Лектин
Углевод-связывающий белок
Боковой гемагглютинин

Лектины — это связывающие углеводы белки , которые высокоспецифичны для групп сахаров , входящих в состав других молекул, поэтому вызывают агглютинацию определенных клеток или осаждение гликоконъюгатов и полисахаридов . Лектины играют роль в распознавании на клеточном и молекулярном уровне и играют многочисленные роли в явлениях биологического распознавания, включающих клетки, углеводы и белки. [1] [2] Лектины также опосредуют прикрепление и связывание бактерий , вирусов и грибов с их предполагаемыми целями.

Лектины содержатся во многих продуктах. Некоторые продукты, такие как бобы и зерновые, необходимо готовить, ферментировать или проращивать, чтобы снизить содержание лектинов. Некоторые лектины полезны, например CLEC11A , который способствует росту костей, в то время как другие могут быть мощными токсинами, например рицин . [3]

Лектины могут быть отключены определенными моно- и олигосахаридами , которые связываются с потребленными лектинами из зерновых, бобовых, пасленовых растений и молочных продуктов; связывание может предотвратить их присоединение к углеводам внутри клеточной мембраны. Избирательность лектинов означает, что они полезны для анализа группы крови , и они были исследованы для потенциального использования в генетически модифицированных культурах для передачи устойчивости к вредителям.

Этимология

Таблица основных растительных лектинов [4]
  Символ лектинаНазвание лектинаИсточникМотив лиганда
Маннозосвязывающие лектины
КонАКонканавалин АКанавалия мечевиднаяОстатки α-D-маннозила и α-D-глюкозила

разветвленные α-маннозидные структуры (тип с высоким содержанием α-маннозы или гибридный тип и биантенные сложные N-гликаны)

ЛЧЛектин чечевицыКулинарная линзаФукозилированная основная область N-гликанов би- и триантенного типа
ГНАЛектин подснежникаПодснежник белоснежныйα 1-3 и α 1-6 связанные высокоманнозные структуры
Лектины, связывающие галактозу / N-ацетилгалактозамин
РКАРицин , агглютинин Ricinus communis , RCA120Рицинус обыкновенныйGalβ1-4GalNAcβ1-R
ПНААрахисовый агглютининАрахис гипогейныйGalβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-антиген)
АИЛЖакалинАртокарпус цельнолистный(Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (Т-антиген)
ВВЛЛектин вики волосистойVicia villosaGalNAcα-Ser/Thr (Tn-антиген)
Лектины, связывающие N-ацетилглюкозамин
ВГААгглютинин зародыша пшеницыTriticum vulgarisGlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (сиаловая кислота)
Лектины, связывающие N-ацетилнейраминовую кислоту
СНСЛектин бузиныБузина чернаяNeu5Acα2-6Gal(NAc)-R
МАЛлейкоагглютинин Maackia amurensisМаакия амурскаяNeu5Ac/Gcα2,3Galβ1,4Glc(NAc)
МАХГемоагглютинин Maackia amurensisМаакия амурскаяNeu5Ac/Gcα2,3Galβ1,3(Neu5Acα2,6)GalNac
Лектины, связывающие фукозу
УЭАагглютинин Ulex europaeusUlex europaeusFucα1-2Gal-R
ААЛЛектин алейрии аурантииАлейрия аурантияFucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc,

R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1

Уильям С. Бойд в одиночку, а затем совместно с Элизабет Шепли [5] ввел термин «лектин» в 1954 году от латинского слова lectus , «избранный» (от глагола legere , выбирать или отбирать). [6]

Биологические функции

Лектины могут связываться с растворимым углеводом или с углеводной частью , которая является частью гликопротеина или гликолипида . Обычно они агглютинируют определенные клетки животных и/или осаждают гликоконъюгаты . Большинство лектинов не обладают ферментативной активностью.

