Ген PRMT1 кодирует белок аргининметилтрансферазу , который функционирует как гистонметилтрансфераза, специфичная для гистона H4 в эукариотических клетках. [6] Специфическое изменение гистона H4 в эукариотах дает ему возможность ремоделировать хроматин, действуя как посттрансляционный модификатор. [7]
Аргининметилтрансферазы посредством регуляции экспрессии генов контролируют клеточный цикл и смерть эукариотических клеток. [7]
Реакционный путь
В то время как все ферменты PRMT катализируют метилирование остатков аргинина в белках, PRMT1 уникален тем, что катализирует образование асимметричного диметиларгинина в отличие от PRMT2, который катализирует образование симметрично диметилированного аргинина. [8] Отдельные PRMT используют S -аденозил-L-метионин (SAM) в качестве донора метильной группы и катализируют перенос метильной группы на ω-азот остатка аргинина. [8]
Клиническое значение
У людей эти ферменты регулируют экспрессию генов и, следовательно, участвуют в патогенезе многих заболеваний человека. [9] Используя ингибиторы фермента для аргининметилтрансферазы 1, исследования смогли продемонстрировать потенциал фермента как раннего катализатора различных видов рака. [9] [8] [10]
^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000126457 – Ensembl , май 2017 г.
^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000109324 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Scott HS, Antonarakis SE, Lalioti MD, Rossier C, Silver PA, Henry MF (июнь 1998 г.). «Идентификация и характеристика двух предполагаемых человеческих аргининметилтрансфераз (HRMT1L1 и HRMT1L2)». Genomics . 48 (3): 330– 40. doi :10.1006/geno.1997.5190. PMID 9545638.
^ ab "Ген Entrez: белок аргинин метилтрансфераза 1 PRMT1".
^ ab Qian K, Zhen G (2016-01-01). "Глава 8 - Текущая разработка ингибиторов протеин-аргининметилтрансферазы". В Medina-Franco JL (ред.). Epi-Informatics . Boston: Academic Press. стр. 231– 256. doi :10.1016/b978-0-12-802808-7.00008-3. ISBN978-0-12-802808-7.
^ abc Obianyo O, Osborne TC, Thompson PR (сентябрь 2008 г.). "Кинетический механизм протеинаргининметилтрансферазы 1". Биохимия . 47 (39): 10420– 7. doi :10.1021/bi800904m. PMC 2933744. PMID 18771293 .
^ ab Zeng H, Xu W (2015-01-01). "Глава 16 - Ферментативные анализы ферментов гистонметилтрансферазы". В Zheng YG (ред.). Epigenetic Technological Applications . Boston: Academic Press. стр. 333–361 . doi :10.1016/b978-0-12-801080-8.00016-8. ISBN978-0-12-801080-8.
^ Carbone F, Montecucco F, Xu S, Banach M, Jamialahmadi T, Sahebkar A (август 2020 г.). «Эпигенетика при атеросклерозе: ключевые особенности и терапевтические последствия». Экспертное мнение о терапевтических мишенях . 24 (8): 719– 721. doi : 10.1080/14728222.2020.1764535 . PMID 32354276.
^ ab Lin WJ, Gary JD, Yang MC, Clarke S, Herschman HR (июнь 1996 г.). «Млекопитающий немедленно-ранний белок TIS21 и связанный с лейкемией белок BTG1 взаимодействуют с протеин-аргинин N-метилтрансферазой». J. Biol. Chem . 271 (25): 15034– 44. doi : 10.1074/jbc.271.25.15034 . PMID 8663146.
^ ab Берте С, Геэнне Ф, Револ В, Самарут С, Лукашевич А, Деэ С, Дюмонте С, Маго ЖП, Руо ЖП (январь 2002 г.). «Взаимодействие PRMT1 с белками BTG/TOB в передаче сигналов в клетках: молекулярный анализ и функциональные аспекты». Генные клетки . 7 (1): 29–39 . doi : 10.1046/j.1356-9597.2001.00497.x . PMID 11856371. S2CID 15016952.
^ Smith WA, Schurter BT, Wong-Staal F, David M (май 2004 г.). «Аргининовое метилирование РНК-хеликазы a определяет ее субклеточную локализацию». J. Biol. Chem . 279 (22): 22795– 8. doi : 10.1074/jbc.C300512200 . PMID 15084609.
