Альфа-спираль
Тип вторичной структуры белков
Трехмерная структура [1] альфа-спирали в белке крамбине

Альфа -спираль (или α-спираль ) — это последовательность аминокислот в белке, скрученная в клубок ( спираль ).

Альфа-спираль — наиболее распространенная структурная организация во вторичной структуре белков . Это также самый экстремальный тип локальной структуры, и именно локальная структура легче всего предсказывается из последовательности аминокислот.

Альфа-спираль имеет правостороннюю спиральную конформацию, в которой каждая группа N−H основной цепи образует водородные связи с группой C=O основной цепи аминокислоты , которая находится на четыре остатка ранее в последовательности белка.

Другие имена

Альфа-спираль также обычно называют:

  • α-спираль Полинга–Кори–Брэнсона (по именам трех ученых, описавших ее структуру)
  • 3,6 13 -спираль , поскольку в одном кольце содержится 3,6 аминокислот, причем в кольце, образованном водородной связью, задействовано 13 атомов (начиная с амидного водорода и заканчивая карбонильным кислородом)
Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
Изображение выше содержит кликабельные ссылки
Изображение выше содержит кликабельные ссылки
Интерактивная диаграмма водородных связей во вторичной структуре белка . Мультфильм сверху, атомы снизу с азотом синим, кислородом красным ( PDB : 1AXC​ ​)


Открытие

В начале 1930-х годов Уильям Эстбери показал, что при значительном растяжении рентгеновской волоконной дифракции влажных шерстяных или волосяных волокон происходят резкие изменения . Полученные данные свидетельствовали о том, что нерастянутые волокна имеют спиральную молекулярную структуру с характерным повторением ≈5,1 ангстрем (0,51 нанометра ).

Первоначально Эстбери предложил структуру связанных цепей для волокон. Позже он присоединился к другим исследователям (в частности, к американскому химику Морису Хаггинсу ), предложив следующее:

  • нерастянутые молекулы белка образовали спираль (которую он назвал α-формой)
  • растяжение привело к раскручиванию спирали, образовав вытянутое состояние (которое он назвал β-формой).

Хотя модели Астбери этих форм были неверны в своих деталях, они были верны по сути и соответствовали современным элементам вторичной структуры , α-спирали и β-цепи (номенклатура Астбери была сохранена), которые были разработаны Лайнусом Полингом , Робертом Кори и Германом Брэнсоном в 1951 году (см. ниже); в этой статье были показаны как право-, так и левозакрученные спирали, хотя в 1960 году кристаллическая структура миоглобина [2] показала, что правозакрученная форма является распространенной. Ганс Нейрат был первым, кто показал, что модели Астбери не могут быть правильными в деталях, поскольку они включали столкновения атомов. [3] Статья Нейрата и данные Астбери вдохновили Х. С. Тейлора , [4] Мориса Хаггинса [5] и Брэгга и соавторов [6] предложить модели кератина , которые несколько напоминают современную α-спираль.

Двумя ключевыми разработками в моделировании современной α-спирали были: правильная геометрия связей, благодаря определениям кристаллической структуры аминокислот и пептидов и предсказанию Полинга плоских пептидных связей ; и его отказ от предположения о целом числе остатков на виток спирали. Поворотный момент наступил ранней весной 1948 года, когда Полинг простудился и лег спать. От скуки он нарисовал полипептидную цепь примерно правильных размеров на полоске бумаги и сложил ее в спираль, стараясь сохранить плоские пептидные связи. После нескольких попыток он создал модель с физически правдоподобными водородными связями. Затем Полинг работал с Кори и Брэнсоном, чтобы подтвердить свою модель перед публикацией. [7] В 1954 году Полингу была присуждена его первая Нобелевская премия «за исследования природы химической связи и ее применение для выяснения структуры сложных веществ» [8] (таких как белки), в частности, структуры α-спирали.

Структура

Геометрия и водородные связи

Аминокислоты в α-спирали расположены в правосторонней спиральной структуре, где каждый аминокислотный остаток соответствует повороту спирали на 100° (т. е. спираль имеет 3,6 остатка на поворот) и трансляции на 1,5 Å (0,15 нм) вдоль оси спирали. Дуниц [9] описывает, как первая статья Полинга на эту тему фактически показывает левую спираль, энантиомер истинной структуры. Короткие отрезки левосторонней спирали иногда встречаются с большим содержанием ахиральных аминокислот глицина , но неблагоприятны для других нормальных биологических L -аминокислот . Шаг альфа-спирали (вертикальное расстояние между последовательными витками спирали) составляет 5,4 Å (0,54 нм), что является произведением 1,5 и 3,6. Самое важное то, что группа NH одной аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты четырьмя остатками ранее; эта повторяющаяся водородная связь i  + 4 → i является наиболее заметной характеристикой α-спирали. Официальная международная номенклатура [10] [11] определяет два способа определения α-спиралей, правило 6.2 в терминах повторяющихся углов кручения φ , ψ (см. ниже) и правило 6.3 в терминах комбинированного паттерна шага и водородной связи. α-спирали можно идентифицировать в структуре белка с помощью нескольких вычислительных методов, таких как DSSP (Define  Secondary Structure of Protein). [12]

