Гидролизованный растительный белок
Пищевые продукты, полученные путем гидролиза белка

Продукты на основе гидролизованного растительного белка ( ГРБ ) — это пищевые продукты, полученные путем гидролиза белка , имеющие мясной, пикантный вкус , похожий на бульон .

Что касается процесса производства, можно провести различие между кислотно-гидролизованным растительным белком (aHVP), ферментативно полученным HVP и другими приправами, например, ферментированным соевым соусом . Продукты гидролизованного растительного белка в частности используются для придания полного вкуса супам, соусам, мясным продуктам, закускам и другим блюдам, а также для производства готовых к приготовлению супов и бульонов.

История

Пищевые технологи давно знают, что гидролиз белка производит запах и вкус, похожие на мясной бульон. [1] Гидролизаты были частью рациона человека на протяжении столетий, особенно в форме ферментированного соевого соуса, или Shoyu . Shoyu, традиционно изготавливаемый из пшеницы и соевого белка, производится в Японии уже более 1500 лет после его появления в материковом Китае. Истоки производства этих материалов посредством кислотного гидролиза белка (aHVP) можно проследить до дефицита и экономических проблем получения мясных экстрактов во время наполеоновских войн. [2]

В 1831 году Берцелиус при гидролизе белков соляной кислотой получил продукты, имеющие вкус мясного бульона. [3] Юлиус Магги впервые получил кислотно-катализируемый гидролизованный растительный белок в промышленных масштабах в 1886 году. [4]

В 1906 году Фишер обнаружил, что аминокислоты способствуют формированию специфического вкуса. [5] В 1954 году Д. Филлипс обнаружил, что для запаха бульона необходимо присутствие белков, содержащих треонин . [6] Другим важным веществом, придающим характерный вкус, является глутаминовая кислота .

Производство

Почти все продукты, богатые белком, подходят для производства HVP. Сегодня его производят в основном из белковых ресурсов растительного происхождения, таких как обезжиренные семена масличных культур (соевый шрот, шрот из виноградных косточек) и белок из кукурузы ( кукурузный глютен ), пшеницы ( глютен ), гороха и риса. [7] Процесс и исходное сырье определяют органолептические свойства конечного продукта. Белки состоят из цепочек аминокислот, соединенных амидными связями . При гидролизе (гидролизе) белок расщепляется на составляющие его аминокислоты.

В aHVP для гидролиза используется соляная кислота . Оставшаяся кислота затем нейтрализуется путем смешивания со щелочью, такой как гидроксид натрия , в результате чего остается поваренная соль , которая составляет до 20% конечного продукта (кислотно-гидролизованный растительный белок, aHVP).

В ферментативном HVP (eHVP) протеазы используются для расщепления белков при более нейтральном pH и более низких температурах. [8] Количество соли значительно уменьшается.

Из-за различных условий обработки два типа HVP имеют различные сенсорные профили. aHVP обычно темно-коричневого цвета и имеет сильный пикантный вкус, тогда как eHVP обычно светлее по цвету и имеет мягкий пикантный вкус. [9] [10]

Кислотный гидролиз

Кислотные гидролизаты производятся из различных источников пищевого белка, наиболее распространенными из которых являются соя, кукуруза, пшеница и казеин. Для производства aHVP белки гидролизуются путем варки с разбавленной (15–20%) соляной кислотой при температуре от 90 до 120 °C в течение 8 часов. После охлаждения гидролизат нейтрализуют либо карбонатом натрия, либо гидроксидом натрия до pH от 5 до 6. Во время гидролиза образуется посторонний полимерный материал, известный как гумин , который образуется при взаимодействии фрагментов углеводов и белков, который затем удаляется фильтрацией и затем дополнительно очищается. [11]

