HMGB1
Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens
HMGB1
Доступные структуры
ПДБПоиск человека UniProt: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHMGB1 , HMG1, HMG3, SBP-1, HMG-1, высокомобильный групповой ящик 1, HMGB-1
Внешние идентификаторыОМИМ : 163905; гомологен : 110676; GeneCards : HMGB1; OMA :HMGB1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

3146

н/д

Ансамбль

ENSG00000189403

н/д

UniProt

Р09429

н/д

РефСек (мРНК)

НМ_001313892
НМ_001313893
НМ_002128

н/д

RefSeq (белок)

н/д

Местоположение (UCSC)Хр 13: 30.46 – 30.62 Мбн/д
Поиск в PubMed[2]н/д
Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Белок группы высокой подвижности 1 , также известный как белок группы высокой подвижности 1 (HMG-1) и амфотерин , представляет собой белок , который у людей кодируется геном HMGB1 . [ 3] [4]

HMG-1 относится к группе высокомобильных белков и содержит домен HMG-box .

Функция

Как и гистоны , HMGB1 является одним из важнейших белков хроматина. В ядре HMGB1 взаимодействует с нуклеосомами , факторами транскрипции и гистонами . [5] Этот ядерный белок организует ДНК и регулирует транскрипцию. [6] После связывания HMGB1 изгибает [7] ДНК , что облегчает связывание других белков. HMGB1 поддерживает транскрипцию многих генов во взаимодействии со многими факторами транскрипции. Он также взаимодействует с нуклеосомами, чтобы ослабить упакованную ДНК и ремоделировать хроматин. Контакт с основными гистонами изменяет структуру нуклеосом.

Присутствие HMGB1 в ядре зависит от посттрансляционных модификаций. Когда белок не ацетилирован, он остается в ядре, но гиперацетилирование остатков лизина заставляет его перемещаться в цитозоль. [6]

Было показано, что HMGB1 играет важную роль в формировании парного комплекса эндонуклеазой RAG во время рекомбинации V(D)J . [8]

Роль в воспалении

HMGB1 секретируется иммунными клетками (например, макрофагами , моноцитами и дендритными клетками ) через секреторный путь без лидера . [6] Активированные макрофаги и моноциты секретируют HMGB1 как цитокиновый медиатор воспаления . [9] Антитела, нейтрализующие HMGB1, обеспечивают защиту от повреждения и травмирования тканей при артрите , колите , ишемии , сепсисе , эндотоксемии и системной красной волчанке . [ требуется цитирование ] Механизм воспаления и повреждения состоит из связывания с толл-подобными рецепторами TLR2 и TLR4 , которые опосредуют HMGB1-зависимую активацию высвобождения цитокинов макрофагами. Это помещает HMGB1 на перекресток стерильных и инфекционных воспалительных реакций. [10] [11]

АДФ-рибозилирование HMGB1 с помощью PARP1 ингибирует удаление апоптотических клеток, тем самым поддерживая воспаление. [12] Связывание TLR4 с помощью HMGB1 или липополисахарида (LPS) поддерживает АДФ-рибозилирование HMGB1 с помощью PARP1, тем самым выступая в качестве петли усиления для воспаления. [12]

HMGB1 был предложен в качестве адъюванта ДНК-вакцины . [13] Было показано, что HMGB1, высвобождаемый из опухолевых клеток, опосредует противоопухолевые иммунные ответы путем активации сигналов толл-подобного рецептора 2 (TLR2) на дендритных клетках, инфильтрирующих ГБМ, происходящих из костного мозга. [14]

Взаимодействия

HMGB1 должен взаимодействовать с p53 . [15] [16]

HMGB1 — это ядерный белок, который связывается с ДНК и действует как архитектурный фактор связывания хроматина. Он также может высвобождаться из клеток, внеклеточной формой, в которой он может связываться с толл-подобными рецепторами (TLR) или воспалительным рецептором, называемым рецептором для конечных продуктов продвинутого гликирования RAGE . Высвобождение из клеток, по-видимому, включает два различных процесса: некроз, в котором клеточные мембраны проницаемы, и внутриклеточные компоненты могут диффундировать из клетки; и некоторая форма активной или облегченной секреции, вызванная сигнализацией через NF -κB . HMGB1 также транслоцируется в цитозоль в стрессовых условиях, таких как повышенное содержание активных форм кислорода внутри клеток. В таких условиях HMGB1 способствует выживанию клеток, поддерживая аутофагию посредством взаимодействия с беклином-1. Он в значительной степени рассматривается как антиапоптотический белок.

