Цистеин
Протеиногенная аминокислота
л-Цистеин
Имена
Название ИЮПАК
Цистеин
Другие имена
  • 2-амино-3-сульфгидрилпропановая кислота
Идентификаторы
  • 52-90-4 проверятьИ
  • 52-89-1 (гидрохлорид) проверятьИ
  • 921-01-7 D-цистеин
3D модель ( JSmol )
  • Интерактивное изображение
  • Zwitterion : Интерактивное изображение
СокращенияЦис , С
ЧЭБИ
  • ЧЕБИ:15356 проверятьИ
ChEMBL
  • ChEMBL54943 проверятьИ
ChemSpider
  • 574 (рацемический) проверятьИ
  • 5653 ( L -форма) проверятьИ
Информационная карта ECHA100.000.145
Номер ЕС
  • 200-158-2
Номер EE920 (глазирователи, ...)
  • 4782
КЕГГ
  • Д00026 проверятьИ
CID PubChem
  • 5862
УНИИ
  • K848JZ4886 проверятьИ
  • A9U1687S1S  (гидрохлорид) проверятьИ
  • DTXSID8022876
  • InChI=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6) проверятьИ
    Ключ: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N проверятьИ
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/м0/с1
    Ключ: XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHBU
  • InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
    Ключ: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYAC
Свойства [4]
С3Н7НО2S​​​​​​​
Молярная масса121,15  г·моль −1
Появлениебелые кристаллы или порошок
Температура плавления240 °C (464 °F; 513 K) разлагается
277 г/л (при 25 °C) [1]
Растворимость1,5 г/100 г этанола 19 °C [2]
Кислотность ( pK a )1,71 ( сопряженная кислота ), 8,33 ( тиол ), 10,78 [3]
+9,4° (H 2 O, c = 1,3)
Страница дополнительных данных
Цистеин (страница данных)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
☒Н проверить  ( что такое   ?)проверятьИ☒Н
Химическое соединение
Вращение модели шарика и палочки цистеина

Цистеин ( / ˈ s ɪ s t ɪ iː n / ; [5] символ Cys или C [6] ) является полузаменимой [7] протеиногенной аминокислотой с формулой HOOC−CH(−NH 2 )−CH 2 −SH . Тиоловая боковая цепь в цистеине обеспечивает образование дисульфидных связей и часто участвует в ферментативных реакциях в качестве нуклеофила . Цистеин хиральный, но в природе встречаются как D- , так и L -цистеин. L -цистеин является мономером белка во всей биоте, а D -цистеин действует как сигнальная молекула в нервной системе млекопитающих. [8] Цистеин назван в честь его обнаружения в моче, которая поступает из мочевого пузыря или кисты, от греческого κύστις kýstis , «мочевой пузырь». [9]

Тиол подвержен окислению с образованием дисульфидного производного цистина , который играет важную структурную роль во многих белках . В этом случае иногда используется символ Cyx . [10] [11] Депротонированная форма, как правило, также может быть описана символом Cym . [11] [12]

При использовании в качестве пищевой добавки цистеин имеет номер E920.

Цистеин кодируется кодонами UGU и UGC.

Структура

Как и другие аминокислоты (не как остаток белка), цистеин существует в виде цвиттер-иона . Цистеин имеет l- хиральность в старой нотации d / l, основанной на гомологии с d- и l -глицеральдегидом. В более новой системе обозначения хиральности R / S , основанной на атомных числах атомов вблизи асимметричного углерода, цистеин (и селеноцистеин) имеют R- хиральность из-за присутствия серы (или селена) в качестве второго соседа асимметричного атома углерода. Остальные хиральные аминокислоты, имеющие более легкие атомы в этом положении, имеют S- хиральность. Замена серы на селен дает селеноцистеин .

( R )-цистеин (слева) и ( S )-цистеин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH

Пищевые источники

Цистеинил является остатком в продуктах с высоким содержанием белка . Некоторые продукты, которые считаются богатыми цистеином, включают птицу, яйца, говядину и цельные зерна. В диетах с высоким содержанием белка цистеин может быть частично ответственен за снижение артериального давления и риска инсульта. [13] Хотя цистеин классифицируется как незаменимая аминокислота , [14] в редких случаях цистеин может быть необходим для младенцев, пожилых людей и людей с определенными метаболическими заболеваниями или страдающих синдромами мальабсорбции . Цистеин обычно может синтезироваться организмом человека в нормальных физиологических условиях, если доступно достаточное количество метионина .

