Аррестин бета 1
Человеческий белок и кодирующий ген
АРРБ1
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыARRB1 , ARB1, ARR1, Аррестин бета 1
Внешние идентификаторыОМИМ : 107940; МГИ : 99473; гомологен : 2981; GeneCards : ARRB1; OMA :ARRB1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

408

109689

Ансамбль

ENSG00000137486

ENSMUSG00000018909

UniProt

Р49407

Q8BWG8

RefSeq (мРНК)

NM_004041
NM_020251

NM_177231
NM_178220

RefSeq (белок)

NP_004032
NP_064647

NP_796205
NP_835738

Местоположение (UCSC)Хр 11: 75.26 – 75.35 МбХр 7: 99.18 – 99.26 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Аррестин, бета 1 , также известный как ARRB1 , представляет собой белок , который у людей кодируется геном ARRB1 . [5] [6]

Функция

Считается, что члены семейства белков аррестин /бета-аррестин участвуют в агонист-опосредованной десенсибилизации рецепторов, сопряженных с G-белком , и вызывают специфическое ослабление клеточных реакций на стимулы, такие как гормоны, нейротрансмиттеры или сенсорные сигналы. Аррестин бета 1 является цитозольным белком и действует как кофактор в десенсибилизации бета-адренергических рецепторов, опосредованной киназой бета-адренергических рецепторов ( BARK ) . Помимо центральной нервной системы, он экспрессируется на высоком уровне в лейкоцитах периферической крови, и, таким образом, система BARK/бета-аррестин, как полагают, играет важную роль в регуляции опосредованных рецепторами иммунных функций. Были описаны альтернативно сплайсированные транскрипты, кодирующие различные изоформы аррестина бета 1, однако их точные функции неизвестны. [6] Было показано, что бета-аррестин играет роль каркаса, который связывает промежуточные продукты и может направлять сигнализацию G-белка, соединяя рецепторы с эндоцитозом, опосредованным клатрином. [7]

Взаимодействия

Было показано, что Аррестин бета 1 взаимодействует с

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000137486 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000018909 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (май 1993 г.). «Молекулярный анализ человеческого бета-аррестина-1: клонирование, распределение в тканях и регуляция экспрессии. Идентификация двух изоформ, полученных путем альтернативного сплайсинга». Журнал биологической химии . 268 (13): 9753– 9761. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98412-7 . PMID  8486659.
  6. ^ ab "Ген Энтреза: ARRB1 аррестин, бета 1".
  7. ^ Peterson YK, Luttrell LM (июль 2017 г.). «Различные роли каркасов аррестина в передаче сигналов рецепторов, связанных с G-белком». Pharmacological Reviews . 69 (3): 256– 297. doi :10.1124/pr.116.013367. PMC 5482185 . PMID  28626043. 
  8. ^ ab Claing A, Chen W, Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (ноябрь 2001 г.). "опосредованная бета-аррестином активация фактора АДФ-рибозилирования 6 и эндоцитоз бета-2-адренергических рецепторов". Журнал биологической химии . 276 (45): 42509– 42513. doi : 10.1074/jbc.M108399200 . PMID  11533043.
  9. ^ Conlan LA, Martin TJ, Gillespie MT (сентябрь 2002 г.). «COOH-конец паратиреоидного гормон-связанного белка (PTHrP) взаимодействует с бета-аррестином 1B». FEBS Letters . 527 ( 1– 3): 71– 75. doi : 10.1016/S0014-5793(02)03164-2 . PMID  12220636. S2CID  83640616.
  10. ^ Chen W, Hu LA, Semenov MV, Yanagawa S, Kikuchi A, Lefkowitz RJ, Miller WE (декабрь 2001 г.). «beta-Arrestin1 modulates lymphoid enhancer factor transcripional activity through interaction withphosphorylated disevelled proteins». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (26): 14889– 14894. Bibcode : 2001PNAS...9814889C. doi : 10.1073/pnas.211572798 . PMC 64954. PMID  11742073 . 
  11. ^ Wang P, Wu Y, Ge X, Ma L, Pei G (март 2003 г.). «Субклеточная локализация бета-аррестинов определяется их неповрежденным N-доменом и сигналом ядерного экспорта на C-конце». Журнал биологической химии . 278 (13): 11648– 11653. doi : 10.1074/jbc.M208109200 . PMID  12538596.
  12. ^ Шеной СК, Сяо К, Венкатараманан В, Снайдер ПМ, Фридман НДж, Вайсман АМ (август 2008 г.). «Nedd4 опосредует агонист-зависимое убиквитинирование, лизосомальное нацеливание и деградацию бета2-адренергического рецептора». Журнал биологической химии . 283 (32): 22166– 22176. doi : 10.1074/jbc.M709668200 . PMC 2494938. PMID  18544533 . 
  13. ^ Cen B, Yu Q, Guo J, Wu Y, Ling K, Cheng Z и др. (март 2001 г.). «Прямое связывание бета-аррестинов с двумя различными внутриклеточными доменами дельта-опиоидного рецептора». Journal of Neurochemistry . 76 (6): 1887– 1894. doi : 10.1046/j.1471-4159.2001.00204.x . PMID  11259507. S2CID  83485138.
  14. ^ Bhattacharya M, Anborgh PH, Babwah AV, Dale LB, Dobransky T, Benovic JL и др. (август 2002 г.). «Бета-аррестины регулируют эффекторный путь Ral-GDS Ral, который опосредует реорганизацию цитоскелета». Nature Cell Biology . 4 (8): 547– 555. doi :10.1038/ncb821. PMID  12105416. S2CID  20784208.