Источник сырья, концентрация кислоты, температура реакции, время реакции и другие факторы могут влиять на органолептические свойства конечного продукта. Обработка активированным углем может использоваться для удаления как вкусовых, так и цветовых компонентов до требуемых спецификаций. После окончательной фильтрации aHVP может, в зависимости от применения, быть обогащен дополнительными ароматизаторами . После этого продукт может храниться в виде жидкости при 30–40% сухого вещества или, в качестве альтернативы, его можно высушить распылением или вакуумной сушкой и далее использовать в качестве пищевого ингредиента. [11]

Сто фунтов (45 кг) материала, содержащего 60% белка, дадут 100 фунтов aHVP, который содержит приблизительно 40 фунтов (18 кг) соли. Это увеличение соли происходит на этапе нейтрализации. [2]

Ферментативный гидролиз

Для процесса производства ферментативного HVP ферменты используются для расщепления белков. Для расщепления белка до аминокислот в смесь обезжиренного белка и воды добавляют протеазы . Из-за чувствительности ферментов к определенному pH добавляется либо кислота, либо основание для соответствия оптимальному pH. В зависимости от активности ферментов для расщепления белков требуется до 24 часов. Смесь нагревают для инактивации ферментов, а затем фильтруют для удаления нерастворимых углеводов (гумина).

Поскольку в процессе производства соль не образуется, производители могут добавлять соль в препараты eHVP, чтобы продлить срок годности или получить продукт, аналогичный обычному aHVP.

Обычно используемая смесь протеаз — «Flavourzyme», извлеченная из Aspergillus oryzae . [12]

Состав

Жидкий aHVP обычно содержит 55% воды, 16% соли, 25% органических веществ (из них 20% белка (аминокислот), анализируемых как около 3% общего азота и 2% аминного азота).

Многие аминокислоты имеют горький или сладкий вкус. Во многих коммерческих процессах неполярные аминокислоты, такие как L-лейцин и L-изолейцин, часто удаляются для создания гидролизатов с более мягким и менее горьким характером. D-триптофан, D-гистидин, D-фенилаланин, D-тирозин, D-лейцин, L-аланин и глицин известны как сладкие, в то время как горечь связана с L-триптофаном, L-фенилаланином, L-тирозином и L-лейцином. [2] [13]

Тирозин — это аминокислота, восприимчивая к галогенированию при гидролизе с HCl. [14] [ нужен лучший источник ] Лизин стабилен при стандартном кислотном гидролизе, но при термической обработке боковая аминогруппа может реагировать с другими соединениями, такими как восстанавливающие сахара, образуя продукты Майяра. [15] [ нужен лучший источник ]

Органолептические свойства HVP определяются не только аминокислотным составом, но и различными ароматическими веществами, отличными от аминокислот, созданных в процессе производства как aHVP, так и eHVP. Ароматы могут быть образованы путем разложения аминокислот, реакции Майяра , циклизации сахара и окисления липидов. [16] Сложная смесь ароматов, похожая на масло, мясо, [17] [16] костный бульон, [16] древесный дым, [18] любисток [19] и многие другие вещества, может быть получена в зависимости от условий реакции (время, температура, метод гидролиза, дополнительное сырье, такое как ксилоза и специи). [16] [20]

Согласно Европейскому кодексу практики для бульонов и консоме, гидролизованные белковые продукты, предназначенные для розничной продажи, соответствуют следующим характеристикам: [21]

  • Удельный вес при 20°C мин.: 1,22
  • Общий азот мин.: 4% (в пересчете на сухое вещество)
  • Аминоазот мин.: 1,3% (в пересчете на сухое вещество)
  • Хлорид натрия макс.: 50% (в пересчете на сухое вещество)

Использовать

Когда продукты производятся путем консервирования, замораживания или сушки, некоторая потеря вкуса почти неизбежна. Производители могут использовать HVP, чтобы компенсировать это. [7] Поэтому HVP используется в самых разных продуктах, таких как специи, мясо, рыба, деликатесы, закуски, ароматизаторы и супы.

