УДФ-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза
| УДФ-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Тетрамер UDP-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансферазы, Enterobacter cloacae | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.5.1.7 | ||||||||
| Номер CAS | 9023-27-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
| БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
| КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
| МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии УДФ -N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза ( КФ 2.5.1.7) представляет собой фермент [1] , который катализирует первый обязательный этап биосинтеза пептидогликана у бактерий:
- фосфоенолпируват + УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин фосфат + УДФ-N-ацетил-3-O-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин
Таким образом, два субстрата этого фермента — фосфоенолпируват и UDP-N-ацетил-D-глюкозамин , тогда как два его продукта — фосфат и UDP-N-ацетил-3-O-(1-карбоксивинил)-D-глюкозамин. Пируватный фрагмент обеспечивает линкер, который соединяет гликановую и пептидную части пептидогликана. [2]
Фермент ингибируется антибиотиком фосфомицином , который ковалентно модифицирует остаток цистеина активного центра . [3]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , в частности, тех, которые переносят арильные или алкильные группы, отличные от метильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — фосфоенолпируват:УДФ-N-ацетил-D-глюкозамин 1-карбоксивинилтрансфераза . [4] Этот фермент участвует в метаболизме аминосахаров и биосинтезе гликанов .
Структурные исследования
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов было решено 10 структур с кодами доступа PDB 1A2N, 1DLG, 1EJC, 1EJD, 1EYN, 1NAW, 1Q3G, 1RYW, 1UAE и 1YBG.
Ссылки
- ^ "Энолпируваттрансфераза, семейство EPT" . Получено 2008-11-23 .
- ^ Brown ED, Vivas EI, Walsh CT, Kolter R (июль 1995 г.). «MurA (MurZ), фермент, катализирующий первый этап биосинтеза пептидогликана, необходим в Escherichia coli». J. Bacteriol . 177 (14): 4194–7. doi : 10.1128/jb.177.14.4194-4197.1995. PMC 177162. PMID 7608103.
- ^ Кинг, Майкл Б. (2005). Lange Q & A. Нью-Йорк: McGraw-Hill, Medical Pub. Division. стр. 298. ISBN 0-07-144578-1.
- ^ Другие общеупотребительные названия включают трансферазу MurA, UDP-N-ацетилглюкозамин 1-карбоксивинил-трансферазу, UDP-N-ацетилглюкозамин еноилпирувилтрансферазу, еноилпируваттрансферазу, фосфоенолпируват-UDP-ацетилглюкозамин-3-енолпирувилтрансферазу, фосфоенолпируват:UDP-2-ацетамидо-2-дезокси-D-глюкоза 2-еноил-1-карбоксиэтилтрансферазу, фосфоенолпируват:уридин дифосфат N-ацетилглюкозамин енолпирувилтрансферазу, фосфоенолпируват:уридин-5'-дифосфо-N-ацетил-2-амино-2-дезоксиглюкоза 3-енолпирувилтрансферазу, фосфопируват-уридин дифосфоацетилглюкозаминпируваттрансфераза, пируват-УДФ-ацетилглюкозаминтрансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансфераза, пируват-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминтрансфераза и пировиноградная-уридиндифосфо-N-ацетилглюкозаминилтрансфераза.
Литература
- Gunetileke KG, Anwar RA (1968). "Биосинтез уридин дифосфо-N-ацетилмурамовой кислоты. II Очистка и свойства пируват-уридин дифосфо-N-ацетилглюкозамин трансферазы и характеристика уридин дифосфо-N-ацетиленопирувилглюкозамина". J. Biol. Chem . 243 (21): 5770–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91931-9 . PMID 5699062.
- Zemell RI, Anwar RA (1975). "Очистка пируват-уридин дифосфо-N-ацетилглюкозамин трансферазы до однородности и ингибирование по принципу обратной связи". J. Biol. Chem . 250 (8): 3185–92. doi : 10.1016/S0021-9258(19)41609-8 . PMID 1123336.
- van Heijenoort J (2001). «Последние достижения в формировании бактериального мономерного звена пептидогликана». Nat. Prod. Rep . 18 (5): 503–19. doi :10.1039/a804532a. PMID 11699883.
