Циклинзависимая киназа 1
Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens

CDK1
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCDK1 , CDC2, CDC28A, P34CDC2, циклинзависимая киназа 1, циклинзависимая киназа 1
Внешние идентификаторыОМИМ : 116940; МГИ : 88351; гомологен : 68203; Генные карты : CDK1; OMA :CDK1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

983

12534

Ансамбль

ENSG00000170312

ENSMUSG00000019942

UniProt

Р06493

Р11440

РефСек (мРНК)

NM_007659

RefSeq (белок)

NP_001163877
NP_001163878
NP_001307847
NP_001777
NP_203698

NP_031685

Местоположение (UCSC)Хр 10: 60,78 – 60,79 МбХр 10: 69.17 – 69.19 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Циклинзависимая киназа 1, также известная как CDK1 или гомолог белка цикла деления клеток 2, является высококонсервативным белком , который функционирует как серин/треониновая протеинкиназа и играет ключевую роль в регуляции клеточного цикла . [5] Она была тщательно изучена в почкующихся дрожжах S. cerevisiae и делящихся дрожжах S. pombe , где она кодируется генами cdc28 и cdc2 соответственно. [6] Со своими партнерами -циклинами Cdk1 образует комплексы, которые фосфорилируют различные целевые субстраты (более 75 были идентифицированы в почкующихся дрожжах); фосфорилирование этих белков приводит к прогрессированию клеточного цикла. [7]

Структура

Кристаллическая структура гомолога человеческого Cdk1, Cdk2

Cdk1 — небольшой белок (приблизительно 34 килодальтона) и высококонсервативный. Человеческий гомолог Cdk1, CDK1 , разделяет приблизительно 63% аминокислотной идентичности со своим дрожжевым гомологом. Кроме того, человеческий CDK1 способен спасать делящиеся дрожжи, несущие мутацию cdc2 . [8] [9] Cdk1 в основном состоит из голого мотива протеинкиназы, который разделяют и другие протеинкиназы. Cdk1, как и другие киназы, содержит щель, в которую помещается АТФ . Субстраты Cdk1 связываются около устья щели, а остатки Cdk1 катализируют ковалентное связывание γ-фосфата с кислородом гидроксилсерина / треонина субстрата.

В дополнение к этому каталитическому ядру, Cdk1, как и другие циклинзависимые киназы , содержит T-петлю, которая в отсутствие взаимодействующего циклина предотвращает связывание субстрата с активным сайтом Cdk1. Cdk1 также содержит спираль PSTAIRE, которая при связывании с циклином перемещает и перестраивает активный сайт, способствуя активности киназы Cdk1. [10]

Функция

Рис. 1 На диаграмме показана роль Cdk1 в прохождении клеточного цикла S. cerevisiae . Cln3-Cdk1 приводит к активности Cln1,2-Cdk1, что в конечном итоге приводит к активности Clb5,6-Cdk1, а затем к активности Clb1-4-Cdk1. [5]

При связывании с его циклиновыми партнерами фосфорилирование Cdk1 приводит к прогрессии клеточного цикла. Активность Cdk1 лучше всего изучена в S. cerevisiae , поэтому активность Cdk1 S. cerevisiae описана здесь.

В почкующихся дрожжах начальный вход в клеточный цикл контролируется двумя регуляторными комплексами, SBF (фактор связывания SCB) и MBF (фактор связывания MCB). Эти два комплекса контролируют транскрипцию гена G 1 /S; однако, в норме они неактивны. SBF ингибируется белком Whi5 ; однако, когда он фосфорилируется Cln3-Cdk1, Whi5 выбрасывается из ядра, что позволяет транскрипцию регулона G 1 / S , который включает циклины G 1 /S Cln1,2. [11] Активность циклина G 1 /S-Cdk1 приводит к подготовке к входу в фазу S (например, дублирование центромер или тела полюса веретена) и повышению уровня циклинов S (Clb5,6 у S. cerevisiae ). Комплексы Clb5,6-Cdk1 напрямую приводят к инициации начала репликации; [12] Однако они ингибируются Sic1 , предотвращая преждевременное начало S-фазы.

