Белок O-GlcNAc трансфераза
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

ОГТ
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыOGT , HRNT1, O-GLCNAC, HINCUT-1, O-связанная N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) трансфераза, OGT1, MRX106, XLID106
Внешние идентификаторыОМИМ : 300255; МГИ : 1339639; гомологен : 9675; GeneCards : OGT; ОМА :ОГТ - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

8473

108155

Ансамбль

ENSG00000147162

ENSMUSG00000034160

UniProt

О15294

Q8CGY8

РефСек (мРНК)

НМ_003605
НМ_181672
НМ_181673
НМ_025192

NM_001290535
NM_139144

RefSeq (белок)

NP_858058
NP_858059

NP_001277464
NP_631883

Местоположение (UCSC)Хр X: 71.53 – 71.58 МбХр X: 100,68 – 100,73 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Протеин O -GlcNAc трансфераза, также известная как OGT или O-связанная N-ацетилглюкозаминилтрансфераза, представляет собой фермент ( EC 2.4.1.255), который у людей кодируется геном OGT . [5] [6] OGT катализирует добавление посттрансляционной модификации O -GlcNAc к белкам . [7] [8] [9] [10] [5] [11]

Номенклатура

Другие названия включают:

  • O -GlcNAc трансфераза
  • ОГТаза
  • O -связанная N -ацетилглюкозаминилтрансфераза
  • Уридиндифосфо -N -ацетилглюкозамин:полипептид β- N- ацетилглюкозаминилтрансфераза

Систематическое название: UDP- N -α-ацетил- d -глюкозамин:[белок]-3- O - N -ацетил-β- d -глюкозаминилтрансфераза

Функция

O -GlcNAc трансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС2.4.1.255
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Гликозилтрансфераза

OGT катализирует добавление одного N -ацетилглюкозамина через O -гликозидную связь с серином или треонином и S -гликозидную связь с цистеиновыми [12] [13] остатками нуклеоцитоплазматических белков. Поскольку и фосфорилирование , и O -GlcNAcylation конкурируют за схожие остатки серина или треонина, эти два процесса могут конкурировать за сайты или могут изменять субстратную специфичность близлежащих сайтов посредством стерических или электростатических эффектов. Для этого гена были обнаружены два варианта транскриптов, кодирующих цитоплазматические и митохондриальные изоформы. [6] OGT гликозилирует многие белки, включая: гистон H2B , [14] AKT1 , [15] PFKL , [16] KMT2E/MLL5, [16] MAPT / TAU , [17] фактор клетки-хозяина C1 , [18] и SIN3A . [19]

O -GlcNAc трансфераза является частью множества биологических функций в организме человека. OGT участвует в резистентности инсулина в мышечных клетках и адипоцитах , ингибируя фосфорилирование треонина 308 AKT1, увеличивая скорость фосфорилирования IRS1 (по серину 307 и серину 632/635), снижая сигнализацию инсулина и гликозилирующие компоненты сигналов инсулина. [20] Кроме того, O -GlcNAc трансфераза катализирует внутриклеточное гликозилирование остатков серина и треонина с добавлением N -ацетилглюкозамина. Исследования показывают, что аллели OGT жизненно важны для эмбриогенеза , и что OGT необходима для внутриклеточного гликозилирования и жизнеспособности эмбриональных стволовых клеток . [21] O -GlcNAc трансфераза также катализирует посттрансляционную модификацию , которая модифицирует факторы транскрипции и РНК-полимеразу II , однако конкретная функция этой модификации в основном неизвестна. [22]

Протеаза

OGT расщепляет фактор клетки-хозяина C1 в одной или нескольких из 6 повторяющихся 26 аминокислотных последовательностей. Домен TPR OGT связывается с карбоксильным концом протеолитического повтора HCF1, так что область расщепления находится в активном сайте гликозилтрансферазы над уридиндифосфатом-GlcNAc [11] Большая часть OGT, связанного с HCF1, необходима для расщепления HCF1, а HCFC1 требуется для стабилизации OGT в ядре. HCF1 регулирует стабильность OGT с помощью посттранскрипционного механизма, однако механизм взаимодействия с HCFC1 до сих пор неизвестен. [23]