HMGB1 может взаимодействовать с лигандами TLR и цитокинами и активирует клетки через множественные поверхностные рецепторы, включая TLR2 , TLR4 и RAGE. [17]

Взаимодействие через TLR4

Некоторые действия HMGB1 опосредованы через толл-подобные рецепторы (TLR) . [18] Взаимодействие между HMGB1 и TLR4 приводит к повышению регуляции NF-κB , что приводит к увеличению продукции и высвобождению цитокинов . HMGB1 также способен взаимодействовать с TLR4 на нейтрофилах , стимулируя продукцию активных форм кислорода НАДФН-оксидазой. [6] [19] Комплекс HMGB1-LPS активирует TLR4 и вызывает связывание адаптерных белков (MyD88 и других), что приводит к передаче сигнала и активации различных сигнальных каскадов. Последующий эффект этой сигнализации заключается в активации MAPK и NF-κB, и, таким образом, вызывает продукцию воспалительных молекул, таких как цитокины. [20] [21]

Клиническое значение

HMGB1 был предложен в качестве мишени для терапии рака [22], а также вектора для уменьшения воспаления, вызванного инфекцией SARS-CoV-2 . [23] Он также служит биомаркером состояния после COVID-19 . [24]

Нейродегенеративное заболевание спиноцеребеллярная атаксия типа 1 (SCA1) вызывается мутацией в гене атаксина 1. В мышиной модели SCA1 мутантный белок атаксин 1 опосредовал снижение или ингибирование HMGB1 в митохондриях нейронов . [25] HMGB1 регулирует архитектурные изменения ДНК, необходимые для восстановления повреждений ДНК . В мышиной модели SCA1 повышенная экспрессия белка HMGB1 с помощью введенного вирусного вектора, несущего ген HMGB1, способствовала восстановлению повреждений митохондриальной ДНК, улучшила невропатологию и двигательные дефекты у мышей SCA1, а также увеличила продолжительность их жизни. [25] Таким образом, нарушение функции HMGB1, по-видимому, играет ключевую роль в патогенезе SCA1.

Недавно исследование предоставило доказательства связи между повышенными уровнями HMGB1 и вниманием к деталям и систематизацией у не принимающих лекарства детей с высокофункциональным расстройством аутистического спектра (РАС), предполагая, что воспалительные процессы, опосредованные HMGB1, могут играть роль в нарушении нейробиологических механизмов, регулирующих когнитивные процессы при РАС. [26] В этом исследовании концентрации HMGB1 в сыворотке у детей с РАС были обнаружены значительно выше, чем у типично развивающихся детей. Кроме того, концентрации HMGB1 в сыворотке положительно коррелировали с оценкой внимания к деталям по коэффициенту аутизма (AQ) и общей оценкой коэффициента систематизации (SQ) в группе с РАС. [27] Однако всеобъемлющие доказательства у детей ограничены, что подчеркивает необходимость углубленных исследований для понимания возможных механизмов, связывающих HMGB1 с основными признаками РАС. Тем не менее, было высказано предположение, что HMGB1 может быть надежным маркером воспаления, объясняющим связь между воспалительными процессами и несколькими аутистическими чертами, и, следовательно, возможной терапевтической целью при этом нарушении нейроразвития.