Контраст видов концов спирали между α (смещенный квадратный) и 3 10 (треугольный)

Похожие структуры включают спираль 3 10 ( водородная связь i  + 3 → i ) и π-спираль ( водородная связь i  + 5 → i ). α-спираль можно описать как спираль 3,6 13 , поскольку расстояние i  + 4 добавляет еще три атома к петле с водородными связями по сравнению с более плотной спиралью 3 10 , и в среднем в одном кольце α-спирали задействовано 3,6 аминокислоты. Нижние индексы относятся к числу атомов (включая водород) в замкнутой петле, образованной водородной связью. [13]

График Рамачандрана ( график φ ,  ψ ) с точками данных для остатков α-спирали, образующими плотный диагональный кластер ниже и слева от центра, вокруг глобального минимума энергии для конформации остова. [14]

Остатки в α-спиралях обычно принимают двугранные углы остова ( φ ,  ψ ) около (−60°, −45°), как показано на изображении справа. В более общих чертах, они принимают двугранные углы таким образом, что двугранный угол ψ одного остатка и двугранный угол φ следующего остатка в сумме составляют примерно −105°. Как следствие, двугранные углы α-спирали, в общем, попадают на диагональную полосу на диаграмме Рамачандрана (с наклоном −1), варьируясь от (−90°, −15°) до (−70°, −35°). Для сравнения, сумма двугранных углов для спирали 3 10 составляет примерно −75°, тогда как для π-спирали она составляет примерно −130°. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс -изомерами задается уравнением [15] [16]

3 cos Ω = 1 − 4 cos 2 ⁠φ + ψ/2⁠

α-спираль плотно упакована; внутри спирали почти нет свободного пространства. Боковые цепи аминокислот находятся снаружи спирали и направлены примерно «вниз» (т. е. к N-концу), как ветви вечнозеленого дерева ( эффект рождественской елки ). Эта направленность иногда используется в предварительных картах электронной плотности с низким разрешением для определения направления остова белка. [17]

Стабильность

Спирали, наблюдаемые в белках, могут иметь длину от четырех до более сорока остатков, но типичная спираль содержит около десяти аминокислот (около трех витков). В целом, короткие полипептиды не демонстрируют значительной α-спиральной структуры в растворе, поскольку энтропийные издержки, связанные со сворачиванием полипептидной цепи, не компенсируются достаточным количеством стабилизирующих взаимодействий. В целом, основные водородные связи α-спиралей считаются немного слабее, чем те, которые обнаруживаются в β-слоях , и легко подвергаются атаке со стороны молекул окружающей воды. Однако в более гидрофобных средах, таких как плазматическая мембрана , или в присутствии сорастворителей, таких как трифторэтанол (ТФЭ), или изолированных от растворителя в газовой фазе [18] , олигопептиды легко принимают стабильную α-спиральную структуру. Кроме того, в пептиды могут быть включены сшивки для конформационной стабилизации спиральных складок. Сшивки стабилизируют спиральное состояние, энтропийно дестабилизируя развернутое состояние и удаляя энтальпийно стабилизированные «ложные» складки, которые конкурируют с полностью спиральным состоянием. [19] Было показано, что α-спирали более стабильны, устойчивы к мутациям и поддаются конструированию, чем β-нити в природных белках, [20] а также в искусственно созданных белках. [21]

α-спираль в контурах электронной плотности сверхвысокого разрешения, с атомами кислорода красным цветом, атомами азота синим цветом и водородными связями в виде зеленых пунктирных линий (файл PDB 2NRL, 17–32). N-конец находится вверху, здесь.

Визуализация

Три самых популярных способа визуализации альфа-спиральной вторичной структуры олигопептидных последовательностей: (1) спиральное колесо , [22] (2) диаграмма вэньсян, [23] и (3) спиральная сеть. [24] Каждый из них можно визуализировать с помощью различных программных пакетов и веб-серверов. Для генерации небольшого количества диаграмм можно использовать Heliquest [25] для спиральных колес, а NetWheels [26] для спиральных колес и спиральных сетей. Для программной генерации большого количества диаграмм можно использовать helixvis [27] [28] для рисования спиральных колес и диаграмм вэньсян на языках программирования R и Python.

Экспериментальное определение

Поскольку α-спираль определяется ее водородными связями и конформацией остова, наиболее подробные экспериментальные доказательства α-спиральной структуры получены с помощью рентгеновской кристаллографии с атомным разрешением , такой как пример, показанный справа. Очевидно, что все карбонильные кислороды остова направлены вниз (к С-концу), но слегка расходятся, а водородные связи приблизительно параллельны оси спирали. Структуры белков с помощью ЯМР-спектроскопии также хорошо показывают спирали с характерными наблюдениями связей ядерного эффекта Оверхаузера (NOE) между атомами на соседних спиральных витках. В некоторых случаях отдельные водородные связи можно наблюдать непосредственно как небольшую скалярную связь в ЯМР.

