ПРКСЕ
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
ПРКСЕ
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыPRKCE , PKCE, nPKC-эпсилон, протеинкиназа C эпсилон
Внешние идентификаторыОМИМ : 176975; МГИ : 97599; гомологен : 48343; GeneCards : PRKCE; ОМА :PRKCE - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

5581

18754

Ансамбль

ENSG00000171132

ENSMUSG00000045038

UniProt

Q02156

Р16054

РефСек (мРНК)

NM_005400

NM_011104

RefSeq (белок)

NP_005391

NP_035234

Местоположение (UCSC)Хр 2: 45.65 – 46.19 МбХр 17: 86.48 – 86.97 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа типа С эпсилон ( PKCε ) — это фермент , который у людей кодируется геном PRKCE . [5] [6] PKCε — это изоформа большого семейства протеинкиназ PKC , которые играют множество ролей в различных тканях. В клетках сердечной мышцы PKCε регулирует сокращение мышц посредством своих действий на саркомерных белках , а PKCε модулирует метаболизм сердечных клеток посредством своих действий на митохондриях . PKCε клинически значима, поскольку она играет центральную роль в кардиопротекции от ишемического повреждения и в развитии гипертрофии сердца .

Структура

Ген PRKCE человека (Ensembl ID: ENSG00000171132) кодирует белок PKCε (Uniprot ID: Q02156), длина которого составляет 737 аминокислот с молекулярной массой 83,7 кДа. Семейство серин - треониновых киназ PKC содержит тринадцать изоформ PKC , и каждая изоформа может быть различима по различиям в первичной структуре , экспрессии генов , субклеточной локализации и режимах активации. [7] Эпсилон- изоформа PKC в изобилии экспрессируется во взрослых кардиомиоцитах , [8] [9] [10] [11] являясь наиболее высоко экспрессируемой из всех новых изоформ, PKC-δ, -ζ и –η. [12] PKCε и другие изоформы PKC требуют фосфорилирования на сайтах треонина -566, треонина -710 и серина -729 для созревания киназы . [13] Эпсилон - изоформа PKC отличается от других изоформ положением доменов C2, псевдосубстрата и C1; различные вторичные мессенджеры в разных комбинациях могут действовать на домен C1, чтобы направлять субклеточную транслокацию PKCε. [9] [14]

Было обнаружено, что рецепторы для активированной С-киназы (RACK) закрепляют активную PKC в непосредственной близости от субстратов . [15] PKCε, по-видимому, имеет предпочтительное сродство к изоформе (RACK/RACK2); в частности, домен C2 PKCε в аминокислотах 14–21 (также известный как εV1-2) связывается с (RACK/RACK2), а пептидные ингибиторы, нацеленные на εV1-2, ингибируют транслокацию и функцию PKCε в кардиомиоцитах , [16] в то время как пептидные агонисты усиливают транслокацию. [17] Было продемонстрировано, что изменение динамики взаимодействия (RACK/RACK2) и (RACK1) с PKCε может влиять на фенотипы сердечной мышцы . [18]

Активированная PKCε перемещается к различным внутриклеточным мишеням. [13] [19] В сердечной мышце PKCε перемещается в саркомеры по Z-линиям после стимуляции α-адренергическими и эндотелиновыми (ET) A -рецепторами. [9] [20] Было также показано, что множество агонистов вызывают перемещение PKCε из цитозольной в корпускулярную фракцию в кардиомиоцитах , включая, но не ограничиваясь ими, PMA или норадреналин ; [9] арахидоновая кислота ; [21] ET-1 и фенилэфрин ; [22] [23] ангиотензин II и диастолическое растяжение; [24] аденозин ; [25] гипоксия и фактор стволовых клеток, индуцированный Akt ; [26] ROS генерируются посредством фармакологической активации митохондриального калий-чувствительного АТФ-канала (mitoK(ATP)) [27] и эндогенного лиганда рецептора, связанного с G-белком , апелина . [28]

Функция

Протеинкиназа C (PKC) — это семейство серин- и треонин-специфических протеинкиназ, которые могут активироваться кальцием и вторичным мессенджером диацилглицерином . Члены семейства PKC фосфорилируют широкий спектр белковых мишеней и, как известно, участвуют в различных клеточных сигнальных путях. Члены семейства PKC также служат основными рецепторами для форболовых эфиров, класса опухолевых промоутеров. Каждый член семейства PKC имеет определенный профиль экспрессии и, как полагают, играет особую роль в клетках. Белок, кодируемый этим геном, является одним из членов семейства PKC. Было показано, что эта киназа участвует во многих различных клеточных функциях, таких как апоптоз , кардиопротекция от ишемии , реакция на тепловой шок , а также экзоцитоз инсулина .

Сократительная функция саркомера сердечной мышцы

PKCε перемещается в саркомеры сердечной мышцы и модулирует сократимость миокарда . PKCε связывается с RACK2 на Z-линиях с EC50 86 нМ; [29] PKCε также связывается на костамерах с синдеканом-4 . [30] Было показано, что PKCε связывает F -актин в нейронах , что модулирует синаптическую функцию и дифференцировку; [31] [32] однако неизвестно, связывает ли PKCε саркомерный актин в мышечных клетках. Саркомерные белки были идентифицированы в сигнальных комплексах PKCε, включая актин , cTnT , тропомиозин , десмин и легкую цепь миозина-2 ; У мышей, экспрессирующих конститутивно активный PKCε, все саркомерные белки показали большую связь с PKCε, а cTnT , тропомиозин , десмин и легкая цепь миозина-2 показали изменения в посттрансляционных модификациях. [33]

PKCε связывает и фосфорилирует сердечный тропонин I (cTnI) и сердечный тропонин T (cTnT) в комплексе с тропонином C (cTnC) ; [34] фосфорилирование cTnI по остаткам серина -43, серина -45 и треонина -144 вызывает угнетение функции MgATPase актомиозина S1. [35] [36] Эти исследования были дополнительно подкреплены исследованиями, проведенными на изолированных, очищенных от оболочки волокнах сердечной мышцы , которые показали, что фосфорилирование cTnI in vitro с помощью мутации PKCε или серина -43/45 на глутамат для имитации фосфорилирования десенсибилизировало миофиламенты к кальцию и снижало максимальное натяжение и скорость скольжения нитей. [37] Фосфорилирование cTnI по остаткам серина -5/6 также показало этот депрессивный эффект. [38] Дальнейшие подтверждения были получены в исследованиях in vivo, в которых мыши, экспрессирующие мутантный cTnI ( серин 43/45 аланин ), демонстрировали повышенную сократимость сердца . [39]

