Белок c-Fos
Белок млекопитающих обнаружен у Homo sapiens

ФОС
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыFOS , AP-1, C-p55, протоонкоген Fos, субъединица фактора транскрипции AP-1
Внешние идентификаторыОМИМ : 164810; МГИ : 95574; гомологен : 3844; GeneCards : FOS; ОМА :ФОС - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

2353

14281

Ансамбль

ENSG00000170345

ENSMUSG00000021250

UniProt

P01100
Q6FG41

Р01101

РефСек (мРНК)

NM_005252

NM_010234

RefSeq (белок)

NP_005243
NP_005243.1

NP_034364

Местоположение (UCSC)Хр 14: 75.28 – 75.28 МбХр 12: 85.52 – 85.52 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок c-Fos — это протоонкоген , который является человеческим гомологом ретровирусного онкогена v-fos. [5] Он кодируется у людей геном FOS . Он был впервые обнаружен в фибробластах крыс как трансформирующий ген FBJ MSV (вирус остеогенной саркомы мышей Финкеля–Бискиса–Джинкинса) (Curran and Tech, 1982). Он является частью большего семейства факторов транскрипции Fos , которое включает c-Fos, FosB , Fra-1 и Fra-2 . [6] Он был картирован в хромосомном регионе 14q21→q31. c-Fos кодирует белок 62 кДа, который образует гетеродимер с c-jun (частью семейства факторов транскрипции Jun), что приводит к образованию комплекса AP-1 (активаторный белок-1), который связывает ДНК в специфических для AP-1 участках в промоторных и энхансерных областях целевых генов и преобразует внеклеточные сигналы в изменения экспрессии генов. [7] Он играет важную роль во многих клеточных функциях и, как было обнаружено, сверхэкспрессируется при различных видах рака.

Структура и функции

c-Fos — это белок из 380 аминокислот с основным участком лейциновой молнии для димеризации и связывания ДНК, а также доменом трансактивации на С-конце , и, как и белки Jun, он может образовывать гомодимеры . [8] Исследования in vitro показали, что гетеродимеры Jun–Fos более стабильны и обладают более сильной активностью связывания ДНК, чем гомодимеры Jun–Jun. [9]

Различные стимулы, включая сыворотку , факторы роста , опухолевые промоторы, цитокины и УФ-излучение, вызывают их экспрессию. мРНК и белок c-fos, как правило, являются одними из первых, которые экспрессируются, и поэтому их называют немедленным ранним геном . Он быстро и временно индуцируется в течение 15 минут после стимуляции. [10] Его активность также регулируется посттрансляционной модификацией, вызванной фосфорилированием различными киназами, такими как MAPK , CDC2, PKA или PKC, которые влияют на стабильность белка, активность связывания ДНК и трансактивирующий потенциал факторов транскрипции. [11] [12] [13] Он может вызывать как репрессию генов, так и активацию генов, хотя считается, что в обоих процессах участвуют разные домены.

Он участвует в важных клеточных событиях, включая пролиферацию клеток, дифференциацию и выживание; гены, связанные с гипоксией ; и ангиогенез ; [14] что делает его дисрегуляцию важным фактором развития рака. Он также может вызывать потерю клеточной полярности и эпителиально-мезенхимальный переход , что приводит к инвазивному и метастатическому росту в эпителиальных клетках молочной железы. [15]

Важность c-fos в биологическом контексте была определена путем устранения эндогенной функции с помощью антисмысловой мРНК, антител анти-c-fos, рибозима, который расщепляет мРНК c-fos или доминантного негативного мутанта c-fos. Полученные таким образом трансгенные мыши жизнеспособны, что демонстрирует наличие зависимых и независимых от c-fos путей пролиферации клеток, но демонстрируют ряд тканеспецифичных дефектов развития, включая остеопороз , задержку гаметогенеза , лимфопению и поведенческие отклонения.

