Рецептор маннозы
Семейство белков

Семейство белков
Макрофагальный маннозный рецептор
Идентификаторы
СимволКМС
Мембранома56
рецептор маннозы, C тип 1
Идентификаторы
СимволMRC1
Альтернативные символыCD206
ген NCBI4360
HGNC7228
ОМИМ153618
РефСекNM_002438
UniProtP22897
Другие данные
ЛокусХр. 10 стр. 13
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
рецептор маннозы, C тип 2
Идентификаторы
СимволМРК2
Альтернативные символыCD280
ген NCBI9902
HGNC16875
РефСекNM_006039
UniProtQ9UBG0
Другие данные
ЛокусХр. 17 q23
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро

Рецептор маннозы ( кластер дифференцировки C 206, CD206 ) представляет собой лектин C-типа, в основном присутствующий на поверхности макрофагов , незрелых дендритных клеток и синусоидальных эндотелиальных клеток печени, но также экспрессируемый на поверхности клеток кожи, таких как фибробласты и кератиноциты кожи человека . [1] [2] Это первый член семейства эндоцитарных рецепторов, которое включает Endo180 (CD280) , M-тип PLA2R и DEC-205 (CD205) . [3]

Рецептор распознает терминальные остатки маннозы , N -ацетилглюкозамина и фукозы на гликанах, прикрепленных к белкам [4], обнаруженным на поверхности некоторых микроорганизмов , играющих роль как во врожденной , так и в адаптивной иммунной системе . Дополнительные функции включают очистку гликопротеинов из кровообращения, включая сульфатированные гликопротеиновые гормоны и гликопротеины, высвобождаемые в ответ на патологические события. [5] Рецептор маннозы непрерывно рециркулирует между плазматической мембраной и эндосомальными отсеками в зависимости от клатрина . [6]

Структура

Организация домена

Внеклеточная часть рецептора маннозы содержит N-концевой цистеин-богатый домен, домен фибронектина типа II и 8 доменов распознавания углеводов типа C. Далее следует трансмембранная область и короткий цитоплазматический C-концевой хвост.
Доменная организация рецептора маннозы, адаптированная из Введения в гликобиологию . [7]

Рецептор маннозы представляет собой трансмембранный белок типа I с внеклеточным N-концом и внутриклеточным C-концом . Сначала он синтезируется как неактивный предшественник, но протеолитически расщепляется до своей активной формы в аппарате Гольджи . [8] В целом, внеклеточная часть рецептора состоит из 8 последовательных доменов распознавания углеводов C-типа (CRD), расположенных ближе всего к плазматической мембране, за которыми следует один повторяющийся домен фибронектина типа II и N-концевой богатый цистеином домен. Цитоплазматический хвост не способен передавать сигнал в изоляции, поскольку в нем отсутствуют соответствующие сигнальные мотивы. [9]

N-концевой цистеин-богатый домен

N-концевой богатый цистеином домен гомологичен цепи B рицина и связывается с сульфатированными остатками сахара, с особенно высоким сродством к остаткам N -ацетилгалактозамина и галактозы , сульфатированным в положениях 3 и 4 их пиранозных колец. [10]

Другие лиганды включают хондроитинсульфаты A и B, а также сульфатированные структуры Lewis x и Lewis a . [6] Рецептор маннозы является единственным членом семейства, в котором этот домен является функциональным. [5]

Изображение Pymol N-терминального цистеин-богатого домена рецептора маннозы, связанного с его сульфатированным лигандом N-ацетилгалактозамина. Сульфатированный лиганд плотно прилегает к карману на поверхности цистеин-богатого домена
N-концевой цистеин-богатый домен маннозного рецептора (розовый), связанный с его сульфатированным лигандом N -ацетилгалактозамина (голубой). PBD ID: 1DQO