Метаболизм и функция митохондрий сердечной мышцы

Помимо саркомеров , PKCε также нацелен на митохондрии сердца . [33] [40] Протеомный анализ сигнальных комплексов PKCε у мышей, экспрессирующих конститутивно активный, сверхэкспрессированный PKCε, выявил несколько взаимодействующих партнеров в митохондриях, чье содержание белка и посттрансляционные модификации были изменены у трансгенных мышей. [33] Это исследование было первым, в котором была продемонстрирована PKCε на внутренней митохондриальной мембране , [33] и было обнаружено, что PKCε связывает несколько митохондриальных белков, участвующих в гликолизе , цикле трикарбоновых кислот , бета-окислении и транспорте ионов . [41] Однако оставалось неясным, как PKCε транслоцируется с внешней на внутреннюю митохондриальную мембрану, пока Будас и др. обнаружили, что белок теплового шока 90 (Hsp90) координируется с транслоказой внешней митохондриальной мембраны-20 (Tom20) для перемещения PKCε после предварительного стимула. [42] [43] В частности, пептид из семи аминокислот , называемый TAT-εHSP90, гомологичный последовательности Hsp90 в домене PKCε C2, индуцировал перемещение PKCε во внутреннюю митохондриальную мембрану и кардиопротекцию . [42]

Было также показано, что PKCε играет роль в модуляции перехода митохондриальной проницаемости (MPT); добавление PKCε к кардиомиоцитам ингибирует MPT, [40] хотя механизм неясен. Первоначально считалось, что PKCε защищает митохондрии от MPT посредством его ассоциации с VDAC1 , ANT и гексокиназой II ; [40] однако генетические исследования с тех пор исключили это [44] [45] и последующие исследования идентифицировали F0/F1 АТФ-синтазу как основной компонент внутренней митохондриальной мембраны [46] [47] [48] [49] и Bax и Bak как потенциальные компоненты внешней мембраны [50] Эти результаты открыли новые пути исследования роли PKCε в митохондриях . Было обнаружено несколько вероятных целей действия PKCε, влияющих на MPT. PKCε взаимодействует с ERK , JNK и p38 , и PKCε напрямую или косвенно фосфорилирует ERK и впоследствии Bad . [51] PKCε также взаимодействует с Bax в раковых клетках, и PKCε модулирует его димеризацию и функцию. [52] [53] Было показано, что активация PKCε с помощью специфического активатора εRACK до ишемического повреждения связана с фосфорилированием F0/F1 АТФ-синтазы . [54] Более того, модуляторный компонент ANT регулируется PKCε. [40] Эти данные свидетельствуют о том, что PKCε может действовать на множественные модуляторные цели функции MPT; необходимы дальнейшие исследования для раскрытия конкретного механизма.

Клиническое значение

Гипертрофия сердца и сердечная недостаточность

Результаты фосфорилирования PKCε в животных моделях были подтверждены у людей; PKCε фосфорилирует cTnI , cTnT и MyBPC и подавляет чувствительность миофиламентов к кальцию. [55] Индукция PKCε происходит при развитии гипертрофии сердца после таких стимулов, как миотрофин , [56] механическое растяжение и гипертония . [57] Точная роль PKCε в гипертрофической индукции является предметом дискуссий. Ингибирование PKCε во время перехода от гипертрофии к сердечной недостаточности увеличивает продолжительность жизни; [58] однако ингибирование транслокации PKCε с помощью пептидного ингибитора увеличивает размер кардиомиоцитов и экспрессию панели гипертрофических генов. [59] Роль киназы фокальной адгезии на костамерах в чувствительности к деформации и модуляции длины саркомера была связана с гипертрофией. Активация FAK посредством PKCε происходит после гипертрофического стимула, который модулирует сборку саркомера . [60] [61] PKCε также регулирует динамику CapZ после циклической деформации. [62]

Трансгенные исследования с участием PKCε также пролили свет на его функцию in vivo. Кардиоспецифическая сверхэкспрессия конститутивно-активного PKCε (9-кратное увеличение белка PKCε, 4-кратное увеличение активности) вызывала сердечную гипертрофию, характеризующуюся увеличением толщины передней и задней стенки левого желудочка . [63] Более позднее исследование показало, что старение трансгенных мышей PKCε приводило к дилатационной кардиомиопатии и сердечной недостаточности к 12-месячному возрасту, [64] ] характеризовалось сохраненным механизмом Франка-Старлинга и истощенным сократительным резервом. [65] Скрещивание трансгенных мышей PKCε с мутантными мышами cTnI, у которых отсутствуют участки фосфорилирования PKCε ( серин -43/ серин -45 мутировал в аланин ), ослабляло сократительную дисфункцию и экспрессию гипертрофического маркера, предлагая критически важные механистические идеи. [66]

Кардиопротекция от ишемического повреждения

JM Downey был первым , кто представил роль PKC в кардиопротекции против ишемически-реперфузионного повреждения в 1994 году; [67] эта основополагающая идея стимулировала серию исследований, в которых изучались различные изоформы PKC . Было показано, что PKCε играет центральную роль в прекондиционировании в нескольких независимых исследованиях, с его наиболее известными действиями в митохондриях сердца . Впервые было продемонстрировано Ping et al., что в пяти различных режимах прекондиционирования у сознательных кроликов эпсилон-изоформа PKC специфически транслоцировалась из цитозольной в корпускулярную фракцию. [12] [68] Это открытие было подтверждено несколькими независимыми исследованиями, проведенными вскоре после этого, [69] [70] и с тех пор наблюдалось на нескольких моделях животных [71] [72] [73] и в тканях человека, [74] , а также в исследованиях с использованием трансгенеза и активаторов/ингибиторов PKCε. [75]

Митохондриальные мишени PKCε, участвующие в кардиопротекции, активно изучаются, поскольку транслокация PKCε в митохондрии после защитных стимулов является одной из наиболее общепринятых кардиопротективных парадигм. Было показано, что PKCε нацеливается и фосфорилирует алкогольдегидрогеназу 2 (ALDH2) после прекондиционирующих стимулов, что увеличивает активность ALDH2 и уменьшает размер инфаркта . [76] [77] Более того, PKCε взаимодействует с субъединицей IV цитохром с оксидазы ( COIV), а прекондиционирующие стимулы вызывают фосфорилирование COIV и стабилизацию белка и активности COIV. [78] Митохондриальный АТФ-чувствительный калиевый канал (mitoK(ATP)) также взаимодействует с PKCε; фосфорилирование mitoK (ATP) после прекондиционирующих стимулов усиливает открытие канала. [79] [80] PKCε модулирует взаимодействие между субъединицей Kir6.1 митоК (АТФ) и коннексином-43 , взаимодействие которых обеспечивает кардиопротекцию . [81] Наконец, было идентифицировано несколько митохондриальных метаболических мишеней фосфорилирования PKCε, участвующих в кардиопротекции после активации с помощью εRACK, включая митохондриальные дыхательные комплексы I, II и III , а также белки, участвующие в гликолизе , окислении липидов , метаболизме кетоновых тел и белках теплового шока . [54]

