Рибокиназа
| рибокиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер рибокиназы, Человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.15 | ||||||||
| Номер CAS | 9026-84-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии рибокиназа ( КФ 2.7.1.15) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
- АТФ + d -рибоза ⇌ АДФ + d -рибоза 5-фосфат
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и d -рибоза , тогда как двумя его продуктами являются АДФ и d -рибозо-5-фосфат .
Систематическое название этого класса ферментов — АТФ: d -рибозо-5-фосфотрансфераза . Другие общеупотребительные названия включают дезоксирибокиназу , рибокиназу (фосфорилирующую) и d -рибокиназу . Этот фермент участвует в пентозофосфатном пути .
Рибокиназа (RK) принадлежит к семейству сахарных киназ фосфофруктокиназы B (PfkB). [1] Другие члены этого семейства (также известного как семейство RK) включают аденозинкиназу (AK), инозин-гуанозин киназу, фруктокиназу и 1-фосфофруктокиназу. [1] [2] [3] Члены семейства PfkB/RK идентифицируются по наличию трех консервативных мотивов последовательности, а ферментативная активность этого семейства белков обычно показывает зависимость от присутствия пятивалентных ионов. [1] [2] [4] Консервативный мотив NXXE, который является отличительным свойством семейства белков PfkB, участвует в зависимости от пятивалентных ионов. Структуры RK и нескольких других белков семейства PfK были определены у ряда организмов. [5] Несмотря на низкое сходство последовательностей между AdK и другими белками семейства PfkB, эти белки довольно похожи на структурном уровне. [1]
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 7 структур с кодами доступа PDB 1GQT , 1RK2 , 1RKA , 1RKD , 1RKS , 1VM7 и 2FV7 .
Ссылки
- ^ abcd Park J, Gupta RS (сентябрь 2008 г.). «Аденозинкиназа и рибокиназа — семейство белков RK». Cellular and Molecular Life Sciences . 65 (18): 2875– 96. doi :10.1007/s00018-008-8123-1. PMC 11131688 . PMID 18560757. S2CID 11439854.
- ^ ab Bork P , Sander C , Valencia A (январь 1993 г.). «Конвергентная эволюция схожей ферментативной функции в различных белковых складках: семейства гексокиназ, рибокиназ и галактокиназ сахарных киназ». Protein Science . 2 (1): 31– 40. doi : 10.1002/pro.5560020104 . PMC 2142297 . PMID 8382990.
- ^ Spychala J, Datta NS, Takabayashi K, Datta M, Fox IH, Gribbin T, Mitchell BS (февраль 1996 г.). «Клонирование кДНК человеческой аденозинкиназы: сходство последовательностей с микробными рибокиназами и фруктокиназами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (3): 1232– 7. Bibcode : 1996PNAS...93.1232S. doi : 10.1073/pnas.93.3.1232 . PMC 40062. PMID 8577746 .
- ^ Maj MC, Singh B, Gupta RS (март 2002 г.). «Зависимость от пятивалентных ионов — это сохраняющееся свойство аденозиновой киназы из разных источников: идентификация нового мотива, вовлеченного в связывание ионов фосфата и магния и ингибирование субстрата». Биохимия . 41 (12): 4059– 69. doi :10.1021/bi0119161. PMID 11900549.
- ^ Sigrell JA, Cameron AD, Jones TA , Mowbray SL (февраль 1998 г.). «Структура рибокиназы Escherichia coli в комплексе с рибозой и динуклеотидом, определенная с разрешением 1,8 А: взгляд на новое семейство структур киназ». Structure . 6 (2): 183– 93. doi : 10.1016/s0969-2126(98)00020-3 . PMID 9519409.
Дальнейшее чтение
- Agranoff BW, Brady RO (март 1956). "Очистка и свойства телячьей печеночной рибокиназы" (PDF) . Журнал биологической химии . 219 (1): 221– 9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)65786-2 . PMID 13295274.
- Гинзбург А. (март 1959 г.). "Дезоксирибокиназа из Lactobacillus plantarum" (PDF) . Журнал биологической химии . 234 (3): 481– 7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)70230-5 . PMID 13641245.
