Протеиногенная аминокислота
Аминокислота, которая биосинтетически включается в белки во время трансляции
Протеиногенные аминокислоты составляют небольшую часть всех аминокислот.

Протеиногенные аминокислоты — это аминокислоты , которые биосинтетически включаются в белки во время трансляции . Слово «протеиногенный» означает «создание белка». На протяжении всей известной жизни существует 22 генетически кодируемых (протеиногенных) аминокислоты, 20 из которых находятся в стандартном генетическом коде , а еще 2 ( селеноцистеин и пирролизин ) могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции. [1]

Напротив, непротеиногенные аминокислоты — это аминокислоты, которые либо не включены в белки (например, ГАМК , L -ДОФА или трийодтиронин ), либо неправильно включены вместо генетически закодированной аминокислоты, либо не производятся напрямую и изолированно стандартными клеточными механизмами (например, гидроксипролин ). Последнее часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты включены в нерибосомальные пептиды , которые синтезируются нерибосомальными пептидсинтетазами.

Как эукариоты , так и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки через нуклеотидную последовательность, известную как элемент SECIS , который направляет клетку на трансляцию близлежащего кодона UGA как селеноцистеина (UGA обычно является стоп-кодоном ). У некоторых метаногенных прокариот кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может транслироваться в пирролизин . [2]

У эукариот есть только 21 протеиногенная аминокислота, 20 из стандартного генетического кода, плюс селеноцистеин . Люди могут синтезировать 12 из них друг из друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять должны потребляться (обычно в виде их белковых производных), и поэтому они называются незаменимыми аминокислотами . Незаменимыми аминокислотами являются гистидин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин (т. е. H, I, L, K, M, F, T, W, V). [3]

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты связаны с набором аминокислот , которые могут быть распознаны системами аутоаминоацилирования рибозима . [4] Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха форм жизни на основе нуклеотидов. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему некоторые специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; например, орнитин и гомосерин циклизуются против пептидного остова и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие токсичны, поскольку могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин .

Предполагается, что эволюционный отбор определенных протеиногенных аминокислот из первичного бульона обусловлен их лучшей встраиваемостью в полипептидную цепь по сравнению с непротеиногенными аминокислотами. [5]

Структуры

Ниже приведены структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые напрямую закодированы для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры являются стандартными химическими структурами, а не типичными формами цвиттерионов , которые существуют в водных растворах.

Структура 21 протеиногенной аминокислоты с 3- и 1-буквенными кодами, сгруппированная по функциональности боковой цепи

IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

Химические свойства

Ниже приведена таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Перечисленные массы основаны на средневзвешенных значениях элементарных изотопов при их естественном содержании . Образование пептидной связи приводит к удалению молекулы воды . Таким образом, масса белка равна массе аминокислот, из которых состоит белок, минус 18,01524 Да на пептидную связь.

Общие химические свойства

АминокислотаКороткийСокращенно.Средняя масса ( Да )пиpK 1
(α-COO - )		рК 2
(α-NH 3 + )
АланинААла89.094046.012.359.87
ЦистеинСЦис121.154045.051.9210.70
Аспарагиновая кислотаДАспид133.103842.851.999.90
Глутаминовая кислотаЭГлю147.130743.152.109.47
ФенилаланинФПхе165.191845.492.209.31
ГлицинГГли75.067146.062.359.78
ГистидинЧАСЕго155.156347.601.809.33
ИзолейциняИль131.174646.052.329.76
ЛизинКЛис146.189349.602.169.06
ЛейцинЛЛея131.174646.012.339.74
МетионинМВстретился149.207845.742.139.28
АспарагинНАсн132.119045.412.148.72
ПирролизинОПыл255.31???
ПролинППрофи115.131946.301.9510.64
ГлютаминВГлн146.145945.652.179.13
АргининРАрг174.2027410.761.828.99
СеринССер105.093445.682.199.21
ТреонинТЧт119.120345.602.099.10
СеленоцистеинУСек168.0535.471.9110
ВалинВВал117.147846.002.399.74
триптофанВтТрп204.228445.892.469.41
ТирозинИТир181.191245.642.209.21

