тимидилатсинтаза (ФАД) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 2.1.1.148 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
ИнтЭнз | IntEnz вид | ||||||||
БРЕНДА | запись BRENDA | ||||||||
ExPASy | NiceZyme вид | ||||||||
КЕГГ | запись KEGG | ||||||||
МетаЦик | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
Структуры PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимологии тимидилатсинтаза ( ФАД ) ( КФ 2.1.1.148) — это фермент , катализирующий химическую реакцию
Тремя субстратами этого фермента являются 5,10-метилентетрагидрофолат , dUMP и FADH2 , тогда как его тремя продуктами являются dTMP , тетрагидрофолат и FAD .
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а именно к тем, которые переносят метилтрансферазы с одной углеродной группой. Систематическое название этого класса ферментов — 5,10-метилентетрагидрофолат,FADH2:dUMP C-метилтрансфераза . Другие общеупотребительные названия — Thy1 и ThyX . Этот фермент участвует в метаболизме пиримидина и одного углеродного пула фолатом .
Большинство организмов, включая людей, используют классическую тимидилатсинтазу, кодируемую thyA или TYMS , тогда как некоторые бактерии вместо этого используют похожую флавин-зависимую тимидилатсинтазу (FDTS). [1]
По состоянию на конец 2007 года для этого класса ферментов были определены три структуры с кодами доступа PDB 2AF6, 2CFA и 2GQ2.