Фибронектин
Белок, участвующий в клеточной адгезии, росте клеток, миграции клеток и дифференциации

ФН1
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: H0Y7Z1%20or%20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1,B7ZLE5 RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыFN1 , CIG, ED-B, FINC, FN, FNZ, GFND, GFND2, LETS, MSF, фибронектин 1, SMDCF
Внешние идентификаторыОМИМ : 135600; МГИ : 95566; Гомологен : 1533; Генные карты : FN1; OMA :FN1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

2335

14268

Ансамбль

ENSG00000115414

ENSMUSG00000026193

UniProt

Р02751

Р11276

РефСек (мРНК)
RefSeq (белок)
Местоположение (UCSC)Хр 2: 215.36 – 215.44 МбХр 1: 71,62 – 71,69 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши
Модульная структура фибронектина и его связывающие домены

Фибронектин — это высокомолекулярный ( ~500–~600 кДа ) [5] гликопротеин внеклеточного матрикса , который связывается с мембранными рецепторными белками, называемыми интегринами . [6] Фибронектин также связывается с другими белками внеклеточного матрикса , такими как коллаген , фибрин и гепарансульфатпротеогликаны (например, синдеканы ) .

Фибронектин существует в виде белкового димера , состоящего из двух почти идентичных мономеров, связанных парой дисульфидных связей . [6] Белок фибронектин вырабатывается из одного гена, но альтернативный сплайсинг его пре-мРНК приводит к созданию нескольких изоформ .

У позвоночных присутствуют два типа фибронектина : [6]

  • Растворимый плазменный фибронектин (ранее называвшийся «холодонерастворимый глобулин», или CIg) является основным белковым компонентом плазмы крови (300 мкг/мл) и вырабатывается в печени гепатоцитами .
  • Нерастворимый клеточный фибронектин является основным компонентом внеклеточного матрикса. Он секретируется различными клетками , в первую очередь фибробластами , как растворимый белковый димер , а затем собирается в нерастворимый матрикс в сложном клеточно-опосредованном процессе.

Фибронектин играет важную роль в адгезии клеток , росте , миграции и дифференциации , а также важен для таких процессов, как заживление ран и эмбриональное развитие . [6] Измененная экспрессия , деградация и организация фибронектина связана с рядом патологий , включая рак, артрит и фиброз . [7] [8]

Структура

Фибронектин существует как белковый димер, состоящий из двух почти идентичных полипептидных цепей, связанных парой С-концевых дисульфидных связей . [9] Каждая субъединица фибронектина имеет молекулярную массу ~230–~275 кДа [10] и содержит три типа модулей : тип I, II и III. Все три модуля состоят из двух антипараллельных β-слоев , что приводит к образованию бета-сэндвича ; однако тип I и тип II стабилизированы внутрицепочечными дисульфидными связями, в то время как модули типа III не содержат никаких дисульфидных связей. Отсутствие дисульфидных связей в модулях типа III позволяет им частично разворачиваться под действием приложенной силы. [11]

Три области вариабельного сплайсинга встречаются по длине протомера фибронектина . Один или оба «дополнительных» модуля типа III (EIIIA и EIIIB) могут присутствовать в клеточном фибронектине, но они никогда не присутствуют в плазменном фибронектине. «Изменчивая» V-область существует между III 14–15 (14-й и 15-й модуль типа III). Структура V-области отличается от модулей типа I, II и III, и ее наличие и длина могут варьироваться. V-область содержит сайт связывания для интегринов α4β1 . Он присутствует в большинстве клеточных фибронектинов, но только одна из двух субъединиц в димере плазменного фибронектина содержит последовательность V-области.

