Оранжевый каротиноидный белок
Оранжевый каротиноид-связывающий белок (Kerfeld et al., Structure 2003)
Кристаллическая структура оранжевого каротиноидного белка (Kerfeld et al., Structure 2003)
Идентификаторы
ОрганизмArthrospira максима
СимволОКП
Альтернативные символыslr1963
ПДБ1М98
UniProtР83689
Искать
СтруктурыШвейцарская модель
ДоменыИнтерПро
Pfam-домены Carot_N, NTF2

Оранжевый каротиноидный белок ( OCP ) — водорастворимый белок, который играет роль в фотозащите у различных цианобактерий . [1] Это единственный известный фотоактивный белок, использующий каротиноид в качестве фоточувствительного хромофора . Белок состоит из двух доменов, с одной молекулой кето-каротиноида, нековалентно связанной между двумя доменами. Это очень эффективный гаситель энергии возбуждения, поглощаемой первичными светособирающими антенными комплексами цианобактерий, фикобилисомами . Гашение индуцируется сине-зеленым светом. Он также способен предотвращать окислительное повреждение , напрямую поглощая синглетный кислород ( 1 O2 ).

История

OCP был впервые описан в 1981 году Холтом и Крогманном [2], которые выделили его из одноклеточной цианобактерии Arthrospira maxima , [3] [4] , хотя его функция оставалась неясной до 2006 года. Кристаллическая структура OCP была описана в 2003 году . [5] В то же время было показано, что белок является эффективным гасителем синглетного кислорода и, как предполагалось, участвует в фотозащите или транспорте каротиноидов. [6] [7] [8] В 2000 году было продемонстрировано, что цианобактерии могут осуществлять фотозащитное тушение флуоресценции независимо от липидных фазовых переходов, дифференциального трансмембранного pH и ингибиторов. [9] Спектр действия для этого процесса гашения предполагает участие каротиноидов, [10] а специфическое участие OCP было позже продемонстрировано Кириловским и его коллегами в 2006 году. [11] В 2008 году было показано, что OCP требует фотоактивации сильным сине-зеленым светом для его фотозащитной функции гашения. [12] Фотоактивация сопровождается выраженным изменением цвета с оранжевого на красный, что ранее наблюдалось Керфельдом и его коллегами в начальных структурных исследованиях. [7] [8] [5] В 2015 году сочетание биофизических методов исследователями из Беркли показало, что видимое изменение цвета является следствием 12Å транслокации каротиноида. [13] [14] [15]

Физиологическое значение

Долгое время считалось, что цианобактерии неспособны выполнять нефотохимическое тушение (NPQ) в качестве фотозащитного механизма, полагаясь вместо этого на механизм перераспределения энергии между двумя фотосинтетическими реакционными центрами , ФСII и ФСI , известный как «переходы состояний» . [16]

OCP обнаружен в большинстве геномов цианобактерий, [1] [17] с замечательной консервацией его аминокислотной последовательности, что подразумевает эволюционные ограничения для сохранения важной функции. Мутантные клетки, сконструированные так, чтобы не иметь OCP фотообесцвечиваний при ярком свете [11] и быстрее фотоингибируются при флуктуирующем свете. [18] В условиях стресса питательных веществ, которые, как ожидается, являются нормой в морской среде, фотозащитные механизмы, такие как OCP, становятся важными даже при более низкой освещенности. [19]

Этот белок не обнаружен в хлоропластах и, по-видимому, специфичен для цианобактерий. [20]

Функция

Фотоактивность

Спектр поглощения OCP в неактивной оранжевой форме по сравнению с фотоактивированной красной формой

