Сурфактантный белок А2
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
SFTPA2
Идентификаторы
ПсевдонимыSFTPA2 , COLEC5, PSAP, PSP-A, PSPA, SFTP1, SFTPA2B, SP-A, SPA2, SPAII, сурфактантный белок A2, SP-2A, ILD2
Внешние идентификаторыОМИМ : 178642; МГИ : 109518; гомологен : 121995; GeneCards : SFTPA2; OMA :SFTPA2 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

729238

20387

Ансамбль

ENSG00000185303

ENSMUSG00000021789

UniProt

Q8IWL1

P35242
Q9CQI1

РефСек (мРНК)

НМ_001098668
НМ_001320813
НМ_001320814

NM_023134

RefSeq (белок)

НП_001092138
НП_001307742
НП_001307743

NP_075623

Местоположение (UCSC)Хр 10: 79.56 – 79.56 МбХр 14: 40,85 – 40,86 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок сурфактанта A2 (SP-A2) , также известный как белок легочного сурфактанта A2 (PSP-A2), представляет собой белок , который у человека кодируется геном SFTPA2 . [ 5] [6]

Краткое содержание

Белок, кодируемый этим геном (SP-A2), в первую очередь синтезируется в клетках альвеол легких II типа как часть комплекса липидов и белков, известного как легочный сурфактант . Функция этого комплекса заключается в снижении поверхностного натяжения в альвеолах и предотвращении коллапса во время выдоха . Белковый компонент сурфактанта помогает в модуляции врожденного иммунного ответа и воспалительных процессов. [7]

Область альвеолярного мешка легкого - ТЭМ

SP-A2 является членом подсемейства лектинов C-типа , называемых коллектинами . Вместе с (белком поверхностно-активного вещества A1) SP-A1 они являются наиболее распространенными белками легочного сурфактанта . SP-A2 связывается с углеводами, обнаруженными на поверхности нескольких микроорганизмов , и помогает в защите от респираторных патогенов. [8] [9] [10]

Гомеостаз сурфактанта имеет решающее значение для дыхания (и, следовательно, выживания) у недоношенных детей , а также для поддержания здоровья легких и нормальной функции легких на протяжении всей жизни. Количественные и/или качественные изменения в составе и/или функции сурфактанта связаны с респираторными заболеваниями. [11] [12] [13] [14]

выражение SFTPA2

Легкие являются основным местом синтеза SFTPA2, но экспрессия мРНК SFTPA2 также была обнаружена в трахее , простате , поджелудочной железе , тимусе , толстой кишке , глазу , слюнной железе и других тканях. Хотя большинство этих тканей экспрессируют как транскрипты SFTPA2, так и SFTPA1, только экспрессия SFTPA2 была обнаружена в трахее и простате. [ 15] Используя специфические моноклональные антитела к сурфактантному белку A , белок можно обнаружить в пневмоцитах альвеолярного типа II легких , клетках Club и альвеолярных макрофагах , но не наблюдалось внелегочной иммунореактивности SP-A. [15]

Ген

SFTPA2 расположен в длинном плече хромосомы 10 , близко к SFTPA1. Ген SFTPA2 имеет длину 4556 пар оснований и на 94% похож на SFTPA1. Структура SFTPA2 состоит из четырех кодирующих экзонов (I-IV) и нескольких 5'UTR нетранслируемых экзонов (A, B, B', C, C', D, D'). [16] [17] Экспрессия SFTPA2 регулируется клеточными факторами, включая белки, малые РНК ( микроРНК ), глюкокортикоиды и т. д. Его экспрессия также регулируется эпигенетическими и экологическими факторами. [18]

Различия в последовательности гена SFTPA2 в кодирующей области определяют генетические варианты или гаплотипы SP-A среди людей. [17] Более 30 вариантов были идентифицированы и охарактеризованы для SFTPA2 (и SFTPA1) в популяции. Варианты SFTPA2 являются результатом нуклеотидных изменений в кодонах аминокислот 9, 91, 140 и 223. Три из них не изменяют последовательность белка SP-A2 (аминокислоты 9, 91 и 223), тогда как оставшийся приводит к замене аминокислоты (аминокислота 140). Шесть вариантов SP-A2 (1A, 1A 0 , 1A 1 , 1A 2 , 1A 3 , 1A 5 ) встречаются чаще в общей популяции. Наиболее часто встречающийся вариант — 1A 0 . [19] [20]

