D-ксилулозоредуктаза
| D-ксилулозоредуктаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 D-ксилулозоредуктазный гомотетрамер, Gluconobacter oxydans | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 1.1.1.9 | ||||||||
| Номер CAS | 9028-16-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | АмиГО / КвикГО | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии D -ксилулозоредуктаза ( EC 1.1.1.9) — это фермент , который классифицируется как оксидоредуктаза (EC 1), специфически действующая на группу доноров CH-OH (EC 1.1.1), которая использует NAD + или NADP + в качестве акцептора (EC 1.1.1.9). [1] Этот фермент участвует во взаимопревращениях пентозы и глюкуроната ; наборе метаболических путей, которые включают преобразование пентозных сахаров и глюкуроната в другие соединения.
Номенклатура
Систематическое название этого класса ферментов — ксилит:НАД + 2-оксидоредуктаза (формирующая D-ксилулозу) . Другие распространенные названия включают: [2]
- НАД + -зависимая ксилитдегидрогеназа
- ксилитдегидрогеназа* эритритдегидрогеназа (так как этот фермент также действует как L-эритрилозоредуктаза)
- 2,3-цис-полиол(ДПН) дегидрогеназа (C3-5)
- пентитол-ДПН дегидрогеназа и
- ксилитол-2-дегидрогеназа
Номер ЕС
Номер Комиссии по ферментам (EC) — это классификационный идентификатор, присваиваемый всем ферментам, который помогает идентифицировать их функцию и связь с другими ферментами. [3] Номер EC для D-ксилулозоредуктазы — 1.1.1.9, разбивка выглядит следующим образом:
- EC 1: Ферменты оксидоредуктазы
- EC 1.1.1: Фермент оксидоредуктаза, действующий на группу CH-OH доноров.
- EC 1.1.1.9: Фермент оксидоредуктаза, действующий на группу CH-OH доноров, который использует NAD+ или NADP+ в качестве акцептора [1]
Катализируемая реакция
D-ксилулозоредуктаза катализирует химическую реакцию
ксилит + НАД + ⇌ D-ксилулоза + НАДН + Н + [4]
где ксилит и НАД являются субстратами, а D-ксилулоза, НАДН и Н + являются продуктами.
НАД + действует как кофермент химической реакции.
Фермент является частью класса ферментов, называемых короткоцепочечными дегидрогеназами/редуктазами (SDR), которые катализируются аминокислотой тирозином, которая действует как кислота или основание. Кроме того, считается, что водородные связи внутри фермента помогают катализу, изменяя окружающую среду, чтобы она была благоприятной для реакции. [5]
Роль в метаболизме
В клеточном метаболизме D-ксилулозоредуктаза необходима в различных организмах. У бактерий D-ксилулозоредуктаза является вторым этапом метаболизма D-ксилозы , который необходим для клеточного роста. Сначала D-ксилоза преобразуется в ксилит, который затем преобразуется в D-ксилулозу, когда D-ксилулозоредуктаза обменивает NAD + на NADH. Затем D-ксилулоза фосфорилируется и проходит через оставшуюся часть цикла, создавая α-кетоглутарат, который в конечном итоге входит в цикл TCA для производства энергии. [6]
Распространение видов
D-ксилулозоредуктаза обнаружена как у прокариот, так и у эукариот, включая плесень, дрожжи и грибы.
Структура
Для этого фермента была решена только одна структура под кодом доступа Protein Data Bank 1ZEM. [5] Фермент имеет 262 аминокислотных остатка и является тетрамером . Каждый мономер имеет домен складки Россмана, состоящий из семи β-слоев, расположенных бок о бок с тремя короткими α-спиралями на одном конце листа и тремя более длинными α-спиралями на другом. Есть две более короткие спирали, которые остаются снаружи этой складки Россмана.
Было обнаружено, что N-концевая область первичной последовательности отвечает за селективность связывания НАД + , а активный центр расположен между спиралями αFG1, αFG2 и С-концом β-слоя.