Промышленные источники

Большая часть l -цистеина добывается промышленным способом путем гидролиза животных материалов, таких как перья птицы или свиная шерсть. Несмотря на распространенные слухи, [15] человеческие волосы редко являются исходным материалом. [16] Действительно, производители пищевых добавок или косметических продуктов не могут легально получать человеческие волосы в Европейском Союзе. [17] [18]

Некоторые источники L- цистеина животного происхождения в качестве пищевой добавки противоречат кошерной, халяльной, веганской или вегетарианской диетам. [15] Чтобы избежать этой проблемы, также доступен синтетический L -цистеин, соответствующий еврейским законам кашрута и мусульманским законам халяля , хотя и по более высокой цене. [19] Типичный синтетический путь включает ферментацию с искусственным штаммом E. coli . [20]

В качестве альтернативы компания Evonik (ранее Degussa) представила путь из замещенных тиазолинов . [21] Pseudomonas thiazolinophilum гидролизует рацемическую 2-амино-Δ 2- тиазолин-4-карбоновую кислоту до L -цистеина. [20]

Биосинтез

Синтез цистеина: цистатионин бета-синтаза катализирует верхнюю реакцию, а цистатионин гамма-лиаза катализирует нижнюю реакцию.

У животных биосинтез начинается с аминокислоты серина . Сера образуется из метионина , который преобразуется в гомоцистеин через промежуточный S -аденозилметионин . Затем цистатионин бета-синтаза объединяет гомоцистеин и серин, образуя асимметричный тиоэфир цистатионин . Фермент цистатионин гамма-лиаза преобразует цистатионин в цистеин и альфа-кетобутират . У растений и бактерий биосинтез цистеина также начинается с серина, который преобразуется в O -ацетилсерин ферментом серин трансацетилазой . Фермент цистеин синтаза , используя источники сульфида, преобразует этот эфир в цистеин, высвобождая ацетат. [22]

Биологические функции

Сульфгидрильная группа цистеина является нуклеофильной и легко окисляется. Реакционная способность усиливается, когда тиол ионизирован, а остатки цистеина в белках имеют значения pK a, близкие к нейтральным, поэтому часто находятся в своей реактивной тиолатной форме в клетке. [23] Из-за своей высокой реакционной способности сульфгидрильная группа цистеина имеет многочисленные биологические функции.

Предшественник антиоксиданта глутатиона

Благодаря способности тиолов подвергаться окислительно-восстановительным реакциям, остатки цистеина и цистеина обладают антиоксидантными свойствами. Его антиоксидантные свойства обычно выражаются в трипептиде глутатионе , который встречается у людей и других организмов. Системная доступность перорального глутатиона (GSH) незначительна; поэтому он должен биосинтезироваться из его составляющих аминокислот, цистеина, глицина и глутаминовой кислоты . В то время как глутаминовой кислоты обычно достаточно, поскольку азот аминокислоты рециркулируется через глутамат в качестве посредника, диетические добавки цистеина и глицина могут улучшить синтез глутатиона. [24]

Предшественник железо-серных кластеров

Цистеин является важным источником сульфида в метаболизме человека . Сульфид в железо-серных кластерах и в нитрогеназе извлекается из цистеина, который в этом процессе преобразуется в аланин . [25]

Связывание ионов металлов

Помимо железо-серных белков, многие другие металлические кофакторы в ферментах связаны с тиолатным заместителем остатков цистеина. Примерами являются цинк в цинковых пальцах и алкогольдегидрогеназе , медь в синих медных белках , железо в цитохроме P450 и никель в [NiFe]-гидрогеназах . [ 26] Сульфгидрильная группа также имеет высокое сродство к тяжелым металлам , поэтому белки, содержащие цистеин, такие как металлотионеин , будут прочно связывать такие металлы, как ртуть, свинец и кадмий. [27]

Роли в структуре белка

При трансляции молекул матричной РНК для получения полипептидов цистеин кодируется кодонами UGU и UGC .

