Полимераза

Класс ферментов, синтезирующих цепи нуклеиновых кислот или полимеры

В биохимии полимераза — это фермент ( КФ 2.7.7.6/7/19/48/49), который синтезирует длинные цепи полимеров или нуклеиновых кислот . ДНК-полимераза и РНК -полимераза используются для сборки молекул ДНК и РНК соответственно путем копирования цепи ДНК-матрицы с использованием взаимодействий спаривания оснований или репликации РНК по полулестнице.

ДНК-полимераза из термофильной бактерии Thermus aquaticus ( Taq ) ( PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) используется в полимеразной цепной реакции — важном методе молекулярной биологии .

Полимераза может быть зависимой от матрицы или независимой от матрицы. Поли-А-полимераза является примером независимой от матрицы полимеразы. Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза также известна своей независимой от матрицы и зависимой от матрицы активностью.

По функции

Классы полимераз, зависимых от матрицы
	ДНК-полимераза	РНК-полимераза
Шаблон — ДНК	ДНК-зависимые ДНК-полимеразы или общие ДНК-полимеразы	ДНК-зависимая РНК-полимераза или общие РНК-полимеразы
Шаблон – РНК	РНК-зависимая ДНК-полимераза или обратная транскриптаза	РНК-зависимая РНК-полимераза или RdRp или РНК-репликаза

ДНК-полимераза (ДНК-направленная ДНК-полимераза, DdDP)
- Семейство А: ДНК-полимераза I ; Пол γ , θ , ν
- Семейство B: ДНК-полимераза II ; Пол α , δ , ε , ζ
- Семейство C: ДНК-полимераза III голофермент
- Семейство X: Pol β , λ , μ
  - Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза (ТДТ), которая обеспечивает разнообразие тяжелых цепей антител. ^[1]
- Семейство Y: ДНК-полимераза IV (DinB) и ДНК-полимераза V (UmuD'2C) - полимеразы SOS- восстановления; Пол η , ι , κ
Обратная транскриптаза (RT; РНК-направленная ДНК-полимераза; RdDP)
- Теломераза
ДНК-направленная РНК-полимераза (DdRP, RNAP)
- Мультисубъединица (msDdRP): РНК-полимераза I , РНК-полимераза II , РНК-полимераза III
- Односубъединичный (ssDdRP): РНК-полимераза T7 , POLRMT
- Праймаза , ПримПол
РНК-репликаза (РНК-направленная РНК-полимераза, RdRP)
- Вирусный (односубъединичный)
- Эукариотическая клеточная (cRdRP; двухсубъединичная)
Безматричная элонгация РНК
- Полиаденилирование : PAP , PNPase

По структуре

Полимеразы обычно делятся на два суперсемейства: складка «правой руки» ( InterPro : IPR043502 ) и складка «двойной пси- бета-бочка » (часто просто «двойной ствол»). Первая наблюдается почти во всех ДНК-полимеразах и почти во всех вирусных односубъединичных полимеразах; они отмечены консервативным доменом «ладони». ^[2] Последняя наблюдается во всех многосубъединичных РНК-полимеразах, в cRdRP и в ДНК-полимеразах «семейства D», обнаруженных у архей. ^[3]^[4] Семейство «X», представленное ДНК-полимеразой бета , имеет лишь неопределенную форму «ладони» и иногда считается другим суперсемейством ( InterPro : IPR043519 ). ^[5]

Праймазы обычно не попадают ни в одну из категорий. Бактериальные праймазы обычно имеют домен Toprim и связаны с топоизомеразами и митохондриальной геликазой twinkle . ^[6] Архейные и эукариотические праймазы образуют неродственное семейство AEP, возможно, связанное с полимеразной пальмой. Оба семейства, тем не менее, ассоциируются с одним и тем же набором геликаз. ^[7]

Правая структура бактериофага RB69, семейства B DdRP.

Смотрите также

Ссылки

^ Loc'h J, Rosario S, Delarue M (сентябрь 2016 г.). «Структурная основа для новой шаблонной активности терминальной дезоксинуклеотидилтрансферазы: последствия для рекомбинации V(D)J». Структура . 24 (9): 1452– 63. doi : 10.1016/j.str.2016.06.014 . PMID 27499438.
^ Hansen JL, Long AM, Schultz SC (август 1997). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса». Структура . 5 (8): 1109– 22. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . PMID 9309225.
^ Cramer P (февраль 2002). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Current Opinion in Structural Biology . 12 (1): 89– 97. doi :10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.
^ Sauguet L (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство полимераз «Two-Barrel»: структура, функция и эволюция». Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167– 4183. doi : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . PMID 31103775.
^ Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (декабрь 2006 г.). «Структура полимеразы РНК-интерференции связывает подавление РНК и транскрипцию». PLoS Biology . 4 (12): e434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . PMC 1750930. PMID 17147473 .
^ Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (сентябрь 1998 г.). "Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins". Nucleic Acids Research . 26 (18): 4205– 13. doi :10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817 . PMID 9722641.
^ Айер Л.М., Кунин ЕВ., Лейпе Д.Д., Аравинд Л. (2005). «Происхождение и эволюция суперсемейства архео-эукариотических примаз и связанных с ними белков пальмового домена: структурные идеи и новые члены». Nucleic Acids Research . 33 (12): 3875–96 . doi :10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112 .

Внешние ссылки

[1] Loc'h J, Rosario S, Delarue M (сентябрь 2016 г.). «Структурная основа для новой шаблонной активности терминальной дезоксинуклеотидилтрансферазы: последствия для рекомбинации V(D)J». Структура . 24 (9): 1452– 63. doi : 10.1016/j.str.2016.06.014 . PMID 27499438.

[pmid9309225-2] Hansen JL, Long AM, Schultz SC (август 1997). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса». Структура . 5 (8): 1109– 22. doi : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . PMID 9309225.

[pmid11839495-3] Cramer P (февраль 2002). «Мультисубъединичные РНК-полимеразы». Current Opinion in Structural Biology . 12 (1): 89– 97. doi :10.1016/S0959-440X(02)00294-4. PMID 11839495.

[qde1-mono-4] Sauguet L (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство полимераз «Two-Barrel»: структура, функция и эволюция». Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167– 4183. doi : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . PMID 31103775.

[5] Salgado PS, Koivunen MR, Makeyev EV, Bamford DH, Stuart DI, Grimes JM (декабрь 2006 г.). «Структура полимеразы РНК-интерференции связывает подавление РНК и транскрипцию». PLoS Biology . 4 (12): e434. doi : 10.1371/journal.pbio.0040434 . PMC 1750930. PMID 17147473 .

[6] Aravind L, Leipe DD, Koonin EV (сентябрь 1998 г.). "Toprim--a conserved catalytic domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins". Nucleic Acids Research . 26 (18): 4205– 13. doi :10.1093/nar/26.18.4205. PMC 147817 . PMID 9722641.

[7] Айер Л.М., Кунин ЕВ., Лейпе Д.Д., Аравинд Л. (2005). «Происхождение и эволюция суперсемейства архео-эукариотических примаз и связанных с ними белков пальмового домена: структурные идеи и новые члены». Nucleic Acids Research . 33 (12): 3875–96 . doi :10.1093/nar/gki702. PMC 1176014. PMID 16027112 .