Структура

Ген OGT человека имеет 1046 аминокислотных остатков и представляет собой гетеротример, состоящий из двух субъединиц 110 кДа и одной субъединицы 78 кДа. [10] Субъединица 110 кДа содержит 13 тетратрикопептидных повторов (TPR); 13-й повтор укорочен. Эти субъединицы димеризованы повторами TPR 6 и 7. OGT высоко экспрессируется в поджелудочной железе , а также экспрессируется в сердце , мозге , скелетных мышцах и плаценте . Следовые количества были обнаружены в легких и печени . [5] Для субъединицы 110 кДа были определены сайты связывания. Она имеет 3 сайта связывания на аминокислотных остатках 849, 852 и 935. Вероятный активный сайт находится на остатке 508. [16]

Кристаллическая структура O -GlcNAc-трансферазы изучена недостаточно, но исследована структура бинарного комплекса с UDP и тройного комплекса с UDP и пептидным субстратом. [11] Комплекс OGT-UDP содержит три домена в своей каталитической области: амино- ( N )-концевой домен , карбокси- ( C )-концевой домен и промежуточный домен (Int-D). Каталитическая область связана с повторами TPR трансляционной спиралью (H3), которая петлей проходит от домена C -cat к домену N -cat вдоль верхней поверхности каталитической области. [11] Комплекс OGT-UDP-пептид имеет большее пространство между доменом TPR и каталитической областью, чем комплекс OGT-UDP. Пептид CKII, содержащий три остатка серина и остаток треонина, связывается в этом пространстве. В 2021 году анализ 5Å CryoEM выявил связь между каталитическими доменами [24] и неповрежденными областями TPR, подтверждая димерное расположение, впервые обнаруженное в рентгеновской структуре TPR в одиночку. Эта структура поддерживает упорядоченный последовательный механизм bi-bi, который соответствует тому факту, что «при насыщающих концентрациях пептида был получен конкурентный паттерн ингибирования для UDP по отношению к UDP-GlcNAc». [11]

Механизм катализа

Молекулярный механизм O -связанной N -ацетилглюкозаминтрансферазы также не был подробно изучен, поскольку не существует подтвержденной кристаллической структуры фермента. Предложенный Лазарусом и др. механизм поддерживается паттернами ингибирования продукта UDP в условиях насыщения пептида. Этот механизм протекает с исходными материалами уридиндифосфат N -ацетилглюкозамина и пептидной цепью с реактивной сериновой или треониновой гидроксильной группой. Предложенная реакция представляет собой упорядоченный последовательный би-би механизм. [11]

Рисунок 2: Предложенный каталитический механизм O -GlcNAc трансферазы. Это упорядоченный последовательный би-би механизм с единственным шагом, не включающий перенос протона. Пептид представлен остатком серина с реактивной гидроксильной группой. [11]

Химическую реакцию можно записать так:

  1. UDP- N -ацетил- D -глюкозамин + [белок]- L -серин → UDP + [белок]-3- O -( N -ацетил- D -глюкозаминил)- L -серин
  2. UDP- N -ацетил- D -глюкозамин + [белок]- L -треонин → UDP + [белок]-3- O -( N -ацетил- D -глюкозаминил)- L -треонин

Сначала гидроксильная группа серина депротонируется гистидином 498, каталитическим основанием в этой предлагаемой реакции. Лизин 842 также присутствует для стабилизации фрагмента UDP . Затем ион кислорода атакует связь сахара-фосфата между глюкозамином и UDP. Это приводит к расщеплению UDP - N -ацетилглюкозамина на N -ацетилглюкозамин-пептид и UDP. Перенос протонов происходит на фосфате и гистидине 498. Этот механизм стимулируется геном OGT, содержащим O -связанную N -ацетилглюкозаминтрансферазу. Помимо переноса протонов реакция протекает в один этап, как показано на рисунке 2. [11] На рисунке 2 в качестве представителя пептида с реактивной гидроксильной группой используется одинокий остаток серина. Треонин также мог быть использован в этом механизме.