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000189403 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ Ferrari S, Finelli P, Rocchi M, Bianchi ME (июль 1996 г.). «Активный ген, кодирующий белок группы 1 высокой мобильности человека (HMG1), содержит интроны и отображается на хромосоме 13». Genomics . 35 (2): 367–71 . doi :10.1006/geno.1996.0369. PMID  8661151.
  4. ^ Chou DK, Evans JE, Jungalwala FB (апрель 2001 г.). «Идентификация ядерного белка высокой подвижности, HMG-1, и сульфоглюкуронилуглеводсвязывающего белка, SBP-1, в мозге». Journal of Neurochemistry . 77 (1): 120– 31. doi :10.1046/j.1471-4159.2001.t01-1-00209.x (неактивен 23 декабря 2024 г.). PMID  11279268.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на декабрь 2024 г. ( ссылка )
  5. ^ Bianchi ME, Agresti A (октябрь 2005 г.). «HMG-белки: динамические игроки в регуляции и дифференциации генов». Current Opinion in Genetics & Development . 15 (5): 496– 506. doi :10.1016/j.gde.2005.08.007. PMID  16102963.
  6. ^ abcd Клюн-младший, Дхупар Р., Кардинал Дж., Биллиар Т.Р., Цунг А. (2008). «HMGB1: эндогенная сигнализация опасности». Молекулярная медицина . 14 ( 7–8 ): 476–84 . doi :10.2119/2008-00034.Klune. ПМЦ 2323334 . ПМИД  18431461. 
  7. ^ Murugesapillai D, McCauley MJ, Maher LJ, Williams MC (февраль 2017 г.). «Исследования отдельных молекул высокомобильных архитектурных белков изгибания ДНК группы B». Biophysical Reviews . 9 (1): 17– 40. doi :10.1007/s12551-016-0236-4. PMC 5331113 . PMID  28303166. 
  8. ^ Ciubotaru M, Trexler AJ, Spiridon LN, Surleac MD, Rhoades E, Petrescu AJ, Schatz DG (февраль 2013 г.). «RAG и HMGB1 создают большой изгиб в 23RSS в синаптических комплексах рекомбинации V(D)J». Nucleic Acids Research . 41 (4): 2437– 54. doi :10.1093/nar/gks1294. PMC 3575807. PMID  23293004 . 
  9. ^ Ван Х, Блум О, Чжан М, Вишнубхакат Дж. М., Омбреллино М, Че Дж, Фрейзер А, Ян Х, Иванова С, Боровикова Л, Маног КР, Фаист Э, Абрахам Э, Андерссон Дж, Андерссон Ю, Молина П. Е., Абумрад NN , Сама А, Трейси К.Дж. (июль 1999 г.). «HMG-1 как поздний медиатор смертности от эндотоксинов у мышей». Наука . 285 (5425): 248–51 . doi :10.1126/science.285.5425.248. ПМИД  10398600.
  10. ^ Yang H, Hreggvidsdottir HS, Palmblad K, Wang H, Ochani M, Li J, Lu B, Chavan S, Rosas-Ballina M, Al-Abed Y, Akira S, Bierhaus A, Erlandsson-Harris H, Andersson U, Tracey KJ (июнь 2010 г.). «Критический цистеин необходим для связывания HMGB1 с Toll-подобным рецептором 4 и активации высвобождения макрофагальных цитокинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (26): 11942– 7. Bibcode : 2010PNAS..10711942Y . doi : 10.1073/pnas.1003893107 . PMC 2900689. PMID  20547845. 
  11. ^ Yang H, Tracey KJ (2010). «Нацеливание HMGB1 при воспалении». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1799 ( 1– 2): 149– 56. doi : 10.1016/j.bbagrm.2009.11.019. PMC 4533842. PMID  19948257 . 
  12. ^ ab Pazzaglia S, Pioli C (2019). «Многогранная роль PARP-1 в восстановлении ДНК и воспалении: патологические и терапевтические последствия при раковых и нераковых заболеваниях». Клетки . 9 (1): 41. doi : 10.3390/cells9010041 . PMC 7017201 . PMID  31877876. 
  13. ^ Fagone P, Shedlock DJ, Bao H, Kawalekar OU, Yan J, Gupta D, Morrow MP, Patel A, Kobinger GP , Muthumani K, Weiner DB (ноябрь 2011 г.). «Молекулярный адъювант HMGB1 усиливает иммунитет против гриппа во время ДНК-вакцинации». Gene Therapy . 18 (11): 1070– 7. doi :10.1038/gt.2011.59. PMC 4141626. PMID 21544096  . 
  14. ^ Curtin JF, Liu N, Candolfi M, Xiong W, Assi H, Yagiz K, Edwards MR, Michelsen KS, Kroeger KM, Liu C, Muhammad AK, Clark MC, Arditi M, Comin-Anduix B, Ribas A, Lowenstein PR, Castro MG (январь 2009 г.). "HMGB1 опосредует активацию эндогенного TLR2 и регрессию опухоли мозга". PLOS Medicine . 6 (1): e10. doi : 10.1371/journal.pmed.1000010 . PMC 2621261. PMID  19143470 . 
