Валин
Валин
Скелетная формула нейтрального валина
Имена
Название ИЮПАК
Валин
Другие имена
2-Амино-3-метилбутановая кислота
2-Аминоизовалериановая кислота
Валиновая кислота
Идентификаторы
  • Л: 72-18-4 проверятьИ
  • Д/Л: 516-06-3 проверятьИ
  • Д: 640-68-6 проверятьИ
3D модель ( JSmol )
  • L: Интерактивное изображение
  • L Zwitterion : Интерактивное изображение
ЧЭБИ
  • Л: CHEBI:16414 проверятьИ
ChEMBL
  • Л: ChEMBL43068 проверятьИ
ChemSpider
  • Л: 6050 проверятьИ
  • Д/Л: 1148 проверятьИ
  • Д: 64635 проверятьИ
DrugBank
  • Л: DB00161 проверятьИ
Информационная карта ECHA100.000.703
Номер ЕС
  • Л: 200-773-6
  • Л: 4794
КЕГГ
  • Л: Д00039 проверятьИ
CID PubChem
  • Л: 6287
  • Д/Л: 1182
  • Д: 71563
УНИИ
  • Л: HG18B9YRS7 проверятьИ
  • Д/Л: 4CA13A832H проверятьИ
  • Д: Y14I1443UR проверятьИ
  • Л: DTXSID40883233
  • InChI=1S/C5H11NO2/c1-3(2)4(6)5(7)8/h3-4H,6H2,1-2H3,(H,7,8)/t4-/m0/s1 проверятьИ
    Ключ: KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N проверятьИ
  • Д/Л: Ключ: KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N
  • D: Ключ: KZSNJWFQEVHDMF-SCSAIBSYSA-N
Свойства [3]
С5Н11НО2​​​​​​
Молярная масса117,148  г·моль −1
Плотность1,316 г/см 3
Температура плавления298 °C (568 °F; 571 K) (разложение)
растворимый, 85 г/л [1]
Кислотность ( pK a )2,32 (карбоксил), 9,62 (амино) [2]
-74,3·10 −6 см 3 /моль
Страница дополнительных данных
Валин (страница данных)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).
Химическое соединение

Валин (символ Val или V ) [4] — это α- аминокислота , которая используется в биосинтезе белков. Она содержит α- аминогруппу (которая находится в протонированной форме −NH 3 + в биологических условиях), α- карбоновую кислотную группу (которая находится в депротонированной форме −COO − в биологических условиях) и боковую цепь изопропиловой группы , что делает ее неполярной алифатической аминокислотой. Валин необходим для человека, то есть организм не может синтезировать его; он должен быть получен из пищевых источников, которые представляют собой продукты, содержащие белки , такие как мясо, молочные продукты, соевые продукты, бобы и бобовые. Он кодируется всеми кодонами, начинающимися с GU (GUU, GUC, GUA и GUG).

История и этимология

Валин был впервые выделен из казеина в 1901 году Германом Эмилем Фишером . [5] Название валин происходит от его структурного сходства с валериановой кислотой , которая, в свою очередь, названа в честь растения валериана из-за присутствия кислоты в корнях растения. [6] [7]

Номенклатура

Согласно ИЮПАК , атомы углерода, образующие валин, нумеруются последовательно, начиная с 1, обозначающего карбоксильный углерод, тогда как 4 и 4' обозначают два конечных метильных углерода. [8]

Метаболизм

Источник и биосинтез

Валин, как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, синтезируется бактериями и растениями, но не животными. [9] Поэтому он является незаменимой аминокислотой у животных и должен присутствовать в рационе. Взрослым людям требуется около 24 мг/кг веса тела в день. [10] Он синтезируется в растениях и бактериях в несколько этапов, начиная с пировиноградной кислоты . Начальная часть пути также приводит к лейцину . Промежуточный α-кетоизовалерат подвергается восстановительному аминированию с глутаматом . Ферменты, участвующие в этом биосинтезе, включают: [11]

  1. Ацетолактатсинтаза (также известная как синтаза ацетогидроксикислоты)
  2. Изомеродуктаза ацетогидроксикислоты
  3. Дегидратаза дигидроксикислот
  4. Валинаминотрансфераза

Деградация

Как и другие аминокислоты с разветвленной цепью, катаболизм валина начинается с удаления аминогруппы путем трансаминирования , в результате чего образуется альфа-кетоизовалерат , альфа -кетокислота , которая преобразуется в изобутирил-КоА посредством окислительного декарбоксилирования комплексом дегидрогеназы α-кетокислот с разветвленной цепью . [12] Он далее окисляется и перестраивается в сукцинил-КоА , который может входить в цикл лимонной кислоты и обеспечивать прямое топливо в мышечной ткани. [13] [14]

Синтез

Рацемический валин можно синтезировать путем бромирования изовалериановой кислоты с последующим аминированием α-бромпроизводного. [15]

HO 2 CCH 2 CH(CH 3 ) 2 + Br 2 → HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + HBr
HO 2 CCHBrCH(CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH(NH 2 )CH(CH 3 ) 2 + NH 4 Br

Медицинское значение

Метаболические заболевания

Распад валина нарушается при следующих метаболических заболеваниях : [ необходима ссылка ]