Модули организованы в несколько функциональных и связывающих белок доменов по длине мономера фибронектина . Существует четыре связывающих фибронектин домена, позволяющих фибронектину связываться с другими молекулами фибронектина. [9] Один из этих связывающих фибронектин доменов, I 1–5 , называется «доменом сборки» и требуется для инициации сборки матрикса фибронектина. Модули III 9–10 соответствуют «домену связывания клеток» фибронектина. Последовательность RGD (Arg–Gly–Asp) расположена в III 10 и является местом прикрепления клеток через интегрины α5β1 и αVβ3 на поверхности клетки. «Сайд синергии» находится в III 9 и играет роль в модулировании ассоциации фибронектина с интегринами α5β1 . [12] Фибронектин также содержит домены для связывания фибрина (I 1–5 , I 10–12 ), связывания коллагена (I 6–9 ), связывания фибулина-1 (III 13–14 ), связывания гепарина и связывания синдекана (III 12–14 ). [9]

Функция

Фибронектин имеет многочисленные функции, которые обеспечивают нормальное функционирование позвоночных организмов. [6] Он участвует в клеточной адгезии , росте , миграции и дифференциации . Клеточный фибронектин собирается во внеклеточный матрикс , нерастворимую сеть, которая разделяет и поддерживает органы и ткани организма.

Фибронектин играет решающую роль в заживлении ран . [13] [14] Наряду с фибрином плазменный фибронектин откладывается в месте повреждения, образуя сгусток крови , который останавливает кровотечение и защищает лежащую под ним ткань . По мере продолжения восстановления поврежденной ткани фибробласты и макрофаги начинают ремоделировать область, разрушая белки, которые образуют временную матрицу сгустка крови , и заменяя их матрицей , которая больше похожа на нормальную окружающую ткань. Фибробласты секретируют протеазы , включая матриксные металлопротеиназы , которые переваривают плазменный фибронектин, а затем фибробласты секретируют клеточный фибронектин и собирают его в нерастворимую матрицу . Было высказано предположение, что фрагментация фибронектина протеазами способствует сокращению раны, что является критическим шагом в заживлении ран . Фрагментация фибронектина дополнительно обнажает его V-область, которая содержит сайт для связывания интегрина α4β1 . Предполагается, что эти фрагменты фибронектина усиливают связывание клеток, экспрессирующих интегрин α4β1, позволяя им прикрепляться к окружающему матриксу и сильно сжимать его.

Фибронектин необходим для эмбриогенеза , а инактивация гена фибронектина приводит к ранней эмбриональной летальности. [15] Фибронектин важен для управления прикреплением и миграцией клеток во время эмбрионального развития . В развитии млекопитающих отсутствие фибронектина приводит к дефектам в мезодермальном , нервной трубке и развитии сосудов . Аналогичным образом, отсутствие нормального матрикса фибронектина у развивающихся амфибий вызывает дефекты в мезодермальном паттерне и подавляет гаструляцию . [16]

Фибронектин также содержится в нормальной человеческой слюне, что помогает предотвратить колонизацию полости рта и глотки патогенными бактериями . [17]

Сборка матрицы

Клеточный фибронектин собирается в нерастворимую фибриллярную матрицу в сложном клеточно-опосредованном процессе. [18] Сборка матрицы фибронектина начинается, когда растворимые, компактные димеры фибронектина секретируются клетками, часто фибробластами . Эти растворимые димеры связываются с рецепторами интегрина α5β1 на поверхности клетки и способствуют кластеризации интегринов. Локальная концентрация связанного с интегрином фибронектина увеличивается, что позволяет связанным молекулам фибронектина легче взаимодействовать друг с другом. Затем между соседними клетками начинают формироваться короткие фибриллы фибронектина . По мере продолжения сборки матрицы растворимые фибриллы преобразуются в более крупные нерастворимые фибриллы, которые составляют внеклеточный матрикс .

Переход фибронектина из растворимых в нерастворимые фибриллы происходит, когда скрытые сайты связывания фибронектина обнажаются по всей длине связанной молекулы фибронектина. Считается, что клетки растягивают фибронектин, натягивая свои интегриновые рецепторы, связанные с фибронектином. Эта сила частично разворачивает лиганд фибронектина , раскрывая скрытые сайты связывания фибронектина и позволяя близлежащим молекулам фибронектина ассоциироваться. Это взаимодействие фибронектина с фибронектином позволяет растворимым, связанным с клеткой фибриллам разветвляться и стабилизироваться в нерастворимую матрицу фибронектина .