Активность комплекса Cln1,2 и/или Clb5,6-Cdk1 приводит к внезапному падению уровней Sic1, что обеспечивает согласованный вход в S-фазу. Наконец, фосфорилирование M-циклинами (например, Clb1, 2, 3 и 4) в комплексе с Cdk1 приводит к сборке веретена и выравниванию сестринских хроматид. Фосфорилирование Cdk1 также приводит к активации убиквитин-протеинлигазы APC Cdc20 , активации, которая обеспечивает сегрегацию хроматид и, кроме того, деградацию циклинов M-фазы. Это разрушение M-циклинов приводит к финальным событиям митоза (например, разборке веретена, выходу из митоза).

Регулирование

Учитывая его важную роль в прогрессировании клеточного цикла, Cdk1 строго регулируется. Наиболее очевидно, что Cdk1 регулируется путем связывания с его партнерами-циклинами. Связывание циклинов изменяет доступ к активному сайту Cdk1, обеспечивая активность Cdk1; кроме того, циклины придают специфичность активности Cdk1. По крайней мере, некоторые циклины содержат гидрофобный участок, который может напрямую взаимодействовать с субстратами, обеспечивая специфичность цели. [13] Более того, циклины могут нацеливать Cdk1 на определенные субклеточные области.

В дополнение к регуляции циклинами, Cdk1 регулируется фосфорилированием. Сохраненный тирозин (Tyr15 у людей) приводит к ингибированию Cdk1; считается, что это фосфорилирование изменяет ориентацию АТФ, предотвращая эффективную активность киназы. Например, у S. pombe неполный синтез ДНК может привести к стабилизации этого фосфорилирования, предотвращая митотическую прогрессию. [14] Wee1 , сохраняющийся среди всех эукариот, фосфорилирует Tyr15, тогда как члены семейства Cdc25 являются фосфатазами, противодействующими этой активности. Считается, что баланс между ними помогает управлять прогрессией клеточного цикла. Wee1 контролируется выше по течению Cdr1, Cdr2 и Pom1 .

Комплексы Cdk1-циклин также регулируются прямым связыванием белков-ингибиторов Cdk (CKI). Одним из таких белков, который уже обсуждался, является Sic1. Sic1 является стехиометрическим ингибитором, который напрямую связывается с комплексами Clb5,6-Cdk1. Считается, что многосайтовое фосфорилирование Sic1 посредством Cdk1-Cln1/2 определяет время убиквитинирования и разрушения Sic1 и, в более широком смысле, время входа в S-фазу. Только до тех пор, пока не будет преодолено ингибирование Sic1, может возникнуть активность Clb5,6 и может начаться инициация S-фазы.

Взаимодействия

Было показано, что Cdk1 взаимодействует с:

Смотрите также

Мастл

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000170312 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000019942 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ ab Morgan, David L. (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: New Science Press. С.  30–31 . ISBN 978-0-19-920610-0.
  6. ^ Nasmyth K (апрель 1993 г.). «Контроль клеточного цикла дрожжей протеинкиназой Cdc28». Current Opinion in Cell Biology . 5 (2): 166– 179. doi :10.1016/0955-0674(93)90099-C. PMID  8507488.
  7. ^ Enserink JM, Kolodner RD (май 2010). "Обзор целей и процессов, контролируемых Cdk1". Cell Division . 5 (11): 11. doi : 10.1186/1747-1028-5-11 . PMC 2876151 . PMID  20465793. 
  8. ^ Lee MG , Nurse P (июнь 1987 г.). «Комплементация, используемая для клонирования человеческого гомолога гена управления клеточным циклом делящихся дрожжей cdc2». Nature . 327 (6117): 31– 35. Bibcode :1987Natur.327...31L. doi :10.1038/327031a0. PMID  3553962. S2CID  4300190.
  9. ^ De Bondt HL, Rosenblatt J, Jancarik J, Jones HD, Morgan DO, Kim SH (июнь 1993). «Кристаллическая структура циклин-зависимой киназы 2». Nature . 363 (6430): 595– 602. Bibcode :1993Natur.363..595D. doi :10.1038/363595a0. PMID  8510751. S2CID  4354370.
  10. ^ Jeffrey PD, Russo AA, Polyak K, Gibbs E, Hurwitz J, Massagué J, et al. (Июль 1995). «Механизм активации CDK, выявленный структурой комплекса циклинA-CDK2». Nature . 376 (6538): 313– 320. Bibcode :1995Natur.376..313J. doi :10.1038/376313a0. PMID  7630397. S2CID  4361179.
  11. ^ Skotheim JM, Di Talia S, Siggia ED, Cross FR (июль 2008 г.). «Положительная обратная связь циклинов G1 обеспечивает согласованный вход в клеточный цикл». Nature . 454 (7202): 291– 296. Bibcode :2008Natur.454..291S. doi :10.1038/nature07118. PMC 2606905 . PMID  18633409. 
  12. ^ Cross FR, Yuste-Rojas M, Gray S, Jacobson MD (июль 1999). «Специализация и нацеливание циклинов B-типа». Molecular Cell . 4 (1): 11– 19. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80183-5 . PMID  10445023.
  13. ^ Brown NR, Noble ME, Endicott JA, Johnson LN (ноябрь 1999 г.). «Структурная основа специфичности субстратных и рекрутинговых пептидов для циклин-зависимых киназ». Nature Cell Biology . 1 (7): 438– 443. doi :10.1038/15674. PMID  10559988. S2CID  17988582.
  14. ^ Elledge SJ (декабрь 1996 г.). «Контрольные точки клеточного цикла: предотвращение кризиса идентичности». Science . 274 (5293): 1664– 1672. Bibcode :1996Sci...274.1664E. doi :10.1126/science.274.5293.1664. PMID  8939848. S2CID  39235426.
  15. ^ Патан Н., Эм-Семпе С., Китада С., Басу А., Халдар С., Рид Дж.К. (2001). «Препараты, нацеленные на микротрубочки, индуцируют фосфорилирование bcl-2 и ассоциацию с Pin1». Неоплазия . 3 (6): 550–559 . doi :10.1038/sj.neo.7900213. ПМК 1506558 . ПМИД  11774038. 
  16. ^ Pathan N, Aime-Sempe C, Kitada S, Haldar S, Reed JC (2001). «Препараты, нацеленные на микротрубочки, вызывают фосфорилирование Bcl-2 и ассоциацию с Pin1». Neoplasia . 3 (1): 70–79 . doi :10.1038/sj.neo.7900131. PMC 1505024 . PMID  11326318. 
  17. ^ ab Shanahan F, Seghezzi W, Parry D, Mahony D, Lees E (февраль 1999 г.). «Циклин E ассоциируется с BAF155 и BRG1, компонентами комплекса млекопитающих SWI-SNF, и изменяет способность BRG1 вызывать остановку роста». Молекулярная и клеточная биология . 19 (2): 1460– 1469. doi :10.1128/mcb.19.2.1460. PMC 116074. PMID  9891079 . 
  18. ^ Pines J, Hunter T (сентябрь 1989). «Выделение человеческой циклиновой кДНК: доказательства регуляции мРНК и белка циклина в клеточном цикле и взаимодействия с p34cdc2». Cell . 58 (5): 833– 846. doi :10.1016/0092-8674(89)90936-7. PMID  2570636. S2CID  20336733.
  19. ^ Kong M, Barnes EA, Ollendorff V, Donoghue DJ (март 2000 г.). «Циклин F регулирует ядерную локализацию циклина B1 через взаимодействие циклин-циклин». The EMBO Journal . 19 (6): 1378– 1388. doi :10.1093/emboj/19.6.1378. PMC 305678. PMID  10716937 . 
  20. ^ Koff A, Giordano A, Desai D, Yamashita K, Harper JW, Elledge S и др. (сентябрь 1992 г.). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Science . 257 (5077): 1689– 1694. Bibcode :1992Sci...257.1689K. doi :10.1126/science.1388288. PMID  1388288.