Инсулинорезистентность

Более низкие уровни сывороточного валина, как и других аминокислот с разветвленной цепью, связаны с потерей веса и снижением резистентности к инсулину : более высокие уровни валина наблюдаются в крови мышей, крыс и людей, больных диабетом. [16] У мышей, получавших диету, лишенную BCAA, в течение одного дня, улучшилась чувствительность к инсулину, а кормление диетой, лишенной валина, в течение одной недели значительно снижает уровень глюкозы в крови. [17] У мышей с ожирением и резистентностью к инсулину, вызванным диетой, диета с пониженным уровнем валина и других аминокислот с разветвленной цепью привела к быстрому обращению вспять ожирения и улучшению контроля уровня глюкозы. [18] Катаболит валина 3-гидроксиизобутират способствует резистентности к инсулину у мышей, стимулируя поглощение жирных кислот в мышцы и накопление липидов. [19] У мышей диета с ограничением BCAA снизила уровень глюкозы в крови натощак и улучшила состав тела. [20]

Гемопоэтические стволовые клетки

Диетический валин необходим для самообновления гемопоэтических стволовых клеток (ГСК), как показали эксперименты на мышах. [21] Ограничение диетического валина избирательно истощает долгосрочное повторное заселение ГСК в костном мозге мышей. Успешная трансплантация стволовых клеток была достигнута у мышей без облучения после 3 недель диеты с ограничением валина. Долгосрочное выживание трансплантированных мышей было достигнуто, когда валин возвращался в рацион постепенно в течение 2 недель, чтобы избежать синдрома повторного кормления .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Физико-химическая информация". emdmillipore. 2022 . Получено 17 ноября 2022 .
  2. ^ Dawson RM, Elliott DC, Elliott WH, Jones KM, ред. (1959). Данные для биохимических исследований . Oxford: Clarendon Press. ASIN  B000S6TFHA. OCLC  859821178.
  3. ^ Weast RC, ред. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62-е изд.). Boca Raton, Florida: CRC Press. стр. C-569. ISBN 0-8493-0462-8.
  4. ^ "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов". Совместная комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUB. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Получено 5 марта 2018 года .
  5. ^ "Валин". Encyclopaedia Britannica Online . Получено 6 декабря 2015 г.
  6. ^ "Valine". Онлайн-словарь Merriam-Webster . Получено 6 декабря 2015 г.
  7. ^ "Валериановая кислота". Онлайн-словарь Merriam-Webster . Получено 6 декабря 2015 г.
  8. ^ Джонс Дж. Х., ред. (1985). Аминокислоты, пептиды и белки . Специальные периодические отчеты. Том 16. Лондон: Королевское химическое общество . стр. 389. ISBN 978-0-85186-144-9.
  9. ^ Basuchaudhuri P (2016). Азотистый обмен веществ в рисе. Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. стр. 159. ISBN 978-1-4987-4668-7. OCLC  945482059.
  10. ^ Институт медицины (2002). "Белки и аминокислоты". Диетические рекомендации по потреблению энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: The National Academies Press. С.  589–768 . doi :10.17226/10490. ISBN 978-0-309-08537-3.
  11. ^ Ленингер, Альберт Л.; Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: W. H. Freeman. ISBN 1-57259-153-6..
  12. ^ Mathews CK (2000). Биохимия . Van Holde, KE, Ahern, Kevin G. (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Benjamin Cummings. стр. 776. ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC  42290721.
  13. ^ "L-Валин". Stanford Chemicals . Получено 29 октября 2024 г.
  14. ^ Кумари, Аша (2023). «Глава 2 — Цикл лимонной кислоты». Sweet Biochemistry (5-е изд.). Academic Press. С.  9–15 . ISBN 9780443153488.
  15. ^ Marvel CS (1940). "dl-Валин". Органические синтезы . 20 : 106; Собрание томов , т. 3, стр. 848..
  16. ^ Lynch CJ, Adams SH (декабрь 2014 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью в метаболической сигнализации и резистентности к инсулину». Nature Reviews. Эндокринология . 10 (12): 723–36 . doi :10.1038/nrendo.2014.171. PMC 4424797. PMID 25287287  . 
  17. ^ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y и др. (июнь 2014 г.). «Влияние индивидуальной депривации аминокислот с разветвленной цепью на чувствительность к инсулину и метаболизм глюкозы у мышей». Метаболизм . 63 (6): 841– ​​50. doi :10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID  24684822.
  18. ^ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA и др. (Февраль 2018 г.). «Восстановление метаболического здоровья путем снижения потребления аминокислот с разветвленной цепью». The Journal of Physiology . 596 (4): 623– 645. doi :10.1113/JP275075. PMC 5813603 . PMID  29266268. 
  19. ^ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC и др. (апрель 2016 г.). «Метаболит аминокислот с разветвленной цепью управляет транспортом жирных кислот в сосудах и вызывает резистентность к инсулину». Nature Medicine . 22 (4): 421– 6. doi :10.1038/nm.4057. PMC 4949205 . PMID  26950361. 
  20. ^ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA и др. (Июль 2016 г.). «Снижение потребления аминокислот с разветвленной цепью улучшает метаболическое здоровье». Cell Reports . 16 (2): 520– 530. doi :10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC 4947548 . PMID  27346343. 
  21. ^ Taya Y, Ota Y, Wilkinson AC, Kanazawa A, Watarai H, Kasai M и др. (декабрь 2016 г.). «Истощение диетического валина позволяет проводить немиелоаблативную трансплантацию гемопоэтических стволовых клеток у мышей». Science . 354 (6316): 1152– 1155. Bibcode :2016Sci...354.1152T. doi :10.1126/science.aag3145. PMID  27934766. S2CID  45815137.
  • Валин MS Спектр
  • Биосинтез изолейцина и валина
  • Связь валина с прионами

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Valine&oldid=1261003862"