Фактор прикрепления каркаса B , также известный как SAFB , представляет собой ген , гомологи которого были изучены у людей и мышей. [5]
Функция
Этот ген кодирует связывающий ДНК белок, который имеет специфичность к элементам ДНК области прикрепления каркаса или матрицы (S/MAR DNA). Считается, что этот белок участвует в прикреплении основания хроматиновых петель к ядерному матриксу, но существуют противоречивые мнения относительно того, является ли этот белок компонентом хроматина, ядерного матрикса или обоих. Факторы прикрепления каркаса представляют собой подмножество ядерных матричных белков (NMP) с обогащенным связыванием с богатыми AT последовательностями S/MAR. Считается, что белок SAF-B служит молекулярной основой для сборки «транскриптосомного комплекса» вблизи активно транскрибируемых генов. Он участвует в регуляции транскрипции белка теплового шока 27, а также может действовать как корепрессор рецептора эстрогена. Этот ген является геном-кандидатом для образования опухолей молочной железы. [5]
^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000160633 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000071054 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ ab "Ген Энтреза: фактор прикрепления каркаса SAFB B".
^ ab Townson SM, Kang K, Lee AV, Oesterreich S (июнь 2004 г.). «Структурно-функциональный анализ фактора прикрепления каркаса корепрессора эстрогенового рецептора альфа-B1: идентификация мощного домена репрессии транскрипции». J. Biol. Chem . 279 (25): 26074–81. doi : 10.1074/jbc.M313726200 . PMID 15066997.
^ Oesterreich S, Zhang Q, Hopp T, Fuqua SA, Michaelis M, Zhao HH, Davie JR, Osborne CK, Lee AV (март 2000 г.). «Связанный с тамоксифеном эстрогеновый рецептор (ER) сильно взаимодействует с ядерным матричным белком HET/SAF-B, новым ингибитором ER-опосредованной трансактивации». Mol. Endocrinol . 14 (3): 369–81. doi : 10.1210/mend.14.3.0432 . PMID 10707955.
^ Арао Ю., Курияма Р., Каяма Ф., Като С. (август 2000 г.). «Фактор, связанный с ядерным матриксом, SAF-B, взаимодействует со специфическими изоформами AUF1 / hnRNP D». Арх. Биохим. Биофиз . 380 (2): 228–36. дои : 10.1006/abbi.2000.1938. ПМИД 10933876.
^ Таунсон SM, Добжицка KM, Ли AV, Эйр M, Дэн W, Кан K, Цзян S, Киока N, Михаэлис K, Остеррайх S (май 2003 г.). "SAFB2, новый гомолог фактора прикрепления каркаса и корепрессор рецептора эстрогена". J. Biol. Chem . 278 (22): 20059–68. doi : 10.1074/jbc.M212988200 . PMID 12660241.
Дальнейшее чтение
Остеррайх С. (2004). «Факторы прикрепления каркаса SAFB1 и SAFB2: невинные свидетели или критические игроки в развитии опухолей молочной железы?». J. Cell. Biochem . 90 (4): 653–61. doi : 10.1002/jcb.10685. PMID 14587024. S2CID 39178501.
Romig H, Fackelmayer FO, Renz A, Ramsperger U, Richter A (1992). "Характеристика SAF-A, нового белка, связывающего ядерную ДНК из клеток HeLa с высоким сродством к элементам ДНК, связывающим ядерную матрицу/скеффолд". EMBO J . 11 (9): 3431–40. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05422.x. PMC 556878 . PMID 1324173.
Renz A, Fackelmayer FO (1996). «Очистка и молекулярное клонирование фактора прикрепления каркаса B (SAF-B), нового ядерного белка человека, который специфически связывается с S/MAR-ДНК». Nucleic Acids Res . 24 (5): 843–9. doi :10.1093/nar/24.5.843. PMC 145707. PMID 8600450 .
Oesterreich S, Lee AV, Sullivan TM, Samuel SK, Davie JR, Fuqua SA (1997). «Новый ядерный матричный белок HET связывается с промотором HSP27 в клетках рака молочной железы человека и влияет на его активность». J. Cell. Biochem . 67 (2): 275–86. doi :10.1002/(SICI)1097-4644(19971101)67:2<275::AID-JCB13>3.0.CO;2-E. PMID 9328833. S2CID 29247141.
DuPont BR, Garcia DK, Sullivan TM, Naylor SL, Oesterreich S (1998). "Назначение SAFB, кодирующего связывающий белок Hsp27 ERE-TATA (HET)/фактор прикрепления каркаса B (SAF-B), на полосу p13 человеческой хромосомы 19". Cytogenet. Cell Genet . 79 (3–4): 284–5. doi :10.1159/000134744. PMID 9605873.
Nayler O, Strätling W, Bourquin JP, Stagljar I, Lindemann L, Jasper H, Hartmann AM, Fackelmayer FO, Ullrich A, Stamm S (1998). "Белок SAF-B связывает транскрипцию и сплайсинг пре-мРНК с элементами SAR/MAR". Nucleic Acids Res . 26 (15): 3542–9. doi :10.1093/nar/26.15.3542. PMC 147731. PMID 9671816 .