  21. ^ Hannon GJ, Casso D, Beach D (март 1994). "KAP: фосфатаза двойной специфичности, которая взаимодействует с циклин-зависимыми киназами". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (5): 1731– 1735. Bibcode : 1994PNAS ... 91.1731H. doi : 10.1073/pnas.91.5.1731 . PMC 43237. PMID  8127873. 
  22. ^ Gyuris J, Golemis E, Chertkov H, Brent R (ноябрь 1993 г.). "Cdi1, человеческая протеинфосфатаза G1 и S фазы, которая ассоциируется с Cdk2". Cell . 75 (4): 791– 803. doi : 10.1016/0092-8674(93)90498-F . PMID  8242750.
  23. ^ He J, Xu J, Xu XX, Hall RA (июль 2003 г.). «Зависимое от клеточного цикла фосфорилирование Disabled-2 с помощью cdc2». Онкоген . 22 (29): 4524– 4530. doi : 10.1038/sj.onc.1206767 . PMID  12881709.
  24. ^ Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H и др. (октябрь 2003 г.). «Двухгибридные скрининги дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, клеточной сигнализации, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Experimental Cell Research . 289 (2): 211– 221. doi :10.1016/S0014-4827(03)00261-1. PMID  14499622.
  25. ^ Купфер ГМ, Ямашита Т, Наф Д, Сулиман А, Асано С, Д'Андреа АД (август 1997 г.). «Полипептид анемии Фанкони, FAC, связывается с циклин-зависимой киназой cdc2». Кровь . 90 (3): 1047– 1054. doi : 10.1182/blood.V90.3.1047 . PMID  9242535.
  26. ^ Zhan Q, Antinore MJ, Wang XW, Carrier F, Smith ML, Harris CC и др. (май 1999 г.). «Связь с Cdc2 и ингибирование активности киназы Cdc2/Cyclin B1 регулируемым p53 белком Gadd45». Онкоген . 18 (18): 2892–2900 . doi : 10.1038/sj.onc.1202667 . PMID  10362260.
  27. ^ Jin S, Antinore MJ, Lung FD, Dong X, Zhao H, Fan F и др. (июнь 2000 г.). «Ингибирование GADD45 киназы Cdc2 коррелирует с подавлением роста, опосредованным GADD45». Журнал биологической химии . 275 (22): 16602– 16608. doi : 10.1074/jbc.M000284200 . PMID  10747892.
  28. ^ Yang Q, Manicone A, Coursen JD, Linke SP, Nagashima M, Forgues M и др. (ноябрь 2000 г.). «Идентификация функционального домена в контрольной точке G2/M, опосредованной GADD45». Журнал биологической химии . 275 (47): 36892– 36898. doi : 10.1074/jbc.M005319200 . PMID  10973963.
  29. ^ Vairapandi M, Balliet AG, Hoffman B, Liebermann DA (сентябрь 2002 г.). «GADD45b и GADD45g являются ингибиторами киназы cdc2/cyclinB1, играющими роль в контрольных точках клеточного цикла S и G2/M, индуцированных генотоксическим стрессом». Журнал клеточной физиологии . 192 (3): 327– 338. doi :10.1002/jcp.10140. PMID  12124778. S2CID  19138273.
  30. ^ Tao W, Zhang S, Turenchalk GS, Stewart RA, St John MA, Chen W и др. (февраль 1999 г.). «Человеческий гомолог супрессора опухолей Drosophila melanogaster lats модулирует активность CDC2». Nature Genetics . 21 (2): 177– 181. doi :10.1038/5960. PMID  9988268. S2CID  32090556.
  31. ^ Kharbanda S, Yuan ZM, Rubin E, Weichselbaum R, Kufe D (август 1994). «Активация Src-подобной p56/p53lyn тирозинкиназы ионизирующим излучением». Журнал биологической химии . 269 (32): 20739– 20743. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32054-9 . PMID  8051175.
  32. ^ Pathan NI, Geahlen RL, Harrison ML (ноябрь 1996 г.). «Протеин-тирозинкиназа Lck ассоциируется с Cdc2 и фосфорилируется им». Журнал биологической химии . 271 (44): 27517– 27523. doi : 10.1074/jbc.271.44.27517 . PMID  8910336.
  33. ^ Luciani MG, Hutchins JR, Zheleva D, Hupp TR (июль 2000 г.). «C-концевой регуляторный домен p53 содержит функциональный сайт стыковки для циклина A». Журнал молекулярной биологии . 300 (3): 503–518 . doi :10.1006/jmbi.2000.3830. PMID  10884347.
  34. ^ Ababneh M, Götz C, Montenarh M (май 2001 г.). «Понижение активности протеинкиназы cdc2/циклина B путем связывания p53 с p34(cdc2)». Biochemical and Biophysical Research Communications . 283 (2): 507– 512. doi :10.1006/bbrc.2001.4792. PMID  11327730.
  35. ^ Tan F, Lu L, Cai Y, Wang J, Xie Y, Wang L и др. (июль 2008 г.). «Протеомный анализ убиквитинированных белков в нормальной клеточной линии гепатоцитов Chang liver cells». Proteomics . 8 (14): 2885– 2896. doi :10.1002/pmic.200700887. PMID  18655026. S2CID  25586938.

