Сурфактантный белок А1
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
СФТПА1
Идентификаторы
ПсевдонимыSFTPA1 , COLEC4, PSAP, PSP-A, PSPA, SFTP1, SFTPA1B, SP-A, SP-A1, SPA, SPA1, сурфактантный белок A1, SP-A1 бета, SP-A1 дельта, SP-A1 гамма, SP-A1 эпсилон, ILD1
Внешние идентификаторыОМИМ : 178630; МГИ : 109518; гомологен : 3946; GeneCards : SFTPA1; OMA :SFTPA1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

653509

20387

Ансамбль

ENSG00000122852

ENSMUSG00000021789

UniProt

Q8IWL2

P35242
Q9CQI1

РефСек (мРНК)

NM_023134

RefSeq (белок)

NP_075623

Местоположение (UCSC)Хр 10: 79.61 – 79.62 МбХр 14: 40,85 – 40,86 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок сурфактанта А1 (SP-A1) , также известный как белок легочного сурфактанта А1 (PSP-A), представляет собой белок , который у человека кодируется геном SFTPA1 . [ 5] [6]

Краткое содержание

SP-A1 в основном синтезируется в альвеолярных клетках II типа в легких , как часть комплекса липидов и белков, известного как легочный сурфактант . Функция этого комплекса заключается в снижении поверхностного натяжения в альвеолах и предотвращении их коллапса во время выдоха . Белковый компонент сурфактанта помогает в модуляции врожденного иммунного ответа и воспалительных процессов.

Область альвеолярного мешка легкого - ТЭМ

SP-A1 является членом подсемейства лектинов C-типа , называемых коллектинами . Вместе с SP-A2 они являются наиболее распространенными белками легочного сурфактанта . SP-A1 связывается с углеводами, обнаруженными на поверхности нескольких микроорганизмов , и помогает в защите от респираторных патогенов. [7] [8] [9]

Гомеостаз сурфактанта имеет решающее значение для дыхания (и, следовательно, выживания) у недоношенных детей, а также для поддержания здоровья легких и нормальной функции легких на протяжении всей жизни. Изменения в количестве или составе сурфактанта могут изменить его функцию и связаны с респираторными заболеваниями . [10] [11] [12] [13]

Экспрессия SFTPA1

Легкие являются основным местом синтеза SFTPA1, но экспрессия мРНК SFTPA1 также была обнаружена в трахее , простате , поджелудочной железе , тимусе , толстой кишке , глазах , слюнных железах и других тканях. [14] Используя специфические моноклональные антитела к сурфактантному белку А , белок можно обнаружить в пневмоцитах альвеолярного типа II , клубочковых клетках и альвеолярных макрофагах легких , но не наблюдалось внелегочной иммунореактивности SP-A. [14]

Ген

SFTPA1 расположен в длинном плече q хромосомы 10 , близко к SFTPA2. Ген SFTPA1 имеет длину 4505 пар оснований и на 94% похож на SFTPA2. Структура SFTPA1 состоит из четырех кодирующих экзонов (I-IV) и нескольких 5'UTR нетранслируемых экзонов (A, B, B', C, C', D, D'). [15] [16] Экспрессия SFTPA1 регулируется клеточными факторами, включая белки, малые РНК ( микроРНК ), глюкокортикоиды и т. д. Его экспрессия также регулируется эпигенетическими и экологическими факторами. [17]

Различия в последовательности гена SFTPA1 в кодирующей области определяют генетические варианты или гаплотипы SP-A среди людей. [16] Более 30 вариантов были идентифицированы и охарактеризованы для SFTPA1 (и SFTPA2) в популяции. Варианты SFTPA1 являются результатом нуклеотидных изменений в кодонах аминокислот 19, 50, 62, 133 и 219. Два из них не изменяют последовательность белка SP-A1 (аминокислоты 62 и 133), тогда как остальные приводят к заменам аминокислот (аминокислоты 19, 50, 133 и 219). Четыре варианта SP-A1 (6A, 6A 2 , 6A 3 , 6A 4 ) встречаются чаще в общей популяции. Наиболее часто встречающийся вариант — 6A 2 . [18] [19]

