CD90
Белок млекопитающих обнаружен у людей

THY1
Идентификаторы
ПсевдонимыTHY1 , CD90, CDw90, антиген клеточной поверхности Thy-1
Внешние идентификаторыОМИМ : 188230; МГИ : 98747; гомологен : 4580; Генные карты : THY1; OMA :THY1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

7070

21838

Ансамбль

ENSG00000154096

ENSMUSG00000032011

UniProt

Р04216

Р01831

RefSeq (мРНК)

NM_006288
NM_001311160
NM_001311162
NM_001372050

NM_009382

RefSeq (белок)

NP_001298089
NP_001298091
NP_006279
NP_001358979

NP_033408

Местоположение (UCSC)Хр 11: 119.42 – 119.42 МбХр 9: 43.95 – 43.96 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Thy-1 или CD90 ( кластер дифференцировки 90 ) представляет собой 25–37 кДа сильно N -гликозилированный, закрепленный на гликофосфатидилинозитоле (GPI) консервативный белок клеточной поверхности с одним V-подобным доменом иммуноглобулина , первоначально обнаруженный как антиген тимоцитов . Thy-1 может использоваться в качестве маркера для различных стволовых клеток и для аксональных отростков зрелых нейронов . Структурное исследование Thy-1 привело к основанию суперсемейства иммуноглобулинов , наименьшим членом которого он является, и привело к некоторому первоначальному биохимическому описанию и характеристике якоря GPI позвоночных, а также к первой демонстрации тканеспецифического дифференциального гликозилирования.

Открытие и номенклатура

Антиген Thy-1 был первым идентифицированным маркером Т-клеток. Thy-1 был открыт Рейфом и Алленом в 1964 году [5] во время поиска гетерологичных антисывороток против клеток лейкемии мышей , и было продемонстрировано ими, что он присутствует на тимоцитах мышей, на Т-лимфоцитах и ​​на нейрональных клетках. Первоначально он был назван тета (θ) антигеном, затем Thy-1 ( антиген дифференцировки THYmocyte 1 ) из-за его предыдущей идентификации в тимоцитах (предшественниках Т-клеток в тимусе ). Человеческий гомолог был выделен в 1980 году как белок 25 кДа (p25) Т-лимфобластоидной клеточной линии MOLT-3, связывающийся с антисывороткой против обезьяньих тимоцитов. [6] Открытие Thy-1 у мышей и людей привело к последующему открытию многих других маркеров Т-клеток, что очень важно для области иммунологии, поскольку Т-клетки (наряду с В-клетками) являются основными клеточными компонентами адаптивного иммунного ответа. [6]

Консервативный ген и его аллели

Ген Thy-1 сохранялся на протяжении всей эволюции позвоночных и даже у некоторых беспозвоночных, его гомологи описаны у многих видов, таких как кальмары , лягушки , куры , мыши , крысы , собаки и люди .

Ген Thy-1 расположен на человеческой хромосоме 11q 22.3 (хромосома мыши 9qA5.1). В AceView он охватывает 6,82 кб, от 119294854 до 119288036 (NCBI 37, август 2010 г.), на обратной цепи. Этот локус очень близок к генам CD3 и CD56/ NCAM . Некоторые полагают, что может быть функциональная значимость как этого гена, так и дельта-субъединицы CD3 (T3D), картирующейся на хромосоме 11q у человека и хромосоме 9 у мыши, хотя гомологии нет (на самом деле это предположение привело к его локализации в хромосоме 11q — области человеческой хромосомы, синтенной к мышиной хромосоме 9, которая содержала T3D). У мышей есть два аллеля : Thy-1.1 (Thy-1a, CD90.1) и Thy-1.2 (Thy-1b, CD90.2). Они отличаются только одной аминокислотой в позиции 108; аргинином в Thy-1.1 и глутамином в Thy-1.2. Thy-1.2 экспрессируется большинством штаммов мышей, тогда как Thy-1.1 экспрессируется другими, такими как штаммы мышей AKR/J и PL .

Белок

Основной белок 25-кДа (исключая тяжелое гликозилирование) грызунов Thy-1 имеет длину 111 или 112 аминокислот и N-гликозилирован в трех сайтах (в отличие от только двух сайтов гликозилирования для человеческого Thy-1). Предшественник Thy1 162aa (мышиный, 161 для человеческого) имеет сигнальную последовательность из 19 аминокислот (аа 1–19) и C-концевой трансмембранный домен из 31 аминокислоты (аа 132–162), который присутствует в проформе, но удаляется при переносе зрелого пептида из 112 аминокислот (аа 20–131) на якорь GPI, который прикрепляется через аа 131.

