Стрессовые волокна
Сократительные актиновые пучки, обнаруженные в немышечных клетках

Стрессовое волокно
Стрессовые волокна - визуализируются с помощью флуоресцентной микрофотографии F-актина
Идентификаторы
МеШД022502
ТНН1.00.01.1.02033
Анатомическая терминология
[править на Wikidata]

Стрессовые волокна представляют собой сократительные актиновые пучки, обнаруженные в немышечных клетках. [1] Они состоят из актина (микрофиламентов) и немышечного миозина II (NMMII), а также содержат различные сшивающие белки, такие как α-актинин, для формирования высокорегулируемой актомиозиновой структуры в немышечных клетках. [2] Было показано, что стрессовые волокна играют важную роль в клеточной сократимости, обеспечивая силу для ряда функций, таких как клеточная адгезия , миграция и морфогенез .

Структура

Стрессовые волокна в основном состоят из актина и миозина. Актин — это глобулярный белок ~43 кДа, который может полимеризоваться, образуя длинные нитевидные структуры. Эти нити состоят из двух нитей актиновых мономеров (или протофиламентов), обвивающих друг друга, чтобы создать один актиновый филамент. Поскольку актиновые мономеры не являются симметричными молекулами, их нити имеют полярность, основанную на структуре актинового мономера, что позволяет одному концу актинового филамента полимеризоваться быстрее, чем другому. Конец, который может полимеризоваться быстрее, называется плюс-концом, тогда как конец, который полимеризуется медленнее, называется минус-концом. Стрессовые волокна обычно состоят из 10-30 актиновых нитей. [3] Стрессовые волокна состоят из антипараллельных микрофиламентов: актиновые нити связаны по всей длине, а плюс-концы и минус-концы смешиваются на каждом конце пучка. Антипараллельное расположение актиновых нитей внутри стрессовых волокон усиливается α-актинином , белком, сшивающим актиновые нити, который содержит антипараллельные актин-связывающие домены. Затем эти пучки сшиваются NMMII, образуя стрессовые волокна.

Сборка и регулирование

Ро-каскад – формирование стрессовых волокон

Семейство Rho ГТФаз регулирует многие аспекты динамики актинового цитоскелета, включая формирование стрессовых волокон. RhoA (иногда называемый просто «Rho») отвечает за формирование стрессовых волокон, и его активность в формировании стрессовых волокон была впервые обнаружена Ридли и Холлом в 1992 году. [4] При связывании с GTP Rho активирует Rho-ассоциированную киназу формирования спиральной спирали (ROCK) и гомолог млекопитающих Drosophila diaphanous (mDia). [5] mDia — это формин , который образует ядро ​​и полимеризует длинные актиновые нити. ROCK — это киназа , которая фосфорилирует MLCP (фосфатаза легкой цепи миозина), а также легкую цепь NMMII, которая инактивирует MLCP и активирует миозин. [6] Это приведет к накоплению активированных моторных белков миозина, которые связывают актиновые нити, полимеризованные mDia, для создания стрессовых волокон. Кроме того, ROCK также фосфорилирует и активирует LIM-киназу. [7] LIM-киназа, в свою очередь, фосфорилирует и инактивирует кофилин , что предотвратит распад и рециркуляцию актиновых нитей, поддерживая целостность стрессовых волокон. [8]

Роли и ассоциированные белки

Стрессовые волокна играют следующие роли в функционировании клеток:

1. Адгезия

Стрессовые волокна необходимы для формирования и поддержания межклеточной и межклеточной адгезии , например, для формирования адгезионных соединений , плотных соединений и фокальных адгезий . [9] [10]