Свойства боковой цепи

АминокислотаКороткийСокращенно.Боковая цепьГидрофобный
​		рКа §ПолярныйрНМаленькийКрошечныйАроматические
или алифатические
Объем Ван-дер-Ваальса (Å 3 )
АланинААла-СН 3Да-Нет-ДаДаАлифатический67
ЦистеинСЦис-СН 2 ШДа8.55ДакислыйДаДа-86
Аспарагиновая кислотаДАспид-СН2СООН​​Нет3.67ДакислыйДаНет-91
Глутаминовая кислотаЭГлю-СН2СН2СООН​​​​Нет4.25ДакислыйНетНет-109
ФенилаланинФПхе-СН2С6Н5​​​​​Да-Нет-НетНетАроматный135
ГлицинГГли-ЧАСДа-Нет-ДаДа-48
ГистидинЧАСЕго-СН2 - С3Н3Н2​​​​​​Нет6.54Даслабый базовыйНетНетАроматный118
ИзолейциняИль-СН(СН 3 )СН 2 СН 3Да-Нет-НетНетАлифатический124
ЛизинКЛис- ( СН2 ) 4NH2​Нет10.40ДабазовыйНетНет-135
ЛейцинЛЛея-СН 2 СН(СН 3 ) 2Да-Нет-НетНетАлифатический124
МетионинМВстретился-СН 2 СН 2 С СН 3Да-Нет-НетНетАлифатический124
АспарагинНАсн-CH 2 КОНХ 2Нет-Да-ДаНет-96
ПирролизинОПыл-(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3НетНДДаслабый базовыйНетНет-?
ПролинППрофи-СН 2 СН 2 СН 2 -Да-Нет-ДаНет-90
ГлютаминВГлн-СН 2 СН 2 КОНН 2Нет-Да-НетНет-114
АргининРАрг-(CH2 ) 3NH - C(NH) NH2Нет12.3Дастрого базовыйНетНет-148
СеринССер-СН2ОН​​Нет-Да-ДаДа-73
ТреонинТЧт-СН(ОН)СН 3Нет-Да-ДаНет-93
СеленоцистеинУСек-CH2SeH​​Нет5.43НеткислыйДаДа-?
ВалинВВал-СН( СН3 ) 2Да-Нет-ДаНетАлифатический105
триптофанВтТрп-СН2С8Н6Н​​​​​​Да-Нет-НетНетАроматный163
ТирозинИТир-СН2 - С6Н4ОН​​​​Нет9.84Даслабый кислыйНетНетАроматный141

§: Значения для Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, размещенного в центре пентапептида аланина. [6] Значение для Arg взято из Pace et al. (2009). [7] Значение для Sec взято из Byun & Kang (2011). [8]

НД: Значение pKa пирролизина не сообщалось.

Примечание: Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчеты pKa белка иногда используются для расчета изменения значения pKa аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия генов и биохимия

