Трансляционно контролируемый опухолевый белок
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
ТПТ1-АС1
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыTPT1-AS1 , HRF, TCTP, p02, p23, опухолевый белок, трансляционно-контролируемый 1, TPT1 антисмысловая РНК 1
Внешние идентификаторыОМИМ : 600763; МГИ : 104890; гомологен : 55730; GeneCards : TPT1-AS1; OMA :TPT1-AS1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

100190939

22070

Ансамбль

ENSG00000170919

ENSMUSG00000060126

UniProt

Р13693

Р63028

РефСек (мРНК)

н/д

NM_009429

RefSeq (белок)

НП_001273201
НП_001273202
НП_003286

NP_033455

Местоположение (UCSC)н/дХр 14: 76.08 – 76.09 Мб
Поиск в PubMed[2][3]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Трансляционно контролируемый опухолевый белок (TCTP) — это белок , который у людей кодируется геном TPT1 . [ 4] [5] [6] TPT1 сопоставлен с 13q12-q14 на хромосоме 13. [ 5] Человеческий ген содержит пять интронов и шесть экзонов , TPT1 содержит промотор с каноническим TATA-боксом и несколько промоторных элементов, которые хорошо сохраняются у млекопитающих. [7] Анализ с репортерным геном демонстрирует сильную промоторную активность, сравнимую с вирусными промоторами. [8]

Белок TCTP также известен как p23 , [9] фортилин , [10] и гистамин-рилизинг-фактор . [11] [12]

ТКОБ — многофункциональный и высококонсервативный белок, который повсеместно присутствует в различных видах эукариот и широко распространен в различных тканях и типах клеток. [13]

ТКОБ у человека – это белок, связывающий кальций и связанный с ростом. [14]

История

Трансляционно контролируемый опухолевый белок был впервые обнаружен в 1989 году как последовательность ДНК, полученная из библиотеки ДНК человеческой карциномы молочной железы с доказательствами, полученными из трансляционно контролируемого, связанного с ростом опухолевого белка мыши TCTP. [15] TCTP был первоначально описан как связанный с ростом белок опухолевых клеток. Его мРНК накапливается в трансляционно репрессированных постполисомальных мРНП-комплексах. [16]

Исследования 1997 года показали, что ТКОБ не является белком, специфичным для опухолей или тканей, но экспрессируется повсеместно от растений до млекопитающих. [17] [18] [19] [20] Более поздние исследования показывают участие ТКОБ в простейшем Trypanosoma brucei . [21] [22]

Характеристики

TCTP — это белок массой 20–25 кДа, который широко и повсеместно экспрессируется в клетке. [14] Белок транскрибируется в более чем 500 различных тканях и типах клеток; ген hTCTP входит в десятку наиболее повсеместно экспрессируемых генов у людей, согласно исследованию 1753 библиотек из различных видов тканей, [23], но значительно отличается по количеству и соотношению экспрессии. Экспрессия ниже в почках и почечных клетках. [17] Это указывает на обширный контроль транскрипции и участие тканеспецифичных факторов. [7]

В большинстве публикаций установлено, что ТКОБ является цитоплазматическим белком, но также сообщалось о ядерной локализации и внеклеточной активности; однако процесс секреции не был обнаружен. [7]

Функция

Распространенность и повсеместность указывают на то, что ТКОБ может иметь важные первичные функции. Однако с 1980-х годов было обнаружено большое количество клеточных и биохимических функций. Большинство этих функций можно разделить на три группы. [14]

ТКОБ обладает свойствами белка, связывающего тубулин , который связывается с микротрубочками в зависимости от клеточного цикла. [24] [25]

Временная сверхэкспрессия ТКОБ в клетках HeLa предотвратила апоптоз, вызванный этопозидом . [10] Экспрессия ТКОБ в U2OS (клетки эпителия остеосаркомы костей человека) защитила их от гибели клеток, вызванной этопозидом при различных концентрациях и продолжительности воздействия. [10] Сверхэкспрессия ТКОБ ингибировала активность, подобную каспазе-3 , что было оценено по расщеплению флуорогенного субстрата. [10]