Олигосахарид (показан серым цветом) , связанный в сайте связывания растительного лектина ( изолектин IV Griffonia simplicifolia в комплексе с определителем группы крови Льюиса b ); для ясности показана только часть олигосахарида (центральная, серого цвета).

Животные

Лектины выполняют следующие функции у животных:

  • Регуляция клеточной адгезии
  • Регуляция синтеза гликопротеинов
  • Регуляция уровня белка в крови
  • Связывание растворимых внеклеточных и межклеточных гликопротеинов
  • Как рецептор на поверхности клеток печени млекопитающих для распознавания остатков галактозы , что приводит к удалению определенных гликопротеинов из кровеносной системы.
  • Как рецептор, который распознает гидролитические ферменты, содержащие маннозо-6-фосфат , и направляет эти белки для доставки в лизосомы ; заболевание I-клеток является одним из типов дефектов в этой конкретной системе.
  • Известно, что лектины играют важную роль в системе врожденного иммунитета . Лектины, такие как маннозосвязывающий лектин , помогают опосредовать первую линию защиты от вторжения микроорганизмов . Другие иммунные лектины играют роль в различении «свой-чужой», и они, вероятно, модулируют воспалительные и аутореактивные процессы. [7] Интелектины (лектины X-типа) связывают микробные гликаны и могут также функционировать в системе врожденного иммунитета. Лектины могут участвовать в распознавании образов и устранении патогенов во врожденном иммунитете позвоночных, включая рыб. [8]

Растения

Функция лектинов в растениях ( бобовый лектин ) до сих пор не определена. Когда-то считалось, что они необходимы для связывания ризобий , но эта предполагаемая функция была исключена с помощью исследований трансгенов с нокаутом лектина . [9]

Большая концентрация лектинов в семенах растений уменьшается с ростом и предполагает роль в прорастании растений и, возможно, в выживании самого семени. Связывание гликопротеинов на поверхности паразитических клеток также считается функцией. Было обнаружено, что несколько растительных лектинов распознают неуглеводные лиганды , которые в первую очередь являются гидрофобными по своей природе, включая аденин , ауксины , цитокинин и индолилуксусную кислоту , а также водорастворимые порфирины . Эти взаимодействия могут быть физиологически значимыми, поскольку некоторые из этих молекул функционируют как фитогормоны . [10]

Считается, что лектиновые рецепторные киназы (LecRK) распознают молекулярные паттерны, связанные с повреждением (DAMP), которые создаются или высвобождаются при атаке травоядных. [ необходима цитата ] У Arabidopsis бобовый тип LecRK Clade 1 содержит 11 белков LecRK. Сообщалось, что LecRK-1.8 распознает внеклеточные молекулы НАД , а LecRK-1.9 распознает внеклеточные молекулы АТФ . [ необходима цитата ]

Извлечение белков и лектинов может быть осуществлено с помощью аналогичных процессов, а также с их анализом и открытием. Например, семена хлопка содержат соединения, представляющие интерес в исследованиях по извлечению и очистке белков [11]

Бактерии и вирусы

Некоторые гликопротеины вируса гепатита С могут прикрепляться к лектинам типа С на поверхности клетки-хозяина (клетки печени), чтобы инициировать инфекцию. [12] Чтобы избежать выведения из организма врожденной иммунной системой , патогены (например, вирусные частицы и бактерии , которые заражают клетки человека) часто экспрессируют поверхностные лектины, известные как адгезины и гемагглютинины , которые связываются с тканеспецифическими гликанами на поверхности гликопротеинов и гликолипидах клетки-хозяина . [13] Множество вирусов, включая грипп и несколько вирусов семейства Paramyxoviridae , используют этот механизм для связывания и проникновения в клетки-мишени. [14]

Использовать

В медицине и медицинских исследованиях

Очищенные лектины важны в клинических условиях, поскольку они используются для определения группы крови . [15] Некоторые гликолипиды и гликопротеины в эритроцитах человека можно идентифицировать с помощью лектинов.