Роль PKCε, действующего в немитохондриальных областях кардиомиоцитов , изучена меньше, хотя некоторые исследования выявили саркомерные мишени. Транслокация PKCε в саркомеры и фосфорилирование cTnI и cMyBPC участвует в κ-опиоид- и α-адренергической -зависимой предварительной подготовке, которая замедляет скорость цикла миозина , тем самым защищая сократительный аппарат от повреждения. [82] [83] Было также обнаружено, что активация PKCε с помощью εRACK до ишемии фосфорилирует желудочковую легкую цепь миозина-2 , [54], однако функциональное значение остается неясным. Белок, покрывающий актин, CapZ, по-видимому, влияет на локализацию PKCε в Z-линиях [84] и модулирует ответ кардиомиоцитов на ишемическое повреждение . Кардиопротекция у мышей с уменьшением CapZ показала усиление транслокации PKCε в саркомеры [85] , что позволяет предположить, что CapZ может конкурировать с PKCε за связывание RACK2.

Другие функции

Нокаут и молекулярные исследования на мышах показывают, что эта киназа важна для регулирования поведенческой реакции на морфин [86] и алкоголь. [87] [88] Она также играет роль в опосредованной липополисахаридом (ЛПС) сигнализации в активированных макрофагах и в контроле тревожного поведения. [89]

Субстраты и взаимодействия

PKC-эпсилон имеет широкий спектр субстратов, включая ионные каналы , другие сигнальные молекулы и белки цитоскелета . [90]

Было показано, что PKC-эпсилон взаимодействует с:

Смотрите также

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000171132 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000045038 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Баста П., Стрикленд М.Б., Холмс В., Лумис С.Р., Баллас Л.М., Бернс DJ (сентябрь 1992 г.). «Последовательность и экспрессия человеческой протеинкиназы C-эпсилон». Биохимика и биофизика Acta . 1132 (2): 154–60 . doi :10.1016/0167-4781(92)90006-l. ПМИД  1382605.
  6. ^ Lehel C, Olah Z, Jakab G, Anderson WB (февраль 1995 г.). «Протеинкиназа C epsilon локализуется в аппарате Гольджи через свой домен цинкового пальца и модулирует функцию аппарата Гольджи». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (5): 1406– 10. doi : 10.1073/pnas.92.5.1406 . PMC 42528. PMID  7877991 . 
  7. ^ Dekker LV, Parker PJ (февраль 1994). «Протеинкиназа C — вопрос специфичности». Trends in Biochemical Sciences . 19 (2): 73– 7. doi :10.1016/0968-0004(94)90038-8. PMID  8160269.
  8. ^ Рыбин В.О., Штейнберг С.Ф. (февраль 1994 г.). «Экспрессия и регуляция изоформы протеинкиназы С в развивающемся сердце крысы». Circulation Research . 74 (2): 299–309 . doi : 10.1161/01.res.74.2.299 . PMID  8293569.
  9. ^ abcd Disatnik MH, Buraggi G, Mochly-Rosen D (февраль 1994). "Локализация изоферментов протеинкиназы C в сердечных миоцитах". Experimental Cell Research . 210 (2): 287–97 . doi : 10.1006/excr.1994.1041 . PMID  8299726.
  10. ^ Bogoyevitch MA, Parker PJ, Sugden PH (апрель 1993 г.). «Характеристика экспрессии изотипа протеинкиназы C в сердце взрослой крысы. Протеинкиназа C-эпсилон является основным присутствующим изотипом и активируется форболовыми эфирами, адреналином и эндотелином». Circulation Research . 72 (4): 757– 67. doi : 10.1161/01.res.72.4.757 . PMID  8443867.
  11. ^ Pucéat M, Hilal-Dandan R, Strulovici B, Brunton LL, Brown JH (июнь 1994 г.). «Дифференциальная регуляция изоформ протеинкиназы C в изолированных кардиомиоцитах новорожденных и взрослых крыс». Журнал биологической химии . 269 (24): 16938– 44. doi : 10.1016/S0021-9258(19)89480-2 . PMID  8207017.
  12. ^ ab Ping P, Zhang J, Qiu Y, Tang XL, Manchikalapudi S, Cao X, Bolli R (сентябрь 1997 г.). «Ишемическое прекондиционирование вызывает селективную транслокацию изоформ протеинкиназы C эпсилон и эта в сердце сознательных кроликов без субклеточного перераспределения общей активности протеинкиназы C». Circulation Research . 81 (3): 404– 14. doi :10.1161/01.res.81.3.404. PMID  9285643.
  13. ^ ab Akita Y (декабрь 2002 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон (PKC-эпсилон): ее уникальная структура и функция». Журнал биохимии . 132 (6): 847–52 . doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003296. PMID  12473185.
  14. ^ Shirai Y, Kashiwagi K, Yagi K, Sakai N, Saito N (октябрь 1998 г.). «Различные эффекты жирных кислот на транслокацию гамма- и эпсилон-подвидов протеинкиназы C». Журнал клеточной биологии . 143 (2): 511– 21. doi :10.1083/jcb.143.2.511. PMC 2132830. PMID  9786959 . 
  15. ^ Mochly-Rosen D (апрель 1995 г.). «Локализация протеинкиназ с помощью якорных белков: тема в передаче сигнала». Science . 268 (5208): 247– 51. Bibcode :1995Sci...268..247M. doi :10.1126/science.7716516. PMID  7716516.
  16. ^ Джонсон JA, Грей MO, Чен CH, Мокли-Розен D (октябрь 1996 г.). «Ингибитор транслокации протеинкиназы C как селективный изоферментный антагонист сердечной функции». Журнал биологической химии . 271 (40): 24962– 6. doi : 10.1074/jbc.271.40.24962 . PMID  8798776.
  17. ^ Dorn GW, Souroujon MC, Liron T, Chen CH, Gray MO, Zhou HZ, Csukai M, Wu G, Lorenz JN, Mochly-Rosen D (октябрь 1999 г.). «Устойчивая in vivo защита сердца с помощью рационально разработанного пептида, который вызывает транслокацию эпсилон-протеинкиназы C». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12798– 803. doi : 10.1073/pnas.96.22.12798 . PMC 23103. PMID  10536002 . 
  18. ^ Pass JM, Zheng Y, Wead WB, Zhang J, Li RC, Bolli R, Ping P (март 2001 г.). «Активация PKCepsilon вызывает дихотомические сердечные фенотипы и модулирует взаимодействия PKCepsilon-RACK и экспрессию RACK». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 280 (3): H946–55. doi :10.1152/ajpheart.2001.280.3.H946. PMID  11179034. S2CID  17268552.
  19. ^ Newton AC (март 2010 г.). «Протеинкиназа C: готова подать сигнал». Американский журнал физиологии. Эндокринология и метаболизм . 298 (3): E395–402. doi :10.1152/ajpendo.00477.2009. PMC 2838521. PMID  19934406 . 
  20. ^ Robia SL, Ghanta J, Robu VG, Walker JW (май 2001 г.). «Локализация и кинетика закрепления протеинкиназы C-эпсилон в сердечных миоцитах». Biophysical Journal . 80 (5): 2140– 51. Bibcode :2001BpJ....80.2140R. doi :10.1016/S0006-3495(01)76187-5. PMC 1301406 . PMID  11325717. 
  21. ^ Huang XP, Pi Y, Lokuta AJ, Greaser ML, Walker JW (июль 1997 г.). «Арахидоновая кислота стимулирует перераспределение протеинкиназы C-эпсилон в клетках сердца». Journal of Cell Science . 110 (14): 1625–34 . doi :10.1242/jcs.110.14.1625. PMID  9247196.
  22. ^ Клерк А., Богоевич МА., Андерсон МБ., Сагден PH. (декабрь 1994 г.). «Дифференциальная активация изоформ протеинкиназы С эндотелином-1 и фенилэфрином и последующая стимуляция митоген-активируемых протеинкиназ p42 и p44 в желудочковых миоцитах, культивируемых из сердец новорожденных крыс». Журнал биологической химии . 269 (52): 32848– 57. doi : 10.1016/S0021-9258(20)30069-7 . PMID  7806510.
  23. ^ Grimm M, Mahnecke N, Soja F, El-Armouche A, Haas P, Treede H, Reichenspurner H, Eschenhagen T (август 2006 г.). «Опосредованный MLCK альфа1-адренергический инотропный эффект в предсердном миокарде отрицательно модулируется сигнализацией PKCepsilon». British Journal of Pharmacology . 148 (7): 991– 1000. doi :10.1038/sj.bjp.0706803. PMC 1751924 . PMID  16783412. 
  24. ^ Paul K, Ball NA, Dorn GW, Walsh RA (ноябрь 1997 г.). «Растяжение левого желудочка стимулирует гидролиз фосфатидилинозитола, опосредованный ангиотензином II, и транслокацию изоформы эпсилон протеинкиназы C в сердцах взрослых морских свинок». Circulation Research . 81 (5): 643–50 . doi :10.1161/01.res.81.5.643. PMID  9351436.
  25. ^ Yang Z, Sun W, Hu K (апрель 2012 г.). «Молекулярный механизм, лежащий в основе опосредованного аденозиновым рецептором митохондриального нацеливания протеинкиназы C». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (4): 950– 8. doi : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . PMID  22233927.
  26. ^ Huang J, Guo J, Beigi F, Hodgkinson CP, Facundo HT, Zhang Z, Espinoza-Derout J, Zhou X, Pratt RE, Mirotsou M, Dzau VJ (январь 2014 г.). «HASF — это паракринный фактор стволовых клеток, который активирует цитопротекцию, опосредованную эпсилоном PKC». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 66 : 157– 64. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.11.010. PMC 3897274. PMID  24269490 . 
  27. ^ Li H, Yang T, Long Z, Cheng J (17 июня 2014 г.). «Влияние открытия митохондриального АТФ-чувствительного калиевого канала на транслокацию протеинкиназы C эпсилон в желудочковых миоцитах взрослых крыс». Genetics and Molecular Research . 13 (2): 4516– 22. doi : 10.4238/2014.June.17.3 . PMID  25036356.