АминокислотаКороткийСокращенно.Кодон (ы)ПроисшествиеНеобходим‡ для человека
в архейских белках
(%)&		в белках бактерий
(%)&		в белках эукариот
(%)&		в белках человека
(%)&
АланинААлаGCU, GCC, GCA, GCG8.210.067.637.01Нет
ЦистеинСЦисUGU, UGC0,980,941.762.3Условно
Аспарагиновая кислотаДАспидГАУ, ГАЦ6.215.595.44.73Нет
Глутаминовая кислотаЭГлюГАА, ГАГ7.696.156.427.09Условно
ФенилаланинФПхеУУУ, УУК3.863.893.873.65Да
ГлицинГГлиГГУ, ГГК, ГГА, ГГГ7.587.766.336.58Условно
ГистидинЧАСЕгоКАУ, САС1.772.062.442.63Да
ИзолейциняИльАУУ, АУК, АУА7.035.895.14.33Да
ЛизинКЛисААА, ААГ5.274.685.645.72Да
ЛейцинЛЛеяUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9.3110.099.299.97Да
МетионинМВстретилсяАВГУСТ2.352.382.252.13Да
АспарагинНАснААУ, ААК3.683.584.283.58Нет
ПирролизинОПылУАГ*0000Нет
ПролинППрофиCCU, CCC, CCA, CCG4.264.615.416.31Нет
ГлютаминВГлнCAA, CAG2.383.584.214.77Нет
АргининРАргCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5.515.885.715.64Условно
СеринССерUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6.175.858.348.33Нет
ТреонинТЧтАКУ, АКК, АКА, АКГ5.445.525.565.36Да
СеленоцистеинУСекУГА**000>0Нет
ВалинВВалГУУ, ГУК, ГУА, ГУГ7.87.276.25.96Да
триптофанВтТрпУГГ1.031.271.241.22Да
ТирозинИТирУАУ, УАК3.352.942.872.66Условно
Стоп-кодон†-СрокУАА, УАГ, УГА††???——

* UAG обычно является янтарным стоп-кодоном , но в организмах, содержащих биологические механизмы, кодируемые кластером генов pylTSBCD, будет включена аминокислота пирролизин. [9]
** UGA обычно является опаловым (или умбровым) стоп-кодоном, но кодирует селеноцистеин, если присутствует элемент SECIS .
† Стоп -кодон не является аминокислотой, но включен для полноты.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. выше).
‡ Незаменимая аминокислота не может быть синтезирована в организме человека и, следовательно, должна поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в пище, но должны поставляться экзогенно определенным популяциям, которые не синтезируют ее в достаточных количествах.
& Распространение аминокислот основано на 135 протеомах архей, 3775 бактерий, 614 эукариот и человеческом протеоме (21 006 белков) соответственно. [10]

Масс-спектрометрия

В масс-спектрометрии пептидов и белков знание масс остатков полезно. Масса пептида или белка представляет собой сумму масс остатков плюс масса воды ( моноизотопная масса = 18,01056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Массы остатков рассчитываются по табличным химическим формулам и атомным весам. [11] В масс-спектрометрии ионы также могут включать один или несколько протонов ( моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса* = 1,0074 Да). *Протоны не могут иметь среднюю массу, это сбивает с толку, делая дейтроны допустимым изотопом, но они должны быть другим видом (см. Гидрон (химия) )

АминокислотаКороткийСокращенно.ФормулаПн. месса§ ( Da )Средняя масса ( Да )
АланинААлаС 3 Н 5 НЕТ71.0371171.0779
ЦистеинСЦисС 3 Н 5 НУС103.00919103.1429
Аспарагиновая кислотаДАспидС4Н5НО3​​​​​115.02694115.0874
Глутаминовая кислотаЭГлюС 5 Н 7 НЕТ 3129.04259129.1140
ФенилаланинФПхеС 9 Н 9 НЕТ147.06841147.1739
ГлицинГГлиС2Н3НЕТ​​​​57.0214657.0513
ГистидинЧАСЕгоС6Н7Н3О​​​​​​137.05891137.1393
ИзолейциняИльС 6 Н 11 НЕТ113.08406113.1576
ЛизинКЛисС6Н12Н2О​​​​​​128.09496128.1723
ЛейцинЛЛеяС 6 Н 11 НЕТ113.08406113.1576
МетионинМВстретилсяС 5 Н 9 НУС131.04049131.1961
АспарагинНАснС4Н6Н2О2​​​​​​​114.04293114.1026
ПирролизинОПылС12Н19Н3О2​​​​​​​237.14773237.2982
ПролинППрофиС 5 Н 7 НЕТ97.0527697.1152
ГлютаминВГлнС5Н8Н2О2​​​​​​​128.05858128.1292
АргининРАргС6Н12Н4О​​​​​​156.10111156.1857
СеринССерС3Н5НО2​​​​​87.0320387.0773
ТреонинТЧтС4Н7НО2​​​​​101.04768101.1039
СеленоцистеинУСекC 3 H 5 НОС150.95364150.0489
ВалинВВалС 5 Н 9 НЕТ99.0684199.1311
триптофанВтТрпС11Н10Н2О​​​​​​186.07931186.2099
ТирозинИТирС9Н9НО2​​​​​163.06333163.1733

