Серин О-ацетилтрансфераза
| серин О-ацетилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гексамер серинацетилтрансферазы, Haemophilus influenzae | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.3.1.30 | ||||||||
| Номер CAS | 9023-16-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии сериновая O-ацетилтрансфераза ( EC 2.3.1.30) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- ацетил-КоА + L -серин КоА + О -ацетил- L -серин
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются ацетил-КоА и L -серин , тогда как двумя его продуктами являются КоА и О -ацетил- L -серин .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а именно ацилтрансфераз, переносящих группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — ацетил-КоА:L-серин О-ацетилтрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают SATase , L-серин ацетилтрансфераза , серин ацетилтрансфераза и серин трансацетилаза . Этот фермент участвует в метаболизме цистеина и метаболизме серы .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 7 структур с кодами доступа PDB 1S80, 1SSM, 1SSQ, 1SST, 1T3D, 1Y7L и 2ISQ.
N-концевой белковый домен
| SATase N-терминальный домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура фермента серинацетилтрансферазы-апофермента (усеченная) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SATase_N | ||||||||
| Пфам | ПФ06426 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR010493 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии домен белка SATase является сокращением от Serine acetyltransferase и относится к ферменту , который катализирует превращение L -серина в L -цистеин в E. coli . [1] Более конкретно, его роль заключается в катализе активации L -серина ацетил-КоА . Эта запись относится к N-концу белка , который имеет последовательность , сохраняющуюся в растениях и бактериях . [2]
Важность функции
N-концевой домен белка серинацетилтрансферазы помогает катализировать перенос ацетила . Этот конкретный фермент катализирует серин в цистеин, который в конечном итоге преобразуется в незаменимую аминокислоту метионин . Особый интерес для ученых представляет возможность использовать естественную способность фермента серинацетилтрансферазы создавать незаменимые аминокислоты и использовать эту способность с помощью трансгенных растений . Эти трансгенные растения будут содержать больше незаменимых серных аминокислот, что означает более здоровую диету для людей и животных. [3]
Структура
Аминоконцевой альфа-спиральный домен, в частности аминокислотные остатки His158 ( гистидин в позиции 158) и Asp143 ( аспарагиновая кислота в позиции 143), образуют каталитическую триаду с субстратом для переноса ацетила . [4] Существует восемь альфа-спиралей, которые образуют N-концевой домен. [4]
Ссылки
- ^ Denk D, Böck A (март 1987). «Биосинтез L-цистеина в Escherichia coli: нуклеотидная последовательность и экспрессия гена серинацетилтрансферазы (cysE) из дикого типа и мутанта, выделяющего цистеин». J. Gen. Microbiol . 133 (3): 515–25 . doi : 10.1099/00221287-133-3-515 . PMID 3309158.
- ^ Сайто К, Ёкояма Х, Нодзи М, Муракоши И (июль 1995 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика растительной серинацетилтрансферазы, играющей регуляторную роль в биосинтезе цистеина из арбуза». J. Biol. Chem . 270 (27): 16321– 6. doi : 10.1074/jbc.270.27.16321 . PMID 7608200.
- ^ Tabe L, Wirtz M, Molvig L, Droux M, Hell R (март 2010 г.). «Сверхэкспрессия серинацетилтрансферазы привела к значительному увеличению O-ацетилсерина и свободного цистеина в развивающихся семенах бобовых растений». J. Exp. Bot . 61 (3): 721– 33. doi :10.1093/jxb/erp338. PMC 2814105. PMID 19939888 .
- ^ ab Pye VE, Tingey AP, Robson RL, Moody PC (сентябрь 2004 г.). «Структура и механизм действия серинацетилтрансферазы из Escherichia coli». J. Biol. Chem . 279 (39): 40729– 36. doi : 10.1074/jbc.M403751200 . PMID 15231846.
- Кредич НМ, Томкинс ГМ (1966). "Ферментативный синтез L-цистеина в Escherichia coli и Salmonella typhimurium". J. Biol. Chem . 241 (21): 4955– 65. doi : 10.1016/S0021-9258(18)99657-2 . PMID 5332668.
- Смит IK, Томпсон JF (1971). «Очистка и характеристика L-серинтрансацетилазы и O-ацетил-L-серинсульфгидрилазы из проростков фасоли (Phaseolus vulgaris)». Biochim. Biophys. Acta . 227 (2): 288– 95. doi :10.1016/0005-2744(71)90061-1. PMID 5550822.