Дальнейшее чтение

  • Draetta G, Eckstein J (апрель 1997 г.). "Фосфатазы белка Cdc25 в пролиферации клеток". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры по раку . 1332 (2): M53 – M63 . doi :10.1016/S0304-419X(96)00049-2. PMID  9141461.
  • Кино Т, Павлакис ГН (апрель 2004 г.). «Молекулы-партнеры вспомогательного белка Vpr вируса иммунодефицита человека типа 1». ДНК и клеточная биология . 23 (4): 193–205 . doi :10.1089/104454904773819789. PMID  15142377.
  • Kino T, Chrousos GP (июнь 2004 г.). «Дополнительный белок вируса иммунодефицита человека типа 1 Vpr: возбудитель синдрома инсулинорезистентности/липодистрофии, связанного со СПИДом?». Annals of the New York Academy of Sciences . 1024 (1): 153– 167. Bibcode : 2004NYASA1024..153K. doi : 10.1196/annals.1321.013. PMID  15265780. S2CID  23655886.
  • Zhao LJ, Zhu H (декабрь 2004 г.). «Структура и функция вспомогательного регуляторного белка ВИЧ-1 Vpr: новые подсказки к разработке лекарств». Current Drug Targets. Иммунные, эндокринные и метаболические расстройства . 4 (4): 265– 275. doi :10.2174/1568008043339668. PMID  15578977.
  • Le Rouzic E, Benichou S (февраль 2005 г.). «Белок Vpr из ВИЧ-1: различные роли в жизненном цикле вируса». Retrovirology . 2 : 11. doi : 10.1186/1742-4690-2-11 . PMC  554975 . PMID  15725353.
  • Zhao RY, Elder RT (март 2005 г.). «Вирусные инфекции и регуляция клеточного цикла G2/M». Cell Research . 15 (3): 143– 149. doi : 10.1038/sj.cr.7290279 . PMID  15780175.
  • Чжао Р.Ю., Букринский М., Элдер Р.Т. (апрель 2005 г.). «Вирусный белок R ВИЧ-1 (Vpr) и клеточные реакции хозяина». Индийский журнал медицинских исследований . 121 (4): 270–286 . PMID  15817944.
  • Kaldis P, Aleem E (ноябрь 2005 г.). "Конкуренция сиблингов клеточного цикла: Cdc2 против Cdk2". Cell Cycle . 4 (11): 1491– 1494. doi : 10.4161/cc.4.11.2124 . PMID  16258277.
  • Ли Л., Ли Х. С., Пауза К. Д., Букринский М., Чжао Р. Ю. (2006). «Роль вспомогательных белков ВИЧ-1 в вирусном патогенезе и взаимодействиях хозяин-патоген». Cell Research . 15 ( 11– 12): 923– 934. doi : 10.1038/sj.cr.7290370 . PMID  16354571.
  • Ритброк Н., Келлер Ф. (июль 1977 г.). «[Биологическая доступность и эффект «первого прохождения» лекарств]». Fortschritte der Medizin . 95 (28): 1765–6 , 1774–80 . PMID  914146.
  • Azzi L, Meijer L, Reed SI, Pidikiti R, Tung HY (февраль 1992 г.). «Взаимодействие между белками контроля клеточного цикла p34cdc2 и p9CKShs2. Доказательства наличия двух кооперативных связывающих доменов в p9CKShs2». European Journal of Biochemistry . 203 (3): 353–360 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16557.x . PMID  1310466.