Адгезивные соединения

Адгезивные соединения представляют собой тип структуры межклеточной адгезии, которая присутствует как в подвижных, так и в неподвижных клетках, которые склеивают клетки вместе посредством гомофильного связывания кадгеринов и нексинов . [11] Стрессовые волокна играют важную роль в поддержании кадгерин-зависимых и нексин-зависимых межклеточных контактов, [12] и было обнаружено, что ГТФазы семейства Rho регулируют структуру и целостность адгезивных соединений. [13] α-катенин и β-катенин являются неотъемлемыми компонентами адгезивных соединений, которые связываются вместе, образуя комплексы кадгерин-α-катенин-β-катенин. [14] Ранние исследования показали, что α-катенин может взаимодействовать с актиновыми филаментами, что привело к убеждению, что α-катенин связывает актиновый цитоскелет с адгезивными соединениями. [15] Однако позже было обнаружено, что α-катенин может связывать F-актин только тогда, когда он не связан с β-катенином и кадгерином. [16]

Недавно было показано, что α-катенин ассоциируется с форминами , [17] EPLIN и винкулином . Было обнаружено, что EPLIN усиливает связывание и стабилизацию актиновых филаментов, [18] а винкулин участвует в связывании молекул адгезии с актиновым цитоскелетом. Это может служить механизмом того, как актин рекрутируется в адгезионные соединения. [19]

Плотные соединения

Плотные контакты , или zona occludens, являются наиболее важным клеточным элементом для формирования полупроницаемых барьеров внутри тканей или между ними. [20] Плотные контакты в основном состоят из клаудинов и окклюдинов, которые являются мембранными белками, образующими межклеточный контакт, а также ZO-1, ZO-2 и ZO-3, которые связывают плотные контакты с актиновым цитоскелетом. [21] Однако не было обнаружено, что плотные контакты напрямую связаны со стрессовыми волокнами, как это происходит в случае фокальных адгезий и адгезионных соединений.

Очаговые спайки

Фокальные адгезии — это макромолекулярные сборки, которые используются для соединения клеток с ECM. Они состоят из трех функциональных слоев: слоя интегрина, связанного с ECM, слоя трансдукции силы, связанного с мембраной, и слоя актина, который состоит из актиновых стрессовых волокон. [22] Как следует из названия их слоев, фокальные адгезии играют большую роль в механотрансдукции и миграции клеток. Фокальные адгезии обычно связаны со стрессовыми волокнами — на самом деле, сократимость стрессовых волокон необходима для поддержания фокальной адгезии. [23]

2. Миграция

Три типа стрессовых волокон: вентральные стрессовые волокна, поперечные дуги и дорсальные стрессовые волокна.

Существенной особенностью многих клеток является их способность мигрировать в направлении определенных механических ( Дуротаксис ) или химических ( Хемотаксис ) стимулов. [24] Миграция клеток происходит посредством согласованного действия трех ГТФаз семейства Rho: Rho, Rac и Cdc42. При связывании с ГТФ Rac вызывает образование ламеллиподий , а Cdc42 вызывает образование филоподий , тем самым способствуя миграции клеток. В мигрирующей клетке существует три основных типа стрессовых волокон: вентральные стрессовые волокна, поперечные дуги и дорсальные стрессовые волокна. [25] Вентральные стрессовые волокна связаны с фокальными спайками на обоих концах, расположены на вентральной поверхности клетки и функционируют в адгезии и сокращении. [26] Поперечные дуги не связаны напрямую с фокальными спайками и, как правило, текут от переднего края клетки обратно к центру клетки. [27] Дорсальные стрессовые волокна расположены на переднем крае клетки. Они прикрепляются к фокальным спайкам на вентральной поверхности переднего края и простираются дорсально, по направлению к клеточному центру, чтобы прикрепиться к поперечным дугам. [28] Во время миграции клеток актиновые филаменты внутри стрессовых волокон будут повторно использоваться в процессе ретроградного потока актина . Механизм растворения самой фокальной адгезии плохо изучен.