Ингибиторы

Было описано множество ингибиторов ферментативной активности OGT. [25] Ингибирование OGT приводит к глобальному снижению регуляции O -GlcNAc. Клетки, по-видимому, повышают регуляцию OGT и снижают регуляцию OGA в ответ на ингибирование OGT. [26]

5С-GlcNAc

Ac 4 5 S -GlcNAc внутриклеточно преобразуется в UDP-5 S -GlcNAc, субстратный аналог ингибитора OGT. UDP-5 S -GlcNAc неэффективно используется в качестве донорного сахара OGT, возможно, из-за искажения пиранозного кольца заменой кислорода на серу. [26] Поскольку другие гликозилтрансферазы используют UDP-GlcNAc в качестве донорного сахара, UDP-5 S -GlcNAc оказывает некоторые неспецифические эффекты на гликозилирование поверхности клетки. [27]

ОСМИ

OSMI-1 был впервые идентифицирован в результате высокопроизводительного скрининга с использованием поляризации флуоресценции . [27] Дальнейшая оптимизация привела к разработке OSMI-2, OSMI-3 и OSMI-4, которые связывают OGT с низкой наномолярной аффинностью. Рентгеновская кристаллография показала, что хинолинон-6-сульфонамидный каркас соединений OSMI действует как миметик уридина . OSMI-2, OSMI-3 и OSMI-4 имеют отрицательно заряженные карбоксилатные группы; этерификация делает эти ингибиторы проницаемыми для клеток. [28]

Регулирование

Рисунок 3: Динамическая конкуренция между гликозилированием и фосфорилированием белков. A: Конкуренция между OGT и киназой за функциональную группу серина или треонина белка. B: Занятие смежного сайта, где O -GlcNAc и O -фосфатаза находятся рядом друг с другом и могут влиять на оборот или функцию белков реципрокно. Круг G представляет собой группу N -ацетилглюкозамина, а круг P представляет собой фосфатную группу. Рисунок адаптирован из Hart. [29]

O -GlcNAc трансфераза является частью динамической конкуренции за гидроксильную функциональную группу серина или треонина в пептидной единице. На рисунке 3 показан пример как взаимного занятия одного и того же сайта, так и занятия смежного сайта. Для занятия одного и того же сайта OGT конкурирует с киназой , катализируя гликозилирование белка вместо фосфорилирования. Пример занятия смежного сайта показывает голый белок, катализируемый OGT, преобразованный в гликопротеин , который может увеличить оборот белков, таких как опухолевый репрессор p53. [29]

Посттрансляционная модификация белков O -GlcNAc стимулируется потоком глюкозы через биосинтетический путь гексозамина . OGT катализирует присоединение группы O -GlcNAc к серину и треонину, в то время как O -GlcNAcase стимулирует удаление сахара . [30] [31]

Эта регуляция важна для множества клеточных процессов, включая транскрипцию , передачу сигнала и протеасомную деградацию. Кроме того, существует конкурентная регуляция между OGT и киназой для присоединения белка к фосфатной группе или O -GlcNAc, что может изменить функцию белков в организме посредством нисходящих эффектов. [16] [30] OGT ингибирует активность 6-фосфофруктозекиназы PFKL, опосредуя процесс гликозилирования. Затем это действует как часть регуляции гликолиза . O -GlcNAc был определен как негативный регулятор транскрипции в ответ на сигнализацию стероидных гормонов. [20]

