Стрессовая гранула
Cytoplasmic biomolecular condensates of proteins and RNA occurring in cells under stress

Динамика стрессовых гранул

В клеточной биологии стрессовые гранулы представляют собой биомолекулярные конденсаты в цитозоле , состоящие из белков и РНК , которые собираются в безмембранные органеллы размером 0,1–2 мкм, когда клетка находится в состоянии стресса . [1] [2] Молекулы мРНК, обнаруженные в стрессовых гранулах, представляют собой остановленные комплексы преинициации трансляции , связанные с 40S рибосомными субъединицами, факторами инициации трансляции , поли(А)+ мРНК и РНК-связывающими белками (RBP) . Хотя они являются безмембранными органеллами, было предложено, что стрессовые гранулы связаны с эндоплазматическим ретикулумом . [3] Существуют также ядерные стрессовые гранулы. Эта статья о цитозольном варианте.

Предлагаемые функции

Функция стрессовых гранул остается в значительной степени неизвестной. Стрессовые гранулы давно предполагают, что они выполняют функцию защиты РНК от вредных условий, поэтому они появляются в условиях стресса. [4] Накопление РНК в плотные глобулы может предотвратить их реакцию с вредными химическими веществами и защитить информацию, закодированную в их последовательности РНК .

Стрессовые гранулы также могут функционировать как точка принятия решения для нетранслированной мРНК. Молекулы могут пойти по одному из трех путей: дальнейшее хранение, деградация или повторная инициация трансляции . [5] С другой стороны, также утверждалось, что стрессовые гранулы не являются важными участками для хранения мРНК и не служат промежуточным местом для мРНК при переходе между состоянием хранения и состоянием деградации. [6]

Попытки идентифицировать все РНК в стрессовых гранулах ( транскриптом стрессовых гранул ) беспристрастным способом путем секвенирования РНК из биохимически очищенных «ядер» стрессовых гранул показали, что РНК не рекрутируются в стрессовые гранулы специфичным для последовательности образом, а скорее обобщенно, с обогащением более длинных и/или менее оптимально транслируемых транскриптов. [7] Эти данные подразумевают, что транскриптом стрессовых гранул зависит от валентности РНК (для белков или других РНК) и скорости вытекания РНК из полисом . Последнее дополнительно подтверждается недавними исследованиями визуализации отдельных молекул . [8] Кроме того, было подсчитано, что только около 15% от общей мРНК в клетке локализовано в стрессовых гранулах, [7] предполагая, что стрессовые гранулы влияют только на меньшую часть мРНК в клетке и могут быть не столь важны для обработки мРНК, как считалось ранее. [7] [9] Тем не менее, эти исследования представляют собой лишь моментальный снимок во времени, и вполне вероятно, что большая часть мРНК в какой-то момент хранится в стрессовых гранулах из-за того, что эта РНК перемещается внутрь и наружу.

Стрессовые белки, которые являются основным компонентом стрессовых гранул в растительных клетках, являются молекулярными шаперонами , которые изолируют, защищают и, возможно, восстанавливают белки, которые разворачиваются во время нагревания и других типов стресса. [10] [11] Таким образом, любая ассоциация мРНК со стрессовыми гранулами может быть просто побочным эффектом ассоциации частично развернутых РНК-связывающих белков со стрессовыми гранулами, [12] аналогично ассоциации мРНК с протеасомами . [13]

Формирование

Экологические стрессоры запускают клеточную сигнализацию, в конечном итоге приводя к образованию стрессовых гранул. In vitro эти стрессоры могут включать тепло, холод, окислительный стресс (арсенит натрия), стресс эндоплазматического ретикулума ( тапсигаргин ), ингибирование протеасом ( MG132 ), гиперосмотический стресс , ультрафиолетовое излучение , ингибирование eIF4A (патеамин A, хиппуристанол или RocA ), накопление оксида азота после обработки 3-морфолиносиднонимином (SIN-1) , [14] нарушение сплайсинга пре-мРНК , [15] и другие стрессоры, такие как пуромицин , которые приводят к разобранным полисомам . [16] Многие из этих стрессоров приводят к активации определенных стресс-ассоциированных киназ (HRI, PERK, PKR и GCN2), трансляционному ингибированию и образованию стрессовых гранул. [16] Стрессовые гранулы также будут образовываться при активации Gαq в механизме, который включает в себя высвобождение белков, связанных со стрессовыми гранулами, из цитозольной популяции эффекторной фосфолипазы C β Gαq. [17]

Формирование стрессовых гранул часто происходит ниже по течению от активируемого стрессом фосфорилирования эукариотического фактора инициации трансляции eIF2α ; это не относится ко всем типам стрессоров, которые вызывают стрессовые гранулы, [16] например, ингибирование eIF4A. Далее по течению, прионоподобная агрегация белка TIA-1 способствует образованию стрессовых гранул. Термин прионоподобный используется, потому что агрегация TIA-1 зависит от концентрации , ингибируется шаперонами и потому что агрегаты устойчивы к протеазам . [18] Также было высказано предположение, что микротрубочки играют роль в формировании стрессовых гранул, возможно, путем транспортировки компонентов гранул. Эта гипотеза основана на том факте, что разрушение микротрубочек химическим веществом нокодазолом блокирует появление гранул. [19] Кроме того, было показано, что многие сигнальные молекулы регулируют образование или динамику стрессовых гранул; К ним относятся «главный датчик энергии» AMP-активируемая протеинкиназа (AMPK) [ 20], фермент O-GlcNAc трансфераза (OGT) [ 21] и проапоптотическая киназа ROCK1 [22] .

Потенциальные роли взаимодействий РНК-РНК

Фазовые переходы РНК , частично обусловленные межмолекулярными взаимодействиями РНК-РНК, могут играть роль в формировании стрессовых гранул. Подобно внутренне неупорядоченным белкам, тотальные экстракты РНК способны подвергаться фазовому разделению в физиологических условиях in vitro . [23] Анализы РНК-секвенирования показывают, что эти сборки в значительной степени перекрывают транскриптом со стрессовыми гранулами, [23] [7] причем обогащение РНК в обоих случаях преимущественно основано на длине РНК. Кроме того, стрессовые гранулы содержат много РНК-хеликаз , [24] включая DEAD/H-box геликазы Ded1p/ DDX3 , eIF4A1 и RHAU . [25] У дрожжей мутантные аллели каталитического ded1 приводят к образованию конститутивных стрессовых гранул [26] Мутантные аллели DDX3X с дефицитом АТФазы (гомолог Ded1 у млекопитающих) обнаружены в детской медуллобластоме [27] , и они совпадают с конститутивными гранулярными сборками в клетках пациентов. [28] Эти мутантные белки DDX3 способствуют сборке стрессовых гранул в клетках HeLa . [28] В клетках млекопитающих мутанты RHAU приводят к снижению динамики стрессовых гранул. [25] Таким образом, некоторые предполагают, что агрегация РНК, облегчаемая межмолекулярными взаимодействиями РНК-РНК, играет роль в формировании стрессовых гранул, и что эта роль может регулироваться РНК- хеликазами . [29] Также имеются данные о том, что РНК внутри стрессовых гранул более компактна по сравнению с РНК в цитоплазме , и что РНК, как обнаружено, посттрансляционно модифицирована N6-метиладенозином (m 6 A) на ее 5' концах или ацетилированием РНК ac4C. [30] [31] [32] Недавние исследования показали, что фактор инициации трансляции и белок DEAD-box eIF4A, присутствующий в большом количестве, ограничивают образование стрессовых гранул. Он делает это благодаря своей способности связывать АТФ и РНК, действуя аналогично шаперонам белков, таким как Hsp70 . [33]

Связь с обрабатывающими органами

Стрессовые гранулы и P-тела (тела обработки) разделяют РНК и белковые компоненты, оба появляются в условиях стресса и могут физически связываться друг с другом. По состоянию на 2018 год из ~660 белков, идентифицированных как локализующиеся в стрессовых гранулах, ~11% также были идентифицированы как белки, локализованные в теле обработки (см. ниже). Белок G3BP1 необходим для правильной стыковки тел обработки и стрессовых гранул друг с другом, что может быть важно для сохранения полиаденилированной мРНК. [34]

Хотя некоторые белковые компоненты являются общими для стрессовых гранул и процессирующих телец, большинство белков в любой структуре уникально локализованы в любой из структур. [35] Хотя и стрессовые гранулы, и P-тела связаны с мРНК , процессирующие тельца давно предполагались как места деградации мРНК, поскольку они содержат ферменты, такие как DCP1/2 и XRN1 , которые, как известно, разрушают мРНК. [36] Однако другие продемонстрировали, что мРНК, связанная с процессирующими тельцами, в значительной степени трансляционно репрессируется, но не разрушается. [35] Также было предложено, что мРНК, выбранная для деградации, передается от стрессовых гранул к процессирующим тельцам, [36] хотя есть также данные, предполагающие, что процессирующие тельца предшествуют образованию стрессовых гранул и способствуют ему. [37]

Белковый состав стрессовых гранул

Полный протеом стрессовых гранул до сих пор неизвестен, но были предприняты попытки каталогизировать все белки, которые, как было экспериментально продемонстрировано, переходят в стрессовые гранулы. [38] [39] [40] Важно отметить, что различные стрессоры могут приводить к образованию стрессовых гранул с различными белковыми компонентами. [16] Многие белки, связанные со стрессовыми гранулами, были идентифицированы путем кратковременного стрессирования культивируемых клеток и использования микроскопии для обнаружения локализации интересующего белка либо путем экспрессии этого белка, слитого с флуоресцентным белком (т. е. зеленым флуоресцентным белком (GFP)) и/или путем фиксации клеток и использования антител для обнаружения интересующего белка вместе с известными белковыми маркерами стрессовых гранул ( иммуноцитохимия ). [41]

В 2016 году были экспериментально идентифицированы и затем впервые очищены биохимическим путем «ядра» стрессовых гранул. Белки в ядрах были идентифицированы беспристрастным образом с помощью масс-спектрометрии . Этот технический прогресс привел к идентификации сотен новых белков, локализованных в стрессовых гранулах. [42] [24] [43]

Протеом стрессовых гранул также был экспериментально определен с использованием двух немного отличающихся подходов к маркировке близости . Одним из этих подходов к маркировке близости является метод аскорбатпероксидазы (APEX), в котором клетки конструируются для экспрессии известного белка стрессовых гранул, такого как G3BP1 , слитого с модифицированным ферментом аскорбатпероксидазы, называемым APEX. [38] [44] После инкубации клеток в биотине и обработки клеток перекисью водорода фермент APEX будет кратковременно активирован для биотинилирования всех белков в непосредственной близости от интересующего белка, в данном случае G3BP1 внутри стрессовых гранул. Биотинилированные белки затем могут быть выделены с помощью стрептавидина и идентифицированы с помощью масс-спектрометрии . Метод APEX использовался для идентификации ~260 белков, связанных со стрессовыми гранулами, в нескольких типах клеток, включая нейроны , и с различными стрессорами. Из 260 белков, идентифицированных в этом исследовании, около 143 ранее не были связаны со стрессовыми гранулами. [44]

Другой метод маркировки близости, используемый для определения протеома стрессовых гранул, — это BioID. [45] BioID похож на подход APEX, в котором биотинилирующий белок (BirA* вместо APEX) экспрессируется в клетках как белок слияния с несколькими известными белками, ассоциированными со стрессовыми гранулами. Белки, находящиеся в непосредственной близости от BirA*, будут биотинилированы и затем идентифицированы с помощью масс-спектрометрии . Youn et al. использовали этот метод для идентификации/предсказания 138 белков как ассоциированных со стрессовыми гранулами и 42 как ассоциированных с процессирующим телом. [45]

Подготовленную базу данных белков, связанных со стрессовыми гранулами, можно найти здесь [1]. [40]

Ниже приведен список белков, которые, как было показано, локализуются в стрессовых гранулах (составлено из [38] [39] [24] [44] [45] [46] ):

