Фактор рециркуляции рибосом

Белок, обнаруженный в бактериальных клетках, митохондриях и хлоропластах.
Семейство белков
Фактор рециркуляции рибосом
Идентификаторы
СимволРРФ
ПфамПФ01765
ИнтерПроIPR002661
КАТ1ek8
СКОП21ek8 / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / SUPFAM
CDDcd00520
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры
МРФ
Идентификаторы
ПсевдонимыMRRF , MRFF, MTRRF, RRF, фактор рециркуляции митохондриальной рибосомы
Внешние идентификаторыОМИМ : 604602; МГИ : 1915121; Гомологен : 12203; GeneCards : MRRF; ОМА :MRRF - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_026422

RefSeq (белок)

NP_080698

Местоположение (UCSC)Хр 9: 122.26 – 122.33 МбХр 2: 36.03 – 36.08 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Фактор рециркуляции рибосом или фактор высвобождения рибосом ( RRF ) — это белок, обнаруженный в бактериальных клетках , а также в эукариотических органеллах , в частности, в митохондриях и хлоропластах . Он выполняет функцию рециркуляции рибосом после завершения синтеза белка ( бактериальной трансляции ). У людей митохондриальная версия кодируется геном MRRF .

Открытие

Фактор рециркуляции рибосом был открыт в начале 1970-х годов в работе Акиры Кадзи и Акикадзу Хиросимы в Университете Пенсильвании . [5] [6] [7] [8] В их работе описывалась необходимость двух белковых факторов для высвобождения рибосом из мРНК . Эти два фактора были идентифицированы как RRF, неизвестный до того времени белок , и фактор удлинения G (EF-G), белок, уже идентифицированный и известный своей функцией в синтезе белка . RRF изначально назывался фактором высвобождения рибосом , но теперь называется фактором рециркуляции рибосом .

Функция

RRF осуществляет рециркуляцию рибосом путем расщепления рибосом на субъединицы, тем самым высвобождая связанную мРНК . Это также требует участия EF-G ( GFM2 у людей). [9] В зависимости от тРНК, IF1IF3 также могут осуществлять рециркуляцию. [10]

Потеря функции RRF

Структура и связывание с рибосомами

Кристаллическая структура RRF была впервые определена методом рентгеновской дифракции в 1999 году. [13] Самым поразительным открытием стало то, что RRF является почти идеальной структурной имитацией тРНК , как по размеру, так и по измерениям. Один из видов RRF можно увидеть здесь.

Несмотря на тРНК-мимикрию, RRF связывается с рибосомами совершенно иначе, чем тРНК . [14] Было высказано предположение, что рибосомы связывают белки (или домены белков ) схожей формы и размера с тРНК, и это, а не функция, объясняет наблюдаемую структурную мимикрию.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000148187 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000026887 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Хирашима А., Кадзи А. (ноябрь 1970 г.). «Факторно-зависимое разрушение полисом». Biochem. Biophys. Res. Commun . 41 (4): 877– 883. doi :10.1016/0006-291X(70)90165-8. PMID  4920474.
  6. ^ Хирашима А., Кадзи А. (март 1972 г.). «Факторно-зависимое высвобождение рибосом из информационной РНК. Необходимость двух термостабильных факторов». J. Mol. Biol . 65 (1): 43– 58. doi :10.1016/0022-2836(72)90490-1. PMID  4553259.
  7. ^ Хирашима А., Кадзи А. (октябрь 1972 г.). «Очистка и свойства фактора высвобождения рибосом». Биохимия . 11 (22): 4037– 4044. doi :10.1021/bi00772a005. PMID  4563926.
  8. ^ Хирашима А., Кадзи А. (ноябрь 1973 г.). «Роль фактора удлинения G и белкового фактора в освобождении рибосом от информационной рибонуклеиновой кислоты». J. Biol. Chem . 248 (21): 7580– 7587. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43330-9 . PMID  4583357.
  9. ^ Хирокава Г., Демешкина Н., Ивакура Н., Кадзи Х., Кадзи А. (март 2006 г.). «Шаг рециклинга рибосом: консенсус или противоречие?». Trends Biochem. Sci . 31 (3): 143– 149. doi :10.1016/j.tibs.2006.01.007. PMID  16487710.
  10. ^ Павлов, MY; Антун, A; Ловмар, M; Эренберг, M (18 июня 2008 г.). «Дополнительные роли фактора инициации 1 и фактора рециклинга рибосом в расщеплении рибосомы 70S». The EMBO Journal . 27 (12): 1706– 17. doi :10.1038/emboj.2008.99. PMC 2435134. PMID  18497739 . 
  11. ^ Janosi L, Shimizu I, Kaji A (май 1994). «Фактор рециркуляции рибосом (фактор высвобождения рибосом) необходим для роста бактерий». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 91 (10): 4249– 4253. Bibcode :1994PNAS...91.4249J. doi : 10.1073/pnas.91.10.4249 . PMC 43762 . PMID  8183897. 
  12. ^ Teyssier E, Hirokawa G, Tretiakova A, Jameson B, Kaji A, Kaji H (июль 2003 г.). «Температурно-чувствительная мутация в факторе рециркуляции митохондриальной рибосомы дрожжей (RRF)». Nucleic Acids Res . 31 (14): 4218– 4226. doi :10.1093/nar/gkg449. PMC 165964. PMID  12853640. 
  13. ^ Селмер М., Аль-Карадаги С., Хирокава Г., Кадзи А., Лильяс А. (декабрь 1999 г.). «Кристаллическая структура фактора рециркуляции рибосом Thermotoga maritima : имитатор тРНК». Наука . 286 (5448): 2349–2352 . doi :10.1126/science.286.5448.2349. ПМИД  10600747.
  14. ^ Agrawal RK, Sharma MR, Kiel MC и др. (июнь 2004 г.). «Визуализация фактора рециклинга рибосом на рибосоме Escherichia coli 70S: функциональные последствия». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 101 (24): 8900– 8905. Bibcode :2004PNAS..101.8900A. doi : 10.1073/pnas.0401904101 . PMC 428444 . PMID  15178758. 
  • рибосома+рилизинг+фактор в Национальной медицинской библиотеке США Медицинские предметные рубрики (MeSH)
  • Бао, Летиан (2022-11-01). «Ограничивающий скорость гидролиз в реакциях высвобождения рибосом, выявленный с помощью активации эфира». Журнал биологической химии . 298 (11): 102509. doi :10.1016/j.jbc.2022.102509.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Фактор_рециклинга_рибосомы&oldid=1251777812"