  15. ^ Имамура Т, Изуми Х, Нагатани Г, Исе Т, Номото М, Ивамото И, Коно К (март 2001). «Взаимодействие с p53 усиливает связывание модифицированной цисплатином ДНК с высокомобильным белком группы 1». Журнал биологической химии . 276 (10): 7534– 40. doi : 10.1074/jbc.M008143200 . PMID  11106654.
  16. ^ Dintilhac A, Bernués J (март 2002 г.). «HMGB1 взаимодействует со многими, по-видимому, неродственными белками, распознавая короткие аминокислотные последовательности». Журнал биологической химии . 277 (9): 7021– 8. doi : 10.1074/jbc.M108417200 . hdl : 10261/112516 . PMID  11748221.
  17. ^ Sims GP, Rowe DC, Rietdijk ST, Herbst R, Coyle AJ (2010). «HMGB1 и RAGE при воспалении и раке». Annual Review of Immunology . 28 : 367–88 . doi :10.1146/annurev.immunol.021908.132603. PMID  20192808.
  18. ^ Ибрагим ZA, Армор CL, Фиппс S, Суккар MB (декабрь 2013 г.). «RAGE и TLR: родственники, друзья или соседи?». Молекулярная иммунология . 56 (4): 739– 44. doi :10.1016/j.molimm.2013.07.008. PMID  23954397.
  19. ^ Park JS, Gamboni-Robertson F, He Q, Svetkauskaite D, Kim JY, Strassheim D, Sohn JW, Yamada S, Maruyama I, Banerjee A, Ishizaka A, Abraham E (март 2006 г.). "Высокомобильный белок группы box 1 взаимодействует с несколькими Toll-подобными рецепторами". American Journal of Physiology. Cell Physiology . 290 (3): C917-24. doi :10.1152/ajpcell.00401.2005. PMID  16267105. S2CID  21350171.
  20. ^ Bianchi ME (сентябрь 2009 г.). «HMGB1 любит компанию». Журнал биологии лейкоцитов . 86 (3): 573– 6. doi : 10.1189/jlb.1008585 . PMID  19414536.
  21. ^ Hreggvidsdóttir HS, Lundberg AM, Aveberger AC, Klevenvall L, Andersson U, Harris HE (март 2012 г.). «Комплексы белка 1 группы высокой подвижности (HMGB1)-молекула-партнер усиливают выработку цитокинов путем передачи сигналов через рецептор молекулы-партнера». Молекулярная медицина . 18 (2): 224–30 . doi :10.2119/molmed.2011.00327. PMC 3320135. PMID  22076468 . 
  22. ^ Lotze MT, DeMarco RA (декабрь 2003 г.). «Справиться со смертью: HMGB1 как новая цель для терапии рака». Current Opinion in Investigational Drugs . 4 (12): 1405–1409 . PMID  14763124.
  23. ^ Андерссон У., Оттестад В., Трейси К.Дж. (май 2020 г.). «Внеклеточный HMGB1: терапевтическая мишень при тяжелом воспалении легких, включая COVID-19?». Молекулярная медицина . 26 (1): 42. doi : 10.1186/s10020-020-00172-4 . PMC 7203545. PMID  32380958 . 
  24. ^ Райан ФДж, Хоуп СМ, Масавули МГ, Линн МА, Меконнен ЗЗ, Йеоу АЕ и др. (Январь 2022 г.). «Длительное нарушение периферической иммунной системы через несколько месяцев после заражения SARS-CoV-2». BMC Medicine . 20 (1): 26. doi : 10.1186/s12916-021-02228-6 . PMC 8758383. PMID  35027067 . 
  25. ^ ab Ito H, Fujita K, Tagawa K, Chen X, Homma H, Sasabe T, Shimizu J, Shimizu S, Tamura T, Muramatsu S, Okazawa H (январь 2015 г.). "HMGB1 способствует восстановлению повреждений митохондриальной ДНК и продлевает продолжительность жизни мышей с мутантным атаксином-1". EMBO Molecular Medicine . 7 (1): 78– 101. doi :10.15252/emmm.201404392. PMC 4309669. PMID  25510912 . 
  26. ^ Makris G, Chouliaras G, Apostolakou F, Papageorgiou C, Chrousos G, Papassotiriou I, Pervanidou P (2021). "Повышенные концентрации белка группы высокой подвижности 1 (HMGB1) в сыворотке у детей с расстройством аутистического спектра". Children . 8 (6): 478. doi : 10.3390/children8060478 . PMC 8228126 . PMID  34198762.  
  27. ^ Makris G, Chouliaras G, Apostolakou F, Papageorgiou C, Chrousos G, Papassotiriou I, Pervanidou P (2021). "Повышенные концентрации белка группы высокой подвижности 1 (HMGB1) в сыворотке у детей с расстройством аутистического спектра". Children . 8 (6): 478. doi : 10.3390/children8060478 . PMC 8228126 . PMID  34198762.  