Генный идентификаторНазвание белкаОписаниеСсылкиТакже встречается в процессах обработки тел ?
ABCF1ABCF1Подсемейство F связывающих кассет АТФ, член 1[44]
АБРАКЛАБРАКЛABRA C-терминал как[44]
ACAP1ACAP1ArfGAP с доменами спиральной спирали, анкиринового повтора и PH 1[44]
ACBD5ACBD5Домен связывания ацил-КоА, содержащий 5[44]
ACTBL2ACTBL2Бета-актин-подобный белок 2[24]да [35]
ACTR1AACTR1AАльфа-центрактин[24]
АКТР1БАКТР1ББета-центрактин[24]
АДАРАДАР1Аденозиндезаминаза, РНК-специфическая[47] [24]
ДОБАВИТЬ1Аддуцин 1Аддуцин 1[44]
АГО1Аргонавт 1/EIF2C1Argonaute 1, RISC каталитический компонент[44] [48]да [35]
АГО2Аргонавт 2Argonaute 2, каталитический компонент RISC[44] [49] [48] [50] [24] [51] [46]да [35]
АКАП8АКАП8Белок 8, закрепляющий А-киназу[46]
АКАП9АКАП350Белок 9, закрепляющий А-киназу[52]
АКАП13АКАП13/ЛБКБелок 13, закрепляющий А-киназу[44] [46]
АЛДХ18А1АЛДХ18А1Дельта-1-пирролин-5-карбоксилатсинтаза[24]
АЛГ13АЛГ13ALG13, субъединица UDP-N-ацетилглюкозаминилтрансферазы[45]
АЛПК2ALPK2/HAKАльфа-киназа 2[46]
АМОТЛ2AMOTL2/LCCPАнгиомотин Лайк 2[46]
АНХД1АНХД1Повтор анкирина и домен KH, содержащий 1[45]да [45]
АНКРД17АНКРД17/МАСКА2/ГТАРДомен повтора анкирина 17[44] [45]да [45]
АНГАнгиогенинАнгиогенин[53]
ANP32EANP32EЧлен семейства E ядерного фосфопротеина 32, богатого кислым лейцином[24]
АНКСА1АНКСА1Аннексин А1[24]
АНКСА11АНКСА11Аннексин 11[44]
АНКСА6АНКСА6Аннексин 6[24]
АНХА7АНХА7Аннексин 7[24] [44]
АПЕКС1АПЕКС1ДНК-(апуриновый или апиримидиновый сайт) лиаза[24]
APOBEC3CAPOBEC3CАполипопротеин В мРНК редактирования фермента каталитическая субъединица 3C[44] [46]
APOBEC3GAPOBEC3GАполипопротеин В мРНК редактирования фермента каталитическая субъединица 3G[48]
АРИД2АРИД2/БАФ200AT-богатый домен взаимодействия 2[46]
ARPC1BARPC1BСубъединица 1B комплекса 2/3 актин-родственного белка[24]
AHSA1АНА1Активатор активности АТФазы HSP90 1[54]
АКРAQR/IBP160Сплайсосомный фактор связывания интрона Aquarius[44]
ARMC6ARMC6Повтор Armadillo, содержащий 6[44]
ASCC1ASCC1Активирующий сигнал коинтегратора 1 комплексной субъединицы 1[44] [45]
ASCC3ASCC3Активирующий сигнал коинтегратора 1 комплекса субъединицы 3[45]
АТАД2АТАД2Белок 2, содержащий домен AAA семейства АТФазы[24]
АТАД3ААТАД3АБелок 3А, содержащий домен AAA семейства АТФазы[24]да [35]
АТГ3АТГ3Аутофагия, связанная с 3[44]
АТП5А1АТП5А1Субъединица альфа АТФ-синтазы, митохондриальная[24]
АТП6В1Г1АТП6В1Г1/АТП6ГАТФаза H+ Транспортирует субъединицу V1 G1[44]
АТХН2Атаксин 2Атаксин 2[24] [44] [45] [46] [55] [56] [57] [58] [59] [60]
ATXN2LАтаксин-2 какАтаксин 2 Нравится[24] [44] [45] [46] [57] [60]
БАГ3БАГ3Молекулярный шапероновый регулятор семейства BAG 3[24]
БАНФ1БАНФ1Фактор барьера к аутоинтеграции[24]
БАЗ1ББАЗ1ББромодомен, соседствующий с доменом цинкового пальца 1B[46]
БАЗ2АБАЗ2АБромодомен, соседствующий с доменом цинкового пальца 2A[46]
БЦКИПБЦКИПБелок, взаимодействующий с BRCA2 и CDKN1A[44]
BCLAF1BCLAF1Фактор транскрипции 1, ассоциированный с BCL2[44]
BICC1BICC1РНК-связывающий белок 1 семейства BicC[45]
BIRC2BIRC2/CIAP1Бакуловирусный повтор IAP, содержащий 2[46]
БЛМБЛМBLM RecQ как Хеликаза[46]
БПК1Л1БОД1Л1/FAM44AБиоориентация хромосом в клеточном делении 1 Нравится 1[46]
БОЛЛБУЛЬГомолог Буля, РНК-связывающий белок[61]
БРАТ1БРАТ1BRCA1-ассоциированный активатор ATM 1[24]
БРФ1БРФ1BRF1, субъединица фактора инициации транскрипции РНК-полимеразы III[36]
БТГ3БТГ3BTG Фактор антипролиферации 3[45]да [45]
C9orf72C9orf72Неохарактеризованный белок C9orf72[62] [63]
C15orf52C15orf52Неохарактеризованный белок C15orf52[24]
C20orf27C20orf72Хромосома 20 Открытая рамка считывания 27[44]
C2CD3C2CD3C2 Кальций-зависимый домен, содержащий 3[44]
CALML5CALML5Кальмодулин-подобный белок 5[24]
CALRКальретикулин/CRTКальретикулин[64]
CAMSAP1CAMSAP1Кальмодулин-регулируемый спектрин-ассоциированный белок 1[46]
КАП1КАП1Белок 1, ассоциированный с аденилатциклазой[24]
КАПРИН1Каприн-1Белок 1, ассоциированный с клеточным циклом[44] [45] [65] [52] [66] [24] [67] [34] [68] [60] [46]
КАПЗА2КАПЗА2F-актин-покрывающий белок субъединица альфа-2[24]
КАПЗБКАПЗБПокрывающий актиновый белок мышечной субъединицы Z-линии бета[46]
CARHSP1CARHSP1Регулируемый кальцием термостабильный белок 1[24]
CASC3МЛН51/БТЗВосприимчивость к раку 3[44] [45] [46] [69] [70]
ЦБФБЦБФБСубъединица бета-фактора связывания ядра[24]
Си-Би-ЭсСи-Би-ЭсЦистатионин бета-синтаза[46]
CBX1CBX1Гомолог белка хромобокса 1[24] [60]
CBX3CBX3Хромобоксный белок гомолог 3[46]
CCAR1КАРП-1Регулятор цикла клеточного деления и апоптоза 1[52] [46]
CCDC9CCDC9Спиральный домен, содержащий 9[46]
CCDC9BCCDC9BСпиральный домен, содержащий 9B[46]
CCDC124CCDC124Домен спирально-спиральный, содержащий 124[44]
CCDC85CCCDC85CСпиральный домен, содержащий 85C[44]
CCT3CCT3Т-комплекс белка 1 субъединица гамма[24]
CCT6ACCT6AТ-комплекс белка 1 субъединица дзета[24]
CDC20CDC20Цикл деления клеток 20[46]
CDC37CDC37Цикл деления клеток 37[54]
CDC5LCDC5LБелок, подобный 5-му циклу деления клеток[24]
CDC73CDC73Парафибромин[24]
CDK1CDK1Циклинзависимая киназа 1[24]
CDK2CDK2Циклинзависимая киназа 2[71]
CDV3CDV3Гомолог CDV3[44]
CELF1CUGBP1Член семейства CUGBP Elav-подобных препаратов 1[24] [44] [45] [46] [72]
CELF2CUGBP2/BRUNOL3Член семейства CUGBP Elav-подобных препаратов 2[44]
CELF3CUGBP3/BRUNOL1Член семейства CUGBP Elav-Like 3[44]
CENPBCENPBГлавный аутоантиген центромеры B[24]
ЦЕНПФЦЕНПФЦентромерный белок F[46]
КЭП78CEP78/CRDHLЦентросомальный белок 78[44]
КЭП85CEP85/CCDC21Центросомальный белок 78[45]
ЦЕРКЛЦерамид-киназа какЦерамидкиназа как[73]
КЛЛ1Кофилин-1Кофилин-1[24]
ЧЧД3ЧЧД3Спирально-спиральный-спиральный-спиральный домен-содержащий белок 3, митохондриальный[24]
CHORDC1CHORDC1/CHP1Белок 1, содержащий домен, богатый цистеином и гистидином[24]
CIRBPCIRPХолодовой индуцируемый РНК-связывающий белок[44] [46] [74]
КИТКИТЦитрон Rho-взаимодействующая киназа[24]
КЛИК4КЛИК4Белок внутриклеточного хлоридного канала 4[24]
CLNS1ACLNS1AКанал 1А, чувствительный к нуклеотидам хлорида[44]
КЛППКЛППКазеинолитическая митохондриальная матриксная пептидаза протеолитическая субъединица[44]
КНБПЗНФ9Белок, связывающий нуклеиновую кислоту с цинковым пальцем типа CCHC[46] [75]
CNN3CNN3Кальпонин-3[24]
CNOT1CNOT1/CCR4CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 1[24] [45]да [45] [76]
CNOT10CNOT10CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 10[45]да [45]
CNOT11CNOT11CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 11[45]да [45]
CNOT2CNOT2CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 2[45]да [45]
CNOT3CNOT3CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 3[45]да [45]
CNOT4CNOT4CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 4[45]да [45]
CNOT6CNOT6CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 6[45]да [45]
CNOT6LCNOT6LCCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 6L[45]да [45]
CNOT7CNOT7CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 7[45]да [45]
CNOT8CNOT8CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 8[45]да [45]
CNOT9CNOT9CCR4-не транскрипционный комплекс субъединица 9[45]
КОРО1БКОРО1БКоронин-1Б[24]
КПБ2Карбоксипептидаза B2Карбоксипептидаза B2[77]
CPEB1КПЕБЦитоплазматический белок, связывающий элемент полиаденилирования 1[78]
CPEB4CPEB4Цитоплазматический элемент полиаденилирования, связывающий белок 4[44] [45] [46]да [45]
CPSF3CPSF3Субъединица 3 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования[24]
CPSF6CPSF6Субъединица 6 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования[24]
CPSF7CPSF7Субъединица 7 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования[24]
КПВЛКПВЛКарбоксипептидаза, вителлогенная подобная[45]да [45]
КРКЛКРКЛCRK-подобный протоонкоген, адаптерный белок[44]
КРОКККРОККРесничный корешок спиральный, Rootletin[44]
КРЯБКРЯБЦепь альфа-кристаллина B[24]
CRYBG1CRYBG1Кристаллин Бета-Гамма Домен, Содержащий 1[46]
CSDE1CSDE1Белок E1, содержащий домен холодового шока[24] [44] [45] [46] [60]
CSE1LCSE1L/XPO2/Экспортин-2Экспортин-2[24]
CSNK2A1Казеинкиназа 2 альфаКазеинкиназа 2 Альфа 1[79]
CSTBЦистатин ВЦистатин В[44]
CSTF1CSTF1Фактор стимуляции расщепления субъединица 1[24]
CTNNA2CTNNA2Катенин альфа-2[24]
CTNND1CTNND1Катенин дельта-1[24]
CTTNBP2NLCTTNBP2NLБелок CTTNBP2, подобный N-терминальному[24]
CWC22CWC22Гомолог фактора пре-мРНК-сплайсинга CWC22[24]
DAZAP1DAZAP1DAZ-ассоциированный белок 1[24] [44] [45] [46]
DAZAP2ПРТБDAZ-ассоциированный белок 2[80]
ДАЗЛДАЗЛ1Удалено в Азооспермия Нравится[81]
ДКДДКДДермцидин[24]
DCP1ADCP1aДекапирование мРНК 1а[24] [44] [78]да [35]
DCP1BDCP1bДекапирование мРНК 1b[44] [46]да [35]
ДКП2ДКП2Декапирование мРНК 2[45]
DCTN1DCTN1Субъединица 1 динактина[24]
DDX1Белок DEAD-box 1DEAD-Box Хеликаза 1[24] [44] [45] [46] [82]
DDX11Белок DEAD box 11DEAD-Box Хеликаза 11[46]
DDX19ADDX19AАТФ-зависимая РНК-хеликаза DDX19A[24] [60]
DDX21DDX21Ядрышковая РНК-хеликаза 2[24]да [35]
DDX3Белок DEAD box 3DEAD-Box Хеликаза 3[24] [83] [84]
DDX3XDDX3XDEAD-Box Хеликаза 3, Х-сцепленная[44] [45] [46] [85] [86] [60]
DDX3YDDX3YDEAD-Box Хеликаза 3, Y-связанная[44]
DDX31DDX31DEAD-Box Хеликаза 31[46]
DDX47DDX47Вероятная АТФ-зависимая РНК-хеликаза DDX47[24]
DDX50DDX50АТФ-зависимая РНК-хеликаза DDX50[24]да [35]
DDX58РИГ-IDExD/H-Box Хеликаза 58[87]
DDX6Белок DEAD-box 6DEAD-Box Хеликаза 6[24] [44] [45] [56] [88] [78] [48] [89] [46]да [35] [45]
ДЕРАДЕРАДезоксирибозофосфатальдолаза[90]
ДГКР8ДГКР8Субблок микропроцессорного комплекса DGCR8[46]
DHX30DHX30Предполагаемая АТФ-зависимая РНК-хеликаза DHX30[24] [44]да [35]
DHX33DHX33DEAH-Box Хеликаза 33[44]
DHX36РХАУDEAH-Box Хеликаза 36[44] [45] [25] [46]
DHX57DHX57DExH-Box Хеликаза 57[45] [46]
DHX58ЛГП2DExH-Box Хеликаза 58[87]
ДИДО1ДИДО1Смертоносный-уничтожающий 1[46]
ДИС3Л2DIS3L2/FAM3ADIS3 как 3'-5' экзорибонуклеаза 2[44]
ДИСК1Нарушенный при шизофрении 1Нарушенный шизофренией 1[91]
ДКС1ДКС1дискерин; субъединица 4 рибонуклеопротеинового комплекса H/ACA[24] [92]
ДНКI1Промежуточная цепь аксонемального динеина 1Динеин Аксонемальная промежуточная цепь 1[93]
ДНКJA1ДНКJA1Гомолог подсемейства DnaJ A, член 1[24]
ДНКJC8ДНКJC8DnaJ гомолог подсемейства C член 8[24]
ДОК4ДОК4Посвятитель Цитокинеза 4[46]
DPYSL2DPYSL2Белок 2, связанный с дигидропиримидиназой[24]
DPYSL3DPYSL3Белок 3, связанный с дигидропиримидиназой[24]
ДРОШАДРОШАДроша Рибонуклеаза III[44]
ЦСПЦСПДесмоплакин[24] [44]
летнее времялетнее времяДистонин[24]
DSTNDSTNДестрин[24]
ДТЛДТЛГомолог лигазы белка убиквитина E3 без зубцов[46]
DTX3LDTX3LE3 убиквитин-протеинлигаза DTX3L[24]
ДУСП12ДУСП12/YVH1Двойная специфичность фосфатазы 12[94]
DYNC1H1Цитоплазматический динеин, тяжелая цепь 1Динеин Цитоплазматический 1 Тяжелая цепь 1[93]
ДИНЛЛ1Цитоплазматический динеин легкий полипептидЛегкая цепь динеина LC8-тип 1[44] [95]
ДИНЛЛ2ДИНЛЛ2Легкая цепь динеина 2, цитоплазматическая[24]
DYRK3DYRK3Двойная специфичность тирозинового фосфорилирования, регулируемого киназой 3[96]
ДЗИП1ДЗИП1DAZ взаимодействующий цинковый палец белок 1[97]
DZIP3DZIP3DAZ взаимодействующий цинковый палец белок 3[45]
EDC3EDC3Усилитель декэпирования мРНК 3[44] [45] [46]да [45]
EDC4EDC4Усилитель мРНК-декапирующего белка 4[24] [44] [46]да [35]
ЕИФ1ЕИФ1Фактор инициации трансляции эукариот 1[44]
ЭИФ2АЭИФ2АФактор инициации трансляции эукариот 2А[36] [24] [52] [98]
ЭИФ2АК2Протеинкиназа R/PKRЭукариотический фактор инициации трансляции 2 Альфа-киназа 2[68] [87] [99]
ЭИФ2Б1-5ЭИФ2БФактор инициации трансляции эукариот 2B[98]
ЭИФ2С1Субъединица 1 EIF2AСубъединица альфа фактора инициации трансляции 2 эукариот[24]
ЭИФ2С2Субъединица 2 EIF2AСубъединица бета фактора инициации трансляции 2 эукариот[24]
EIF3AEIF3AСубъединица А фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [49] [34] [100] [46]
EIF3BEIF3BСубъединица B фактора инициации трансляции 3 эукариот[36] [24] [80] [101] [102]
EIF3CEIF3CСубъединица С фактора инициации трансляции 3 эукариот[44]
EIF3DEIF3DСубъединица D фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [60]
EIF3EEIF3EСубъединица E фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [60]
EIF3FEIF3FСубъединица F фактора инициации трансляции 3 эукариот[24]
EIF3GEIF3GСубъединица G фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [60] [46]
EIF3HEIF3HСубъединица H фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [46]
ЭИФ3ИЭИФ3ИСубъединица I фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [46]
EIF3JEIF3JСубъединица J фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44]
ЭИФ3КЭИФ3КСубъединица К фактора инициации трансляции 3 эукариот[24]
EIF3LEIF3LСубъединица L фактора инициации трансляции 3 эукариот[24] [44] [60]
ЭИФ3МЭИФ3МСубъединица М фактора инициации трансляции 3 эукариот[24]
ЭИФ4А1ЭИФ4А1Фактор инициации эукариотической трансляции 4A1[24] [44] [103] [46]
ЭИФ4А2ЭИФ4А2Фактор инициации эукариотической трансляции 4A2[44] [104] [46]
ЭИФ4А3ЭИФ4А3Фактор инициации эукариотической трансляции 4A3[44]
EIF4BEIF4BФактор инициации эукариотической трансляции 4B[24] [44] [46]
EIF4EEIF4EФактор инициации эукариотической трансляции 4E[100] [98] [3] [105] [70] [106] [107] [36]да [36]
ЭИФ4Э2ЭИФ4Э2Эукариотический фактор инициации трансляции 4E, член семейства 2[45] [107]да [45]
ЭИФ4Э3ЭИФ4Э3Эукариотический фактор инициации трансляции 4E, член семейства 3[107]
ЭИФ4ЕНИФ1ЭИФ4ЕНИФ1Фактор инициации эукариотической трансляции 4E, фактор ядерного импорта 1[44] [45]да [45]
EIF4G1EIF4G1Фактор инициации эукариотической трансляции 4G1[24] [44] [100] [98] [3] [105] [108] [109] [80] [110] [34] [46]
EIF4G2EIF4G2Фактор инициации эукариотической трансляции 4G2[24] [45]
EIF4G3EIF4G3Фактор инициации эукариотической трансляции 4G3[44]
ЭИФ4ХЭИФ4ХФактор инициации эукариотической трансляции 4H[24] [44] [46]
ЭИФ5АЭИФ5АФактор инициации эукариотической трансляции 5А[101]
ЭЛАВЛ1ХуРELAV-подобный РНК-связывающий белок 1[24] [34] [44] [111] [100 ] [112 ] [105] [106] [80] [95] [113] [114] [46]да [35]
ЭЛАВЛ2ЭЛАВЛ2ELAV-подобный белок 2[24] [44]да [35]
ЭЛАВЛ3ELAVL3/HuCELAV-подобный РНК-связывающий белок 3[44]
ЭЛАВЛ4ХуДELAV-подобный РНК-связывающий белок 4[44] [115]
ЭНК1ЭНК1Эктодермально-Нейральная Кора 1[46]
ЕНДОВЭндовЭндонуклеаза V[116]
ENTPD1ENTPD1Эктонуклеозидтрифосфатдифосфогидролаза 1[44]
ЭП400ЭП400E1A связывающий белок P400[46]
ЭППК1ЭППК1Эпиплакин[24]
ETF1ETF1Субъединица 1 фактора высвобождения эукариотической пептидной цепи[24]
EWSR1EWSR1EWS РНК-связывающий белок 1[117] [118] [46]
ФАБП5ФАБП5Белок, связывающий жирные кислоты 5[44]
ФАМ120АFAM120A/ОССАКонститутивный коактиватор PPAR-гамма-подобного белка 1[24] [44] [45]да [35]
FAM120CFAM120CСемья с последовательностью сходства 120C[44] [45]
ФАМ168АФАМ168АСемья с последовательностью сходства 168 Член А[46]
ФАМ168БFAM168B/МАНИСемья с последовательностью сходства 168 Член B[44]
FAM83HFAM83HСемья с последовательностью сходства 83 члена H[46]
ФАМ98АФАМ98АСемья с последовательностью сходства 98 Член А[24] [44] [119] [46]
FAM98CFAM98CСемья с последовательностью сходства 98 Член C[46]
FASTKБЫСТРЫЙFas-активированная серин/треониновая киназа[36]да [36]
ФБЛФБЛрРНК 2-О-метилтрансфераза фибрилларин[24]
FBRSL1Фиброзин как 1Фиброзин как 1[45]
ФХЛ1ФХЛ1Четыре с половиной домена LIM белка 1[24]
FKBP1AFKBP1AFKBP Пролил Изомераза 1A[46]
ФНБФНБФиламин-Б[24]
ФМР1ФМРПСиндром ломкой X-хромосомы, умственная отсталость 1[22] [24] [44] [45] [69] [70] [105] [120] [121] [94] [60] [46]
FNDC3BFNDC3BБелок 3B, содержащий домен фибронектина типа III[24] [45] [46]
FSCN1FSCN1Fascin[24]
FTSJ3FTSJ3белок пре-рРНК-процессинга FTSJ3[24]
ФУБП1ФУБП1Белок связывания дальнего элемента вверх по течению 1[44] [46]
ФУБП3ФУБП3Дальний элемент-связывающий белок 3[24] [44] [45] [46]
ФУСФУСFUS РНК-связывающий белок[24] [44] [49] [117] [118] [122] [123] [124] [125] [126] [ 127] [128] [46]
FXR1FXR1FMR1 аутосомный гомолог 1[24] [44] [45] [120] [105] [106] [129] [46]
FXR2FXR2FMR1 аутосомный гомолог 2[24] [44] [45] [120] [105] [46]
Г3БП1Г3БП1Фактор сборки стрессовых гранул G3BP 1[24] [44] [45] [67] [99] [68 ] [130] [ 131] [36] [106] [ 132] [ 129] [133] [60] [46]
Г3БП2Г3БП2Фактор сборки стрессовых гранул G3BP 2[24] [44] [45] [134] [135] [60] [46]
ГАБАРАПЛ2ГАБАРАПЛ2/ГЭФ2/АТГ8Белок, ассоциированный с рецептором ГАМК типа А, как 2[44]
ГАКГАКЦиклин G-ассоциированная киназа[46]
ГАР1ГАР1Субъединица 1 комплекса рибонуклеопротеина H/ACA[92]
ГКАГранкальцинГранкальцин[44]
GEMIN5Гемин-5Gem ядерный органелл ассоциированный белок 5[108]
ГФПТ1ГФПТ1Глутамин-фруктозо-6-фосфатаминотрансфераза [изомеризующая] 1[24]
GIGYF1GIGYF1/PERQ1GRB10, взаимодействующий с белком 1 GYF[44]
GIGYF2GIGYF2/TNRC15/PARK11/PERQ2GRB10, взаимодействующий с белком GYF 2[44] [45]да [45]
ГЛЕ1ГЛЕ1GLE1, посредник экспорта РНК[45] [136] [137]
ГЛО1ГлиоксалазаГлиоксалаза[44]
GLRX3GLRX3/Глутаредоксин 3/TNLX2Глутаредоксин 3[44]
ГЛУД1ГЛУД1Глутаматдегидрогеназа 1[46]
ГНБ2ГНБ2Гуаниновый нуклеотид-связывающий белок G(I)/G(S)/G(T) субъединица бета-2[24]
ГОЛГА2Гольгин А2Гольгин А2[44]
ГПАТ3ГПАТ3Глицерол-3-фосфат ацилтрансфераза 3[46]
ГРБ2GRB2/ASHБелок 2, связанный с рецептором фактора роста[44]
ГРБ7ГРБ7Белок 7, связанный с рецептором фактора роста[138] [139]
GRSF1GRSF1Фактор связывания последовательности РНК, богатой G-белком 1[44] [45]
ГСПТ1eRF3Переход фазы G1 в S 1[44] [140]
GTF2IGTF2IОбщий фактор транскрипции IIi[46]
GTF3C1GTF3C1Субъединица 1 общего фактора транскрипции IIIC[46]
GTF3C4GTF3C4Субъединица 4 общего фактора транскрипции IIIC[46]
H1F0H1F0Гистон H1.0[24]
H1FXH1FXГистон H1x[24]
H2AFVH2AFVГистон H2A.V[24]
HABP4Ки-1/57Гиалуронан-связывающий белок 4[141]
HDAC6HDAC6Гистондеацетилаза 6[86] [132] [60]
ЛПВПЛПВП-связывающий белок/ВГЛ/ВигилинБелок, связывающий липопротеины высокой плотности[44]
ХЕЛЗХЕЛЗВероятная хеликаза с доменом цинкового пальца[24] [44] [45]да [45]
ХЕЛЗ2ХЕЛЗ2Хеликаза с доменом цинкового пальца 2[24]
HMGA1HMGA1Группа белков с высокой подвижностью HMG-I/HMG-Y[24]
HMGB3HMGB3Группа высокомобильных белков B3[24]
HMGN1HMGN1Негистоновый хромосомный белок HMG-14[24]
HNRNPA1HnRNPA1Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин А1[24] [44] [49] [142] [143] [144] [145]
HNRNPA2B1HnRNPA2/B1Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин A2/B1[24] [44] [146] [60]
HNRNPA3HNRNPA3Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин А3[24] [44]
HNRNPABHNRNPABГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин А/В[24] [44] [45]
HNRNPDHNRNPDГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин D[44]
HNRNPDLHNRNPDLГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин D-подобный[44]
HNRNPFHNRNPFГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин F[44]
HNRNPH1HNRNPH1Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H1[44]
HNRNPH2HNRNPH2Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H2[24]
HNRNPH3HNRNPH3Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H3[44]
HNRNPKHNRNPKГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин К[24] [114] [147]
HNRNPUL1HNRNPUL1Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин U-подобный белок 2[24]
HSBP1HSBP1Белок 1, связывающий фактор теплового шока[44]
HSP90AA1HSP90Белок теплового шока HSP 90-альфа[24]
HSPA4HSP70 RYТепловой шок 70 кДа белок 4[24]
HSPA9HSP70 9ББелок стресса-70, митохондриальный[24]
HSPB1HSP27Семейство белков теплового шока B (малые) Член 1[24] [148]да [35]
HSPB8HSPB8Семейство белков теплового шока B (малые), член 8[149]
HSPBP1HSPBP1Связывающий белок HSPA (Hsp70) 1[150]
HSPD1HSPD160 кДа белок теплового шока, митохондриальный[24] [44]
ХТТХантингтинХантингтин[66]
ИБТКИБТКИнгибитор тирозинкиназы Брутона[45]
IFIH1МДА5Интерферон, индуцированный доменом 1 геликазы C[87]
IGF2BP1IGF2BP1Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК-связывающий белок 1[24] [44] [45]да [35]
IGF2BP2IGF2BP2Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК-связывающий белок 2[24] [44] [45]да [35]
IGF2BP3IGF2BP3Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК-связывающий белок 3[24] [44] [45] [134]да [35]
ИКИККрасный белок[24]
ИЛФ3НФ90Фактор связывания усилителя интерлейкина 3[151]да [35]
ИПО7ИПО7Импортин-7[24]
ИППКIP5KИнозитол-пентакисфосфат-2-киназа[152]
ITGB1ITGB1Интегрин бета-1[24]
JMJD6JMJD6Аргининдеметилаза и лизингидроксилаза[133]
КАНК2КАНК2Белок 2, содержащий мотив KN и домен повтора анкирина[24]
КЕАП1КЕАП1/КЛХЛ19Белок 1, ассоциированный с ECH, как у Кельча[44]
KHDRBS1Сэм68KH РНК-связывающий домен, содержащий, связанный с передачей сигнала 1[24] [153] [154] [155]
KHDRBS3KHDRBS3Белок 3, содержащий домен KH, связывающий РНК и связанный с трансдукцией сигнала[24]
КХСРПКСРП/ФБП2Регуляторный белок сплайсинга типа KH[24] [44] [156]
KIAA0232KIAA0232KIAA0232[45]да [45]
KIAA1524CIP2AБелок CIP2A[24]
КИФ1БКИФ1БЧлен семейства кинезинов 1B[45]
КИФ13БКИФ13Б/ГАКИНЧлен семейства кинезинов 13B[44]
КИФ23КИФ23Кинезиноподобный белок KIF23[24]да [35]
КИФ2АКинезин Тяжелая Цепь Член 2Член семейства кинезинов 2A[93]
КЛК1Легкая цепь кинезина 1Легкая цепь кинезина 1[93]
КПНА1Импортин-ɑ5Субъединица кариоферина альфа 1[24] [44] [157]
КПНА2Импортин-ɑ1Субъединица кариоферина альфа 2[24] [157] [158] [137]
КПНА3Импортин-ɑ4Субъединица кариоферина альфа 3[44] [157]
КПНА6Импортин-ɑ7Субъединица импортина альфа[24]
КПНБ1Импортин-β1Субъединица кариоферина бета 1[24] [157] [137] [60]
Л1РЕ1LINE1 ORF1pБелок ORF1 LINE1[24] [49]
LANCL1LanC Нравится 1LanC Нравится 1[44]
LARP1LARP1La-связанный белок 1[24]
LARP1BLARP1BLa-связанный белок 1b[45]
LARP4La-связанный белок 4Член семейства доменов рибонуклеопротеина La 4[24] [44] [45] [159]
LARP4BLARP4BЧлен семейства доменов рибонуклеопротеина La 4B[44] [45]
LASP1LIM и SH3 белок 1/MLN50LIM и SH3 белок 1[44]
