Домен фибронектина типа II
| Домен фибронектина типа II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Коллагенсвязывающий домен II типа белка семенной плазмы PDC-109. [1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | фн2 | ||||||||
| Пфам | ПФ00040 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000562 | ||||||||
| УМНЫЙ | SM00059 | ||||||||
| ПРОСИТ | PDOC00022 | ||||||||
| СКОП2 | 1PDC / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| суперсемейство OPM | 115 | ||||||||
| белок ОПМ | 1ч8п | ||||||||
| CDD | cd00062 | ||||||||
| |||||||||
Домен фибронектина типа II представляет собой домен коллаген -связывающего белка . Фибронектин представляет собой многодоменный гликопротеин , который в растворимой форме содержится в плазме, а в нерастворимой — в рыхлой соединительной ткани и базальных мембранах , который связывает клеточные поверхности и различные соединения, включая коллаген , фибрин , гепарин , ДНК и актин . Фибронектины участвуют в ряде важных функций, например, заживлении ран ; адгезии клеток ; свертываемости крови ; дифференцировке и миграции клеток ; поддержании клеточного цитоскелета ; и метастазах опухолей . [2] Основная часть последовательности фибронектина состоит из повторения трех типов доменов, которые называются типами I, II и III. [3]
Домен типа II имеет длину около шестидесяти аминокислот, [4] содержит четыре консервативных цистеина, участвующих в дисульфидных связях, и является частью коллагенсвязывающей области фибронектина. Домены типа II встречаются в фибронектине дважды. Домены типа II также были обнаружены в ряде белков, включая фактор свертывания крови XII ; белки бычьей семенной плазмы PDC-109 (BSP-A1/A2) и BSP-A3; [5] катиононезависимый рецептор маннозы-6-фосфата; [6] маннозный рецептор макрофагов; [7] 180 кДа секреторный фосфолипаза A2 рецептор; [8] рецептор DEC-205; [9] 72 кДа и 92 кДа коллагеназа типа IV ( EC 3.4.24.24); [10] и активатор фактора роста гепатоцитов. [11]
Взаимодействие домена фибронектина типа II и липидного бислоя
Домен фибронектина типа II является частью внеклеточных частей белков рецептора EphA2. Домен FN2 на рецепторах EphA2 несет положительно заряженные компоненты, а именно K441 и R443, которые привлекают и почти исключительно связываются с анионными липидами, такими как анионный мембранный липид фосфатидилглицерин. [12] K441 и R443 вместе составляют мотив связывания с мембраной, который позволяет рецепторам EphA2 прикрепляться к клеточной мембране. [12]
Белки человека, содержащие этот домен
BSPH1; ELSPBP1; F12 ; FN1 ; HGFAC ; IGF2R ; LY75 ; MMP2 ; MMP9 ; MRC1 ; MRC1L1 ; MRC2 ; PLA2R1 ; SEL1L ;
Ссылки
- ^ Wah DA, Fernández-Tornero C, Sanz L, Romero A, Calvete JJ (апрель 2002 г.). "Механизм покрытия сперматозоидами из кристаллической структуры 1,8 A комплекса PDC-109-фосфорилхолин". Структура . 10 (4): 505– 14. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00751-7 . PMID 11937055.
- ^ Дин Д.К., Боулус КЛ, Буржуа С. (1987). «Клонирование и анализ промоторной области гена человеческого фибронектина». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 84 (7): 1876–1880 . doi : 10.1073/pnas.84.7.1876 . PMC 304544. PMID 3031656 .
- ^ Скорстенгаард К, Йенсен М.С., Саль П., Петерсен ТЕ, Магнуссон С. (1986). «Полная первичная структура фибронектина бычьей плазмы». Eur. J. Biochem . 161 (2): 441– 453. doi :10.1111/j.1432-1033.1986.tb10464.x. PMID 3780752.
- ^ Панков Р., Ямада К. М. (2002). «Фибронектин вкратце». J Cell Sci . 115 (20): 3861– 3863. doi : 10.1242/jcs.00059 . PMID 12244123.
- ^ Chretien M, Seidah NG, Manjunath P, Rochemont J, Sairam MR (1987). «Полная аминокислотная последовательность BSP-A3 из семенной плазмы быка. Гомология с PDC-109 и коллаген-связывающим доменом фибронектина». Biochem. J . 243 (1): 195– 203. doi :10.1042/bj2430195. PMC 1147832 . PMID 3606570.
- ^ Корнфельд С. (1992). «Структура и функция рецепторов маннозо-6-фосфата/инсулиноподобного фактора роста II». Annu. Rev. Biochem . 61 (1): 307–330 . doi :10.1146/annurev.bi.61.070192.001515. PMID 1323236.
- ^ Drickamer K, Taylor ME, Conary JT, Lennartz MR, Stahl PD (1990). «Первичная структура рецептора маннозы содержит множественные мотивы, напоминающие домены распознавания углеводов». J. Biol. Chem . 265 (21): 12156– 12162. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38325-5 . PMID 2373685.
- ^ Lazdunski M, Barhanin J, Lambeau G, Ancian P (1994). «Клонирование и экспрессия мембранного рецептора для секреторных фосфолипаз A2». J. Biol. Chem . 269 (3): 1575– 1578. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42060-6 . PMID 8294398.
- ^ Jiang W, Swiggard WJ, Heufler C, Peng M, Mirza A, Steinman RM, Nussenzweig MC (1995). «Рецептор DEC-205, экспрессируемый дендритными клетками и эпителиальными клетками тимуса, участвует в обработке антигена». Nature . 375 (6527): 151– 155. Bibcode :1995Natur.375..151J. doi :10.1038/375151a0. PMID 7753172. S2CID 4244472.
- ^ Grant GA, Collier IE, Wilhelm SM, Eisen AZ, Marmer BL, Seltzer JL, Kronberger A, Bauer EA, Goldberg GI, He CS (1988). «H-ras онкоген-трансформированные человеческие бронхиальные эпителиальные клетки (TBE-1) секретируют единственную металлопротеазу, способную разрушать коллаген базальной мембраны». J. Biol. Chem . 263 (14): 6579– 6587. doi : 10.1016/S0021-9258(18)68680-6 . PMID 2834383.
- ^ Миядзава К, Шимомура Т, Китамура А, Кондо Дж, Моримото И, Китамура Н (1993). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности кДНК для человеческой сериновой протеазы, ответственной за активацию фактора роста гепатоцитов. Структурное сходство предшественника протеазы с фактором свертывания крови XII». J. Biol. Chem . 268 (14): 10024– 10028. doi : 10.1016/S0021-9258(18)82167-6 . PMID 7683665.
- ^ ab Chavent M, Seiradake E, Jones EY, Sansom MS (февраль 2016 г.). «Структуры рецептора EphA2 на мембране: роль липидных взаимодействий». Structure . 24 (2): 337– 47. doi :10.1016/j.str.2015.11.008. PMC 4744086 . PMID 26724997.
Внешние ссылки
- Коллагенсвязывающий домен фибронектина типа II в PROSITE
 | Эта статья о мембранных белках является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее. |