^ ab Lee J, Bedford MT (март 2002 г.). «PABP1 идентифицирован как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием массивов белков высокой плотности». EMBO Rep . 3 (3): 268–73 . doi : 10.1093/embo-reports/kvf052. PMC 1084016. PMID 11850402.
^ abc Wada K, Inoue K, Hagiwara M (август 2002 г.). «Идентификация метилированных белков с помощью белка аргинин N-метилтрансферазы 1, PRMT1, с новой стратегией клонирования экспрессии». Biochim. Biophys. Acta . 1591 ( 1–3 ): 1–10 . doi : 10.1016/s0167-4889(02)00202-1 . PMID 12183049.
^ ab Стельцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг С, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Э, Дрёге А, Кробич С, Корн Б, Бирхмайер В, Лерах Х, Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68 . doi :10.1016/j.cell.2005.08.029. hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070. S2CID 8235923.
^ ab Côté J, Boisvert FM, Boulanger MC, Bedford MT, Richard S (январь 2003 г.). "Sam68 РНК-связывающий белок является субстратом in vivo для белка аргинин N-метилтрансферазы 1". Mol. Biol. Cell . 14 (1): 274– 87. doi :10.1091/mbc.E02-08-0484. PMC 140244 . PMID 12529443.
^ Абрамович С, Якобсон Б, Чебат Дж, Ревел М (январь 1997 г.). «Протеин-аргинин метилтрансфераза связывается с внутрицитоплазматическим доменом цепи IFNAR1 в рецепторе интерферона типа I». EMBO J . 16 (2): 260– 6. doi :10.1093/emboj/16.2.260. PMC 1169633 . PMID 9029147.
^ Tang J, Kao PN, Herschman HR (июнь 2000 г.). «Протеин-аргинин метилтрансфераза I, преобладающая протеин-аргинин метилтрансфераза в клетках, взаимодействует с фактором связывания энхансера интерлейкина 3 и регулируется им». J. Biol. Chem . 275 (26): 19866–76 . doi : 10.1074/jbc.M000023200 . PMID 10749851.
^ Kwak YT, Guo J, Prajapati S, Park KJ, Surabhi RM, Miller B, Gehrig P, Gaynor RB (апрель 2003 г.). «Метилирование SPT5 регулирует его взаимодействие с РНК-полимеразой II и свойства транскрипционной элонгации». Mol. Cell . 11 (4): 1055– 66. doi : 10.1016/s1097-2765(03)00101-1 . PMID 12718890.
Дальнейшее чтение
Kim S, Park GH, Paik WK (1999). «Последние достижения в метилировании белков: ферментативное метилирование белков, связывающих нуклеиновые кислоты». Аминокислоты . 15 (4): 291– 306. doi :10.1007/BF01320895. PMID 9891755. S2CID 28412209.
Baldwin GS, Carnegie PR (1971). "Специфическое ферментативное метилирование аргинина в белке экспериментального аллергического энцефаломиелита из человеческого миелина". Science . 171 (3971): 579– 81. Bibcode :1971Sci...171..579B. doi :10.1126/science.171.3971.579. PMID 4924231. S2CID 36959912.
Rajpurohit R, Lee SO, Park JO, Paik WK, Kim S (1994). "Ферментативное метилирование рекомбинантного гетерогенного ядерного белка RNP A1. Двойная субстратная специфичность для S-аденозилметионин:гистон-аргинин N-метилтрансферазы". J. Biol. Chem . 269 (2): 1075– 82. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42223-X . PMID 8288564.
Lin WJ, Gary JD, Yang MC, Clarke S, Herschman HR (1996). «Млекопитающий белок немедленной ранней стадии TIS21 и связанный с лейкемией белок BTG1 взаимодействуют с протеин-аргинин N-метилтрансферазой». J. Biol. Chem . 271 (25): 15034– 44. doi : 10.1074/jbc.271.25.15034 . PMID 8663146.
Никава Дж., Накано Х., Охи Н. (1996). «Структурная и функциональная консервация генов HCP1 человека и дрожжей, которые могут подавлять дефект роста мутанта Saccharomyces cerevisiae ire15». Gene . 171 (1): 107– 11. doi :10.1016/0378-1119(96)00073-X. PMID 8675017.
Абрамович С, Якобсон Б, Чебат Дж, Ревел М (1997). «Протеин-аргининметилтрансфераза связывается с внутрицитоплазматическим доменом цепи IFNAR1 в рецепторе интерферона типа I». EMBO J . 16 (2): 260– 6. doi :10.1093/emboj/16.2.260. PMC 1169633 . PMID 9029147.