Структура

Сурфактантный белок A (SP-A) — это белок из 248 аминокислот, обычно встречающийся в крупных олигомерных структурах. Зрелый мономер SP-A1 — это белок массой 35 кДа, который отличается от SP-A2 четырьмя аминокислотами в кодирующей области. Структура мономеров SP-A1 состоит из четырех доменов: N-концевого, коллагеноподобного домена, области шейки и домена распознавания углеводов. C-концевой домен распознавания углеводов (CRD) позволяет связываться с различными типами микроорганизмов и молекул. [18] [19] Различия в аминокислотах, которые различают гены SP-A1 и SP-A2 и их соответствующие варианты, расположены в коллагеноподобном домене. Различия в аминокислотах, которые различают варианты SFTPA1, расположены как в доменах распознавания углеводов, так и в коллагеноподобных доменах. [18] [20]

Мономеры SP-A1 группируются с другими мономерами SP-A1 или SP-A2 в тримерных структурных субъединицах 105 кДа. Шесть из этих структур группируются в структуры 630 кДа, которые напоминают цветочные букеты. Эти олигомеры содержат в общей сложности восемнадцать мономеров SP-A1 и/или SP-A2. [18]

Функции

Врожденный иммунитет

Роль SFTPA1 во врожденном иммунитете была тщательно изучена. SP-A обладает способностью связывать и агглютинировать бактерии , грибки , вирусы и другие небиологические антигены . Некоторые из функций, посредством которых SFTPA1 и SFTPA2 способствуют врожденному иммунитету, включают:

Экологические воздействия, такие как загрязнение воздуха, воздействие высоких концентраций озона и твердых частиц, могут влиять на экспрессию и функцию SP-A посредством механизмов, включающих эпигенетическую регуляцию экспрессии SFTPA1. [17]

Клиническое значение

Дефицит уровня SP-A связан с респираторным дистресс-синдромом у недоношенных детей с недостаточностью развития продукции сурфактанта и структурной незрелостью легких. [21]

Генетические варианты SFTPA1, однонуклеотидные полиморфизмы , гаплотипы и другие генетические вариации были связаны с острыми и хроническими заболеваниями легких в нескольких популяциях новорожденных, детей и взрослых. [10] Генетические вариации в SFTPA1 были связаны с восприимчивостью к идиопатическому легочному фиброзу , заболеванию легких, характеризующемуся одышкой , легочными инфильтратами и воспалением , которое приводит к острому повреждению легких с последующим рубцеванием легочной ткани . [22] Генетические вариации в SFTPA1 также являются причиной восприимчивости к респираторному дистресс-синдрому у недоношенных детей, заболеванию легких, характеризующемуся дефицитом газообмена, диффузным ателектазом, отеком легких с высокой проницаемостью и богатыми фибрином альвеолярными отложениями «сурфактантного белка А1».. Соотношение SP-A1 к общему количеству SP-A коррелирует с заболеваниями легких (например, астмой , муковисцидозом ) и старением. [23] [24] Метилирование последовательностей промотора SFTPA1 также было обнаружено в тканях рака легких. [25] [26]