Безопасность

3-МХПД

3-MCPD , канцероген у грызунов и предполагаемый канцероген для человека, образуется во время кислотного гидролиза, когда глицерин, высвобождаемый из липидов (например, триглицеридов ), реагирует с соляной кислотой. Установлены правовые ограничения, чтобы продукты aHVP были безопасны для потребления человеком. Производители aHVP могут уменьшить количество 3-MCPD до приемлемых пределов путем (1) тщательного контроля времени реакции и температуры (2) своевременной нейтрализации соляной кислоты, опционально расширяя до этапа щелочного гидролиза для разрушения любого уже образованного 3-MCPD (3) замены соляной кислоты другими кислотами, такими как серная кислота . [11]

Как аллерген

Является ли гидролизованный растительный белок аллергеном или нет — вопрос спорный.

Согласно европейскому законодательству, пшеница и соя подлежат маркировке аллергенов в соответствии с Регламентом (ЕС) 1169/2011 об информации о пищевых продуктах для потребителей. Поскольку пшеница и соя, используемые для производства HVP, не освобождены от маркировки аллергенов по формальным причинам, HVP, произведенный с использованием этого сырья, должен быть маркирован ссылкой на пшеницу или сою в списке ингредиентов.

Тем не менее, есть веские доказательства того, что aHVP, по крайней мере, не является аллергенным, поскольку белки распадаются на отдельные аминокислоты, которые вряд ли вызовут аллергическую реакцию. Исследование 2010 года показало, что aHVP не содержит обнаруживаемых следов белков или IgE-реактивных пептидов. Это дает веские доказательства того, что aHVP вряд ли вызовет аллергическую реакцию у людей, которые не переносят или имеют аллергию на сою или пшеницу. [22] Более ранние рецензируемые исследования на животных, проведенные в 2006 году, также показывают, что собаки с гиперчувствительностью к сое не реагируют на гидролизат сои, предлагаемый источник белка для собак с чувствительностью к сое. [23]

Есть сообщения о косметическом aHVP, Glupearl 19S (GP19S), вызывающем анафилаксию при наличии в мыле. В отличие от пищевого aHVP, этот японский пшеничный aHVP гидролизован лишь очень слабо. [24] Необычное химическое состояние делает GP19S более аллергенным, чем чистый глютен. [25] В ответ были разработаны новые правила для косметического гидролизованного пшеничного белка, требующие среднюю молекулярную массу менее 3500 Да – около 35 остатков в длину. Теоретически, «аллерген должен иметь по крайней мере 2 эпитопа, связывающих IgE, и каждый эпитоп должен быть длиной по крайней мере 15 аминокислотных остатков, чтобы вызвать реакцию гиперчувствительности 1 типа». Эксперименты также показывают, что эта степень гидролиза достаточна, чтобы не вызвать связывание IgE у пациентов с аллергией на GP19S. [24]