Уровни экспрессии ТКОБ были снижены на уровне мРНК и белка во время подавления опухоли и активации p53 и Siah-1, очень известных противоопухолевых генов. [26] [27] Снижение ТКОБ может вызвать реверсию опухоли, а в сочетании с некоторыми препаратами, которые снижают уровень ТКОБ, приведут к гибели опухолевых клеток. [28] Снижение ТКОБ в первичных клетках опухоли молочной железы приводит к повышению экспрессии p53 и снижению количества стволовых раковых клеток. [29]

Снижение уровня ТКТБ (dTCTP) у дрозофилы приводит к уменьшению размера клеток, количества клеток и размера органов, что имитирует фенотипы мутантов Rheb ( dRheb ) дрозофилы; человеческий ТКТБ (hTCTP) демонстрирует схожие биохимические свойства по сравнению с dTCTP.

ТКТБ вызвал высвобождение гистамина из человеческих базофилов субпопуляции доноров, и это высвобождение зависело от IgE. [11] [30] Экспрессия ТКТБ регулируется на двух различных уровнях: истощение кальция ЭР приводит к увеличению содержания мРНК ТКТБ , повышенные концентрации цитозольного кальция регулируют экспрессию генов на посттранскрипционном уровне. [17] [31] [32]

Снижение уровня белка с помощью siRNA в HTR-8/SVneo ( клетки плаценты Homo sapiens ) было связано с уменьшением активности поглощения кальция клетками и буферной емкости. [7]

Трансляционно контролируемый опухолевый белок играет роль в реверсии и развитии опухоли . [33] [34]

ТКОБ является регулятором компартмента раковых стволовых клеток, [35] реверсии опухоли, [36] [37] прогрессирования опухоли и некоторых форм воспалительных заболеваний. [11] Более того, ТКОБ был описан как способствующий выживанию белок, противодействующий функции BAX. [38]

Структура

Выравнивание последовательностей ТКОБ более чем 30 различных видов показывает высокую степень их консервативности на протяжении длительного периода эволюции. [7]

Структура раствора ТКТБ из дрожжей Schizosaccharomyces pombe была определена с помощью ЯМР-спектроскопии , которая показала, что этот белок структурно похож на два небольших шаперона без гуаниновых нуклеотидов, а именно Mss4 и Dss4. [39] Таким образом, ТКТБ и Mss4/Dss4 теперь структурно сгруппированы в одно белковое суперсемейство. [7]

Трансляционно контролируемый опухолевый белок (ТКТБ) участвует в широком спектре молекулярных взаимодействий с биологическими и небиологическими партнерами различного химического состава, такими как белки, пептиды, нуклеиновые кислоты, углеводы или малые молекулы. Поэтому ТКТБ является важной и универсальной связующей платформой. Многие из этих белок-белковых взаимодействий были подтверждены, хотя только некоторые получили углубленную структурную характеристику. В ТКТБ/tpt1 - Ремоделирование сигнализации от стволовой клетки к заболеванию основное внимание уделяется структурному анализу ТКТБ и обзору доступной литературы относительно его сети взаимодействия с точки зрения структуры. [40]

Структура ТКОБ имеет очень сложную топологию, состоящую из трех альфа-спиралей и одиннадцати бета-нитей, расположенных в двух небольших бета-слоях , один из которых больше другого. [41]

Взаимодействия

Сообщается, что ТКОБ взаимодействует с десятками других белков, что связано с его функциями во многих клеточных и биологических механизмах. [42] Например, было показано, что ТКОБ взаимодействует с:

Ссылки

  1. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000060126 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (октябрь 1989 г.). "cDNA sequence coding for a translationally controled human tumor protein". Nucleic Acids Research . 17 (20): 8367. doi :10.1093/nar/17.20.8367. PMC 334973. PMID  2813067 . 
  5. ^ ab MacDonald SM, Paznekas WA, Jabs EW (июнь 1999). "Хромосомная локализация опухолевого белка, трансляционно контролируемого 1 (TPT1), кодирующего человеческий гистамин-рилизинг-фактор (HRF) в 13q12-->q14". Цитогенетика и клеточная генетика . 84 ( 1– 2): 128– 9. doi : 10.1159/000015238. PMID  10343127. S2CID  38129789.
  6. ^ "Ген Entrez: опухолевый белок TPT1, трансляционно-контролируемый 1".
  7. ^ abcdef Bommer UA, Thiele BJ (март 2004). "Трансляционно контролируемый опухолевый белок (TCTP)". Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 36 (3): 379– 85. doi :10.1016/S1357-2725(03)00213-9. PMID  14687915.
  8. ^ Thiele H, Berger M, Lenzner C, Kühn H, Thiele BJ (октябрь 1998 г.). «Структура промотора и полная последовательность гена, кодирующего трансляционно контролируемый опухолевый белок кролика (TCTP) P23». European Journal of Biochemistry . 257 (1): 62– 8. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2570062.x . PMID  9799103.
  9. ^ Böhm H, Benndorf R, Gaestel M, Gross B, Nürnberg P, Kraft R, Otto A, Bielka H (август 1989). «Рост-связанный белок P23 асцитной опухоли Эрлиха: трансляционный контроль, клонирование и первичная структура». Biochemistry International . 19 (2): 277–86 . PMID  2479380.
  10. ^ abcd Ли Ф., Чжан Д., Фуджисе К. (декабрь 2001 г.). «Характеристика фортилина, нового антиапоптотического белка». Журнал биологической химии . 276 (50): 47542– 9. doi : 10.1074/jbc.M108954200 . PMID  11598139.
  11. ^ abc MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (август 1995). «Молекулярная идентификация IgE-зависимого гистамин-рилизинг-фактора». Science . 269 (5224): 688– 90. Bibcode :1995Sci...269..688M. doi :10.1126/science.7542803. PMID  7542803.
  12. ^ "UniProt". www.uniprot.org . Получено 30 апреля 2023 г. .
  13. ^ Ren C, Chen T, Jiang X, Wang Y, Hu C (декабрь 2014 г.). «Первая характеристика структуры гена и биологической функции трансляционно контролируемого опухолевого белка иглокожих (TCTP)». Fish & Shellfish Immunology . 41 (2): 137– 46. Bibcode :2014FSI....41..137R. doi :10.1016/j.fsi.2014.08.030. PMID  25193395.
  14. ^ abc Feng Y, Liu D, Yao H, Wang J (ноябрь 2007 г.). «Структура раствора и картирование очень слабого участка связывания кальция трансляционно контролируемого опухолевого белка человека с помощью ЯМР». Архивы биохимии и биофизики . 467 (1): 48– 57. doi :10.1016/j.abb.2007.08.021. PMID  17897616.
  15. ^ Gross B, Gaestel M, Böhm H, Bielka H (октябрь 1989 г.). "cDNA sequence coding for a translationally controled human tumor protein". Nucleic Acids Research . 17 (20): 8367. doi :10.1093/nar/17.20.8367. PMC 334973. PMID  2813067 . 
  16. ^ Читпатима СТ, Макридес С, Бандйопадхай Р, Браверман Г (март 1988). "Нуклеотидная последовательность основной информационной РНК для полипептида массой 21 килодальтон, находящегося под трансляционным контролем в опухолевых клетках мышей". Nucleic Acids Research . 16 (5): 2350. doi :10.1093/nar/16.5.2350. PMC 338237. PMID  3357792 . 