Исследования показывают, что O -GlcNAc трансфераза напрямую взаимодействует с ферментом Ten Eleven translocation 2 ( TET2 ), который преобразует 5-метилцитозин в 5-гидроксиметилцитозин и регулирует транскрипцию генов. [32] Кроме того, повышение уровня OGT для O -GlcNAcylation может иметь терапевтический эффект для пациентов с болезнью Альцгеймера. Метаболизм глюкозы в мозге нарушается при болезни Альцгеймера, и исследование предполагает, что это приводит к гиперфосфорилированию тау и дегенерации тау O -GlcNCAcylation. Восполнение тау O -GlcNacylation в мозге вместе с протеинфосфатазой может сдержать этот процесс и улучшить метаболизм глюкозы в мозге. [17]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000147162 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000034160 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ abc Lubas WA, Frank DW, Krause M, Hanover JA (апрель 1997 г.). «O-связанная GlcNAc трансфераза — это консервативный нуклеоцитоплазматический белок, содержащий тетратрикопептидные повторы». Журнал биологической химии . 272 ​​(14): 9316– 24. doi : 10.1074/jbc.272.14.9316 . PMID  9083068.
  6. ^ ab "Ген Entrez: OGT O-связанная N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) трансфераза (UDP-N-ацетилглюкозамин:полипептид-N-ацетилглюкозаминилтрансфераза)".
  7. ^ Банерджи С., Роббинс П. В., Самуэльсон Дж. (апрель 2009 г.). «Молекулярная характеристика нуклеоцитозольных O-GlcNAc-трансфераз Giardia lamblia и Cryptosporidium parvum». Гликобиология . 19 (4): 331– 6. doi :10.1093/glycob/cwn107. PMC 2733775. PMID  18948359 . 
  8. ^ Clarke AJ, Hurtado-Guerrero R, Pathak S, Schüttelkopf AW, Borodkin V, Shepherd SM и др. (октябрь 2008 г.). «Структурное понимание механизма и специфичности O-GlcNAc трансферазы». The EMBO Journal . 27 (20): 2780– 8. doi :10.1038/emboj.2008.186. PMC 2556091. PMID  18818698 . 
  9. ^ Rao FV, Dorfmueller HC, Villa F, Allwood M, Eggleston IM, van Aalten DM (апрель 2006 г.). «Структурное понимание механизма и ингибирования эукариотического гидролиза O-GlcNAc». The EMBO Journal . 25 (7): 1569–78 . doi :10.1038/sj.emboj.7601026. PMC 1440316. PMID  16541109 . 
  10. ^ ab Haltiwanger RS, Blomberg MA, Hart GW (май 1992). "Гликозилирование ядерных и цитоплазматических белков. Очистка и характеристика уридин дифосфо-N-ацетилглюкозамин:полипептид бета-N-ацетилглюкозаминилтрансферазы". Журнал биологической химии . 267 (13): 9005– 13. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50380-5 . PMID  1533623.
  11. ^ abcdefgh Lazarus MB, Nam Y, Jiang J, Sliz P, Walker S (январь 2011 г.). «Структура человеческой O-GlcNAc-трансферазы и ее комплекса с пептидным субстратом». Nature . 469 (7331): 564– 7. Bibcode :2011Natur.469..564L. doi :10.1038/nature09638. PMC 3064491 . PMID  21240259. 
  12. ^ Maynard JC, Burlingame AL, Medzihradszky KF (ноябрь 2016 г.). "Цистеин S-связанный N-ацетилглюкозамин (S-GlcNAcylation), новая посттрансляционная модификация у млекопитающих". Molecular & Cellular Proteomics . 15 (11): 3405– 3411. doi : 10.1074/mcp.M116.061549 . PMC 5098038 . PMID  27558639. 
  13. ^ Gorelik A, Bartual SG, Borodkin VS, Varghese J, Ferenbach AT, van Aalten DM (ноябрь 2019 г.). «Генетическое перекодирование для анализа ролей сайт-специфического белка O-GlcNAcylation». Nature Structural & Molecular Biology . 26 (11): 1071– 1077. doi :10.1038/s41594-019-0325-8. PMC 6858883 . PMID  31695185. 