Аллергенность eHVP зависит от конкретного источника пищи и используемого фермента. Алкалаза способна сделать нут и зеленый горошек полностью неиммунореактивными, но папаин достигает лишь частичного снижения. Алкалаза также не способна сделать белую фасоль нереактивной из-за антипитательных факторов, препятствующих полному перевариванию. [26] Алкалаза, но не «Flavourzyme» (коммерческая смесь протеазы Aspergillus oryzae [12] для производства eHVP), способна сделать жареный арахис нереактивным. [27]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Мэнли/Фагерсон (1971). Аспекты ароматических и вкусовых характеристик гидролизованного растительного белка, The Flavour Industry . стр. 686 и далее.
  2. ^ abc Manley, CH; McCann, JS; Swaine, RL (1981), «Химические основы свойств гидролизованного белка, улучшающих вкус и аромат», Качество продуктов питания и напитков , Elsevier, стр.  61–82 , doi :10.1016/b978-0-12-169101-1.50011-2, ISBN 978-0-12-169101-1, получено 15 мая 2024 г.
  3. ^ "Würzen". Энциклопедия технической химии Ульмана . Т. 18 (3-е изд.). Мюнхен, Берлин, Вена. 1967.{{cite book}}: CS1 maint: location missing publisher (link)
  4. ^ Reineccius (1994). Source Book of Flavors . Springer. стр. 140.
  5. ^ Фишер, Исследования аминокислот, Springer 1906
  6. ^ DMP Phillips (1954). «Треонин и запах белковых гидролизатов». Nature . 173 (4414): 1092– 1093. Bibcode : 1954Natur.173.1092P. doi : 10.1038/1731092a0. S2CID  4246025.
  7. ^ ab Prendergast (1974). "Гидролизат белка – обзор". Food Trade Review : 14 f.
  8. ^ Goesaert, Hans; Courtin, Christophe M.; Delcour, Jan A. (2008), «Использование ферментов в производстве функциональных продуктов питания и пищевых ингредиентов на основе злаков», Gluten-Free Cereal Products and Beverages , Elsevier, стр.  237–265 , ISBN 978-0-12-373739-7, получено 14 мая 2024 г.
  9. ^ Aaslyng, Margit Dall; Martens, Magni; Poll, Leif; Nielsen, Per Munk; Flyge, Hanne; Larsen, Lone Melchior (1 февраля 1998 г.). «Химическая и сенсорная характеристика гидролизованного растительного белка, пикантного ароматизатора». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 46 (2): 481– 489. doi :10.1021/jf970556e. ISSN  0021-8561.
  10. ^ Weir, GSD (1992), «Белки как источник вкуса», Биохимия пищевых белков , Бостон, Массачусетс: Springer US, стр.  363–408 , ISBN 978-1-4684-9897-4, получено 14 мая 2024 г.
  11. ^ abc "Кодекс практики по восстановлению 3-монохлорпропанол-1,2-диола (3-МХПД) при производстве кислотных HVP и продуктов, содержащих кислотные HVP CAC/RCP 64-2008" (PDF) .
  12. ^ ab Merz, Michael; Eisele, Thomas; Berends, Pieter; Appel, Daniel; Rabe, Swen; Blank, Imre; Stressler, Timo; Fischer, Lutz (17 июня 2015 г.). «Flavourzyme, an Enzyme Preparation with Industrial Relevance: Automated Nine-Step Purification and Partial Characterization of Eight Enzymes» (Флаворзим, ферментный препарат промышленного назначения: автоматизированная девятиступенчатая очистка и частичная характеристика восьми ферментов). Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 63 (23): 5682– 5693. doi : 10.1021/acs.jafc.5b01665. PMID  25996918.
  13. ^ Solms, Juerg (июль 1969). «Вкус аминокислот, пептидов и белков». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии (4): 686– 688. doi :10.1021/jf60164a016. ISSN  0021-8561 . Получено 15 мая 2024 .
  14. ^ Ниссен, Стивен (1992), «Анализ аминокислот в пищевых продуктах и ​​физиологических образцах», Современные методы в белковом питании и метаболизме , Elsevier, стр.  1–8 , ISBN 978-0-12-519570-6, получено 15 мая 2024 г.
  15. ^ Hurrell, RF; Carpenter, KJ (1981). «Оценка доступных пищевых продуктов с лизином после реакций Майяра». Progress in Food & Nutrition Science . 5 ( 1– 6): 159– 176. ISSN  0306-0632. PMID  6798628.