§ Моноизотопная масса

Стехиометрия и метаболические затраты в клетке

В таблице ниже приведено обилие аминокислот в клетках E.coli и метаболическая стоимость (АТФ) синтеза аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы энергетически выгодны и не требуют чистой АТФ клетки. [12] Обилие аминокислот включает аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).

АминокислотаКороткийСокращенно.Распространенность
(количество молекул (×10 8 )
на клетку E. coli )		Стоимость АТФ при синтезе
Аэробные
условия		Анаэробные
условия
АланинААла2.9-11
ЦистеинСЦис0,521115
Аспарагиновая кислотаДАспид1.402
Глутаминовая кислотаЭГлю1.5-7-1
ФенилаланинФПхе1.1-62
ГлицинГГли3.5-22
ГистидинЧАСЕго0,5417
ИзолейциняИль1.7711
ЛизинКЛис2.059
ЛейцинЛЛея2.6-91
МетионинМВстретился0,882123
АспарагинНАсн1.435
ПирролизинОПыл---
ПролинППрофи1.3-24
ГлютаминВГлн1.5-60
АргининРАрг1.7513
СеринССер1.2-22
ТреонинТЧт1.568
СеленоцистеинУСек---
ВалинВВал2.4-22
триптофанВтТрп0,33-77
ТирозинИТир0,79-82