3. Морфогенез

Морфогенез на клеточном уровне можно определить как придание формы или определение архитектуры клетки. Сборка цитоскелета, включая актиновый цитоскелет, является определяющим фактором в определении клеточного морфогенеза и придании формы клеткам. Сократимость стрессовых волокон внутри клетки, таким образом, поможет определить клеточный морфогенез. Например, окружные сократительные актиновые пояса адгезионных соединений способствуют клеточному морфогенезу. [29] Кроме того, дорсальные стрессовые волокна, поперечные дуги и вентральные стрессовые волокна помогают в определении морфологии клетки во время миграции клеток. Более подробное объяснение клеточного морфогенеза можно найти здесь .

4. Механотрансдукция

Как микрофиламенты, так и микротрубочки играют важную роль в механотрансдукции. В актиновом цитоскелете механотрансдукция может происходить в клеточно-ВКМ и межклеточных адгезиях через фокальные адгезии и адгезионные соединения соответственно. [30] Передача сил извне внутрь клетки может контролировать созревание или разборку адгезий и инициировать внутриклеточные сигнальные каскады, которые могут изменять клеточное поведение, [31] и известно, что клетки собирают стрессовые волокна, когда сталкиваются с механическим стрессом. [32] Например, клетки, выращенные на жестких субстратах, будут показывать толстые стрессовые волокна, тогда как стрессовые волокна, наблюдаемые в клетках, выращенных на более мягких субстратах, будут менее выраженными. [33] Механическая сила, передаваемая фокальным адгезиям стрессовыми волокнами, также может изменять конформацию механочувствительных фокальных адгезионных белков, таких как p130Cas [34] и талины, [35], что предполагает, что сократимость стрессовых волокон может переводить механические сигналы в биохимические сигналы. Существует также небольшая подгруппа интегринов, ассоциированных с фокальной адгезией, которые заканчиваются в перинуклеарной актиновой шапочке (в верхней части ядра) и закрепляются там комплексом LINC . [36] Эти фокальные адгезии, ассоциированные с шапочкой, были установлены как основные медиаторы в механосенсорике и представляют собой прямой путь для передачи механических сигналов от фокальных спаек к ядру. [37]

Стрессовые волокна в подвижных и неподвижных клетках

Структура стрессовых волокон различается у подвижных и неподвижных клеток. [38] Стрессовые волокна в подвижных и неподвижных клетках похожи тем, что они оба содержат актиновые нити, которые сшиты α-актинином и миозином II, однако пространственная ориентация отдельных актиновых нитей внутри стрессового волокна различается у подвижных и неподвижных клеток. [39] Стрессовые волокна в вентральной области подвижных клеток показывают общий сдвиг в ориентации отдельных актиновых нитей вдоль продольной оси стрессового волокна, так что плюс-концы нитей всегда преимущественно направлены в сторону фокальных спаек. [40] Стрессовые волокна в вентральных областях неподвижных клеток показывают периодическую полярность, которая похожа на организацию саркомера . [ 41]

Клинические применения

Как обсуждалось выше, Rho отвечает за формирование стрессовых волокон. Неправильная регуляция семейства Rho ГТФаз связана со многими заболеваниями. Общие клинические приложения, нацеленные на Rho ГТФазы, можно найти здесь .