Цистеин традиционно считался гидрофильной аминокислотой, что во многом основано на химической параллели между его сульфгидрильной группой и гидроксильными группами в боковых цепях других полярных аминокислот. Однако было показано, что боковая цепь цистеина стабилизирует гидрофобные взаимодействия в мицеллах в большей степени, чем боковая цепь в неполярной аминокислоте глицине и полярной аминокислоте серине. [28] В статистическом анализе частоты, с которой аминокислоты появляются в различных белках, было обнаружено, что остатки цистеина ассоциируются с гидрофобными областями белков. Их гидрофобная тенденция была эквивалентна тенденции известных неполярных аминокислот, таких как метионин и тирозин (тирозин является полярным ароматическим, но также гидрофобным [29] ), которые были намного больше, чем у известных полярных аминокислот, таких как серин и треонин . [30] Шкалы гидрофобности , которые ранжируют аминокислоты от самых гидрофобных до самых гидрофильных, последовательно помещают цистеин к гидрофобному концу спектра, даже когда они основаны на методах, которые не зависят от тенденции цистеинов образовывать дисульфидные связи в белках. Поэтому цистеин теперь часто группируют среди гидрофобных аминокислот, [31] [32], хотя иногда его также классифицируют как слегка полярный, [33] или полярный. [7]

Большинство остатков цистеина ковалентно связаны с другими остатками цистеина, образуя дисульфидные связи , которые играют важную роль в сворачивании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [34] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстановительную среду , дисульфидные связи, как правило, нестабильны в цитозоле, за некоторыми исключениями, как указано ниже.

Рисунок 2: Цистин (показан здесь в нейтральной форме), два цистеина, связанных вместе дисульфидной связью.

Дисульфидные связи в белках образуются путем окисления сульфгидрильной группы остатков цистеина. Другая серосодержащая аминокислота, метионин, не может образовывать дисульфидные связи. Более агрессивные окислители преобразуют цистеин в соответствующую сульфиновую кислоту и сульфоновую кислоту . Остатки цистеина играют ценную роль, сшивая белки, что увеличивает жесткость белков, а также выполняют функцию придания протеолитической устойчивости (поскольку экспорт белка является дорогостоящим процессом, минимизация его необходимости выгодна). Внутри клетки дисульфидные мостики между остатками цистеина в полипептиде поддерживают третичную структуру белка. Инсулин является примером белка с цистиновой сшивкой, в котором две отдельные пептидные цепи соединены парой дисульфидных связей.

Протеиновые дисульфидизомеразы катализируют правильное образование дисульфидных связей ; клетка переносит дегидроаскорбиновую кислоту в эндоплазматический ретикулум , который окисляет окружающую среду. В этой среде цистеины, как правило, окисляются до цистина и больше не выполняют функции нуклеофилов.

Помимо окисления до цистина, цистеин участвует в многочисленных посттрансляционных модификациях . Нуклеофильная сульфгидрильная группа позволяет цистеину конъюгировать с другими группами, например, в пренилировании . Убиквитинлигазы переносят убиквитин в его подвеску, белки и каспазы , которые участвуют в протеолизе в апоптотическом цикле. Интеины часто функционируют с помощью каталитического цистеина. Эти роли обычно ограничиваются внутриклеточной средой, где окружающая среда восстанавливается, а цистеин не окисляется до цистина.

