лигандами E-селектина в условиях потока». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 308 (1): C68-78. doi :10.1152/ajpcell.00094.2014. PMC 4281670 . PMID  25339657. 
  19. ^ Shirure VS, Reynolds NM, Burdick MM (2012). "Mac-2-связывающий белок — это новый лиганд E-селектина, экспрессируемый клетками рака молочной железы". PLOS ONE . 7 (9): e44529. Bibcode : 2012PLoSO...744529S. doi : 10.1371/journal.pone.0044529 . PMC 3435295. PMID  22970241 . 
  20. ^ Shirure VS, Henson KA, Schnaar RL, Nimrichter L, Burdick MM (март 2011 г.). «Ганглиозиды, экспрессируемые на клетках рака молочной железы, являются лигандами E-селектина». Biochemical and Biophysical Research Communications . 406 (3): 423– 9. doi :10.1016/j.bbrc.2011.02.061. PMID  21329670.
  21. ^ Нимрихтер Л., Бердик М.М., Аоки К., Ларой В., Фиерро М.А., Хадсон С.А. и др. (ноябрь 2008 г.). «Рецепторы Е-селектина на лейкоцитах человека». Кровь . 112 (9): 3744– 52. doi :10.1182/blood-2008-04-149641. ПМК 2572800 . ПМИД  18579791. 
  22. ^ Иммунобиология Джейнвэя, 8-е издание: «Распознавание образов клетками системы врожденного иммунитета», глава 3, страница 83.
  23. ^ Bevilacqua MP, Pober JS, Mendrick DL, Cotran RS, Gimbrone MA (декабрь 1987 г.). «Идентификация индуцируемой молекулы адгезии эндотелиальных лейкоцитов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (24): 9238– 42. Bibcode : 1987PNAS...84.9238B. doi : 10.1073/pnas.84.24.9238 . PMC 299728. PMID  2827173. 
  24. ^ Вальц Г., Аруффо А., Коланус В., Бевилаква М., Сид Б (ноябрь 1990 г.). «Распознавание ELAM-1 детерминанты сиалил-Lex на миелоидных и опухолевых клетках». Наука . 250 (4984): 1132–5 . Бибкод : 1990Sci...250.1132W. дои : 10.1126/science.1701275. ПМИД  1701275.
  25. ^ Хатиб AM, Контоджианнеа M, Фаллаволлита L, Джеймисон B, Метерисян S, Бродт P (март 1999). «Быстрая индукция экспрессии цитокинов и E-селектина в печени в ответ на метастатические опухолевые клетки». Cancer Research . 59 (6): 1356–61 . PMID  10096570.
  26. ^ Sawada R, Tsuboi S, Fukuda M (январь 1994). «Дифференциальная эффективность адгезии, зависящая от E-селектина, в сублиниях рака толстой кишки человека, демонстрирующих различные метастатические потенциалы». Журнал биологической химии . 269 (2): 1425–31 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)42275-7 . PMID  7507108.
  27. ^ Dimitroff CJ, Lechpammer M, Long-Woodward D, Kutok JL (август 2004 г.). «Перемещение клеток опухоли простаты с метастазами в кости человека на эндотелий костного мозга человека под действием сдвигового потока опосредовано E-селектином». Cancer Research . 64 (15): 5261– 9. doi :10.1158/0008-5472.CAN-04-0691. PMID  15289332. S2CID  11632075.
  28. ^ Laferrière J, Houle F, Huot J (2004). «Адгезия клеток карциномы толстой кишки HT-29 к эндотелиальным клеткам требует последовательных событий с участием E-селектина и интегрина бета4». Clinical & Experimental Metastasis . 21 (3): 257– 64. doi :10.1023/B:CLIN.0000037708.09420.9a. PMID  15387376. S2CID  22354589.
  29. ^ Barthel SR, Hays DL, Yazawa EM, Opperman M, Walley KC, Nimrichter L и др. (январь 2013 г.). «Определение молекулярных детерминант экстравазации клеток рака простаты в костную ткань». Cancer Research . 73 (2): 942– 52. doi :10.1158/0008-5472.CAN-12-3264. PMC 3548951 . PMID  23149920. 
  30. ^ Эспозито М, Кан И (февраль 2014 г.). «Нацеливание опухоле-стромальных взаимодействий при метастазах в кости». Фармакология и терапия . 141 (2): 222– 33. doi : 10.1016/j.pharmthera.2013.10.006. PMC 3947254. PMID  24140083 . 
  31. ^ Sipkins DA, Wei X, Wu JW, Runnels JM, Côté D, Means TK и др. (июнь 2005 г.). «In vivo визуализация специализированных микродоменов эндотелия костного мозга для приживления опухоли». Nature . 435 (7044): 969– 73. Bibcode :2005Natur.435..969S. doi :10.1038/nature03703. PMC 2570168 . PMID  15959517. 
  32. ^ Läubli H, Borsig L (февраль 2010). «Селектины как медиаторы метастазов в легких». Cancer Microenvironment . 3 (1): 97– 105. doi :10.1007/s12307-010-0043-6. PMC 2990482. PMID  21209777 . 
  33. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй И., Спадацци К., Лин СК. и др. (май 2019 г.). «E-селектин сосудистой ниши кости индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Nature Cell Biology . 21 (5): 627– 639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210 . PMID  30988423. 
  34. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй И., Спадацци К., Лин СК. и др. (май 2019 г.). «E-селектин сосудистой ниши кости индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Nature Cell Biology . 21 (5): 627– 639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210 . PMID  30988423. 