Повторяющийся домен фибронектина типа II

Повторяющийся домен фибронектина типа II сохраняется среди всех членов семейства рецепторов маннозы. Коллагены I-IV связывают эту область с высокой аффинностью, тогда как коллаген V связывается только слабо. Через этот домен рецептор маннозы интернализует коллаген в макрофагах и синусоидальных клетках печени , независимо от лектиновой активности рецептора. [9] Наряду с N-концевым богатым цистеином доменом, этот домен является наиболее высококонсервативным между мышами и людьми (92%). [8]

Домены распознавания углеводов C-типа (CRD)

8 тандемных CRD во внеклеточной области рецептора маннозы разделяют только 30% гомологии друг с другом. Каждый из них содержит по крайней мере некоторые аминокислотные остатки, необходимые для связывания Ca 2+ и лиганда, общие для функциональных CRD типа C. Только CRD 4 и 5 содержат все остатки, необходимые для связывания сахара, образуя устойчивое к протеазе ядро ​​связывания лиганда. Наиболее распространенным лигандом являются терминальные остатки маннозы, но связываются также N -ацетилглюкозамин и фукоза. [8]

Основное взаимодействие между CRD-4 и его сахарным лигандом происходит через прямое лигирование с сохраненным Ca 2+ в сайте связывания сахара, аналогично механизму связывания маннан-связывающего лектина (MBL). Однако четверть свободной энергии связывания сахара связана с гидрофобными взаимодействиями стекирования, образованными между одной стороной сахарного кольца и боковой цепью сохраненного остатка тирозина в сайте связывания, что не наблюдается в MBL. Несмотря на сходство в связывании маннозы между рецептором маннозы и MBL, эти различия предполагают, что связывание маннозы рецептором маннозы развивалось отдельно от связывания других лектинов C-типа. [11]

По отдельности CRD связывают маннозу только со слабым сродством. Высокое сродство связывания, как полагают, является результатом кластеризации нескольких CRD. Эта кластеризация позволяет связывать многовалентные , разветвленные лиганды, такие как высокоманнозные N-связанные олигосахариды . [12]

Конформация

Было высказано предположение, что рецептор маннозы может существовать по крайней мере в двух различных структурных конформациях . Каждый из CRD типа C разделен линкерными областями из 10-20 аминокислот, содержащих ряд остатков пролина , циклическая боковая цепь которых довольно жесткая и благоприятствует конформации, в которой N-концевой цистеин-богатый домен простирается как можно дальше от плазматической мембраны. [13]

В качестве альтернативы, взаимодействия между соседними CRD могут удерживать их в непосредственной близости друг от друга и вызывать изгиб внеклеточной области рецептора, приводя N-концевой цистеин-богатый домен в тесный контакт с CRD. Это расположит CRD 4 и 5 дальше всего от мембраны, чтобы максимизировать их взаимодействие с потенциальными лигандами. Устойчивость к протеолизу, продемонстрированная CRD 4 и 5, предполагает, что физические взаимодействия между двумя доменами действительно происходят, тем самым подтверждая существование этой U-образной конформации. [13]

Считается, что переходы между этими двумя конформациями происходят в зависимости от pH, регулируя селективность лиганда и высвобождение во время эндоцитоза. Считается, что более низкий, более кислый pH ранних эндосом отвечает за высвобождение лиганда. [13]

Протеолитическая обработка

Функциональная растворимая форма рецептора маннозы образуется при протеолитическом расщеплении связанной с мембраной формы металлопротеазами , обнаруженными во внеклеточной среде. [14] [15]

Растворимый белок состоит из всей внеклеточной области рецептора и может быть вовлечен в транспорт маннозилированных белков от мест воспаления . [9] Было показано, что выделение маннозного рецептора из макрофагов усиливается при распознавании грибковых патогенов , таких как Candida albicans и Aspergillus fumigatus , что предполагает, что растворимая форма может играть роль в распознавании грибковых патогенов. Таким образом, баланс между мембраносвязанным и растворимым маннозным рецептором может влиять на нацеливание грибковых патогенов в ходе инфекции. [16]