Некоторые из распространенных моноклональных антител, используемых для обнаружения этого белка, — это клоны OX7, 5E10, K117 и L127. Были некоторые сообщения о том, что моноклональные антитела Thy1 перекрестно реагируют с некоторыми элементами цитоскелета: анти-Thy-1.2 с актином в клетках сумчатых, мышей и человека и анти-Thy-1.1 с виментином , и предполагалось, что это связано с гомологией последовательностей в исследованиях, проведенных более 20 лет назад. [7]

Thy-1, как и многие другие белки, закрепленные на GPI, могут быть сброшены особыми типами фосфолипазы C, например, PI-PLC (фосфатидил-инозитолфосфолипаза C, или PLC β). Он также может участвовать в переносе белков, закрепленных на GPI, таких как CD55 и CD59 , из одной клетки в другую .

Гликозилирование

Thy-1 является одним из наиболее сильно гликозилированных мембранных белков с содержанием углеводов до 30% от его молекулярной массы. [8] Thy-1 у большинства видов имеет 3 сайта N-гликозилирования (Asn 23, 74 и 98), но не имеет O-гликозилирования. Состав углеводных фрагментов Thy-1 значительно различается между различными тканями или даже между клетками одной и той же линии на разных стадиях дифференциации: например, галактозамин только в мозговом Thy-1, сиаловая кислота в тимическом Thy-1 в значительном избытке, чем в мозговом Thy-1, который также увеличивается параллельно с созреванием Т-клеток. В этом отношении он имеет еще одну историческую связь: Thy-1 оказался первым гликопротеином, в котором была продемонстрирована специфичность типа клеток вариантного гликозилирования на инвариантном белке. Анализ дифференциального гликозилирования Thy-1 из мозга и тимуса показал, что все сложные N-связанные структуры различались между двумя формами, накладываясь на сайт-специфическое общее ядро. В случае Thy-1 этот основной паттерн был составлен Asn23, несущим в основном олигоманнозные структуры, Asn74, несущим наиболее протяженные сложные структуры, и Asn98, несущим меньшую сложную структуру. Структура остатков сахара в якоре GPI и связанных с ними этерифицированных структур (например, дополнительных жирных кислот и спиртов) также может быть специфичной для типа клеток и вида.

Выражение

Экспрессия Thy-1 варьируется между видами. Среди клеток, которые, как сообщается, обычно экспрессируют Thy-1, есть тимоциты (предшественники Т-клеток в тимусе ) и протимоциты CD34 (+); нейроны , мезенхимальные стволовые клетки , гемопоэтические стволовые клетки , NK-клетки , мышиные Т-клетки , эндотелий (в основном в венулах с высоким эндотелием или HEV, где происходит диапедез), мезангиальные клетки почечных клубочков , циркулирующие метастатические клетки меланомы , фолликулярные дендритные клетки (FDC), фракция фибробластов и миофибробластов .