Дальнейшее чтение

  • Thomas JO, Travers AA (март 2001 г.). «HMG1 и 2 и связанные с ними «архитектурные» ДНК-связывающие белки». Trends in Biochemical Sciences . 26 (3): 167–74 . doi :10.1016/S0968-0004(01)01801-1. PMID  11246022.
  • Andersson U, Erlandsson-Harris H, Yang H, Tracey KJ (декабрь 2002 г.). "HMGB1 как ДНК-связывающий цитокин". Journal of Leukocyte Biology . 72 (6): 1084– 91. doi :10.1189/jlb.72.6.1084. PMID  12488489. S2CID  11409274.
  • Wu H, Wu T, Hua W, Dong X, Gao Y, Zhao X, Chen W, Cao W, Yang Q, Qi J, Zhou J, Wang J (март 2015 г.). «Агонист рецепторов PGE2 мизопростол защищает мозг от внутримозгового кровоизлияния у мышей». Neurobiology of Aging . 36 (3): 1439– 50. doi :10.1016/j.neurobiolaging.2014.12.029. PMC  4417504 . PMID  25623334.
  • Erlandsson Harris H, Andersson U (июнь 2004 г.). «Мини-обзор: ядерный белок HMGB1 как провоспалительный медиатор». European Journal of Immunology . 34 (6): 1503– 12. doi :10.1002/eji.200424916. PMID  15162419. S2CID  11470463.
  • Jiang W, Pisetsky DS (январь 2007 г.). «Механизмы заболевания: роль белка группы высокой подвижности 1 в патогенезе воспалительного артрита». Nature Clinical Practice. Ревматология . 3 (1): 52– 8. doi :10.1038/ncprheum0379. PMID  17203009. S2CID  428632.
  • Ellerman JE, Brown CK, de Vera M, Zeh HJ, Billiar T, Rubartelli A, Lotze MT (май 2007 г.). «Маскарад: высокомобильная группа box-1 и рак». Clinical Cancer Research . 13 (10): 2836– 48. doi :10.1158/1078-0432.CCR-06-1953. PMID  17504981. S2CID  32922516.
  • Fossati S, Chiarugi A (2007). "Значение группы белков высокой подвижности box 1 для нейродегенерации". International Review of Neurobiology . 82 : 137– 48. doi : 10.1016/S0074-7742(07)82007-1. ISBN 9780123739896. PMID  17678959.
  • Parkkinen J, Rauvala H (сентябрь 1991 г.). «Взаимодействие плазминогена и активатора тканевого плазминогена (t-PA) с амфотерином. Усиление активации плазминогена, катализируемой t-PA, амфотерином». Журнал биологической химии . 266 (25): 16730– 5. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55362-X . PMID  1909331.
  • Wen L, Huang JK, Johnson BH, Reeck GR (февраль 1989). "Клон человеческой плацентарной ДНК, кодирующий негистоновый хромосомный белок HMG-1". Nucleic Acids Research . 17 (3): 1197– 214. doi :10.1093/nar/17.3.1197. PMC  331735. PMID  2922262 .
  • Бернуэс Дж., Эспель Э., Кероль Э. (май 1986 г.). «Идентификация основных гистон-связывающих доменов HMG1 и HMG2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 866 (4): 242–51 . doi :10.1016/0167-4781(86)90049-7. ПМИД  3697355.
  • Ge H, Roeder RG (июнь 1994). «Высокомобильный белок группы HMG1 может обратимо ингибировать транскрипцию генов класса II путем взаимодействия с белком, связывающим TATA». Журнал биологической химии . 269 (25): 17136– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32531-0 . PMID  8006019.
  • Parkkinen J, Raulo E, Merenmies J, Nolo R, Kajander EO, ​​Baumann M, Rauvala H (сентябрь 1993 г.). «Амфотерин, белок массой 30 кДа в семействе полипептидов типа HMG1. Усиленная экспрессия в трансформированных клетках, локализация на переднем крае и взаимодействие с активацией плазминогена». Журнал биологической химии . 268 (26): 19726– 38. doi : 10.1016/S0021-9258(19)36575-5 . PMID  8366113.
  • Zappavigna V, Falciola L, Helmer-Citterich M, Mavilio F, Bianchi ME (сентябрь 1996 г.). "HMG1 взаимодействует с белками HOX и усиливает их связывание с ДНК и активацию транскрипции". The EMBO Journal . 15 (18): 4981– 91. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00878.x. PMC  452236 . PMID  8890171.