Weighardt F, Cobianchi F, Cartegni L, Chiodi I, Villa A, Riva S, Biamonti G (1999). «Новый белок hnRNP (HAP/SAF-B) входит в подмножество комплексов hnRNP и перемещается в ядерных гранулах в ответ на тепловой шок». J. Cell Sci . 112 (10): 1465–76. doi :10.1242/jcs.112.10.1465. PMID 10212141.
Oesterreich S, Zhang Q, Hopp T, Fuqua SA, Michaelis M, Zhao HH, Davie JR, Osborne CK, Lee AV (2000). «Связанный с тамоксифеном эстрогеновый рецептор (ER) сильно взаимодействует с ядерным матричным белком HET/SAF-B, новым ингибитором ER-опосредованной трансактивации». Mol. Endocrinol . 14 (3): 369–81. doi : 10.1210/mend.14.3.0432 . PMID 10707955.
Шнырева М., Шуллери Д.С., Сузуки Х., Хигаки И., Бомштык К. (2000). «Взаимодействие двух многофункциональных белков. Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин К и белок, связывающий Y-box». J. Biol. Chem . 275 (20): 15498–503. doi : 10.1074/jbc.275.20.15498 . PMID 10809782.
Арао Ю., Курияма Р., Каяма Ф., Като С. (2000). «Фактор, связанный с ядерным матриксом, SAF-B, взаимодействует со специфическими изоформами AUF1 / hnRNP D». Арх. Биохим. Биофиз . 380 (2): 228–36. дои : 10.1006/abbi.2000.1938. ПМИД 10933876.
Stoss O, Olbrich M, Hartmann AM, Konig H, Memmott J, Andreadis A, Stamm S (2001). «Семейство белков STAR/GSG rSLM-2 регулирует выбор альтернативных сайтов сплайсинга». J. Biol. Chem . 276 (12): 8665–73. doi : 10.1074/jbc.M006851200 . PMID 11118435.
Oesterreich S, Allredl DC, Mohsin SK, Zhang Q, Wong H, Lee AV, Osborne CK, O'Connell P (2001). "Высокие показатели потери гетерозиготности на хромосоме 19p13 при раке молочной железы у человека". Br. J. Cancer . 84 (4): 493–8. doi :10.1054/bjoc.2000.1606. PMC 2363776 . PMID 11207044.
Nikolakaki E, Kohen R, Hartmann AM, Stamm S, Georgatsou E, Giannakouros T (2001). «Клонирование и характеристика альтернативно сплайсированной формы SR-протеинкиназы 1, которая специфически взаимодействует с фактором прикрепления каркаса-B». J. Biol. Chem . 276 (43): 40175–82. doi : 10.1074/jbc.M104755200 . PMID 11509566.
Paul C, Manero F, Gonin S, Kretz-Remy C, Virot S, Arrigo AP (2002). «Hsp27 как отрицательный регулятор высвобождения цитохрома c». Mol. Cell. Biol . 22 (3): 816–34. doi :10.1128/MCB.22.3.816-834.2002. PMC 133538 . PMID 11784858.
Traweger A, Fuchs R, Krizbai IA, Weiger TM, Bauer HC, Bauer H (2003). «Белок плотного соединения ZO-2 локализуется в ядре и взаимодействует с гетерогенным ядерным фактором прикрепления рибонуклеопротеинового каркаса-B». J. Biol. Chem . 278 (4): 2692–700. doi : 10.1074/jbc.M206821200 . PMID 12403786.
Таунсон SM, Добжицка KM, Ли AV, Эйр M, Дэн W, Кан K, Цзян S, Киока N, Михаэлис K, Остеррайх S (2003). "SAFB2, новый гомолог фактора прикрепления каркаса и корепрессор рецептора эстрогена". J. Biol. Chem . 278 (22): 20059–68. doi : 10.1074/jbc.M212988200 . PMID 12660241.
van den IJssel P, Wheelock R, Prescott A, Russell P, Quinlan RA (2003). "Локализация ядерного спекла малого белка теплового шока альфа B-кристаллина и его ингибирование мутацией, связанной с кардиомиопатией R120G". Exp. Cell Res . 287 (2): 249–61. doi :10.1016/S0014-4827(03)00092-2. PMID 12837281.
Tai HH, Geisterfer M, Bell JC, Moniwa M, Davie JR, Boucher L, McBurney MW (2003). «CHD1 ассоциируется с NCoR и гистондеацетилазой, а также с белками сплайсинга РНК». Biochem. Biophys. Res. Commun . 308 (1): 170–6. doi :10.1016/S0006-291X(03)01354-8. PMID 12890497.
Li J, Hawkins IC, Harvey CD, Jennings JL, Link AJ, Patton JG (2003). «Регулирование альтернативного сплайсинга с помощью SRrp86 и его взаимодействующих белков». Mol. Cell. Biol . 23 (21): 7437–47. doi :10.1128/MCB.23.21.7437-7447.2003. PMC 207616. PMID 14559993 .