Детальное выражение Thy-1

  • У мышей Thy-1 также обнаружен на тимоцитах, периферических Т-клетках, миобластах, эпидермальных клетках и кератиноцитах. Это один из "пан-Т-клеточных маркеров" (мышей), как CD2 , CD5 и CD28 .
  • У людей Thy-1 также экспрессируется эндотелиальными клетками, гладкомышечными клетками, подгруппой клеток костного мозга CD34+, а также пуповинной кровью, сердечными фибробластами и фетальными кроветворными клетками печени.
  • Thy-1 присутствует в части клеток мозга и части фибробластов большинства изученных видов позвоночных.
  • Нервная ткань : экспрессия Thy-1 в нервной системе преимущественно нейрональная, но некоторые глиальные клетки также экспрессируют Thy-1, особенно на поздних стадиях их дифференциации. В одном исследовании сравнивали экспрессию Thy-1 в четырех линиях нейрональных клеток человека, двух линиях нейроглиальных клеток и свежих опухолевых клетках нейронального происхождения и обнаружили, что три из четырех линий нейрональных клеток, все линии нейроглиальных клеток и 80% опухолей были сильно положительными для Thy-1. [9] Доступны отчеты ELISA, специфичные для частей мозга, которые показывают самые высокие концентрации белка Thy-1 в полосатом теле и гиппокампе , за которыми следуют неокортекс , мозжечок , спинной мозг , сетчатка и зрительный нерв . Промотор Thy-1 часто считался «специфичным для мозга». «Нейрон-специфический» мышиный промотор Thy-1 использовался для управления «мозгоспецифической» принудительной экспрессией белков, например, мутировавшего белка-предшественника амилоида (APP) в качестве трансгенных животных моделей болезни Альцгеймера . [10] Экспрессия Thy-1 в мозге регулируется развитием. Уровни Thy-1 в неонатальном мозге крысы, а также в развивающемся мозге человека, низкие по сравнению с мозгом взрослого человека. В течение первых нескольких недель постнатального развития уровни Thy-1 увеличиваются экспоненциально по мере созревания мозга.
  • Экспрессия Thy-1 в лимфоидной ткани сильно варьируется между видами. У людей экспрессия Thy-1 ограничена лишь небольшой популяцией кортикальных тимоцитов [11] и не экспрессируется в зрелых человеческих Т-клетках. [12] Это, вероятно, самый распространенный гликопротеин мышиных тимоцитов, с примерно одним миллионом копий на клетку, покрывающих до 10–20% поверхности клетки . [13] Мышиные кортикальные тимоциты экспрессируют более высокие уровни Thy-1, чем медуллярные тимоциты, которые, в свою очередь, экспрессируют больше, чем клетки лимфатических узлов (~200 000 копий/клетку). Похожий обратный временной профиль экспрессии развития наблюдается в крысиных Т-клетках, хотя крысиный Thy-1 теряется на более ранней стадии созревания Т-клеток. [14] Thy-1 экспрессируется только на тимоцитах у крыс (в отличие от тимоцитов и спленоцитов у мышей). Третий интрон гена Thy-1 мыши имеет область из 36 пар оснований, которая рекрутирует ядерные факторы транскрипции, такие как Ets-1-подобный NF, экспрессируемый в тимоцитах и ​​спленоцитах. Гомологичная область гена крысы не имеет сайта связывания Ets-1-подобного NF, но вместо этого связывает другой NF, экспрессируемый в тимоцитах крысы, но не в спленоцитах.

Индукция экспрессии Thy-1

Локализация

Как GPI-заякоренный белок , Thy-1 присутствует во внешнем слое липидных рафтов в клеточной мембране. В случае нейронов известно, что он сильно экспрессируется в зрелом аксоне. Аксонный холмик может действовать как барьер для его латерального распространения, даже если у него нет трансмембранного сегмента. Было высказано предположение, что Thy-1 взаимодействует с G-ингибиторными белками, членом семейства киназ Src (SFK) c-fyn и тубулином в липидных рафтах. [ необходима цитата ] У крыс и мышей белок Thy-1 присутствует на соме (теле клетки) и дендритах нейронов, но не экспрессируется на аксонах до тех пор, пока не завершится рост аксонов, и снова временно подавляется во время аксонального повреждения. [ необходима цитата ] Матрикс ВИЧ-1 локализуется с Thy-1 в липидных рафтах, месте отпочкования вирусных частиц от клеток, и Thy-1 включается в вирусные частицы в результате этого процесса. [ необходима ссылка ]

Функция

Функция Thy-1 еще не полностью выяснена. Предполагается, что он играет роль во взаимодействиях клетка-клетка и клетка-матрикс, с участием в разрастании нейритов, регенерации нервов, апоптозе , метастазах , воспалении и фиброзе .

Роль в познании

Мыши с нокаутом Thy-1 (KO) жизнеспособны и выглядят в целом нормальными. Они демонстрируют нормальное социальное взаимодействие и нормальное обучение в лабиринте, но не могут учиться на социальных сигналах (например, узнавать от других мышей, какую пищу безопасно есть по сравнению с мышами дикого типа). Эту неудачу можно исправить с помощью трансгенной экспрессии Thy-1 или фармакологического лечения антагонистами рецептора ГАМК (A). Это говорит о том, что у мышей с нокаутом Thy-1 наблюдается чрезмерное ГАМКергическое торможение в зубчатой ​​извилине и региональное торможение долговременной потенциации.