ЛБРЛБРРецептор ламина-B[24]
LEMD3LEMD3Внутренний ядерный мембранный белок Man1[24]
ЛИГ3ДНК-лигаза 3ДНК-лигаза 3[44]
LIN28ALIN28AГомолог А Lin-28[44] [160]
LIN28BLIN28BLin-28 Гомолог B[44] [160]
ЛМНАЛМНАПреламин-А/С[24]
ЛППЛПППредпочитаемый липомой партнер[24]
ЛСМ1ЛСМ1Гомолог LSM1, связанный с деградацией мРНК[44]да [161]
ЛСМ12ЛСМ12Гомолог LSM12[44] [45]
ЛСМ14АРАП55LSM14A, фактор сборки тела процессинга мРНК[24] [44] [45] [162] [163]да [35] [45]
ЛСМ14БЛСМ14БГомолог белка LSM14 B[24] [44] [45]да [35]
ЛСМ3ЛСМ3U6 snRNA-ассоциированный Sm-подобный белок LSm3[24]да [161]
ЛУК7ЛЛУК7ЛПредполагаемый РНК-связывающий белок Luc7-подобный 1[24]
ЛУЗП1ЛУЗП1Лейциновый белок-молния 1[24] [45]
MACF1MACF1Фактор сшивания микротрубочек с актином 1, изоформы 1/2/3/5[24] [60]
МАЭЛЬМАЭЛЬMaelstrom Сперматогенный транспозонный глушитель[164]
MAGEA4MAGEA4Меланома-ассоциированный антиген 4[24]
MAGED1MAGED1Меланома-ассоциированный антиген D1[24] [44] [45]
MAGED2MAGED2Меланома-ассоциированный антиген D2[24]
МАГОХБМАГОХББелок mago nashi гомолог 2[24]
MAP1LC3ALC3-IБелок, ассоциированный с микротрубочками 1, легкая цепь 3 альфа[165] [166]
КАРТА4КАРТА4Белок 4, ассоциированный с микротрубочками[24]
MAPK1IP1LMAPK1IP1LМитоген-активируемая протеинкиназа 1 Взаимодействие с белком 1 Нравится[44]
MAP4K4MAP4K4Митоген-активируемая протеинкиназа киназа киназа киназа киназа 4[24]
МАРК8JNK1Митоген-активируемая протеинкиназа 8[167]
МАПРЕ1МАПРЕ1Белок, ассоциированный с микротрубочками, член семейства RP/EB 1[24]
МАПРЕ2МАПРЕ2Белок, ассоциированный с микротрубочками, RP/EB, член семейства 2[44]
МАРФ1МАРФ1Регулятор мейоза и фактор стабильности мРНК 1[45]да [45]
МАРСМАРСМетионин—тРНК-лигаза, цитоплазматическая[24]
МБНЛ1МБНЛ1Muscleblind, как регулятор сплайсинга 1[82]
МБНЛ2МБНЛ2Muscleblind, как регулятор сплайсинга 2[45]
МСМ4МСМ4Фактор лицензирования репликации ДНК MCM4[24]
МСМ5МСМ5Фактор лицензирования репликации ДНК MCM5[24]
МСМ7МСМ7Фактор лицензирования репликации ДНК MCM7[24]да [35]
МЕТАП1МЕТАП1Метионинаминопептидаза[24]
МЕТАП2МЕТАП2Метиониламинопептидаза 2[44]
MCRIP1FAM195B/ГРАН2Гранулин-2[44] [45] [89]
MCRIP2FAM195A/ГРАН1Гранулин-1[45] [89]
МЕКС3АМЕКС3АРНК-связывающий белок MEX3A[24]да [35]
MEX3BMEX3BЧлен семейства связывающих РНК Mex-3 B[44] [168]
MEX3CMEX3CЧлен семейства связывающих РНК Mex-3 C[44] [169]
MEX3DMEX3DЧлен семейства связывающих РНК Mex-3 D[45]
МФАП1МФАП1Микрофибриллярно-ассоциированный белок 1[24]
МКИ67МКИ67Антиген KI-67[24]
МКРН2МКРН2Makorin Протеин для безымянного пальца 2[44] [45]
МОВ10МОВ-10Mov10 RISC Комплекс РНК-хеликаза[24] [45] [48]да [35] [45]
МШ6МШ6Белок восстановления несоответствий ДНК Msh6[24]
МСИ1Мусаси-1Мусаши РНК-связывающий белок 1[44] [163]да [35]
МСИ2МСИ2РНК-связывающий белок Мусаши гомолог 2[24] [44]
MTHFD1MTHFD1C-1-тетрагидрофолатсинтаза, цитоплазматическая[24]
МТФСДМТФСДМетилтетрагидрофолатсинтетаза домен, содержащий[170]
МТОРМТОРМеханистическая мишень рапамицина[96] [171]
МИО6МИО6Нетрадиционный миозин-VI[24]
NCOA3СРК-3Коактиватор ядерного рецептора 3[172]
NDEL1NUDEL/MITAP1/EOPANudE Нейроразвивающий белок 1 Нравится 1[44]
НЕЛЬФЕNELF-E/RDОтрицательный фактор удлинения комплексного члена E[44]
НЕКСННЕКСННексилин[24]
NXF1NXF1/MEX67/TAPФактор экспорта ядерной РНК 1[45] [60]
НКРФНРФФактор подавления NFK-B[44]
NOLC1Фосфопротеин ядрышка и спирального тельца 1/NOPP140Фосфопротеин 1 ядрышка и спирального тельца[44]
НЕТ НЕТНеОНе-POU домен, содержащий связывание октамера[24] [173]
НОП58НОП58Ядрышковый белок 58[24]да [35]
НОСИПНОСИПБелок, взаимодействующий с синтазой оксида азота[24]
НОВА2НОВА2Альтернативный регулятор сплайсинга NOVA 2[44]
НРГ2Нейрегулин-2Нейрегулин-2[102]
НСУН2НСУН2тРНК (цитозин(34)-C(5))-метилтрансфераза[24]
НТМТ1НТМТ1N-концевая Xaa-Pro-Lys N-метилтрансфераза 1[24]
НУЦКНУЦКБелок ядерной миграции nudC[24]
НУФИП1НУФИПNUFIP1, FMR1 взаимодействующий белок 1[105]
НУФИП2НУФИП2Ядерный ломкий X-хромосомный белок, взаимодействующий с умственной отсталостью 2[24] [44] [45] [89] [60]
НУПЛ2НУПЛ2Нуклеопорин как 2[137]
НУП153НУП153Нуклеопорин 153[44]
НУП205НУП205Белок ядерного порового комплекса Nup205[24] [137]
НУП210НУП210/ГП210Нуклеопорин 210[137]
НУП214НУП214Нуклеопорин 214[137]
НУП50НУП50Нуклеопорин 50[137]
НУП58НУП58/НУПЛ1Нуклеопорин 58[137]
НУП85НУП85Нуклеопорин 85[137]
НУП88НУП88Нуклеопорин 88[137]
НУП98НУП98/НУП96Белок ядерного порового комплекса Nup98-Nup96[24] [137] [60]
ОАСЛОАСЛ/ОАСЛ12'-5'-олигоаденилатсинтетаза, подобная[174]
ОАС1ОАГ2′–5′ олигоаденилатсинтетаза[87]
ОАС2ОАС22'-5'-Олигоаденилатсинтетаза 2[99]
ОГФОД1ТПА12-оксоглутарат и железозависимый домен оксигеназы, содержащий 1[175]
ОГГ1ОГГ18-оксогуанин ДНК-гликозилаза[176]
ОСБПЛ9Оксистеролсвязывающий белок, как 9Оксистеролсвязывающий белок, как 9[44]
ОТУД4ОТУД4/ХИН1ОТЕ Деубиквитиназа 4[44] [45] [177]
П4ГБСубъединица бета пролил-4-гидроксилазыСубъединица бета пролил-4-гидроксилазы[44]
ПАБПК1ПАБП1Поли(А) связывающий белок цитоплазматический 1[24] [44] [45] [148] [112] [55] [120] [70] [105] [134]
ПАБПК4ПАБПК4Полиаденилат-связывающий белок 4[24] [44] [45]
ПАК4ПАК4Серин/треонин-протеинкиназа PAK 4[24] [44]
ПАЛЛДПалладинПалладин[24]
ПАРГПАРГ/ПАРГ99/ПАРГ102Поли(АДФ-рибоза)гликогидролаза[178]
ПАРК7ПАРК7/DJ-1Дегликаза, ассоциированная с паркинсонизмом[179]да [179]
ПАРНПАРН/ДАНПоли(А)-специфическая рибонуклеаза[44]
ПАРП12ПАРП-12/АРТД12Член семейства поли(АДФ-рибоза) полимераз 12[45] [178] [180]
ПАРП14ПАРП-14Член семейства поли(АДФ-рибоза) полимераз 14[178]
ПАРП15ПАРП-15Член семейства поли(АДФ-рибоза) полимераз 15[178]
ПАТЛ1ПАТЛ1PAT1 гомолог 1, фактор распада мРНК процессингового тела[44] [45]да [45]
ПАВРПАВРPRKC апоптоз WT1 регуляторный белок[24]
ПКБП1PCBP1/HNRNPE1Поли(RC) связывающий белок 1[44] [45]
ПКБП2PCBP2/HNRNPE2Поли(RC) связывающий белок 2[24] [44] [45] [77]
ПКНАПКНАЯдерный антиген пролиферирующих клеток[24]
ПДАП1ПДАП1PDGFA-ассоциированный белок 1[44]
PDCD4PDCD4Запрограммированная гибель клеток 4[181]
PDCD6IPPDCD6IPПрограммируемая клеточная смерть 6-взаимодействующий белок[24]
PDIA3PDIA3Семейство протеиндисульфидизомераз А, член 3[44]
PDLIM1PDLIM1Белок 1 домена PDZ и LIM[24]
PDLIM4PDLIM4Белок домена PDZ и LIM 4[24]
PDLIM5PDLIM5Белок 5 домена PDZ и LIM[24]
ПДС5БПДС5ББелок сплочения сестринских хроматид PDS5 гомолог B[24]
ПЭФ1ПЭФ1Домен Penta-EF-Hand, содержащий 1[44]
ПЭГ10ПЭГ10Отцовски выраженный 10[45]
ПЕЛОПЕЛОГомолог белка пелота[24]
ПЕПДПептидаза DПептидаза D[44]
ПЕКС11БПЕКС11БФактор пероксисомального биогенеза 11 бета[44]
ПФДН4ПФДН4Субъединица префолдина 4[24]
ПФН1Профилин 1Профилин 1[24] [59]
ПФН2Профилин 2Профилин 2[24] [59]
ПГАМ5ПГАМ5Серин/треонин-протеинфосфатаза PGAM5, митохондриальная[24]
ПГППГП/Г3ППФосфогликолатфосфатаза[44]
ФГБ2Запрет 2Запрет 2[21]
PHLDB2PHLDB2Член 2 семейства доменов, подобных гомологии плекстрина[24]
ПКП1Плакофилин 1Плакофилин 1[129]
ПКП2Плакофилин 2Плакофилин 2[24]
ПКП3Плакофилин 3Плакофилин 3[129]
ПНПТ1ПНФаза IПолирибонуклеотид Нуклеотидилтрансфераза 1[44]
ПОЛР2БПОЛР2БДНК-направленная РНК-полимераза[24] [60]
ПОМ121ПОМ121POM121 Трансмембранный нуклеопорин[137]
ПОП7РПП20Гомолог POP7, субъединица рибонуклеазы P/MRP[131]
ППМЕ1ППМЕ1Протеинфосфатаза метилэстераза 1[24]
ППП1Р8ППП1Р8Регуляторная субъединица 8 протеинфосфатазы 1[44]
ППП1Р10ППП1Р10Регуляторная субъединица 10 серин/треонин-протеинфосфатазы 1[24] [60]
ППП1Р18ППП1Р18Фостензин[24]
ППП2Р1АППП2Р1АСерин/треонин-протеинфосфатаза 2A 65 кДа регуляторная субъединица A альфа изоформа[24] [60]
ППП2Р1БППП2Р1БСерин/треонин-протеинфосфатаза 2A 65 кДа регуляторная субъединица A бета-изоформа[44]
PQBP1ПКБП-1Полиглутаминсвязывающий белок 1[182]
PRDX1PRDX1Пероксиредоксин-1[24] [44]
PRDX6PRDX6Пероксиредоксин-6[24]
ПРКАА2AMPK-a2Протеинкиназа AMP-активируемая каталитическая субъединица альфа 2[20]
ПРККАPKC-ɑПротеинкиназа C Альфа[134]
ПРКРАПАКТБелковый активатор интерферон-индуцированной протеинкиназы EIF2AK2[24] [54]
ПРМТ1ПРМТ1Белок аргинин N-метилтрансфераза 1[24]
ПРМТ5ПРМТ5Белок аргинин N-метилтрансфераза 5[24]
PRRC2APRRC2AProline Rich Coiled-Coil 2A[24] [44] [45]
PRRC2BPRRC2BProline Rich Coiled-Coil 2B[44] [45]
PRRC2CPRRC2CProline Rich Coiled-Coil 2C[24] [44] [45] [60]
PSMD2PSMD226S протеасома не-АТФаза регуляторная субъединица 2[24] [183]
PSPC1ПСП1Параспекл-компонент 1[44]
ПТБП1ПТБП1Белок 1, связывающий полипиримидиновый тракт[44]
ПТБП3ПТБП3Белок 3, связывающий полипиримидиновый тракт[24] [44] [45]
ПТГЕС3ПТГЕС3Простагландин E-синтаза 3[24]
ПТК2ФАКПротеиновая тирозинкиназа 2[138]
ПУМ1Пумилио-1Гомолог 1 Пумилио[24] [44] [45]да [35]
ПУМ2Пумилио-2Член РНК-связывающего семейства Pumilio 2[44] [45] [70]
ПУРАПУРАБелок-активатор транскрипции Pur-альфа[24] [44] [124] [126]
ПУРБПУРББелок-активатор транскрипции Pur-beta[24] [44]
ПВП1ПВП1Гомолог PWP1, эндонуклеин[44]
PXDNLПМР1Пероксидазин как[184]
ПИКР1ПИКР1Пирролин-5-карбоксилатредуктаза[24]
QKIQKI/HQKQKI, связывание домена KH, содержащего РНК[44]
Р3ХДМ1Р3ХДМ1Домен R3H, содержащий 1[44] [45]
Р3ХДМ2Р3ХДМ2Домен R3H, содержащий 2[45]
РАБ1АРАБ1АБелок, связанный с Ras Rab-1A[24] [60]
RACGAP1RACGAP1Белок 1, активирующий Rac GTPase[24]
СТОЙКА1СТОЙКА1Рецептор для активированной С-киназы 1[21] [110] [185]
РАД21РАД21Гомолог белка репарации двухцепочечных разрывов rad21[24]
РАЕ1РАЕ1Экспорт рибонуклеиновой кислоты 1[137]
РАНРАНРАН, член РАН Онкоген Семейство[158] [137]
RANBP1RANBP1Ran-специфический активирующий белок ГТФазы[24]
RANBP2RANBP2/NUP358RAN-связывающий белок 2[137]
РББП4РББП4Гистон-связывающий белок RBBP4[24]
RBFOX1RBFOX1РНК-связывающий белок гомолог fox-1[24] [186] [187]да [187]
RBFOX2RBFOX2РНК-связывающий белок fox-1 гомолог 2[186]
RBFOX3RBFOX3РНК-связывающий белок fox-1 гомолог 3[186]
РБМ12БРБМ12БРНК-связывающий белок 12B[24]
РБМ15РБМ15РНК-связывающий белок 15[44]
РБМ17РБМ17РНК-связывающий белок 17[44]
РБМ25РБМ25РНК-связывающий белок 25[44]
РБМ26РБМ26РНК-связывающий белок 26[24]
РБМ3РБМ3РНК-связывающий белок 3[44]
РБМ38РБМ38РНК-связывающий белок 38[44]
РБМ4РБМ4РНК-связывающий мотив белка 4[44] [188]
РБМ4БРБМ4БРНК-связывающий мотив белка 4B[44]
РБМ42РБМ42РНК-связывающий мотив белка 42[147]
РБМ45РБМ45РНК-связывающий мотив белка 45[189] [190]
РБМ47РБМ47РНК-связывающий мотив белка 47[45]
РБМС1РБМС1РНК-связывающий мотив, белок 1, взаимодействующий с одноцепочечной структурой[24] [44] [45]
РБМС2РБМС2РНК-связывающий мотив, белок 2, взаимодействующий с одноцепочечной структурой[24] [44] [45]
RBMXRBMXБелок РНК-связывающего мотива, X-сцепленный[45]
RBPMSRBPMSРНК-связывающий белок с множественным сплайсингом[191]
RC3H1Рокин-1Домены типа Ring Finger и CCCH 1[44] [45] [192]
RC3H2МНАБДомены типа Ring Finger и CCCH 2[45] [192]
РСС1РСС1Регулятор конденсации хромосом[24]
РСС2РСС2Белок RCC2[24]
RECQLRECQL1RecQ как Хеликаза[44]
RFC3RFC3Фактор репликации С субъединица 3[24]
RFC4RFC4Фактор репликации С субъединица 4[24]
РГПД3РГПД3Белок 3, содержащий домен RanBP2 и GRIP[24]
РОАRhoARas Гомолог, член семейства А[22]
РНК-СЭЛРНКаза LРибонуклеаза L[87] [68]
РНФ214РНФ214белок пальца RING 214[24] [44]
РНФ219РНФ219белок пальца RING 219[45]да [45]
РНФ25РНФ25Белок безымянного пальца 25[44]
РНХ1РНХ1Ингибитор рибонуклеазы[24] [53]
РОК1РОК1Rho-ассоциированная спирально-спиральная содержащая протеинкиназу 1[22]
РПС19Рибосомальный белок S19Рибосомальный белок S19[100]
РПС340S рибосомальный белок S340S рибосомальный белок S3[98] [100]да [35]
РПС6Рибосомальный белок S6Рибосомальный белок S6[67] [98] [3] [105] [171]
РПС11Рибосомальный белок S11Рибосомальный белок S11[44]
РПС24Рибосомальный белок S24Рибосомальный белок S24[44]
РПС6КА3РСК2Рибосомальная протеинкиназа S6 A3[193]
РПС6КБ1С6К1Рибосомальный белок S6 киназа B1[171]
РПС6КБ2С6К2Рибосомальный белок S6 киназа B2[171]
РПТОРРАПТОРРегуляторный ассоциированный белок комплекса mTOR 1[88] [96] [171]
РСЛ1Д1РСЛ1Д1Белок 1, содержащий рибосомальный домен L1[24]
РТКБРТКБгомолог лигазы сплайсинга тРНК RtcB, ранее C22orf28[24] [44]
РТРЭФRTRAF (ранее C14orf166)Фактор транскрипции, трансляции и транспорта РНК[44]
С100А7АС100А7АБелок S100-A7A[24]
С100А9С100А9Белок S100-A9[24]да [35]
САФБ2САФБ2Коэффициент крепления лесов B2[24] [44]да [35]
SAMD4AСМАУГ1Стерильный домен мотива альфа, содержащий 4А[194]
SAMD4BСМАУГ2Стерильный домен мотива альфа, содержащий 4B[44]
СКЕЙПЕРСКЕЙПЕРS-фаза циклина А ассоциированный белок в ЭР[45]
SEC24CSEC24CБелок-транспортер белка Sec24C[24] [44]
SECISBP2Белок связывания SECIS 2Белок связывания SECIS 2[44] [45]
SERBP1ПАИ-RBP1/SERBP1Белок связывания мРНК SERPINE1 1[49] [195] [84]
СЕРПИН1ПАИ-1/Серпин Е1Семья Змеи E Член 1[196]
СФ1СФ1Фактор сплайсинга 1[44]
SFNSFN14-3-3 белок сигма[24]
SFPQПСФФактор сплайсинга, богатый пролином и глутамином[24] [173]
SFRS3SFRS3Фактор сплайсинга 3, богатый серином/аргинином[24]
СИПА1Л1СИПА1Л1Сигнал-индуцированный пролиферативный ассоциированный 1-подобный белок 1[24]
SIRT6Сиртуин 6Сиртуин 6[197]
SLBPБелок, связывающий петлю со стеблемБелок, связывающий петлю со стеблем[44]
СМАП2СМАП2Маленький ArfGAP2[45]
СМАРКА1SMARCA1/SNF2L1Вероятный глобальный активатор транскрипции SNF2L1[24]
SMC4SMC4Структурное поддержание хромосомного белка[24]
СМГ1СМГ-1SMG1, опосредованная бессмысленным распадом мРНК, связанная с PI3K-связанной киназой[194] [198]
СМГ6СМГ6SMG6, фактор распада мРНК, опосредованный нонсенсом[45]
СМГ7СМГ7SMG7, фактор распада мРНК, опосредованный нонсенсом[45]да [45]
СМН1Выживание двигательного нейронаВыживание двигательного нейрона 1, теломерного[131] [199] [200]
СМУ1СМУ1Белок SMU1, содержащий повтор WD40[24]
СМИД5СМИД5Член семьи SMYD 5[44]
СНД1Тюдор-SNСтафилококковая нуклеаза и домен Тюдора, содержащий 1[44] [45] [47] [201]
СНРПФСНРПФМалый ядерный рибонуклеопротеин F[24]
СНТБ2СНТБ2Бета-2-синтрофин[24]
СОГА3СОГА3Член семьи SOGA 3[44]
СОРБС1СОРБС1Белок 1, содержащий домен сорбина и SH3[24]
СОРБС3ВинексинСорбин и домен SH3, содержащий 3[202]
SOX3SOX3SRY-Box 3[44]
СПАГ5АстринСперматозоидный ассоциированный антиген 5[88] [171]
СПАТС2SPATS2/SPATA10/SCR59Сперматогенез, связанный с богатым серином 2[44]
SPATS2LСГНПСперматогенез Ассоциированный Серин Богатый 2 Нравится[24] [203]
SPECC1LSPECC1LЦитоспин-А[24]
SQSTM1SQSTM1/p62Секвестосома 1[63]
СРИСРИСорцин[24] [44]
СРП68Частица распознавания сигнала 68Частица распознавания сигнала 68[44] [48]
СРП9СРП9Частица распознавания сигнала 9[204]
СРРТСРРТГомолог молекулы эффектора серратной РНК[24]
SRSF1АЧС/СФ2Фактор сплайсинга 1, богатый серином и аргинином[44] [205]
SRSF3SRp20Фактор сплайсинга 3, богатый серином и аргинином[206] [207] [208] [60]
SRSF4SRSF4Фактор сплайсинга 4, богатый серином/аргинином[24]
SRSF5SRSF5/SRP40Фактор сплайсинга 5, богатый серином/аргинином[44]
SRSF79G8Фактор сплайсинга 7, богатый серином и аргинином[49]
SRSF9SRSF9/SRP30CФактор сплайсинга 9, богатый серином/аргинином[44]
СС18Л1SS18L1/КРЕСТSS18L1, субъединица комплекса ремоделирования хроматина nBAF[209]
СТ7ST7/FAM4A1/HELG/RAY1/TSG7Подавление опухолеобразования 7[45]да [45]
СТАТ1СТАТ1Передатчик сигнала и активатор транскрипции 1-альфа/бета[24]
СТАУ1Штауфен 1Двухцепочечный РНК-связывающий белок Штауфена 1[24] [44] [112] [70] [210]
СТАУ2Штауфен 2Двухцепочечный РНК-связывающий белок Штауфена 2[24] [44] [45] [112]да [35]
СТИП1СТИП1/ХОПСтресс-индуцированный-фосфопротеин 1[24] [54]
РЕМЕНЬРЕМЕНЬБелок, ассоциированный с рецептором серин-треониновой киназы[24] [44]
СУГП2СУГП2Белок 2, содержащий домены SURP и G-patch[24]
СУГТ1СУГТ1Гомолог SGT1, сборка комплекса кинетохоры MIS12 Кошаперон[45]
ВС1ВС1Белок 1, содержащий домен SUN[24]
SYCP3SYCP3Синаптонемный комплексный белок 3[24]
СИКСИКСвязанная с селезенкой тирозинкиназа[139]
СИНКРИПСИНКРИПГетерогенный ядерный рибонуклеопротеин Q[24] [44] [45] [211]да [35]
TAGLN3Трансгелин 3Трансгелин 3[44]
TAF15TAF15Фактор 15, ассоциированный с белком связывания TATA-Box[24] [44] [117] [118] [122] [60]
ТАРДБПТДП-43ДНК-связывающий белок TAR[24] [113] [212] [213] [143] [146] [103] [190] [214] [215]
ТБРГ1ТБРГ1Трансформирующий фактор роста бета-регулятор 1[44]
TCEA1TCEA1Фактор удлинения транскрипции А белок 1[24]
TCP1TCP1T-комплекс белка 1 субъединица альфа[24]
TDRD3Домен Тюдоров, содержащий 3Домен Тюдоров, содержащий 3[44] [45] [84] [216] [217] [218]
TDRD7Домен Тюдоров, содержащий 7Домен Тюдоров, содержащий 7[45]
ТЕРТТЕРТОбратная транскриптаза теломераза[219]
THOC2THOC2Комплекс ТХО 2[137]
THRAP3THRAP3Белок 3, ассоциированный с рецептором тиреоидного гормона[44]
TIA1ТИА-1TIA1 Цитотоксический гранулярный РНК-связывающий белок[3] [24] [44] [49] [56] [34] [70] [80] [95] [121] [132] [142] [148] [199] [214] [220] [60] ]
ТИАЛ1ТИАРTIA1 Цитотоксические гранулы ассоциированные РНК связывающий белок как 1[24] [44] [45] [70] [105] [112] [113] [148] [189] [199] [209]
ТМЕМ131ТМЕМ131Трансмембранный белок 131[45]да [45]
ТМОД3ТМОД3Тропомодулин-3[24]
ТНКПАРП-5аТанкираса[178]
ТНКС1БП1ТНКС1БП1182 кДа танкираза-1-связывающий белок[24] [45]да [45]
ТНПО1Транспортин-1Транспортин-1/кариоферин (импортин) бета 2[24] [44] [137] [221] [222]
ТНПО2Транспортин-2Транспортин-2[24] [45]
TNRC6ATNRC6AБелок гена 6А, содержащий тринуклеотидный повтор[44] [45]да [45]
TNRC6BTNRC6BГен 6B, содержащий тринуклеотидный повтор, белок[24] [44] [45]да [45]
TNRC6CTNRC6CГен 6С белка, содержащий тринуклеотидный повтор[44] [45]да [45]
ТОММ34ТОММ34Субъединица рецептора митохондриального импорта TOM34[24]
ТОП3БТопоизомераза (ДНК) III БетаТопоизомераза (ДНК) III Бета[45] [217] [223]
ТРМ1ТРМ1Цепь тропомиозина альфа-1[24]
ТРМ2ТРМ2Бета-цепь тропомиозина[24]
ТПРТПРТранслоцированная область промотора, белок ядерной корзины[137]
ТРА2БТРА2БТрансформер 2 Бета Гомолог[45]
ТРАФ2ТРАФ2Фактор 2, ассоциированный с рецептором ФНО[109]
ТРДМТ1DNMT2тРНК аспарагиновая кислота метилтрансфераза 1[224]
ТРИМ21ТРИМ21E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM21[24]
ТРИМ25ТРИМ25E3 убиквитин/ISG15 лигаза TRIM25[24] [44] [60]
ТРИМ56ТРИМ56E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM56[24] [45] [60]
ТРИМ71ТРИМ71E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM71[44]
ПОЕЗДКА6ПОЕЗДКА6Белок 6, взаимодействующий с рецептором щитовидной железы[24] [44]
TROVE2РОРНПЧлен семейства доменов TROVE 2[44]
ТТС17ТТС17Тетратрикопептидный повторный домен 17[45]да [45]
TUBA1CTUBA1CЦепь тубулина альфа-1С[24]
TUBA3CTUBA3CЦепь тубулина альфа-3C/D[24]
ТУБА4АТУБА4АЦепь тубулина альфа-4А[24]
TUBB3TUBB3Цепь тубулина бета-3[24]
TUBB8TUBB8Цепь тубулина бета-8[24]
ТУФМТУФМФактор удлинения Tu, митохондриальный[24]
TXNTXNТиоредоксин[24]
TXNDC17TXNDC17Домен тиоредоксина, содержащий 17[44]
U2AF1U2AF1Фактор сплайсинга U2AF 35 кДа субъединица[24]
УБА1УБА1Убиквитин-подобный модификатор-активирующий фермент 1[24]
УБАП2УБАП2Убиквитин-ассоциированный белок 2[24] [44] [45] [60]
UBAP2LUBAP2LУбиквитин-ассоциированный белок 2-подобный[24] [44] [45] [225] [226] [60]
УББУбиквитинУбиквитин[114] [132]
УБЛ5Убиквитин Нравится 5Убиквитин Нравится 5[44]
UBQLN2Убиквилин 2Убиквилин 2[227]
УЛК1УЛК1Unc-51, как аутофагия, активирующая киназу 1[228]
УЛК2УЛК2Unc-51, как аутофагия, активирующая киназу 2[228]
УПФ1УПФ1UPF1, РНК-хеликаза и АТФаза[24] [44] [45] [198] [60]да [35]
УПФ2УПФ2UPF2, РНК-хеликаза и АТФаза[198]
UPF3BUPF3BUPF3B, регулятор бессмысленного опосредованного распада мРНК[44]
USP10USP10Убиквитин-специфическая пептидаза 10[24] [44] [45] [67] [34] [185] [60]
USP11USP11Убиквитин-специфическая пептидаза 11[44]
USP13USP13Убиквитин-специфическая пептидаза 13[229]
USP5USP5Убиквитин карбоксильно-концевая гидролаза 5[24] [229]
USP9XUSP9XУбиквитин-специфическая пептидаза 9, X-связанная[218]
УТП18УТП18UTP18, компонент малой субъединицы процессома[44]
ВАСПВАСПФосфопротеин, стимулируемый вазодилататорами[24]
ВБП1ВБП1VHL-связывающий белок 1[44]
ПДКПДКВалозинсодержащий белок[24] [230] [183] ​​[228]
WBP2WBP2Белок связывания домена WW 2[44]
WDR47WDR47Повторяющийся домен WD 47[44]
WDR62WDR62Повторяющийся домен WD 62[167]
XPO1XPO1/CRM1Экспортин 1[137]
XRN1XRN15'-3' Экзорибонуклеаза 1[36] [44] [45]да [36] [45]
XRN2XRN25'-3' Экзорибонуклеаза 2[44]
ЯРСЯРСТирозин—тРНК-лигаза, цитоплазматическая[24]
YBX1YB-1Y-Box связывающий белок 1[24] [44] [49] [48] [82] [94] [231]
YBX3YBX3/ЗОНАБY-box-связывающий белок 3[24] [44] [45]
ДА1ДА1Тирозин-протеинкиназа Да[24]
YLPM1YLPM1Мотив YLP, содержащий 1[44]
YTHDF1YTHDF1Белок семейства доменов YTH 1[24] [44] [45] [232] [233]
YTHDF2YTHDF2Белок семейства доменов YTH 2[24] [44] [45] [232] [233]да [232] [233]
YTHDF3YTHDF3Белок семейства доменов YTH 3[24] [234] [44] [45] [232] [233]
YWHAB14-3-3Активационный белок тирозин 3-монооксигеназы/триптофан 5-монооксигеназы бета[24] [168]
YWHAH14-3-314-3-3 белок эта[24]
YWHAQ14-3-314-3-3 белок тета[24]
ЗБП1ЗБП1Z-ДНК-связывающий белок 1[235] [236]
ZCCHC11ZCCHC11Белок 11, содержащий домен цинкового пальца CCCH[45]
ZCCHC14ZCCHC14Белок 14, содержащий домен цинкового пальца CCCH[45]
ZC3H11AZC3H11AБелок 11a, содержащий домен цинкового пальца CCCH[44]
ZC3H14ZC3H14Белок 14, содержащий домен цинкового пальца CCCH[24]
ZCCHC2ZCCHC2Белок 2, содержащий домен цинкового пальца CCCH[45]
ZCCHC3ZCCHC3Белок 3, содержащий домен цинкового пальца CCCH[45]
ZC3H7AZC3H7AБелок 7А, содержащий домен цинкового пальца CCCH[24]
ZC3H7BZC3H7BБелок 7B, содержащий домен цинкового пальца CCCH[24] [44]
ZC3HAV1ПАРП-13.1/ПАРП-13.2/АРТД13Цинк-пальцевый CCCH-тип, содержащий противовирусный 1[24] [45] [178]да [35]
ZFAND1ZFAND1Цинк-пальчик типа AN1, содержащий 1[183]
ZFP36ТТП/ТИС11ZFP36 белок безымянного пальца/трисетраполин[36] [44] [167] [237] [238] [239]да [36]
ZNF598ZNF598Цинковый палец белка 598[45]
ZNF638ZNF638Цинковый палец белка 638[24]