Существует несколько методов с более низким разрешением для назначения общей спиральной структуры. Химические сдвиги ЯМР (в частности, C α , C β и C′) и остаточные дипольные связи часто характерны для спиралей. Спектр кругового дихроизма спиралей в дальнем УФ-диапазоне (170–250 нм) также является своеобразным, демонстрируя выраженный двойной минимум около 208 и 222 нм. Инфракрасная спектроскопия используется редко, поскольку спектр α-спирали напоминает спектр случайной катушки (хотя их можно различить, например, с помощью обмена водорода и дейтерия ). Наконец, криоэлектронная микроскопия теперь способна различать отдельные α-спирали внутри белка, хотя их отнесение к остаткам все еще является активной областью исследований.

Длинные гомополимеры аминокислот часто образуют спирали, если они растворимы. Такие длинные изолированные спирали также могут быть обнаружены другими методами, такими как диэлектрическая релаксация , двулучепреломление потока и измерения константы диффузии . Строго говоря, эти методы обнаруживают только характерную вытянутую (длинную сигарообразную) гидродинамическую форму спирали или ее большой дипольный момент .

Аминокислотные склонности

Различные аминокислотные последовательности имеют различную склонность к формированию α-спиральной структуры. Аланин , незаряженный глутамат , лейцин , заряженный аргинин , метионин и заряженный лизин имеют особенно высокую склонность к формированию спиралей, тогда как пролин и глицин имеют низкую склонность к формированию спиралей. [29] Пролин либо разрывает, либо изгибает спираль, как потому, что он не может отдавать амидную водородную связь (потому что у него ее нет), так и потому, что его боковая цепь стерически мешает остову предыдущего поворота — внутри спирали, что вызывает изгиб примерно на 30° по оси спирали. [13] Однако пролин часто является первым остатком спирали, предположительно из-за его структурной жесткости. С другой стороны, глицин также имеет тенденцию разрушать спирали, поскольку его высокая конформационная гибкость делает энтропийно дорогим принятие относительно ограниченной α-спиральной структуры.

Таблица стандартных склонностей аминокислот к альфа-спирализации

Оценочные различия в изменении свободной энергии , Δ(Δ G ), оцененные в ккал/моль на остаток в α-спиральной конфигурации относительно аланина, произвольно принятого за ноль. Более высокие числа (более положительные изменения свободной энергии) менее предпочтительны. Возможны значительные отклонения от этих средних чисел в зависимости от идентичности соседних остатков.

Различия в изменении свободной энергии на остаток [29]
Аминокислота3-
буква		1-
буква		Спиральный штраф
ккал/молькДж/моль
АланинАлаА0.000.00
АргининАргР0,210,88
АспарагинАснН0,652.72
Аспарагиновая кислотаАспидД0,692.89
ЦистеинЦисС0,682.85
Глутаминовая кислотаГлюЭ0,401.67
ГлютаминГлнВ0,391.63
ГлицинГлиГ1.004.18
ГистидинЕгоЧАС0,612.55
ИзолейцинИлья0,411.72
ЛейцинЛеяЛ0,210,88
ЛизинЛисК0,261.09
МетионинВстретилсяМ0,241.00
ФенилаланинПхеФ0,542.26
ПролинПрофиП3.1613.22
СеринСерС0,502.09
ТреонинЧтТ0,662.76
триптофанТрпВт0,492.05
ТирозинТирИ0,532.22
ВалинВалВ0,612.55

Дипольный момент

Спираль имеет общий дипольный момент из-за совокупного эффекта отдельных микродиполей из карбонильных групп пептидной связи, направленных вдоль оси спирали. [30] Эффекты этого макродиполя являются предметом некоторых споров. α-спирали часто встречаются с N-концом, связанным отрицательно заряженной группой, иногда боковой цепью аминокислоты, такой как глутамат или аспартат , или иногда ионом фосфата. Некоторые считают, что макродиполь спирали взаимодействует электростатически с такими группами. Другие считают, что это вводит в заблуждение, и более реалистично сказать, что потенциал водородной связи свободных групп NH на N-конце α-спирали может быть удовлетворен водородной связью; это также можно рассматривать как набор взаимодействий между локальными микродиполями, такими как C=O···H−N . [31] [32]