  • Лектин из Dolichos biflorus используется для идентификации клеток, принадлежащих к группе крови А1.
  • Лектин из Ulex europaeus используется для определения антигена группы крови H.
  • Лектин из Vicia graminea используется для определения антигена группы крови N.
  • Лектин из Iberis amara используется для определения антигена группы крови М.

Антигены, не относящиеся к группе крови, можно идентифицировать с помощью лектинов:

  • Лектин из кокосового молока используется для идентификации антигена Theros .
  • Для идентификации R-антигена используется лектин из Carex .

В нейронауке метод антероградной маркировки используется для отслеживания пути эфферентных аксонов с помощью PHA-L , лектина из фасоли . [16]

Лектин ( BanLec ) из бананов ингибирует ВИЧ-1 in vitro . [17] Ахилектины, выделенные из Tachypleus tridentatus , проявляют специфическую агглютинирующую активность против человеческих эритроцитов типа А. Анти-B агглютинины, такие как анти-BCJ и анти-BLD, выделенные из Charybdis japonica и Lymantria dispar , соответственно, представляют ценность как для рутинного определения группы крови, так и для исследований. [18]

При изучении распознавания углеводов белками

Гистохимия лектина мышц рыб, инфицированных миксозой

Лектины из бобовых растений, такие как PHA или конканавалин A , широко использовались в качестве модельных систем для понимания молекулярной основы того, как белки распознают углеводы, поскольку их относительно легко получить и они обладают широким спектром сахарных специфичностей. Многочисленные кристаллические структуры лектинов бобовых привели к детальному пониманию атомных взаимодействий между углеводами и белками.

Лектины семян бобовых были изучены на предмет их инсектицидного потенциала и продемонстрировали вредное воздействие на развитие вредителей. [19]

Как биохимический инструмент

Конканавалин А и другие коммерчески доступные лектины широко использовались в аффинной хроматографии для очистки гликопротеинов. [20]

В целом, белки могут быть охарактеризованы в отношении гликоформ и углеводной структуры с помощью аффинной хроматографии , блоттинга , аффинного электрофореза и аффинного иммуноэлектрофореза с лектинами, а также в микрочипах , как в микрочипе лектинов с использованием флуоресценции в быстрозатухающем поле. [21]

В биохимической войне

Одним из примеров мощных биологических свойств лектинов является биохимическое боевое вещество рицин. Белок рицин выделяется из семян клещевины и состоит из двух белковых доменов . Абрин из гороха jequirity похож:

  • Один домен представляет собой лектин, который связывает остатки галактозила на поверхности клеток и позволяет белку проникать в клетки.
  • Второй домен представляет собой N- гликозидазу , которая расщепляет азотистые основания рибосомальной РНК, что приводит к ингибированию синтеза белка и гибели клетки.

Диетический лектин

Лейкоагглютинин — токсичный фитогемагглютинин, содержащийся в сырых бобах Vicia faba .

Лектины широко распространены в природе, и многие продукты содержат белки. Некоторые лектины могут быть вредны, если их плохо приготовить или употреблять в больших количествах. Они наиболее эффективны в сыром виде, так как кипячение, тушение или замачивание в воде в течение нескольких часов может сделать большинство лектинов неактивными. Однако приготовление сырых бобов на медленном огне, например, в мультиварке , не удалит все лектины. [22]

Некоторые исследования показали, что лектины могут мешать усвоению некоторых минералов, таких как кальций , железо , фосфор и цинк . Связывание лектинов с клетками пищеварительного тракта может нарушить расщепление и усвоение некоторых питательных веществ, и поскольку они связываются с клетками в течение длительного времени, некоторые теории утверждают, что они могут играть роль в определенных воспалительных состояниях, таких как ревматоидный артрит и диабет 1 типа , но исследования, подтверждающие утверждения о долгосрочных последствиях для здоровья у людей, ограничены, и большинство существующих исследований были сосредоточены на развивающихся странах, где недоедание может быть фактором или выбор диеты иным образом ограничен. [22]