  17. ^ abc Sanchez JC, Schaller D, Ravier F, Golaz O, Jaccoud S, Belet M, Wilkins MR, James R, Deshusses J, Hochstrasser D (январь 1997 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок: белок, идентифицированный в нескольких неопухолевых клетках, включая эритроциты». Электрофорез . 18 (1): 150– 5. doi :10.1002/elps.1150180127. PMID  9059837. S2CID  25500696.
  18. ^ Bhisutthibhan J, Pan XQ, Hossler PA, Walker DJ, Yowell CA, Carlton J, Dame JB, Meshnick SR (июнь 1998 г.). «Трансляционно контролируемый гомолог белка опухоли Plasmodium falciparum и его реакция с противомалярийным препаратом артемизинином». Журнал биологической химии . 273 (26): 16192– 8. doi : 10.1074/jbc.273.26.16192 . PMID  9632675.
  19. ^ Yan L, Fei K, Bridge D, Sarras MP (октябрь 2000 г.). «Книдариальный гомолог трансляционно контролируемого опухолевого белка (P23/TCTP)». Development Genes and Evolution . 210 (10): 507– 11. doi :10.1007/s004270000088. PMID  11180799. S2CID  10631675.
  20. ^ Sage-Ono K, Ono M, Harada H, Kamada H (март 1998). «Индуцированное темнотой накопление мРНК для гомолога трансляционно контролируемого опухолевого белка (TCTP) у Pharbitis». Plant & Cell Physiology . 39 (3): 357– 60. doi : 10.1093/oxfordjournals.pcp.a029377 . PMID  9588028.
  21. ^ Jojic B, Amodeo S, Bregy I, Ochsenreiter T (май 2018 г.). «Отдельные 3' UTR регулируют специфическую для жизненного цикла экспрессию двух паралогов TCTP в Trypanosoma brucei». Journal of Cell Science . 131 (9). doi :10.1242/jcs.206417. PMC 5992589 . PMID  29661850. 
  22. ^ Jojic B, Amodeo S, Ochsenreiter T (август 2018 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок TCTP участвует в прогрессировании клеточного цикла и реакции на тепловой стресс в форме Trypanosoma brucei в кровотоке». Microbial Cell . 5 (10): 460– 468. doi :10.15698/mic2018.10.652. PMC 6206406 . PMID  30386790. 
  23. ^ Thompson HG, Harris JW, Wold BJ, Quake SR, Brody JP (октябрь 2002 г.). «Идентификация и подтверждение модуля коэкспрессируемых генов». Genome Research . 12 (10): 1517– 22. doi :10.1101/gr.418402. PMC 187523. PMID  12368243 . 
  24. ^ Gachet Y, Tournier S, Lee M, Lazaris-Karatzas A, Poulton T, Bommer UA (апрель 1999 г.). «Связанный с ростом, трансляционно контролируемый белок P23 обладает свойствами белка, связывающего тубулин, и временно ассоциируется с микротрубочками во время клеточного цикла» (PDF) . Journal of Cell Science . 112 (8): 1257–71 . doi :10.1242/jcs.112.8.1257. PMID  10085260.
  25. ^ Yarm FR (сентябрь 2002 г.). «Фосфорилирование Plk регулирует стабилизирующий микротрубочки белок TCTP». Молекулярная и клеточная биология . 22 (17): 6209– 21. doi : 10.1128 /MCB.22.17.6209-6221.2002. PMC 134017. PMID  12167714. 
  26. ^ Cans C, Passer BJ, Shalak V, Nancy-Portebois V, Crible V, Amzallag N, Allanic D, Tufino R, Argentini M, Moras D, Fiucci G, Goud B, Mirande M, Amson R, Telerman A (ноябрь 2003 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок действует как ингибитор диссоциации гуаниновых нуклеотидов на фактор удлинения трансляции eEF1A». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (24): 13892– 7. Bibcode : 2003PNAS..10013892C. doi : 10.1073/pnas.2335950100 . PMC 283517. PMID  14623968 . 