Спиральные катушки

Спиральные α-спирали представляют собой высокостабильные формы, в которых две или более спиралей обертываются друг вокруг друга в структуре «суперспирали». Спиральные спирали содержат весьма характерный мотив последовательности , известный как повтор гептады , в котором мотив повторяется каждые семь остатков вдоль последовательности ( аминокислотные остатки, а не пары оснований ДНК). Первый и особенно четвертый остатки (известные как позиции a и d ) почти всегда гидрофобны ; четвертый остаток, как правило, лейцин  — это дает начало названию структурного мотива, называемого лейциновой молнией , который является типом спиральной спирали. Эти гидрофобные остатки упаковываются вместе внутри спирального пучка. В общем, пятый и седьмой остатки ( позиции e и g ) имеют противоположные заряды и образуют солевой мостик, стабилизированный электростатическими взаимодействиями. Фибриллярные белки, такие как кератин или «стебли» миозина или кинезина, часто принимают спирально-спиральные структуры, как и несколько димеризующихся белков. Пара спирально-спиральных пучков — пучок из четырех спиралей  — является очень распространенным структурным мотивом в белках. Например, он встречается в гормоне роста человека и нескольких разновидностях цитохрома . Белок Rop , который способствует репликации плазмиды у бактерий, представляет собой интересный случай, в котором один полипептид образует спирально-спиральную структуру, а два мономера собираются, образуя пучок из четырех спиралей.

Уход за лицом

Аминокислоты, составляющие определенную спираль, можно изобразить на спиральном колесе , представлении, которое иллюстрирует ориентацию составляющих аминокислот (см. статью о лейциновой молнии для такой диаграммы). Часто в глобулярных белках , а также в специализированных структурах, таких как спиральные спирали и лейциновые молнии , α-спираль будет иметь две «грани» — одну, содержащую преимущественно гидрофобные аминокислоты, ориентированные внутрь белка, в гидрофобном ядре , и другую, содержащую преимущественно полярные аминокислоты, ориентированные к поверхности белка, открытой для растворителя .

Изменения в ориентации связывания также происходят для лицевидно-организованных олигопептидов. Эта модель особенно распространена в антимикробных пептидах , и было разработано много моделей для описания того, как это связано с их функцией. Общим для многих из них является то, что гидрофобная поверхность антимикробного пептида образует поры в плазматической мембране после ассоциации с жирными цепями в ядре мембраны. [33] [34]

Более масштабные сборки

Молекула гемоглобина состоит из четырех гем-связывающих субъединиц, каждая из которых состоит в основном из α-спиралей.

Миоглобин и гемоглобин , первые два белка, структуры которых были решены с помощью рентгеновской кристаллографии , имеют очень похожие складки, состоящие примерно из 70% α-спирали, а остальное — неповторяющиеся области или «петли», соединяющие спирали. При классификации белков по их доминирующей складке база данных Structural Classification of Proteins поддерживает большую категорию специально для всех α-белков.

Гемоглобин имеет еще более масштабную четвертичную структуру , в которой функциональная молекула, связывающая кислород, состоит из четырех субъединиц.

Функциональные роли

Спирали лейциновой молнии и спирали связывания ДНК : фактор транскрипции Макс ( файл PDB 1HLO)
Бычий родопсин ( файл PDB 1GZM) с пучком из семи спиралей, пересекающих мембрану (поверхности мембраны обозначены горизонтальными линиями)

связывание ДНК

α-спирали имеют особое значение в мотивах связывания ДНК , включая мотивы спираль-поворот-спираль , мотивы лейциновой молнии и мотивы цинкового пальца . Это связано с удобным структурным фактом, что диаметр α-спирали составляет около 12 Å (1,2 нм), включая средний набор боковых цепей, что примерно соответствует ширине большой бороздки в B-форме ДНК , а также с тем, что димеры спиралей типа спираль-спираль (или лейциновая молния) могут легко позиционировать пару поверхностей взаимодействия для контакта с симметричным повтором, обычным для двухспиральной ДНК. [35] Примером обоих аспектов является фактор транскрипции Max (см. изображение слева), который использует спиральную спираль для димеризации, позиционируя другую пару спиралей для взаимодействия в двух последовательных витках большой бороздки ДНК.

Прохождение через мембрану

α-спирали также являются наиболее распространенным элементом структуры белка, который пересекает биологические мембраны ( трансмембранный белок ), [36] предположительно потому, что спиральная структура может удовлетворить все водородные связи остова внутри, не оставляя полярных групп, открытых мембране, если боковые цепи гидрофобны. Белки иногда закреплены одной спиралью, охватывающей мембрану, иногда парой, а иногда пучком спиралей, наиболее классически состоящим из семи спиралей, расположенных вверх и вниз в кольце, как для родопсинов (см. изображение справа) и других рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR). Структурная стабильность между парами α-спиральных трансмембранных доменов зависит от консервативных мотивов межспиральной упаковки мембраны, например, мотива Глицин-xxx-Глицин (или small-xxx-small). [37]

Механические свойства

α-Спирали при осевой деформации растяжения, характерном состоянии нагрузки, которое появляется во многих филаментах и ​​тканях, богатых альфа-спиралями, приводит к характерному трехфазному поведению жесткого-мягкого-жесткого касательного модуля. [38] Фаза I соответствует режиму малой деформации, во время которого спираль растягивается однородно, за ней следует фаза II, в которой альфа-спиральные витки разрываются, опосредованно разрывая группы водородных связей. Фаза III обычно связана с растяжением ковалентных связей с большой деформацией.