Варианты транскриптов мРНК SFTPA1

Идентификатор варианта5'UTR сращиваниеКодированиеПоследовательность 3'UTRИдентификатор GenBank
АД'6АОБЪЯВЛЕНИЕ'6А6АHQ021433
АД'6А 2ОБЪЯВЛЕНИЕ'6А 26А 2HQ021434
АД'6А 3ОБЪЯВЛЕНИЕ'6А 36А 3HQ021435
АД'6А 4ОБЪЯВЛЕНИЕ'6А 46А 4HQ021436
АБ'Д'6ААБ'Д'6А6АJX502764
АБ'Д'6А 2АБ'Д'6А 26А 2HQ021437
АБ'Д'6А 3АБ'Д'6А 36А 3HQ021438
АБ'Д'6А 4АБ'Д'6А 46А 4HQ021439
ACD'6AАКД'6А6АJX502765
АКД'6А 2АКД'6А 26А 2HQ021440
АКД'6А 3АКД'6А 36А 3HQ021441
АКД'6А 4АКД'6А 46А 4HQ021442
SFTPA1 вариант 1АБ'Д'6А 36А 3NM_005411.4
SFTPA1 вариант 2АКД'6А 36А 3NM_001093770.2
SFTPA1 вариант 3АБД'6А 36А 3NM_001164644.1
SFTPA1 вариант 4ОБЪЯВЛЕНИЕ'6А 36А 3NM_001164647.1
SFTPA1 вариант 5АКД'6А 3 (усеченный)6А 3NM_001164645.1
SFTPA1 вариант 6АБ'Д'6А 3 (усеченный)6А 3NM_001164646.1

Регуляция генов

Экспрессия гена SFTPA1 регулируется на разных уровнях, включая транскрипцию гена , посттранскрипционную обработку, стабильность и трансляцию зрелой мРНК. [6] Одной из важных особенностей мРНК человеческого сурфактантного белка A является то, что они имеют вариабельную пятипервичную нетранслируемую область (5'UTR), образованную из вариации сплайсинга экзонов A, B, C и D. [27] [28] Было идентифицировано по крайней мере 10 форм 5'UTR человека SFTPA1 и SFTPA2, которые различаются по нуклеотидной последовательности, длине и относительному количеству. [29] Также были охарактеризованы специфические 5'UTR SFTPA1 или SFTPA2. Некоторые специфичные для SFTPA1 5'UTR включают экзоны B' или C. Эти два экзона содержат восходящие AUG (uAUG), которые потенциально могут действовать как сайты для инициации трансляции (см. эукариотическую трансляцию ), влияя на трансляцию белка и относительное содержание SFTPA1. В большинстве транскриптов SFTPA1 отсутствует экзон B, последовательность, участвующая в усилении транскрипции и трансляции, что указывает на дифференциальную регуляцию экспрессии SFTPA1 и SFTPA2. [30] Форма AD' наиболее представлена ​​среди транскриптов SFTPA1 (81%), [29] и экспериментальные работы показали, что эта последовательность может стабилизировать мРНК и усиливать трансляцию, но механизмы, участвующие в этой регуляции, все еще изучаются. [31] [32] [33] В то время как показано, что различия в 5'UTR регулируют как транскрипцию, так и трансляцию, [30] показано, что полиморфизмы в 3'UTR вариантов SP-A1 в первую очередь по-разному влияют на эффективность трансляции [32] через механизмы, которые включают связывание белков [34] и/или [микроРНК]. [32] Влияние этой регуляции на уровни белков SFTPA1 и SFTPA2 может способствовать индивидуальным различиям в восприимчивости к заболеваниям легких. [23] [24] Экологические воздействия и загрязнители также влияют на экспрессию SFTPA1. Воздействие твердых частиц на клетки легких влияет на сплайсинг экзонов 5'UTR транскриптов SFTPA1. Загрязнители и вирусные инфекции также влияют на механизмы трансляции SFTPA1 (см. эукариотическую трансляцию , трансляцию (биология) ). [31] [35]