Структура

SP-A2 — это белок из 248 аминокислот, обычно встречающийся в крупных олигомерных структурах. Зрелый мономер SP-A2 — это белок массой 35 кДа, который отличается от SP-A1 четырьмя аминокислотами в кодирующей области. Структура мономеров SP-A2 состоит из четырех доменов: N-концевого, коллагеноподобного домена, области шейки и домена распознавания углеводов. C-концевой домен распознавания углеводов (CRD) позволяет связываться с различными типами микроорганизмов и молекул. [19] [20] Различия в аминокислотах, которые различают гены SFTPA2 и SFTPA1 и их соответствующие варианты, расположены в коллагеноподобном домене. Различия в аминокислотах, которые различают варианты SFTPA2, расположены как в доменах распознавания углеводов, так и в коллагеноподобных доменах. [19] [21]

Мономеры SP-A2 группируются с другими мономерами SP-A2 или SP-A1 в тримерных структурных субъединицах 105 кДа. Шесть из этих структур группируются в структуры 630 кДа, которые напоминают цветочные букеты. Эти олигомеры содержат в общей сложности восемнадцать мономеров SP-A2 и/или SP-A1. [19]

Функции

Врожденный иммунитет

Роль SFTPA2 во врожденном иммунитете была тщательно изучена. SP-A обладает способностью связывать и агглютинировать бактерии , грибки , вирусы и другие небиологические антигены . Некоторые из функций, посредством которых SFTPA2 и SFTPA1 способствуют врожденному иммунитету, включают:

Экологические воздействия, такие как загрязнение воздуха, воздействие высоких концентраций озона и твердых частиц, могут влиять на экспрессию и функцию SP-A посредством механизмов, включающих эпигенетическую регуляцию экспрессии SFTPA2. [22]

Клиническое значение

Дефицит уровня SP-A связан с респираторным дистресс-синдромом у недоношенных детей с недостаточностью развития продукции сурфактанта и структурной незрелостью легких. [23] Изменения относительных уровней SP-A1 и SP-A2 были обнаружены в BALF у пациентов с муковисцидозом , [24] астмой , [25] и инфекцией . [24]

Генетические варианты SFTPA2, однонуклеотидные полиморфизмы , гаплотипы и другие генетические вариации были связаны с острыми и хроническими заболеваниями легких в нескольких популяциях новорожденных, детей и взрослых. [11] Мутации SFTPA2 также связаны с легочным фиброзом через механизмы, которые включают нестабильность белка и стресс эндоплазматического ретикулума . [26] Метилирование последовательностей промотора SFTPA2 и SFTPA1 также было обнаружено в ткани рака легких. [27] [28]

Варианты транскриптов мРНК SFTPA2

Идентификатор варианта5'UTR сращиваниеКодированиеПоследовательность 3'UTRИдентификатор GenBank
АБД1ААБД1А1АHQ021432
АБД1А 0АБД1А 01А 0HQ021421
АБД1А 1АБД1А 11А 1HQ021422
АБД1А 2АБД1А 21А 2HQ021423
АБД1А 3АБД1А 31А 3HQ021424
АБД1А 5АБД1А 51А 5HQ021425
АБД'1ААБД'1А1АHQ021426
АБД'1А 0АБД'1А 01А 0HQ021427
АБД'1А 1АБД'1А 11А 1HQ021428
АБД'1А 2АБД'1А 21А 2HQ021429
АБД'1А 3АБД'1А 31А 3HQ021430
АБД'1А 5АБД'1А 51А 5HQ021431
SFTPA2АБД'1А 21А 0NM_001098668.2