При освещении сине-зеленым светом OCP переключается из оранжевой формы (OCP O ) в красную форму (OCP R ). Возвращение OCP R в OCP O не зависит от света и происходит медленно в темноте. OCP O считается темной, стабильной формой белка и не способствует тушению фикобилисом. OCP R считается необходимым для индукции механизма фотозащиты. Фотопревращение из оранжевой в красную форму имеет низкую световую эффективность (очень низкий квантовый выход), что помогает гарантировать, что фотозащитная роль белка функционирует только в условиях высокой освещенности; в противном случае диссипативный процесс NPQ может непродуктивно отвлекать световую энергию от фотосинтеза в условиях ограничения освещенности. [12] [15]

Гашение энергии

Как свидетельствует сниженная флуоресценция, OCP в своей красной форме способен рассеивать поглощенную световую энергию из антенного комплекса фикобилисомы. По данным Рахимбердиевой и соавторов, около 30-40% энергии, поглощенной фикобилисомами, не достигает реакционных центров, когда активен индуцированный каротиноидом NPQ. [21] Точный механизм и сайт гашения как в каротиноиде, так и в фикобилисоме все еще остаются неопределенными. Известно, что линкерный полипептид ApcE в ядре аллофикоцианина (APC) фикобилисом играет важную роль, [11] [22], но не является местом гашения. [23] Несколько линий доказательств предполагают, что это полоса флуоресцентного излучения 660 нм ядра APC , которая гасится OCP R. [21] [23] [24] Температурная зависимость скорости гашения флуоресценции аналогична зависимости сворачивания растворимого белка, [25] подтверждая гипотезу о том, что OCP O слегка разворачивается при преобразовании в OCP R.

Тушение синглетного кислорода

Как впервые было показано в 2003 году [5], вспомогательная функция каротиноидов как гасителей синглетного кислорода способствует фотозащитной роли OCP, что также было продемонстрировано при сильном оранжево-красном свете, в условиях, когда OCP не может быть фотоактивирован для своей роли гасителя энергии. [26] Это важно, поскольку все оксигенные фототрофы имеют особый риск окислительного повреждения, инициированного синглетным кислородом ( 1 O2 ) , который производится, когда их собственные светособирающие пигменты действуют как фотосенсибилизаторы. [27]

Структура

Ленточное изображение молекулярной структуры оранжевого каротиноидного белка из Arthrospira maxima ( код PDB 1M98).

3D структура

Трехмерная структура белка OCP (в форме OCP O ) была решена в 2003 году, до того, как была определена его фотозащитная роль. [6] Белок массой 35 кДа содержит два структурных домена : полностью α-спиральный N-концевой домен (NTD), состоящий из двух чередующихся 4-спиральных пучков, и смешанный α/β C-концевой домен (CTD). Два домена соединены протяженным линкером. В OCP O каротиноид охватывает оба домена, которые тесно связаны в этой форме белка. В 2013 году Керфельд и его коллеги показали, что NTD является эффекторным (гасящим) доменом белка, в то время как CTD играет регуляторную роль. [28]

Белково-белковые взаимодействия

OCP участвует в ключевых белок-белковых взаимодействиях, которые имеют решающее значение для его фотозащитной функции. Активированная форма OCP R связывается с аллофикоцианином в ядре фикобилисомы и инициирует OCP-зависимый механизм фотозащитного гашения. Другой белок, белок восстановления флуоресценции (FRP), взаимодействует с CTD в OCP R и катализирует реакцию, которая возвращает его обратно в форму OCP O. [29] Поскольку OCP O не может связываться с антенной фикобилисомы, FRP эффективно может отсоединить OCP от антенны и восстановить полную способность собирать свет.

Эволюция

Первичная структура (аминокислотная последовательность) высококонсервативна среди последовательностей OCP, и полноразмерный белок обычно располагается на хромосоме вместе со второй открытой рамкой считывания [7] [8], которая позже была охарактеризована как FRP. [1] Часто биосинтетические гены для синтеза кетокаротиноидов (например, CrtW) находятся поблизости. Эти консервативные функциональные связи подчеркивают эволюционную важность стиля OCP фотозащиты для многих цианобактерий.