Дальнейшее чтение

  • Lefkowitz RJ (июль 1998 г.). «Рецепторы, сопряженные с G-белком. III. Новые роли рецепторных киназ и бета-аррестинов в передаче сигналов рецепторов и десенсибилизации». Журнал биологической химии . 273 (30): 18677– 18680. doi : 10.1074/jbc.273.30.18677 . PMID  9668034.
  • Lohse MJ, Benovic JL, Codina J, Caron MG, Lefkowitz RJ (июнь 1990 г.). «бета-аррестин: белок, регулирующий функцию бета-адренергических рецепторов». Science . 248 (4962): 1547– 1550. Bibcode :1990Sci...248.1547L. doi :10.1126/science.2163110. PMID  2163110.
  • Калабрезе Дж., Саллезе М., Сторнаиуоло А., Морицио Е., Палка Дж., Де Блази А. (ноябрь 1994 г.). «Присвоение гена бета-аррестина 1 (ARRB1) человеческой хромосоме 11q13». Геномика . 24 (1): 169–171 . doi :10.1006/geno.1994.1594. ПМИД  7896272.
  • Parruti G, Peracchia F, Sallese M, Ambrosini G, Masini M, Rotilio D, De Blasi A (май 1993 г.). «Молекулярный анализ человеческого бета-аррестина-1: клонирование, распределение в тканях и регуляция экспрессии. Идентификация двух изоформ, полученных путем альтернативного сплайсинга». Журнал биологической химии . 268 (13): 9753– 9761. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98412-7 . PMID  8486659.
  • Iacovelli L, Franchetti R, Masini M, De Blasi A (сентябрь 1996 г.). "GRK2 и бета-аррестин 1 как отрицательные регуляторы ответа, стимулированного тиреотропным рецептором". Молекулярная эндокринология . 10 (9): 1138– 1146. doi : 10.1210/mend.10.9.8885248 . PMID  8885248.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к облегчению открытия генов». Genome Research . 6 (9): 791– 806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID  8889548.
  • Goodman OB, Krupnick JG, Gurevich VV, Benovic JL, Keen JH (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аррестина и клатрина. Локализация локуса связывания аррестина в терминальном домене клатрина». Журнал биологической химии . 272 ​​(23): 15017– 15022. doi : 10.1074/jbc.272.23.15017 . PMID  9169477.
  • Lin FT, Krueger KM, Kendall HE, Daaka Y, Fredericks ZL, Pitcher JA, Lefkowitz RJ (декабрь 1997 г.). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз бета-адренергического рецептора регулируется фосфорилированием/дефосфорилированием бета-аррестина1». Журнал биологической химии . 272 ​​(49): 31051– 31057. doi : 10.1074/jbc.272.49.31051 . PMID  9388255.
  • Aragay AM, Mellado M, Frade JM, Martin AM, Jimenez-Sainz MC, Martinez-A C, Mayor F (март 1998). "Десенсибилизация рецептора CCR2B, вызванная хемоаттрактантным белком-1 моноцитов, опосредованная рецепторной киназой 2, связанной с G-белком". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (6): 2985–2990 . Bibcode : 1998PNAS ...95.2985A. doi : 10.1073/pnas.95.6.2985 . PMC  19681. PMID  9501202.
  • ter Haar E, Musacchio A, Harrison SC, Kirchhausen T (ноябрь 1998 г.). «Атомная структура клатрина: терминальный домен бета-пропеллера присоединяется к линкеру альфа-зигзага». Cell . 95 (4): 563– 573. doi :10.1016/S0092-8674(00)81623-2. PMC  4428171 . PMID  9827808.