Динамические характеристики

Альфа-спирали в белках могут иметь низкочастотное движение, подобное гармошке, что наблюдается с помощью спектроскопии Рамана [39] и анализируется с помощью модели квазиконтинуума. [40] [41] Спирали, не стабилизированные третичными взаимодействиями, демонстрируют динамическое поведение, которое можно в основном отнести к растрескиванию спиралей с концов. [42]

Переход спираль–катушка

Гомополимеры аминокислот (такие как полилизин ) могут принимать α-спиральную структуру при низкой температуре, которая «плавится» при высокой температуре. Этот переход спираль-клубок когда-то считался аналогичным денатурации белка . Статистическую механику этого перехода можно смоделировать с помощью элегантного метода матрицы переноса , характеризующегося двумя параметрами: склонностью к инициированию спирали и склонностью к удлинению спирали.

В искусстве

Alpha Helix Джулиана Восса-Андреа для Лайнуса Полинга (2004), сталь с порошковым покрытием, высота 10 футов (3 м). Скульптура стоит перед домом детства Полинга по адресу 3945 SE Hawthorne Boulevard в Портленде, штат Орегон , США.

По крайней мере пять художников открыто ссылались на α-спираль в своих работах: Джули Ньюдолл в живописи и Джулиан Фосс-Андреа , Батшеба Гроссман , Байрон Рубин и Майк Тика в скульптуре.

Художница из Сан-Франциско Джули Ньюдолл [43] , имеющая степень по микробиологии и дополнительную специальность по искусству, с 1990 года специализируется на картинах, вдохновленных микроскопическими изображениями и молекулами. На ее картине «Восход альфа-спирали» (2003) изображены человеческие фигуры, расположенные в α-спиральной конфигурации. По словам художницы, «цветы отражают различные типы боковых цепей, которые каждая аминокислота протягивает миру». [43] Та же метафора повторяется и со стороны ученого: «β-слои не показывают жесткой повторяющейся регулярности, а текут в изящных, извилистых кривых, и даже α-спираль регулярна скорее как стебель цветка, чьи разветвленные узлы показывают влияние окружающей среды, историю развития и эволюцию каждой части, чтобы соответствовать ее собственной идиосинкразической функции». [13]

Джулиан Фосс-Андреа — скульптор немецкого происхождения, имеющий степени в области экспериментальной физики и скульптуры. С 2001 года Фосс-Андреа создает «белковые скульптуры» [44], основанные на структуре белка, причем α-спираль является одним из его любимых объектов. Фосс-Андреа создавал скульптуры α-спирали из различных материалов, включая бамбук и целые деревья. Памятник, созданный Фоссом-Андреа в 2004 году в память о Лайнусе Полинге , первооткрывателе α-спирали, выполнен из большой стальной балки, перестроенной в структуру α-спирали. 10-футовая (3 м) ярко-красная скульптура стоит перед домом детства Полинга в Портленде, штат Орегон .

Ленточные диаграммы α-спиралей являются важным элементом в лазерной гравировке кристаллических скульптур белковых структур, созданных художницей Батшебой Гроссман , таких как инсулин , гемоглобин и ДНК-полимераза . [45] Байрон Рубин — бывший кристаллограф белков, а теперь профессиональный скульптор по металлу белков, нуклеиновых кислот и молекул лекарственных препаратов, многие из которых содержат α-спирали, такие как субтилизин , гормон роста человека и фосфолипаза А2 . [46]