Регуляция генов

Экспрессия гена SFTPA2 регулируется на разных уровнях, включая транскрипцию гена , посттранскрипционную обработку, стабильность и трансляцию (биология) зрелой мРНК. [6] Одной из важных особенностей мРНК человеческого сурфактантного белка A является то, что они имеют вариабельную пятипервичную нетранслируемую область (5'UTR), образованную из вариации сплайсинга экзонов A, B, C и D. [29] [30] Было идентифицировано по крайней мере 10 форм 5'UTR человеческого SFTPA2 и SFTPA1 , которые различаются по нуклеотидной последовательности, длине и относительному количеству. [31] Большинство специфичных для SFTPA2 5'UTR включают экзон B. Было показано, что эта 30-нуклеотидная последовательность усиливает как транскрипцию гена , так и трансляцию белка (биология) и играет ключевую роль в дифференциальной регуляции экспрессии SFTPA2 и SFTPA1. [32] Как ABD, так и ABD' являются наиболее представленными формами среди транскриптов SFTPA2 (~49% каждая), [31] и экспериментальная работа показала, что эта последовательность может стабилизировать мРНК, усиливать трансляцию и активировать кэп-независимую эукариотическую трансляцию . [33] [34] [35] [36] Экзон B SFTPA2 также связывает определенные белки (например, 14-3-3 ), которые могут усиливать трансляцию, специфичным для последовательности и вторичной структуры образом. [35] В то время как различия в 5'UTR, как показано, регулируют как транскрипцию, так и трансляцию, [32] полиморфизмы в 3'UTR вариантов SP-A2, как показано, в первую очередь, по-разному влияют на эффективность трансляции [34] через механизмы, которые включают связывание белков [37] и/или [микроРНК]. [34] Влияние этой регуляции на относительные уровни белка SFTPA2 может способствовать индивидуальным различиям в восприимчивости к заболеваниям легких. [24] [25] Экологические воздействия и загрязнители также влияют на экспрессию SFTPA2. Воздействие твердых частиц на клетки легких влияет на сплайсинг экзонов 5'UTR транскриптов SFTPA2. Загрязнители и вирусные инфекции также влияют на механизмы трансляции SFTPA2 (см. эукариотическую трансляцию , трансляцию (биология) ). [33] [38]