  27. ^ Риннерталер М., Яролим С., Херен Г., Палле Е., Перью С., Клингер Х., Богенгрубер Е., Мадео Ф., Браун Р.Дж., Брайтенбах-Коллер Л., Брайтенбах М., Лаун П. (01.06.2016). «MMI1 (YKL056c, TMA19), дрожжевой ортолог опухолевого белка, контролируемого трансляцией (TCTP), обладает апоптотическими функциями и взаимодействует как с микротрубочками, так и с митохондриями». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1757 ( 5–6 ): 631–8 . doi : 10.1016/j.bbabio.2006.05.022 . ПМИД  16806052.
  28. ^ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (октябрь 2004 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок является целью реверсии опухоли». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (43): 15364– 9. Bibcode : 2004PNAS..10115364T. doi : 10.1073/pnas.0406776101 . PMC 523462. PMID  15489264 . 
  29. ^ Амсон Р., Пече С., Леспаньоль А., Вьяс Р., Маццарол Г., Тосони Д., Колалука I, Виале Г., Родригес-Феррейра С., Винендаль Дж., Чалоин О., Хоебеке Дж., Марин Дж. К., Ди Фиоре П. П., Телерман А (январь 2012 г.). «Взаимное подавление между P53 и TCTP». Природная медицина . 18 (1): 91–9 . doi : 10.1038/nm.2546. PMID  22157679. S2CID  22984419.
  30. ^ Bheekha-Escura R, MacGlashan DW, Langdon JM, MacDonald SM (сентябрь 2000 г.). "Человеческий рекомбинантный гистамин-рилизинг-фактор активирует человеческие эозинофилы и эозинофильную клеточную линию AML14-3D10". Blood . 96 (6): 2191– 8. doi :10.1182/blood.V96.6.2191. PMID  10979965.
  31. ^ Xu A, Bellamy AR, Taylor JA (сентябрь 1999). «Экспрессия трансляционно контролируемого опухолевого белка регулируется кальцием как на транскрипционном, так и на посттранскрипционном уровне». The Biochemical Journal . 342 (3): 683– 9. doi :10.1042/0264-6021:3420683. PMC 1220510 . PMID  10477280. 
  32. ^ Haghighat NG, Ruben L (март 1992). «Очистка новых кальцийсвязывающих белков из Trypanosoma brucei: свойства 22-, 24- и 38-килодальтонных белков». Молекулярная и биохимическая паразитология . 51 (1): 99– 110. doi :10.1016/0166-6851(92)90205-x. PMID  1565142.
  33. ^ Hsu YC, Chern JJ, Cai Y, Liu M, Choi KW (2007). «TCTP дрозофилы необходим для роста и пролиферации посредством регуляции dRheb GTPase». Nature . 445 (7129): 785– 8. Bibcode :2007Natur.445..785H. doi :10.1038/nature05528. PMID  17301792. S2CID  4302643.
  34. ^ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (2002). «Биологические модели и гены реверсии опухолей: клеточное перепрограммирование через tpt1/TCTP и SIAH-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (23): 14976– 81. Bibcode : 2002PNAS...9914976T. doi : 10.1073/pnas.222470799 . PMC 137530. PMID  12399545 . 
  35. ^ Амсон Р., Пече С., Леспаньоль А., Вьяс Р., Маццарол Г., Тосони Д., Колалука I, Виале Г., Родригес-Феррейра С., Винендаль Дж., Чалоин О., Хоебек Дж., Марин Дж. К., Ди Фиоре П. П., Телерман А (декабрь 2011 г.). «Взаимное подавление между P53 и TCTP». Природная медицина . 18 (1): 91–9 . doi : 10.1038/nm.2546. PMID  22157679. S2CID  22984419.