Ссылки

  1. ^ Gutierrez-Beltran E, Moschou PN, Smertenko AP, Bozhkov PV (март 2015). "Tudor staphylococcal nuclease links formation of stress granules and processing body with mRNA catabolism in Arabidopsis". The Plant Cell . 27 (3): 926–943. doi :10.1105/tpc.114.134494. PMC  4558657 . PMID  25736060.
  2. ^ Hirose T, Ninomiya K, Nakagawa S, Yamazaki T (апрель 2023 г.). «Руководство по безмембранным органеллам и их различным ролям в регуляции генов». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 24 (4): 288–304. doi :10.1038/s41580-022-00558-8. PMID  36424481. S2CID  253879916.
  3. ^ abcde Kayali F, Montie HL, Rafols JA, DeGracia DJ (2005). «Длительная остановка трансляции в реперфузируемом роге гиппокампа Ammonis 1 опосредована стрессовыми гранулами». Neuroscience . 134 (4): 1223–1245. doi :10.1016/j.neuroscience.2005.05.047. PMID  16055272. S2CID  15066267.
  4. ^ Новер Л., Шарф К.Д., Нойманн Д. (март 1989 г.). «Цитоплазматические гранулы теплового шока образуются из частиц-предшественников и связаны с определенным набором мРНК». Молекулярная и клеточная биология . 9 (3): 1298–1308. doi :10.1128/mcb.9.3.1298. PMC 362722. PMID  2725500. 
  5. ^ Пол Дж. Андерсон, Brigham and Women's Hospital
  6. ^ Mollet S, Cougot N, Wilczynska A, Dautry F, Kress M, Bertrand E и др. (октябрь 2008 г.). «Трансляционно репрессированная мРНК временно циклически проходит через стрессовые гранулы во время стресса». Молекулярная биология клетки . 19 (10): 4469–4479. doi :10.1091/mbc.E08-05-0499. PMC 2555929. PMID  18632980 . 
  7. ^ abcd Khong A, Matheny T, Jain S, Mitchell SF, Wheeler JR, Parker R (ноябрь 2017 г.). «Транскриптом стрессовых гранул раскрывает принципы накопления мРНК в стрессовых гранулах». Molecular Cell . 68 (4): 808–820.e5. doi :10.1016/j.molcel.2017.10.015. PMC 5728175 . PMID  29129640. 
  8. ^ Khong A, Parker R (декабрь 2018 г.). «архитектура мРНП в условиях трансляции и стресса выявляет упорядоченный путь уплотнения мРНП». Журнал клеточной биологии . 217 (12): 4124–4140. doi :10.1083/jcb.201806183. PMC 6279387. PMID  30322972 . 
  9. ^ Khong A, Jain S, Matheny T, Wheeler JR, Parker R (март 2018 г.). «Выделение ядер стрессовых гранул млекопитающих для анализа РНК-Seq». Методы . 137 : 49–54. doi :10.1016/j.ymeth.2017.11.012. PMC 5866748. PMID  29196162 . 
  10. ^ Forreiter C, Kirschner M, Nover L (декабрь 1997 г.). «Стабильная трансформация суспензионной культуры клеток Arabidopsis с люциферазой светлячка, обеспечивающая клеточную систему для анализа активности шаперона in vivo». The Plant Cell . 9 (12): 2171–2181. doi :10.1105/tpc.9.12.2171. PMC 157066 . PMID  9437862. 
  11. ^ Löw D, Brändle K, Nover L, Forreiter C (сентябрь 2000 г.). «Цитозольные белки теплового стресса Hsp17.7 класса I и Hsp17.3 класса II томата действуют как молекулярные шапероны in vivo». Planta . 211 (4): 575–582. Bibcode :2000Plant.211..575L. doi :10.1007/s004250000315. PMID  11030557. S2CID  9646838.
  12. ^ Stuger R, Ranostaj S, Materna T, Forreiter C (май 1999). "Свойства связывания РНК-мессенджера неполисомальных рибонуклеопротеинов из клеток томата, подвергшихся тепловому стрессу". Физиология растений . 120 (1): 23–32. doi :10.1104/pp.120.1.23. PMC 59255. PMID  10318680 . 
  13. ^ Schmid HP, Akhayat O, Martins De Sa C, Puvion F, Koehler K, Scherrer K (январь 1984). «Просома: вездесущая морфологически различимая частица РНП, связанная с репрессированными мРНП и содержащая специфическую ScRNA и характерный набор белков». The EMBO Journal . 3 (1): 29–34. doi :10.1002/j.1460-2075.1984.tb01757.x. PMC 557293 . PMID  6200323. 
  14. ^ Aulas A, Lyons SM, Fay MM, Anderson P, Ivanov P (ноябрь 2018 г.). «Оксид азота запускает сборку стрессовых гранул «типа II», связанных с уменьшением жизнеспособности клеток». Cell Death & Disease . 9 (11): 1129. doi :10.1038/s41419-018-1173-x. PMC 6234215 . PMID  30425239. 
  15. ^ Berchtold D, Battich N, Pelkmans L (декабрь 2018 г.). «Исследование на системном уровне выявляет регуляторы бесмембранных органелл в клетках человека». Molecular Cell . 72 (6): 1035–1049.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2018.10.036 . PMID  30503769.
  16. ^ abcd Aulas A, Fay MM, Lyons SM, Achorn CA, Kedersha N, Anderson P, et al. (март 2017 г.). «Стресс-специфические различия в сборке и составе стрессовых гранул и связанных с ними очагов». Journal of Cell Science . 130 (5): 927–937. doi :10.1242/jcs.199240. PMC 5358336 . PMID  28096475. 
  17. ^ Qifti A, Jackson L, Singla A, Garwain O, Scarlata S (октябрь 2021 г.). «Стимулирование фосфолипазы Cβ1 с помощью Gα q способствует сборке белков стрессовых гранул». Science Signaling . 14 (705): eaav1012. doi :10.1126/scisignal.aav1012. PMID  34665639.
  18. ^ Gilks ​​N, Kedersha N, Ayodele M, Shen L, Stoecklin G, Dember LM и др. (декабрь 2004 г.). «Сборка стрессовых гранул опосредована прионоподобной агрегацией TIA-1». Молекулярная биология клетки . 15 (12): 5383–5398. doi :10.1091/mbc.E04-08-0715. PMC 532018. PMID  15371533. 
  19. ^ Иванов ПА, Чудинова ЕМ, Надеждина ЕС (ноябрь 2003). «Разрушение микротрубочек ингибирует образование стрессовых гранул цитоплазматического рибонуклеопротеина». Experimental Cell Research . 290 (2): 227–233. doi :10.1016/S0014-4827(03)00290-8. PMID  14567982.
  20. ^ аб Махбуби Х., Баризе Р., Сточай У (июль 2015 г.). «5'-АМФ-активируемая протеинкиназа альфа регулирует биогенез стрессовых гранул». Биохимика и биофизика Acta . 1853 (7): 1725–1737. дои : 10.1016/j.bbamcr.2015.03.015 . ПМИД  25840010.
  21. ^ abc Ohn T, Kedersha N, Hickman T, Tisdale S, Anderson P (октябрь 2008 г.). «Функциональный РНК-интерференционный скрининг связывает модификацию O-GlcNAc рибосомальных белков со сборкой стрессовых гранул и процессинговых телец». Nature Cell Biology . 10 (10): 1224–1231. doi :10.1038/ncb1783. PMC 4318256 . PMID  18794846. 
  22. ^ abcd Tsai NP, Wei LN (апрель 2010 г.). «Сигнализация RhoA/ROCK1 регулирует образование стрессовых гранул и апоптоз». Cellular Signalling . 22 (4): 668–675. doi :10.1016/j.cellsig.2009.12.001. PMC 2815184 . PMID  20004716. 
  23. ^ ab Van Treeck B, Protter DS, Matheny T, Khong A, Link CD, Parker R (март 2018 г.). «Самосборка РНК способствует формированию стрессовых гранул и определению транскриптома стрессовых гранул». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 115 (11): 2734–2739. Bibcode : 2018PNAS..115.2734V. doi : 10.1073/pnas.1800038115 . PMC 5856561. PMID  29483269 . 
  24. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx by bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ew ew ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu fv fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf gg gh gi gj gk gl gm gn go gp gq gr gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd he hf hg hh hi hj hk hl hm hn хо hp hq hr hs ht hu hv hw hx hy hz ia ib ic id ie if ig ih ii ij ik il im in io ip iq ir is it iu iv iw ix iy iz ja jb jc jd je jf jg jh ji jj jk jl jm jn jo jp jq jr js jt ju jv jw jx jy jz ka kb kc kd ke kf кг kh ki kj kk kl km kn ko kp kq kr ks kt ku kv kw kx ky kz la lb lc ld le lf lg lh li lj lk ll lm ln lo lp lq lr ls lt lu lv Джайн С., Уилер Дж. Р., Уолтерс Р. В., Агравал А., Барсич А., Паркер Р. (январь 2016 г.). «Стресс-гранулы, модулированные АТФазой, содержат разнообразный протеом и субструктуру». Клетка . 164 (3): 487–498. дои : 10.1016/j.cell.2015.12.038. ПМЦ 4733397 . PMID  26777405. 
  25. ^ abc Халупникова К., Латтманн С., Селак Н., Ивамото Ф., Фуджики Ю., Нагамин Ю. (декабрь 2008 г.). «Привлечение РНК-хеликазы RHAU для воздействия на гранулы посредством уникального РНК-связывающего домена». Журнал биологической химии . 283 (50): 35186–35198. дои : 10.1074/jbc.M804857200 . ПМЦ 3259895 . ПМИД  18854321. 
  26. ^ Хилликер А., Гао З., Янковски Э., Паркер Р. (сентябрь 2011 г.). «Белок DEAD-box Ded1 модулирует трансляцию путем формирования и разрешения комплекса eIF4F-мРНК». Molecular Cell . 43 (6): 962–972. doi :10.1016/j.molcel.2011.08.008. PMC 3268518. PMID  21925384 . 
  27. ^ Epling LB, Grace CR, Lowe BR, Partridge JF, Enemark EJ (май 2015 г.). «Связанные с раком мутанты РНК-хеликазы DDX3X дефектны в РНК-стимулированном гидролизе АТФ». Журнал молекулярной биологии . 427 (9): 1779–1796. doi :10.1016/j.jmb.2015.02.015. PMC 4402148. PMID  25724843 . 
  28. ^ ab Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J, et al. (май 2016 г.). "Связанные с раком мутации DDX3X управляют сборкой стрессовых гранул и нарушают глобальную трансляцию". Scientific Reports . 6 (1): 25996. Bibcode :2016NatSR...625996V. doi :10.1038/srep25996. PMC 4867597 . PMID  27180681. 
  29. ^ Ван Трик Б., Паркер Р. (август 2018 г.). «Возникающие роли межмолекулярных взаимодействий РНК-РНК в сборках РНП». Cell . 174 (4): 791–802. doi :10.1016/j.cell.2018.07.023. PMC 6200146 . PMID  30096311. 
  30. ^ Adivarahan S, Livingston N, Nicholson B, Rahman S, Wu B, Rissland OS и др. (Ноябрь 2018 г.). «Пространственная организация отдельных мРНП на разных стадиях пути экспрессии генов». Molecular Cell . 72 (4): 727–738.e5. doi :10.1016/j.molcel.2018.10.010. PMC 6592633 . PMID  30415950. 
  31. ^ Андерс М, Челышева И, Гебель И, Тренкнер Т, Чжоу Дж, Мао И и др. (август 2018 г.). «Динамическое метилирование m6A облегчает сортировку мРНК для стрессовых гранул». Life Science Alliance . 1 (4): e201800113. doi :10.26508/lsa.201800113. PMC 6238392 . PMID  30456371. 
  32. ^ Kudrin P, Singh A, Meierhofer D, Kuśnierczyk A, Ørom UA (апрель 2024 г.). «N4-ацетилцитидин (ac4C) способствует локализации мРНК в стрессовых гранулах». EMBO Reports . 25 (4): 1814–1834. doi : 10.1038/s44319-024-00098-6 . PMC 11014937. PMID  38413733 . 
  33. ^ Таубер Д., Таубер Г., Хонг А., Ван Трик Б., Пеллетье Дж., Паркер Р. (февраль 2020 г.). «Модуляция конденсации РНК белком DEAD-Box eIF4A». Cell . 180 (3): 411–426.e16. doi :10.1016/j.cell.2019.12.031. PMC 7194247 . PMID  31928844. 
  34. ^ abcdefg Aulas A, Caron G, Gkogkas CG, Mohamed NV, Destroismaisons L, Sonenberg N и др. (апрель 2015 г.). "G3BP1 способствует стресс-индуцированным взаимодействиям гранул РНК для сохранения полиаденилированной мРНК". Журнал клеточной биологии . 209 (1): 73–84. doi :10.1083/jcb.201408092. PMC 4395486. PMID  25847539 . 
  35. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak Hubstenberger A, Courel M, Bénard M, Souquere S, Ernoult-Lange M, Chouaib R и др. (октябрь 2017 г.). «Очистка P-тела выявляет конденсацию подавленных мРНК-регулонов». Molecular Cell . 68 (1): 144–157.e5. doi : 10.1016/j.molcel.2017.09.003 . PMID  28965817.
  36. ^ abcdefghijklmn Kedersha N, Stoecklin G, Ayodele M, Yacono P, Lykke-Andersen J, Fritzler MJ и др. (июнь 2005 г.). «Стрессовые гранулы и процессирующие тельца — это динамически связанные сайты ремоделирования мРНП». Журнал клеточной биологии . 169 (6): 871–884. doi :10.1083/jcb.200502088. PMC 2171635. PMID  15967811 . 
  37. ^ Buchan JR, Muhlrad D, Parker R (ноябрь 2008 г.). «P-тела способствуют сборке стрессовых гранул в Saccharomyces cerevisiae». Журнал клеточной биологии . 183 (3): 441–455. doi :10.1083/jcb.200807043. PMC 2575786. PMID  18981231 . 
  38. ^ abc Figley MD (2015). Профилин 1, стрессовые гранулы и патогенез БАС (PhD). Стэнфордский университет.
  39. ^ ab Aulas A, Vande Velde C (2015). «Изменения в динамике стрессовых гранул, вызванные TDP-43 и FUS: связь с патологическими включениями при БАС?». Frontiers in Cellular Neuroscience . 9 : 423. doi : 10.3389/fncel.2015.00423 . PMC 4615823. PMID  26557057 . 
  40. ^ ab Youn JY, Dyakov BJ, Zhang J, Knight JD, Vernon RM, Forman-Kay JD и др. (октябрь 2019 г.). «Свойства стрессовых гранул и протеомов P-телец». Molecular Cell . 76 (2): 286–294. doi : 10.1016/j.molcel.2019.09.014 . PMID  31626750.
  41. ^ Aulas A, Fay MM, Szaflarski W, Kedersha N, Anderson P, Ivanov P (май 2017). «Методы классификации цитоплазматических фокусов как стрессовых гранул млекопитающих». Журнал визуализированных экспериментов (123). doi : 10.3791/55656. PMC 5607937. PMID  28570526 . 
  42. ^ Уилер Дж. Р., Матени Т., Джейн С., Абриш Р., Паркер Р. (сентябрь 2016 г.). «Отдельные стадии сборки и разборки стрессовых гранул». eLife . 5 . doi : 10.7554/eLife.18413 . PMC 5014549 . PMID  27602576. 
  43. ^ Wheeler JR, Jain S, Khong A, Parker R (август 2017 г.). «Выделение ядер стрессовых гранул дрожжей и млекопитающих». Методы . 126 : 12–17. doi :10.1016/j.ymeth.2017.04.020. PMC 5924690. PMID 28457979  . 
  44. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx by bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr ds dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ew ew ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu fv fw fx fy fz ga gb gc gd ge gf gg gh gi gj gk gl gm gn go gp gq gr gs gt gu gv gw gx gy gz ha hb hc hd he hf hg hh hi hj hk hl hm hn хо hp hq hr hs ht hu hv hw hx hy hz ia ib ic id, т.е. если ig ih ii ij ik il im in io ip iq ir, это iu iv iw ix iy iz ja Маркмиллер С., Солтаниех С., Сервер КЛ, Мак Р., Jin W, Fang MY и др. (январь 2018 г.). «Контекстно-зависимое и специфичное для заболевания разнообразие во взаимодействиях белков в стрессовых гранулах». Cell . 172 (3): 590–604.e13. doi :10.1016/j. cell.2017.12.032. PMC 5969999. PMID  29373831 . 
  45. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx by bz ca cb cc cd ce cf cg ch ci cj ck cl cm cn co cp cq cr cs ct cu cv cw cx cy cz da db dc dd de df dg dh di dj dk dl dm dn do dp dq dr s dt du dv dw dx dy dz ea eb ec ed ee ef eg eh ei ej ek el em en eo ep eq er es et eu ev ex ey ez fa fb fc fd fe ff fg fh fi fj fk fl fm fn fo fp fq fr fs ft fu Youn JY, Dunham WH, Hong SJ, Knight JD, Bashkurov M, Chen GI, et al. (Февраль 2018). «Высокоплотное картирование близости выявляет субклеточную организацию гранул и телец, связанных с мРНК». Molecular Cell . 69 (3): 517–532.e11. doi : 10.1016/j.molcel.2017.12.020 . PMID  29395067.
  46. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai aj ak al am an ao ap aq ar as at au av aw ax ay az ba bb bc bd be bf bg bh bi bj bk bl bm bn bo bp bq br bs bt bu bv bw bx by bz ca cb Marmor-Kollet H, Siany A, Kedersha N, Knafo N, Rivkin N, Danino YM и др. (декабрь 2020 г.). «Пространственно-временной протеомный анализ разборки стрессовых гранул с использованием APEX выявляет регуляцию с помощью SUMOylation и связи с патогенезом БАС». Molecular Cell . 80 (5): 876–891.e6. doi : 10.1016/j.molcel.2020.10.032 . PMC 7816607. PMID 33217318  . 
  47. ^ ab Weissbach R, Scadden AD (март 2012 г.). «Tudor-SN и ADAR1 являются компонентами цитоплазматических стрессовых гранул». РНК . 18 (3): 462–471. doi :10.1261/rna.027656.111. PMC 3285934 . PMID  22240577. 
  48. ^ abcdefg Галлуа-Монбрен С., Крамер Б., Суонсон К.М., Байерс Х., Линхэм С., Уорд М. и др. (март 2007 г.). «Антивирусный белок APOBEC3G локализуется в рибонуклеопротеиновых комплексах, обнаруженных в P-тельцах и стрессовых гранулах». Журнал вирусологии . 81 (5): 2165–2178. doi :10.1128/JVI.02287-06. PMC 1865933. PMID  17166910 . 
  49. ^ abcdefghi Goodier JL, Zhang L, Vetter MR, Kazazian HH (сентябрь 2007 г.). "Белок ORF1 LINE-1 локализуется в стрессовых гранулах с другими РНК-связывающими белками, включая компоненты комплекса РНК-интерференции РНК-индуцированного сайленсинга". Молекулярная и клеточная биология . 27 (18): 6469–6483. doi :10.1128/MCB.00332-07. PMC 2099616. PMID 17562864  . 
  50. ^ Detzer A, Engel C, Wünsche W, Sczakiel G (апрель 2011 г.). «Клеточный стресс связан с повторной локализацией Argonaute 2 и снижением интерференции РНК в клетках человека». Nucleic Acids Research . 39 (7): 2727–2741. doi :10.1093/nar/gkq1216. PMC 3074141. PMID  21148147 . 
  51. ^ Lou Q, Hu Y, Ma Y, Dong Z (январь 2019 г.). «Интерференция РНК может подавлять образование стрессовых гранул, предотвращая привлечение аргонавта 2». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 316 (1): C81–C91. doi : 10.1152/ajpcell.00251.2018. PMC 6383145. PMID  30404558. 
  52. ^ abcd Колобова Е, Ефимов А, Каверина И, Риши АК, Шрейдер Дж. В., Хэм А. Дж. и др. (февраль 2009 г.). "Зависимая от микротрубочек ассоциация AKAP350A и CCAR1 с гранулами стресса РНК". Experimental Cell Research . 315 (3): 542–555. doi :10.1016/j.yexcr.2008.11.011. PMC 2788823 . PMID  19073175. 
  53. ^ ab Pizzo E, Sarcinelli C, Sheng J, Fusco S, Formiggini F, Netti P и др. (сентябрь 2013 г.). «Ингибитор рибонуклеазы/ангиогенина 1 регулирует вызванную стрессом субклеточную локализацию ангиогенина для контроля роста и выживания». Journal of Cell Science . 126 (Pt 18): 4308–4319. doi :10.1242/jcs.134551. PMC 3772394 . PMID  23843625. 
  54. ^ abcd Pare JM, Tahbaz N, López-Orozco J, LaPointe P, Lasko P, Hobman TC (июль 2009 г.). «Hsp90 регулирует функцию аргонавта 2 и его привлечение к стрессовым гранулам и P-телам». Молекулярная биология клетки . 20 (14): 3273–3284. doi :10.1091/mbc.E09-01-0082. PMC 2710822. PMID  19458189 . 
  55. ^ ab Ralser M, Albrecht M, Nonhoff U, Lengauer T, Lehrach H, Krobitsch S (февраль 2005 г.). «Интегративный подход к получению знаний о клеточной функции человеческого атаксина-2». Журнал молекулярной биологии . 346 (1): 203–214. doi : 10.1016/j.jmb.2004.11.024. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-86DE-D . PMID  15663938.
  56. ^ abc Nonhoff U, Ralser M, Welzel F, Piccini I, Balzereit D, Yaspo ML и др. (апрель 2007 г.). «Атаксин-2 взаимодействует с DEAD/H-box РНК-хеликазой DDX6 и вмешивается в P-тела и стрессовые гранулы». Молекулярная биология клетки . 18 (4): 1385–1396. doi :10.1091/mbc.E06-12-1120. PMC 1838996. PMID  17392519 . 
  57. ^ ab Kaehler C, Isensee J, Nonhoff U, Terrey M, Hucho T, Lehrach H, et al. (2012). "Ataxin-2-like is a regulator of stress granules and processing bodys". PLOS ONE . ​​7 (11): e50134. Bibcode :2012PLoSO...750134K. doi : 10.1371/journal.pone.0050134 . PMC 3507954 . PMID  23209657. 
  58. ^ Nihei Y, Ito D, Suzuki N (ноябрь 2012 г.). «Роли атаксина-2 в патологических каскадах, опосредованных ДНК-связывающим белком TAR 43 (TDP-43) и слитых при саркоме (FUS)». Журнал биологической химии . 287 (49): 41310–41323. doi : 10.1074/jbc.M112.398099 . PMC 3510829. PMID  23048034 . 
  59. ^ abc Figley MD, Bieri G, Kolaitis RM, Taylor JP, Gitler AD (июнь 2014 г.). «Профилин 1 ассоциируется со стрессовыми гранулами, а мутации, связанные с БАС, изменяют динамику стрессовых гранул». The Journal of Neuroscience . 34 (24): 8083–8097. doi :10.1523/JNEUROSCI.0543-14.2014. PMC 4051967 . PMID  24920614. 