Гликозилирование

Рецептор маннозы сильно гликозилирован, и его N-связанные сайты гликозилирования высококонсервативны у мышей и людей, что указывает на важную роль этой посттрансляционной модификации . Присутствие остатков сиаловой кислоты на N-связанных гликанах рецептора маннозы важно для его роли в связывании как сульфатированных, так и маннозилированных гликопротеинов. Сиалилирование регулирует мультимеризацию рецептора, которая, как известно, влияет на связывание с сульфатированными гликопротеинами. Также известно, что терминальные остатки сиаловой кислоты необходимы для связывания с маннозилированными гликанами. Отсутствие сиаловой кислоты снижает способность рецептора связывать и интернализовать маннозилированные гликаны, но не влияет на его локализацию на плазматической мембране или его эндоцитарную активность. [9] [17]

Функция

Фагоцитоз возбудителей

Ряд патогенных микроорганизмов, включая C. albicans , [15] [18] Pneumocystis carinii [19] [20] и Leishmania donovani [21] [22], демонстрируют на своей поверхности гликаны с терминальными остатками маннозы, которые распознаются CRD типа C маннозного рецептора, тем самым выступая в качестве маркера чужеродного. После распознавания рецептор интернализует связанный патоген и переносит его в лизосомы для деградации через фагоцитарный путь . Таким образом, маннозный рецептор действует как рецептор распознавания образов . Наличие диароматического мотива последовательности FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) в цитоплазматическом хвосте рецептора имеет жизненно важное значение для его интернализации, опосредованной клатрином. [6] Это подтверждается доказательствами того, что клетки Cos-1, трансфицированные рецептором маннозы, лишенным своего С-концевого хвоста, не способны эндоцитировать C. albicans и P. carinii . [6]

Удивительно, но мыши с нокаутом рецептора маннозы не демонстрируют повышенной восприимчивости к инфекции, что говорит о том, что рецептор не является необходимым для фагоцитоза. Однако его участие нельзя отрицать, поскольку другие механизмы могут компенсировать. Например, заражение мышей с нокаутом P. carinii привело к увеличению набора макрофагов к месту инфекции. Кроме того, другие рецепторы, присутствующие на поверхности фагоцитарных клеток, такие как DC-SIGN , SIGNR1 и Endo180, демонстрируют схожую способность связывания лиганда с рецептором маннозы, и поэтому вполне вероятно, что при его отсутствии эти белки способны компенсировать и вызывать фагоцитоз. [6]

Считается также, что способность рецептора маннозы помогать в интернализации патогена облегчает инфицирование Mycobacterium tuberculosis и Mycobacterium leprae . Эти бактерии находятся и размножаются в макрофагах, предотвращая образование фаголизосомы, чтобы избежать деградации. Следовательно, опосредуя их проникновение в макрофаг, блокирование рецептора маннозы помогает этим патогенам инфицировать и расти в своей целевой клетке. [6] [23]

Клатрин-опосредованный эндоцитоз

CRD-области рецептора маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени удаляют ряд отходов, начиная от растворимых макромолекул и заканчивая крупными частицами. [24] К ним относятся лизосомальные ферменты, [25] α-цепи коллагена, [26] C-концевые пропептиды проколлагенов типа I, [27] и активатор тканевого плазминогена. [28] Исследования связывания показывают, что каждая синусоидальная эндотелиальная клетка печени экспрессирует поверхностный пул из 20 000–25 000 рецепторов маннозы. Рецептор маннозы на синусоидальной эндотелиальной клетке печени является быстро рециркулирующим рецептором с Ke (константой скорости эндоцитоза) 4,12 мин-1, что соответствует периоду полураспада 10 с для поверхностного пула комплексов рецептор-лиганд. [29]