Было показано, что трансмембранный белок CD93 необходим для сборки фибронектинового матрикса (фибриллогенеза) в эндотелиальных клетках дермальной крови человека. [19] Как следствие, нокдаун CD93 в этих клетках привел к нарушению фибриллогенеза фибронектина. Более того, сетчатка мышей с нокаутом CD93 показала нарушенный фибронектиновый матрикс на фронте прорастания сетчатки. [19]

Роль в раке

В опухолях и клеточных линиях, полученных из опухолей, наблюдалось несколько морфологических изменений, которые объяснялись снижением экспрессии фибронектина , повышением деградации фибронектина и/или снижением экспрессии рецепторов , связывающих фибронектин , таких как интегрины α5β1 . [20]

Фибронектин участвует в развитии карциномы . [21] При карциноме легких экспрессия фибронектина увеличивается, особенно при немелкоклеточной карциноме легких . Адгезия клеток карциномы легких к фибронектину усиливает туморогенность и придает устойчивость к химиотерапевтическим агентам , вызывающим апоптоз . Было показано, что фибронектин стимулирует гонадные стероиды , которые взаимодействуют с рецепторами андрогенов позвоночных , которые способны контролировать экспрессию циклина D и связанных с ним генов, участвующих в контроле клеточного цикла . Эти наблюдения предполагают, что фибронектин может способствовать росту/выживанию опухоли легких и устойчивости к терапии, и он может представлять собой новую цель для разработки новых противораковых препаратов .

Фибронектин 1 действует как потенциальный биомаркер радиорезистентности [22] и панракового прогноза. [23]

Слияние FN1-FGFR1 часто встречается в фосфатурических мезенхимальных опухолях. [24] [25]

Роль в заживлении ран

Фибронектин оказывает глубокое воздействие на заживление ран , включая формирование надлежащего субстрата для миграции и роста клеток во время развития и организации грануляционной ткани , а также ремоделирования и ресинтеза матрикса соединительной ткани. [26] Биологическое значение фибронектина in vivo изучалось в ходе изучения механизма заживления ран. [26] Уровни фибронектина в плазме снижаются при остром воспалении или после хирургической травмы, а также у пациентов с диссеминированным внутрисосудистым свертыванием . [27]

Фибронектин находится во внеклеточном матриксе эмбриональных и взрослых тканей (не в базальных мембранах взрослых тканей), но может быть более широко распространен в воспалительных поражениях. Во время свертывания крови фибронектин остается связанным со сгустком, ковалентно связанным с фибрином с помощью фактора XIII (фактора, стабилизирующего фибрин). [28] [29] Фибробласты играют важную роль в заживлении ран, прилипая к фибрину. Адгезия фибробластов к фибрину требует фибронектина и была наиболее сильной, когда фибронектин был связан с фибрином. У пациентов с дефицитом фактора XIII наблюдается нарушение заживления ран, поскольку фибробласты плохо растут в фибрине, лишенном фактора XIII. Фибронектин способствует фагоцитозу частиц как макрофагами , так и фибробластами. Отложение коллагена в месте раны фибробластами происходит с помощью фибронектина. Также было обнаружено, что фибронектин тесно связан с вновь отложенными коллагеновыми фибриллами. На основании размера и гистологических характеристик окрашивания фибрилл, вероятно, что по крайней мере частично они состоят из коллагена типа III ( ретикулина ). Исследование in vitro с нативным коллагеном показало, что фибронектин связывается с коллагеном типа III, а не с другими типами. [30]

В естественных условияхпротивв пробирке

Плазменный фибронектин, синтезируемый гепатоцитами [31], и фибронектин, синтезируемый культивируемыми фибробластами, похожи, но не идентичны; сообщалось об иммунологических, структурных и функциональных различиях [32] . Вероятно, эти различия являются результатом дифференциальной обработки одной зарождающейся мРНК. Тем не менее, плазменный фибронектин может быть переведен в нерастворимую форму во внеклеточном матриксе ткани in vitro и in vivo . Как плазменный, так и клеточный фибронектин в матриксе образуют высокомолекулярные мультимеры с дисульфидными связями . Механизм образования этих мультимеров в настоящее время неизвестен. Было показано, что плазменный фибронектин содержит два свободных сульфгидрила на субъединицу (X), а клеточный фибронектин содержит по крайней мере один. Эти сульфгидрилы, вероятно, скрыты внутри третичной структуры , поскольку сульфгидрилы обнажаются при денатурации фибронектина. Такая денатурация приводит к окислению свободных сульфгидрилов и образованию дисульфидно-связанных мультимеров фибронектина. Это привело к предположению, что свободные сульфгидрилы могут быть вовлечены в образование дисульфидно-связанных мультимеров фибронектина во внеклеточном матриксе. В соответствии с этим, сульфгидрильная модификация фибронектина с N-этилмалеимидом предотвращает связывание с клеточными слоями. Триптические паттерны расщепления мультимерного фибронектина не выявляют дисульфидно-связанных фрагментов, которые можно было бы ожидать, если бы мультимеризация включала один или оба свободных сульфгидрила. Свободные сульфгидрилы фибронектина не требуются для связывания фибронектина со слоем клеток или для его последующего включения во внеклеточный матрикс. Дисульфидно-связанная мультимеризация фибронектина в клеточном слое происходит путем обмена дисульфидными связями в богатой дисульфидами аминоконцевой трети молекулы. [32]