Клиническое значение

Сигнальный каскад в прилежащем ядре , приводящий к зависимости от психостимуляторов
Изображение выше содержит кликабельные ссылки
На этой диаграмме изображены сигнальные события в центре вознаграждения мозга , которые вызваны хроническим воздействием высоких доз психостимуляторов, которые увеличивают концентрацию синаптического дофамина, таких как амфетамин , метамфетамин и фенэтиламин . После пресинаптического совместного высвобождения дофамина и глутамата такими психостимуляторами [16] [17] постсинаптические рецепторы для этих нейротрансмиттеров запускают внутренние сигнальные события через цАМФ-зависимый путь и кальций-зависимый путь , которые в конечном итоге приводят к увеличению фосфорилирования CREB . [16] [18] [19] Фосфорилированный CREB увеличивает уровни ΔFosB, который, в свою очередь, подавляет ген c-Fos с помощью корепрессоров ; [16] [20] [21] Репрессия c-Fos действует как молекулярный переключатель, который обеспечивает накопление ΔFosB в нейроне. [22] Высокостабильная (фосфорилированная) форма ΔFosB, которая сохраняется в нейронах в течение 1–2  месяцев, медленно накапливается после повторного воздействия высоких доз стимуляторов посредством этого процесса. [20] [21] ΔFosB функционирует как «один из основных контрольных белков», который вызывает структурные изменения в мозге , связанные с зависимостью , и при достаточном накоплении, с помощью своих нижестоящих целей (например, ядерного фактора каппа B ), он вызывает состояние зависимости. [20] [21]

Комплекс AP-1 вовлечен в трансформацию и прогрессирование рака . При остеосаркоме и эндометриальной карциноме повышенная экспрессия c-Fos была связана с поражениями высокой степени злокачественности и плохим прогнозом. Кроме того, при сравнении предраковых поражений шейки матки и инвазивного рака шейки матки экспрессия c-Fos была значительно ниже в предраковых поражениях. c-Fos также был идентифицирован как независимый предиктор снижения выживаемости при раке молочной железы . [23]

Было обнаружено, что сверхэкспрессия c-fos из промотора MHC класса I у трансгенных мышей приводит к образованию остеосарком из-за повышенной пролиферации остеобластов, тогда как эктопическая экспрессия других белков Jun и Fos не вызывает никаких злокачественных опухолей. Активация трансгена c-Fos у мышей приводит к сверхэкспрессии циклина D1, A и E в остеобластах и ​​хондроцитах как in vitro , так и in vivo , что может способствовать неконтролируемому росту, приводящему к опухоли. Анализ человеческих остеосарком на экспрессию c-fos дал положительные результаты более чем в половине случаев, а экспрессия c-fos была связана с более высокой частотой рецидивов и плохим ответом на химиотерапию.

Несколько исследований выдвинули идею о том, что c-Fos может также обладать опухолесупрессивной активностью, что он может как способствовать, так и подавлять опухолеобразование. Подтверждением этому служит наблюдение, что при карциномах яичников потеря экспрессии c-Fos коррелирует с прогрессированием заболевания. Это двойное действие может быть обусловлено дифференциальным белковым составом опухолевых клеток и их окружения, например, партнерами по димеризации, коактиваторами и архитектурой промотора. Возможно, что опухолесупрессивная активность обусловлена ​​проапоптотической функцией. Точный механизм, посредством которого c-Fos способствует апоптозу, не совсем понятен, но наблюдения за клетками гепатоцеллюлярной карциномы человека указывают на то, что c-Fos является медиатором клеточной смерти, вызванной c-myc, и может вызывать апоптоз через путь киназы p38 MAP. Лиганд Fas (FASLG или FasL) и связанный с фактором некроза опухоли лиганд, индуцирующий апоптоз (TNFSF10 или TRAIL), могут отражать дополнительный апоптотический механизм, индуцируемый c-Fos, как это наблюдалось в клеточной линии лейкемии Т-клеток человека. Другим возможным механизмом участия c-Fos в подавлении опухоли может быть прямая регуляция BRCA1, хорошо известного фактора семейного рака груди и яичников.

Кроме того, роль c-fos и других белков семейства Fos также изучалась при карциноме эндометрия, раке шейки матки, мезотелиомах, колоректальном раке, раке легких, меланомах, карциномах щитовидной железы, раке пищевода, гепатоцеллюлярных карциномах и т. д.