Майк Тайка — вычислительный биохимик из Вашингтонского университета, работающий с Дэвидом Бейкером . Тайка с 2010 года создает скульптуры белковых молекул из меди и стали, включая убиквитин и тетрамер калиевого канала . [47]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Анимированный GIF-файл, созданный путем адаптации 3D-модели из Alpha helix - Proteopedia, Жизнь в 3D". proteopedia.org .
  2. ^ Kendrew JC , Dickerson RE, Strandberg BE, Hart RG, Davies DR, Phillips DC, Shore VC (февраль 1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Nature . 185 (4711): 422– 7. Bibcode :1960Natur.185..422K. doi :10.1038/185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.
  3. ^ Нейрат Х (1940). «Внутримолекулярная укладка полипептидных цепей в связи со структурой белка». Журнал физической химии . 44 (3): 296–305 . doi :10.1021/j150399a003.
  4. ^ Тейлор ХС (1942). «Большие молекулы через атомные очки». Труды Американского философского общества . 85 (1): 1– 12. JSTOR  985121.
  5. ^ Хаггинс М. (1943). «Структура фибриллярных белков». Chemical Reviews . 32 (2): 195–218 . doi :10.1021/cr60102a002.
  6. ^ Bragg WL , Kendrew JC , Perutz MF (1950). «Конфигурации полипептидной цепи в кристаллических белках». Труды Лондонского королевского общества, серия A. 203 ( 1074): 321–?. Bibcode : 1950RSPSA.203..321B. doi : 10.1098/rspa.1950.0142. S2CID  93804323.
  7. ^ Pauling L , Corey RB , Branson HR (апрель 1951 г.). «Структура белков; две водородно-связанные спиральные конфигурации полипептидной цепи». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205– 11. Bibcode : 1951PNAS...37..205P. doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . PMC 1063337. PMID  14816373 . 
  8. ^ «Нобелевская премия по химии 1954 года».
  9. ^ Dunitz J (2001). "Pauling's Left-Handed α-Helix". Angewandte Chemie International Edition . 40 (22): 4167– 4173. doi :10.1002/1521-3773(20011119)40:22<4167::AID-ANIE4167>3.0.CO;2-Q. PMID  29712120.
  10. ^ Комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUB (1970). «Сокращения и символы для описания конформации полипептидных цепей». Журнал биологической химии . 245 (24): 6489– 6497. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62561-X .
  11. ^ "Конформации полипептида 1 и 2". www.sbcs.qmul.ac.uk . Получено 5 ноября 2018 г. .
  12. ^ Kabsch W, Sander C (декабрь 1983 г.). «Словарь вторичной структуры белка: распознавание образов водородно-связанных и геометрических особенностей». Биополимеры . 22 (12): 2577– 637. doi :10.1002/bip.360221211. PMID  6667333. S2CID  29185760.
  13. ^ abc Richardson JS (1981). "Анатомия и таксономия структуры белка". Advances in Protein Chemistry . 34 : 167– 339. doi :10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID  7020376.
  14. ^ Lovell SC, Davis IW, Arendall WB, de Bakker PI, Word JM, Prisant MG, Richardson JS, Richardson DC (февраль 2003 г.). «Проверка структуры по геометрии Calpha: отклонение phi,psi и Cbeta». Proteins . 50 (3): 437– 50. doi :10.1002/prot.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424.
  15. ^ Дикерсон RE, Гейс I (1969), Структура и действие белков , Harper, Нью-Йорк
  16. ^ Зорко, Матяж (2010). «Структурная организация белков». В Лангеле, Юло; Краватт, Бенджамин Ф .; Греслунд, Астрид; фон Хейне, Гуннар ; Земля, Тийт; Ниссен, Шерри; Зорко, Матяж (ред.). Введение в пептиды и белки . Бока-Ратон: CRC Press . стр.  36–57 . ISBN. 9781439882047.
  17. ^ Terwilliger TC (март 2010 г.). «Быстрое построение модели альфа-спиралей в картах электронной плотности». Acta Crystallographica Section D. 66 ( Pt 3): 268– 75. Bibcode :2010AcCrD..66..268T. doi :10.1107/S0907444910000314. PMC 2827347 . PMID  20179338. 
  18. ^ Hudgins RR, Jarrold MF (1999). «Формирование спирали в несольватированных пептидах на основе аланина: спиральные мономеры и спиральные димеры». Журнал Американского химического общества . 121 (14): 3494– 3501. doi :10.1021/ja983996a.
  19. ^ Кучукян PS, Янг JS, Вердин GL, Шахнович EI (апрель 2009). "Модель всех атомов для стабилизации альфа-спиральной структуры в пептидах углеводородными скрепками". Журнал Американского химического общества . 131 (13): 4622– 7. doi :10.1021/ja805037p. PMC 2735086. PMID  19334772 . 
  20. ^ Abrusan G, Marsh JA (2016). «Альфа-спирали более устойчивы к мутациям, чем бета-цепи». PLOS Computational Biology . 12 (12): e1005242. Bibcode : 2016PLSCB..12E5242A. doi : 10.1371/journal.pcbi.1005242 . PMC 5147804. PMID  27935949 . 
  21. ^ Роклин ГДж и др. (2017). «Глобальный анализ сворачивания белков с использованием массивно-параллельного проектирования, синтеза и тестирования». Science . 357 (6347): 168– 175. Bibcode :2017Sci...357..168R. doi :10.1126/science.aan0693. PMC 5568797 . PMID  28706065. 
  22. ^ Шиффер М., Эдмундсон АБ (1967). «Использование спиральных колес для представления структур белков и идентификации сегментов со спиральным потенциалом». Biophysical Journal . 7 (2): 121– 135. Bibcode :1967BpJ.....7..121S. doi :10.1016/S0006-3495(67)86579-2. PMC 1368002 . PMID  6048867. 