  14. ^ Fujiki R, Hashiba W, Sekine H, Yokoyama A, Chikanishi T, Ito S и др. (ноябрь 2011 г.). «GlcNAcylation of histone H2B promotes its monoubiquitination». Nature . 480 (7378): 557– 60. Bibcode :2011Natur.480..557F. doi :10.1038/nature10656. PMC 7289526 . PMID  22121020. 
  15. ^ Whelan SA, Dias WB, Thiruneelakantapillai L, Lane MD, Hart GW (февраль 2010 г.). «Регуляция инсулинового рецепторного субстрата 1 (IRS-1)/AKT киназно-опосредованной инсулиновой сигнализации с помощью O-связанного бета-N-ацетилглюкозамина в адипоцитах 3T3-L1». Журнал биологической химии . 285 (8): 5204– 11. doi : 10.1074 /jbc.M109.077818 . PMC 2820748. PMID  20018868. 
  16. ^ abcd "O15294 (OGT1_HUMAN) Рассмотрено, UniProtKB/Swiss-Prot". UniProt.
  17. ^ ab Liu F, Shi J, Tanimukai H, Gu J, Gu J, Grundke-Iqbal I, et al. (Июль 2009). «Снижение O-GlcNAcylation связывает снижение метаболизма глюкозы в мозге и патологию тау при болезни Альцгеймера». Brain . 132 (Pt 7): 1820– 32. doi :10.1093/brain/awp099. PMC 2702834 . PMID  19451179. 
  18. ^ Wysocka J, Myers MP, Laherty CD, Eisenman RN, Herr W (апрель 2003 г.). «Человеческая деацетилаза Sin3 и метилтрансфераза гистона Set1/Ash2 H3-K4, связанная с тритораксом, селективно связаны с фактором пролиферации клеток HCF-1». Genes & Development . 17 (7): 896–911 . doi :10.1101/gad.252103. PMC 196026 . PMID  12670868. 
  19. ^ Yang X, Zhang F, Kudlow JE (июль 2002 г.). «Набор O-GlcNAc трансферазы на промоторы корепрессором mSin3A: связывание O-GlcNAcylation белка с репрессией транскрипции». Cell . 110 (1): 69– 80. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00810-3 . PMID  12150998.
  20. ^ ab Yang X, Ongusaha PP, Miles PD, Havstad JC, Zhang F, So WV и др. (февраль 2008 г.). «Сигнализация фосфоинозитида связывает трансферазу O-GlcNAc с резистентностью к инсулину». Nature . 451 (7181): 964– 9. Bibcode :2008Natur.451..964Y. doi :10.1038/nature06668. PMID  18288188. S2CID  18459576.
  21. ^ Shafi R, Iyer SP, Ellies LG, O'Donnell N, Marek KW, Chui D и др. (май 2000 г.). «Ген трансферазы O-GlcNAc находится на X-хромосоме и необходим для жизнеспособности эмбриональных стволовых клеток и онтогенеза мышей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (11): 5735– 9. Bibcode : 2000PNAS ...97.5735S. doi : 10.1073/pnas.100471497 . PMC 18502. PMID  10801981. 
  22. ^ Chen Q, Chen Y, Bian C, Fujiki R, Yu X (январь 2013 г.). «TET2 способствует гистоновой O-GlcNAcylation во время транскрипции генов». Nature . 493 (7433): 561– 4. Bibcode :2013Natur.493..561C. doi :10.1038/nature11742. PMC 3684361 . PMID  23222540. 
  23. ^ Daou S, Mashtalir N, Hammond-Martel I, Pak H, Yu H, Sui G и др. (февраль 2011 г.). «Перекрестное взаимодействие между O-GlcNAcylation и протеолитическим расщеплением регулирует путь созревания фактора-1 клетки-хозяина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (7): 2747– 52. Bibcode : 2011PNAS..108.2747D. doi : 10.1073/pnas.1013822108 . PMC 3041071. PMID  21285374 . 
  24. ↑ Мик Р.В., Блаза Дж.Н., Бусманн Дж.А., Алтин М.Г., Vocadlo DJ, Дэвис Г.Дж. (11 ноября 2021 г.). «Структура крио-ЭМ дает представление о расположении димеров O-связанной β-N-ацетилглюкозаминтрансферазы OGT». Природные коммуникации . 12 (1): 6508. Бибкод : 2021NatCo..12.6508M. дои : 10.1038/s41467-021-26796-6. ISSN  2041-1723. ПМЦ 8586251 . ПМИД  34764280. 