Было показано, что кокаин, метамфетамин, [24] морфин [25] и другие психоактивные препараты [26] [27] увеличивают продукцию c-Fos в мезокортикальном пути (префронтальной коре), а также в мезолимбическом пути вознаграждения (прилежащее ядро), а также демонстрируют изменчивость в зависимости от предшествующей сенсибилизации. [27] Подавление c-Fos комплексом AP-1 ΔFosB в средних шипиковых нейронах типа D1 прилежащего ядра действует как молекулярный переключатель, который обеспечивает хроническую индукцию ΔFosB, тем самым позволяя ему накапливаться быстрее. Таким образом, промоутер c-Fos находит применение в исследованиях наркотической зависимости в целом, а также при рецидиве, вызванном контекстом, к поиску наркотиков и других поведенческих изменениях, связанных с хроническим приемом наркотиков.

Увеличение продукции c-Fos в нейронах, содержащих андрогеновые рецепторы, наблюдалось у крыс после спаривания. [ необходима цитата ]

Приложения

Экспрессия c-fos является косвенным маркером нейронной активности, поскольку c-fos часто экспрессируется, когда нейроны генерируют потенциалы действия. [28] [29] [30] Повышение уровня мРНК c-fos в нейроне считается маркером активности. [31]

Промотор c-fos также использовался для исследования злоупотребления наркотиками. Ученые используют этот промотор для включения трансгенов у крыс, что позволяет им манипулировать определенными нейронными ансамблями для оценки их роли в воспоминаниях и поведении, связанных с наркотиками. [32] Мыши TetTag были созданы для реактивации или подавления нейронов, экспрессирующих cFos, с помощью оптогенетических инструментов или с помощью DREADD . [33]

Смешанные нейронные культуры, полученные из эмбрионов крыс, выращивались в нормальных условиях (слева) или обрабатывались 55 мМ калия в течение 5 часов (справа). Затем культуры окрашивались антителом к ​​промежуточному филаментному белку виментину (зеленый), антителом к ​​cFos (красный) и ДНК-связывающим красителем (синий). Антитело к виментину выявляет ненейрональные клетки, а ДНК-краситель выявляет ядра всех клеток. Обработка калием деполяризует нейроны и вызывает сильную экспрессию cFos в телах нейрональных клеток, как показано на правом изображении. Культура клеток, изображение и генерация антител проводились в лаборатории EnCor Biotechnology .

Взаимодействия

Было показано, что c-Fos взаимодействует с:

Смотрите также

Ссылки

  1. ^
      Ионный канал
      G-белки и связанные с ними рецепторы
      (Цвет текста) Факторы транскрипции
  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000170345 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000021250 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Curran, T: Протоонкоген c-fos. В: Reddy EP, Skalka AM, Curran T (ред.). Справочник по онкогенам 1988 Elsevier, Нью-Йорк, стр. 307–327
  6. ^ Milde-Langosch K (ноябрь 2005 г.). «Семейство факторов транскрипции Fos и их роль в опухолеобразовании». Eur. J. Cancer . 41 (16): 2449–61. doi :10.1016/j.ejca.2005.08.008. PMID  16199154.
  7. ^ Chiu R, Boyle WJ, Meek J, Smeal T, Hunter T, Karin M (август 1988 г.). «Белок c-Fos взаимодействует с c-Jun/AP-1, стимулируя транскрипцию генов, чувствительных к AP-1». Cell . 54 (4): 541–52. doi :10.1016/0092-8674(88)90076-1. PMID  3135940. S2CID  43078284.
  8. ^ Салоки Н., Кригер Дж.В., Комароми И., Тот К., Вамози Г. (ноябрь 2015 г.). «Доказательства гомодимеризации транскрипционного фактора c-Fos в живых клетках, выявленные с помощью флуоресцентной микроскопии и компьютерного моделирования». Мол. Клетка. Биол . 35 (21): 3785–98. дои : 10.1128/MCB.00346-15. ПМЦ 4589601 . ПМИД  26303532. 
  9. ^ Halazonetis TD, Georgopoulos K, Greenberg ME, Leder P (декабрь 1988 г.). "c-Jun димеризуется сам с собой и с c-Fos, образуя комплексы с различной аффинностью связывания ДНК" (PDF) . Cell . 55 (5): 917–24. doi :10.1016/0092-8674(88)90147-X. PMID  3142692. S2CID  19876513.
  10. ^ Hu E, Mueller E, Oliviero S, Papaioannou VE, Johnson R, Spiegelman BM (июль 1994 г.). «Целенаправленное нарушение гена c-fos демонстрирует c-fos-зависимые и -независимые пути экспрессии генов, стимулируемые факторами роста или онкогенами». EMBO J . 13 (13): 3094–103. doi :10.1002/j.1460-2075.1994.tb06608.x. PMC 395200 . PMID  8039503. 
  11. ^ Gruda MC, Kovary K, Metz R, Bravo R (сентябрь 1994 г.). «Регуляция фосфорилирования Fra-1 и Fra-2 различается во время клеточного цикла фибробластов, а фосфорилирование in vitro MAP-киназой влияет на активность связывания ДНК». Онкоген . 9 (9): 2537–47. PMID  8058317.
  12. ^ Hurd TW, Culbert AA, Webster KJ, Tavaré JM (декабрь 2002 г.). «Двойная роль митоген-активируемой протеинкиназы (Erk) в инсулинозависимой регуляции транскрипции и фосфорилирования Fra-1 (fos-related antibodies-1)». Biochem. J . 368 (Pt 2): 573–80. doi :10.1042/BJ20020579. PMC 1223008 . PMID  12197835. 
  13. ^ Rosenberger SF, Finch JS, Gupta A, Bowden GT (январь 1999). "Внеклеточное сигнально-регулируемое киназой 1/2 фосфорилирование JunD и FosB необходимо для активации активатора белка 1, вызванной окадаевой кислотой". J. Biol. Chem . 274 (2): 1124–30. doi : 10.1074/jbc.274.2.1124 . PMID  9873060.
  14. ^ Тульчинский Э. (июль 2000 г.). «Члены семейства Fos: регуляция, структура и роль в онкогенной трансформации». Histol. Histopathol . 15 (3): 921–8. PMID  10963134.
  15. ^ Fialka I, Schwarz H, Reichmann E, Oft M, Busslinger M, Beug H (март 1996). «Эстроген-зависимый белок c-JunER вызывает обратимую потерю полярности эпителиальных клеток молочной железы, включая дестабилизацию адгезивных соединений». J. Cell Biol . 132 (6): 1115–32. doi :10.1083/jcb.132.6.1115. PMC 2120757. PMID 8601589  . 
  16. ^ abc Renthal W, Nestler EJ (сентябрь 2009 г.). "Регуляция хроматина при наркотической зависимости и депрессии". Dialogues in Clinical Neuroscience . 11 (3): 257–268. doi :10.31887/DCNS.2009.11.3/wrenthal. PMC 2834246 . PMID  19877494. [Психостимуляторы] повышают уровень цАМФ в полосатом теле, что активирует протеинкиназу А (PKA) и приводит к фосфорилированию ее мишеней. Это включает белок, связывающий элемент ответа цАМФ (CREB), фосфорилирование которого вызывает его связь с гистонацетилтрансферазой, белком, связывающим CREB (CBP), для ацетилирования гистонов и облегчения активации генов. Известно, что это происходит во многих генах, включая fosB и c-fos, в ответ на воздействие психостимуляторов. ΔFosB также повышается при хроническом лечении психостимуляторами и, как известно, активирует определенные гены (например, cdk5) и подавляет другие (например, c-fos ), где он рекрутирует HDAC1 в качестве корепрессора. ... Хроническое воздействие психостимуляторов усиливает глутаматергическую [сигнализацию] от префронтальной коры к NAc. Глутаматергическая сигнализация повышает уровни Ca2+ в постсинаптических элементах NAc, где она активирует сигнализацию CaMK (кальций/кальмодулин протеинкиназы), которая, в дополнение к фосфорилированию CREB, также фосфорилирует HDAC5. 