Ссылки

  1. ^ Kreis, Thomas E.; Birchmeier, Walter (ноябрь 1980 г.). «Саркомеры стрессовых волокон фибробластов сократимы». Cell . 22 (2): 555– 561. doi :10.1016/0092-8674(80)90365-7. PMID  6893813. S2CID  11435890.
  2. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  3. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  4. ^ Ридли, Энн Дж.; Холл, Алан (август 1992 г.). «Малый ГТФ-связывающий белок rho регулирует сборку фокальных адгезий и актиновых стрессовых волокон в ответ на факторы роста». Cell . 70 (3): 389– 399. doi :10.1016/0092-8674(92)90163-7. PMID  1643657.
  5. ^ Нарумия, Шу; Танджи, Масахиро; Ишизаки, Тошимаса (22 января 2009 г.). «Сигнализация Rho, ROCK и mDia1 при трансформации, метастазах и инвазии». Обзоры рака и метастазов . 28 ( 1– 2): 65– 76. doi : 10.1007/s10555-008-9170-7 . PMID  19160018. S2CID  33869424.
  6. ^ Кимура, К.; Ито, М.; Амано, М.; Чихара, К.; Фуката, Ю.; Накафуку, М.; Ямамори, Б.; Фэн, Дж.; Накано, Т.; Окава, К.; Ивамацу, А.; Кайбучи, К. (12 июля 1996 г.). «Регуляция миозинфосфатазы с помощью Rho и Rho-ассоциированной киназы (Rho-киназы)». Наука . 273 (5272): 245–248 . Бибкод : 1996Sci...273..245K. дои : 10.1126/science.273.5272.245. PMID  8662509. S2CID  37249779.
  7. ^ Maekawa, M. (6 августа 1999 г.). «Передача сигналов от Rho к актиновому цитоскелету через протеинкиназы ROCK и LIM-киназу». Science . 285 (5429): 895– 898. doi :10.1126/science.285.5429.895. PMID  10436159.
  8. ^ Maekawa, M. (6 августа 1999 г.). «Передача сигналов от Rho к актиновому цитоскелету через протеинкиназы ROCK и LIM-киназу». Science . 285 (5429): 895– 898. doi :10.1126/science.285.5429.895. PMID  10436159.
  9. ^ Braga, VMM (16 июня 1997 г.). «Малые ГТФазы Rho и Rac необходимы для установления кадгерин-зависимых межклеточных контактов». Журнал клеточной биологии . 137 (6): 1421– 1431. doi : 10.1083/jcb.137.6.1421 . PMC 2132529. PMID  9182672 . 
  10. ^ Ридли, Энн Дж.; Холл, Алан (август 1992 г.). «Малый ГТФ-связывающий белок rho регулирует сборку фокальных адгезий и актиновых стрессовых волокон в ответ на факторы роста». Cell . 70 (3): 389– 399. doi :10.1016/0092-8674(92)90163-7. PMID  1643657.
  11. ^ Meng, W.; Takeichi, M. (5 августа 2009 г.). «Связь адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (6): a002899. doi :10.1101/cshperspect.a002899. PMC 2882120. PMID 20457565  . 
  12. ^ Васюхин, Валерий; Бауэр, Кристоф; Инь, Мэй; Фукс, Элейн (январь 2000 г.). «Направленная полимеризация актина — движущая сила адгезии эпителиальных клеток». Cell . 100 (2): 209– 219. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81559-7 . PMID  10660044. S2CID  13992047.
  13. ^ Braga, VMM (16 июня 1997 г.). «Малые ГТФазы Rho и Rac необходимы для установления кадгерин-зависимых межклеточных контактов». Журнал клеточной биологии . 137 (6): 1421– 1431. doi : 10.1083/jcb.137.6.1421 . PMC 2132529. PMID  9182672 . 
  14. ^ Meng, W.; Takeichi, M. (5 августа 2009 г.). «Связь адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (6): a002899. doi :10.1101/cshperspect.a002899. PMC 2882120. PMID 20457565  . 