Генетическая вариация фибронектина как защитный фактор против болезни Альцгеймера

В многоцентровом, многоэтническом генетическом эпидемиологическом и функциональном геномном исследовании было показано, что специфическая генетическая вариация в гене фибронектина снижает риск развития болезни Альцгеймера. Считается, что этот эффект достигается за счет повышения способности мозга очищать гематоэнцефалический барьер от токсичных отходов и накопления белка. [33]

Взаимодействия

Помимо интегрина, фибронектин связывается со многими другими молекулами хозяина и не хозяина. Например, было показано, что он взаимодействует с такими белками, как фибрин , тенасцин , TNF-α, BMP-1, ротавирус NSP-4 и многими связывающими фибронектин белками бактерий (например, FBP-A; FBP-B на N-концевом домене), а также гликозаминогликаном , гепарансульфатом .

Было показано, что фибронектин взаимодействует с:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000115414 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000026193 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Митрович С, Митрович Д, Тодорович В (июль 1995 г.). «[Фибронектин - многофункциональный гликопротеин]». Сербский Архив За Целокупно Лекарство . 123 ( 7–8 ): 198–201 . PMID  17974429. Архивировано из оригинала 9 февраля 2022 г.
  6. ^ abcde Панков Р., Ямада К.М. (октябрь 2002 г.). «Фибронектин с первого взгляда». Журнал клеточной науки . 115 (Pt 20): 3861–3 . doi : 10.1242/jcs.00059 . ПМИД  12244123.
  7. ^ Williams CM, Engler AJ, Slone RD, Galante LL, Schwarzbauer JE (май 2008 г.). «Экспрессия фибронектина модулирует пролиферацию эпителиальных клеток молочной железы во время ацинарной дифференцировки». Cancer Research . 68 (9): 3185– 92. doi :10.1158/0008-5472.CAN-07-2673. PMC 2748963 . PMID  18451144. 
  8. ^ Kragstrup TW, Sohn DH, Lepus CM, Onuma K, Wang Q, Robinson WH и др. (2019). «Продукция фибробластоподобными синовиальными клетками дополнительного домена A фибронектина связана с воспалением при остеоартрите». BMC Rheumatology . 3 : 46. doi : 10.1186/s41927-019-0093-4 . PMC 6886182. PMID  31819923 . 
  9. ^ abc Mao Y, Schwarzbauer JE (сентябрь 2005 г.). «Фибриллогенез фибронектина, клеточно-опосредованный процесс сборки матрикса». Matrix Biology . 24 (6): 389–99 . doi :10.1016/j.matbio.2005.06.008. PMID  16061370.
  10. ^ Ситтерли Г. «Фибронектин». Sigma Aldrich .
  11. ^ Эриксон HP (2002). «Растяжение фибронектина». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 23 ( 5– 6): 575– 80. doi :10.1023/A:1023427026818. PMID  12785106. S2CID  7052723.
  12. ^ Sechler JL, Corbett SA, Schwarzbauer JE (декабрь 1997 г.). «Модулирующие роли активации интегрина и синергетический сайт фибронектина во время сборки матрицы». Молекулярная биология клетки . 8 (12): 2563–73 . doi :10.1091/mbc.8.12.2563. PMC 25728. PMID  9398676 . 
  13. ^ Гриннелл Ф. (1984). «Фибронектин и заживление ран». Журнал клеточной биохимии . 26 (2): 107– 116. doi :10.1002/jcb.240260206. PMID  6084665. S2CID  28645109.
  14. ^ Valenick LV, Hsia HC, Schwarzbauer JE (сентябрь 2005 г.). «Фрагментация фибронектина способствует сокращению, опосредованному интегрином альфа4бета1, предварительной матрицы фибрин-фибронектина». Experimental Cell Research . 309 (1): 48–55 . doi :10.1016/j.yexcr.2005.05.024. PMID  15992798.
  15. ^ George EL, Georges-Labouesse EN, Patel-King RS, Rayburn H, Hynes RO (декабрь 1993 г.). «Дефекты развития мезодермы, нервной трубки и сосудов у эмбрионов мышей, лишенных фибронектина». Development . 119 (4): 1079– 91. doi :10.1242/dev.119.4.1079. PMID  8306876.