  28. ^ Perjés Á, Skoumal R, Tenhunen O, Kónyi A, Simon M, Horváth IG, Kerkelä R, Ruskoaho H, Szokodi I (2014). «Апелин увеличивает сердечную сократимость через протеинкиназу Cε- и внеклеточные сигнально-регулируемые киназозависимые механизмы». PLOS ONE . 9 (4): e93473. Bibcode : 2014PLoSO...993473P. doi : 10.1371 /journal.pone.0093473 . PMC 3973555. PMID  24695532. 
  29. ^ Хуан X, Уокер JW (апрель 2004 г.). «Закрепление протеинкиназы C-эпсилон миофиламентами в сердечных миоцитах». Журнал клеточной науки . 117 (ч. 10): 1971– 8. doi : 10.1242/jcs.01044 . PMID  15039458.
  30. ^ VanWinkle WB, Snuggs MB, De Hostos EL, Buja LM, Woods A, Couchman JR (сентябрь 2002 г.). «Локализация трансмембранного протеогликана синдекана-4 и его регуляторных киназ в костамерах кардиомиоцитов крысы: микроскопическое исследование деконволюции». The Anatomical Record . 268 (1): 38– 46. doi :10.1002/ar.10130. PMID  12209563. S2CID  25711666.
  31. ^ Prekeris R, Mayhew MW, Cooper JB, Terrian DM (январь 1996 г.). «Идентификация и локализация актин-связывающего мотива, уникального для эпсилон-изоформы протеинкиназы C и участвующего в регуляции синаптической функции». Журнал клеточной биологии . 132 ( 1– 2): 77– 90. doi :10.1083/jcb.132.1.77. PMC 2120693. PMID 8567732  . 
  32. ^ Zeidman R, Trollér U, Raghunath A, Påhlman S, Larsson C (январь 2002 г.). «Протеинкиназа Cepsilon актин-связывающий участок важен для роста нейритов во время нейрональной дифференцировки». Молекулярная биология клетки . 13 (1): 12– 24. doi : 10.1091 /mbc.01-04-0210. PMC 65069. PMID  11809819. 
  33. ^ abcd Ping P, Zhang J, Pierce WM, Bolli R (январь 2001 г.). «Функциональный протеомный анализ сигнальных комплексов протеинкиназы C epsilon в нормальном сердце и во время кардиопротекции». Circulation Research . 88 (1): 59– 62. doi : 10.1161/01.res.88.1.59 . PMID  11139474.
  34. ^ Jideama NM, Noland TA, Raynor RL, Blobe GC, Fabbro D, Kazanietz MG, Blumberg PM, Hannun YA, Kuo JF (сентябрь 1996 г.). «Специфичность фосфорилирования изоферментов протеинкиназы C для бычьего сердечного тропонина I и тропонина T и участков в этих белках и регуляция свойств миофиламентов». Журнал биологической химии . 271 (38): 23277– 83. doi : 10.1074/jbc.271.38.23277 . PMID  8798526.
  35. ^ Noland TA, Raynor RL, Jideama NM, Guo X, Kazanietz MG, Blumberg PM, Solaro RJ, Kuo JF (ноябрь 1996 г.). "Дифференциальная регуляция сердечной актомиозиновой S-1 MgATPase с помощью специфического для изофермента протеинкиназы C фосфорилирования определенных участков сердечного тропонина I и мутантов его участков фосфорилирования". Biochemistry . 35 (47): 14923– 31. doi :10.1021/bi9616357. PMID  8942657.
  36. ^ Noland TA, Guo X, Raynor RL, Jideama NM, Averyhart-Fullard V, Solaro RJ, Kuo JF (октябрь 1995 г.). «Мутанты сердечного тропонина I. Фосфорилирование протеинкиназами C и A и регуляция стимулированной Ca(2+) MgATPase восстановленного актомиозина S-1». Журнал биологической химии . 270 (43): 25445– 54. doi : 10.1074/jbc.270.43.25445 . PMID  7592712.
  37. ^ Burkart EM, Sumandea MP, Kobayashi T, Nili M, Martin AF, Homsher E, Solaro RJ (март 2003 г.). «Фосфорилирование или замена глутаминовой кислоты на участках протеинкиназы C на сердечном тропонине I дифференциально подавляет натяжение миофиламента и скорость укорочения». Журнал биологической химии . 278 (13): 11265–72 . doi : 10.1074/jbc.M210712200 . PMID  12551921.
  38. ^ Henze M, Patrick SE, Hinken A, Scruggs SB, Goldspink P, de Tombe PP, Kobayashi M, Ping P, Kobayashi T, Solaro RJ (апрель 2013 г.). "Новое понимание функциональной значимости кислотной области уникального N-концевого расширения сердечного тропонина I". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1833 (4): 823– 32. doi : 10.1016 /j.bbamcr.2012.08.012. PMC 3548050. PMID  22940544. 
  39. ^ Roman BB, Goldspink PH, Spaite E, Urboniene D, McKinney R, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM (июнь 2004 г.). «Ингибирование фосфорилирования PKC cTnI улучшает работу сердца in vivo». American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 286 (6): H2089–95. doi :10.1152/ajpheart.00582.2003. PMID  14726296. S2CID  15072977.
  40. ^ abcde Baines CP, Song CX, Zheng YT, Wang GW, Zhang J, Wang OL, Guo Y, Bolli R, Cardwell EM, Ping P (май 2003 г.). «Протеинкиназа Cepsilon взаимодействует с порой перехода проницаемости в митохондриях сердца и ингибирует ее». Circulation Research . 92 (8): 873– 80. doi :10.1161/01.RES.0000069215.36389.8D. PMC 3691672 . PMID  12663490. 
  41. ^ Edmondson RD, Vondriska TM, Biederman KJ, Zhang J, Jones RC, Zheng Y, Allen DL, Xiu JX, Cardwell EM, Pisano MR, Ping P (июнь 2002 г.). «Комплексы сигнализации протеинкиназы C epsilon включают белки, связанные с метаболизмом и транскрипцией/трансляцией: дополнительные [sic] методы разделения с помощью LC/MS/MS». Molecular & Cellular Proteomics . 1 (6): 421– 33. doi : 10.1074/mcp.m100036-mcp200 . PMID  12169683.
  42. ^ ab Budas GR, Churchill EN, Disatnik MH, Sun L, Mochly-Rosen D (октябрь 2010 г.). «Митохондриальный импорт PKCepsilon опосредован HSP90: роль в кардиозащите от ишемии и реперфузионного повреждения». Cardiovascular Research . 88 (1): 83– 92. doi :10.1093/cvr/cvq154. PMC 2936125 . PMID  20558438. 
  43. ^ Yang Z, Sun W, Hu K (апрель 2012 г.). «Молекулярный механизм, лежащий в основе опосредованного аденозиновым рецептором митохондриального нацеливания протеинкиназы C». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (4): 950–958 . doi : 10.1016/j.bbamcr.2011.12.012 . PMID  22233927.
  44. ^ Kokoszka JE, Waymire KG, Levy SE, Sligh JE, Cai J, Jones DP, MacGregor GR, Wallace DC (январь 2004 г.). «Транслокатор АДФ/АТФ не является необходимым для митохондриальной поры перехода проницаемости». Nature . 427 (6973): 461– 5. Bibcode :2004Natur.427..461K. doi :10.1038/nature02229. PMC 3049806 . PMID  14749836. 
  45. ^ Baines CP, Kaiser RA, Sheiko T, Craigen WJ, Molkentin JD (май 2007 г.). «Зависимые от напряжения анионные каналы необязательны для митохондриально-зависимой клеточной смерти». Nature Cell Biology . 9 (5): 550– 5. doi :10.1038/ncb1575. PMC 2680246 . PMID  17417626. 
  46. ^ Giorgio V, von Stockum S, Antoniel M, Fabbro A, Fogolari F, Forte M, Glick GD, Petronilli V, Zoratti M, Szabó I, Lippe G, Bernardi P (апрель 2013 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы образуют пору перехода проницаемости». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (15): 5887– 92. Bibcode : 2013PNAS..110.5887G. doi : 10.1073/pnas.1217823110 . PMC 3625323. PMID  23530243 . 
  47. ^ Бонора М, Бонони А, Де Марчи Э, Георгий С, Лебедзинска М, Марки С, Патерньяни С, Римесси А, Суски Дж. М., Войтала А, Вецковски М. Р., Кремер Г., Галлуцци Л., Пинтон П. (февраль 2013 г.). «Роль субъединицы c FO АТФ-синтазы в переходе проницаемости митохондрий». Клеточный цикл . 12 (4): 674–83 . doi : 10.4161/cc.23599. ПМЦ 3594268 . ПМИД  23343770. 
  48. ^ Alavian KN, Beutner G, Lazrove E, Sacchetti S, Park HA, Licznerski P, Li H, Nabili P, Hockensmith K, Graham M, Porter GA, Jonas EA (июль 2014 г.). «Разобщающий канал в кольце c-субъединицы АТФ-синтазы F1FO — это пора перехода проницаемости митохондрий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (29): 10580– 5. Bibcode : 2014PNAS..11110580A. doi : 10.1073/pnas.1401591111 . PMC 4115574. PMID  24979777 . 