  15. ^ Римм, Дэвид Л. (19 июня 1995 г.). «Альфа-1 (E)-катенин — это связывающий и связывающий актин белок, опосредующий присоединение F-актина к комплексу адгезии мембраны». Труды Национальной академии наук . 92 (19): 8813– 8817. Bibcode : 1995PNAS...92.8813R. doi : 10.1073 /pnas.92.19.8813 . PMC 41057. PMID  7568023. 
  16. ^ Дрес, Фрауке; Покутта, Сабина; Ямада, Соитиро; Нельсон, В. Джеймс; Вайс, Уильям И. (декабрь 2005 г.). «α-катенин представляет собой молекулярный переключатель, который связывает E-кадгерин-β-катенин и регулирует сборку актиновых нитей». Клетка . 123 (5): 903–915 . doi :10.1016/j.cell.2005.09.021. ПМЦ 3369825 . ПМИД  16325583. 
  17. ^ Kobielak, Agnieszka; Pasolli, H. Amalia; Fuchs, Elaine (30 ноября 2003 г.). «Формин-1 млекопитающих участвует в адгезионных соединениях и полимеризации линейных актиновых кабелей». Nature Cell Biology . 6 (1): 21– 30. doi :10.1038/ncb1075. PMC 2605950 . PMID  14647292. 
  18. ^ Maul, RS (3 февраля 2003 г.). «EPLIN регулирует динамику актина путем сшивания и стабилизации филаментов». Журнал клеточной биологии . 160 (3): 399– 407. doi :10.1083/jcb.200212057. PMC 2172667. PMID 12566430  . 
  19. ^ Maul, RS (3 февраля 2003 г.). «EPLIN регулирует динамику актина путем сшивания и стабилизации филаментов». Журнал клеточной биологии . 160 (3): 399– 407. doi :10.1083/jcb.200212057. PMC 2172667. PMID 12566430  . 
  20. ^ Gumbiner, Barry M (февраль 1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза». Cell . 84 (3): 345–357 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)81279-9 . PMID  8608588. S2CID  13443584.
  21. ^ Харцок, Андреа; Нельсон, В. Джеймс (март 2008 г.). «Адрегенты и плотные соединения: структура, функции и связи с актиновым цитоскелетом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (3): 660–669 . doi :10.1016/j.bbamem.2007.07.012. ПМК 2682436 . ПМИД  17854762. 
  22. ^ Канчанавонг, Пакорн; Штенгель, Глеб; Пасапера, Ана М.; Рамко, Эрика Б.; Дэвидсон, Майкл В.; Хесс, Харальд Ф.; Уотерман, Клэр М. (25 ноября 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегринов». Nature . 468 (7323): 580– 584. Bibcode :2010Natur.468..580K. doi :10.1038/nature09621. PMC 3046339 . PMID  21107430. 
  23. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  24. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  25. ^ Hotulainen, P. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках». The Journal of Cell Biology . 173 (3): 383– 394. doi :10.1083/jcb.200511093. PMC 2063839. PMID 16651381  . 
  26. ^ Hotulainen, P. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках». The Journal of Cell Biology . 173 (3): 383– 394. doi :10.1083/jcb.200511093. PMC 2063839. PMID 16651381  . 
  27. ^ Hotulainen, P. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках». The Journal of Cell Biology . 173 (3): 383– 394. doi :10.1083/jcb.200511093. PMC 2063839. PMID 16651381  . 
  28. ^ Hotulainen, P. (8 мая 2006 г.). «Стрессовые волокна генерируются двумя различными механизмами сборки актина в подвижных клетках». The Journal of Cell Biology . 173 (3): 383– 394. doi :10.1083/jcb.200511093. PMC 2063839. PMID 16651381  . 
  29. ^ Meng, W.; Takeichi, M. (5 августа 2009 г.). «Связь адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 1 (6): a002899. doi :10.1101/cshperspect.a002899. PMC 2882120. PMID 20457565  . 