Примечания

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000185303 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021789 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Ген Энтреза: сурфактант SFTPA2, легочно-ассоциированный белок А2».
  6. ^ ab Silveyra P, Floros J (декабрь 2013 г.). «Генетическая сложность белков, ассоциированных с человеческим сурфактантом SP-A1 и SP-A2». Gene . 531 (2): 126– 32. doi :10.1016/j.gene.2012.09.111. PMC 3570704 . PMID  23069847. 
  7. ^ Перес-Гил Дж, Уивер ТЕ (июнь 2010 г.). «Патофизиология легочного сурфактанта: современные модели и открытые вопросы». Физиология . 25 (3): 132– 41. doi :10.1152/physiol.00006.2010. PMID  20551227.
  8. ^ Crouch EC (август 1998). «Коллектины и защита легочного хозяина». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 19 (2): 177– 201. doi :10.1165/ajrcmb.19.2.140. PMID  9698590.
  9. ^ Crouch E, Hartshorn K, Ofek I (февраль 2000 г.). «Коллектины и врожденный иммунитет легких». Immunological Reviews . 173 : 52– 65. doi : 10.1034/j.1600-065x.2000.917311.x. PMID  10719667. S2CID  22948014.
  10. ^ Фелпс Д.С. (2001). «Регуляция поверхностно-активным веществом защитной функции хозяина в легких: вопрос баланса». Детская патология и молекулярная медицина . 20 (4): 269– 92. doi : 10.1080/15513810109168822. PMID  11486734. S2CID  19109567.
  11. ^ ab Silveyra P, Floros J (2012). «Ассоциации генетических вариантов человеческого SP-A и SP-D с острым и хроническим повреждением легких». Frontiers in Bioscience . 17 (2): 407–29 . doi :10.2741/3935. PMC 3635489. PMID 22201752  . 
  12. ^ Флорос Дж., Кала П. (1998). «Протеины сурфактанта: молекулярная генетика неонатальных легочных заболеваний». Annual Review of Physiology . 60 : 365–84 . doi :10.1146/annurev.physiol.60.1.365. PMID  9558469.
  13. ^ Флорос Дж., Ван Г. (май 2001 г.). «Точка зрения: количественный и качественный дисбаланс в патогенезе заболеваний; генетические варианты легочного сурфактантного белка А как модель». Сравнительная биохимия и физиология А. 129 ( 1): 295–303 . doi :10.1016/S1095-6433(01)00325-7. PMID  11369553.
  14. ^ Whitsett JA, Wert SE, Weaver TE (2010). « Гомеостаз альвеолярного сурфактанта и патогенез легочных заболеваний». Annual Review of Medicine . 61 : 105–19 . doi :10.1146/annurev.med.60.041807.123500. PMC 4127631. PMID  19824815. 
  15. ^ ab Madsen J, Tornoe I, Nielsen O, Koch C, Steinhilber W, Holmskov U (ноябрь 2003 г.). «Экспрессия и локализация белка А легочного сурфактанта в тканях человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 29 (5): 591– 7. CiteSeerX 10.1.1.321.5856 . doi :10.1165/rcmb.2002-0274OC. PMID  12777246. 
  16. ^ Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных поверхностно-активных белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1408 ( 2–3 ): 312–22 . doi : 10.1016/S0925-4439(98)00077-5 . ПМИД  9813381.
  17. ^ ab DiAngelo S, Lin Z, Wang G, Phillips S, Ramet M, Luo J, Floros J (декабрь 1999 г.). "Новые, нерадиоактивные, простые и мультиплексные методы ПЦР-cRFLP для генотипирования аллелей маркеров SP-A и SP-D человека". Disease Markers . 15 (4): 269– 81. doi : 10.1155/1999/961430 . PMC 3851098 . PMID  10689550. 