В отличие от макрофагов, которые используют рецепторы маннозы для фагоцитоза твердых частиц >200 нм, рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени опосредует клатрин-опосредованный эндоцитоз макромолекул и наночастиц <200 нм. [24]

Презентация антигена

Рецептор маннозы также может играть роль в захвате и презентации антигена незрелыми дендритными клетками в адаптивной иммунной системе. После связывания с рецептором маннозилированные антигены интернализуются и транспортируются в эндоцитарные отсеки внутри клетки для загрузки на молекулы главного комплекса гистосовместимости (MHC) или другие связанные молекулы презентации антигена. Косвенным примером этого является обработка гликолипидного антигена липоарабиноманнана , полученного из микобактерий . Липоарабиноманнан (LAM) представляется Т-клеткам в комплексе с CD1b, но также способен связываться с рецептором маннозы. Поскольку присутствие маннана , альтернативного лиганда, ингибирует зависимую от LAM пролиферацию Т-клеток, предполагается, что рецептор связывает внеклеточный LAM, интернализует его, а затем транспортирует его в эндоцитарные везикулы для загрузки на CD1b. [8]

Зрелые дендритные клетки и макрофаги используют рецептор маннозы для презентации антигена другим способом. Расщепленный растворимый рецептор связывается с циркулирующими антигенами и направляет их к эффекторным клеткам в лимфоидных органах через свой богатый цистеином домен, тем самым активируя адаптивную иммунную систему. [8]

Внутриклеточная сигнализация

Цитоплазматический хвост рецептора маннозы не содержит никаких сигнальных мотивов, однако рецептор оказался необходимым для продукции как про-, так и противовоспалительных цитокинов , что указывает на более пассивную роль рецептора в фагоцитозе патогенов. [6] [8] Это говорит о том, что рецептору маннозы помогают другие рецепторы клеточной поверхности для запуска каскада сигнализации. Например, было показано, что клетки HEK 293, ко-трансфицированные человеческим рецептором маннозы и кДНК человеческого Toll-подобного рецептора 2, способны секретировать IL-8 в ответ на инфекцию P. carinii , тогда как клетки, трансфицированные любым из рецепторов по отдельности, этого не делали. [30] Возможно, что два рецептора образуют комплекс на поверхности клетки, который облегчает передачу сигнала при патогенном вызове.

Разрешение воспаления

Другая ключевая роль рецептора маннозы заключается в регулировании уровней молекул, высвобождаемых в кровообращение во время воспалительной реакции. В ответ на патологические события гликопротеины, включая лизосомальные гидролазы , тканевой активатор плазминогена и нейтрофильную миелопероксидазу, высвобождаются, чтобы помочь бороться с любыми вторгающимися микроорганизмами. После того, как угроза утихла, эти гликопротеины могут быть разрушительными для тканей хозяина, поэтому их уровни в кровообращении должны строго контролироваться. [6]

Олигосахариды с высоким содержанием маннозы, присутствующие на поверхности этих гликопротеинов, действуют, чтобы обозначить их временную природу, поскольку они в конечном итоге распознаются рецептором маннозы и удаляются из кровообращения. Мыши с нокаутом рецептора маннозы менее способны очищать эти белки и показывают повышенные концентрации ряда лизосомальных гидролаз в крови. [5]

В соответствии с этой функцией, рецептор маннозы экспрессируется на низком уровне во время воспаления и на высоком уровне во время разрешения воспаления, чтобы гарантировать удаление воспалительных агентов из кровообращения только в подходящее время. [5]

Клиренс гликопротеиновых гормонов

Богатый цистеином N-концевой домен маннозного рецептора играет важную роль в распознавании сульфатированных гликопротеиновых гормонов и их выведении из кровообращения. [8]