  • Dutta A, Stillman B (июнь 1992 г.). "Киназы семейства cdc2 фосфорилируют фактор репликации ДНК человеческой клетки, RPA, и активируют репликацию ДНК". The EMBO Journal . 11 (6): 2189– 2199. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05278.x. PMC  556686 . PMID  1318195.
  • Koff A, Giordano A, Desai D, Yamashita K, Harper JW, Elledge S и др. (сентябрь 1992 г.). «Формирование и активация комплекса циклин E-cdk2 во время фазы G1 клеточного цикла человека». Science . 257 (5077): 1689– 1694. Bibcode :1992Sci...257.1689K. doi :10.1126/science.1388288. PMID  1388288.
  • Russo GL, Vandenberg MT, Yu IJ, Bae YS, Franza BR, Marshak DR (октябрь 1992 г.). «Казеинкиназа II фосфорилирует киназу p34cdc2 в фазе G1 цикла деления клеток HeLa». Журнал биологической химии . 267 (28): 20317– 20325. doi : 10.1016/S0021-9258(19)88704-5 . PMID  1400350.
  • Rubinfeld B, Crosier WJ, Albert I, Conroy L, Clark R, McCormick F, et al. (Октябрь 1992). «Локализация каталитического домена rap1GAP и участков фосфорилирования с помощью мутационного анализа». Молекулярная и клеточная биология . 12 (10): 4634– 4642. doi :10.1128/MCB.12.10.4634. PMC  360390. PMID  1406653 .
  • van der Sluijs P, Hull M, Huber LA, Mâle P, Goud B, Mellman I (декабрь 1992 г.). «Обратимое фосфорилирование-дефосфорилирование определяет локализацию rab4 во время клеточного цикла». The EMBO Journal . 11 (12): 4379– 4389. doi :10.1002/j.1460-2075.1992.tb05538.x. PMC  557012 . PMID  1425574.
  • Seth A, Alvarez E, Gupta S, Davis RJ (декабрь 1991 г.). «Сайт фосфорилирования, расположенный в NH2-концевом домене c-Myc, увеличивает трансактивацию экспрессии генов». Журнал биологической химии . 266 (35): 23521– 23524. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54312-X . PMID  1748630.
  • Lees JA, Buchkovich KJ, Marshak DR, Anderson CW, Harlow E (декабрь 1991 г.). «Белок ретинобластомы фосфорилируется на нескольких участках человеческим cdc2». The EMBO Journal . 10 (13): 4279– 4290. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb05006.x. PMC  453181. PMID  1756735 .
  • Назаренко СА, Островерхова НВ, Спурр НК (сентябрь 1991 г.). "Региональное распределение гена контроля клеточного цикла человека CDC2 по хромосоме 10q21 методом гибридизации in situ". Генетика человека . 87 (5): 621– 622. doi :10.1007/BF00209025. PMID  1916766. S2CID  25673088.
  • Nissen MS, Langan TA, Reeves R (октябрь 1991 г.). «Фосфорилирование киназой cdc2 модулирует активность связывания ДНК высокомобильного негистонового хроматинового белка группы I». Журнал биологической химии . 266 (30): 19945– 19952. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54874-2 . PMID  1939057.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P06493 (циклинзависимая киназа 1) на сайте PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Циклинзависимая_киназа_1&oldid=1242913512"