  16. ^ Darribère T, Schwarzbauer JE (апрель 2000 г.). «Состав и организация матрикса фибронектина могут регулировать миграцию клеток во время развития амфибий». Механизмы развития . 92 (2): 239– 50. doi :10.1016/S0925-4773(00)00245-8. PMID  10727862. S2CID  2640979.
  17. ^ Hasty DL, Simpson WA (сентябрь 1987 г.). «Влияние фибронектина и других макромолекул слюны на адгезию Escherichia coli к клеткам буккального эпителия». Инфекция и иммунитет . 55 (9): 2103– 9. doi : 10.1128 /IAI.55.9.2103-2109.1987. PMC 260663. PMID  3305363. 
  18. ^ Wierzbicka-Patynowski I, Schwarzbauer JE (август 2003 г.). «Внутри и снаружи сборки фибронектиновой матрицы». Journal of Cell Science . 116 (Pt 16): 3269– 76. doi :10.1242/jcs.00670. PMID  12857786. S2CID  16975447.
  19. ^ ab Lugano R, Vemuri K, Yu D, Bergqvist M, Smits A, Essand M и др. (август 2018 г.). «CD93 способствует активации интегрина β1 и фибриллогенезу фибронектина во время ангиогенеза опухолей». Журнал клинических исследований . 128 (8 ) : 3280– 3297. doi :10.1172/JCI97459. PMC 6063507. PMID  29763414. 
  20. ^ Хайнс, Ричард О. (1990). Фибронектины . Берлин: Springer-Verlag. ISBN 978-0-387-97050-9.
  21. ^ Han S, Khuri FR, Roman J (январь 2006 г.). «Фибронектин стимулирует рост клеток немелкоклеточной карциномы легких посредством активации Akt/млекопитающих мишени рапамицина/S6 киназы и инактивации сигнальных путей LKB1/AMP-активируемой протеинкиназы». Cancer Research . 66 (1): 315– 23. doi : 10.1158/0008-5472.CAN-05-2367 . PMID  16397245.
  22. ^ Jerhammar F, Ceder R, Garvin S, Grénman R, Grafström RC, Roberg K (декабрь 2010 г.). «Фибронектин 1 — потенциальный биомаркер радиорезистентности при плоскоклеточном раке головы и шеи». Cancer Biology & Therapy . 10 (12): 1244– 1251. doi : 10.4161/cbt.10.12.13432 . PMID  20930522.
  23. ^ Chicco D, Alameer A, Rahmati S, Jurman G (ноябрь 2022 г.). «К потенциальной пан-раковой прогностической сигнатуре для экспрессии генов на основе наборов зондов и ансамблевого машинного обучения». BioData Mining . 15 (1): 28. doi : 10.1186/s13040-022-00312-y . eISSN  1756-0381. PMC 9632055. PMID 36329531  . 
  24. ^ Wasserman JK, Purgina B, Lai CK, Gravel D, Mahaffey A, Bell D и др. (январь 2016 г.). «Фосфатурическая мезенхимальная опухоль, поражающая голову и шею: отчет о пяти случаях с анализом гибридизации флуоресценции FGFR1 in situ». Патология головы и шеи . 10 (3): 279– 85. doi :10.1007/s12105-015-0678-1. PMC 4972751. PMID  26759148 . 
  25. ^ Lee JC, Jeng YM, Su SY, Wu CT, Tsai KS, Lee CH и др. (март 2015 г.). «Идентификация нового генетического слияния FN1-FGFR1 как частого события при фосфатурической мезенхимальной опухоли». Журнал патологии . 235 (4): 539– 45. doi :10.1002/path.4465. PMID  25319834. S2CID  9887919.
  26. ^ ab Grinnell F, Billingham RE, Burgess L (март 1981). «Распределение фибронектина во время заживления ран in vivo». Журнал исследовательской дерматологии . 76 (3): 181– 189. doi : 10.1111/1523-1747.ep12525694 . PMID  7240787.
  27. ^ Брун HD, Хаймбургер N (1976). «Фактор-VIII-связанный антиген и холодовой глобулин при лейкозах и карциномах». Гемостаз . 5 (3): 189– 192. doi :10.1159/000214134. PMID  1002003.
  28. ^ Mosher DF (август 1975). «Сшивание нерастворимого на холоде глобулина фибрин-стабилизирующим фактором». Журнал биологической химии . 250 (16): 6614– 6621. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41110-1 . PMID  1158872.
  29. ^ Mosher DF (март 1976). «Действие фактора, стабилизирующего фибрин, на нерастворимый в холоде глобулин и альфа2-макроглобулин в плазме свертывания». Журнал биологической химии . 251 (6): 1639– 1645. doi : 10.1016/S0021-9258(17)33696-7 . PMID  56335.