Гликопротеиновые гормоны, такие как лютропин , который запускает высвобождение яйцеклетки во время овуляции , должны стимулировать свои рецепторы импульсами, чтобы избежать десенсибилизации рецепторов . Гликаны на их поверхности покрыты сульфатированным N -ацетилгалактозамином (GalNAc), что делает их лигандами для богатого цистеином домена гомологии рицина рецептора маннозы. Эта метка обеспечивает цикл высвобождения, стимуляции и удаления из кровообращения. [7]

Нокаутные мыши, у которых отсутствует фермент, необходимый для добавления сульфатированной структуры колпачка GalNAc, демонстрируют более длительный период полураспада лютропина, что приводит к повышенной активации рецептора и выработке эстрогена . Самки нокаутных мышей достигают половой зрелости быстрее, чем их сородичи дикого типа, имеют более длительный цикл эструса и производят больше пометов. Таким образом, сульфатированная метка GalNAc очень важна для регулирования сывороточных концентраций определенных гликопротеиновых гормонов. [7]

Типы

У людей экспрессируются два типа рецепторов маннозы, каждый из которых кодируется собственным геном:

ГенБелокАльтернативные названия
MRC1Макрофагальный маннозный рецептор 1Рецептор маннозы C-типа 1,
семейство доменов лектина C-типа 13, член D (CLEC13D),
CD206, MMR
МРК2Макрофагальный маннозный рецептор 2Рецептор маннозы 2 типа С,
белок, ассоциированный с рецептором активатора плазминогена урокиназного типа,
CD280

Применение в здравоохранении и болезнях

Избирательные свойства интернализации рецептора маннозы указывают на ряд потенциальных применений в области здоровья и болезней. Манипулируя гликозилированием важных биоактивных белков до состояния высокой маннозилированности, их уровни в сыворотке могут строго регулироваться, и они могут быть направлены специально на клетки, экспрессирующие рецептор маннозы. Существует также потенциал для использования рецептора маннозы в качестве мишени для улучшенной активации макрофагов и презентации антигена. [5] [8] [31]

MRC2/ Endo180 [32] взаимодействует с Basigin /CD147 через свой четвертый домен лектина C-типа , образуя молекулярный комплекс супрессора эпителиально-мезенхимального перехода , который при нарушении приводит к индукции поведения инвазивных эпителиальных клеток простаты , связанного с плохой выживаемостью при раке простаты . [33] Повышенная жесткость базальной мембраны из-за ее гликирования также может вызвать Endo180 -зависимую инвазию эпителиальных клеток простаты , и этот биомеханический механизм связан с плохой выживаемостью при раке простаты . [34] Было высказано предположение, что стабилизация комплекса супрессора эпителиально-мезенхимального перехода Endo180-CD147 и нацеливание некомплексированной формы Endo180 в инвазивных клетках может иметь терапевтическую пользу в предотвращении прогрессирования рака и метастазирования . [35]