  18. ^ Silveyra P, Floros J (2012). «Загрязнение воздуха и эпигенетика: воздействие на SP-A и врожденную защиту хозяина в легких». Swiss Medical Weekly . 142 : w13579. doi :10.4414/smw.2012.13579. PMC 3601480. PMID 22553125  . 
  19. ^ abcd Floros J, Wang G, Mikerov AN (2009). "Генетическая сложность молекул врожденной защиты хозяина человека, поверхностно-активный белок A1 (SP-A1) и SP-A2 — влияние на функцию". Critical Reviews in Eukaryotic Gene Expression . 19 (2): 125–37 . doi :10.1615/critreveukargeneexpr.v19.i2.30. PMC 2967201. PMID 19392648  . 
  20. ^ ab Floros J; Wang G; Lin Z (2005). «Генетическое разнообразие человеческого SP-A, молекулы с врожденной защитой хозяина и функциями, связанными с поверхностно-активными веществами; характеристики, основная функция и значение». Current Pharmacogenomics . 3 (2): 87– 95. doi :10.2174/1570160054022935.
  21. ^ Wang G, Myers C, Mikerov A, Floros J (июль 2007 г.). «Влияние цистеина 85 на биохимические свойства и биологическую функцию вариантов человеческого сурфактантного белка A». Биохимия . 46 (28): 8425–35 . doi :10.1021/bi7004569. PMC 2531219. PMID  17580966 . 
  22. ^ Silveyra P, Floros J (2012). «Загрязнение воздуха и эпигенетика: воздействие на SP-A и врожденную защиту хозяина в легких». Swiss Medical Weekly . 142 : w13579. doi :10.4414/smw.2012.13579. PMC 3601480. PMID 22553125  . 
  23. ^ deMello DE, Heyman S, Phelps DS, Floros J (май 1993 г.). «Иммунозолотая локализация SP-A в легких младенцев, умирающих от респираторного дистресс-синдрома». Американский журнал патологии . 142 (5): 1631– 40. PMC 1886897. PMID  8494055 . 
  24. ^ abc Tagaram HR, Wang G, Umstead TM, Mikerov AN, Thomas NJ, Graff GR, Hess JC, Thomassen MJ, Kavuru MS, Phelps DS, Floros J (май 2007 г.). «Характеристика геноспецифического антитела человеческого сурфактантного белка A1 (SP-A1); вариация содержания SP-A1 среди людей разного возраста и состояния легких». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 292 (5): L1052–63. doi :10.1152/ajplung.00249.2006. PMID  17189324. S2CID  21421799.
  25. ^ ab Wang Y, Voelker DR, Lugogo NL, Wang G, Floros J, Ingram JL, Chu HW, Church TD, Kandasamy P, Fertel D, Wright JR, Kraft M (октябрь 2011 г.). «Протеин сурфактанта A дефектен в отмене воспаления при астме». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 301 (4): L598–606. doi : 10.1152/ajplung.00381.2010. PMC 3191759. PMID  21784968. 
  26. ^ Maitra M, Wang Y, Gerard RD, Mendelson CR, Garcia CK (июль 2010 г.). «Мутации поверхностно-активного белка A2, связанные с легочным фиброзом, приводят к нестабильности белка и стрессу эндоплазматического ретикулума». Журнал биологической химии . 285 (29): 22103– 13. doi : 10.1074/jbc.M110.121467 . PMC 2903395. PMID  20466729 . 
  27. ^ Vaid M, Floros J (январь 2009 г.). «Метилирование ДНК поверхностно-активных белков: новый кандидат в области диагностики рака легких? (Обзор)». Oncology Reports . 21 (1): 3– 11. doi :10.3892/or_00000182. PMC 2899699 . PMID  19082436. 
  28. ^ Lin Z, Thomas NJ, Bibikova M, Seifart C, Wang Y, Guo X, Wang G, Vollmer E, Goldmann T, Garcia EW, Zhou L, Fan JB, Floros J (июль 2007 г.). «Маркеры метилирования ДНК сурфактантных белков при раке легких». Международный журнал онкологии . 31 (1): 181– 91. doi : 10.3892/ijo.31.1.181 . PMID  17549420.