Регуляция роста аксонов

Сшивание антител анти-Thy-1 может способствовать росту нейритов, который зависит от G{alpha}i и активации кальциевых каналов L- и N-типа. Лиганд для стимулирования роста нейритов на астроцитах еще не идентифицирован, но предполагается, что ингибирующим лигандом являются интегрины. [16] Thy1 является одним из известных лигандов бета-3 -интегринов . [17] Взаимодействие thy1, экспрессируемого на созревающих аксонах , с бета-3-интегринами, экспрессируемыми на зрелых астроцитах, является одной из причин остановки роста аксонов. [18] [19]

активация Т-клеток

Сшивание молекул Thy-1 в мембранном плоту, в контексте сильной костимулирующей сигнализации через CD28 в мышиных Т-клетках, может действовать в некоторой степени как заместитель активирующего сигнала для сигнализации рецептора Т-клеток. И наоборот, он может заменить костимуляцию CD28 для активации через TCR. [15]

Смерть клеток

Агрегация Thy1, вызванная перекрестным связыванием антител, вызывает гибель тимоцитов и мезангиальных клеток, в основном, путем апоптоза, несмотря на повышение регуляции Bcl2. Гибель мезангиальных клеток, по-видимому, является апоптозом, судя по окрашиванию TUNEL или окрашиванию аннексином V, но электронная микроскопия предполагает, что это некроз .

Цель антител для модели гломерулонефрита у животных

Внутривенная инъекция антитела ( моноклонального IgG мыши OX7) против Thy1.1 в одну хвостовую вену у крыс используется в качестве стандартной модели животных для воспроизведения экспериментального мезангиопролиферативного гломерулонефрита [20] , который широко известен в области нефрологии как анти-Thy1 GN .

Подавление опухолей

Также было доказано, что он является супрессором опухолей для некоторых опухолей. [21] Вероятно, ему помогает его действие в регуляции тромбоспондина , SPARC ( остеонектина ) и фибронектина . Однако также предполагалось, что он способствует экстравазации в циркулирующих клетках меланомы. В случае рака предстательной железы было показано, что он экспрессируется в раковой строме, но не в нормальной строме, и было высказано предположение, что он может быть потенциально полезен для таргетирования специфичных для рака лекарств [1].

Роль в клеточной адгезии, экстравазации, миграции

Действуя через несколько интегринов и, вероятно, несколько пока неизвестных других рецепторов, Thy-1 опосредует адгезию лейкоцитов и моноцитов к эндотелиальным клеткам и фибробластам, клеток меланомы к эндотелию и тимоцитов к эпителию тимуса. [22] Экспрессия Thy1 происходит, когда активируются эндотелиальные клетки. Было показано, что он взаимодействует с лейкоцитарным интегрином Mac1 (CD11b/CD18) и может играть роль в хоуминге и рекрутинге лейкоцитов. [23]

Модулирующий фиброз

Роль Thy-1 в фиброзе и дифференциации фибробластов может иметь некоторые тканевые вариации. У мышей с нокаутом Thy1 наблюдается повышенный фиброз в легких. Фиброз, вызванный химиотерапевтическим агентом Блеомицин, также повышен у этих мышей.

Другие роли

У мышей с нокаутированным геном Thy-1 также наблюдаются нарушения кожных иммунных реакций и аномальное развитие сетчатки: истончение внутреннего ядерного, внутреннего плексиформного, ганглиозного и наружного сегментного слоев сетчатки.