Ссылки

  1. ^ Сольноки Г, Бата-Чорго З, Кендересси А.С., Кисс М, Пиварчи А, Новак З, Надь Ньюман К, Мишель Г, Ружичка Т, Мароди Л, Добози А, Кемени Л (август 2001 г.). «Манозосвязывающий рецептор экспрессируется на кератиноцитах человека и опосредует уничтожение Candida albicans». Журнал исследовательской дерматологии . 117 (2): 205–13 . doi : 10.1046/j.1523-1747.2001.14071.x . ПМИД  11511295.
  2. ^ Sheikh H, Yarwood H, Ashworth A, Isacke CM (март 2000 г.). «Endo180, эндоцитарный рециркулирующий гликопротеин, связанный с макрофагальным маннозным рецептором, экспрессируется на фибробластах, эндотелиальных клетках и макрофагах и функционирует как лектиновый рецептор». Journal of Cell Science . 113 (6): 1021– 32. doi :10.1242/jcs.113.6.1021. PMID  10683150.
  3. ^ East L, Isacke CM (2002). «Семейство рецепторов маннозы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы . 1572 ( 2–3 ): 364–86 . doi :10.1016/S0304-4165(02)00319-7. PMID  12223280.
  4. ^ Schlesinger PH, Doebber TW, Mandell BF, White R, DeSchryver C, Rodman JS, Miller MJ, Stahl P (1978). «Очистка плазмы от гликопротеинов с терминальной маннозой и N-ацетилглюкозамином непаренхиматозными клетками печени. Исследования с бета-глюкуронидазой, N-ацетил-β-D-глюкозаминидазой, рибонуклеазой B и агалакто-орозомукоидом». Biochemical Journal . 176 (1): 103– 9. doi :10.1042/bj1760103. PMC 1186209. PMID  728098 . 
  5. ^ abcde Lee SJ, Evers S, Roeder D, Parlow AF, Risteli J, Risteli L, Lee YC, Feizi T, Langen H, Nussenzweig MC (2002). «Регуляция гомеостаза гликопротеинов сыворотки, опосредованная маннозными рецепторами». Наука . 295 (5561): 1898–901 . Бибкод : 2002Sci...295.1898L. дои : 10.1126/science.1069540. PMID  11884756. S2CID  31432874.
  6. ^ abcdefgh Гази У, Мартинес-Помарес Л (2009). «Влияние рецептора маннозы на иммунные реакции хозяина». Иммунобиология . 214 (7): 554–61 . doi :10.1016/j.imbio.2008.11.004. PMID  19162368.
  7. ^ abc Тейлор М, Дрикамер К (2011). Введение в гликобиологию . Oxford University Press. ISBN 978-0-19-956911-3.
  8. ^ abcdefgh Stahl PD, Ezekowitz RA (1998). «Маннозный рецептор — это рецептор распознавания образов, участвующий в защите хозяина». Current Opinion in Immunology . 10 (1): 50– 5. doi :10.1016/S0952-7915(98)80031-9. PMID  9523111.
  9. ^ abcd Martinez-Pomares L (2012). «Маннозный рецептор». Журнал биологии лейкоцитов . 92 (6): 1177– 86. doi : 10.1189/jlb.0512231 . PMID  22966131. ​​S2CID  27512588.
  10. ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger JU (март 1998). «Цистеин-богатый домен рецептора «маннозы» опосредует связывание GalNAc-4-SO4». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (5): 2089– 93. Bibcode : 1998PNAS...95.2089F. doi : 10.1073 /pnas.95.5.2089 . PMC 19259. PMID  9482843. 
  11. ^ Mullin NP, Hitchen PG, Taylor ME (1997). «Механизм связывания Ca2+ и моносахаридов с доменом распознавания углеводов типа C макрофагального маннозного рецептора». Журнал биологической химии . 272 ​​(9): 5668– 81. doi : 10.1074/jbc.272.9.5668 . PMID  9038177.
  12. ^ Weis WI, Drickamer K (1996). «Структурная основа распознавания лектинов и углеводов». Annual Review of Biochemistry . 65 : 441–73 . doi :10.1146/annurev.bi.65.070196.002301. PMID  8811186.