  23. ^ Chou KC, Zhang CT, Maggiora GM (1997). «Расположение амфифильных спиралей в гетерополярных средах». Белки: структура, функция и генетика . 28 (1): 99– 108. doi :10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<99::AID-PROT10>3.0.CO;2-C. PMID  9144795. S2CID  26944184.
  24. ^ Даннилл П. (1968). «Использование спиральных сетевых диаграмм для представления структур белков». Biophysical Journal . 8 (7): 865– 875. Bibcode : 1968BpJ.....8..865D. doi : 10.1016/S0006-3495(68)86525-7. PMC 1367563. PMID  5699810 . 
  25. ^ Gautier R, Douguet D, Antonny B, Drin G (2008). "HELIQUEST: веб-сервер для скрининга последовательностей со специфическими альфа-спиральными свойствами". Биоинформатика . 24 (18): 2101– 2102. doi : 10.1093/bioinformatics/btn392 . PMID  18662927.
  26. ^ Mol AR, Castro MS, Fontes W (2018). "NetWheels: веб-приложение для создания высококачественных пептидных спиральных колес и сетевых проекций". bioRxiv . doi :10.1101/416347. S2CID  92137153.
  27. ^ Wadhwa RR, Subramanian V, Stevens-Truss R (2018). «Визуализация альфа-спиральных пептидов в R с помощью helixvis». Журнал программного обеспечения с открытым исходным кодом . 3 (31): 1008. Bibcode : 2018JOSS....3.1008W. doi : 10.21105/joss.01008 . S2CID  56486576.
  28. ^ Субраманян В., Вадхва Р. Р., Стивенс-Трасс Р. (2020). «Helixvis: Визуализация альфа-спиральных пептидов в Python». ChemRxiv .
  29. ^ ab Pace CN, Scholtz JM (1998). "Шкала склонности к образованию спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков". Biophysical Journal . 75 : 422– 427. Bibcode :1998BpJ....75..422N. doi :10.1016/S0006-3495(98)77529-0. PMC 1299714 . PMID  9649402. 
  30. ^ Hol WG, van Duijnen PT, Berendsen HJ (1978). «Диполь альфа-спирали и свойства белков». Nature . 273 (5662): 443– 446. Bibcode :1978Natur.273..443H. doi :10.1038/273443a0. PMID  661956. S2CID  4147335.
  31. ^ He JJ, Quiocho FA (октябрь 1993 г.). «Доминирующая роль локальных диполей в стабилизации нескомпенсированных зарядов на сульфате, изолированном в периплазматическом активном транспортном белке». Protein Science . 2 (10): 1643– 7. doi :10.1002/pro.5560021010. PMC 2142251 . PMID  8251939. 
  32. ^ Milner-White EJ (ноябрь 1997 г.). «Частичный заряд атома азота в пептидных связях». Protein Science . 6 (11): 2477– 82. doi :10.1002/pro.5560061125. PMC 2143592 . PMID  9385654. 
  33. ^ Kohn, Eric M.; Shirley, David J.; Arotsky, Lubov; Picciano, Angela M.; Ridgway, Zachary; Urban, Michael W.; Carone, Benjamin R.; Caputo, Gregory A. (2018-02-04). "Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G". Molecules . 23 (2): 329. doi : 10.3390/molecules23020329 . PMC 6017431 . PMID  29401708. 
  34. ^ Toke, Orsolya (2005). «Антимикробные пептиды: новые кандидаты в борьбе с бактериальными инфекциями». Biopolymers . 80 (6): 717– 735. doi : 10.1002/bip.20286 . ISSN  0006-3525. PMID  15880793.
  35. ^ Бранден и Тузе, глава 10
  36. ↑ Бранден и Туз, глава 12.
  37. ^ Nash A, Notman R, Dixon AM (2015). «De novo дизайн трансмембранных взаимодействий спираль-спираль и измерение стабильности в биологической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны . 1848 (5): 1248–57 . doi : 10.1016/j.bbamem.2015.02.020 . PMID  25732028.
  38. ^ Ackbarow T, Chen X, Keten S, Buehler MJ (октябрь 2007 г.). «Иерархии, множественные энергетические барьеры и надежность управляют механикой разрушения доменов альфа-спиральных и бета-листовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (42): 16410– 5. Bibcode : 2007PNAS..10416410A. doi : 10.1073/pnas.0705759104 . PMC 2034213. PMID  17925444 . 
  39. ^ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (июль 1982). «Низкочастотные моды в спектрах Рамана белков». Биополимеры . 21 (7): 1469–72 . doi : 10.1002/bip.360210715 . PMID  7115900.
  40. ^ Chou KC (декабрь 1983 г.). «Идентификация низкочастотных мод в молекулах белков». The Biochemical Journal . 215 (3): 465– 9. doi :10.1042/bj2150465. PMC 1152424. PMID  6362659 . 
  41. ^ Chou KC (май 1984). «Биологические функции низкочастотных колебаний (фононов). III. Спиральные структуры и микроокружение». Biophysical Journal . 45 (5): 881– 9. Bibcode :1984BpJ....45..881C. doi :10.1016/S0006-3495(84)84234-4. PMC 1434967 . PMID  6428481. 
  42. ^ Fierz B, Reiner A, Kiefhaber T (январь 2009 г.). «Локальная конформационная динамика в альфа-спиралях, измеренная с помощью быстрого триплетного переноса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (4): 1057– 62. Bibcode : 2009PNAS..106.1057F . doi : 10.1073/pnas.0808581106 . PMC 2633579. PMID  19131517. 
  43. ^ ab "Джули Ньюдолл: Научно-вдохновленное искусство, музыка, настольные игры". www.brushwithscience.com . Получено 06.04.2016 .
  44. ^ Voss-Andreae J (2005). «Белковые скульптуры: строительные блоки жизни вдохновляют искусство». Leonardo . 38 : 41– 45. doi :10.1162/leon.2005.38.1.41. S2CID  57558522.
  45. ^ Гроссман, Батшеба. "О художнике". Скульптура Батшебы . Получено 06.04.2016 .
  46. ^ "О нас". molecularsculpture.com . Получено 2016-04-06 .
  47. ^ Тыка, Майк. "О". www.miketyka.com . Проверено 6 апреля 2016 г.