  35. ^ Taverna D, Moher H, Crowley D, Borsig L, Varki A, Hynes RO (январь 2004 г.). «Увеличение роста первичной опухоли у мышей null для бета3- или бета3/бета5-интегринов или селектинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (3): 763– 8. Bibcode : 2004PNAS..101..763T. doi : 10.1073/pnas.0307289101 . PMC 321755. PMID  14718670 . 
  36. ^ Price TT, Burness ML, Sivan A, Warner MJ, Cheng R, Lee CH и др. (май 2016 г.). «Спящие микрометастазы рака молочной железы находятся в определенных нишах костного мозга, которые регулируют их транзит в кость и из нее». Science Translational Medicine . 8 (340): 340ra73. doi :10.1126/scitranslmed.aad4059. PMC 8722465 . PMID  27225183. S2CID  31317455. 
  37. ^ Winkler IG, Barbier V, Nowlan B, Jacobsen RN, Forristal CE, Patton JT и др. (ноябрь 2012 г.). «E-селектин сосудистой ниши регулирует покой гемопоэтических стволовых клеток, самообновление и химиорезистентность». Nature Medicine . 18 (11): 1651– 7. doi :10.1038/nm.2969. PMID  23086476. S2CID  5593456.
  38. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй И., Спадацци К., Лин СК. и др. (май 2019 г.). «E-селектин сосудистой ниши кости индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Nature Cell Biology . 21 (5): 627– 639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210 . PMID  30988423. 
  39. ^ "GlycoMimetics объявляет о планах начать исследование рака молочной железы для оценки GMI-1359". www.businesswire.com . 2019-04-12 . Получено 2019-06-10 .
  40. ^ Эспозито М., Мондал Н., Греко Т.М., Вэй И., Спадацци К., Лин СК. и др. (май 2019 г.). «E-селектин сосудистой ниши кости индуцирует мезенхимально-эпителиальный переход и активацию Wnt в раковых клетках, способствуя метастазированию в кости». Nature Cell Biology . 21 (5): 627– 639. doi :10.1038/s41556-019-0309-2. PMC 6556210 . PMID  30988423. 
  41. ^ Mai J, Huang Y, Mu C, Zhang G, Xu R, Guo X и др. (август 2014 г.). «Терапия, нацеленная на эндотелий костного мозга при метастатическом раке молочной железы». Journal of Controlled Release . 187 : 22– 9. doi : 10.1016 /j.jconrel.2014.04.057. PMC 4109393. PMID  24818768. 
  42. ^ Läubli H, Spanaus KS, Borsig L (ноябрь 2009 г.). «Селектин-опосредованная активация эндотелиальных клеток индуцирует экспрессию CCL5 и способствует метастазированию посредством привлечения моноцитов». Blood . 114 (20): 4583– 91. doi : 10.1182/blood-2008-10-186585 . PMID  19779041.
  43. ^ Visser LH (ноябрь 2006 г.). «Критическая полинейропатия и миопатия: клинические особенности, факторы риска и прогноз». European Journal of Neurology . 13 (11): 1203– 12. doi :10.1111/j.1468-1331.2006.01498.x. PMID  17038033. S2CID  7557453.
  44. ^ Hu Y, Chen X, Duan H, Hu Y, Mu X (2009). «Китайские растительные лекарственные ингредиенты ингибируют секрецию IL-6, IL-8, E-селектина и TXB2 в индуцированных LPS микрососудистых эндотелиальных клетках кишечника крысы». Иммунофармакология и иммунотоксикология . 31 (4): 550– 5. doi :10.3109/08923970902814129. PMID  19874221. S2CID  207481204.
  45. ^ Комацу Т., Нагано К., Сугиура С., Хагивара М., Танигава Н., Абико Ю. и др. (июль 2012 г.). «Е-селектин опосредует прикрепление Porphyromonas gingivalis к эндотелиальным клеткам человека». Инфекция и иммунитет . 80 (7): 2570–6 . doi :10.1128/IAI.06098-11. ПМЦ 3416463 . ПМИД  22508864. 
  46. ^ Fang F, Zhang W, Yang L, Wang Z, Liu DG (декабрь 2011 г.). "[Экспрессия PECAM-1 и E-селектина у уязвимой чумы и их связь с миокардиальным полиморфизмом Leu125Val PECAM-1 и полиморфизмом Ser128Arg E-селектина у пациентов с острым коронарным синдромом]". Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi (на китайском языке). 39 (12): 1110– 6. PMID  22336504.
  47. ^ Alamanda V, Singh S, Lawrence NJ, Chellappan SP (февраль 2012 г.). «Никотин-опосредованная индукция E-селектина в эндотелиальных клетках аорты требует транскрипционной активности Src-киназы и E2F1». Biochemical and Biophysical Research Communications . 418 (1): 56– 61. doi :10.1016/j.bbrc.2011.12.127. PMC 3273677. PMID  22240023 . 
  48. ^ Jia W, Wang R, Zhao J, Liu IY, Zhang D, Wang X и др. (ноябрь 2011 г.). «Экспрессия E-селектина увеличилась в тканях разорванной церебральной аневризмы человека». Канадский журнал неврологических наук . 38 (6): 858– 62. doi : 10.1017/s0317167100012439 . PMID  22030423.
  49. ^ Sato H, Usuda N, Kuroda M, Hashimoto S, Maruta M, Maeda K (ноябрь 2010 г.). «Значение сывороточных концентраций E-селектина и CA19-9 в прогнозе колоректального рака». Японский журнал клинической онкологии . 40 (11): 1073–80 . doi : 10.1093/jjco/hyq095 . PMID  20576794.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=E-selectin&oldid=1248363004"