  13. ^ abc Llorca O (2008). «Расширенные и изогнутые конформации семейства рецепторов маннозы». Cellular and Molecular Life Sciences . 65 (9): 1302– 10. doi :10.1007/s00018-007-7497-9. PMC 11131820 . PMID  18193159. S2CID  5038725. 
  14. ^ Jordens R, Thompson A, Amons R, Koning F (1999). «Человеческие дендритные клетки выделяют функциональную растворимую форму рецептора маннозы». International Immunology . 11 (11): 1775– 80. doi :10.1093/intimm/11.11.1775. PMID  10545481.
  15. ^ ab Martínez-Pomares L, Mahoney JA, Káposzta R, Linehan SA, Stahl PD, Gordon S (1998). «Функциональная растворимая форма мышиного маннозного рецептора вырабатывается макрофагами in vitro и присутствует в сыворотке мыши». Journal of Biological Chemistry . 273 (36): 23376– 80. doi : 10.1074/jbc.273.36.23376 . hdl : 2437/116851 . PMID  9722572.
  16. ^ Gazi U, Rosas M, Singh S, Heinsbroek S, Haq I, Johnson S, Brown GD, Williams DL, Taylor PR, Martinez-Pomares L (2011). «Распознавание грибов усиливает выделение рецепторов маннозы через взаимодействие с дектином-1». Журнал биологической химии . 286 (10): 7822– 9. doi : 10.1074/jbc.M110.185025 . PMC 3048669. PMID  21205820 . 
  17. ^ Su Y, Bakker T, Harris J, Tsang C, Brown GD, Wormald MR, Gordon S, Dwek RA, Rudd PM, Martinez-Pomares L (2005). «Гликозилирование влияет на активность лектинов макрофагального маннозного рецептора». Журнал биологической химии . 280 (38): 32811– 20. doi : 10.1074/jbc.M503457200 . PMID  15983039.
  18. ^ Maródi L, Korchak HM, Johnston RB (1991). «Механизмы защиты хозяина от видов Candida. I. Фагоцитоз моноцитами и макрофагами, полученными из моноцитов». Журнал иммунологии . 146 (8): 2783– 9. doi : 10.4049/jimmunol.146.8.2783 . PMID  1901885.
  19. ^ Ezekowitz RA, Williams DJ, Koziel H, Armstrong MY, Warner A, Richards FF, Rose RM (1991). «Поглощение Pneumocystis carinii, опосредованное макрофагальным маннозным рецептором». Nature . 351 (6322): 155– 8. Bibcode :1991Natur.351..155E. doi :10.1038/351155a0. PMID  1903183. S2CID  1763804.
  20. ^ O'Riordan DM, Standing JE, Limper AH (1995). "Гликопротеин A Pneumocystis carinii связывает макрофагальные маннозные рецепторы". Инфекция и иммунитет . 63 (3): 779– 84. doi :10.1128/IAI.63.3.779-784.1995. PMC 173070. PMID  7868247. 
  21. ^ Чакраборти Р., Чакраборти П., Басу МК (1998). «Макрофагальный маннозилфукозильный рецептор: его роль в инвазии вирулентных и авирулентных промастигот L. donovani ». Bioscience Reports . 18 (3): 129– 42. doi :10.1023/A:1020192512001. PMID  9798785. S2CID  4903749.
  22. ^ Чакраборти П., Гош Д., Басу МК. (2001). «Модуляция рецептора маннозы макрофагов влияет на поглощение вирулентных и авирулентных промастигот Leishmania donovani ». Журнал паразитологии . 87 (5): 1023– 7. doi :10.1645/0022-3395(2001)087[1023:MOMMRA]2.0.CO;2. PMID  11695359. S2CID  26732461.
  23. ^ Kang PB, Azad AK, Torrelles JB, Kaufman TM, Beharka A, Tibesar E, DesJardin LE, Schlesinger LS (2005). «Человеческий макрофагальный маннозный рецептор направляет биогенез фагосомы Mycobacterium tuberculosis, опосредованный липоарабиноманнаном». Журнал экспериментальной медицины . 202 (7): 987–99 . doi :10.1084/jem.20051239. PMC 2213176. PMID  16203868 . 
  24. ^ ab Sørensen KK, Simon-Santamaria J, McCuskey RS, Smedsrød B (20 сентября 2015 г.). "Liver Sinusoidal Endothelial Cells". Comprehensive Physiology . 5 (4): 1751– 74. doi : 10.1002/cphy.c140078 . PMID  26426467.