Эволюционная роль цистеина

Цистеин считается «новой» аминокислотой, будучи 17-й аминокислотой, включенной в генетический код . [35] [36] Подобно другим добавленным позже аминокислотам, таким как метионин , тирозин и триптофан , цистеин проявляет сильные нуклеофильные и окислительно-восстановительные свойства. [37] [38] Эти свойства способствуют истощению цистеина из комплексов дыхательной цепи , таких как комплексы I и IV , [39] поскольку активные формы кислорода ( ROS ), производимые дыхательной цепью, могут реагировать с остатками цистеина в этих комплексах, что приводит к дисфункциональным белкам и потенциально способствует старению. Первичной реакцией белка на ROS является окисление цистеина и потеря свободных тиоловых групп, [40] что приводит к увеличению тиильных радикалов и связанному с ними сшиванию белков. [41] [42] Напротив, другая серосодержащая, окислительно-восстановительно-активная аминокислота, метионин, не проявляет этих биохимических свойств, и ее содержание относительно повышено в митохондриально кодируемых белках. [43]

Приложения

Цистеин, в основном l - энантиомер , является прекурсором в пищевой, фармацевтической и косметической промышленности. Одно из самых больших применений — производство ароматизаторов. Например, реакция цистеина с сахарами в реакции Майяра дает мясные ароматизаторы. [44] l -цистеин также используется в качестве технологической добавки для выпечки. [45]

В области личной гигиены цистеин используется для перманентной завивки , преимущественно в Азии. Опять же, цистеин используется для разрыва дисульфидных связей в кератине волос .

Цистеин является очень популярной целью для экспериментов по сайт-направленному мечению для исследования биомолекулярной структуры и динамики. Малеимиды селективно присоединяются к цистеину с помощью ковалентного присоединения Михаэля . Сайт-направленное спиновое мечение для ЭПР или ЯМР с парамагнитной релаксацией также широко использует цистеин.

Снижение токсического воздействия алкоголя

Цистеин был предложен в качестве профилактического средства или противоядия от некоторых негативных эффектов алкоголя, включая повреждение печени и похмелье . Он противодействует ядовитому воздействию ацетальдегида . [46] Он связывается с ацетальдегидом, образуя малотоксичный гетероцикл метилтиопролин . [ 47]

В исследовании на крысах подопытные животные получили дозу ацетальдегида LD 90. Те, кто получил цистеин, имели 80% выживаемость; когда вводили и цистеин, и тиамин , все животные выжили. Контрольная группа имела 10% выживаемость. [48]

В 2020 году была опубликована статья, в которой предполагается, что L-цистеин может также действовать на людей. [49]

Н-Ацетилцистеин

N -Ацетил- l -цистеин - производное цистеина, в котором ацетильная группа присоединена к атому азота. Это соединение продается как пищевая добавка и используется как противоядие в случаях передозировки ацетаминофена . [50]

Овца

Цистеин необходим овцам для производства шерсти. Это незаменимая аминокислота, которую они получают из корма. Как следствие, в условиях засухи овцы производят меньше шерсти; однако были выведены трансгенные овцы, которые могут производить свой собственный цистеин. [51]

Химические реакции

Будучи многофункциональным, цистеин подвергается различным реакциям. Большое внимание уделялось защите сульфгидрильной группы. [52] Метилирование цистеина дает S-метилцистеин . Обработка формальдегидом дает тиазолидин тиопролин . Цистеин образует различные координационные комплексы при обработке ионами металлов. [53]

Безопасность

По сравнению с большинством других аминокислот цистеин гораздо более токсичен. [54]

История

В 1884 году немецкий химик Ойген Бауманн обнаружил, что при обработке цистина восстановителем цистин оказывается димером мономера , который он назвал «цистеином». [55]

Смотрите также

На Викискладе есть медиафайлы по теме Цистеин .