  29. ^ Karinch AM, Deiter G, Ballard PL, Floros J (июнь 1998 г.). «Регуляция экспрессии генов SP-A1 и SP-A2 человека в культуре эксплантатов фетальных легких». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1398 (2): 192– 202. doi : 10.1016/S0167-4781(98)00047-5 . PMID  9689918.
  30. ^ Karinch AM, Floros J (апрель 1995 г.). «Трансляция in vivo вариантов сплайсинга 5'-нетранслируемой области человеческого сурфактантного белка-A». The Biochemical Journal . 307 (Pt 2): 327– 30. doi :10.1042/bj3070327. PMC 1136651 . PMID  7733864. 
  31. ^ ab Karinch AM, Floros J (январь 1995 г.). "5'-сплайсинг и аллельные варианты генов человеческого легочного сурфактантного белка A". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 12 (1): 77– 88. doi :10.1165/ajrcmb.12.1.7811473. PMID  7811473.
  32. ^ ab Silveyra P, Raval M, Simmons B, Diangelo S, Wang G, Floros J (ноябрь 2011 г.). «Нетранслируемый экзон B мРНК человеческого сурфактантного белка A2 является усилителем транскрипции и трансляции». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 301 (5): L795–803. doi :10.1152/ajplung.00439.2010. PMC 3290452 . PMID  21840962. 
  33. ^ ab Wang G, Guo X, Silveyra P, Kimball SR, Floros J (апрель 2009 г.). «Кэп-независимая трансляция вариантов 5'-UTR человеческого SP-A: структура двойной петли и вклад цис-элемента». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 296 (4): L635–47. doi :10.1152/ajplung.90508.2008. PMC 2670766. PMID  19181744 . 
  34. ^ abc Silveyra P, Wang G, Floros J (октябрь 2010 г.). "Human SP-A1 (SFTPA1) variation-specific 3' UTRs и poly(A) tail differently affected the in vitro translation of a reporter gene". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 299 (4): L523–34. doi :10.1152/ajplung.00113.2010. PMC 2957414 . PMID  20693318. 
  35. ^ ab Noutsios GT, Silveyra P, Bhatti F, Floros J (июнь 2013 г.). «Экзон B мРНК человеческого сурфактантного белка A2, отдельно или в пределах окружающих его последовательностей, взаимодействует с 14-3-3; роль цис-элементов и вторичной структуры». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 304 (11): L722–35. doi :10.1152/ajplung.00324.2012. PMC 3680765 . PMID  23525782. 
  36. ^ Wang G, Guo X, Floros J (сентябрь 2005 г.). «Различия в эффективности трансляции и стабильности мРНК, опосредованные вариантами сплайсинга 5'-UTR генов человека SP-A1 и SP-A2». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 289 (3): L497–508. doi :10.1152/ajplung.00100.2005. PMID  15894557.
  37. ^ Wang G, Guo X, Floros J (май 2003 г.). «Варианты 3'-UTR человеческого SP-A опосредуют дифференциальную экспрессию генов на базальных уровнях и в ответ на дексаметазон». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 284 (5): L738–48. doi :10.1152/ajplung.00375.2002. PMID  12676764. S2CID  13268207.
  38. ^ Bruce SR, Atkins CL, Colasurdo GN, Alcorn JL (октябрь 2009 г.). «Респираторно-синцитиальная вирусная инфекция изменяет экспрессию сурфактантного белка A в эпителиальных клетках легких человека, снижая эффективность трансляции». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 297 (4): L559–67. doi :10.1152/ajplung.90507.2008. PMC 2770795. PMID  19525387 . 