  25. ^ Cheng SS, Mody AC, Woo CM (2024-11-07). «Возможности терапевтической модуляции O-GlcNAc». Chemical Reviews . doi :10.1021/acs.chemrev.4c00417. ISSN  0009-2665.
  26. ^ ab Gloster TM, Zandberg WF, Heinonen JE, Shen DL, Deng L, Vocadlo DJ (март 2011 г.). «Взлом биосинтетического пути приводит к образованию ингибитора гликозилтрансферазы в клетках». Nature Chemical Biology . 7 (3): 174– 81. doi :10.1038/nchembio.520. PMC 3202988 . PMID  21258330. 
  27. ^ ab Ортис-Меоз Р.Ф., Цзян Дж., Лазарус М.Б., Орман М., Джанецко Дж., Фан С. и др. (июнь 2015 г.). «Небольшая молекула, которая ингибирует активность OGT в клетках». АКС Химическая биология . 10 (6): 1392–7 . doi :10.1021/acschembio.5b00004. ПМК 4475500 . ПМИД  25751766. 
  28. ^ Мартин С.Е., Тан З.В., Итконен Х.М., Дюво Д.Ю., Пауло Дж.А., Джанецко Дж. и др. (октябрь 2018 г.). «Структурная эволюция низконаномолярных ингибиторов трансферазы O-GlcNAc». Журнал Американского химического общества . 140 (42): 13542–13545 . doi :10.1021/jacs.8b07328. ПМК 6261342 . ПМИД  30285435. 
  29. ^ ab Hart GW, Housley MP, Slawson C (апрель 2007 г.). «Циклирование O-связанного бета-N-ацетилглюкозамина на нуклеоцитоплазматических белках». Nature . 446 (7139): 1017– 22. Bibcode :2007Natur.446.1017H. doi :10.1038/nature05815. PMID  17460662. S2CID  4392021.
  30. ^ ab Yang X, Su K, Roos MD, Chang Q, Paterson AJ, Kudlow JE (июнь 2001 г.). «O-связывание N-ацетилглюкозамина с доменом активации Sp1 ингибирует его транскрипционную способность». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (12): 6611– 6. Bibcode : 2001PNAS ...98.6611Y. doi : 10.1073/pnas.111099998 . PMC 34401. PMID  11371615. 
  31. ^ Love DC, Hanover JA (ноябрь 2005 г.). «Сигнальный путь гексозамина: расшифровка «кода O-GlcNAc»". Science's STKE . 2005 (312): re13. doi :10.1126/stke.3122005re13. PMID  16317114. S2CID  29082840.
  32. ^ Tahiliani M, Koh KP, Shen Y, Pastor WA, Bandukwala H, Brudno Y и др. (май 2009 г.). «Преобразование 5-метилцитозина в 5-гидроксиметилцитозин в ДНК млекопитающих партнером MLL TET1». Science . 324 (5929): 930– 5. Bibcode :2009Sci...324..930T. doi :10.1126/science.1170116. PMC 2715015 . PMID  19372391. 
  • База данных O-GlcNAc [1] [2] — тщательно подобранная база данных по O-GlcNAcylation белков, содержащая ссылки на более чем 14 000 записей о белках и 10 000 сайтов O -GlcNAc.
Сюзанна Уокер описывает раздвоение личности человеческой O-GlcNAc-трансферазы на семинаре в Национальном институте здравоохранения США, 18 апреля 2017 г.
  1. ^ Вульф-Фуэнтес Э., Берендт Р.Р., Массман Л., Даннер Л., Малард Ф., Вора Дж., Кахсай Р., Оливье-Ван Стихелен С. (январь 2021 г.). «База данных и метаанализ человеческого O-GlcNAcome». Научные данные . 8 (1): 25. Бибкод : 2021NatSD...8...25W. дои : 10.1038/s41597-021-00810-4. ПМЦ 7820439 . ПМИД  33479245. 
  2. ^ Malard F, Wulff-Fuentes E, Berendt RR, Didier G, Olivier-Van Stichelen S (июль 2021 г.). «Автоматизация и самообслуживание каталога O-GlcNAcome: интеллектуальная научная база данных». База данных (Оксфорд) . 2021 г .: 1. doi :10.1093/database/baab039. PMC 8288053. PMID  34279596 . 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_O-GlcNAc_transferase&oldid=1260697757"