Организмы, которые процветают в условиях высокой кислотности
Ацидофилы или ацидофильные организмы — это те , которые процветают в условиях высокой кислотности (обычно при pH 5,0 или ниже [1] ). Эти организмы можно найти в различных ветвях древа жизни , включая археи , бактерии [2] и эукариоты .
Большинство ацидофильных организмов выработали чрезвычайно эффективные механизмы для откачки протонов из внутриклеточного пространства , чтобы поддерживать цитоплазму на уровне или около нейтрального pH. Поэтому внутриклеточным белкам не нужно развивать кислотную устойчивость в ходе эволюции. Однако другие ацидофилы, такие как Acetobacter aceti , имеют подкисленную цитоплазму, которая заставляет почти все белки в геноме развивать кислотную устойчивость. [8] По этой причине Acetobacter aceti стал ценным ресурсом для понимания механизмов, с помощью которых белки могут достигать кислотной устойчивости.
Исследования белков, адаптированных к низкому pH, выявили несколько общих механизмов, с помощью которых белки могут достигать кислотной стабильности. В большинстве кислотоустойчивых белков (таких как пепсин и белок soxF из Sulfolobus acidocaldarius ) наблюдается избыточное количество кислотных остатков, что минимизирует дестабилизацию при низком pH, вызванную накоплением положительного заряда. Другие механизмы включают минимизацию доступности растворителя для кислотных остатков или связывание металлических кофакторов. В особом случае кислотной стабильности было показано, что белок NAPase из Nocardiopsis alba переместил кислоточувствительные солевые мостики из областей, которые играют важную роль в процессе развертывания. В этом случае кинетической кислотной стабильности долговечность белка достигается в широком диапазоне pH, как кислых, так и основных.
^ Джин, Кушенг; Кирк, Мэтью Ф. (2018-05-01). "pH как основной контроль в экологической микробиологии: 1. Термодинамическая перспектива". Frontiers in Environmental Science . 6 : 21. doi : 10.3389/fenvs.2018.00021 . ISSN 2296-665X.
^ Беккер, А., Типы бактерий, живущих в кислой среде. Получено 10 мая 2017 г.
^ abc Дворкин М., Фальков С. (2006). Прокариоты: Справочник по биологии бактерий.
^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C.; Treusch, Alexander H.; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 августа 2003 г.). «Acidobacteria образуют связную, но весьма разнообразную группу в бактериальном домене: доказательства из экологической геномики». Молекулярная микробиология . 50 (2): 563– 575. doi :10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x. PMID 14617179. S2CID 25162803.
^ Петтифер GL; Осмундсон ME; Мерфи JM (март 1997 г.). «Методы обнаружения и подсчета Alicyclobacillus acidoterrestris и исследование роста и образования примесей во фруктовом соке и напитках, содержащих фруктовый сок». Письма в прикладную микробиологию . 24 (3): 185– 189. doi :10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x. PMID 9080697. S2CID 6976998.
^ abc Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Eukaryotic Acidophiles". Encyclopedia of Life Support System (EOLSS) . Eolss Publishers. Архивировано из оригинала 2014-10-13 . Получено 3 февраля 2014 .
^ Менцель, У.; Готтшалк, Г. (1985). «Внутренний pH Acetobacterium wieringae и Acetobacter aceti во время роста и производства уксусной кислоты». Arch Microbiol . 143 (1): 47– 51. Bibcode : 1985ArMic.143...47M. doi : 10.1007/BF00414767. S2CID 6477488.
Дальнейшее чтение
Купер, Дж. Б.; Хан, Г.; Тейлор, Г.; Тикл, И. Дж.; Бланделл, Т. Л. (июль 1990 г.). "Рентгеноструктурный анализ аспарагиновых протеиназ. II. Трехмерная структура гексагональной кристаллической формы свиного пепсина при разрешении 2,3 А". J Mol Biol . 214 (1): 199– 222. doi :10.1016/0022-2836(90)90156-G. PMID 2115088.
Бониш, Х.; Шмидт, КЛ; Шефер, Г.; Ладенштейн, Р. (июнь 2002 г.). «Структура растворимого домена архейного белка железа-серы Риске при разрешении 1,1 А». J Mol Biol . 319 (3): 791– 805. doi :10.1016/S0022-2836(02)00323-6. PMID 12054871.
Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (январь 2004 г.). "Рентгеновские структуры белка, связывающего мальтозу и мальтодекстрин, термоацидофильной бактерии Alicyclobacillus acidocaldarius, дают представление о кислотной стабильности белков". Журнал молекулярной биологии . 335 (1): 261– 74. doi :10.1016/j.jmb.2003.10.042. PMID 14659755.
Walter, RL; Ealick, SE; Friedman, AM; Blake, RC 2nd; Proctor, P.; Shoham, M. (ноябрь 1996 г.). "Многоволновая аномальная дифракция (MAD) кристаллической структуры рустицианина: высокоокислительный купредоксин с чрезвычайной кислотной стабильностью". J Mol Biol . 263 (5): 730– 51. doi : 10.1006/jmbi.1996.0612 . PMID 8947572.{{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
Botuyan, MV; Toy-Palmer, A.; Chung, J.; Blake, RC 2nd; Beroza, P.; Case, DA; Dyson, HJ (1996). "Структура раствора Cu(I) рустицианина из Thiobacillus ferrooxidans: структурная основа для экстремальной кислотной стабильности и окислительно-восстановительного потенциала". J Mol Biol . 263 (5): 752– 67. doi :10.1006/jmbi.1996.0613. PMID 8947573.{{cite journal}}: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка )
Kelch, BA; Eagen, KP; Erciyas, FP; Humphris, EL; Thomason, AR; Mitsuiki, S.; Agard, DA (май 2007 г.). «Структурное и механистическое исследование кислотоустойчивости: кинетическая стабильность способствует эволюции экстремофильного поведения». J Mol Biol . 368 (3): 870– 883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711 . doi :10.1016/j.jmb.2007.02.032. PMID 17382344.