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122852 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021789 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ "Ген Энтреза: сурфактантный белок А1".
  6. ^ ab Silveyra P, Floros J (декабрь 2013 г.). "Генетическая сложность белков, ассоциированных с человеческим сурфактантом SP-A1 и SP-A2". Gene . 531 (2): 126– 32. doi :10.1016/j.gene.2012.09.111. PMC 3570704 . PMID  23069847. 
  7. ^ Crouch EC (август 1998). «Коллектины и защита легочного хозяина». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 19 (2): 177– 201. doi :10.1165/ajrcmb.19.2.140. PMID  9698590.
  8. ^ Crouch E, Hartshorn K, Ofek I (февраль 2000 г.). «Коллектины и врожденный иммунитет легких». Immunological Reviews . 173 : 52– 65. doi : 10.1034/j.1600-065x.2000.917311.x. PMID  10719667. S2CID  22948014.
  9. ^ Фелпс Д.С. (2001). «Регуляция поверхностно-активным веществом защитной функции хозяина в легких: вопрос баланса». Детская патология и молекулярная медицина . 20 (4): 269– 92. doi : 10.1080/15513810109168822. PMID  11486734. S2CID  19109567.
  10. ^ ab Silveyra P, Floros J (2012). «Ассоциации генетических вариантов человеческого SP-A и SP-D с острым и хроническим повреждением легких». Frontiers in Bioscience . 17 (2): 407–29 . doi :10.2741/3935. PMC 3635489. PMID 22201752  . 
  11. ^ Флорос Дж., Кала П. (1998). «Протеины сурфактанта: молекулярная генетика неонатальных легочных заболеваний». Annual Review of Physiology . 60 : 365–84 . doi :10.1146/annurev.physiol.60.1.365. PMID  9558469.
  12. ^ Флорос Дж., Ван Г. (май 2001 г.). «Точка зрения: количественный и качественный дисбаланс в патогенезе заболеваний; генетические варианты легочного сурфактантного белка А как модель». Сравнительная биохимия и физиология А. 129 ( 1): 295–303 . doi :10.1016/S1095-6433(01)00325-7. PMID  11369553.
  13. ^ Whitsett JA, Wert SE, Weaver TE (2010). « Гомеостаз альвеолярного сурфактанта и патогенез легочных заболеваний». Annual Review of Medicine . 61 : 105–19 . doi :10.1146/annurev.med.60.041807.123500. PMC 4127631. PMID  19824815. 
  14. ^ ab Madsen J, Tornoe I, Nielsen O, Koch C, Steinhilber W, Holmskov U (ноябрь 2003 г.). «Экспрессия и локализация белка A легочного сурфактанта в тканях человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 29 (5): 591– 7. CiteSeerX 10.1.1.321.5856 . doi :10.1165/rcmb.2002-0274OC. PMID  12777246. 
  15. ^ Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных поверхностно-активных белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1408 ( 2–3 ): 312–22 . doi : 10.1016/S0925-4439(98)00077-5 . ПМИД  9813381.
  16. ^ ab DiAngelo S, Lin Z, Wang G, Phillips S, Ramet M, Luo J, Floros J (декабрь 1999 г.). "Новые, нерадиоактивные, простые и мультиплексные методы ПЦР-cRFLP для генотипирования аллелей маркеров SP-A и SP-D человека". Disease Markers . 15 (4): 269– 81. doi : 10.1155/1999/961430 . PMC 3851098 . PMID  10689550. 