Первое определение структуры OCP совпало с началом эры секвенирования генома, и уже в 2003 году стало очевидно, что существует также множество эволюционно связанных генов, которые кодируют белки только с одним из двух доменов, присутствующих в OCP. [5] [7] [8] N-концевой домен (NTD), «Carot_N» , встречается только у цианобактерий, но демонстрирует значительное количество дупликаций генов. Однако C-концевой домен (CTD) гомологичен широко распространенному суперсемейству NTF2, которое разделяет белковую укладку со своим тезкой, ядерным транспортным фактором 2 , а также примерно с 20 другими подсемействами белков с такими разнообразными функциями, как лимонен-1,2-эпоксидгидролаза, поликетидциклаза SnoaL и дельта-5-3-кетостероидизомераза (KSI). Большинство, если не все, члены суперсемейства NTF2 образуют олигомеры, часто используя поверхность своего бета-слоя для взаимодействия с другим мономером или другим белком.

Биоинформатический анализ, проведенный за последние 15 лет, привел к идентификации новых групп каротиноидных белков: [30]   В дополнение к новым семействам OCP, [17] существуют HCP [31] и CCP, которые соответствуют NTD и CTD OCP соответственно. На основе первичной структуры HCP можно подразделить по крайней мере на девять эволюционно различных клад, каждая из которых связывает каротиноид. [32] [33] CCP разделяются на 2 основные группы, и эти белки также связывают каротиноид. [34]   Учитывая эти данные, а также способность деградировать OCP в его два компонентных домена с сохранением функции [35], это привело к реконструкции эволюции OCP. [36] [35]

Приложения

Его водорастворимость, а также его статус единственного известного фотоактивного белка, содержащего каротиноид, делает OCP ценной моделью для изучения энергетических и фотофизических свойств каротиноидов в растворенном состоянии, которые представляют собой разнообразный класс молекул, встречающихся во всех областях жизни. Более того, каротиноиды широко исследуются на предмет их свойств как антиоксидантов, и, таким образом, белок может служить шаблоном для доставки каротиноидов в терапевтических целях в медицине человека.