  60. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa ab ac ad ae af ag ah ai Yang P, Mathieu C, Kolaitis RM, Zhang P, Messing J, Yurtsever U и др. (апрель 2020 г.). «G3BP1 — настраиваемый переключатель, который запускает разделение фаз для сборки стрессовых гранул». Cell . 181 (2): 325–345.e28. doi :10.1016/j.cell.2020.03.046. PMC 7448383 . PMID  32302571. 
  61. ^ Ким Б., Ри К. (2016). «BOULE, удаленный при азооспермии гомолог, привлекается для стрессовых гранул в мужских половых клетках мышей». PLOS ONE . 11 (9): e0163015. Bibcode : 2016PLoSO..1163015K. doi : 10.1371/journal.pone.0163015 . PMC 5024984. PMID  27632217 . 
  62. ^ Maharjan N, Künzli C, Buthey K, Saxena S (май 2017 г.). «C9ORF72 регулирует формирование стрессовых гранул, а его дефицит ухудшает сборку стрессовых гранул, повышая чувствительность клеток к стрессу». Молекулярная нейробиология . 54 (4): 3062–3077. doi :10.1007/s12035-016-9850-1. PMID  27037575. S2CID  27449387.
  63. ^ ab Chitiprolu M, Jagow C, Tremblay V, Bondy-Chorney E, Paris G, Savard A и др. (июль 2018 г.). «Комплекс C9ORF72 и p62 использует метилирование аргинина для устранения стрессовых гранул путем аутофагии». Nature Communications . 9 (1): 2794. Bibcode :2018NatCo...9.2794C. doi :10.1038/s41467-018-05273-7. PMC 6052026 . PMID  30022074. 
  64. ^ Decca MB, Carpio MA, Bosc C, Galiano MR, Job D, Andrieux A и др. (март 2007 г.). «Посттрансляционное аргинилирование кальретикулина: новый изовид компонента кальретикулина стрессовых гранул». Журнал биологической химии . 282 (11): 8237–8245. doi : 10.1074/jbc.M608559200 . PMC 2702537. PMID  17197444 . 
  65. ^ Solomon S, Xu Y, Wang B, David MD, Schubert P, Kennedy D и др. (март 2007 г.). «Отдельные структурные особенности каприна-1 опосредуют его взаимодействие с G3BP-1 и его индукцию фосфорилирования эукариотического фактора инициации трансляции 2альфа, проникновение в цитоплазматические стрессовые гранулы и селективное взаимодействие с подмножеством мРНК». Молекулярная и клеточная биология . 27 (6): 2324–2342. doi :10.1128/MCB.02300-06. PMC 1820512. PMID  17210633. 
  66. ^ ab Ratovitski T, Chighladze E, Arbez N, Boronina T, Herbrich S, Cole RN и др. (май 2012 г.). «Взаимодействия белков Huntingtin, измененные расширением полиглутамина, как определено количественным протеомным анализом». Cell Cycle . 11 (10): 2006–2021. doi :10.4161/cc.20423. PMC 3359124 . PMID  22580459. 
  67. ^ abcd Kedersha N, Panas MD, Achorn CA, Lyons S, Tisdale S, Hickman T, et al. (март 2016 г.). "Комплексы G3BP-Caprin1-USP10 опосредуют конденсацию стрессовых гранул и ассоциируются с субъединицами 40S". The Journal of Cell Biology . 212 (7): 845–860. doi :10.1083/jcb.201508028. PMC 4810302 . PMID  27022092. 
  68. ^ abcd Reineke LC, Kedersha N, Langereis MA, van Kuppeveld FJ, Lloyd RE (март 2015 г.). "Стрессовые гранулы регулируют активацию двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназы через комплекс, содержащий G3BP1 и Caprin1". mBio . 6 (2): e02486. doi :10.1128/mBio.02486-14. PMC 4453520 . PMID  25784705. 
  69. ^ ab Baguet A, Degot S, Cougot N, Bertrand E, Chenard MP, Wendling C и др. (август 2007 г.). «Комплекс экзон-соединения-компонент метастатического лимфатического узла 51 функционирует в сборке стрессовых гранул». Journal of Cell Science . 120 (Pt 16): 2774–2784. doi : 10.1242/jcs.009225 . PMID  17652158.
  70. ^ abcdefgh Весси Дж.П., Ваккани А., Се Ю, Дам Р., Карра Д., Киблер М.А. и др. (июнь 2006 г.). «Дендритная локализация репрессора трансляции Pumilio 2 и его вклад в дендритные стрессовые гранулы». Журнал неврологии . 26 (24): 6496–6508. doi : 10.1523/JNEUROSCI.0649-06.2006 . ПМК 6674044 . ПМИД  16775137. 
  71. ^ Moujalled D, James JL, Yang S, Zhang K, Duncan C, Moujalled DM и др. (март 2015 г.). «Фосфорилирование hnRNP K циклин-зависимой киназой 2 контролирует цитозольное накопление TDP-43». Human Molecular Genetics . 24 (6): 1655–1669. doi : 10.1093/hmg/ddu578 . PMID  25410660.
  72. ^ Fujimura K, Kano F, Murata M (февраль 2008 г.). «Двойная локализация РНК-связывающего белка CUGBP-1 в стрессовой грануле и перинуклеолярном компартменте». Experimental Cell Research . 314 (3): 543–553. doi :10.1016/j.yexcr.2007.10.024. PMID  18164289.
  73. ^ Fathinajafabadi A, Pérez-Jiménez E, Riera M, Knecht E, Gonzàlez-Duarte R (2014). "CERKL, ген заболевания сетчатки, кодирует белок, связывающий мРНК, который локализуется в компактных и нетранслируемых мРНП, связанных с микротрубочками". PLOS ONE . ​​9 (2): e87898. Bibcode :2014PLoSO...987898F. doi : 10.1371/journal.pone.0087898 . PMC 3912138 . PMID  24498393. 
  74. ^ De Leeuw F, Zhang T, Wauquier C, Huez G, Kruys V, Gueydan C (декабрь 2007 г.). «Индуцируемый холодом РНК-связывающий белок мигрирует из ядра в цитоплазматические стрессовые гранулы с помощью механизма, зависящего от метилирования, и действует как трансляционный репрессор». Experimental Cell Research . 313 (20): 4130–4144. doi :10.1016/j.yexcr.2007.09.017. PMID  17967451.
  75. ^ Rojas M, Farr GW, Fernandez CF, Lauden L, McCormack JC, Wolin SL (2012). "Дрожжевой Gis2 и его человеческий ортолог CNBP являются новыми компонентами стресс-индуцированных RNP-гранул". PLOS ONE . ​​7 (12): e52824. Bibcode :2012PLoSO...752824R. doi : 10.1371/journal.pone.0052824 . PMC 3528734 . PMID  23285195. 
  76. ^ Cougot N, Babajko S, Séraphin B (апрель 2004 г.). «Цитоплазматические очаги — это места распада мРНК в клетках человека». Журнал клеточной биологии . 165 (1): 31–40. doi :10.1083/jcb.200309008. PMC 2172085. PMID  15067023 . 
  77. ^ ab Fujimura K, Kano F, Murata M (март 2008 г.). «Идентификация PCBP2, посредника IRES-опосредованной трансляции, как нового компонента стрессовых гранул и процессирующих тел». РНК . 14 (3): 425–431. doi :10.1261/rna.780708. PMC 2248264 . PMID  18174314. 
  78. ^ abc Wilczynska A, Aigueperse C, Kress M, Dautry F, Weil D (март 2005 г.). «Трансляционный регулятор CPEB1 обеспечивает связь между dcp1-телами и стрессовыми гранулами». Journal of Cell Science . 118 (Pt 5): 981–992. doi : 10.1242/jcs.01692 . PMID  15731006.
  79. ^ Reineke LC, Tsai WC, Jain A, Kaelber JT, Jung SY, Lloyd RE (февраль 2017 г.). «Казеинкиназа 2 связана с динамикой стрессовых гранул через фосфорилирование белка-зародыша стрессовых гранул G3BP1». Молекулярная и клеточная биология . 37 (4): e00596–16. doi :10.1128/MCB.00596-16. PMC 5288577. PMID  27920254 . 
  80. ^ abcde Kim JE, Ryu I, Kim WJ, Song OK, Ryu J, Kwon MY и др. (январь 2008 г.). «Богатый пролином транскрипт в мозговом белке индуцирует образование стрессовых гранул». Молекулярная и клеточная биология . 28 (2): 803–813. doi :10.1128/MCB.01226-07. PMC 2223406. PMID  17984221 . 
  81. ^ Ким Б., Кук Х.Дж., Ри К. (февраль 2012 г.). «DAZL необходим для формирования стрессовых гранул, участвующих в выживании зародышевых клеток при тепловом стрессе». Развитие . 139 (3): 568–578. doi : 10.1242/dev.075846 . PMID  22223682.
  82. ^ abc Ониши Х, Кино Ю, Морита Т, Футай Е, Сасагава Н, Исиура С (июль 2008 г.). «MBNL1 связывается с YB-1 в гранулах цитоплазматического стресса». Журнал нейробиологических исследований . 86 (9): 1994–2002. дои : 10.1002/jnr.21655. PMID  18335541. S2CID  9431966.
  83. ^ Ясуда-Иноуэ М., Куроки М., Ариуми Ю. (ноябрь 2013 г.). «Для функции Tat ВИЧ-1 необходима РНК-хеликаза DDX3». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 441 (3): 607–611. дои : 10.1016/j.bbrc.2013.10.107. ПМИД  24183723.
  84. ^ abc Goulet I, Boisvenue S, Mokas S, Mazroui R, Côté J (октябрь 2008 г.). "TDRD3, новый белок, содержащий домен Тюдора, локализуется в гранулах цитоплазматического стресса". Human Molecular Genetics . 17 (19): 3055–3074. doi :10.1093/hmg/ddn203. PMC 2536506 . PMID  18632687. 
  85. ^ Valentin-Vega YA, Wang YD, Parker M, Patmore DM, Kanagaraj A, Moore J и др. (май 2016 г.). «Связанные с раком мутации DDX3X приводят к сборке стрессовых гранул и нарушают глобальную трансляцию». Scientific Reports . 6 : 25996. Bibcode :2016NatSR...625996V. doi :10.1038/srep25996. PMC 4867597 . PMID  27180681. 
  86. ^ ab Saito M, Hess D, Eglinger J, Fritsch AW, Kreysing M, Weinert BT и др. (январь 2019 г.). «Ацетилирование внутренне неупорядоченных областей регулирует фазовое разделение». Nature Chemical Biology . 15 (1): 51–61. doi : 10.1038/s41589-018-0180-7 . PMID  30531905. S2CID  54471609.
  87. ^ abcdef Onomoto K, Jogi M, Yoo JS, Narita R, Morimoto S, Takemura A и др. (2012). «Критическая роль противовирусной стрессовой гранулы, содержащей RIG-I и PKR, в обнаружении вирусов и врожденном иммунитете». PLOS ONE . ​​7 (8): e43031. Bibcode :2012PLoSO...743031O. doi : 10.1371/journal.pone.0043031 . PMC 3418241 . PMID  22912779. 
  88. ^ abc Thedieck K, Holzwarth B, Prentzell MT, Boehlke C, Kläsener K, Ruf S, et al. (август 2013 г.). «Ингибирование mTORC1 астрином и стрессовыми гранулами предотвращает апоптоз в раковых клетках». Cell . 154 (4): 859–874. doi : 10.1016/j.cell.2013.07.031 . PMID  23953116.
  89. ^ abcd Bish R, Cuevas-Polo N, Cheng Z, Hambardzumyan D, Munschauer M, Landthaler M и др. (Июль 2015 г.). «Комплексный анализ белкового взаимодействия ключевой РНК-хеликазы: обнаружение новых белков стрессовых гранул». Biomolecules . 5 (3): 1441–1466. doi : 10.3390/biom5031441 . PMC 4598758 . PMID  26184334. 
  90. ^ Саллерон Л., Магистрелли Г., Мэри С., Фишер Н., Байрох А., Лейн Л. (декабрь 2014 г.). «DERA — это дезоксирибозофосфатальдолаза человека, которая участвует в реакции на стресс». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1843 (12): 2913–2925. дои : 10.1016/j.bbamcr.2014.09.007 . ПМИД  25229427.
  91. ^ Огава Ф., Касаи М., Акияма Т. (декабрь 2005 г.). «Функциональная связь между Disrupted-In-Schizophrenia 1 и фактором инициации эукариотической трансляции 3». Biochemical and Biophysical Research Communications . 338 (2): 771–776. doi :10.1016/j.bbrc.2005.10.013. PMID  16243297.
  92. ^ ab Белли В., Матроне Н., Сальокки С., Инкарнато Р., Конте А., Пиццо Е. и др. (декабрь 2019 г.). «Динамическая связь между компонентами snoRNP H/ACA и гранулами цитоплазматического стресса». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1866 (12): 118529. doi : 10.1016/j.bbamcr.2019.118529 . ПМИД  31412274.
  93. ^ abcd Loschi M, Leishman CC, Berardone N, Boccaccio GL (ноябрь 2009 г.). «Динеин и кинезин регулируют динамику стрессовых гранул и P-телец». Journal of Cell Science . 122 (Pt 21): 3973–3982. doi :10.1242/jcs.051383. PMC 2773196 . PMID  19825938. 
  94. ^ abc Geng Q, Xhabija B, Knuckle C, Bonham CA, Vacratsis PO (январь 2017 г.). «Атипичная фосфатаза двойной специфичности hYVH1 ассоциируется с несколькими частицами рибонуклеопротеина». Журнал биологической химии . 292 (2): 539–550. doi : 10.1074/jbc.M116.715607 . PMC 5241730. PMID  27856639 . 
  95. ^ abc Tsai NP, Tsui YC, Wei LN (март 2009). «Динеиновый двигатель способствует динамике стрессовых гранул в первичных нейронах». Neuroscience . 159 (2): 647–656. doi :10.1016/j.neuroscience.2008.12.053. PMC 2650738 . PMID  19171178. 
  96. ^ abc Wippich F, Bodenmiller B, Trajkovska MG, Wanka S, Aebersold R, Pelkmans L (февраль 2013 г.). "Киназа двойной специфичности DYRK3 связывает конденсацию/растворение стрессовых гранул с сигнализацией mTORC1". Cell . 152 (4): 791–805. doi : 10.1016/j.cell.2013.01.033 . PMID  23415227.
  97. ^ Шигунов П., Сотело-Сильвейра Дж., Стимамиглио М.А., Кулиговский С., Иригоин Ф., Бадано Дж.Л. и др. (июль 2014 г.). «Рибономный анализ человеческого DZIP1 показывает его участие в рибонуклеопротеиновых комплексах и стрессовых гранулах». BMC Молекулярная биология . 15:12 . дои : 10.1186/1471-2199-15-12 . ПМК 4091656 . ПМИД  24993635. 
  98. ^ abcdef Kimball SR, Horetsky RL, Ron D, Jefferson LS, Harding HP (февраль 2003 г.). «Стрессовые гранулы млекопитающих представляют собой места накопления остановившихся комплексов инициации трансляции». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 284 (2): C273–C284. doi :10.1152/ajpcell.00314.2002. PMID  12388085. S2CID  14681272.
  99. ^ abc Reineke LC, Lloyd RE (март 2015 г.). «Стрессовый гранулярный белок G3BP1 привлекает протеинкиназу R для стимулирования множественных врожденных иммунных противовирусных реакций». Журнал вирусологии . 89 (5): 2575–2589. doi :10.1128/JVI.02791-14. PMC 4325707. PMID  25520508 . 
  100. ^ abcdef Kedersha N, Chen S, Gilks ​​N, Li W, Miller IJ, Stahl J, et al. (Январь 2002). «Доказательства того, что тройные комплексы (eIF2-GTP-tRNA(i)(Met))-дефицитные преинициативные комплексы являются основными составляющими стрессовых гранул млекопитающих». Молекулярная биология клетки . 13 (1): 195–210. doi :10.1091/mbc.01-05-0221. PMC 65082. PMID  11809833. 
  101. ^ ab Li CH, Ohn T, Ivanov P, Tisdale S, Anderson P (апрель 2010 г.). "eIF5A способствует удлинению трансляции, разборке полисом и сборке стрессовых гранул". PLOS ONE . ​​5 (4): e9942. Bibcode :2010PLoSO...5.9942L. doi : 10.1371/journal.pone.0009942 . PMC 2848580 . PMID  20376341. 
  102. ^ ab Kim JA, Jayabalan AK, Kothandan VK, Mariappan R, Kee Y, Ohn T (август 2016 г.). «Идентификация нейрегулина-2 как нового компонента стрессовых гранул». BMB Reports . 49 (8): 449–454. doi :10.5483/BMBRep.2016.49.8.090. PMC 5070733. PMID  27345716 . 
  103. ^ ab Dammer EB, Fallini C, Gozal YM, Duong DM, Rossoll W, Xu P и др. (2012). «Коагрегация РНК-связывающих белков в модели протеинопатии TDP-43 с селективным метилированием мотива RGG и роль убиквитинирования RRM1». PLOS ONE . ​​7 (6): e38658. Bibcode :2012PLoSO...738658D. doi : 10.1371/journal.pone.0038658 . PMC 3380899 . PMID  22761693. 
  104. ^ Jongjitwimol J, Baldock RA, Morley SJ, Watts FZ (июнь 2016 г.). «Сумоилирование eIF4A2 влияет на формирование стрессовых гранул». Journal of Cell Science . 129 (12): 2407–2415. doi :10.1242/jcs.184614. PMC 4920252 . PMID  27160682. 
  105. ^ abcdefghij Kim SH, Dong WK, Weiler IJ, Greenough WT (март 2006 г.). «Сдвиги белка умственной отсталости ломкой X-хромосомы между полирибосомами и стрессовыми гранулами после повреждения нейронов арсенитовым стрессом или введением электрода в гиппокамп in vivo». The Journal of Neuroscience . 26 (9): 2413–2418. doi : 10.1523/JNEUROSCI.3680-05.2006 . PMC 6793656 . PMID  16510718. 
  106. ^ abcd Mazroui R, Di Marco S, Kaufman RJ, Gallouzi IE (июль 2007 г.). «Ингибирование системы убиквитин-протеасома индуцирует образование стрессовых гранул». Молекулярная биология клетки . 18 (7): 2603–2618. doi :10.1091/mbc.E06-12-1079. PMC 1924830. PMID  17475769 . 
  107. ^ abc Frydryskova K, Masek T, Borcin K, Mrvova S, Venturi V, Pospisek M (август 2016 г.). «Отдельное привлечение изоформ eIF4E человека к процессинговым телам и стрессовым гранулам». BMC Molecular Biology . 17 (1): 21. doi : 10.1186/s12867-016-0072-x . PMC 5006505. PMID  27578149 . 
  108. ^ ab Battle DJ, Kasim M, Wang J, Dreyfuss G (сентябрь 2007 г.). «SMN-независимые субъединицы комплекса SMN. Идентификация небольшого промежуточного звена сборки ядерного рибонуклеопротеина». Журнал биологической химии . 282 (38): 27953–27959. doi : 10.1074/jbc.M702317200 . PMID  17640873.
  109. ^ ab Kim WJ, Back SH, Kim V, Ryu I, Jang SK (март 2005 г.). «Секвестрация TRAF2 в стрессовых гранулах прерывает сигнализацию фактора некроза опухоли в условиях стресса». Молекулярная и клеточная биология . 25 (6): 2450–2462. doi :10.1128/MCB.25.6.2450-2462.2005. PMC 1061607. PMID  15743837 . 
  110. ^ ab Arimoto K, Fukuda H, Imajoh-Ohmi S, Saito H, Takekawa M (ноябрь 2008 г.). «Формирование стрессовых гранул ингибирует апоптоз путем подавления стресс-чувствительных путей MAPK». Nature Cell Biology . 10 (11): 1324–1332. doi :10.1038/ncb1791. PMID  18836437. S2CID  21242075.
  111. ^ Gallouzi IE, Brennan CM, Stenberg MG, Swanson MS, Eversole A, Maizels N и др. (март 2000 г.). «Связывание HuR с цитоплазматической мРНК нарушается тепловым шоком». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (7): 3073–3078. Bibcode : 2000PNAS...97.3073G. doi : 10.1073 /pnas.97.7.3073 . PMC 16194. PMID  10737787. 
  112. ^ abcde Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Loschi M, Pasquini JM, Correale J, Kindler S и др. (январь 2005 г.). «Рекрутирование Штауфена в стрессовые гранулы не влияет на ранний транспорт мРНК в олигодендроцитах». Молекулярная биология клетки . 16 (1): 405–420. doi :10.1091/mbc.E04-06-0516. PMC 539183. PMID  15525674 . 
  113. ^ abc Colombrita C, Zennaro E, Fallini C, Weber M, Sommacal A, Buratti E и др. (ноябрь 2009 г.). «TDP-43 привлекается для стрессовых гранул в условиях окислительного инсульта». Журнал нейрохимии . 111 (4): 1051–1061. doi : 10.1111/j.1471-4159.2009.06383.x . PMID  19765185. S2CID  8630114.
  114. ^ abc Meyerowitz J, Parker SJ, Vella LJ, Ng DC, Price KA, Liddell JR и др. (август 2011 г.). "C-Jun N-терминальная киназа контролирует накопление TDP-43 в стрессовых гранулах, вызванное окислительным стрессом". Молекулярная нейродегенерация . 6 : 57. doi : 10.1186/1750-1326-6-57 . PMC 3162576. PMID  21819629 . 
  115. ^ Burry RW, Smith CL (октябрь 2006 г.). «Распределение HuD изменяется в ответ на тепловой шок, но не на нейротрофическую стимуляцию». Журнал гистохимии и цитохимии . 54 (10): 1129–1138. doi : 10.1369/jhc.6A6979.2006. PMC 3957809. PMID  16801526. 
  116. ^ Nawaz MS, Vik ES, Berges N, Fladeby C, Bjørås M, Dalhus B, et al. (Октябрь 2016 г.). «Регулирование активности эндонуклеазы V человека и перемещение в цитоплазматические стрессовые гранулы». Журнал биологической химии . 291 (41): 21786–21801. doi : 10.1074/jbc.M116.730911 . PMC 5076846. PMID  27573237 . 
  117. ^ abc Andersson MK, Ståhlberg A, Arvidsson Y, Olofsson A, Semb H, Stenman G, et al. (Июль 2008 г.). «Многофункциональные протоонкопротеины FUS, EWS и TAF15 демонстрируют специфичные для типа клеток паттерны экспрессии и участие в распространении клеток и реакции на стресс». BMC Cell Biology . 9 : 37. doi : 10.1186/1471-2121-9-37 . PMC 2478660 . PMID  18620564. 
  118. ^ abc Neumann M, Bentmann E, Dormann D, Jawaid A, DeJesus-Hernandez M, Ansorge O и др. (сентябрь 2011 г.). «FET-белки TAF15 и EWS являются селективными маркерами, которые отличают FTLD с патологией FUS от бокового амиотрофического склероза с мутациями FUS». Brain . 134 (Pt 9): 2595–2609. doi :10.1093/brain/awr201. PMC 3170539 . PMID  21856723. 
