SAM рибосвитч (лидер S-box)

SAM-I-IV-вариант
SAM-I-IV-вариант
	Консенсусная вторичная структура и сохранение последовательности варианта рибосвитча SAM-I/IV
Идентификаторы
Символ	SAM-I-IV-вариант
Рфам	РФ01725
Другие данные
Тип РНК	Цис-рег ; Рибосвитч
ИДТИ	GO:0010468,GO:0046500
ТАК	SO:0000035
Структуры PDB	ПДБе

SAM рибосвитч (лидер S-box)
SAM рибосвитч (лидер S-box)
	Предсказанная вторичная структура и сохранение последовательности рибосвитча SAM (лидер S-бокса)
Идентификаторы
Символ	СЭМ
Альтернативные символы	S_box
Рфам	РФ00162 CL00012
Другие данные
Тип РНК	Цис-рег ; рибосвитч
Домены	Бактерии
ИДТИ	GO:0010468
ТАК	SO:0000035
Структуры PDB	ПДБе

РНК-семейство

SAM -рибосвитч (также известный как лидер S-box и SAM-I-рибосвитч ) находится выше ряда генов, которые кодируют белки, участвующие в биосинтезе метионина или цистеина в грамположительных бактериях. Два SAM-рибосвитча в Bacillus subtilis , которые были экспериментально изучены, действуют на уровне контроля терминации транскрипции . Предсказанная вторичная структура состоит из сложной области стебель-петля , за которой следует одна область терминатора стебель-петля. Альтернативная и взаимоисключающая форма включает основания в 3'-сегменте спирали 1 с основаниями в 5'-области спирали 5, образуя структуру, называемую формой антитерминатора. ^[1]^[2]^[3] Когда SAM не связан, последовательность антитерминатора секвестрирует последовательность терминатора, поэтому терминатор не может образоваться, что позволяет полимеразе считывать нижестоящий ген. ^[4] Когда S-аденозилметионин (SAM) связывается с аптамером, антитерминатор секвестрируется анти-антитерминатором; терминатор формируется и завершает транскрипцию. ^[4]^[5] Однако многие рибопереключатели SAM, вероятно, регулируют экспрессию генов на уровне трансляции.

Структура организации

Структура рибосвитча SAM была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . ^[6]Рибосвитч SAM организован вокруг четырехстороннего соединения с двумя наборами коаксиально уложенных спиралей, расположенных бок о бок. Эти стопки удерживаются вместе псевдоузлом, образованным между петлей на конце стебля P2 и соединительной областью J3/4. Формирование псевдоузла облегчается независимым от белка изгибом, который вызывает изгиб на 100° в P2. Рибосомальные белки, которые, как известно, связывают изгибы в рибосоме, способствуют сворачиванию аптамера SAM, взаимодействуя с мотивом изгиба P2. ^[7] Как изгиб, так и псевдоузел имеют решающее значение для установления глобальной складки и продуктивного связывания. Карман связывания разделен между консервативными, тандемными парами AU в стебле P1, консервативным G в соединительной области J1/2 и консервативной асимметричной выпуклостью в стебле P3. Аденозильные и метиониновые фрагменты основной цепи SAM распознаются посредством водородных связей в выпуклости в P3 и консервативного G в J1/2. Метильная группа распознается косвенно через заряженную серу, которая образует электростатическое взаимодействие с отрицательным поверхностным потенциалом, созданным тандемными парами AU в малой бороздке P1. Эти пары высоко консервативны, и изменения в ориентации этих пар, а также идентичности оснований в парах (т. е. пары GC вместо пар AU) приводят к снижению сродства к SAM. ^{[ необходима цитата ]} Однако сродство к SAH не зависит от изменений в последовательности P1, что еще раз подтверждает идею о том, что взаимодействие между SAM и спиралью P1 носит электростатический характер. ^{[ необходима цитата ]}

Были обнаружены другие структурные классы рибосвитчей, связывающих SAM, которые полностью отличаются от рибосвитча SAM-I. Эти неродственные рибосвитчи, связывающие SAM, — это рибосвитчи SAM-II , рибосвитчи SAM-III и рибосвитчи SAM–SAH . Подробности этих рибосвитчей описаны в их статьях.

Существуют также классы рибопереключателей, связывающих SAM, которые структурно связаны с рибопереключателями SAM-I. Рибопереключатели SAM-IV , по-видимому, имеют схожий сайт связывания лиганда с рибопереключателями SAM-I, но в контексте дискретного отдельного каркаса. В SAM-IV стебель P4 расположен ниже стебля P1 и взаимодействует вторым псевдоузлом с P3, в то время как изгиб отсутствует. Рибопереключатели варианта SAM-I/IV ^[8] сочетают в себе черты рибопереключателей SAM-I и SAM-IV. Например, у них P4 находится снаружи многоствольного соединения, как у рибопереключателей SAM-IV, но также часто имеют P4, подобный SAM-I, внутри многоствольного соединения. Однако, в отличие от рибосвитчей SAM-I и SAM-IV, у вариантных рибосвитчей полностью отсутствует внутренняя петля в P2. Как отмечено выше, эта внутренняя петля в рибосвитчах SAM-I образует мотив изгиба, который позволяет РНК образовывать псевдоузел. У вариантных рибосвитчей отсутствует внутренняя петля, которая могла бы позволить такой поворот, а также не наблюдается никаких признаков формирования псевдоузла, похожего на SAM-I.