  30. ^ Чен, Кристофер С.; Тан, Джон; Тиен, Джо (15 августа 2004 г.). «Механотрансдукция в контактах клетка-матрикс и клетка-клетка». Annual Review of Biomedical Engineering . 6 (1): 275–302 . doi :10.1146/annurev.bioeng.6.040803.140040. PMID  15255771.
  31. ^ Чен, Кристофер С.; Тан, Джон; Тиен, Джо (15 августа 2004 г.). «Механотрансдукция в контактах клетка-матрикс и клетка-клетка». Annual Review of Biomedical Engineering . 6 (1): 275–302 . doi :10.1146/annurev.bioeng.6.040803.140040. PMID  15255771.
  32. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  33. ^ Tojkander, S.; Gateva, G.; Lappalainen, P. (29 апреля 2012 г.). «Actin stress fibers — assembly, dynamics and biology roles» (Актиновые стрессовые волокна — сборка, динамика и биологическая роль). Journal of Cell Science . 125 (8): 1855–1864 . doi : 10.1242/jcs.098087 . PMID  22544950.
  34. ^ Савада, Ясухиро; Тамада, Масако; Дубин-Талер, Бенджамин Дж.; Чернявская Оксана; Сакаи, Рюичи; Танака, Сакаэ; Шитц, Майкл П. (декабрь 2006 г.). «Ощущение силы путем механического расширения субстрата киназы семейства Src p130Cas». Клетка . 127 (5): 1015–1026 . doi :10.1016/j.cell.2006.09.044. ПМК 2746973 . ПМИД  17129785. 
  35. ^ Канчанавонг, Пакорн; Штенгель, Глеб; Пасапера, Ана М.; Рамко, Эрика Б.; Дэвидсон, Майкл В.; Хесс, Харальд Ф.; Уотерман, Клэр М. (25 ноября 2010 г.). «Наномасштабная архитектура клеточных адгезий на основе интегринов». Nature . 468 (7323): 580– 584. Bibcode :2010Natur.468..580K. doi :10.1038/nature09621. PMC 3046339 . PMID  21107430. 
  36. ^ Ким, Донг-Хви; Хатау, Шьям Б.; Фэн, Юньфэн; Уолкотт, Сэм; Сан, Шон Х.; Лонгмор, Грегори Д.; Виртц, Денис (3 августа 2012 г.). "Фокальные адгезии, связанные с актиновым колпачком, и их особая роль в клеточной механосенсорике". Scientific Reports . 2 : 555. Bibcode :2012NatSR...2E.555K. doi :10.1038/srep00555. PMC 3412326 . PMID  22870384. 
  37. ^ Ким, Донг-Хви; Хатау, Шьям Б.; Фэн, Юньфэн; Уолкотт, Сэм; Сан, Шон Х.; Лонгмор, Грегори Д.; Виртц, Денис (3 августа 2012 г.). "Фокальные адгезии, связанные с актиновым колпачком, и их особая роль в клеточной механосенсорике". Scientific Reports . 2 : 555. Bibcode :2012NatSR...2E.555K. doi :10.1038/srep00555. PMC 3412326 . PMID  22870384. 
  38. ^ Дегучи, Синдзи (11 февраля 2009 г.). «Биомеханические свойства актиновых стрессовых волокон неподвижных клеток». Биореология . 46 (2, 2009): 93–105 . doi :10.3233/BIR-2009-0528. PMID  19458413.
  39. ^ Дегучи, Синдзи (11 февраля 2009 г.). «Биомеханические свойства актиновых стрессовых волокон неподвижных клеток». Биореология . 46 (2, 2009): 93–105 . doi :10.3233/BIR-2009-0528. PMID  19458413.
  40. ^ Cramer, LP (24 марта 1997 г.). «Идентификация новых градуированных полярных актиновых филаментных пучков в движущихся сердечных фибробластах: последствия для генерации двигательной силы». Журнал клеточной биологии . 136 (6): 1287– 1305. doi : 10.1083 /jcb.136.6.1287. PMC 2132518. PMID  9087444. 
  41. ^ Лазаридес, Элиас; Берридж, Кит (ноябрь 1975 г.). «α-Актинин: иммунофлуоресцентная локализация структурного белка мышц в немышечных клетках». Cell . 6 (3): 289– 298. doi :10.1016/0092-8674(75)90180-4. PMID  802682. S2CID  40148317.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Stress_fiber&oldid=1259955384"