Использование в биологии стволовых клеток

Thy-1 можно рассматривать как суррогатный маркер для различных видов стволовых клеток (например, гемопоэтических стволовых клеток или HSC). Это один из популярных комбинаторных поверхностных маркеров для FACS для стволовых клеток в сочетании с другими маркерами, такими как CD34 . У людей Thy-1 экспрессируется на нейронах и HSC среди прочих. Он считается основным маркером плюрипотентности HSC в соответствии с CD34. В человеческих HSC все клетки Thy1 являются положительными по CD34. [24] [25] [26] [27] Thy 1 также является маркером других видов стволовых клеток, например: мезенхимальных стволовых клеток, гепатических стволовых клеток («овальные клетки»), [28] стволовых клеток кератиноцитов, [29] предполагаемых эндометриальных предшественников/(?)стволовых клеток. [30]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000154096 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000032011 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Reif AE, Allen JM (сентябрь 1964 г.). «Тимический антиген Akr и его распределение в лейкемиях и нервной ткани». Журнал экспериментальной медицины . 120 (3): 413– 433. doi :10.1084/jem.120.3.413. PMC 2137766. PMID  14207060 . 
  6. ^ ab Ades EW, Zwerner RK, Acton RT, Balch CM (февраль 1980 г.). «Выделение и частичная характеристика человеческого гомолога Thy-1». Журнал экспериментальной медицины . 151 (2): 400– 406. doi :10.1084/jem.151.2.400. PMC 2185777. PMID  6153212 . 
  7. ^ Dales S, Fujinami RS, Oldstone MB (сентябрь 1983 г.). «Серологическое родство между Thy-1.2 и актином, выявленное с помощью моноклональных антител». Журнал иммунологии . 131 (3): 1332– 1338. doi : 10.4049/jimmunol.131.3.1332 . PMID  6136544. S2CID  27990060.
  8. ^ Pont S (апрель 1987 г.). "Thy-1: маркер подмножества лимфоидных клеток, способный доставлять сигнал активации к Т-лимфоцитам мыши". Biochimie . 69 (4): 315– 320. doi :10.1016/0300-9084(87)90022-8. PMID  2888493.
  9. ^ Kemshead JT, Ritter MA, Cotmore SF, Greaves MF (март 1982). "Человеческий Thy-1: экспрессия на клеточной поверхности нейрональных и глиальных клеток". Brain Research . 236 (2): 451– 461. doi :10.1016/0006-8993(82)90727-2. PMID  6121610. S2CID  25024190.
  10. ^ Moechars D, Dewachter I, Lorent K, Reversé D, Baekelandt V, Naidu A и др. (март 1999 г.). «Ранние фенотипические изменения у трансгенных мышей, которые сверхэкспрессируют различные мутанты белка-предшественника амилоида в мозге». Журнал биологической химии . 274 (10): 6483– 6492. doi : 10.1074/jbc.274.10.6483 . PMID  10037741.
  11. ^ McKenzie JL, Fabre JW (март 1981). "Human thy-1: unusual localization and possible functional meaning in lymphoid tissue" (страница с аннотацией) . Journal of Immunology . 126 (3): 843–850 . doi : 10.4049/jimmunol.126.3.843 . PMID  7462633. S2CID  45789481.
  12. ^ Saalbach A, Kraft R, Herrmann K, Haustein UF, Anderegg U (июль 1998 г.). «Моноклональное антитело AS02 распознает белок на человеческих фибробластах, будучи высоко гомологичным Thy-1». Архивы дерматологических исследований . 290 (7): 360–366 . doi :10.1007/s004030050318. PMID  9749990. S2CID  21090989.
  13. ^ Killeen N (декабрь 1997 г.). "Регуляция Т-клеток: Thy-1 - скрывается на виду". Current Biology . 7 (12): R774 – R777 . Bibcode : 1997CBio....7R.774K. doi : 10.1016/S0960-9822(06)00402-7 . PMID  9382830. S2CID  18093637.
  14. ^ Crawford JM, Barton RW (февраль 1986). «Thy-1 гликопротеин: структура, распределение и онтогенез». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 54 (2): 122–135 . PMID  2868157.
  15. ^ ab Haeryfar SM, Hoskin DW (сентябрь 2004 г.). "Thy-1: больше, чем маркер пан-Т-клеток у мышей". Журнал иммунологии . 173 (6): 3581– 3588. doi : 10.4049/jimmunol.173.6.3581 . PMID  15356100.
  16. ^ Leyton L, Schneider P, Labra CV, Rüegg C, Hetz CA, Quest AF и др. (Июль 2001 г.). «Thy-1 связывается с интегрином бета(3) на астроцитах и ​​запускает формирование участков фокального контакта». Current Biology . 11 (13): 1028– 1038. doi :10.1016/S0960-9822(01)00262-7. PMID  11470407.