  • Xiang YY, Wang DY, Tanaka M, Suzuki M, Kiyokawa E, Igarashi H, Naito Y, Shen Q, Sugimura H (февраль 1997 г.). "Экспрессия высокомобильной группы 1 мРНК в аденокарциноме желудочно-кишечного тракта человека и соответствующей нераковой слизистой оболочке". International Journal of Cancer . 74 (1): 1– 6. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19970220)74:1<1::AID-IJC1>3.0.CO;2-6 . PMID  9036861.
  • Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). "Двумерный электрофоретический анализ белков карциномы молочной железы человека: картирование белков, которые связываются с доменом SH3 смешанной линии киназы MLK2". Электрофорез . 18 ( 3– 4): 588– 98. doi :10.1002/elps.1150180342. PMID  9150946. S2CID  37336552.
  • Jayaraman L, Moorthy NC, Murthy KG, Manley JL, Bustin M, Prives C (февраль 1998 г.). «Высокомобильный белок группы 1 (HMG-1) является уникальным активатором p53». Genes & Development . 12 (4): 462– 72. doi :10.1101/gad.12.4.462. PMC  316524 . PMID  9472015.
  • Milev P, Chiba A, Häring M, Rauvala H, Schachner M, Ranscht B, Margolis RK, Margolis RU (март 1998). "Высокоаффинное связывание и перекрывающаяся локализация нейрокана и фосфакана/протеин-тирозин фосфатазы-дзета/бета с тенасцином-R, амфотерином и гепарин-связывающей молекулой роста". Журнал биологической химии . 273 (12): 6998– 7005. doi : 10.1074/jbc.273.12.6998 . PMID  9507007.
  • Nagaki S, Yamamoto M, Yumoto Y, Shirakawa H, Yoshida M, Teraoka H (май 1998). «Негистоновые хромосомные белки HMG1 и 2 усиливают реакцию лигирования двухцепочечных разрывов ДНК». Biochemical and Biophysical Research Communications . 246 (1): 137– 41. doi :10.1006/bbrc.1998.8589. PMID  9600082.
  • Claudio JO, Liew CC, Dempsey AA, Cukerman E, Stewart AK, Na E, Atkins HL, Iscove NN, Hawley RG (май 1998 г.). «Идентификация транскриптов с пометкой последовательностей, дифференциально экспрессируемых в иерархии гемопоэза человека». Genomics . 50 (1): 44– 52. doi :10.1006/geno.1998.5308. PMID  9628821.
  • Boonyaratanakornkit V, Melvin V, Prendergast P, Altmann M, Ronfani L, Bianchi ME, Taraseviciene L, Nordeen SK, Allegretto EA, Edwards DP (август 1998 г.). «Высокомобильные группы хроматина белков 1 и 2 функционально взаимодействуют с рецепторами стероидных гормонов для усиления их связывания ДНК in vitro и транскрипционной активности в клетках млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология . 18 (8): 4471– 87. doi :10.1128/mcb.18.8.4471. PMC  109033. PMID  9671457 .
  • Wu H, Wu T, Han X, Wan J, Jiang C, Chen W, Lu H, Yang Q, Wang J (январь 2017 г.). «Церебропротекция нейрональным рецептором PGE2 EP2 после внутримозгового кровоизлияния у мышей среднего возраста». Журнал мозгового кровотока и метаболизма . 37 (1): 39– 51. doi :10.1177/0271678X15625351. PMC  5363749. PMID  26746866 .
  • Jiao Y, Wang HC, Fan SJ (декабрь 2007 г.). «Подавление роста и повышение радиочувствительности при раке молочной железы с помощью HMGB1». Acta Pharmacologica Sinica . 28 (12): 1957– 67. doi : 10.1111/j.1745-7254.2007.00669.x . PMID  18031610.
  • Андерссон У., Оттестад В., Трейси К.Дж. (май 2020 г.). «Внеклеточный HMGB1: терапевтическая мишень при тяжелом воспалении легких, включая COVID-19?». Mol Med . 26 (1): 42(2020). doi : 10.1186/s10020-020-00172-4 . PMC  7203545. PMID  32380958 .
  • HMGB1+белок,+человек в рубриках медицинских предметов Национальной медицинской библиотеки США (MeSH)
  • Исследования рака поджелудочной железы и сигнального пути HMGB1
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для белка группы высокой подвижности человека B1 (HMGB1)
  • PDBe-KB предоставляет обзор всей структурной информации, доступной в PDB для белка группы высокой мобильности крыс B1 (HMGB1)
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HMGB1&oldid=1269383883"