Некоторые изображения D-ксилулозоредуктазы показывают связанный магний, это связано с тем, что раствор, используемый для выращивания кристаллов белка для визуализации, содержал 100 мМ MgCl 2 . Однако было обнаружено, что D-ксилулозоредуктаза не ингибируется магнием; даже было высказано предположение, что магний может быть важен для стабилизации и образования олигомеров. [5]
Функция
Одним из примеров плесени, использующей этот фермент, является Aspergillus carbonarius; в этом случае фермент создает промежуточное соединение для пентозофосфатного пути . D-ксилоза преобразуется в ксилит под действием ксилозоредуктазы , затем ксилит преобразуется в ксилулозу под действием D-ксилулозоредуктазы, после этого ксилулоза преобразуется в ксилулозо-5-фосфат под действием ксилулокиназы , а ксилулозо-5-фосфат затем переходит в пентозофосфатный путь для производства энергии и промежуточных соединений. [7]
Было обнаружено, что у дрожжей, таких как Hansenula polymorpha, d-ксилулозоредуктаза помогает ферментировать ксилозу в этанол, однако это обычно приводит к накоплению ксилита из-за дисбаланса между предпочтениями кофакторов в ксилозоредуктазе и ксилулозоредуктазе. [8]
У грибов d-ксилулозоредуктаза также ферментирует ксилозу в этанол в результате метаболических условий (например, анаэробных условий). [9]
Ссылки
- ^ ab Moss G (2023-07-26). "EC 1.1.1.9". Номенклатура ферментов . Международный союз биохимии и молекулярной биологии (IUBMB) . Получено 2023-10-01 – через Школу физических и химических наук, Королева Мэри, Лондонский университет.
- ^ EMBL-EBI. "IntEnz - EC 1.1.1.9". www.ebi.ac.uk . Получено 2023-10-03 .
- ^ Hu QN, Zhu H, Li X, Zhang M, Deng Z, Yang X, Deng Z (2012-12-28). «Присвоение номеров EC ферментативным реакциям с отпечатками различий реакций». PLOS ONE . 7 (12): e52901. doi : 10.1371/journal.pone.0052901 . PMC 3532301. PMID 23285222 .
- ^ "1.1.1.9: D-ксилулозоредуктаза - База данных ферментов BRENDA". www.brenda-enzymes.info . Получено 2023-10-23 .
- ^ abc Ehrensberger AH, Elling RA, Wilson DK (март 2006). "Структурно-управляемая инженерия косубстратной специфичности ксилитолдегидрогеназы". Structure . 14 (3): 567–575. doi : 10.1016/j.str.2005.11.016 . PMID 16531240.
- ^ Ким Д., Ву Х. М. (ноябрь 2018 г.). «Расшифровка метаболизма бактериальной ксилозы и метаболическая инженерия промышленных микроорганизмов для использования в качестве эффективных фабрик микробных клеток». Прикладная микробиология и биотехнология . 102 (22): 9471–9480. doi :10.1007/s00253-018-9353-2. PMID 30238140. S2CID 52307667.
- ^ Weyda I, Lübeck M, Ahring BK, Lübeck PS (апрель 2014 г.). «Точечная мутация гена ксилозоредуктазы (XR) снижает накопление ксилита и увеличивает выработку лимонной кислоты в Aspergillus carbonarius». Журнал промышленной микробиологии и биотехнологии . 41 (4): 733–739. doi :10.1007/s10295-014-1415-6. PMC 3953602. PMID 24570325.
- ^ Дмитрук ОВ, Вороновский АЮ, Аббас КА, Дмитрук КВ, Ищук ОП, Сибирный АА (февраль 2008). "Сверхэкспрессия бактериальной ксилозоизомеразы и дрожжевой ксилулокиназы улучшает спиртовую ферментацию ксилозы в термоустойчивых дрожжах Hansenula polymorpha". FEMS Yeast Research . 8 (1): 165–173. doi : 10.1111/j.1567-1364.2007.00289.x . PMID 17662053.
- ^ Ямасаки-Яшики С., Комеда Х., Хошино К., Асано Й. (2014). «Молекулярный анализ НАД⁺-зависимой ксилитдегидрогеназы из зигомицетового гриба Rhizomucor pusillus и изменение предпочтения кофермента». Бионаука, биотехнология и биохимия . 78 (11): 1943–53. doi : 10.1080/09168451.2014.943646 . PMID 25082263. S2CID 12604939.
Дальнейшее чтение
- Chiang C, Knight SG (ноябрь 1960 г.). «Новый путь метаболизма пентозы». Biochemical and Biophysical Research Communications . 3 (5): 554–559. doi :10.1016/0006-291X(60)90174-1. PMID 13692998.
- Хикман Дж., Эшвелл Г. (апрель 1959 г.). «Чувствительный и стереоспецифический ферментативный анализ на ксилулозу». Журнал биологической химии . 234 (4): 758–761. doi : 10.1016/s0021-9258(18)70169-5 . PMID 13654257. S2CID 42260707.
- Jakoby WB, Fredericks J (март 1961 г.). «Эритритдегидрогеназа из Aerobacter aerogenes». Biochimica et Biophysica Acta . 48 (1): 26–32. doi :10.1016/0006-3002(61)90511-X. PMID 13789254.