  119. ^ Ozeki K, Sugiyama M, Akter KA, Nishiwaki K, Asano-Inami E, Senga T (январь 2019 г.). «FAM98A локализуется в стрессовых гранулах и ассоциируется с несколькими белками, локализованными в стрессовых гранулах». Молекулярная и клеточная биохимия . 451 (1–2): 107–115. doi :10.1007/s11010-018-3397-6. ​​PMID  29992460. S2CID  49667042.
  120. ^ abcd Mazroui R, Huot ME, Tremblay S, Filion C, Labelle Y, Khandjian EW (ноябрь 2002 г.). «Захват РНК-мессенджера белком Fragile X Mental Retardation в цитоплазматические гранулы вызывает репрессию трансляции». Human Molecular Genetics . 11 (24): 3007–3017. doi : 10.1093/hmg/11.24.3007 . PMID  12417522.
  121. ^ ab Должанская Н., Мерц Г., Денман Р.Б. (сентябрь 2006 г.). «Окислительный стресс выявляет гетерогенность гранул FMRP в невритах клеток PC12». Brain Research . 1112 (1): 56–64. doi :10.1016/j.brainres.2006.07.026. PMID  16919243. S2CID  41514888.
  122. ^ ab Blechingberg J, Luo Y, Bolund L, Damgaard CK, Nielsen AL (2012). "Реакции экспрессии генов на снижение FUS, EWS и TAF15 и анализ секвестрации стрессовых гранул идентифицируют неизбыточные функции FET-белка". PLOS ONE . ​​7 (9): e46251. Bibcode :2012PLoSO...746251B. doi : 10.1371/journal.pone.0046251 . PMC 3457980 . PMID  23049996. 
  123. ^ Sama RR, Ward CL, Kaushansky LJ, Lemay N, Ishigaki S, Urano F и др. (ноябрь 2013 г.). «FUS/TLS собирается в стрессовые гранулы и является фактором, способствующим выживанию во время гиперосмолярного стресса». Journal of Cellular Physiology . 228 (11): 2222–2231. doi :10.1002/jcp.24395. PMC 4000275 . PMID  23625794. 
  124. ^ ab Ди Сальвио М, Пиччинни В, Гербино В, Мантони Ф, Камерини С, Лензи Дж и др. (октябрь 2015 г.). «Пур-альфа функционально взаимодействует с FUS, несущим мутации, связанные с БАС». Смерть клеток и болезни . 6 (10): 1943 год. doi : 10.1038/cddis.2015.295. ПМЦ 4632316 . ПМИД  26492376. 
  125. ^ Lenzi J, De Santis R, de Turris V, Morlando M, Laneve P, Calvo A и др. (Июль 2015 г.). «Мутантные белки FUS при БАС привлекаются в стрессовые гранулы в мотонейронах, полученных из индуцированных плюрипотентных стволовых клеток». Disease Models & Mechanisms . 8 (7): 755–766. doi :10.1242/dmm.020099. PMC 4486861 . PMID  26035390. 
  126. ^ ab Daigle JG, Krishnamurthy K, Ramesh N, Casci I, Monaghan J, McAvoy K и др. (апрель 2016 г.). «Pur-alpha регулирует динамику гранул цитоплазматического стресса и снижает токсичность FUS». Acta Neuropathologica . 131 (4): 605–620. doi :10.1007/s00401-015-1530-0. PMC 4791193 . PMID  26728149. 
  127. ^ Lo Bello M, Di Fini F, Notaro A, Spataro R, Conforti FL, La Bella V (17.10.2017). «Связанный с БАС мутантный белок FUS неправильно локализуется в цитоплазме и рекрутируется в стрессовые гранулы фибробластов у бессимптомных носителей мутации FUS P525L». Нейродегенеративные заболевания . 17 (6): 292–303. doi :10.1159/000480085. PMID  29035885. S2CID  40561105.
  128. ^ Marrone L, Poser I, Casci I, Japtok J, Reinhardt P, Janosch A и др. (февраль 2018 г.). «Изогенные линии-репортеры FUS-eGFP iPSC позволяют количественно оценить патологию стрессовых гранул FUS, которая устраняется с помощью лекарств, вызывающих аутофагию». Stem Cell Reports . 10 (2): 375–389. doi :10.1016/j.stemcr.2017.12.018. PMC 5857889 . PMID  29358088. 
  129. ^ abcd Hofmann I, Casella M, Schnölzer M, Schlechter T, Spring H, Franke WW (март 2006). «Идентификация соединительного бляшечного белка плакофилина 3 в цитоплазматических частицах, содержащих РНК-связывающие белки, и привлечение плакофилинов 1 и 3 к стрессовым гранулам». Молекулярная биология клетки . 17 (3): 1388–1398. doi :10.1091/mbc.E05-08-0708. PMC 1382326. PMID  16407409 . 
  130. ^ Tourrière H, Chebli K, Zekri L, Courselaud B, Blanchard JM, Bertrand E и др. (ноябрь 2023 г.). «Связанная с RasGAP эндорибонуклеаза G3BP опосредует сборку стрессовых гранул». Журнал клеточной биологии . 222 (11). doi :10.1083/jcb.200212128072023new. PMC 10482220. PMID  37672657 . 
  131. ^ abc Hua Y, Zhou J (январь 2004 г.). «Rpp20 взаимодействует с SMN и перераспределяется в гранулы SMN в ответ на стресс». Biochemical and Biophysical Research Communications . 314 (1): 268–276. doi :10.1016/j.bbrc.2003.12.084. PMID  14715275.
  132. ^ abcd Kwon S, Zhang Y, Matthias P (декабрь 2007 г.). «Деацетилаза HDAC6 — новый критический компонент стрессовых гранул, участвующий в реакции на стресс». Genes & Development . 21 (24): 3381–3394. doi :10.1101/gad.461107. PMC 2113037 . PMID  18079183. 
  133. ^ ab Tsai WC, Reineke LC, Jain A, Jung SY, Lloyd RE (ноябрь 2017 г.). «Гистоновая аргининдеметилаза JMJD6 связана со сборкой стрессовых гранул посредством деметилирования белка G3BP1, зарождающего стрессовые гранулы». Журнал биологической химии . 292 (46): 18886–18896. doi : 10.1074/jbc.M117.800706 . PMC 5704473. PMID  28972166 . 
  134. ^ abcd Kobayashi T, Winslow S, Sunesson L, Hellman U, Larsson C (2012). "PKCα связывает G3BP2 и регулирует образование стрессовых гранул после клеточного стресса". PLOS ONE . ​​7 (4): e35820. Bibcode :2012PLoSO...735820K. doi : 10.1371/journal.pone.0035820 . PMC 3335008 . PMID  22536444. 
  135. ^ Matsuki H, Takahashi M, Higuchi M, Makokha GN, Oie M, Fujii M (февраль 2013 г.). «G3BP1 и G3BP2 способствуют образованию стрессовых гранул». Genes to Cells . 18 (2): 135–146. doi : 10.1111/gtc.12023 . PMID  23279204. S2CID  11859927.
  136. ^ Folkmann AW, Wente SR (апрель 2015 г.). «Цитоплазматический hGle1A регулирует стрессовые гранулы путем модуляции трансляции». Молекулярная биология клетки . 26 (8): 1476–1490. doi :10.1091/mbc.E14-11-1523. PMC 4395128. PMID  25694449 . 
  137. ^ abcdefghijklmnopqrst Zhang K, Daigle JG, Cunningham KM, Coyne AN, Ruan K, Grima JC и др. (Май 2018 г.). «Сборка стрессовых гранул нарушает ядерно-цитоплазматический транспорт». Cell . 173 (4): 958–971.e17. doi :10.1016/j.cell.2018.03.025. PMC 6083872 . PMID  29628143. 
  138. ^ ab Tsai NP, Ho PC, Wei LN (март 2008 г.). «Регуляция динамики стрессовых гранул сигнальным путем Grb7 и FAK». The EMBO Journal . 27 (5): 715–726. doi :10.1038/emboj.2008.19. PMC 2265756. PMID  18273060 . 
  139. ^ ab Krisenko MO, Higgins RL, Ghosh S, Zhou Q, Trybula JS, Wang WH и др. (ноябрь 2015 г.). «Syk привлекается для стрессирования гранул и способствует их очищению через аутофагию». Журнал биологической химии . 290 (46): 27803–27815. doi : 10.1074/jbc.M115.642900 . PMC 4646026. PMID  26429917 . 
  140. ^ Grousl T, Ivanov P, Malcova I, Pompach P, Frydlova I, Slaba R и др. (2013). "Вызванное тепловым шоком накопление факторов удлинения и терминации трансляции предшествует сборке стрессовых гранул в S. cerevisiae". PLOS ONE . ​​8 (2): e57083. Bibcode :2013PLoSO...857083G. doi : 10.1371/journal.pone.0057083 . PMC 3581570 . PMID  23451152. 
  141. ^ Gonçalves K, Bressan GC, Saito A, Morello LG, Zanchin NI, Kobarg J (август 2011 г.). «Доказательства связи человеческого регуляторного белка Ki-1/57 с трансляционным аппаратом». FEBS Letters . 585 (16): 2556–2560. Bibcode : 2011FEBSL.585.2556G. doi : 10.1016/j.febslet.2011.07.010 . PMID  21771594.
  142. ^ ab Guil S, Long JC, Cáceres JF (август 2006 г.). "перемещение hnRNP A1 в стрессовые гранулы отражает роль в реакции на стресс". Молекулярная и клеточная биология . 26 (15): 5744–5758. doi :10.1128/MCB.00224-06. PMC 1592774. PMID  16847328 . 
  143. ^ ab Dewey CM, Cenik B, Sephton CF, Dries DR, Mayer P, Good SK и др. (март 2011 г.). «TDP-43 направлен на стрессовые гранулы сорбитолом, новым физиологическим осмотическим и окислительным стрессором». Молекулярная и клеточная биология . 31 (5): 1098–1108. doi :10.1128/MCB.01279-10. PMC 3067820. PMID  21173160 . 
  144. ^ Papadopoulou C, Ganou V, Patrinou-Georgoula M, Guialis A (январь 2013 г.). «Взаимодействия HuR-hnRNP и эффект клеточного стресса». Молекулярная и клеточная биохимия . 372 (1–2): 137–147. doi :10.1007/s11010-012-1454-0. PMID  22983828. S2CID  16261648.
  145. ^ Naruse H, Ishiura H, Mitsui J, Date H, Takahashi Y, Matsukawa T и др. (январь 2018 г.). «Молекулярно-эпидемиологическое исследование семейного бокового амиотрофического склероза в японской популяции с помощью секвенирования всего экзома и идентификации новой мутации HNRNPA1». Neurobiology of Aging . 61 : 255.e9–255.e16. doi : 10.1016/j.neurobiolaging.2017.08.030. PMID  29033165. S2CID  38838445.
  146. ^ ab McDonald KK, Aulas A, Destroismaisons L, Pickles S, Beleac E, Camu W и др. (апрель 2011 г.). "TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) adjustable stress granule dynamics via Differential Regulation of G3BP and TIA-1". Human Molecular Genetics . 20 (7): 1400–1410. doi : 10.1093/hmg/ddr021 . hdl : 1866/5134 . PMID  21257637.
  147. ^ ab Fukuda T, Naiki T, Saito M, Irie K (февраль 2009 г.). "hnRNP K взаимодействует с белком 42 мотива связывания РНК и функционирует в поддержании уровня клеточного АТФ в условиях стресса". Genes to Cells . 14 (2): 113–128. doi : 10.1111/j.1365-2443.2008.01256.x . PMID  19170760. S2CID  205293176.
  148. ^ abcd Kedersha NL, Gupta M, Li W, Miller I, Anderson P (декабрь 1999 г.). «РНК-связывающие белки TIA-1 и TIAR связывают фосфорилирование eIF-2 альфа со сборкой стрессовых гранул млекопитающих». Журнал клеточной биологии . 147 (7): 1431–1442. doi :10.1083/jcb.147.7.1431. PMC 2174242. PMID  10613902 . 
  149. ^ Ганасси М., Матеджу Д., Биги И., Медиани Л., Позер И., Ли Х.О. и др. (сентябрь 2016 г.). «Функция наблюдения шаперонного комплекса HSPB8-BAG3-HSP70 обеспечивает целостность и динамизм стрессовых гранул». Молекулярная клетка . 63 (5): 796–810. doi : 10.1016/j.molcel.2016.07.021 . hdl : 11380/1127998 . ПМИД  27570075.
  150. ^ Mahboubi H, Moujaber O, Kodiha M, Stochaj U (март 2020 г.). «Ко-шаперон HspBP1 — новый компонент стрессовых гранул, регулирующий их формирование». Cells . 9 (4): 825. doi : 10.3390/cells9040825 . PMC 7226807 . PMID  32235396. 
  151. ^ Wen X, Huang X, Mok BW, Chen Y, Zheng M, Lau SY и др. (апрель 2014 г.). «NF90 проявляет противовирусную активность посредством регуляции фосфорилирования PKR и стрессовых гранул в инфицированных клетках». Журнал иммунологии . 192 (8): 3753–3764. doi : 10.4049/jimmunol.1302813 . PMID  24623135.
  152. ^ Brehm MA, Schenk TM, Zhou X, Fanick W, Lin H, Windhorst S и др. (декабрь 2007 г.). «Внутриклеточная локализация человеческой Ins(1,3,4,5,6)P5 2-киназы». The Biochemical Journal . 408 (3): 335–345. doi :10.1042/BJ20070382. PMC 2267366 . PMID  17705785. 
  153. ^ Piotrowska J, Hansen SJ, Park N, Jamka K, Sarnow P, Gustin KE (апрель 2010 г.). «Стабильное образование композиционно уникальных стрессовых гранул в инфицированных вирусом клетках». Журнал вирусологии . 84 (7): 3654–3665. doi :10.1128/JVI.01320-09. PMC 2838110. PMID 20106928  . 
  154. ^ Henao-Mejia J, He JJ (ноябрь 2009 г.). «Перемещение Sam68 в стрессовые гранулы в ответ на окислительный стресс посредством комплексообразования с TIA-1». Experimental Cell Research . 315 (19): 3381–3395. doi :10.1016/j.yexcr.2009.07.011. PMC 2783656 . PMID  19615357. 
  155. ^ Zhang H, Chen N, Li P, Pan Z, Ding Y, Zou D и др. (июль 2016 г.). «Ядерный белок Sam68 привлекается к гранулам цитоплазматического стресса во время инфекции энтеровируса 71». Microbial Pathogenesis . 96 : 58–66. doi : 10.1016/j.micpath.2016.04.001. PMID  27057671.
  156. ^ Rothé F, Gueydan C, Bellefroid E, Huez G, Kruys V (апрель 2006 г.). «Идентификация FUSE-связывающих белков как взаимодействующих партнеров белков TIA». Biochemical and Biophysical Research Communications . 343 (1): 57–68. doi :10.1016/j.bbrc.2006.02.112. PMID  16527256.
  157. ^ abcd Mahboubi H, Seganathy E, Kong D, Stochaj U (2013). "Идентификация новых компонентов стрессовых гранул, которые участвуют в ядерном транспорте". PLOS ONE . 8 (6): e68356. Bibcode : 2013PLoSO...868356M. doi : 10.1371/journal.pone.0068356 . PMC 3694919. PMID  23826389 . 
  158. ^ ab Фудзимура К., Сузуки Т., Ясуда Ю., Мурата М., Катахира Дж., Йонеда Ю. (июль 2010 г.). «Идентификация импортина альфа1 как нового компонента стрессовых гранул РНК». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1803 (7): 865–871. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.03.020 . ПМИД  20362631.
  159. ^ Yang R, Gaidamakov SA, Xie J, Lee J, Martino L, Kozlov G и др. (февраль 2011 г.). «La-связанный белок 4 связывает поли(А), взаимодействует с доменом поли(А)-связывающего белка MLLE через вариант мотива PAM2w и может способствовать стабильности мРНК». Молекулярная и клеточная биология . 31 (3): 542–556. doi :10.1128/MCB.01162-10. PMC 3028612 . PMID  21098120. 
  160. ^ ab Balzer E, Moss EG (январь 2007 г.). «Локализация регулятора времени развития Lin28 в комплексах мРНП, P-телах и стрессовых гранулах». RNA Biology . 4 (1): 16–25. doi : 10.4161/rna.4.1.4364 . PMID  17617744.
  161. ^ ab Ingelfinger D, Arndt-Jovin DJ, Lührmann R, Achsel T (декабрь 2002 г.). «Человеческие белки LSm1-7 колокализуются с ферментами Dcp1/2 и Xrnl, разрушающими мРНК, в отдельных цитоплазматических фокусах». RNA . 8 (12): 1489–1501. doi :10.1017/S1355838202021726. PMC 1370355 . PMID  12515382. 
  162. ^ Yang WH, Yu JH, Gulick T, Bloch KD, Bloch DB (апрель 2006 г.). «РНК-ассоциированный белок 55 (RAP55) локализуется в тельцах процессинга мРНК и стрессовых гранулах». РНК . 12 (4): 547–554. doi :10.1261/rna.2302706. PMC 1421083 . PMID  16484376. 
  163. ^ аб Кавахара Х, Имаи Т, Иматака Х, Цудзимото М, Мацумото К, Окано Х (май 2008 г.). «Нейральный РНК-связывающий белок Musashi1 ингибирует инициацию трансляции, конкурируя с eIF4G за PABP». Журнал клеточной биологии . 181 (4): 639–653. дои : 10.1083/jcb.200708004. ПМК 2386104 . ПМИД  18490513. 
  164. ^ Юань Л., Сяо И., Чжоу Цюй., Юань Д., У Б., Чэнь Г. и др. (январь 2014 г.). «Протеомный анализ показывает, что MAEL, компонент nuage, взаимодействует с белками стрессовых гранул в раковых клетках». Oncology Reports . 31 (1): 342–350. doi : 10.3892/or.2013.2836 . PMID  24189637.
  165. ^ Seguin SJ, Morelli FF, Vinet J, Amore D, De Biasi S, Poletti A и др. (декабрь 2014 г.). «Ингибирование аутофагии, лизосомы и функции VCP ухудшает сборку стрессовых гранул». Cell Death and Differentiation . 21 (12): 1838–1851. doi :10.1038/cdd.2014.103. PMC 4227144 . PMID  25034784. 
  166. ^ Ryu HH, Jun MH, Min KJ, Jang DJ, Lee YS, Kim HK и др. (декабрь 2014 г.). «Аутофагия регулирует связанные с амиотрофическим боковым склерозом слитые в саркома-позитивных стрессовых гранулах в нейронах». Neurobiology of Aging . 35 (12): 2822–2831. doi :10.1016/j.neurobiolaging.2014.07.026. PMID  25216585. S2CID  36917292.
  167. ^ abc Вассерман Т, Каценельсон К, Данилюк С, Хасин Т, Чодер М, Аронхейм А (январь 2010 г.). «Новый белок, связывающий N-концевую киназу c-Jun (JNK) WDR62, рекрутируется в стрессовые гранулы и опосредует неклассическую активацию JNK». Молекулярная биология клетки . 21 (1): 117–130. doi :10.1091/mbc.E09-06-0512. ПМК 2801705 . ПМИД  19910486. 
  168. ^ ab Courchet J, Buchet-Poyau K, Potemski A, Brès A, Jariel-Encontre I, Billaud M (ноябрь 2008 г.). «Взаимодействие с адаптерами 14-3-3 регулирует сортировку белка, связывающего РНК hMex-3B, в различные классы гранул РНК». Журнал биологической химии . 283 (46): 32131–32142. doi : 10.1074/jbc.M802927200 . PMID  18779327.
  169. ^ Куниёси К, Такеучи О, Пандей С, Сато Т, Ивасаки Х, Акира С и др. (апрель 2014 г.). «Основная роль РНК-связывающей E3 убиквитин лигазы MEX3C в RIG-I-опосредованном противовирусном врожденном иммунитете». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (15): 5646–5651. Bibcode : 2014PNAS..111.5646K. doi : 10.1073/pnas.1401674111 . PMC 3992669. PMID  24706898 . 
  170. ^ MacNair L, Xiao S, Miletic D, Ghani M, Julien JP, Keith J, et al. (Январь 2016). «MTHFSD и DDX58 — новые РНК-связывающие белки, аномально регулируемые при боковом амиотрофическом склерозе». Brain . 139 (Pt 1): 86–100. doi : 10.1093/brain/awv308 . PMID  26525917.
  171. ^ abcdef Sfakianos AP, Mellor LE, Pang YF, Kritsiligkou P, Needs H, Abou-Hamdan H и др. (ноябрь 2018 г.). «Путь киназы mTOR-S6 способствует сборке стрессовых гранул». Cell Death and Differentiation . 25 (10): 1766–1780. doi :10.1038/s41418-018-0076-9. PMC 6004310 . PMID  29523872. 
  172. ^ Yu C, York B, Wang S, Feng Q, Xu J, O'Malley BW (март 2007 г.). «Важная функция коактиватора SRC-3 в подавлении трансляции мРНК цитокинов и воспалительной реакции». Molecular Cell . 25 (5): 765–778. doi :10.1016/j.molcel.2007.01.025. PMC 1864954 . PMID  17349961. 
  173. ^ ab Furukawa MT, Sakamoto H, Inoue K (апрель 2015 г.). «Взаимодействие и колокализация HERMES/RBPMS с NonO, PSF и G3BP1 в нейрональных цитоплазматических гранулах РНП в клетках ретинальной линии мыши». Genes to Cells . 20 (4): 257–266. doi : 10.1111/gtc.12224 . PMID  25651939. S2CID  22403884.
  174. ^ Kang JS, Hwang YS, Kim LK, Lee S, Lee WB, Kim-Ha J, et al. (март 2018 г.). «OASL1 улавливает вирусные РНК в стрессовых гранулах, чтобы способствовать противовирусным реакциям». Molecules and Cells . 41 (3): 214–223. doi :10.14348/molcells.2018.2293. PMC 5881095 . PMID  29463066. 
  175. ^ Wehner KA, Schütz S, Sarnow P (апрель 2010 г.). «OGFOD1, новый модулятор фосфорилирования эукариотического фактора инициации трансляции 2альфа и клеточный ответ на стресс». Молекулярная и клеточная биология . 30 (8): 2006–2016. doi :10.1128/MCB.01350-09. PMC 2849474. PMID  20154146 . 
  176. ^ Bravard A, Campalans A, Vacher M, Gouget B, Levalois C, Chevillard S, et al. (март 2010 г.). «Инактивация окислением и рекрутирование в стрессовые гранулы hOGG1, но не APE1 в клетках человека, подвергшихся воздействию сублетальных концентраций кадмия». Mutation Research . 685 (1–2): 61–69. Bibcode : 2010MRFMM.685...61B. doi : 10.1016/j.mrfmmm.2009.09.013. PMID  19800894.
  177. ^ Дас Р., Швинцер Л., Винопал С., Агуадо Рока Э., Сильвестр М., Оприсореану А.М. и др. (июнь 2019 г.). «Новая роль деубиквитилирующего фермента OTUD4 в РНК-белковой сети и гранулах РНК». Журнал клеточной науки . 132 (12): jcs229252. дои : 10.1242/jcs.229252. ПМК 6602300 . ПМИД  31138677. 
  178. ^ abcdef Leung AK, Vyas S, Rood JE, Bhutkar A, Sharp PA, Chang P (май 2011). «Поли(АДФ-рибоза) регулирует реакции на стресс и активность микроРНК в цитоплазме». Molecular Cell . 42 (4): 489–499. doi :10.1016/j.molcel.2011.04.015. PMC 3898460 . PMID  21596313. 
  179. ^ ab Repici M, Hassanjani M, Maddison DC, Garção P, Cimini S, Patel B, et al. (январь 2019 г.). «Связанный с болезнью Паркинсона белок DJ-1 ассоциируется с цитоплазматическими гранулами мРНП во время стресса и нейродегенерации». Молекулярная нейробиология . 56 (1): 61–77. doi :10.1007/s12035-018-1084-y. PMC 6334738 . PMID  29675578. 