  25. ^ Elvevold K, Simon-Santamaria J, Hasvold H, McCourt P, Smedsrød B, Sørensen KK (декабрь 2008 г.). «Эндотелиальные клетки синусоид печени зависят от опосредованного рецептором маннозы набора лизосомальных ферментов для нормальной способности к деградации». Гепатология . 48 (6): 2007–15 . doi :10.1002/hep.22527. PMID  19026003. S2CID  29069000.
  26. ^ Малович И, Соренсен К.К., Эльвеволд К.Х., Недредал Г.И., Полсен С., Ерофеев А.В., Смедсрёд Б.Х., МакКорт П.А. (июнь 2007 г.). «Манозный рецептор на синусоидных эндотелиальных клетках печени мышей является основным рецептором клиренса денатурированного коллагена». Гепатология . 45 (6): 1454–61 . doi : 10.1002/hep.21639 . PMID  17518370. S2CID  26022255.
  27. ^ Smedsrød B, Melkko J, Risteli L, Risteli J (15 октября 1990 г.). «Циркулирующий C-концевой пропептид проколлагена типа I очищается в основном через рецептор маннозы в эндотелиальных клетках печени». The Biochemical Journal . 271 (2): 345–50 . doi :10.1042/bj2710345. PMC 1149560. PMID  2241919 . 
  28. ^ Smedsrød B, Einarsson M, Pertoft H (16 июня 1988 г.). «Тканевый активатор плазминогена эндоцитируется рецепторами маннозы и галактозы клеток печени крысы». Тромбоз и гемостаз . 59 (3): 480– 4. doi : 10.1055/s-0038-1647519 . PMID  2847350.
  29. ^ Magnusson S, Berg T (1 февраля 1989). «Чрезвычайно быстрый эндоцитоз, опосредованный маннозным рецептором синусоидальных эндотелиальных клеток печени крысы». The Biochemical Journal . 257 (3): 651– 6. doi :10.1042/bj2570651. PMC 1135637. PMID  2930475 . 
  30. ^ Tachado SD, Zhang J, Zhu J, Patel N, Cushion M, Koziel H (2007). «Опосредованное пневмоцистной пневмонией высвобождение IL-8 макрофагами требует коэкспрессии рецепторов маннозы и TLR2». Journal of Leukocyte Biology . 81 (1): 205– 11. doi :10.1189/jlb.1005580. PMID  17020928. S2CID  15056895.
  31. ^ Chang CF, Wan J, Li Q, Renfroe SC, Heller NM, Wang J (июль 2017 г.). «Альтернативная активация-перекошенных микроглий/макрофагов способствует разрешению гематомы при экспериментальном внутримозговом кровоизлиянии». Neurobiology of Disease . 103 : 54–69 . doi :10.1016/j.nbd.2017.03.016. PMC 5540140. PMID  28365213 . 
  32. ^ "WikiGenes: MRC2 - рецептор маннозы C, тип 2 Homo sapiens".
  33. ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Minamidate A, Darby S, Gaughan L, Robson C, et al. (март 2015 г.). «Выживаемость и подавление ЭПТ, опосредованное взаимодействием домена лектина Endo180 и CD147». Molecular Cancer Research . 13 (3): 538–47 . doi : 10.1158/1541-7786.MCR-14-0344-T . PMID  25381222.
  34. ^ Rodriguez-Teja M, Gronau JH, Breit C, Zhang YZ, Minamidate A, Caley MP и др. (март 2015 г.). «AGE-модифицированная базальная мембрана взаимодействует с Endo180, способствуя инвазивности эпителиальных клеток и снижению выживаемости при раке простаты» (PDF) . The Journal of Pathology . 235 (4): 581– 92. doi :10.1002/path.4485. PMID  25408555. S2CID  40735796.
  35. ^ Sturge J (март 2016 г.). «Endo180 на переднем крае лечения рака костей и не только». Журнал патологии . 238 (4): 485– 8. doi :10.1002/path.4673. PMC 4819699. PMID  26576691 . 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Mannose_receptor&oldid=1227026624"