Целевая масс-спектрометрия

Метод масс-спектрометрии

Целевая масс-спектрометрия — это метод масс-спектрометрии , который использует несколько стадий тандемной масс-спектрометрии (МС ⁿ с n=2 или 3) для ионов определенной массы ( m/z ) в определенное время. ^[1] Значения m/z и времени определяются в списке включений, который выводится из предыдущего анализа.

Приложения

Целевой анализ позволяет провести тщательный анализ всех ионов во всем диапазоне распространенности выше уровня шума в любое временное окно эксперимента. Напротив, нецелевой анализ, как правило, позволяет обнаружить только наиболее распространенные 50-100 ионов за все время эксперимента. Такое ограничение нецелевого анализа делает его менее подходящим для анализа очень сложных, очень динамичных образцов, таких как сыворотка крови человека. ^[2]

Однако методы использования целевой масс-спектрометрии все еще находятся на примитивной стадии в том смысле, что список включений, используемый в целевом анализе, обычно вручную вводится учеными. Кроме того, для всего эксперимента допускается только один список включений. Такой ручной процесс является как трудоемким, так и подверженным ошибкам. Во многом это связано с отсутствием программного обеспечения для управления масс-спектрометром.

Автоматизация

Были предприняты некоторые попытки автоматизировать создание списков включений с помощью решения внешнего программного обеспечения. В 2010 году Ву и др. ^[3] представили полуавтоматический метод в попытке идентифицировать малораспространенный гликопептид. Они реализовали автоматизацию с помощью итеративных экспериментов и программного обеспечения с открытым исходным кодом GLYPID. ^[4] С небольшими изменениями этот подход может использоваться для анализа любых других простых или сложных образцов. В дополнение к преимуществу, упомянутому ранее, этот полуавтоматический подход также экономит значительное количество времени и усилий для ученых при ручном выборе ионов и повторной калибровке приборов.

Смотрите также

Получение данных, независимое от

Ссылки

^ Чикури, Навин; Анвин, Ричард Д.; Гриффитс, Джон Р. (2015). «Применение целевых стратегий на основе масс-спектрометрии для обнаружения и локализации посттрансляционных модификаций». Обзоры масс-спектрометрии . 34 (6): 595– 626. Bibcode : 2015MSRv...34..595C. doi : 10.1002/mas.21421. ISSN 0277-7037. PMID 24737647.
^ Джиллетт, Майкл А. (2013). «Количественный анализ пептидов и белков в биомедицине с помощью целевой масс-спектрометрии». Nat Methods . 10 (1): 28– 34. doi :10.1038/nmeth.2309. PMC 3943160. PMID 23269374 .
^ Yin Wu; Yehia Mechref; Iveta Klouckova; Anoop Mayampurath; Milos V. Novotny; Haixu Tang (2010). «Картирование сайт-специфических белковых N-гликозилирований с помощью жидкостной хроматографии/масс-спектрометрии и целевой тандемной масс-спектрометрии». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 24 (7): 965– 972. doi :10.1002/rcm.4474. PMID 20209665.
^ "GlyPID". indiana.edu .

[ChicooreeUnwin2015-1] Чикури, Навин; Анвин, Ричард Д.; Гриффитс, Джон Р. (2015). «Применение целевых стратегий на основе масс-спектрометрии для обнаружения и локализации посттрансляционных модификаций». Обзоры масс-спектрометрии . 34 (6): 595– 626. Bibcode : 2015MSRv...34..595C. doi : 10.1002/mas.21421. ISSN 0277-7037. PMID 24737647.

[2] Джиллетт, Майкл А. (2013). «Количественный анализ пептидов и белков в биомедицине с помощью целевой масс-спектрометрии». Nat Methods . 10 (1): 28– 34. doi :10.1038/nmeth.2309. PMC 3943160. PMID 23269374 .

[3] Yin Wu; Yehia Mechref; Iveta Klouckova; Anoop Mayampurath; Milos V. Novotny; Haixu Tang (2010). «Картирование сайт-специфических белковых N-гликозилирований с помощью жидкостной хроматографии/масс-спектрометрии и целевой тандемной масс-спектрометрии». Rapid Communications in Mass Spectrometry . 24 (7): 965– 972. doi :10.1002/rcm.4474. PMID 20209665.

[4] "GlyPID". indiana.edu .