  180. ^ Катара Г., Гримальди Г., Шембри Л., Спано Д., Тураккио Г., Ло Монте М. и др. (октябрь 2017 г.). «Продуцируемая PARP1 поли-АДФ-рибоза вызывает транслокацию PARP12 в стрессовые гранулы и нарушение функций комплекса Гольджи». Научные отчеты . 7 (1): 14035. Бибкод : 2017NatSR...714035C. дои : 10.1038/s41598-017-14156-8. ПМЦ 5656619 . ПМИД  29070863. 
  181. ^ Bai Y, Dong Z, Shang Q, Zhao H, Wang L, Guo C и др. (2016). «Pdcd4 участвует в формировании стрессовых гранул в ответ на окисленный липопротеин низкой плотности или диету с высоким содержанием жиров». PLOS ONE . 11 (7): e0159568. Bibcode : 2016PLoSO..1159568B. doi : 10.1371 /journal.pone.0159568 . PMC 4959751. PMID  27454120. 
  182. ^ Kunde SA, Musante L, Grimme A, Fischer U, Müller E, Wanker EE и др. (декабрь 2011 г.). «Связанный с X-хромосомой белок интеллектуальной инвалидности PQBP1 является компонентом нейрональных гранул РНК и регулирует появление стрессовых гранул». Human Molecular Genetics . 20 (24): 4916–4931. doi : 10.1093/hmg/ddr430 . PMID  21933836.
  183. ^ abc Турахия А., Мейер С.Р., Маринкола Г., Бём С., Ванселов Дж.Т., Шлоссер А. и др. (июнь 2018 г.). «ZFAND1 рекрутирует p97 и протеасому 26S для содействия выведению гранул стресса, индуцированного арсенитом». Молекулярная клетка . 70 (5): 906–919.e7. doi : 10.1016/j.molcel.2018.04.021 . ПМИД  29804830.
  184. ^ Yang F, Peng Y, Murray EL, Otsuka Y, Kedersha N, Schoenberg DR (декабрь 2006 г.). «Связанная с полисомами эндонуклеаза PMR1 нацелена на стрессовые гранулы посредством стресс-специфического связывания с TIA-1». Молекулярная и клеточная биология . 26 (23): 8803–8813. doi :10.1128/MCB.00090-06. PMC 1636822. PMID  16982678 . 
  185. ^ ab Takahashi M, Higuchi M, Matsuki H, Yoshita M, Ohsawa T, Oie M и др. (февраль 2013 г.). «Стрессовые гранулы ингибируют апоптоз, снижая продукцию активных форм кислорода». Molecular and Cellular Biology . 33 (4): 815–829. doi :10.1128/MCB.00763-12. PMC 3571346 . PMID  23230274. 
  186. ^ abc Park C, Choi S, Kim YE, Lee S, Park SH, Adelstein RS и др. (сентябрь 2017 г.). «Стрессовые гранулы содержат Rbfox2 с мРНК, связанными с клеточным циклом». Scientific Reports . 7 (1): 11211. Bibcode :2017NatSR...711211P. doi :10.1038/s41598-017-11651-w. PMC 5593835 . PMID  28894257. 
  187. ^ ab Кучеренко ММ, Щербата ХР (январь 2018). "Стресс-зависимая регуляция miR-980 Rbfox1/A2bp1 способствует образованию гранул рибонуклеопротеина и выживанию клеток". Nature Communications . 9 (1): 312. Bibcode :2018NatCo...9..312K. doi :10.1038/s41467-017-02757-w. PMC 5778076 . PMID  29358748. 
  188. ^ Lin JC, Hsu M, Tarn WY (февраль 2007 г.). «Клеточный стресс модулирует функцию регуляторного белка сплайсинга RBM4 в контроле трансляции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (7): 2235–2240. Bibcode : 2007PNAS..104.2235L. doi : 10.1073 /pnas.0611015104 . PMC 1893002. PMID  17284590. 
  189. ^ ab Bakkar N, Kousari A, Kovalik T, Li Y, Bowser R (июль 2015 г.). «RBM45 модулирует антиоксидантный ответ при боковом амиотрофическом склерозе посредством взаимодействия с KEAP1». Молекулярная и клеточная биология . 35 (14): 2385–2399. doi :10.1128/MCB.00087-15. PMC 4475920. PMID  25939382 . 
  190. ^ ab Li Y, Collins M, Geiser R, Bakkar N, Riascos D, Bowser R (сентябрь 2015 г.). "Гомоолигомеризация RBM45 опосредует ассоциацию с белками, связанными с БАС, и стрессовыми гранулами". Scientific Reports . 5 : 14262. Bibcode :2015NatSR...514262L. doi :10.1038/srep14262. PMC 4585734 . PMID  26391765. 
  191. ^ Farazi TA, Leonhardt CS, Mukherjee N, Mihailovic A, Li S, Max KE и др. (Июль 2014 г.). «Идентификация элемента распознавания РНК семейства RBPMS РНК-связывающих белков и их транскриптомных мРНК-мишеней». RNA . 20 (7): 1090–1102. doi :10.1261/rna.045005.114. PMC 4114688 . PMID  24860013. 
  192. ^ ab Athanasopoulos V, Barker A, Yu D, Tan AH, Srivastava M, Contreras N и др. (май 2010 г.). «Семейство белков ROQUIN локализуется в стрессовых гранулах через домен ROQ и связывает целевые мРНК». The FEBS Journal . 277 (9): 2109–2127. doi : 10.1111/j.1742-4658.2010.07628.x . PMID  20412057. S2CID  13387108.
  193. ^ Эйзингер-Матасон Т.С., Андраде Дж., Гролер А.Л., Кларк Д.Е., Мураторе-Шредер Т.Л., Пасич Л. и др. (сентябрь 2008 г.). «Созависимые функции RSK2 и фактора, способствующего апоптозу TIA-1, в сборке стрессовых гранул и выживании клеток». Молекулярная клетка . 31 (5): 722–736. doi : 10.1016/j.molcel.2008.06.025. ПМЦ 2654589 . ПМИД  18775331. 
  194. ^ ab Baez MV, Boccaccio GL (декабрь 2005 г.). «Млекопитающий Смауг — это трансляционный репрессор, который образует цитоплазматические очаги, похожие на стрессовые гранулы». Журнал биологической химии . 280 (52): 43131–43140. doi : 10.1074/jbc.M508374200 . hdl : 20.500.12110/paper_00219258_v280_n52_p43131_Baez . PMID  16221671.
  195. ^ Lee YJ, Wei HM, Chen LY, Li C (январь 2014). «Локализация SERBP1 в стрессовых гранулах и ядрышках». Журнал FEBS . 281 (1): 352–364. doi : 10.1111/febs.12606 . PMID  24205981. S2CID  20464730.
  196. ^ Omer A, Patel D, Lian XJ, Sadek J, Di Marco S, Pause A и др. (Май 2018 г.). «Стрессовые гранулы противодействуют старению путем секвестрации PAI-1». EMBO Reports . 19 (5): e44722. doi :10.15252/embr.201744722. PMC 5934773. PMID  29592859 . 
  197. ^ Jedrusik-Bode M, Studencka M, Smolka C, Baumann T, Schmidt H, Kampf J, et al. (Ноябрь 2013 г.). «Сиртуин SIRT6 регулирует образование стрессовых гранул у C. elegans и млекопитающих». Journal of Cell Science . 126 (Pt 22): 5166–5177. doi : 10.1242/jcs.130708 . hdl : 11858/00-001M-0000-0014-C701-9 . PMID  24013546.
  198. ^ abc Brown JA, Roberts TL, Richards R, Woods R, Birrell G, Lim YC и др. (ноябрь 2011 г.). «Новая роль hSMG-1 в формировании стрессовых гранул». Молекулярная и клеточная биология . 31 (22): 4417–4429. doi :10.1128/MCB.05987-11. PMC 3209244. PMID  21911475 . 
  199. ^ abc Hua Y, Zhou J (август 2004 г.). «Выживающий двигательный нейронный белок облегчает сборку стрессовых гранул». FEBS Letters . 572 (1–3): 69–74. Bibcode : 2004FEBSL.572...69H. doi : 10.1016/j.febslet.2004.07.010 . PMID  15304326. S2CID  27599172.
  200. ^ Zou T, Yang X, Pan D, Huang J, Sahin M, Zhou J (май 2011). «Дефицит SMN снижает клеточную способность формировать стрессовые гранулы, повышая чувствительность клеток к стрессу». Cellular and Molecular Neurobiology . 31 (4): 541–550. doi :10.1007/s10571-011-9647-8. PMID  21234798. S2CID  8763933.
  201. ^ Gao X, Fu X, Song J, Zhang Y, Cui X, Su C и др. (март 2015 г.). «Поли(А)(+) мРНК-связывающий белок Tudor-SN регулирует динамику агрегации стрессовых гранул». Журнал FEBS . 282 (5): 874–890. doi : 10.1111/febs.13186 . PMID  25559396. S2CID  27524910.
  202. ^ Chang YW, Huang YS (2014). «Сигнализация JNK, активируемая арсенитом, усиливает взаимодействие CPEB4-Vinexin, способствуя сборке стрессовых гранул и выживанию клеток». PLOS ONE . 9 (9): e107961. Bibcode : 2014PLoSO...9j7961C. doi : 10.1371/journal.pone.0107961 . PMC 4169592. PMID  25237887 . 
  203. ^ Zhu CH, Kim J, Shay JW, Wright WE (2008). "SGNP: существенный стрессовый гранулярный/ядрышковый белок, потенциально участвующий в обработке/транспорте рРНК 5.8s". PLOS ONE . 3 (11): e3716. Bibcode : 2008PLoSO...3.3716Z. doi : 10.1371/journal.pone.0003716 . PMC 2579992. PMID  19005571 . 
  204. ^ Berger A, Ivanova E, Gareau C, Scherrer A, Mazroui R, Strub K (2014). «Прямое связывание димера связывающего белка Alu SRP9/14 с рибосомальными субъединицами 40S способствует образованию стрессовых гранул и регулируется РНК Alu». Nucleic Acids Research . 42 (17): 11203–11217. doi :10.1093/nar/gku822. PMC 4176187. PMID 25200073  . 
  205. ^ Delestienne N, Wauquier C, Soin R, Dierick JF, Gueydan C, Kruys V (июнь 2010 г.). «Фактор сплайсинга ASF/SF2 связан с рибонуклеопротеидными комплексами, связанными с TIA-1/содержащими TIA-1, и способствует посттранскрипционному подавлению экспрессии генов». Журнал FEBS . 277 (11): 2496–2514. doi : 10.1111/j.1742-4658.2010.07664.x . PMID  20477871. S2CID  24332251.
  206. ^ Fitzgerald KD, Semler BL (сентябрь 2013 г.). «Полиовирусная инфекция вызывает колокализацию клеточного белка SRp20 с TIA-1, белком цитоплазматических стрессовых гранул». Virus Research . 176 (1–2): 223–231. doi :10.1016/j.virusres.2013.06.012. PMC 3742715 . PMID  23830997. 
  207. ^ Kano S, Nishida K, Kurebe H, Nishiyama C, Kita K, Akaike Y и др. (февраль 2014 г.). «Окислительный стресс-индуцируемый усеченный фактор сплайсинга 3, богатый серином/аргинином, регулирует выработку интерлейкина-8 в клетках рака толстой кишки человека». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 306 (3): C250–C262. doi :10.1152/ajpcell.00091.2013. PMID  24284797. S2CID  17352565.
  208. ^ Jayabalan AK, Sanchez A, Park RY, Yoon SP, Kang GY, Baek JH и др. (Июль 2016 г.). «NEDDylation способствует сборке стрессовых гранул». Nature Communications . 7 : 12125. Bibcode : 2016NatCo ...712125J. doi : 10.1038/ncomms12125. PMC 4935812. PMID  27381497. 
  209. ^ ab Kukharsky MS, Quintiero A, Matsumoto T, Matsukawa K, An H, Hashimoto T и др. (апрель 2015 г.). "Кальциевый трансактиватор (CREST) ​​имеет ряд структурных и функциональных признаков, общих с другими белками, связанными с боковым амиотрофическим склерозом". Молекулярная нейродегенерация . 10 : 20. doi : 10.1186/s13024-015-0014-y . PMC 4428507. PMID  25888396 . 
  210. ^ Thomas MG, Martinez Tosar LJ, Desbats MA, Leishman CC, Boccaccio GL (февраль 2009 г.). «Mammalian Staufen 1 is recruited to stress granules and mpairs their assembly». Journal of Cell Science . 122 (Pt 4): 563–573. doi :10.1242/jcs.038208. PMC 2714435 . PMID  19193871. 
  211. ^ Quaresma AJ, Bressan GC, Gava LM, Lanza DC, Ramos CH, Kobarg J (апрель 2009 г.). «Human hnRNP Q повторно локализуется в цитоплазматических гранулах при обработке PMA, тапсигаргином, арсенитом и тепловым шоком». Experimental Cell Research . 315 (6): 968–980. doi :10.1016/j.yexcr.2009.01.012. PMID  19331829.
  212. ^ Liu-Yesucevitz L, Bilgutay A, Zhang YJ, Vanderweyde T, Vanderwyde T, Citro A и др. (октябрь 2010 г.). "Tar DNA binding protein-43 (TDP-43) associated with stress granules: analysis of culted cells and pathological brain tissue". PLOS ONE . ​​5 (10): e13250. Bibcode :2010PLoSO...513250L. doi : 10.1371/journal.pone.0013250 . PMC 2952586 . PMID  20948999. 
  213. ^ Freibaum BD, Chitta RK, High AA, Taylor JP (февраль 2010 г.). «Глобальный анализ взаимодействующих белков TDP-43 выявил сильную связь с механизмом сплайсинга и трансляции РНК». Journal of Proteome Research . 9 (2): 1104–1120. doi :10.1021/pr901076y. PMC 2897173 . PMID  20020773. 
  214. ^ ab Mackenzie IR, Nicholson AM, Sarkar M, Messing J, Purice MD, Pottier C и др. (август 2017 г.). «Мутации TIA1 при боковом амиотрофическом склерозе и лобно-височной деменции способствуют разделению фаз и изменяют динамику стрессовых гранул». Neuron (Представленная рукопись). 95 (4): 808–816.e9. doi :10.1016/j.neuron.2017.07.025. PMC 5576574 . PMID  28817800. 
  215. ^ Халфаллах Y, Кута R, Грасмак C, Прат A, Дарем HD, Ванде Вельде C (май 2018 г.). "Регулирование TDP-43 динамики стрессовых гранул в типах клеток, имеющих отношение к нейродегенеративным заболеваниям". Scientific Reports . 8 (1): 7551. Bibcode :2018NatSR...8.7551K. doi :10.1038/s41598-018-25767-0. PMC 5953947 . PMID  29765078. 
  216. ^ Линдер Б., Плёттнер О., Кройсс М., Хартманн Э., Лаггербауэр Б., Майстер Г. и др. (октябрь 2008 г.). «Tdrd3 — это новый белок, ассоциированный со стрессовыми гранулами, взаимодействующий с белком синдрома ломкой Х-хромосомы FMRP». Молекулярная генетика человека . 17 (20): 3236–3246. doi : 10.1093/hmg/ddn219 . PMID  18664458.
  217. ^ ab Stoll G, Pietiläinen OP, Linder B, Suvisaari J, Brosi C, Hennah W и др. (сентябрь 2013 г.). «Удаление TOP3β, компонента мРНП, содержащих FMRP, способствует расстройствам нейроразвития». Nature Neuroscience . 16 (9): 1228–1237. doi :10.1038/nn.3484. PMC 3986889 . PMID  23912948. 
  218. ^ ab Narayanan N, Wang Z, Li L, Yang Y (2017). «Аргининовое метилирование USP9X способствует его взаимодействию с TDRD3 и его антиапоптотической активности в клетках рака молочной железы». Cell Discovery . 3 : 16048. doi : 10.1038/celldisc.2016.48. PMC 5206711. PMID  28101374 . 
  219. ^ Iannilli F, Zalfa F, Gartner A, Bagni C, Dotti CG (2013). "Цитоплазматические TERT-ассоциаты с гранулами РНК в полностью зрелых нейронах: роль в трансляционном контроле ингибитора клеточного цикла p15INK4B". PLOS ONE . ​​8 (6): e66602. Bibcode :2013PLoSO...866602I. doi : 10.1371/journal.pone.0066602 . PMC 3688952 . PMID  23825548. 
  220. ^ Lee Y, Jonson PH, Sarparanta J, Palmio J, Sarkar M, Vihola A и др. (март 2018 г.). «Вариант TIA1 запускает миодегенерацию при мультисистемной протеинопатии с мутациями SQSTM1». Журнал клинических исследований . 128 (3): 1164–1177. doi :10.1172/JCI97103. PMC 5824866. PMID  29457785 . 
  221. ^ Chang WL, Tarn WY (октябрь 2009 г.). «Роль транспорта в отложении TTP в цитоплазматических гранулах РНК и распаде мРНК». Nucleic Acids Research . 37 (19): 6600–6612. doi :10.1093/nar/gkp717. PMC 2770677. PMID  19729507 . 
  222. ^ Guo L, Kim HJ, Wang H, Monaghan J, Freyermuth F, Sung JC и др. (апрель 2018 г.). «Рецепторы ядерного импорта обращают аберрантные фазовые переходы РНК-связывающих белков с доменами, подобными прионам». Cell . 173 (3): 677–692.e20. doi :10.1016/j.cell.2018.03.002. PMC 5911940 . PMID  29677512. 
  223. ^ Хуан Л., Ван З., Нараянан Н., Ян И. (апрель 2018 г.). «Аргининовое метилирование мотива RGG С-конца стимулирует активность топоизомеразы TOP3B и локализацию стрессовых гранул». Nucleic Acids Research . 46 (6): 3061–3074. doi :10.1093/nar/gky103. PMC 5888246. PMID  29471495 . 
  224. ^ Schaefer M, Pollex T, Hanna K, Tuorto F, Meusburger M, Helm M и др. (август 2010 г.). «Метилирование РНК с помощью Dnmt2 защищает транспортные РНК от расщепления, вызванного стрессом». Genes & Development . 24 (15): 1590–1595. doi :10.1101/gad.586710. PMC 2912555 . PMID  20679393. 
  225. ^ Huang C, Chen Y, Dai H, Zhang H, Xie M, Zhang H, et al. (Январь 2020 г.). «Метилирование аргинина UBAP2L с помощью PRMT1 модулирует сборку стрессовых гранул». Cell Death and Differentiation . 27 (1): 227–241. doi : 10.1038/s41418-019-0350-5 . PMC 7205891 . PMID  31114027. 
  226. ^ Cirillo L, Cieren A, Barbieri S, Khong A, Schwager F, Parker R и др. (февраль 2020 г.). «UBAP2L формирует отдельные ядра, которые действуют в зародышеобразующих стрессовых гранулах выше G3BP1». Current Biology . 30 (4): 698–707.e6. Bibcode :2020CBio...30E.698C. doi : 10.1016/j.cub.2019.12.020 . PMID  31956030. S2CID  210597276.
  227. ^ Дао Т.П., Колайтис Р.М., Ким Х.Дж., О'Донован К., Мартыняк Б., Колисино Э. и др. (март 2018 г.). «Убиквитин модулирует фазовое разделение жидкость-жидкость UBQLN2 посредством нарушения многовалентных взаимодействий». Молекулярная клетка . 69 (6): 965–978.e6. doi :10.1016/j.molcel.2018.02.004. ПМК 6181577 . ПМИД  29526694. 
  228. ^ abc Wang B, Maxwell BA, Joo JH, Gwon Y, Messing J, Mishra A и др. (май 2019 г.). «ULK1 и ULK2 регулируют разборку стрессовых гранул через фосфорилирование и активацию VCP/p97». Molecular Cell . 74 (4): 742–757.e8. doi :10.1016/j.molcel.2019.03.027. PMC 6859904 . PMID  30979586. 
  229. ^ ab Xie X, Matsumoto S, Endo A, Fukushima T, Kawahara H, Saeki Y и др. (апрель 2018 г.). «Деубиквитилазы USP5 и USP13 привлекаются к стрессовым гранулам, вызванным нагреванием, и регулируют их посредством деубиквитилирующей активности». Journal of Cell Science . 131 (8): jcs210856. doi : 10.1242/jcs.210856 . PMID  29567855.
  230. ^ Buchan JR, Kolaitis RM, Taylor JP, Parker R (июнь 2013 г.). «Эукариотические стрессовые гранулы очищаются аутофагией и функцией Cdc48/VCP». Cell . 153 (7): 1461–1474. doi :10.1016/j.cell.2013.05.037. PMC 3760148 . PMID  23791177. 
  231. ^ Somasekharan SP, El-Naggar A, Leprivier G, Cheng H, Hajee S, Grunewald TG и др. (март 2015 г.). «YB-1 регулирует образование стрессовых гранул и прогрессирование опухоли путем трансляционной активации G3BP1». The Journal of Cell Biology . 208 (7): 913–929. doi :10.1083/jcb.201411047. PMC 4384734 . PMID  25800057. 
  232. ^ abcd Ries RJ, Zaccara S, Klein P, Olarerin-George A, Namkoong S, Pickering BF и др. (июль 2019 г.). "m6A усиливает потенциал фазового разделения мРНК". Nature . 571 (7765): 424–428. doi :10.1038/s41586-019-1374-1. PMC 6662915 . PMID  31292544. 
  233. ^ abcd Fu Y, Zhuang X (сентябрь 2020 г.). «m6A-связывающие белки YTHDF способствуют образованию стрессовых гранул». Nature Chemical Biology . 16 (9): 955–963. doi :10.1038/s41589-020-0524-y. PMC 7442727 . PMID  32451507. 
  234. ^ Андерс М, Челышева И, Гебель И, Тренкнер Т, Чжоу Дж, Мао И и др. (август 2018 г.). «Динамическое метилирование m6A облегчает сортировку мРНК для стрессовых гранул». Life Science Alliance . 1 (4): e201800113. doi :10.26508/lsa.201800113. PMC 6238392 . PMID  30456371. 
  235. ^ Stöhr N, Lederer M, Reinke C, Meyer S, Hatzfeld M, Singer RH, et al. (Ноябрь 2006 г.). «ZBP1 регулирует стабильность мРНК во время клеточного стресса». The Journal of Cell Biology . 175 (4): 527–534. doi :10.1083/jcb.200608071. PMC 2064588. PMID  17101699 . 
  236. ^ Deigendesch N, Koch-Nolte F, Rothenburg S (2006). «Субклеточная локализация ZBP1 и связь с гранулами стресса контролируются его доменами связывания Z-ДНК». Nucleic Acids Research . 34 (18): 5007–5020. doi :10.1093/nar/gkl575. PMC 1636418 . PMID  16990255. 
  237. ^ Stoecklin G, Stubbs T, Kedersha N, Wax S, Rigby WF, Blackwell TK и др. (март 2004 г.). «MK2-индуцированные комплексы тристетрапролина:14-3-3 предотвращают ассоциацию стрессовых гранул и распад ARE-мРНК». The EMBO Journal . 23 (6): 1313–1324. doi :10.1038/sj.emboj.7600163. PMC 381421 . PMID  15014438. 
  238. ^ Холмс Б., Артиниан Н., Андерсон Л., Мартин Дж., Масри Дж., Клонингер К. и др. (январь 2012 г.). «Протор-2 взаимодействует с тристетрапролином, регулируя стабильность мРНК во время стресса». Cellular Signalling . 24 (1): 309–315. doi :10.1016/j.cellsig.2011.09.015. PMC 3205320 . PMID  21964062. 
  239. ^ Murata T, Morita N, Hikita K, Kiuchi K, Kiuchi K, Kaneda N (февраль 2005 г.). «Привлечение дестабилизирующего мРНК белка TIS11 к стрессовым гранулам опосредовано его доменом цинкового пальца». Experimental Cell Research . 303 (2): 287–299. doi :10.1016/j.yexcr.2004.09.031. PMID  15652343.