  • Luttrell LM, Ferguson SS, Daaka Y, Miller WE, Maudsley S, Della Rocca GJ и др. (январь 1999 г.). "Бета-аррестин-зависимое образование комплексов бета2-адренергического рецептора-протеинкиназы Src". Science . 283 (5402): 655– 661. doi :10.1126/science.283.5402.655. PMID  9924018.
  • McDonald PH, Cote NL, Lin FT, Premont RT, Pitcher JA, Lefkowitz RJ (апрель 1999 г.). «Идентификация NSF как белка, связывающего бета-аррестин1. Значение для регуляции бета-адренергических рецепторов». Журнал биологической химии . 274 (16): 10677– 10680. doi : 10.1074/jbc.274.16.10677 . PMID  10196135.
  • Lin FT, Miller WE, Luttrell LM, Lefkowitz RJ (июнь 1999 г.). «Обратная регуляция функции бета-аррестина1 внеклеточными сигнально-регулируемыми киназами». Журнал биологической химии . 274 (23): 15971– 15974. doi : 10.1074/jbc.274.23.15971 . PMID  10347142.
  • McConalogue K, Déry O, Lovett M, Wong H, Walsh JH, Grady EF, Bunnett NW (июнь 1999 г.). «Транспорт бета-аррестинов, вызванный веществом P. Роль бета-аррестинов в эндоцитозе рецептора нейрокинина-1». Журнал биологической химии . 274 (23): 16257– 16268. doi : 10.1074/jbc.274.23.16257 . PMID  10347182.
  • Miller WE, Maudsley S, Ahn S, Khan KD, Luttrell LM, Lefkowitz RJ (апрель 2000 г.). «бета-аррестин1 взаимодействует с каталитическим доменом тирозинкиназы c-SRC. Роль бета-аррестин1-зависимого нацеливания c-SRC в эндоцитозе рецепторов». Журнал биологической химии . 275 (15): 11312– 11319. doi : 10.1074/jbc.275.15.11312 . PMID  10753943.
  • Laporte SA, Oakley RH, Holt JA, Barak LS, Caron MG (июль 2000 г.). «Взаимодействие бета-аррестина с адаптером AP-2 необходимо для кластеризации бета-2-адренергических рецепторов в покрытые клатрином ямки». Журнал биологической химии . 275 (30): 23120– 23126. doi : 10.1074/jbc.M002581200 . PMID  10770944.
  • Bennett TA, Maestas DC, Prossnitz ER (август 2000 г.). «Связывание аррестина с рецептором N-формилпептида, связанным с G-белком, регулируется консервативной последовательностью «DRY». Журнал биологической химии . 275 (32): 24590– 24594. doi : 10.1074/jbc.C000314200 . PMID  10823817.
  • Shiina T, Kawasaki A, Nagao T, Kurose H (сентябрь 2000 г.). «Взаимодействие с бета-аррестином определяет разницу в поведении интернализации между бета1- и бета2-адренергическими рецепторами». Журнал биологической химии . 275 (37): 29082– 29090. doi : 10.1074/jbc.M909757199 . PMID  10862778.
  • Barlic J, Andrews JD, Kelvin AA, Bosinger SE, DeVries ME, Xu L и др. (сентябрь 2000 г.). «Регулирование активации тирозинкиназы и высвобождения гранул посредством бета-аррестина с помощью CXCRI». Nature Immunology . 1 (3): 227– 233. doi :10.1038/79767. PMID  10973280. S2CID  6151896.
  • Shukla AK, Westfield GH, Xiao K, Reis RI, Huang LY, Tripathi-Shukla P и др. (август 2014 г.). «Визуализация рекрутирования аррестина рецептором, связанным с G-белком». Nature . 512 (7513): 218– 222. Bibcode :2014Natur.512..218S. doi :10.1038/nature13430. PMC  4134437 . PMID  25043026.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Arrestin_beta_1&oldid=1250772487"