    Рисунок 2: Сигнальные события, вызванные психостимуляторами
  17. ^ Broussard JI (январь 2012 г.). "Совместная передача дофамина и глутамата". The Journal of General Physiology . 139 (1): 93–96. doi :10.1085/jgp.201110659. PMC 3250102 . PMID  22200950. Совпадающий и конвергентный вход часто вызывает пластичность на постсинаптическом нейроне. NAc интегрирует обработанную информацию об окружающей среде из базолатеральной миндалины, гиппокампа и префронтальной коры (PFC), а также проекции от дофаминовых нейронов среднего мозга. Предыдущие исследования продемонстрировали, как дофамин модулирует этот интегративный процесс. Например, высокочастотная стимуляция потенцирует входы гиппокампа в NAc, одновременно угнетая синапсы PFC (Goto and Grace, 2005). Обратное также оказалось верным: стимуляция в PFC усиливает синапсы PFC–NAc, но подавляет синапсы гиппокамп–NAc. В свете новых функциональных доказательств совместной передачи дофамина/глутамата в среднем мозге (ссылки выше) новые эксперименты по исследованию функции NAc должны будут проверить, смещают ли глутаматергические входы среднего мозга или фильтруют лимбические или кортикальные входы для управления целенаправленным поведением. 
  18. ^ Kanehisa Laboratories (10 октября 2014 г.). "Амфетамин – Homo sapiens (человек)". Путь KEGG . Получено 31 октября 2014 г. Большинство вызывающих привыкание препаратов увеличивают внеклеточную концентрацию дофамина (ДА) в прилежащем ядре (NAc) и медиальной префронтальной коре (mPFC), проекционных областях мезокортиколимбических нейронов ДА и ключевых компонентах "цепи вознаграждения мозга". Амфетамин достигает этого повышения внеклеточных уровней ДА, способствуя оттоку из синаптических окончаний. ... Хроническое воздействие амфетамина вызывает уникальный фактор транскрипции дельта FosB, который играет важную роль в долгосрочных адаптивных изменениях в мозге.
  19. ^ Cadet JL, Brannock C, Jayanthi S, Krasnova IN (2015). «Транскрипционные и эпигенетические субстраты зависимости от метамфетамина и отмены: доказательства из модели длительного самостоятельного введения у крыс». Молекулярная нейробиология . 51 (2): 696–717 (Рисунок 1). doi :10.1007/s12035-014-8776-8. PMC 4359351. PMID 24939695  . 
  20. ^ abc Robison AJ, Nestler EJ (ноябрь 2011 г.). «Транскрипционные и эпигенетические механизмы зависимости». Nature Reviews Neuroscience . 12 (11): 623–637. doi :10.1038/nrn3111. PMC 3272277 . PMID  21989194. ΔFosB служит одним из главных контрольных белков, управляющих этой структурной пластичностью. ... ΔFosB также подавляет экспрессию G9a, что приводит к снижению репрессивного метилирования гистонов в гене cdk5. Конечным результатом является активация гена и повышенная экспрессия CDK5. ... Напротив, ΔFosB связывается с геном c-fos и привлекает несколько корепрессоров, включая HDAC1 (гистондеацетилаза 1) и SIRT 1 (сиртуин 1). ... Конечным результатом является подавление гена c-fos . 
    Рисунок 4: Эпигенетическая основа лекарственной регуляции экспрессии генов
  21. ^ abc Nestler EJ (декабрь 2012 г.). «Транскрипционные механизмы наркотической зависимости». Clinical Psychopharmacology and Neuroscience . 10 (3): 136–143. doi :10.9758/cpn.2012.10.3.136. PMC 3569166 . PMID  23430970. Изоформы ΔFosB массой 35–37 кДа накапливаются при хроническом воздействии наркотиков из-за их необычайно длительного периода полураспада. ... В результате своей стабильности белок ΔFosB сохраняется в нейронах в течение как минимум нескольких недель после прекращения воздействия наркотиков. ... Повышенная экспрессия ΔFosB в прилежащем ядре индуцирует NFκB ... Напротив, способность ΔFosB подавлять ген c-Fos происходит совместно с привлечением гистондеацетилазы и, предположительно, нескольких других репрессивных белков, таких как репрессивная гистонметилтрансфераза 
  22. ^ Nestler EJ (октябрь 2008 г.). «Транскрипционные механизмы зависимости: роль ΔFosB». Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences . 363 (1507): 3245–3255. doi :10.1098/rstb.2008.0067. PMC 2607320 . PMID  18640924. Недавние данные показали, что ΔFosB также подавляет ген c-fos , который помогает создать молекулярный переключатель — от индукции нескольких короткоживущих белков семейства Fos после острого воздействия наркотиков до преимущественного накопления ΔFosB после хронического воздействия наркотиков 