Ссылки

  1. ^ "Данные PubChem".
  2. ^ Белиц, Х.-Д; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия. Спрингер. ISBN 9783540699330.
  3. ^ Кирсте, Буркхард (23 января 1998 г.). "Цистеин". Обзор аминокислот . Свободный университет Берлина , кафедра биологии, химии и фармации. Архивировано 10 ноября 2016 г. на Wayback Machine
  4. ^ Weast, Robert C., ред. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62-е изд.). Boca Raton, Florida: CRC Press. стр. C-259. ISBN 0-8493-0462-8..
  5. ^ "цистеин - Определение цистеина на английском языке по Оксфордским словарям". Oxford Dictionaries - English . Архивировано из оригинала 25 сентября 2016 г. Получено 15 апреля 2018 г.
  6. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (рекомендации IUPAC-IUB 1983 г.)». Чистая и прикладная химия . 56 (5): 595– 624. 1984. doi :10.1351/pac198456050595.
  7. ^ ab "Первичная структура белков — это последовательность аминокислот". The Microbial World . University of Wisconsin-Madison Bacteriology Department. Архивировано из оригинала 25 мая 2013 года . Получено 16 сентября 2012 года .
  8. ^ Semenza, Evan R.; Harraz, Maged M.; Abramson, Efrat; Malla, Adarsha P.; Vasavda, Chirag; Gadalla, Moataz M.; Kornberg, Michael D.; Snyder, Solomon H.; Roychaudhuri, Robin (23 сентября 2021 г.) [18 августа 2021 г.]. "D-цистеин является эндогенным регулятором динамики нейронных клеток-предшественников в мозге млекопитающих". PNAS . 118 (39): e2110610118. Bibcode :2021PNAS..11810610S. doi : 10.1073/pnas.2110610118 . PMC 8488618 . PMID  34556581. 
  9. ^ Saffran, M. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и салонные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?». Biochemical Education . 26 (2): 116– 118. doi :10.1016/s0307-4412(97)00167-2. ISSN  0307-4412.
  10. ^ "Amber Workshop - Tutorial A1 - Section 1: Do some editing the PDB file". ambermd.org . Архивировано из оригинала 2022-05-22 . Получено 2022-06-02 .
  11. ^ ab Lee, Jumin; Hitzenberger, Manuel; Rieger, Manuel; Kern, Nathan R.; Zacharias, Martin; Im, Wonpil (21 июля 2020 г.). «CHARMM-GUI поддерживает силовые поля Amber». Журнал химической физики . 153 (3): 035103. doi : 10.1063/5.0012280 . PMID  32716185. S2CID  220796795.
  12. ^ "Amber Workshop - Tutorial A1 - Section 1: Do some editing the PDB file". ambermd.org . Архивировано из оригинала 2022-05-22 . Получено 2022-06-02 .
  13. ^ Ларссон, Сусанна К.; Хаканссон, Никлас; Волк, Алисия (апрель 2015 г.). «Диетический цистеин и другие аминокислоты и заболеваемость инсультом у женщин». Stroke . 46 (4): 922– 926. doi :10.1161/STROKEAHA.114.008022. PMID  25669310. S2CID  14895681.
  14. ^ "Цистеин - Энциклопедия здоровья - Медицинский центр Университета Рочестера". www.urmc.rochester.edu . Получено 13 мая 2024 г.
  15. ^ ab См., например, Blech, Zushe Yosef (май 2003 г.). «Как горы, висящие на волоске: вопросы кошерности в L-цистеине (комментарий к Chagiga I:8)». MK News and Views . Том IV, № 6. Montreal Kosher – через kashrut.com. Раввин Блех не рассматривает цистеин, полученный из свиной шерсти, который почти наверняка является трейфом .
  16. ^ "VRG-News июль 2007 г. -- Группа вегетарианских ресурсов". vrg.org . Получено 26 августа 2024 г. .
  17. ^ "EU Chemical Requirements" . Получено 24 мая 2020 г. ... L-цистеин гидрохлорид или гидрохлорид моногидрат. Человеческие волосы не могут быть использованы в качестве источника этого вещества