  49. ^ Бернарди П., Ди Лиза Ф. (январь 2015 г.). «Митохондриальная пора перехода проницаемости: молекулярная природа и роль в качестве мишени в кардиопротекции». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 78 : 100– 6. doi : 10.1016/j.yjmcc.2014.09.023. PMC 4294587. PMID  25268651 . 
  50. ^ Karch J, Kwong JQ, Burr AR, Sargent MA, Elrod JW, Peixoto PM, Martinez-Caballero S, Osinska H, ​​Cheng EH, Robbins J, Kinnally KW, Molkentin JD (27 августа 2013 г.). "Bax и Bak функционируют как компоненты внешней мембраны поры проницаемости митохондрий при регулировании некротической гибели клеток у мышей". eLife . 2 : e00772. doi : 10.7554/eLife.00772 . PMC 3755340 . PMID  23991283. 
  51. ^ Baines CP, Zhang J, Wang GW, Zheng YT, Xiu JX, Cardwell EM, Bolli R, Ping P (март 2002 г.). «Митохондриальные PKCepsilon и MAPK формируют сигнальные модули в мышином сердце: усиленные митохондриальные взаимодействия PKCepsilon-MAPK и дифференциальная активация MAPK в кардиопротекции, вызванной PKCepsilon». Circulation Research . 90 (4): 390–7 . doi : 10.1161/01.res.0000012702.90501.8d . PMID  11884367.
  52. ^ McJilton MA, Van Sikes C, Wescott GG, Wu D, Foreman TL, Gregory CW, Weidner DA, Harris Ford O, Morgan Lasater A, Mohler JL, Terrian DM (сентябрь 2003 г.). «Протеинкиназа Cepsilon взаимодействует с Bax и способствует выживанию клеток рака простаты человека». Oncogene . 22 (39): 7958– 68. doi : 10.1038/sj.onc.1206795 . PMID  12970744.
  53. ^ Lu D, Sivaprasad U, Huang J, Shankar E, Morrow S, Basu A (октябрь 2007 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон защищает клетки MCF-7 от клеточной смерти, опосредованной TNF, ингибируя транслокацию Bax». Апоптоз . 12 (10): 1893–900 . doi :10.1007/s10495-007-0111-7. PMID  17668322. S2CID  33583520.
  54. ^ abc Будас Г., Коста Х.М., Феррейра Х.К., Тейшейра да Силва Феррейра А., Пералес Дж., Кригер Дж.Э., Мохли-Розен Д., Шехтман Д. (2012). «Идентификация мишеней εPKC при ишемическом повреждении сердца». Тиражный журнал . 76 (6): 1476–85 . doi :10.1253/circj.cj-11-1360. ПМК 3527096 . ПМИД  22453000. 
  55. ^ Коой В., Бунтье Н., Заремба Р., Жаке К., дос Ремедиос С., Стиенен Г.Дж., ван дер Вельден Дж. (март 2010 г.). «Протеинкиназа C альфа и эпсилон-фосфорилирование тропонина и миозин-связывающего белка C снижают чувствительность к Ca2+ в миокарде человека». Фундаментальные исследования в кардиологии . 105 (2): 289–300 . doi :10.1007/s00395-009-0053-z. ПМК 2807945 . ПМИД  19655190. 
  56. ^ Sil P, Kandaswamy V, Sen S (июнь 1998 г.). «Повышенная активность протеинкиназы C при росте миоцитов, вызванном миотрофином». Circulation Research . 82 (11): 1173– 88. doi : 10.1161/01.res.82.11.1173 . PMID  9633917.
  57. ^ Инагаки К., Иванага Ю., Сараи Н., Онодзава Ю., Такенака Х., Мочли-Розен Д., Кихара Ю. (октябрь 2002 г.). «Тканевой ангиотензин II во время прогрессирования или гипертрофии желудочков до сердечной недостаточности у гипертонических крыс; дифференциальное влияние на ПКС-эпсилон и ПКС-бета». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 34 (10): 1377– 85. doi :10.1016/s0022-2828(02)92089-4. ПМИД  12392998.
  58. ^ Inagaki K, Koyanagi T, Berry NC, Sun L, Mochly-Rosen D (июнь 2008 г.). «Фармакологическое ингибирование эпсилон-протеинкиназы C ослабляет сердечный фиброз и дисфункцию при сердечной недостаточности, вызванной гипертонией». Гипертония . 51 (6): 1565– 9. doi :10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.109637. PMC 3646632 . PMID  18413490. 
  59. ^ Mochly-Rosen D, Wu G, Hahn H, Osinska H, ​​Liron T, Lorenz JN, Yatani A, Robbins J, Dorn GW (июнь 2000 г.). «Кардиотрофические эффекты протеинкиназы C epsilon: анализ с помощью in vivo модуляции транслокации PKCepsilon». Circulation Research . 86 (11): 1173– 9. doi : 10.1161/01.res.86.11.1173 . PMID  10850970.
  60. ^ Heidkamp MC, Bayer AL, Scully BT, Eble DM, Samarel AM (октябрь 2003 г.). «Активация фокальной адгезионной киназы протеинкиназой C эпсилон в желудочковых миоцитах новорожденных крыс». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 285 (4): H1684–96. doi :10.1152/ajpheart.00016.2003. PMID  12829427. S2CID  2800040.
  61. ^ Mansour H, de Tombe PP, Samarel AM, Russell B (март 2004). «Восстановление длины покоящегося саркомера после одноосного статического напряжения регулируется протеинкиназой Cepsilon и киназой фокальной адгезии». Circulation Research . 94 (5): 642– 9. doi : 10.1161/01.RES.0000121101.32286.C8 . PMID  14963000.
  62. ^ Lin YH, Swanson ER, Li J, Mkrtschjan MA, Russell B (октябрь 2015 г.). «Циклическое механическое напряжение миоцитов модифицирует CapZβ1 посттрансляционно через PKCε». Journal of Muscle Research and Cell Motility . 36 ( 4– 5): 329– 37. doi :10.1007/s10974-015-9420-6. PMC 5226411 . PMID  26429793. 
  63. ^ Takeishi Y, Ping P, Bolli R, Kirkpatrick DL, Hoit BD, Walsh RA (июнь 2000 г.). «Трансгенная сверхэкспрессия конститутивно активной протеинкиназы C epsilon вызывает концентрическую сердечную гипертрофию». Circulation Research . 86 (12): 1218– 23. doi : 10.1161/01.res.86.12.1218 . PMID  10864911.
  64. ^ Goldspink PH, Montgomery DE, Walker LA, Urboniene D, McKinney RD, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM (август 2004 г.). «Сверхэкспрессия протеинкиназы Cepsilon изменяет свойства и состав миофиламентов во время прогрессирования сердечной недостаточности». Circulation Research . 95 (4): 424–32 . doi : 10.1161/01.RES.0000138299.85648.92 . PMID  15242976.
  65. ^ Montgomery DE, Rundell VL, Goldspink PH, Urboniene D, Geenen DL, de Tombe PP, Buttrick PM (ноябрь 2005 г.). «Протеинкиназа C epsilon вызывает систолическую сердечную недостаточность, отмеченную истощением инотропного резерва и неповрежденным механизмом Франка-Старлинга». American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 289 (5): H1881–8. doi :10.1152/ajpheart.00454.2005. PMID  15951344. S2CID  37813298.
  66. ^ Scruggs SB, Walker LA, Lyu T, Geenen DL, Solaro RJ, Buttrick PM, Goldspink PH (апрель 2006 г.). «Частичная замена сердечного тропонина I нефосфорилируемым мутантом в серинах 43/45 ослабляет сократительную дисфункцию, связанную с фосфорилированием PKCepsilon». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 40 (4): 465–73 . doi :10.1016/j.yjmcc.2005.12.009. PMID  16445938.
  67. ^ Ytrehus K, Liu Y, Downey JM (март 1994). «Прекондиционирование защищает ишемическое сердце кролика путем активации протеинкиназы C». The American Journal of Physiology . 266 (3 Pt 2): H1145–52. doi :10.1152/ajpheart.1994.266.3.H1145. PMID  8160817. S2CID  1642830.
  68. ^ Bolli R, Dawn B, Tang XL, Qiu Y, Ping P, Xuan YT, Jones WK, Takano H, Guo Y, Zhang J (октябрь 1998 г.). «Гипотеза оксида азота позднего прекондиционирования». Basic Research in Cardiology . 93 (5): 325–38 . doi :10.1007/s003950050101. PMC 3701309. PMID  9833145 . 