  36. ^ Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (ноябрь 2002 г.). «Биологические модели и гены реверсии опухолей: клеточное перепрограммирование через tpt1/TCTP и SIAH-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (23): 14976– 81. Bibcode : 2002PNAS...9914976T. doi : 10.1073/pnas.222470799 . PMC 137530. PMID  12399545 . 
  37. ^ Tuynder M, Fiucci G, Prieur S, Lespagnol A, Géant A, Beaucourt S, Duflaut D, Besse S, Susini L, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (октябрь 2004 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок является целью реверсии опухоли». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (43): 15364– 9. Bibcode : 2004PNAS..10115364T. doi : 10.1073/pnas.0406776101 . PMC 523462. PMID  15489264 . 
  38. ^ ab Susini L , Besse S, Duflaut D, Lespagnol A, Beekman C, Fiucci G, Atkinson AR, Busso D, Poussin P, Marine JC, Martinou JC, Cavarelli J, Moras D, Amson R, Telerman A (август 2008 г.). "TCTP защищает от апоптотической гибели клеток, противодействуя функции bax". Cell Death and Differentiation . 15 (8): 1211– 20. doi : 10.1038/cdd.2008.18 . PMID  18274553.
  39. ^ Thaw P, Baxter NJ, Hounslow AM, Price C, Waltho JP, Craven CJ (август 2001 г.). «Структура TCTP обнаруживает неожиданную связь с шаперонами без гуаниновых нуклеотидов». Nature Structural Biology . 8 (8): 701– 4. doi :10.1038/90415. PMID  11473261. S2CID  6451004.
  40. ^ Telerman A, Amson R (2017). «Структурные идеи TCTP и его взаимодействия с лигандами и белками». TCTP/Tpt1 — Ремоделирование сигналов от стволовых клеток к заболеваниям (PDF) . Результаты и проблемы в дифференциации клеток. Том 64. С.  9–46 . doi :10.1007/978-3-319-67591-6_2. ISBN 978-3-319-67590-9. PMID  29149402.
  41. ^ Gao J, Ma Y, Yang G, Li G (август 2022 г.). «Трансляционно контролируемый опухолевый белок: медиатор, способствующий инвазии и миграции рака, и его потенциальные клинические перспективы». J Zhejiang Univ Sci B . 23 (8): 642– 654. doi :10.1631/jzus.B2100910. PMC 9381325 . PMID  35953758. 
  42. ^ Assrir A, Malard F, Lescop E (2016). «Структурные идеи TCTP и его взаимодействия с лигандами и белками». TCTP/Tpt1 — Ремоделирование сигналов от стволовых клеток к заболеваниям . Результаты и проблемы в дифференциации клеток. Том 64. С.  9–46 . doi :10.1007/978-3-319-67591-6_2. ISBN 978-3-319-67590-9. PMID  29149402. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  43. ^ Liu H, Peng HW, Cheng YS, Yuan HS, Yang-Yen HF (апрель 2005 г.). «Стабилизация и усиление антиапоптотической активности mcl-1 с помощью TCTP». Молекулярная и клеточная биология . 25 (8): 3117– 26. doi :10.1128/MCB.25.8.3117-3126.2005. PMC 1069602. PMID  15798198 . 
  44. ^ Тебо С., Агез М., Чи X, Стойко Дж., Кура В., Телерман С.Б., Майе Л., Готье Ф., Биллас-Массабрио I, Бирк С., Троффер-Шарлье Н., Карафин Т., Оноре Дж., Сенфф-Рибейро А., Монтесуит С., Джонсон CM, Жуин П., Сианферани С., Мартину Дж.К., Эндрюс Д.В., Амсон Р., Телерман А., Каварелли Дж. (январь 2016 г.). «TCTP содержит BH3-подобный домен, который вместо ингибирования активирует Bcl-xL». Научные отчеты . 6 : 19725. Бибкод : 2016NatSR...619725T. дои : 10.1038/srep19725. ПМЦ 4728560 . PMID  26813996. 