Диета без лектинов

Первым писателем, выступавшим за диету без лектинов, был Питер Дж. Д'Адамо, врач-натуропат, наиболее известный тем, что пропагандировал диету по группе крови . Он утверждал, что лектины могут повредить группе крови человека, вмешиваясь в пищеварение, метаболизм пищи, гормоны, выработку инсулина, и поэтому их следует избегать. [23] Д'Адамо не предоставил никаких научных доказательств или опубликованных данных в поддержку своих утверждений, а его диету критиковали за неточные утверждения о биохимии. [23] [24]

Стивен Гандри предложил диету без лектинов в своей книге «Парадокс растений» (2017). Она исключает большой спектр обычных продуктов, включая цельные зерна , бобовые и большинство фруктов, а также пасленовые овощи : помидоры, картофель, баклажаны, болгарский перец и перец чили. [25] [26] Утверждения Гандри о лектинах считаются лженаукой . Его книга ссылается на исследования, которые не имеют ничего общего с лектинами, и некоторые из них показывают — вопреки его собственным рекомендациям — что отказ от цельных зерен пшеницы , ячменя и ржи приведет к увеличению количества вредных бактерий и уменьшению количества полезных бактерий. [27] [28] [29]

Токсичность

Лектины являются одним из многих токсичных компонентов многих сырых растений, которые инактивируются при правильной обработке и подготовке (например, приготовление на тепле, ферментация). [30] Например, сырая фасоль естественным образом содержит токсичные уровни лектина (например, фитогемагглютинин ). Неблагоприятные эффекты могут включать дефицит питательных веществ и иммунные ( аллергические ) реакции. [31]

Гемагглютинация

Лектины считаются основным семейством белковых антинутриентов , которые являются специфическими сахаросвязывающими белками, проявляющими обратимую углеводсвязывающую активность. [32] Лектины похожи на антитела по своей способности агглютинировать эритроциты. [33]

Было доказано, что многие семена бобовых содержат высокую активность лектинов, называемую гемагглютинацией . [34] Соя является самой важной зернобобовой культурой в этой категории. Ее семена содержат высокую активность лектинов сои ( агглютинин сои или SBA).

История

Задолго до более глубокого понимания их многочисленных биологических функций, растительные лектины, также известные как фитогемагглютинины , были отмечены за их особенно высокую специфичность к чужеродным гликоконъюгатам (например, грибковым и животным) [35] и использовались в биомедицине для тестирования клеток крови и в биохимии для фракционирования . [ необходима ссылка ]

Хотя они были впервые обнаружены более 100 лет назад в растениях, сейчас известно, что лектины присутствуют повсюду в природе. Считается, что самое раннее описание лектина было дано Петером Германом Штиллмарком в его докторской диссертации, представленной в 1888 году в Университете Дерпта . Штиллмарк выделил рицин, чрезвычайно токсичный гемагглютинин, из семян клещевины ( Ricinus communis ).