Замечания

АминокислотаСокращенно.Замечания
АланинААлаОчень распространенный и очень универсальный, он более жесткий, чем глицин, но достаточно мал, чтобы накладывать лишь небольшие стерические ограничения на конформацию белка. Он ведет себя довольно нейтрально и может располагаться как в гидрофильных областях снаружи белка, так и в гидрофобных областях внутри.
Аспарагин или аспарагиновая кислотаБАсхЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
ЦистеинСЦисАтом серы легко связывается с ионами тяжелых металлов . В окислительных условиях два цистеина могут соединяться дисульфидной связью , образуя аминокислоту цистин . Когда цистины являются частью белка, например , инсулина , третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурации ; поэтому дисульфидные связи распространены в белках, которые должны функционировать в суровых условиях, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин ) и структурные белки (например, кератин ). Дисульфиды также встречаются в пептидах, слишком маленьких, чтобы удерживать стабильную форму самостоятельно (например, инсулин ).
Аспарагиновая кислотаДАспидAsp ведет себя подобно глутаминовой кислоте и несет гидрофильную кислотную группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно она расположена на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Она связывается с положительно заряженными молекулами и ионами и часто используется в ферментах для фиксации иона металла. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно соединяются с аргинином и лизином.
Глутаминовая кислотаЭГлюGlu ведет себя подобно аспарагиновой кислоте и имеет более длинную, немного более гибкую боковую цепь.
ФенилаланинФПхеНеобходимые для человека фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большую, жесткую ароматическую группу в боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Подобно изолейцину, лейцину и валину, они гидрофобны и имеют тенденцию ориентироваться по направлению к внутренней части свернутой молекулы белка. Фенилаланин может быть преобразован в тирозин.
ГлицинГГлиИз-за двух атомов водорода у α-углерода глицин оптически не активен . Это самая маленькая аминокислота, легко вращается и добавляет гибкости белковой цепи. Он способен вписаться в самые узкие пространства, например, в тройную спираль коллагена . Поскольку слишком большая гибкость обычно нежелательна, как структурный компонент он встречается реже, чем аланин.
ГистидинЧАСЕгоОн необходим для человека. Даже в слегка кислых условиях происходит протонирование азота, изменяя свойства гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками в качестве регуляторного механизма, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздняя эндосома или лизосома , обеспечивая изменение конформации в ферментах. Однако для этого требуется всего несколько гистидинов, поэтому он сравнительно редок.
ИзолейциняИльIle необходим для человека. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, и их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильного сворачивания белков, поскольку эти цепи, как правило, располагаются внутри молекулы белка.
Лейцин или изолейцинДж.XleЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
ЛизинКЛисLys необходим для человека и ведет себя подобно аргинину. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин подходящими для связывания с молекулами с большим количеством отрицательных зарядов на их поверхности. Например, ДНК -связывающие белки имеют свои активные области, богатые аргинином и лизином. Сильный заряд делает эти две аминокислоты склонными располагаться на внешних гидрофильных поверхностях белков; когда они находятся внутри, они обычно образуют пару с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом.
ЛейцинЛЛеяЛей необходим человеку и ведет себя аналогично изолейцину и валину.
МетионинМВстретилсяMet необходим для человека. Всегда первая аминокислота, включаемая в белок, иногда удаляется после трансляции. Как и цистеин, он содержит серу, но с метильной группой вместо водорода. Эта метильная группа может быть активирована и используется во многих реакциях, где новый атом углерода добавляется к другой молекуле.
АспарагинНАснПодобно аспарагиновой кислоте, Asn содержит амидную группу, тогда как Asp имеет карбоксильную группу .
ПирролизинОПылПохож на лизин , но имеет присоединенное пирролиновое кольцо.
ПролинППрофиPro содержит необычное кольцо в N-концевой аминогруппе, что заставляет последовательность амида CO-NH принимать фиксированную конформацию. Он может нарушать структуры сворачивания белка, такие как α-спираль или β-слой , вызывая желаемый изгиб в белковой цепи. Распространенный в коллагене , он часто подвергается посттрансляционной модификации в гидроксипролин .
ГлютаминВГлнПодобно глутаминовой кислоте, Gln содержит амидную группу, где Glu имеет карбоксильную группу . Используется в белках и как хранилище аммиака , это самая распространенная аминокислота в организме.
АргининРАргФункционально аналогичен лизину.
СеринССерСерин и треонин имеют короткую группу, заканчивающуюся гидроксильной группой. Ее водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто выступают в качестве доноров водорода в ферментах. Оба очень гидрофильны, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты ими.
ТреонинТЧтНеобходимый для человека треон ведет себя подобно серину.
СеленоцистеинУСекСеленовый аналог цистеина, в котором селен заменяет атом серы .
ВалинВВалНеобходимый для человека валин ведет себя подобно изолейцину и лейцину.
триптофанВтТрпНеобходимый для человека, Trp ведет себя подобно фенилаланину и тирозину. Он является предшественником серотонина и имеет естественную флуоресценцию .
НеизвестныйХХааЗаполнитель, если аминокислота неизвестна или не важна.
ТирозинИТирТир ведет себя подобно фенилаланину (предшественнику тирозина) и триптофану и является предшественником меланина , адреналина и гормонов щитовидной железы . Будучи естественным флуоресцентным , его флуоресценция обычно гасится передачей энергии триптофанам.
Глутаминовая кислота или глутаминЗГлксЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Катаболизм аминокислот

Катаболизм

Аминокислоты можно классифицировать по свойствам их основных продуктов: [13]