Дальнейшее чтение

  • Rasmussen HH, van Damme J, Puype M, Gesser B, Celis JE, Vandekerckhove J (декабрь 1992 г.). «Микропоследовательности 145 белков, записанных в двумерной базе данных белков геля нормальных человеческих эпидермальных кератиноцитов». Электрофорез . 13 (12): 960– 9. doi :10.1002/elps.11501301199. PMID  1286667. S2CID  41855774.
  • Hochstrasser DF, Frutiger S, Paquet N, Bairoch A, Ravier F, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bjellqvist B, Vargas R (декабрь 1992 г.). «Карта белков печени человека: справочная база данных, созданная с помощью микросеквенирования и сравнения гелей». Электрофорез . 13 (12): 992– 1001. doi :10.1002/elps.11501301201. PMID  1286669. S2CID  23518983.
  • MacDonald SM, Rafnar T, Langdon J, Lichtenstein LM (август 1995). «Молекулярная идентификация IgE-зависимого гистамин-рилизинг-фактора». Science . 269 (5224): 688– 90. Bibcode :1995Sci...269..688M. doi :10.1126/science.7542803. PMID  7542803.
  • Rasmussen RK, Ji H, Eddes JS, Moritz RL, Reid GE, Simpson RJ, Dorow DS (1997). "Двумерный электрофоретический анализ белков карциномы молочной железы человека: картирование белков, которые связываются с доменом SH3 смешанной линии киназы MLK2". Электрофорез . 18 ( 3– 4): 588– 98. doi :10.1002/elps.1150180342. PMID  9150946. S2CID  37336552.
  • Yoon T, Jung J, Kim M, Lee KM, Choi EC, Lee K (декабрь 2000 г.). «Идентификация самовзаимодействия крысиного TCTP/IgE-зависимого гистамин-высвобождающего фактора с использованием дрожжевой двухгибридной системы». Архивы биохимии и биофизики . 384 (2): 379– 82. doi :10.1006/abbi.2000.2108. PMID  11368327.
  • Andersen JS, Lyon CE, Fox AH, Leung AK, Lam YW, Steen H, Mann M, Lamond AI (январь 2002 г.). «Направленный протеомный анализ ядрышка человека». Current Biology . 12 (1): 1– 11. Bibcode : 2002CBio...12....1A. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00650-9 . PMID  11790298. S2CID  14132033.
  • Bommer UA, Borovjagin AV, Greagg MA, Jeffrey IW, Russell P, Laing KG, Lee M, Clemens MJ (апрель 2002 г.). «МРНК трансляционно контролируемого опухолевого белка P23/TCTP представляет собой высокоструктурированную РНК, которая активирует двухцепочечную РНК-зависимую протеинкиназу PKR». RNA . 8 (4): 478– 96. doi :10.1017/S1355838202022586 (неактивен 25 декабря 2024 г.). PMC  1370270 . PMID  11991642.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на декабрь 2024 г. ( ссылка )
  • Zhang D, Li F, Weidner D, Mnjoyan ZH, Fujise K (октябрь 2002 г.). «Физическое и функциональное взаимодействие между белком лейкемии миелоидных клеток 1 (MCL1) и фортилином. Потенциальная роль MCL1 как шаперона фортилина». Журнал биологической химии . 277 (40): 37430– 8. doi : 10.1074/jbc.M207413200 . PMID  12149273.
  • Tuynder M, Susini L, Prieur S, Besse S, Fiucci G, Amson R, Telerman A (ноябрь 2002 г.). «Биологические модели и гены реверсии опухолей: клеточное перепрограммирование через tpt1/TCTP и SIAH-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (23): 14976– 81. Bibcode :2002PNAS...9914976T. doi : 10.1073/pnas.222470799 . PMC  137530 . PMID  12399545.
  • Budde IK, Lopuhaa CE, de Heer PG, Langdon JM, MacDonald SM, van der Zee JS, Aalberse RC (декабрь 2002 г.). «Отсутствие корреляции между поздней аллергической реакцией бронхов на Dermatophagoides pteronyssinus и реактивностью иммуноглобулина E in vitro на гистамин-рилизинг-фактор, полученный из мононуклеарных клеток». Annals of Allergy, Asthma & Immunology . 89 (6): 606– 12. doi :10.1016/S1081-1206(10)62109-6. PMID  12487227.
  • Asero R, Tedeschi A, Lorini M, Caldironi G, Barocci F (июль 2003 г.). «Сыворотка пациентов с синдромом множественной лекарственной аллергии содержит циркулирующие факторы высвобождения гистамина». Международный архив аллергии и иммунологии . 131 (3): 195– 200. doi :10.1159/000071486. ​​PMID  12876410. S2CID  29623765.
  • Yoneda K, Rokutan K, Nakamura Y, Yanagawa H, Kondo-Teshima S, Sone S (январь 2004 г.). «Стимуляция человеческих бронхиальных эпителиальных клеток IgE-зависимым гистамин-рилизинг-фактором». American Journal of Physiology. Клеточная и молекулярная физиология легких . 286 (1): L174–81. doi :10.1152/ajplung.00118.2003. PMID  12948934.
  • Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (октябрь 2003 г.). «Двухгибридные скрининги дрожжей предполагают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, клеточной сигнализации, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Experimental Cell Research . 289 (2): 211– 21. doi :10.1016/S0014-4827(03)00261-1. PMID  14499622.
  • Vonakis BM, Sora R, Langdon JM, Casolaro V, MacDonald SM (октябрь 2003 г.). «Ингибирование транскрипции генов цитокинов человеческим рекомбинантным гистамин-рилизинг-фактором в человеческих Т-лимфоцитах». Журнал иммунологии . 171 (7): 3742– 50. doi : 10.4049/jimmunol.171.7.3742 . PMID  14500674.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P13693 (трансляционно-контролируемый опухолевый белок человека) на сайте PDBe-KB .
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P63028 (мышиный трансляционно-контролируемый опухолевый белок) на сайте PDBe-KB .
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Трансляционно_контролируемый_опухолевый_белок&oldid=1265102316"