Первым лектином, очищенным в больших масштабах и доступным на коммерческой основе, был конканавалин А , который в настоящее время является наиболее используемым лектином для характеристики и очистки молекул, содержащих сахар, и клеточных структур. [36] Лектины бобовых , вероятно, являются наиболее хорошо изученными лектинами.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ URS Rutishauser; Leo Sachs (1 мая 1975 г.). «Связывание клеток, вызванное различными лектинами». Journal of Cell Biology . 65 (2): 247–257. doi :10.1083/jcb.65.2.247. PMC  2109424 . PMID  805150.
  2. ^ Brudner, Matthew; Karpel, Marshall; Lear, Calli; Chen, Li; Yantosca, L. Michael; Scully, Corinne; Sarraju, Ashish; Sokolovska, Anna; Zariffard, M. Reza; Eisen, Damon P.; et al. (2 апреля 2013 г.). Schneider, Bradley S. (ред.). "Lectin-Dependent Enhancement of Ebola Virus Infection via Soluble and Transmembrane C-type Lectin Receptors". PLOS ONE . 8 (4): e60838. Bibcode : 2013PLoSO...860838B. doi : 10.1371/journal.pone.0060838 . PMC 3614905. PMID  23573288 . 
  3. ^ Чан, Чарльз КФ; Рэнсом, Райан К; Лонгакер, Майкл Т (13 декабря 2016 г.). «Лектины приносят пользу костям». eLife . 5 . doi : 10.7554/eLife.22926 . PMC 5154756 . PMID  27960074. 
  4. ^ "Список лектинов" (PDF) . Interchim. 2010 . Получено 2010-05-05 .
  5. ^ Boyd, WC; Shapleigh, E. (1954). "Удельная преципитационная активность растительных агглютининов (лектинов)". Science . 119 (3091): 419. Bibcode :1954Sci...119..419B. doi :10.1126/science.119.3091.419. PMID  17842730.
  6. ^ Уокер, Р. (2007). «Использование лектинов в гистопатологии». Histopathology . 9 (10): 1121–1124. doi :10.1111/j.1365-2559.1985.tb02790.x. PMID  4085980. S2CID  24989148.
  7. ^ Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin M, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (2015). «Гликаны в иммунной системе и теория аутоиммунитета на основе измененных гликанов». J Autoimmun . 57 (6): 1–13. doi :10.1016/j.jaut.2014.12.002. PMC 4340844 . PMID  25578468. 
  8. ^ Арасу, Абирами; Кумаресан, Венкатеш; Сатьямурти, Акила; Паланисами, Раджеш; Прабха, Нагарам; Бхатт, Прашант; Рой, Арпита; Тирумалай, Мутхумаресан Куппусами; Гнанам, Энни Дж.; Пасупулети, Мукеш; Маримуту, Каси; Арокьярай, Джесу (2013). «Лектин-1 типа рыбной лилии содержит архитектуру β-призмы: Иммунологическая характеристика». Молекулярная иммунология . 56 (4): 497–506. doi :10.1016/j.molimm.2013.06.020. ПМИД  23911406.
  9. ^ Oldroyd, Giles ED; Downie, J. Allan (2008). «Координация морфогенеза клубеньков с ризобиальной инфекцией в бобовых». Annual Review of Plant Biology . 59 : 519–546. doi :10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839. PMID  18444906.
  10. ^ Komath SS, Kavitha M, Swamy MJ (март 2006 г.). «За пределами связывания углеводов: новые направления в исследовании лектинов растений». Org. Biomol. Chem . 4 (6): 973–988. doi :10.1039/b515446d. PMID  16525538.
  11. ^ LY Yatsu, TJ Jacks, Ассоциация лизосомальной активности с алейроновыми зернами в семенах растений, Архив биохимии и биофизики, том 124, 1968, страницы 466-471, ISSN 0003-9861, https://doi.org/10.1016/0003-9861(68)90354-8.
  12. ^ R. Bartenschlager; S. Sparacio (2007). «Молекулярные клоны вируса гепатита С и их способность к репликации in vivo и в клеточной культуре». Virus Research . 127 (2): 195–207. doi :10.1016/j.virusres.2007.02.022. PMID  17428568.
  13. ^ Soto, GE; Hultgren, SJ (1999). «Бактериальные адгезины: общие темы и вариации в архитектуре и сборке». J Bacteriol . 181 (4): 1059–1071. doi : 10.1128/JB.181.4.1059-1071.1999. PMC 93481. PMID  9973330. 
  14. ^ Такимото, Тору; Тейлор, Гарри Л.; Коннарис, Хелен К.; Креннелл, Сьюзен Дж.; Портнер, Аллен (2002). «Роль белка гемагглютинин-нейраминидаза в механизме слияния парамиксовируса и клеточной мембраны». Журнал вирусологии . 76 (24): 13028–13033. doi :10.1128/JVI.76.24.13028-13033.2002. ISSN  0022-538X. ПМК 136693 . ПМИД  12438628. 
  15. ^ Шарон, Н.; Лис, Х (2004). «История лектинов: от гемагглютининов до молекул биологического распознавания». Гликобиология . 14 (11): 53R–62R. doi : 10.1093/glycob/cwh122 . PMID  15229195.
  16. ^ Карлсон, Нил Р. (2007). Физиология поведения . Бостон: Pearson Allyn & Bacon. ISBN 978-0-205-46724-2.