  16. ^ abcd Кале, Праджьоти; Мишра, Ануша; Аннапуре, Удай С. (июнь 2022 г.). «Разработка веганского мясного вкуса: обзор источников и методов». Future Foods . 5 : 100149. doi : 10.1016/j.fufo.2022.100149 . S2CID  248838839.
  17. ^ Wu, Yi-Fang G.; Cadwallader, Keith R. (8 мая 2002 г.). «Характеристика аромата мясного процесса, ароматизированного соевым гидролизованным растительным белком». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 50 (10): 2900–2907. doi : 10.1021/jf0114076. PMID  11982417.
  18. ^ Jarunrattanasri, Arporn; Theerakulkait, Chockchai; Cadwallader, Keith R. (1 апреля 2007 г.). «Ароматические компоненты кислотно-гидролизованного растительного белка, полученного путем частичного гидролиза белка рисовых отрубей». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (8): 3044– 3050. doi :10.1021/jf0631474. PMID  17367160.
  19. ^ Бланк, Имре; Шиберле, Питер (июль 1993 г.). «Анализ приправоподобных вкусовых веществ коммерческого экстракта любистока (Levisticum officinale Koch.)». Flavour and Fragrance Journal . 8 (4): 191– 195. doi :10.1002/ffj.2730080405.
  20. ^ Ли, Сюэцзе; Ли, Цзянь (2020). «Вкус аналогов мяса на растительной основе». Cereal Foods World . 65 (4). doi :10.1094/CFW-65-4-0040. S2CID  231203281.
  21. ^ «Правила практики приготовления бульонов и консоме».
  22. ^ Reuter A, Gerald R, Kuehne Y, Engin A, Przywara J, Worm M, Ballmer-Weber B, Holzhauser T, Vieths S. Оценка аллергенного потенциала приправ на основе сои и пшеницы . XXIX Конгресс Европейской академии аллергии и клинической иммунологии EAACI. стр. 322. doi :10.1111/j.1398-9995.2010.02393.x. PMC 7159487 . 
  23. ^ Puigdemont, A; Brazís, P; Serra, M; Fondati, A (март 2006 г.). «Иммунологические реакции против гидролизованного соевого белка у собак с экспериментально вызванной гиперчувствительностью к сое». American Journal of Veterinary Research . 67 (3): 484– 8. doi : 10.2460/ajvr.67.3.484 . PMID  16506912.
  24. ^ ab Burnett, Christina; Bergfeld, Wilma F.; Belsito, Donald V.; Hill, Ronald A.; Klaassen, Curtis D.; Liebler, Daniel C.; Marks, James G.; Shank, Ronald C.; Slaga, Thomas J.; Snyder, Paul W.; Andersen, F. Alan; Heldreth, Bart (май 2018 г.). «Оценка безопасности гидролизованного пшеничного белка и гидролизованного пшеничного глютена при использовании в косметике». Международный журнал токсикологии . 37 (1_suppl): 55S – 66S . doi : 10.1177/1091581818776013 . PMID  29761728. S2CID  46889452.
  25. ^ Накамура, Масаси; Ягами, Акико; Хара, Кадзухиро; Сано, Акиё; Кобаяши, Цукане; Мацунага, Кайоко (февраль 2015 г.). «Антигены в Glupearl 19S были получены путем кислотно-тепловой обработки». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 135 (2): AB254. doi :10.1016/j.jaci.2014.12.1771.
  26. ^ Кальчинай, Луиза; Бономини, Мария Джулия; Лени, Джулия; Фаччини, Андреа; Пукседду, Илария; Джаннини, Дайана; Петрелли, Фиорелла; Пранди, Барбара; Сфорца, Стефано; Тедески, Туллия (7 октября 2022 г.). «Эффективность ферментативного гидролиза для снижения аллергенного потенциала побочных продуктов бобовых». Научные отчеты . 12 (1): 16902. Бибкод : 2022NatSR..1216902C. doi : 10.1038/s41598-022-21296-z. hdl : 10807/230858 . ПМЦ 9547019 . ПМИД  36207409. 
  27. ^ Кабанильяс, Беатрис; Педроса, Мерседес М.; Родригес, Хулия; Музкиз, Мерседес; Малеки, Сохейла Дж.; Куадрадо, Кармен; Бурбано, Кармен; Креспо, Хесус Ф. (2012). «Влияние ферментативного гидролиза на аллергенность экстракта белка жареного арахиса». Международный архив аллергии и иммунологии . 157 (1): 41–50 . doi : 10.1159/000324681. PMID  21912172. S2CID  25496670.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hydrolyzed_vegetable_protein&oldid=1266059275"