  17. ^ ab Silveyra P, Floros J (2012). «Загрязнение воздуха и эпигенетика: воздействие на SP-A и врожденную защиту хозяина в легких». Swiss Medical Weekly . 142 : w13579. doi :10.4414/smw.2012.13579. PMC 3601480. PMID  22553125 . 
  18. ^ abcd Floros J, Wang G, Mikerov AN (2009). "Генетическая сложность молекул врожденной защиты хозяина человека, поверхностно-активный белок A1 (SP-A1) и SP-A2 — влияние на функцию". Critical Reviews in Eukaryotic Gene Expression . 19 (2): 125–37 . doi :10.1615/critreveukargeneexpr.v19.i2.30. PMC 2967201. PMID 19392648  . 
  19. ^ ab Флорос, Джоанна; Ван, Гуйронг; Линь, Чжэньву (июнь 2005 г.). «ingentaconnect Генетическое разнообразие человеческого SP-A, молекулы с врожденной защитой хозяина...» Current Pharmacogenomics . 3 (2): 87– 95. doi :10.2174/1570160054022935.
  20. ^ Wang G, Myers C, Mikerov A, Floros J (июль 2007 г.). «Влияние цистеина 85 на биохимические свойства и биологическую функцию вариантов человеческого сурфактантного белка A». Биохимия . 46 (28): 8425–35 . doi :10.1021/bi7004569. PMC 2531219. PMID  17580966 . 
  21. ^ deMello DE, Heyman S, Phelps DS, Floros J (май 1993 г.). «Иммунозолотая локализация SP-A в легких младенцев, умирающих от респираторного дистресс-синдрома». Американский журнал патологии . 142 (5): 1631– 40. PMC 1886897. PMID  8494055 . 
  22. ^ Selman M, King TE, Pardo A (январь 2001 г.). «Идиопатический легочный фиброз: преобладающие и развивающиеся гипотезы о его патогенезе и последствиях для терапии». Annals of Internal Medicine . 134 (2): 136– 51. doi : 10.7326/0003-4819-134-2-200101160-00015. PMID  11177318. S2CID  10955241.
  23. ^ ab Tagaram HR, Wang G, Umstead TM, Mikerov AN, Thomas NJ, Graff GR, Hess JC, Thomassen MJ, Kavuru MS, Phelps DS, Floros J (май 2007 г.). «Характеристика геноспецифического антитела к белку сурфактанта человека A1 (SP-A1); вариация содержания SP-A1 среди людей разного возраста и состояния легких». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 292 (5): L1052–63. doi :10.1152/ajplung.00249.2006. PMID  17189324. S2CID  21421799.
  24. ^ ab Wang Y, Voelker DR, Lugogo NL, Wang G, Floros J, Ingram JL, Chu HW, Church TD, Kandasamy P, Fertel D, Wright JR, Kraft M (октябрь 2011 г.). «Протеин сурфактанта A дефектен в отмене воспаления при астме». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 301 (4): L598–606. doi : 10.1152/ajplung.00381.2010. PMC 3191759. PMID  21784968. 
  25. ^ Vaid M, Floros J (январь 2009 г.). «Метилирование ДНК поверхностно-активных белков: новый кандидат в области диагностики рака легких? (Обзор)». Oncology Reports . 21 (1): 3– 11. doi :10.3892/or_00000182. PMC 2899699 . PMID  19082436. 
  26. ^ Lin Z, Thomas NJ, Bibikova M, Seifart C, Wang Y, Guo X, Wang G, Vollmer E, Goldmann T, Garcia EW, Zhou L, Fan JB, Floros J (июль 2007 г.). «Маркеры метилирования ДНК поверхностно-активных белков при раке легких». Международный журнал онкологии . 31 (1): 181– 91. doi : 10.3892/ijo.31.1.181 . PMID  17549420.