Дальнейшее чтение

  • Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных поверхностно-активных белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1408 ( 2–3 ): 312–22 . doi : 10.1016/S0925-4439(98)00077-5 . ПМИД  9813381.
  • Katyal SL, Singh G, Locker J (апрель 1992 г.). «Характеристика второго гена белка SP-A, ассоциированного с легочным сурфактантом человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 6 (4): 446–52 . doi :10.1165/ajrcmb/6.4.446. PMID  1372511.
  • Voss T, Melchers K, Scheirle G, Schäfer KP (январь 1991 г.). «Структурное сравнение рекомбинантного легочного сурфактантного белка SP-A, полученного из двух человеческих кодирующих последовательностей: последствия для состава цепи естественного человеческого SP-A». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 4 (1): 88– 94. doi :10.1165/ajrcmb/4.1.88. PMID  1986781.
  • Haagsman HP, White RT, Schilling J, Lau K, Benson BJ, Golden J, Hawgood S, Clements JA (декабрь 1989 г.). «Исследования структуры белка легочного сурфактанта SP-A». The American Journal of Physiology . 257 (6 Pt 1): L421–9. doi :10.1152/ajplung.1989.257.6.L421. PMID  2610270.
  • White RT, Damm D, Miller J, Spratt K, Schilling J, Hawgood S, Benson B, Cordell B (1985). «Выделение и характеристика гена апопротеина легочного сурфактанта человека». Nature . 317 (6035): 361– 3. Bibcode :1985Natur.317..361W. doi :10.1038/317361a0. PMID  2995821. S2CID  4357498.
  • Floros J, Steinbrink R, Jacobs K, Phelps D, Kriz R, Recny M, Sultzman L, Jones S, Taeusch HW, Frank HA (июль 1986 г.). «Выделение и характеристика клонов кДНК для 35-кДа легочного сурфактант-ассоциированного белка». Журнал биологической химии . 261 (19): 9029– 33. doi : 10.1016/S0021-9258(19)84483-6 . PMID  3755136.
  • Маруяма К, Сугано С (январь 1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Gene . 138 ( 1– 2): 171– 4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • McCormick SM, Boggaram V, Mendelson CR (апрель 1994 г.). «Характеристика транскриптов мРНК и организация генов SP-A1 и SP-A2 человека». The American Journal of Physiology . 266 (4 Pt 1): L354–66. doi :10.1152/ajplung.1994.266.4.L354. PMID  8179012.
  • Kölble K, Lu J, Mole SE, Kaluz S, Reid KB (август 1993 г.). «Распределение гена человеческого легочного сурфактантного белка D (SFTP4) по участку 10q22-q23, близкому к кластеру генов сурфактантного белка A». Genomics . 17 (2): 294– 8. doi :10.1006/geno.1993.1324. PMID  8406480.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (октябрь 1997 г.). «Конструирование и характеристика библиотеки кДНК с полной длиной и обогащенной 5'-концом». Gene . 200 ( 1– 2): 149– 56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID  9373149.
  • Stuart GR, Lynch NJ, Day AJ, Schwaeble WJ, Sim RB (декабрь 1997 г.). «Сайт связывания C1q и коллектина в рецепторе C1q (кальретикулин на поверхности клетки)». Иммунофармакология . 38 ( 1–2 ): 73–80 . doi :10.1016/S0162-3109(97)00076-3. PMID  9476117.
  • Karinch AM, Deiter G, Ballard PL, Floros J (июнь 1998 г.). «Регуляция экспрессии генов SP-A1 и SP-A2 человека в культуре эксплантатов фетальных легких». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1398 (2): 192– 202. doi : 10.1016/S0167-4781(98)00047-5 . PMID  9689918.
  • Saitoh H, Okayama H, Shimura S, Fushimi T, Masuda T, Shirato K (август 1998 г.). «Экспрессия гена белка сурфактанта A2 клетками подслизистых желез дыхательных путей человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 19 (2): 202– 9. doi :10.1165/ajrcmb.19.2.3239. PMID  9698591.
  • Goss KL, Kumar AR, Snyder JM (октябрь 1998 г.). «Экспрессия гена SP-A2 в дыхательных путях легких плода человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 19 (4): 613–21 . CiteSeerX  10.1.1.322.5594 . doi :10.1165/ajrcmb.19.4.3155. PMID  9761758.
  • Диас Нето Э, Корреа Р.Г., Вержовски-Алмейда С., Брионес М.Р., Нагаи М.А., да Силва В., Заго М.А., Бордин С., Коста ФФ, Голдман Г.Х., Карвалью А.Ф., Мацукума А., Бая Г.С., Симпсон Д.Х., Брунштейн А., де Оливейра П.С., Бушер П., Джонджинил К.В., О'Хара М.Дж., Соареш Ф., Брентани Р.Р., Рейс Л.Ф., де Соуза С.Дж., Симпсон А.Дж. (март 2000 г.). «Секвенирование транскриптома человека с помощью меток последовательности, экспрессируемых ORF». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (7): 3491– 6. Бибкод : 2000PNAS...97.3491D. doi : 10.1073/pnas.97.7.3491 . PMC  16267. PMID  10737800 .
  • Wang G, Phelps DS, Umstead TM, Floros J (май 2000 г.). «Варианты белка SP-A человека, полученные из одного или обоих генов, стимулируют выработку TNF-альфа в клеточной линии THP-1». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 278 (5): L946–54. doi :10.1152/ajplung.2000.278.5.l946. PMID  10781424.
  • Berg T, Leth-Larsen R, Holmskov U, Højrup P (ноябрь 2000 г.). "Структурная характеристика поверхностно-активного белка A человеческого протеиноза". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1543 (1): 159– 73. doi :10.1016/S0167-4838(00)00184-9. PMID  11087951.
  • Lin Z, deMello D, Phelps DS, Koltun WA, Page M, Floros J (2002). «Оба гена человека SP-A1 и Sp-A2 экспрессируются в тонком и толстом кишечнике». Pediatric Pathology & Molecular Medicine . 20 (5): 367–86 . doi :10.3109/15513810109168621. PMID  11552738.
  • Madan T, Saxena S, Murthy KJ, Muralidhar K, Sarma PU (октябрь 2002 г.). «Связь полиморфизмов в области коллагена генов SP-A1 и SP-A2 человека с туберкулезом легких в индийской популяции». Клиническая химия и лабораторная медицина . 40 (10): 1002– 8. doi :10.1515/CCLM.2002.174. PMID  12476938. S2CID  20022095.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Surfactant_protein_A2&oldid=1251112193"