  30. ^ Engvall E, Ruoslahti E, Miller EJ (июнь 1978 г.). «Сродство фибронектина к коллагенам различных генетических типов и к фибриногену». Журнал экспериментальной медицины . 147 (6): 1584– 1595. doi :10.1084/jem.147.6.1584. PMC 2184308. PMID 567240  . 
  31. ^ Tamkun JW, Hynes RO (апрель 1983 г.). «Плазменный фибронектин синтезируется и секретируется гепатоцитами». Журнал биологической химии . 258 (7): 4641– 7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)32672-3 . PMID  6339502.
  32. ^ ab McKeown-Longo PJ, Mosher DF (октябрь 1984 г.). «Механизм образования дисульфидно-связанных мультимеров плазменного фибронектина в клеточных слоях культивируемых человеческих фибробластов». Журнал биологической химии . 259 (19): 12210– 12215. doi : 10.1016/S0021-9258(20)71340-2 . PMID  6480605.
  33. ^ Бхаттараи П., Гунасекаран Т.И., Беллой М.Е., Рейес-Дюмейер Д., Юлих Д., Тайран Х. и др. (апрель 2024 г.). «Редкая генетическая вариация фибронектина 1 (FN1) защищает от APOEε4 при болезни Альцгеймера». Акта Нейропатологика . 147 (1): 70. doi : 10.1007/s00401-024-02721-1 . ПМЦ 11006751 . ПМИД  38598053. 
  34. ^ Jalkanen S, Jalkanen M (февраль 1992 г.). «Лимфоцит CD44 связывает COOH-терминальный гепарин-связывающий домен фибронектина». Журнал клеточной биологии . 116 (3): 817–25 . doi :10.1083/jcb.116.3.817. PMC 2289325. PMID  1730778 . 
  35. ^ Lapiere JC, Chen JD, Iwasaki T, Hu L, Uitto J, Woodley DT (ноябрь 1994 г.). «Коллаген VII типа специфически связывает фибронектин через уникальный субдомен в тройной спирали коллагена». Журнал исследовательской дерматологии . 103 (5): 637– 41. doi :10.1111/1523-1747.ep12398270. PMID  7963647.
  36. ^ Chen M, Marinkovich MP, Veis A, Cai X, Rao CN, O'Toole EA и др. (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аминоконцевого неколлагенового (NC1) домена коллагена типа VII с компонентами внеклеточного матрикса. Потенциальная роль в эпидермально-дермальном сцеплении в коже человека». Журнал биологической химии . 272 ​​(23): 14516– 22. doi : 10.1074/jbc.272.23.14516 . PMID  9169408.
  37. ^ Салонен EM, Яухиайнен M, Зарди L, Вахери A, Энхольм C (декабрь 1989 г.). «Липопротеин(а) связывается с фибронектином и обладает активностью сериновой протеиназы, способной его расщеплять». Журнал EMBO . 8 (13): 4035– 40. doi :10.1002/j.1460-2075.1989.tb08586.x. PMC 401578. PMID  2531657 . 
  38. ^ Мартин Дж.А., Миллер Б.А., Щерб М.Б., Лембке Л.А., Баквальтер Дж.А. (июль 2002 г.). «Совместная локализация белка 3, связывающего инсулиноподобный фактор роста, и фибронектина в суставном хряще человека». Остеоартрит и хрящ . 10 (7): 556–63 . doi : 10.1053/joca.2002.0791 . ПМИД  12127836.
  39. ^ Gui Y, Murphy LJ (май 2001 г.). «Инсулиноподобный фактор роста (IGF)-связывающий белок-3 (IGFBP-3) связывается с фибронектином (FN): демонстрация тройных комплексов IGF-I/IGFBP-3/fn в плазме человека». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 86 (5): 2104– 10. doi : 10.1210/jcem.86.5.7472 . PMID  11344214.
  40. ^ Chung CY, Zardi L, Erickson HP (декабрь 1995 г.). «Связывание тенасцина-C с растворимым фибронектином и матричными фибриллами». Журнал биологической химии . 270 (48): 29012– 7. doi : 10.1074/jbc.270.48.29012 . PMID  7499434.
  41. ^ Чжоу Ю, Ли Л, Лю Ц, Син Г, Куай Икс, Сунь Дж и др. (май 2008 г.). «Е3-убиквитинлигаза SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Сотовая сигнализация . 20 (5): 942–8 . ​​doi :10.1016/j.cellsig.2008.01.010. ПМИД  18276110.