  18. ^ "Регламент (ЕС) № 1223/2009 Европейского парламента и Совета от 30 ноября 2009 года о косметических продуктах" . Получено 28 июля 2021 г. ... ПРИЛОЖЕНИЕ II СПИСОК ВЕЩЕСТВ, ЗАПРЕЩЕННЫХ В КОСМЕТИЧЕСКИХ СРЕДСТВАХ...416 Клетки, ткани или продукты человеческого происхождения
  19. ^ «Вопросы о пищевых ингредиентах: что такое L-цистеин/цистеин/цистин?». Группа вегетарианских ресурсов.
  20. ^ аб Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ханс-Петер; Лейхтенбергер, Вольфганг; Векбекер, Кристоф (2007). «Аминокислоты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2. ISBN 978-3-527-30673-2.
  21. ^ Мартенс, Юрген; Офферманнс, Гериберт ; Шерберих, Пол (1981). «Легкий синтез рацемического цистеина». Angewandte Chemie International Edition на английском языке . 20 (8): 668. doi :10.1002/anie.198106681.
  22. ^ Hell R (1997). «Молекулярная физиология метаболизма серы в растениях». Planta . 202 (2): 138– 48. Bibcode : 1997Plant.202..138H. doi : 10.1007/s004250050112. PMID  9202491. S2CID  2539629.
  23. ^ Булай Г, Кортемме Т, Голденберг ДП (июнь 1998). «Соотношения ионизации и реактивности для тиолов цистеина в полипептидах». Биохимия . 37 (25): 8965–72 . doi :10.1021/bi973101r. PMID  9636038.
  24. ^ Sekhar, Rajagopal V; Patel, Sanjeet G (2011). «Недостаточный синтез глутатиона лежит в основе окислительного стресса при старении и может быть скорректирован добавлением в пищу цистеина и глицина». The American Journal of Clinical Nutrition . 94 (3): 847– 853. doi :10.3945/ajcn.110.003483. PMC 3155927. PMID  21795440 .  Значок открытого доступа
  25. ^ Lill R, Mühlenhoff U (2006). «Биогенез железо-серного белка у эукариот: компоненты и механизмы». Annu. Rev. Cell Dev. Biol . 22 : 457–86 . doi :10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538. PMID  16824008.
  26. ^ Липпард, Стивен Дж.; Берг, Джереми М. (1994). Принципы бионеорганической химии . Mill Valley, CA: University Science Books. ISBN 978-0-935702-73-6.[ нужна страница ]
  27. ^ Baker DH, Czarnecki-Maulden GL (июнь 1987). «Фармакологическая роль цистеина в смягчении или обострении минеральной токсичности». J. Nutr . 117 (6): 1003– 10. doi : 10.1093/jn/117.6.1003 . PMID  3298579.
  28. ^ Heitmann P (январь 1968). «Модель сульфгидрильных групп в белках. Гидрофобные взаимодействия боковой цепи цистеина в мицеллах». Eur. J. Biochem . 3 (3): 346–50 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x . PMID  5650851.
  29. ^ "Обзор аминокислот (учебник)". Университет Кертина. Архивировано из оригинала 2015-09-07 . Получено 2015-09-09 .
  30. ^ Nagano N, Ota M, Nishikawa K (сентябрь 1999). "Сильная гидрофобная природа остатков цистеина в белках". FEBS Lett . 458 (1): 69– 71. Bibcode :1999FEBSL.458...69N. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID  10518936. S2CID  34980474.
  31. ^ Betts, MJ; RB Russell (2003). "Гидрофобные аминокислоты". Свойства аминокислот и последствия замен, В: Биоинформатика для генетиков . Wiley . Получено 16 сентября 2012 г.
  32. ^ Горга, Фрэнк Р. (1998–2001). «Введение в структуру белка — неполярные аминокислоты». Архивировано из оригинала 2012-09-05 . Получено 2012-09-16 .
  33. ^ "Virtual Chembook--Amino Acid Structure". Elmhurst College. Архивировано из оригинала 2012-10-02 . Получено 2012-09-16 .
  34. ^ Sevier CS, Kaiser CA (ноябрь 2002 г.). «Формирование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 3 (11): 836–47 . doi : 10.1038/nrm954 . PMID  12415301. S2CID  2885059.