Дальнейшее чтение

  • Tooze J, Brändén CI (1999). Введение в структуру белка . Нью-Йорк: Garland Pub. ISBN 0-8153-2304-2..
  • Eisenberg D (сентябрь 2003 г.). «Открытие альфа-спирали и бета-слоя, основных структурных особенностей белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (20): 11207– 10. Bibcode :2003PNAS..10011207E. doi : 10.1073/pnas.2034522100 . PMC  208735 . PMID  12966187.
  • Astbury WT, Woods HJ (1931). «Молекулярный вес белков». Nature . 127 (3209): 663– 665. Bibcode : 1931Natur.127..663A. doi : 10.1038/127663b0. S2CID  4133226.
  • Astbury WT, Street A (1931). «Рентгеновские исследования структур волос, шерсти и родственных волокон. I. Общие сведения». Philosophical Transactions of the Royal Society of London, Series A. 230 : 75–101 . Bibcode : 1932RSPTA.230...75A. doi : 10.1098/rsta.1932.0003 .
  • Astbury WT (1933). «Некоторые проблемы рентгеновского анализа структуры волос животных и других белковых волокон». Trans. Faraday Soc . 29 (140): 193– 211. doi :10.1039/tf9332900193.
  • Astbury WT, Woods HJ (1934). "Рентгеновские исследования структур волос, шерсти и родственных волокон. II. Молекулярная структура и эластичные свойства кератина волос". Philosophical Transactions of the Royal Society of London, Series A. 232 ( 707–720 ): 333–394 . Bibcode : 1934RSPTA.232..333A. doi : 10.1098/rsta.1934.0010 .
  • Astbury WT, Sisson WA (1935). «Рентгеновские исследования структур волос, шерсти и родственных волокон. III. Конфигурация молекулы кератина и ее ориентация в биологической клетке». Труды Лондонского королевского общества, серия A. 150 ( 871): 533– 551. Bibcode : 1935RSPSA.150..533A. doi : 10.1098/rspa.1935.0121 .
  • Sugeta H, Miyazawa T (1967). «Общий метод расчета спиральных параметров полимерных цепей из длин связей, углов связей и углов внутреннего вращения». Биополимеры . 5 (7): 673– 679. doi :10.1002/bip.1967.360050708. S2CID  97785907.
  • Вада А. (1976). «Альфа-спираль как электрический макродиполь». Успехи биофизики : 1– 63. PMID  797240.
  • Chothia C, Levitt M, Richardson D (октябрь 1977 г.). «Структура белков: упаковка альфа-спиралей и складчатых листов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (10): 4130– 4. Bibcode :1977PNAS...74.4130C. doi : 10.1073/pnas.74.10.4130 . PMC  431889 . PMID  270659.
  • Chothia C, Levitt M, Richardson D (январь 1981). «Упаковка спирали в белках». Журнал молекулярной биологии . 145 (1): 215–50 . doi :10.1016/0022-2836(81)90341-7. PMID  7265198.
  • Hol WG (1985). «Роль диполя альфа-спирали в функции и структуре белка». Progress in Biophysics and Molecular Biology . 45 (3): 149– 95. doi : 10.1016/0079-6107(85)90001-X . PMID  3892583.
  • Barlow DJ, Thornton JM (июнь 1988). «Геометрия спирали в белках». Журнал молекулярной биологии . 201 (3): 601– 19. doi :10.1016/0022-2836(88)90641-9. PMID  3418712.
  • Мурзин А.Г., Финкельштейн А.В. (декабрь 1988 г.). «Общая архитектура альфа-спиральной глобулы». Журнал молекулярной биологии . 204 (3): 749–69 . doi :10.1016/0022-2836(88)90366-X. ПМИД  3225849.
  • NetSurfP версии 1.1 – Доступность поверхности белка и прогнозы вторичной структуры
  • Калькулятор угла вращения α-спирали Архивировано 03.08.2021 на Wayback Machine
  • Сайт художницы Джули Ньюдолл
  • Сайт художника Джулиана Фосса-Андреа
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Alpha_helix&oldid=1272007406"