Klein S, Carroll JA, Chen Y, Henry MF, Henry PA, Ortonowski IE, Pintucci G, Beavis RC, Burgess WH, Rifkin DB (2000). "Биохимический анализ метилирования аргинина высокомолекулярного фактора роста фибробластов-2". J. Biol. Chem . 275 (5): 3150– 7. doi : 10.1074/jbc.275.5.3150 . PMID 10652299.
Tang J, Kao PN, Herschman HR (2000). "Протеин-аргинин метилтрансфераза I, преобладающая протеин-аргинин метилтрансфераза в клетках, взаимодействует с фактором связывания энхансера интерлейкина 3 и регулируется им". J. Biol. Chem . 275 (26): 19866–76 . doi : 10.1074/jbc.M000023200 . PMID 10749851.
Nichols RC, Wang XW, Tang J, Hamilton BJ, High FA, Herschman HR, Rigby WF (2000). «Домен RGG в hnRNP A2 влияет на субклеточную локализацию». Exp. Cell Res . 256 (2): 522– 32. doi :10.1006/excr.2000.4827. PMID 10772824.
Чжан X, Чжоу L, Ченг X (2000). «Кристаллическая структура консервативного ядра белка аргининметилтрансферазы PRMT3». EMBO J . 19 (14): 3509– 19. doi :10.1093/emboj/19.14.3509. PMC 313989 . PMID 10899106.
Koh SS, Chen D, Lee YH, Stallcup MR (2001). «Синергическое усиление функции ядерного рецептора коактиваторами p160 и двумя коактиваторами с активностью метилтрансферазы белка». J. Biol. Chem . 276 (2): 1089–98 . doi : 10.1074/jbc.M004228200 . PMID 11050077.
Scorilas A, Black MH, Talieri M, Diamandis EP (2001). «Геномная организация, физическое картирование и анализ экспрессии гена человеческого белка аргинин метилтрансферазы 1». Biochem. Biophys. Res. Commun . 278 (2): 349–59 . doi :10.1006/bbrc.2000.3807. PMID 11097842.
Rho J, Choi S, Seong YR, Cho WK, Kim SH, Im DS (2001). «Prmt5, который образует отдельные гомоолигомеры, является членом семейства протеин-аргининметилтрансфераз». J. Biol. Chem . 276 (14): 11393– 401. doi : 10.1074/jbc.M008660200 . PMID 11152681.
Mowen KA, Tang J, Zhu W, Schurter BT, Shuai K, Herschman HR, David M (2001). «Аргининовое метилирование STAT1 модулирует транскрипцию, индуцированную IFNalpha/beta». Cell . 104 (5): 731– 41. doi : 10.1016/S0092-8674(01)00269-0 . PMID 11257227. S2CID 17584895.
Wang H, Huang ZQ, Xia L, Feng Q, Erdjument-Bromage H, Strahl BD, Briggs SD, Allis CD, Wong J, Tempst P, Zhang Y (2001). «Метилирование гистона H4 в положении аргинина 3, способствующее активации транскрипции ядерным гормональным рецептором». Science . 293 (5531): 853– 7. doi : 10.1126/science.1060781 . PMID 11387442. S2CID 33566292.
Strahl BD, Briggs SD, Brame CJ, Caldwell JA, Koh SS, Ma H, Cook RG, Shabanowitz J, Hunt DF, Stallcup MR, Allis CD (2001). «Метилирование гистона H4 в положении аргинина 3 происходит in vivo и опосредовано коактиватором ядерного рецептора PRMT1». Curr. Biol . 11 (12): 996– 1000. Bibcode : 2001CBio...11..996S. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00294-9 . PMID 11448779. S2CID 17783289.
Rho J, Choi S, Seong YR, Choi J, Im DS (2001). «Остаток аргинина-1493 в мотиве IV QRRGRTGR1493G домена хеликазы вируса гепатита C необходим для метилирования белка NS3 белком аргининметилтрансферазой 1». J. Virol . 75 (17): 8031– 44. doi :10.1128/JVI.75.17.8031-8044.2001. PMC 115047. PMID 11483748 .
Lee J, Bedford MT (2002). «PABP1 идентифицирован как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием массивов белков высокой плотности». EMBO Rep . 3 (3): 268–73 . doi :10.1093/embo-reports/kvf052. PMC 1084016. PMID 11850402 .
Внешние ссылки
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q99873 (белок аргинин N-метилтрансфераза 1) на сайте PDBe-KB .