  • Глюкогенные, продукты которых обладают способностью образовывать глюкозу путем глюконеогенеза.
  • Кетогенные, продукты которых не способны образовывать глюкозу: Эти продукты все равно могут использоваться для кетогенеза или синтеза липидов .
  • Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Nature Chemical Biology . 3 (1): 29–35. doi :10.1038/nchembio847. PMID  17173027.
  2. ^ Лобанов АВ, Туранов AA, Хэтфилд DL, Гладышев ВН (август 2010). «Двойные функции кодонов в генетическом коде». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. doi :10.3109/10409231003786094. PMC 3311535. PMID  20446809 . 
  3. ^ Young VR (август 1994 г.). «Потребность в аминокислотах у взрослых: аргументы в пользу серьезного пересмотра текущих рекомендаций» (PDF) . The Journal of Nutrition . 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. doi :10.1093/jn/124.suppl_8.1517S. PMID  8064412.
  4. ^ Erives A (август 2011 г.). «Модель прото-антикодоновых РНК-ферментов, требующих гомохиральности L-аминокислот». Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Bibcode : 2011JMolE..73...10E. doi : 10.1007/s00239-011-9453-4. PMC 3223571. PMID  21779963 . 
  5. ^ Френкель-Пинтер, Моран; Хейнс, Джей В.; К. Мартин; Петров, Антон С.; Буркар, Брэдли Т.; Кришнамурти, Раманарайанан; Хад, Николас В.; Леман, Люк Дж.; Уильямс, Лорен Дин (13.08.2019). «Селективное включение белковых катионных аминокислот в модельные пребиотические реакции олигомеризации». Труды Национальной академии наук . 116 (33): 16338–16346. Bibcode : 2019PNAS..11616338F. doi : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN  0027-8424. PMC 6697887. PMID 31358633  . 
  6. ^ Thurlkill RL, Grimsley GR, Scholtz JM, Pace CN (май 2006). "pK значения ионизированных групп белков". Protein Science . 15 (5): 1214–8. doi :10.1110/ps.051840806. PMC 2242523 . PMID  16597822. 
  7. ^ Pace CN, Grimsley GR, Scholtz JM (май 2009). «Ионизируемые группы белков: значения pK и их вклад в стабильность и растворимость белков». Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. doi : 10.1074/jbc.R800080200 . PMC 2679426. PMID  19164280 . 
  8. ^ Byun BJ, Kang YK (май 2011). «Конформационные предпочтения и значение pK(a) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. doi :10.1002/bip.21581. PMID  21213257. S2CID  11002236.
  9. ^ Rother M, Krzycki JA (август 2010). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей». Archaea . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . PMC 2933860 . PMID  20847933. 
  10. ^ Kozlowski LP (январь 2017 г.). «Proteome-pI: база данных изоэлектрических точек протеома». Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1112–D1116. doi :10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655. PMID  27789699 . 
  11. ^ "Атомные веса и изотопные составы всех элементов". NIST . Получено 2016-12-12 .
  12. ^ Филлипс Р., Кондев Дж., Териот Дж., Гарсия Х.Г., Орм Н. (2013). Физическая биология клетки (Второе издание). Garland Science. стр. 178. ISBN 978-0-8153-4450-6.
  13. ^ Ferrier DR (2005). "Глава 20: Деградация и синтез аминокислот". В Champe PC, Harvey RA, Ferrier DR (ред.). Иллюстрированные обзоры Lippincott: Биохимия (Иллюстрированные обзоры Lippincott) . Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2265-0.

Общие ссылки

  • Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3-е изд.). Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  • Kyte J, Doolittle RF (май 1982). "Простой метод отображения гидропатического характера белка". Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–32. CiteSeerX  10.1.1.458.454 . doi :10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID  7108955.
  • Мейерхенрих, Уве Дж. (2008). Аминокислоты и асимметрия жизни (1-е изд.). Springer. ISBN 978-3-540-76885-2.
  • Биохимия, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (30-е изд.). Lange. ISBN 978-0-07-182534-4.
На Викискладе есть медиафайлы по теме Протеиногенные аминокислоты .
  • Происхождение однобуквенного кода для аминокислот
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Протеиногенная_амино_кислота&oldid=1243106174"