  27. ^ Karinch AM, Deiter G, Ballard PL, Floros J (июнь 1998 г.). «Регуляция экспрессии генов SP-A1 и SP-A2 человека в культуре эксплантатов фетальных легких». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1398 (2): 192– 202. doi : 10.1016/S0167-4781(98)00047-5 . PMID  9689918.
  28. ^ Karinch AM, Floros J (апрель 1995 г.). «Трансляция in vivo вариантов сплайсинга 5'-нетранслируемой области человеческого сурфактантного белка-A». The Biochemical Journal . 307 (2): 327– 30. doi :10.1042/bj3070327. PMC 1136651 . PMID  7733864. 
  29. ^ ab Karinch AM, Floros J (январь 1995 г.). "5'-сплайсинг и аллельные варианты генов человеческого легочного сурфактантного белка A". American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 12 (1): 77– 88. doi :10.1165/ajrcmb.12.1.7811473. PMID  7811473.
  30. ^ ab Silveyra P, Raval M, Simmons B, Diangelo S, Wang G, Floros J (ноябрь 2011 г.). «Нетранслируемый экзон B мРНК человеческого сурфактантного белка A2 является усилителем транскрипции и трансляции». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 301 (5): L795–803. doi :10.1152/ajplung.00439.2010. PMC 3290452 . PMID  21840962. 
  31. ^ ab Wang G, Guo X, Silveyra P, Kimball SR, Floros J (апрель 2009 г.). «Кэп-независимая трансляция вариантов 5'-UTR человеческого SP-A: структура двойной петли и вклад цис-элемента». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 296 (4): L635–47. doi :10.1152/ajplung.90508.2008. PMC 2670766 . PMID  19181744. 
  32. ^ abc Silveyra P, Wang G, Floros J (октябрь 2010 г.). "Human SP-A1 (SFTPA1) variation-specific 3' UTRs и poly(A) tail differently affected the in vitro translation of a reporter gene". American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 299 (4): L523–34. doi :10.1152/ajplung.00113.2010. PMC 2957414 . PMID  20693318. 
  33. ^ Wang G, Guo X, Floros J (сентябрь 2005 г.). «Различия в эффективности трансляции и стабильности мРНК, опосредованные вариантами сплайсинга 5'-UTR генов человека SP-A1 и SP-A2». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 289 (3): L497–508. doi :10.1152/ajplung.00100.2005. PMID  15894557.
  34. ^ Wang G, Guo X, Floros J (май 2003 г.). «Варианты 3'-UTR человеческого SP-A опосредуют дифференциальную экспрессию генов на базальных уровнях и в ответ на дексаметазон». American Journal of Physiology. Lung Cellular and Molecular Physiology . 284 (5): L738–48. doi :10.1152/ajplung.00375.2002. PMID  12676764. S2CID  13268207.
  35. ^ Bruce SR, Atkins CL, Colasurdo GN, Alcorn JL (октябрь 2009 г.). «Инфекция респираторно-синцитиального вируса изменяет экспрессию сурфактантного белка A в эпителиальных клетках легких человека, снижая эффективность трансляции». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 297 (4): L559–67. doi :10.1152/ajplung.90507.2008. PMC 2770795. PMID  19525387 . 