  17. ^ Свонсон, MD; Винтер, HC; Голдштейн, IJ; Марковиц, DM ​​(2010). «Лектин, выделенный из бананов, является мощным ингибитором репликации ВИЧ». Журнал биологической химии . 285 (12): 8646–8655. doi : 10.1074/jbc.M109.034926 . PMC 2838287. PMID  20080975 . 
  18. ^ Viswambari Devi, R.; Basilrose, MR; Mercy, PD (2010). «Перспективы лектинов у членистоногих». Italian Journal of Zoology . 77 (3): 254–260. doi : 10.1080/11250003.2010.492794 . S2CID  84825587.
  19. ^ Вильегас-Коронадо, Диана; Гусман-Партида, Ана Мария; Айспуро-Эрнандес, Эммануэль; Васкес-Морено, Луз; Уэрта-Окампо, Хосе Анхель; Сарабия-Сайнс, Хосе Андре-и; Теран-Сааведра, Найелли Гуадалупе; Минхарес-Осорио, Кристиан; Кастро-Лонгория, Рейна; Мальдонадо, Амир; Лагарда-Диас, Ирландия (2022 г.). «Характеристика и экспрессия запретина во время развития личинок мексиканского бобового долгоносика (Zabrotes subfasciatus, Boheman, 1833)». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B: Биохимия и молекулярная биология . 262 : 110770. doi :10.1016/j.cbpb.2022.110770. PMID  35644320. S2CID  249145357.
  20. ^ «Иммобилизованный лектин». legacy.gelifesciences.com .[ постоянная мертвая ссылка ]
  21. ^ Glyco Station, Lec Chip, технология профилирования гликанов Архивировано 23.02.2010 на Wayback Machine
  22. ^ ab "Лектины". Гарвардская школа общественного здравоохранения. 2019-01-24.
  23. ^ ab Goldstein, Myrna Chandler. (2002). Противоречия в еде и питании . Greenwood Press. стр. 221–222. ISBN 0-313-31787-9 
  24. ^ Стар, Фредрик Джон; Уилан, Элизабет М. (1998). Fad-Free Nutrition . Hunter House Inc. стр. 209–212. ISBN 0-89793-237-4 
  25. ^ Розенблум, Кара. (2017). «Отказ от лектинов — это последняя модная псевдонаучная диета». The Washington Post . Получено 25 августа 2021 г.
  26. ^ Амидор, Тоби. (2017). «Спросите эксперта: прояснение заблуждений о лектинах». Today's Dietitian . Том 19, № 10, стр. 10. Получено в декабре 2021 г.
  27. ^ Розенблум, Кара (7 июля 2017 г.). «Отказ от лектинов — это последняя модная псевдонаучная диета». Washington Post . Получено 28 июля 2017 г.
  28. ^ Уорнер, Энтони (27 июля 2017 г.). «Без лектинов — это новая мода на еду, которая заслуживает того, чтобы ее высмеяли». New Scientist . Получено 28 июля 2017 г.
  29. ^ Т. Колин Кэмпбелл; Томас Кэмпбелл (23 августа 2017 г.). «Парадокс растений» Стивена Гандри, доктора медицины – Комментарий. Harper. ISBN 9780062427137.
  30. ^ Тейлор, Стив (2008). «40: Пищевая токсикология (Лектины: Клеточно-агглютинирующие и сахароспецифические белки)». В Меткалфе, Дин; Сэмпсон, Хью; Саймон, Рональд (ред.). Пищевая аллергия: неблагоприятные реакции на продукты питания и пищевые добавки (4-е изд.). стр. 498–507.
  31. ^ Cordain, Loren; Toohey, L.; Smith, MJ; Hickey, MS (2007). «Модуляция иммунной функции диетическими лектинами при ревматоидном артрите». British Journal of Nutrition . 83 (3): 207–217. doi : 10.1017/S0007114500000271 . PMID  10884708.
  32. ^ Голдштейн, Эрвин; Хейс, Колин (1978). Лектины: углеводсвязывающие белки растений и животных . Достижения в химии и биохимии углеводов. Том 35. С. 127–340. doi :10.1016/S0065-2318(08)60220-6. ISBN 978-0-12-007235-4. PMID  356549.
  33. ^ Шарон, Натан; Лис, Халина (1972). «Лектины: клеточно-агглютинирующие и сахароспецифические белки». Science . 177 (4053): 949–959. Bibcode :1972Sci...177..949S. doi :10.1126/science.177.4053.949. PMID  5055944.
  34. ^ Эллен, РП; Филлери, ЭД; Чан, КХ; Гроув, ДА (1980). «Сиалидазный лектин-подобный механизм гемагглютинации Actinomyces viscosus и Actinomyces naeslundii». Инфекция и иммунитет . 27 (2): 335–343. doi : 10.1128/IAI.27.2.335-343.1980 . PMC 550769. PMID  6769798 . 
  35. ^ Els. JM Van Damme; Willy J. Peumans; llArpad Pusztai; Susan Bardocz (30 марта 1998 г.). Справочник по растительным лектинам: свойства и биомедицинское применение. John Wiley & Sons. стр. 7–8. ISBN 978-0-471-96445-2. Получено 18 апреля 2013 г.
  36. ^ Аксакал, Р.; Мертенс, К.; Соете, М.; Бади, Н.; Дю Пре, Ф. (2021). «Применение дискретных синтетических макромолекул в науке о жизни и материалах: недавние и будущие тенденции». Advanced Science . 2021 (2004038): 1–22. doi : 10.1002/advs.202004038 . PMC 7967060 . PMID  33747749. 