  23. ^ Манер С., Бааш С., Шварц Дж., Хейн С., Вельбер Л., Янике Ф., Милде-Лангош К. (октябрь 2008 г.). «Экспрессия C-Fos является молекулярным предиктором прогрессирования и выживания при эпителиальной карциноме яичников». Бр. Дж. Рак . 99 (8): 1269–75. дои : 10.1038/sj.bjc.6604650. ПМК 2570515 . ПМИД  18854825. 
  24. ^ Graybiel AM, Moratalla R, Robertson HA (сентябрь 1990 г.). «Амфетамин и кокаин вызывают специфическую для наркотиков активацию гена c-fos в компартментах стриосомного матрикса и лимбических подразделениях полосатого тела». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 87 (17): 6912–6. Bibcode :1990PNAS...87.6912G. doi : 10.1073/pnas.87.17.6912 . PMC 54648 . PMID  2118661. 
  25. ^ Curran EJ, Akil H, Watson SJ (ноябрь 1996 г.). «Паттерны экспрессии мРНК c-fos, вызванные психомоторными стимуляторами и опиатами, в переднем мозге крыс: сравнение между острой медикаментозной терапией и лекарственной провокацией у сенсибилизированных животных». Neurochem. Res . 21 (11): 1425–35. doi :10.1007/BF02532384. PMID  8947933. S2CID  6727581.
  26. ^ Nichols CD, Sanders-Bush E (май 2002). «Однократная доза диэтиламида лизергиновой кислоты влияет на паттерны экспрессии генов в мозге млекопитающих». Neuropsychopharmacology . 26 (5): 634–42. doi : 10.1016/S0893-133X(01)00405-5 . PMID  11927188.
  27. ^ ab Singewald N, Salchner P, Sharp T (февраль 2003 г.). «Индукция экспрессии c-Fos в определенных областях контура страха в переднем мозге крысы анксиогенными препаратами». Biol. Psychiatry . 53 (4): 275–83. doi :10.1016/S0006-3223(02)01574-3. PMID  12586446. S2CID  29821546.
  28. ^ Carmona-Barrón VG, Fernández Del Campo IS, Delgado-García JM, De la Fuente AJ, Lopez IP, Merchán MA (2023-03-13). "Сравнение эффектов транскраниального переменного тока и электрической стимуляции временной интерференции (tTIS) посредством картирования иммунореактивности c-Fos во всем мозге". Frontiers in Neuroanatomy . 17 : 1128193. doi : 10.3389/fnana.2023.1128193 . PMC 10040600 . PMID  36992795. 
  29. ^ VanElzakker M, Fevurly RD, Breindel T, Spencer RL (2008). «Новшество окружающей среды связано с селективным увеличением экспрессии c-fos в выходных элементах гиппокампальной формации и периринальной коре». Learn. Mem . 15 (12): 899–908. doi :10.1101/lm.1196508. PMC 2632843. PMID  19050162 . 
  30. ^ Драгунов М., Фолл Р. (1989). «Использование c-fos в качестве метаболического маркера при отслеживании нейронных путей». Журнал методов нейронауки . 29 (3): 261–265. doi :10.1016/0165-0270(89)90150-7. PMID  2507830. S2CID  3804201.
  31. ^ Day HE, Kryskow EM, Nyhuis TJ, Herlihy L, Campeau S (сентябрь 2008 г.). «Условный страх подавляет экспрессию мРНК c-fos в центральной расширенной миндалине». Brain Res . 1229 : 137–46. doi :10.1016/j.brainres.2008.06.085. PMC 2605076. PMID  18634767 . 
  32. ^ Koya E, Golden SA, Harvey BK, Guez-Barber DH, Berkow A, Simmons DE, Bossert JM, Nair SG, Uejima JL, Marin MT, Mitchell TB, Farquhar D, Ghosh SC, Mattson BJ, Hope BT (август 2009 г.). «Целенаправленное разрушение нейронов прилежащего ядра, активируемых кокаином, предотвращает контекстно-специфическую сенсибилизацию». Nat. Neurosci . 12 (8): 1069–73. doi :10.1038/nn.2364. PMC 2752202 . PMID  19620976. 
  33. ^ Garner AR, Rowland DC, Hwang SY, Baumgaertel K, Roth BL, Kentros C, Mayford M (март 2012 г.). «Создание синтетического следа памяти». Science . 335 (6075): 1513–1516. Bibcode :2012Sci...335.1513G. doi :10.1126/science.1214985. PMC 3956300 . PMID  22442487. 
  34. ^ Na SY, Choi JE, Kim HJ, Jhun BH, Lee YC, Lee JW (октябрь 1999 г.). «Bcl3, белок IkappaB, стимулирует активацию трансактивации белка-1 и клеточную пролиферацию». J. Biol. Chem . 274 (40): 28491–6. doi : 10.1074/jbc.274.40.28491 . PMID  10497212.
  35. ^ Чжун Х, Чжу Дж, Чжан Х, Дин Л, Сунь Ю, Хуан С, Е Q (декабрь 2004 г.). «COBRA1 ингибирует транскрипционную активность AP-1 в трансфицированных клетках». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 325 (2): 568–73. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.10.079. ПМИД  15530430.
  36. ^ ab Yamaguchi Y, Wada T, Suzuki F, Takagi T, Hasegawa J, Handa H (август 1998 г.). «Казеинкиназа II взаимодействует с доменами bZIP нескольких факторов транскрипции». Nucleic Acids Res . 26 (16): 3854–61. doi :10.1093/nar/26.16.3854. PMC 147779. PMID  9685505 . 