  17. ^ Эрмосилья Т., Муньос Д., Эррера-Молина Р., Вальдивия А., Муньос Н., Нхам СУ и др. (июнь 2008 г.). «Прямое взаимодействие интегрина Thy-1/alphaVbeta3 опосредует связь нейрона с астроцитами». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1783 (6): 1111–1120 . doi :10.1016/j.bbamcr.2008.01.034. ПМЦ 2587321 . ПМИД  18346467. 
  18. ^ Herrera-Molina R, Frischknecht R, Maldonado H, Seidenbecher CI, Gundelfinger ED, Hetz C и др. (30 марта 2012 г.). «Астроцитарный αVβ3 интегрин ингибирует рост нейритов и способствует ретракции нейрональных отростков путем кластеризации Thy-1». PLOS ONE . ​​7 (3): e34295. Bibcode :2012PLoSO...734295H. doi : 10.1371/journal.pone.0034295 . PMC 3316703 . PMID  22479590. 
  19. ^ Maldonado H, Calderon C, Burgos-Bravo F, Kobler O, Zuschratter W, Ramirez O и др. (февраль 2017 г.). «Астроцит-нейронная связь через комплекс Thy-1/CBP/Csk/Src, вовлеченный в интегрин, запускает ретракцию нейритов через путь RhoA/ROCK». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1864 (2): 243– 254. doi : 10.1016/j.bbamcr.2016.11.006. PMID  27842221.
  20. ^ Yamamoto T, Wilson CB (октябрь 1987 г.). «Количественные и качественные исследования повреждения мезангиальных клеток, вызванного антителами, у крыс». Kidney International . 32 (4): 514–525 . doi : 10.1038/ki.1987.240 . PMID  2892961.
  21. ^ Abeysinghe HR, Cao Q, Xu J, Pollock S, Veyberman Y, Guckert NL и др. (июнь 2003 г.). «Экспрессия THY1 связана с подавлением опухоли при раке яичников у человека». Cancer Genetics and Cytogenetics . 143 (2): 125– 132. doi :10.1016/S0165-4608(02)00855-5. PMID  12781446.
  22. ^ Rege TA, Hagood JS (июнь 2006 г.). «Thy-1 как регулятор межклеточных и межклеточно-матриксных взаимодействий при регенерации аксонов, апоптозе, адгезии, миграции, раке и фиброзе». FASEB Journal . 20 (8): 1045–1054 . doi : 10.1096/fj.05-5460rev . PMID  16770003. S2CID  16467655.
  23. ^ Wetzel A, Chavakis T, Preissner KT, Sticherling M, Haustein UF, Anderegg U и др. (март 2004 г.). «Человеческий Thy-1 (CD90) на активированных эндотелиальных клетках является контррецептором для лейкоцитарного интегрина Mac-1 (CD11b/CD18)». Журнал иммунологии . 172 (6): 3850–3859 . doi : 10.4049/jimmunol.172.6.3850 . PMID  15004192.
  24. ^ Boitano AE, Wang J, Romeo R, Bouchez LC, Parker AE, Sutton SE и др. (сентябрь 2010 г.). «Антагонисты рецепторов арильных углеводородов способствуют расширению гемопоэтических стволовых клеток человека». Science . 329 (5997): 1345– 1348. Bibcode :2010Sci...329.1345B. doi :10.1126/science.1191536. PMC 3033342 . PMID  20688981. 
  25. ^ Craig W, Kay R, Cutler RL, Lansdorp PM (май 1993). «Экспрессия Thy-1 на человеческих гемопоэтических прогениторных клетках». Журнал экспериментальной медицины . 177 (5): 1331– 1342. doi : 10.1084 /jem.177.5.1331. PMC 2191025. PMID  7683034. 
  26. ^ Majeti R, Park CY, Weissman IL (декабрь 2007 г.). «Идентификация иерархии мультипотентных гемопоэтических предшественников в пуповинной крови человека». Cell Stem Cell . 1 (6): 635– 645. doi :10.1016/j.stem.2007.10.001. PMC 2292126 . PMID  18371405. 
  27. ^ Mestas J, Hughes CC (март 2004 г.). «О мышах, а не о людях: различия между иммунологией мышей и человека». Журнал иммунологии . 172 (5): 2731– 2738. doi : 10.4049/jimmunol.172.5.2731 . PMID  14978070.
  28. ^ Masson NM, Currie IS, Terrace JD, Garden OJ, Parks RW, Ross JA (июль 2006 г.). «Печеночные клетки-предшественники в человеческой фетальной печени экспрессируют маркер овальных клеток Thy-1». American Journal of Physiology. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 291 (1): G45 – G54 . doi :10.1152/ajpgi.00465.2005. PMID  16769813.
  29. ^ Накамура Ю., Мугурума Ю., Яхата Т., Миятаке Х., Сакаи Д., Мочида Дж. и др. (июнь 2006 г.). «Экспрессия CD90 на стволовых клетках/клетках-предшественниках кератиноцитов». Британский журнал дерматологии . 154 (6): 1062–1070 . doi :10.1111/j.1365-2133.2006.07209.x. PMID  16704635. S2CID  28647667.
  30. ^ Gargett CE (июнь 2006 г.). «Идентификация и характеристика человеческих эндометриальных стволовых/прогениторных клеток». Австралийский и новозеландский журнал акушерства и гинекологии . 46 (3): 250– 253. doi :10.1111/j.1479-828X.2006.00582.x. PMID  16704483. S2CID  46030653.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CD90&oldid=1250966819"