  69. ^ Gray MO, Karliner JS, Mochly-Rosen D (декабрь 1997 г.). «Селективный антагонист эпсилон-протеинкиназы C ингибирует защиту сердечных миоцитов от гибели клеток, вызванной гипоксией». Журнал биологической химии . 272 ​​(49): 30945– 51. doi : 10.1074/jbc.272.49.30945 . PMID  9388241.
  70. ^ Liu GS, Cohen MV, Mochly-Rosen D, Downey JM (октябрь 1999 г.). «Протеинкиназа C-эпсилон отвечает за защиту прекондиционирования в кардиомиоцитах кролика». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 31 (10): 1937–48 . doi :10.1006/jmcc.1999.1026. PMID  10525430.
  71. ^ Wilson S, Song W, Karoly K, Ravingerova T, Vegh A, Papp J, Tomisawa S, Parratt JR, Pyne NJ (1996). «Отсроченная кардиопротекция связана с субклеточной релокализацией желудочковой протеинкиназы C epsilon, но не p42/44MAPK». Молекулярная и клеточная биохимия . 160–161 : 225–30 . doi :10.1007/bf00240053. PMID  8901477. S2CID  2878489.
  72. ^ Кавамура С., Йошида К., Миура Т., Мизуками И., Мацузаки М. (декабрь 1998 г.). «Ишемическое прекондиционирование транслоцирует PKC-дельта и -эпсилон, которые опосредуют функциональную защиту в изолированном сердце крысы». Американский журнал физиологии . 275 (6 Pt 2): H2266–71. doi :10.1152/ajpheart.1998.275.6.H2266. PMID  9843828.
  73. ^ Tong H, Chen W, Steenbergen C, Murphy E (август 2000 г.). «Ишемическое прекондиционирование активирует фосфатидилинозитол-3-киназу выше протеинкиназы C». Circulation Research . 87 (4): 309– 15. doi : 10.1161/01.res.87.4.309 . PMID  10948065.
  74. ^ Hassouna A, Matata BM, Galiñanes M (ноябрь 2004 г.). «PKC-epsilon находится выше, а PKC-alpha — ниже каналов mitoKATP в пути передачи сигнала ишемического прекондиционирования человеческого миокарда». American Journal of Physiology. Cell Physiology . 287 (5): C1418–25. doi :10.1152/ajpcell.00144.2004. PMID  15294852. S2CID  37574971.
  75. ^ Gregory KN, Hahn H, Haghighi K, Marreez Y, Odley A, Dorn GW, Kranias EG (февраль 2004 г.). «Увеличение разделения частиц PKC epsilon устраняет восприимчивость сердец с нокаутом фосфоламбана к ишемическому повреждению». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 36 (2): 313– 8. doi :10.1016/j.yjmcc.2003.12.001. PMID  14871559.
  76. ^ Chen CH, Budas GR, Churchill EN, Disatnik MH, Hurley TD, Mochly-Rosen D (сентябрь 2008 г.). «Активация альдегиддегидрогеназы-2 снижает ишемическое повреждение сердца». Science . 321 (5895): 1493– 5. Bibcode :2008Sci...321.1493C. doi :10.1126/science.1158554. PMC 2741612 . PMID  18787169. 
  77. ^ Ping P (январь 2009). «Достижение сути протеомики». The New England Journal of Medicine . 360 (5): 532– 4. doi :10.1056/NEJMcibr0808487. PMC 2692588. PMID  19179323 . 
  78. ^ Ogbi M, Johnson JA (январь 2006 г.). «Протеинкиназа Cepsilon взаимодействует с субъединицей IV цитохрома c оксидазы и усиливает активность цитохрома c оксидазы в прекондиционировании неонатальных кардиальных миоцитов». The Biochemical Journal . 393 (Pt 1): 191– 9. doi :10.1042/BJ20050757. PMC 1383677 . PMID  16336199. 
  79. ^ Jabůrek M, Costa AD, Burton JR, Costa CL, Garlid KD (октябрь 2006 г.). «Митохондриальный PKC эпсилон и митохондриальный АТФ-чувствительный K+ канал совместно очищаются и образуют ядро ​​для формирования функционирующего сигнального модуля в протеолипосомах». Circulation Research . 99 (8): 878– 83. doi : 10.1161/01.RES.0000245106.80628.d3 . PMID  16960097.
  80. ^ Коста AD, Гарлид KD (август 2008). «Внутримитохондриальная сигнализация: взаимодействия между митоКАТФ, PKCepsilon, ROS и MPT». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 295 (2): H874–82. doi :10.1152/ajpheart.01189.2007. PMC 2519212. PMID  18586884 . 
  81. ^ Waza AA, Andrabi K, Hussain MU (сентябрь 2014 г.). «Протеинкиназа C (PKC) опосредованное взаимодействие между conexin43 (Cx43) и субъединицей канала K(+)(ATP) (Kir6.1) в митохондриях кардиомиоцитов: последствия для цитопротекции против апоптоза клеток, вызванного гипоксией». Cellular Signalling . 26 (9): 1909–17 . doi :10.1016/j.cellsig.2014.05.002. PMID  24815185.
  82. ^ Pyle WG, Smith TD, Hofmann PA (октябрь 2000 г.). «Кардиопротекция с помощью стимуляции каппа-опиоидных рецепторов связана с замедлением цикличности поперечных мостиков». American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology . 279 (4): H1941–8. doi :10.1152/ajpheart.2000.279.4.H1941. PMID  11009483. S2CID  7497152.
  83. ^ Pyle WG, Chen Y, Hofmann PA (сентябрь 2003 г.). «Кардиопротекция посредством PKC-зависимого снижения АТФазы миофиламента». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 285 (3): H1220–8. doi :10.1152/ajpheart.00076.2003. PMID  12763745. S2CID  15914929.
  84. ^ Pyle WG, Hart MC, Cooper JA, Sumandea MP, de Tombe PP, Solaro RJ (июнь 2002 г.). «Актиновый колпачковый белок: существенный элемент в передаче сигналов протеинкиназы миофиламентам». Circulation Research . 90 (12): 1299–306 . doi : 10.1161/01.res.0000024389.03152.22 . PMID  12089068.
  85. ^ Yang FH, Pyle WG (март 2012). «Уменьшение уровня сердечного белка CapZ защищает сердце от острой ишемии-реперфузии и усиливает прекондиционирование». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 52 (3): 761– 72. doi :10.1016/j.yjmcc.2011.11.013. PMID  22155006.
  86. ^ Newton PM, Kim JA, McGeehan AJ, Paredes JP, Chu K, Wallace MJ, Roberts AJ, Hodge CW, Messing RO (июнь 2007 г.). «Повышенная реакция на морфин у мышей с отсутствием протеинкиназы C эпсилон». Genes, Brain and Behavior . 6 (4): 329– 38. doi :10.1111/j.1601-183X.2006.00261.x. PMC 4264050 . PMID  16899053. 
  87. ^ Newton PM, Messing RO (январь 2006). «Внутриклеточные сигнальные пути, которые регулируют поведенческие реакции на этанол». Pharmacology & Therapeutics . 109 ( 1– 2): 227– 37. doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.07.004. PMID  16102840.
  88. ^ Lesscher HM, Wallace MJ, Zeng L, Wang V, Deitchman JK, McMahon T, Messing RO, Newton PM (июль 2009 г.). «Протеинкиназа C эпсилон миндалевидного тела контролирует потребление алкоголя». Genes, Brain and Behavior . 8 (5): 493– 9. doi :10.1111/j.1601-183X.2009.00485.x. PMC 2714877 . PMID  19243450. 
  89. ^ "Ген Энтреза: протеинкиназа C PRKCE, эпсилон".
  90. ^ Newton PM, Messing RO (апрель 2010 г.). «Субстраты и партнеры по связыванию протеинкиназы Cepsilon». The Biochemical Journal . 427 (2): 189– 96. doi :10.1042/BJ20091302. PMC 2966297. PMID  20350291 . 
  91. ^ abcd England K, Ashford D, Kidd D, Rumsby M (июнь 2002 г.). "PKC epsilon связан с миозином IIA и актином в фибробластах". Cellular Signalling . 14 (6): 529– 36. doi :10.1016/S0898-6568(01)00277-7. PMID  11897493.
  92. ^ ab Liedtke CM, Yun CH, Kyle N, Wang D (июнь 2002 г.). «Регулирование трансмембранного регулятора муковисцидоза, зависящее от протеинкиназы C, включает связывание с рецептором активированной киназы C (RACK1) и связывание RACK1 с регуляторным фактором обмена Na+/H+». Журнал биологической химии . 277 (25): 22925– 33. doi : 10.1074/jbc.M201917200 . PMID  11956211.
  93. ^ Ганнон-Мураками Л., Мураками К. (июнь 2002 г.). «Избирательная ассоциация протеинкиназы С с 14-3-3 дзета в нейронально дифференцированных клетках PC12. Стимулирующий и ингибирующий эффект 14-3-3 дзета in vivo». Журнал биологической химии . 277 (26): 23116– 22. doi : 10.1074/jbc.M201478200 . PMID  11950841.