Благодаря высокой эффективности тушения флуоресценции в сочетании с низким квантовым выходом фотоактивации при определенных длинах волн света, OCP обладает идеальными свойствами фотопереключателя и был предложен в качестве новой системы для разработки технологий оптогенетики [1] и может иметь другие применения в оптогидродинамике и биофотонике .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcd Кириловский Д., Керфельд КА (июль 2013 г.). «Оранжевый каротиноидный белок: фотоактивный белок сине-зеленого света». Фотохимические и фотобиологические науки . 12 (7): 1135– 43. doi : 10.1039/c3pp25406b . PMID  23396391.
  2. ^ Brand JJ, Kerfeld CA, Cramer WA (апрель 2017 г.). «David W. Krogmann, 1931-2016». Photosynthesis Research . 132 (1): 1– 12. doi :10.1007/s11120-016-0335-x. PMID  28155215. S2CID  30744637.
  3. ^ Холт ТК, Крогманн ДВ (1981). «Каротиноидный белок из цианобактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 637 (3): 408– 414. doi :10.1016/0005-2728(81)90045-1. ISSN  0005-2728.
  4. ^ Керфельд, Калифорния. «Дэвид В. Крогманн: 1934-2016». Новости АСПБ . 43 (4): 25–27 .
  5. ^ abcd Kerfeld CA, Sawaya MR, Brahmandam V, Cascio D, Ho KK, Trevithick-Sutton CC и др. (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура водорастворимого белка, связывающего каротиноиды цианобактерий». Structure . 11 (1): 55– 65. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00936-X . PMID  12517340.
  6. ^ ab Kerfeld CA, Sawaya MR, Brahmandam V, Cascio D, Ho KK, Trevithick-Sutton CC и др. (январь 2003 г.). «Кристаллическая структура водорастворимого белка, связывающего каротиноиды цианобактерий». Структура . 11 (1): 55– 65. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00936-X . PMID  12517340.
  7. ^ abcd Kerfeld CA (2004). "Структура и функция водорастворимых каротиноидсвязывающих белков цианобактерий". Photosynthesis Research . 81 (3): 215– 225. doi :10.1023/b:pres.0000036886.60187.c8. ISSN  0166-8595. PMID  16034528. S2CID  28232976.
  8. ^ abcd Kerfeld CA (октябрь 2004 г.). "Водорастворимые каротиноидные белки цианобактерий" (PDF) . Архивы биохимии и биофизики . 430 (1): 2– 9. doi :10.1016/j.abb.2004.03.018. PMID  15325905. S2CID  25306222.
  9. ^ Эль Биссати К., Дельфин Э., Мурата Н., Этьен А., Кириловский Д. (апрель 2000 г.). «Тушение флуоресценции фотосистемы II у цианобактерии Synechocystis PCC 6803: участие двух разных механизмов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1457 (3): 229–42 . doi :10.1016/S0005-2728(00)00104-3. ПМИД  10773167.
  10. ^ Рахимбердиева МГ, Стадничук ИН, Еланская ИВ, Карапетян НВ (сентябрь 2004). "Carotenoid-induced quenching of the phycobilisome fluorescence in photosystem II-deficient mutant of Synechocystis sp". FEBS Letters . 574 ( 1– 3): 85– 8. doi :10.1016/j.febslet.2004.07.087. PMID  15358544. S2CID  33324359.
  11. ^ abc Wilson A, Ajlani G, Verbavatz JM, Vass I, Kerfeld CA, Kirilovsky D (апрель 2006 г.). «Растворимый каротиноидный белок, участвующий в диссипации энергии, связанной с фикобилисомой, у цианобактерий». The Plant Cell . 18 (4): 992– 1007. doi :10.1105/tpc.105.040121. PMC 1425857 . PMID  16531492. 
  12. ^ ab Wilson A, Punginelli C, Gall A, Bonetti C, Alexandre M, Routaboul JM и др. (август 2008 г.). «Фотоактивный каротиноидный белок, действующий как датчик интенсивности света». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (33): 12075– 80. Bibcode : 2008PNAS..10512075W. doi : 10.1073/pnas.0804636105 . PMC 2575289. PMID  18687902 . 