Дальнейшее чтение

  • Халина Лис; Шарон, Натан (2007). Лектины (Второе издание). Берлин: Springer. ISBN 978-1-4020-6605-4.
  • Ni Y, Tizard I (1996). «Взаимодействие лектина и углеводов в иммунной системе». Vet Immunol Immunopathol . 55 (1–3): 205–223. doi :10.1016/S0165-2427(96)05718-2. PMID  9014318.
  • Основные лектины и конъюгированные лектины из различных природных источников
  • Functional Glycomics Gateway — совместный проект Консорциума функциональной гликомикс и Nature Publishing Group
  • Протеопедия показывает более 800 трехмерных молекулярных моделей лектинов, фрагментов лектинов и комплексов с углеводами.
  • EY Laboratories, Inc., производитель лектина и конъюгатов лектина
  • Справочник по очистке рекомбинантных белков Архивировано 05.12.2008 на Wayback Machine
  • Иммобилизованные лектины, хроматографические среды [ постоянная мертвая ссылка ]
  • Medicago AB, производитель лектина и лектиновых конъюгатов
  • Con A Proteopedia 1bxh , лектин фитолакки Протеопедия 1uha , лектин артокарпуса Протеопедия 1toq , лектин птерокарпуса Протеопедия 1q8v , лектин крапивы Протеопедия 1en2
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Лектин&oldid=1229362071"