Дальнейшее чтение

  • ffrench-Constant C (декабрь 1995 г.). «Альтернативный сплайсинг фибронектина — много разных белков, но мало разных функций». Experimental Cell Research . 221 (2): 261– 71. doi :10.1006/excr.1995.1374. PMID  7493623.
  • Snásel J, Pichová I (1997). «Расщепление белков клетки-хозяина протеазой ВИЧ-1». Folia Biologica . 42 (5): 227– 30. doi :10.1007/BF02818986. PMID  8997639. S2CID  7617882.
  • Schor SL, Schor AM (2003). «Фенотипические и генетические изменения в строме молочной железы: последствия для прогрессирования опухоли». Breast Cancer Research . 3 (6): 373– 9. doi : 10.1186/bcr325 . PMC  138703. PMID  11737888 .
  • Пшибыш М., Катник-Прастовска I (2002). «[Многофункциональность фибронектина]» [Многофункциональность фибронектина]. Postşpy Higieny I Medycyny Doświadczalnej (на польском языке). 55 (5): 699–713 . PMID  11795204.
  • Rameshwar P, Oh HS, Yook C, Gascon P, Chang VT (2003). «Взаимодействие вещества p-фибронектина и цитокинов при миелопролиферативных заболеваниях с фиброзом костного мозга». Acta Haematologica . 109 (1): 1– 10. doi :10.1159/000067268. PMID  12486316. S2CID  25830801.
  • Cho J, Mosher DF (июль 2006 г.). «Роль сборки фибронектина в образовании тромбоцитарного тромба». Журнал тромбоза и гемостаза . 4 (7): 1461– 9. doi : 10.1111/j.1538-7836.2006.01943.x . PMID  16839338. S2CID  24109462.
  • Schmidt DR, Kao WJ (январь 2007 г.). «Взаимосвязанная роль фибронектина и интерлейкина-1 в функции макрофагов, модулируемой биоматериалом». Biomaterials . 28 (3): 371– 82. doi :10.1016/j.biomaterials.2006.08.041. PMID  16978691.
  • Даллас SL, Чен Q, Сивакумар P (2006). "Динамика сборки и реорганизации белков внеклеточного матрикса". Current Topics in Developmental Biology . Vol. 75. pp.  1– 24. doi :10.1016/S0070-2153(06)75001-3. ISBN 9780121531751. PMID  16984808.
  • Фибронектин, внеклеточная молекула адгезии
  • Белок фибронектин Архивировано 10 марта 2022 г. на Wayback Machine
  • Фибронектин в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Молекулярные взаимодействия фибронектина
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02751 (человеческий фибронектин) на сайте PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P11276 (мышиный фибронектин) на сайте PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Фибронектин&oldid=1264139006"