Дальнейшее чтение

  • Андерсон П., Кедерша Н. (март 2006 г.). «Гранулы РНК». Журнал клеточной биологии . 172 (6): 803–808. doi :10.1083/jcb.200512082. PMC  2063724. PMID  16520386 .
  • Кедерша Н., Андерсон П. (ноябрь 2002 г.). «Стрессовые гранулы: участки триажа мРНК, которые регулируют стабильность и трансляционность мРНК». Труды биохимического общества . 30 (ч. 6): 963–969. doi :10.1042/BST0300963. PMID  12440955. S2CID  2833183.
    — молекулярные детали сборки и функционирования стрессовых гранул
  • Sandqvist A, Sistonen L (январь 2004 г.). «Ядерные стрессовые гранулы: пробуждение спящей красавицы?». The Journal of Cell Biology . 164 (1): 15–17. doi :10.1083/jcb.200311102. PMC 2171964.  PMID 14709538  .

Лаборатории:

  • Лаборатория Андерсона, посттранскрипционный контроль и воспалительная реакция
  • Лаборатория Чжоу, нейродегенеративное заболевание
  • Лаборатория Моримото, регуляция транскрипции и тепловой шок
  • Лаборатория Боккаччо, Штауфен и стресс-гранулы
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Stress_granule&oldid=1247250219"