Смотрите также

Ссылки

^ Grundy FJ, Henkin TM (1998). "S box regulon: новая глобальная система контроля терминации транскрипции для генов биосинтеза метионина и цистеина у грамположительных бактерий". Mol. Microbiol . 30 (4): 737– 749. doi : 10.1046/j.1365-2958.1998.01105.x . PMID 10094622.
^ Эпштейн, В; Миронов АС; Нудлер Э (2003). "Контроль метаболизма серы у бактерий, опосредованный рибопереключателем". Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052– 5056. Bibcode : 2003PNAS..100.5052E. doi : 10.1073/pnas.0531307100 . PMC 154296. PMID 12702767 .
^ Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). «Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина». Nat. Struct. Biol . 10 (9): 701– 707. doi :10.1038/nsb967. PMID 12910260. S2CID 21951110.
^ ab Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J., and Breaker, R. (2003) Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина. Nature Structural Biology, 10(9), 701–707.
^ Эпштейн, В., Миронов, А. и Нудлер, Э. (2003) Рибосвитч-опосредованный контроль метаболизма серы у бактерий. Труды Национальной академии наук США, 100, 5052–5056.
^ Montange, RK; Batey RT (2006). «Структура регуляторного элемента мРНК S-аденозилметионинового рибопереключателя». Nature . 441 (7097): 1172– 1175. Bibcode :2006Natur.441.1172M. doi :10.1038/nature04819. PMID 16810258. S2CID 4368314.
^ Хеппелл, Б.; Лафонтен ДА (2008). «Сворачивание аптамера SAM определяется образованием псевдоузла, зависящего от K-поворота». Биохимия . 47 (6): 1490–1499 . doi :10.1021/bi701164y. PMID 18205390.
^ Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (март 2010 г.). «Сравнительная геномика выявила 104 кандидата на структурированные РНК из бактерий, архей и их метагеномов». Genome Biol . 11 (3): R31. doi : 10.1186/gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571. PMID 20230605 .

Внешние ссылки

Страница для SAM рибосвитча (лидер S-бокса) на Rfam (клон Википедии)
Запись PDB для третичной структуры рибосвитча SAM

[pmid10094622-1] Grundy FJ, Henkin TM (1998). "S box regulon: новая глобальная система контроля терминации транскрипции для генов биосинтеза метионина и цистеина у грамположительных бактерий". Mol. Microbiol . 30 (4): 737– 749. doi : 10.1046/j.1365-2958.1998.01105.x . PMID 10094622.

[2] Эпштейн, В; Миронов АС; Нудлер Э (2003). "Контроль метаболизма серы у бактерий, опосредованный рибопереключателем". Proc Natl Acad Sci USA . 100 (9): 5052– 5056. Bibcode : 2003PNAS..100.5052E. doi : 10.1073/pnas.0531307100 . PMC 154296. PMID 12702767 .

[3] Winkler WC, Nahvi A, Sudarsan N, Barrick JE, Breaker RR (2003). «Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина». Nat. Struct. Biol . 10 (9): 701– 707. doi :10.1038/nsb967. PMID 12910260. S2CID 21951110.

[twentyfive-4] Winkler, W., Nahvi, A., Sudarsan, N., Barrick, J., and Breaker, R. (2003) Структура мРНК, которая контролирует экспрессию генов путем связывания S-аденозилметионина. Nature Structural Biology, 10(9), 701–707.

[5] Эпштейн, В., Миронов, А. и Нудлер, Э. (2003) Рибосвитч-опосредованный контроль метаболизма серы у бактерий. Труды Национальной академии наук США, 100, 5052–5056.

[6] Montange, RK; Batey RT (2006). «Структура регуляторного элемента мРНК S-аденозилметионинового рибопереключателя». Nature . 441 (7097): 1172– 1175. Bibcode :2006Natur.441.1172M. doi :10.1038/nature04819. PMID 16810258. S2CID 4368314.

[7] Хеппелл, Б.; Лафонтен ДА (2008). «Сворачивание аптамера SAM определяется образованием псевдоузла, зависящего от K-поворота». Биохимия . 47 (6): 1490–1499 . doi :10.1021/bi701164y. PMID 18205390.

[Weinberg2010-8] Weinberg Z, Wang JX, Bogue J, et al. (март 2010 г.). «Сравнительная геномика выявила 104 кандидата на структурированные РНК из бактерий, архей и их метагеномов». Genome Biol . 11 (3): R31. doi : 10.1186/gb-2010-11-3-r31 . PMC 2864571. PMID 20230605 .