  37. ^ Ubeda M, Vallejo M, Habener JF (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов с помощью CHOP за счет взаимодействия с комплексными белками Jun/Fos AP-1». Mol. Cell. Biol . 19 (11): 7589–99. doi : 10.1128/MCB.19.11.7589. PMC 84780. PMID  10523647. 
  38. ^ ab Yang X, Chen Y, Gabuzda D (сентябрь 1999 г.). "Киназа ERK MAP связывает сигналы цитокинов с активацией латентной инфекции ВИЧ-1 путем стимуляции кооперативного взаимодействия AP-1 и NF-kappaB". J. Biol. Chem . 274 (39): 27981–8. doi : 10.1074/jbc.274.39.27981 . PMID  10488148.
  39. ^ Ito T, Yamauchi M, Nishina M, Yamamichi N, Mizutani T, Ui M, Murakami M, Iba H (январь 2001 г.). «Идентификация субъединицы комплекса SWI.SNF BAF60a как детерминанты трансактивационного потенциала димеров Fos/Jun». J. Biol. Chem . 276 (4): 2852–7. doi : 10.1074/jbc.M009633200 . PMID  11053448.
  40. ^ Pognonec P, Boulukos KE, Aperlo C, Fujimoto M, Ariga H, Nomoto A, Kato H (май 1997). «Взаимодействие между семействами белков bHLHZip USF и bZip Fra1 приводит к снижению активности AP1». Oncogene . 14 (17): 2091–8. doi : 10.1038/sj.onc.1201046 . PMID  9160889.
  41. ^ Glover JN, Harrison SC (январь 1995). «Кристаллическая структура гетеродимерного фактора транскрипции bZIP c-Fos-c-Jun, связанного с ДНК». Nature . 373 (6511): 257–61. Bibcode :1995Natur.373..257G. doi :10.1038/373257a0. PMID  7816143. S2CID  4276971.
  42. ^ Nomura N, Zu YL, Maekawa T, Tabata S, Akiyama T, Ishii S (февраль 1993 г.). «Выделение и характеристика нового члена семейства генов, кодирующего белок CRE-BP1, связывающий элемент ответа цАМФ». J. Biol. Chem . 268 (6): 4259–66. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53604-8 . PMID  8440710.
  43. ^ Finkel T, Duc J, Fearon ER, Dang CV, Tomaselli GF (январь 1993). «Обнаружение и модуляция in vivo белок-белковых взаимодействий спираль-петля-спираль». J. Biol. Chem . 268 (1): 5–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)54105-3 . PMID  8380166.
  44. ^ Venugopal R, Jaiswal AK (декабрь 1998 г.). «Nrf2 и Nrf1 в сочетании с белками Jun регулируют экспрессию, опосредованную элементом антиоксидантного ответа, и координированную индукцию генов, кодирующих детоксицирующие ферменты». Oncogene . 17 (24): 3145–56. doi : 10.1038/sj.onc.1202237 . PMID  9872330.
  45. ^ Lee SK, Na SY, Jung SY, Choi JE, Jhun BH, Cheong J, Meltzer PS, Lee YC, Lee JW (июнь 2000 г.). «Активирующий белок-1, ядерный фактор-kappaB и фактор ответа сыворотки как новые целевые молекулы коактиватора транскрипции, усиленного раком ASC-2». Mol. Endocrinol . 14 (6): 915–25. doi : 10.1210/mend.14.6.0471 . PMID  10847592.
  46. ^ Lee SK, Kim HJ, Na SY, Kim TS, Choi HS, Im SY, Lee JW (июль 1998 г.). «Коактиватор стероидного рецептора-1 коактивирует активирующие трансактивации, опосредованные белком-1, посредством взаимодействия с субъединицами c-Jun и c-Fos». J. Biol. Chem . 273 (27): 16651–4. doi : 10.1074/jbc.273.27.16651 . PMID  9642216.
  47. ^ Lee SK, Kim JH, Lee YC, Cheong J, Lee JW (апрель 2000 г.). «Медиатор подавления ретиноевой кислоты и рецепторов тиреоидных гормонов как новая транскрипционная корепрессорная молекула активирующего белка-1, ядерного фактора-kappaB и фактора ответа сыворотки». J. Biol. Chem . 275 (17): 12470–4. doi : 10.1074/jbc.275.17.12470 . PMID  10777532.
  48. ^ ab Hess J, Porte D, Munz C, Angel P (июнь 2001 г.). «AP-1 и Cbfa/runt физически взаимодействуют и регулируют зависимую от паратиреоидного гормона экспрессию MMP13 в остеобластах через новый специфичный для остеобластов элемент 2/составной элемент AP-1». J. Biol. Chem . 276 (23): 20029–38. doi : 10.1074/jbc.M010601200 . PMID  11274169.
  49. ^ ab D'Alonzo RC, Selvamurugan N, Karsenty G, Partridge NC (январь 2002 г.). "Физическое взаимодействие факторов активаторного белка-1 c-Fos и c-Jun с Cbfa1 для активации промотора коллагеназы-3". J. Biol. Chem . 277 (1): 816–22. doi : 10.1074/jbc.M107082200 . PMID  11641401.
  50. ^ Zhang Y, Feng XH, Derynck R (август 1998). «Smad3 и Smad4 взаимодействуют с c-Jun/c-Fos для опосредования транскрипции, индуцированной TGF-бета». Nature . 394 (6696): 909–13. Bibcode :1998Natur.394..909Z. doi :10.1038/29814. PMID  9732876. S2CID  4393852.
  51. ^ Metz R, Bannister AJ, Sutherland JA, Hagemeier C, O'Rourke EC, Cook A, Bravo R, Kouzarides T (сентябрь 1994 г.). "c-Fos-индуцированная активация промотора, содержащего TATA-box, включает прямой контакт с белком, связывающим TATA-box". Mol. Cell. Biol . 14 (9): 6021–9. doi :10.1128/MCB.14.9.6021. PMC 359128. PMID  8065335 . 