  13. ^ Leverenz RL, Sutter M, Wilson A, Gupta S, Thurotte A, Bourcier de Carbon C и др. (июнь 2015 г.). «ФОТОСИНТЕЗ. Транслокация каротиноидов на 12 Å в фотопереключателе, связанная с фотозащитой цианобактерий». Science . 348 (6242): 1463– 6. doi : 10.1126/science.aaa7234 . PMID  26113721. S2CID  37890881.
  14. ^ Gupta S, Guttman M, Leverenz RL, Zhumadilova K, Pawlowski EG, Petzold CJ и др. (октябрь 2015 г.). «Локальные и глобальные структурные драйверы фотоактивации оранжевого каротиноидного белка». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (41): E5567-74. Bibcode : 2015PNAS..112E5567G. doi : 10.1073/pnas.1512240112 . PMC 4611662. PMID  26385969 . 
  15. ^ ab "Оранжевый — новый красный". Пресс-релиз Национальной лаборатории Лоуренса в Беркли . LegiStorm . Получено 19 сентября 2021 г.
  16. ^ Биггинс Дж., Брюс Д. (апрель 1989 г.). «Регуляция передачи энергии возбуждения в организмах, содержащих фикобилины». Photosynthesis Research . 20 (1): 1– 34. doi :10.1007/BF00028620. PMID  24425462. S2CID  23049972.
  17. ^ ab Bao H, Melnicki MR, Pawlowski EG, Sutter M, Agostoni M, Lechno-Yossef S и др. (Июль 2017 г.). «Дополнительные семейства оранжевых каротиноидных белков в фотозащитной системе цианобактерий». Nature Plants . 3 (8): 17089. doi :10.1038/nplants.2017.89. PMID  28692021. S2CID  25263965.
  18. ^ Boulay C, Abasova L, Six C, Vass I, Kirilovsky D (октябрь 2008 г.). «Возникновение и функция оранжевого каротиноидного белка в фотопротекторных механизмах у различных цианобактерий». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1777 (10): 1344–54 . doi : 10.1016/j.bbabio.2008.07.002 . PMID  18694721.
  19. ^ Wilson A, Boulay C, Wilde A, Kerfeld CA, Kirilovsky D (февраль 2007 г.). «Вызванное светом рассеивание энергии у цианобактерий, испытывающих нехватку железа: роль белков OCP и IsiA». The Plant Cell . 19 (2): 656–72 . doi :10.1105/tpc.106.045351. PMC 1867334. PMID  17307930 . 
  20. ^ Melnicki MR, Leverenz RL, Sutter M, López-Igual R, Wilson A, Pawlowski EG и др. (октябрь 2016 г.). «Структура, разнообразие и эволюция нового семейства растворимых каротиноид-связывающих белков у цианобактерий». Molecular Plant . 9 (10): 1379– 1394. doi : 10.1016/j.molp.2016.06.009 . PMID  27392608.
  21. ^ ab Рахимбердиева МГ, Еланская ИВ, Вермаас ВФ, Карапетян НВ (февраль 2010). "Carotenoid-triggered energy dissipation in phycobilisomes of Synechocystis sp. PCC 6803 diverts excited away from response centers of both photosystems". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1797 (2): 241– 9. doi :10.1016/j.bbabio.2009.10.008. PMID  19879235.
  22. ^ Рахимбердиева МГ, Вавилин ДВ, Вермаас ВФ, Еланская ИВ, Карапетян НВ (июнь 2007). "Уравновешивание возбуждения фикобилина/хлорофилла при каротиноид-индуцированном нефотохимическом тушении флуоресценции в фикобилисомах цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1767 (6): 757– 65. doi : 10.1016/j.bbabio.2006.12.007 . PMID  17240350.
  23. ^ ab Jallet D, Gwizdala M, Kirilovsky D (август 2012 г.). "ApcD, ApcF и ApcE не требуются для тушения флуоресценции фикобилисомы, связанной с оранжевым каротиноидным белком, в цианобактерии Synechocystis PCC 6803". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1817 (8): 1418– 27. doi : 10.1016/j.bbabio.2011.11.020 . PMID  22172739.
  24. ^ Кузьминов ФИ, Болычевцева ЮВ, Еланская ИВ, Карапетян НВ (апрель 2014). "Влияние истощения субъединиц APCD и APCF на флуоресценцию фикобилисом цианобактерии Synechocystis PCC 6803". Журнал фотохимии и фотобиологии B: Биология . 133 : 153– 60. doi : 10.1016/j.jphotobiol.2014.03.012. PMID  24727864.
  25. ^ Рахимбердиева МГ, Болычевцева ЮВ, Еланская ИВ, Карапетян НВ (май 2007). "Взаимодействия белок-белок при вызванном каротиноидами гашении флуоресценции фикобилисом в Synechocystis sp. PCC 6803". FEBS Letters . 581 (13): 2429– 33. doi :10.1016/j.febslet.2007.04.056. PMID  17485085.