  35. ^ Osawa, S; Jukes, TH; Watanabe, K; Muto, A (март 1992). «Недавние доказательства эволюции генетического кода». Microbiological Reviews . 56 (1): 229– 264. doi :10.1128/mr.56.1.229-264.1992. ISSN  0146-0749. PMC 372862 . PMID  1579111. 
  36. ^ Трифонов, Эдвард Н. (сентябрь 2009 г.). «Происхождение генетического кода и самых ранних олигопептидов». Исследования в области микробиологии . 160 (7): 481– 486. doi :10.1016/j.resmic.2009.05.004. PMID  19524038.
  37. ^ Paulsen, Candice E.; Carroll, Kate S. (2013-07-10). «Опосредованная цистеином редокс-сигнализация: химия, биология и инструменты для открытия». Chemical Reviews . 113 (7): 4633– 4679. doi :10.1021/cr300163e. ISSN  0009-2665. PMC 4303468 . PMID  23514336. 
  38. ^ Джайлз, Нирошини М.; Уоттс, Аарон Б.; Джайлз, Грегори И.; Фрай, Фиона Х.; Литтлчайлд, Дженнифер А.; Джейкоб, Клаус (август 2003 г.). «Металлическая и окислительно-восстановительная модуляция функции белка цистеина». Химия и биология . 10 (8): 677– 693. doi :10.1016/s1074-5521(03)00174-1. ISSN  1074-5521. PMID  12954327.
  39. ^ Мусманн, Бернд; Бехл, Кристиан (февраль 2008 г.). «Митохондриально кодируемый цистеин предсказывает продолжительность жизни животных». Aging Cell . 7 (1): 32– 46. doi : 10.1111/j.1474-9726.2007.00349.x . ISSN  1474-9718. PMID  18028257.
  40. ^ Sohal, Rajindar S (2002-07-01). "Роль окислительного стресса и окисления белков в процессе старения1, 2". Free Radical Biology and Medicine . 33 (1): 37– 44. doi :10.1016/S0891-5849(02)00856-0. ISSN  0891-5849. PMID  12086680.
  41. ^ Jacob, Claus; Giles, Gregory I.; Giles, Niroshini M.; Sies, Helmut (2003-10-13). "Сера и селен: роль степени окисления в структуре и функции белка". Angewandte Chemie International Edition . 42 (39): 4742– 4758. doi :10.1002/anie.200300573. ISSN  1433-7851. PMID  14562341.
  42. ^ Наузер, Томас; Пеллинг, Джилл; Шёнайх, Кристиан (2004-10-01). "Реакция тиильного радикала с боковыми цепями аминокислот: константы скорости переноса водорода и значимость для посттрансляционной модификации белков". Chemical Research in Toxicology . 17 (10): 1323– 1328. doi :10.1021/tx049856y. ISSN  0893-228X. PMID  15487892.
  43. ^ Мусманн, Бернд; Хаджиева, Парвана; Бел, Кристиан (2006), «Антиоксидантная функция белка метионина объясняет эволюцию нестандартного генетического кода в митохондриях», Free Radical Biology and Medicine , 41 402: S149–S150, doi :10.1016/j.freeradbiomed.2006.10.015
  44. ^ Хуан, Цзоу-Чи; Хо, Чи-Тан (2001-07-27). Хуэй, ЙХ; Нип, Вай-Кит; Роджерс, Роберт (ред.). Наука о мясе и ее применение, гл. Ароматизаторы мясных продуктов. CRC. стр.  71– 102. ISBN 978-0-203-90808-2.
  45. ^ "Пищевые ингредиенты и красители". Управление по контролю за продуктами питания и лекарственными средствами США. Ноябрь 2004 г. Архивировано из оригинала 2009-05-12 . Получено 2009-09-06 .
  46. ^ Отояма, Иппо; Хамада, Хиронобу; Кимура, Тацуши; Намба, Харучи; Сэкикава, Киёкадзу; Камикава, Норимичи; Кадзивара, Теруки; Айзава, Фумия; Сато, Ёсинобу М. (2019). «L-цистеин улучшает текучесть крови, нарушенную ацетальдегидом: оценка in vitro». ПЛОС ОДИН . 14 (3): e0214585. Бибкод : 2019PLoSO..1414585O. дои : 10.1371/journal.pone.0214585 . ПМК 6440629 . ПМИД  30925182. 
  47. ^ Salaspuro, Ville (2006). Взаимодействие алкоголя и курения в патогенезе рака верхних отделов пищеварительного тракта: возможная химиопрофилактика цистеином (академическая диссертация). Университет Хельсинки . С.  41–44 . hdl :10138/22689. URN:ISBN:952-10-3056-9.