Дальнейшее чтение

  • Lu J (июнь 1997 г.). «Коллектины: коллекторы микроорганизмов для врожденной иммунной системы». BioEssays . 19 (6): 509– 18. doi :10.1002/bies.950190610. PMID  9204768. S2CID  23565862.
  • Флорос Дж., Гувер Р.Р. (ноябрь 1998 г.). «Генетика гидрофильных поверхностно-активных белков A и D». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1408 ( 2–3 ): 312–22 . doi : 10.1016/S0925-4439(98)00077-5 . ПМИД  9813381.
  • Khubchandani KR, Snyder JM (январь 2001 г.). «Протеин сурфактанта A (SP-A): альвеолы ​​и далее». FASEB Journal . 15 (1): 59– 69. CiteSeerX  10.1.1.326.5508 . doi : 10.1096/fj.00-0318rev . PMID  11149893. S2CID  1934315.
  • Katyal SL, Singh G, Locker J (апрель 1992 г.). «Характеристика второго гена белка SP-A, ассоциированного с легочным сурфактантом человека». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 6 (4): 446–52 . doi :10.1165/ajrcmb/6.4.446. PMID  1372511.
  • Childs RA, Wright JR, Ross GF, Yuen CT, Lawson AM, Chai W, Drickamer K, Feizi T (май 1992). "Специфичность белка легочного сурфактанта SP-A как для углеводных, так и для липидных фрагментов определенных нейтральных гликолипидов". Журнал биологической химии . 267 (14): 9972– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50187-9 . PMID  1577827.
  • Endo H, Oka T (июнь 1991 г.). "Иммуногистохимическое исследование бронхиальных клеток, продуцирующих сурфактантный белок А в развивающихся легких плода человека". Early Human Development . 25 (3): 149–56 . doi :10.1016/0378-3782(91)90111-F. PMID  1935736.
  • Voss T, Melchers K, Scheirle G, Schäfer KP (январь 1991 г.). «Структурное сравнение рекомбинантного легочного сурфактантного белка SP-A, полученного из двух человеческих кодирующих последовательностей: последствия для состава цепи естественного человеческого SP-A». American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 4 (1): 88– 94. doi :10.1165/ajrcmb/4.1.88. PMID  1986781.
  • Haagsman HP, White RT, Schilling J, Lau K, Benson BJ, Golden J, Hawgood S, Clements JA (декабрь 1989 г.). «Исследования структуры белка поверхностного действия легких SP-A». The American Journal of Physiology . 257 (6 Pt 1): L421–9. doi :10.1152/ajplung.1989.257.6.L421. PMID  2610270.
  • Fisher JH, Kao FT, Jones C, White RT, Benson BJ, Mason RJ (июнь 1987 г.). «Кодирующая последовательность для 32000-дальтонного легочного сурфактант-ассоциированного белка A расположена на хромосоме 10 и идентифицирует два отдельных полиморфизма длины рестрикционного фрагмента». American Journal of Human Genetics . 40 (6): 503– 11. PMC  1684155 . PMID  2884868.
  • White RT, Damm D, Miller J, Spratt K, Schilling J, Hawgood S, Benson B, Cordell B (1985). «Выделение и характеристика гена апопротеина легочного сурфактанта человека». Nature . 317 (6035): 361– 3. Bibcode :1985Natur.317..361W. doi :10.1038/317361a0. PMID  2995821. S2CID  4357498.
  • Floros J, Steinbrink R, Jacobs K, Phelps D, Kriz R, Recny M, Sultzman L, Jones S, Taeusch HW, Frank HA (июль 1986 г.). «Выделение и характеристика клонов кДНК для белка, ассоциированного с легочным сурфактантом массой 35 кДа». Журнал биологической химии . 261 (19): 9029– 33. doi : 10.1016/S0021-9258(19)84483-6 . PMID  3755136.
  • Schaeffer E, Guillou F, часть D, Zakin MM (ноябрь 1993 г.). «Различная комбинация факторов транскрипции модулирует экспрессию промотора трансферрина человека в клетках печени и Сертоли». Журнал биологической химии . 268 (31): 23399– 408. doi : 10.1016/S0021-9258(19)49476-3 . PMID  8226864.
  • Khoor A, Gray ME, Hull WM, Whitsett JA, Stahlman MT (сентябрь 1993 г.). «Экспрессия SP-A и мРНК SP-A в проксимальном и дистальном респираторном эпителии плода и новорожденного человека». Журнал гистохимии и цитохимии . 41 (9): 1311– 9. doi : 10.1177/41.9.8354874 . PMID  8354874.
  • Strayer DS, Yang S, Jerng HH (сентябрь 1993 г.). "Протеины, связывающие поверхностно-активный белок А. Характеристика и структуры". Журнал биологической химии . 268 (25): 18679– 84. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46683-X . PMID  8360162.
  • Kölble K, Lu J, Mole SE, Kaluz S, Reid KB (август 1993 г.). «Распределение гена человеческого легочного сурфактантного белка D (SFTP4) по 10q22-q23, близкому к кластеру генов сурфактантного белка A». Genomics . 17 (2): 294– 8. doi :10.1006/geno.1993.1324. PMID  8406480.
  • deMello DE, Heyman S, Phelps DS, Floros J (май 1993 г.). «Иммунозолотая локализация SP-A в легких младенцев, умирающих от респираторного дистресс-синдрома». Американский журнал патологии . 142 (5): 1631– 40. PMC  1886897. PMID  8494055 .
  • Chroneos ZC, Abdolrasulnia R, Whitsett JA, Rice WR, Shepherd VL (июль 1996 г.). «Очистка рецептора клеточной поверхности для сурфактантного белка A». Журнал биологической химии . 271 (27): 16375– 83. doi : 10.1074/jbc.271.27.16375 . PMID  8663107.
  • Planer BC, Ning Y, Kumar SA, Ballard PL (август 1997 г.). «Транскрипционная регуляция поверхностно-активных белков SP-A и SP-B форболовым эфиром». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1353 (2): 171– 9. doi : 10.1016/S0167-4781(97)00070-5 . PMID  9294011.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Surfactant_protein_A1&oldid=1251112189"