Дальнейшее чтение

  • Murphy LC, Alkhalaf M, Dotzlaw H, Coutts A, Haddad-Alkhalaf B (июнь 1994 г.). «Регуляция экспрессии генов в клетках рака груди человека T-47D прогестинами и антипрогестинами». Hum. Reprod . 9 (Suppl 1): 174–80. doi :10.1093/humrep/9.suppl_1.174. PMID  7962462.
  • Помпейано М, Чирелли С, Арриги П, Тонони Дж (1995). «Экспрессия c-Fos во время бодрствования и сна». Нейрофизиол Клин . 25 (6): 329–41. дои : 10.1016/0987-7053(96)84906-9. PMID  8904195. S2CID  23760149.
  • Herrera DG, Robertson HA (октябрь 1996 г.). «Активация c-fos в мозге». Prog. Neurobiol . 50 (2–3): 83–107. doi :10.1016/S0301-0082(96)00021-4. PMID  8971979. S2CID  31105978.
  • Веласкес Торрес А., Гарильо Видаль П. (2002). «[Возможная роль фактора транскрипции AP1 в тканеспецифической регуляции вируса папилломы человека]». Rev. Invest. Clin. (на испанском языке). 54 (3): 231–42. PMID  12183893.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_c-Fos&oldid=1233646288"