Дальнейшее чтение

  • Newton PM, Messing RO (апрель 2010 г.). «Субстраты и партнеры по связыванию протеинкиназы Cepsilon». The Biochemical Journal . 427 (2): 189– 96. doi :10.1042/BJ20091302. PMC  2966297. PMID  20350291 .
  • Slater SJ, Ho C, Stubbs CD (июнь 2002 г.). «Использование флуоресцентных форболовых эфиров в исследованиях взаимодействий протеинкиназы C с мембраной». Химия и физика липидов . 116 ( 1– 2): 75– 91. doi :10.1016/S0009-3084(02)00021-X. PMID  12093536.
  • Aksoy E, Goldman M, Willems F (февраль 2004 г.). «Протеинкиназа C эпсилон: новая цель для контроля воспаления и иммуноопосредованных расстройств». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (2): 183– 8. doi :10.1016/S1357-2725(03)00210-3. PMID  14643884.
  • Толструп М., Остергаард Л., Лаурсен А.Л., Педерсен С.Ф., Дах М. (апрель 2004 г.). «ВИЧ/ВИV ускользают от иммунного надзора: сосредоточьтесь на Нефе». Текущие исследования ВИЧ . 2 (2): 141–51 . дои : 10.2174/1570162043484924. ПМИД  15078178.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q02156 (протеинкиназа C эпсилон-типа) на сайте PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=PRKCE&oldid=1192027573"