  26. ^ Sedoud A, López-Igual R, Ur Rehman A, Wilson A, Perreau F, Boulay C и др. (апрель 2014 г.). «Цианобактериальный фотоактивный оранжевый каротиноидный белок — превосходный гаситель синглетного кислорода». The Plant Cell . 26 (4): 1781– 1791. doi : 10.1105 /tpc.114.123802. PMC 4036585. PMID  24748041. 
  27. ^ Krieger-Liszkay A, Fufezan C, Trebst A (2008). "Производство синглетного кислорода в фотосистеме II и связанный с ним механизм защиты". Photosynthesis Research . 98 ( 1– 3): 551– 64. doi :10.1007/s11120-008-9349-3. PMID  18780159. S2CID  10561423.
  28. ^ Leverenz RL, Jallet D, Li MD, Mathies RA, Kirilovsky D, Kerfeld CA (январь 2014 г.). «Структурная и функциональная модульность оранжевого каротиноидного белка: различные роли N- и C-концевых доменов в фотозащите цианобактерий». The Plant Cell . 26 (1): 426–37 . doi :10.1105/tpc.113.118588. PMC 3963587 . PMID  24399299. 
  29. ^ Sutter M, Wilson A, Leverenz RL, Lopez-Igual R, Thurotte A, Salmeen AE и др. (июнь 2013 г.). «Кристаллическая структура FRP и идентификация активного сайта для модуляции фотозащиты, опосредованной OCP, у цианобактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (24): 10022– 7. Bibcode : 2013PNAS..11010022S . doi : 10.1073/pnas.1303673110 . PMC 3683793. PMID  23716688. 
  30. ^ Bao H, Melnicki MR, Kerfeld CA (июнь 2017 г.). «Структура и функции гомологов оранжевого каротиноида белка у цианобактерий». Current Opinion in Plant Biology . 37 : 1– 9. doi : 10.1016/j.pbi.2017.03.010 . PMID  28391046.
  31. ^ Melnicki MR, Leverenz RL, Sutter M, López-Igual R, Wilson A, Pawlowski EG и др. (октябрь 2016 г.). «Структура, разнообразие и эволюция нового семейства растворимых каротиноид-связывающих белков у цианобактерий». Molecular Plant . 9 (10): 1379– 1394. doi : 10.1016/j.molp.2016.06.009 . PMID  27392608. S2CID  3919204.
  32. ^ Хан Т., Домингес-Мартин МА, Шимова И., Фусиман М., Керфельд КА, Поливка Т. (июнь 2020 г.). «Свойства кантаксантина в возбужденном состоянии в белках, связывающих каротиноиды цианобактерий HCP2 и HCP3». Журнал физической химии B. 124 ( 24): 4896– 4905. doi : 10.1021/acs.jpcb.0c03137. PMID  32437153. S2CID  218837047.
  33. ^ Домингес-Мартин MA, Поливка T, Саттер M, Ферлез B, Лехно-Йоссеф S, Монтгомери BL, Керфельд CA (май 2019). "Структурная и спектроскопическая характеристика HCP2" (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1860 (5): 414– 424. doi : 10.1016/j.bbabio.2019.03.004 . PMID  30880081. S2CID  81983757.
  34. ^ Домингес-Мартин МА, Хаммель М, Гупта С, Лехно-Йоссеф С, Саттер М, Розенберг Д.Дж. и др. (сентябрь 2020 г.). «Структурный анализ нового белка, связывающего каротиноиды: гомолог C-концевого домена OCP». Scientific Reports . 10 (1): 15564. Bibcode :2020NatSR..1015564D. doi :10.1038/s41598-020-72383-y. PMC 7512017 . PMID  32968135. 
  35. ^ ab Lechno-Yossef S, Melnicki MR, Bao H, Montgomery BL, Kerfeld CA (август 2017 г.). «Синтетические гетеродимеры OCP фотоактивны и повторяют слияние двух примитивных каротинопротеинов в эволюции фотозащиты цианобактерий». The Plant Journal . 91 (4): 646– 656. doi : 10.1111/tpj.13593 . PMID  28503830. S2CID  206332517.
  36. ^ Kerfeld CA, Melnicki MR, Sutter M, Dominguez-Martin MA (август 2017 г.). «Структура, функция и эволюция оранжевого каротиноидного белка цианобактерий и его гомологов». The New Phytologist . 215 (3): 937–951 . doi : 10.1111/nph.14670 . PMID  28675536.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Оранжевый_каротиноидный_протеин&oldid=1269544947"