  48. ^ Sprince H, Parker CM, Smith GG, Gonzales LJ (апрель 1974 г.). «Защита от ацетальдегидной токсичности у крыс с помощью L-цистеина, тиамина и L-2-метилтиазолидин-4-карбоновой кислоты». Действия агентов . 4 (2): 125–30 . doi :10.1007/BF01966822. PMID  4842541. S2CID  5924137.
  49. ^ Эрикссон, CJ Питер; Метсала, Маркус; Мёйккинен, Томми; Мякисало, Хейкки; Кярккяйнен, Олли; Пальмен, Мария; Салминен, Йоонас Э; Кауханен, Юсси (20 октября 2020 г.). «Витаминная добавка, содержащая L-цистеин, которая предотвращает или облегчает симптомы похмелья, связанные с алкоголем: тошноту, головную боль, стресс и беспокойство». Алкоголь и алкоголизм . 55 (6): 660–666 . doi : 10.1093/alcalc/agaa082. hdl : 10138/339340 . ПМИД  32808029.
  50. ^ Кантер МЗ (октябрь 2006 г.). «Сравнение перорального и внутривенного ацетилцистеина при лечении отравления ацетаминофеном». Am J Health Syst Pharm . 63 (19): 1821– 7. doi :10.2146/ajhp060050. PMID  16990628. S2CID  9209528.
  51. ^ Powell BC, Walker SK, Bawden CS, Sivaprasad AV, Rogers GE (1994). «Трансгенные овцы и рост шерсти: возможности и текущее состояние». Reprod. Fertil. Dev . 6 (5): 615–23 . doi :10.1071/RD9940615. PMID  7569041.
  52. ^ Милковски, Джон Д.; Вебер, Дэниел Ф.; Хиршманн, Ральф (1979). «Защита тиола с помощью ацетамидометильной группы: S-ацетамидометил-L-цистеин гидрохлорид». Органические синтезы . 59 : 190. doi :10.15227/orgsyn.059.0190.
  53. ^ Арнольд, Алан П.; Джексон, В. Грегори (1990). «Стереоспецифичность в синтезе ионов трис(( R )-цистеинато- N,S )- и трис(( R )-цистеинсульфинато-N,S)кобальтата(III)». Неорганическая химия . 29 (18): 3618– 3620. doi :10.1021/ic00343a061.
  54. ^ Андерсон, Мэри Э.; Мейстер, Элтон (1987). «Внутриклеточная доставка цистеина». Сера и серные аминокислоты . Методы в энзимологии. Т. 143. С.  313–325 . doi :10.1016/0076-6879(87)43059-0. ISBN 9780121820435. PMID  3309557.
  55. ^ Бауманн, Э. (1884). «Ueber Cystin und Cysteine» [О цистине и цистеине]. Zeitschrift für физиологической химии (на немецком языке). 8 : 299–305 .Со стр. 301-302: «Die Analysis der Substanz ergibt Werthe, welche den vom Cystin (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ) verlangten sich nähern, […] nenne ich dieses Reduktionsprodukt des Cystins: Cysteins». (Анализ вещества [цистеин] показывает значения, которые приближаются к тем, [которые] требуются для цистина (C 6 H 12 N 2 S 2 O 4 ), однако новое основание [цистеин] можно четко распознать как продукт восстановления цистина, которому [эмпирическая] формула C 3 H 7 NSO 2 , [которая] ранее [была] приписана цистину, [теперь] приписывается. Чтобы указать на связь этого вещества с цистином, я называю этот продукт восстановления цистина: «цистеин».) Примечание: Предложенные Бауманом структуры цистеина и цистина (см. стр. 302) неверны: для цистеина он предложил CH 3 CNH 2 (SH)COOH .

Дальнейшее чтение

  • Nagano N, Ota M, Nishikawa K (сентябрь 1999 г.). "Сильная гидрофобная природа остатков цистеина в белках". FEBS Lett . 458 (1): 69– 71. Bibcode : 1999FEBSL.458...69N. doi : 10.1016/S0014-5793(99)01122-9 . PMID  10518936. S2CID  34980474.
  • Холли (2005). Цистинурия Clearinghouse
  • Цистеин MS Спектр
  • Международный институт почечных камней Архивировано 13 мая 2019 г. на Wayback Machine
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Цистеин&oldid=1273770001"