Хинолинатсинтаза

Хинолинатсинтаза
Идентификаторы
Номер ЕС2.5.1.72
Базы данных
ИнтЭнзIntEnz вид
БРЕНДАзапись BRENDA
ExPASyNiceZyme вид
КЕГГзапись KEGG
МетаЦикметаболический путь
ПРИАМпрофиль
Структуры PDBRCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
ЧВКстатьи
PubMedстатьи
NCBIбелки

Хинолинатсинтаза ( EC 2.5.1.72, NadA , QS , хинолинатсинтетаза ) — фермент с систематическим названием глицеронфосфат:иминосукцинаталкилтрансфераза (циклизирующая) . [1] [2] [3] [4] [5] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

глицеронфосфат + иминосукцинат пиридин-2,3-дикарбоксилат + 2H2O + фосфат {\displaystyle \rightleftharpoons}

Это железо-серный белок, для активности которого необходим кластер [4Fe-4S].

Ссылки

  1. ^ Олланье-де Шуденс С., Луазо Л., Санакис Ю., Баррас Ф., Фонтекав М. (июль 2005 г.). «Хинолинатсинтетаза, железо-серный фермент в биосинтезе НАД» (PDF) . Письма ФЭБС . 579 (17): 3737–43. doi : 10.1016/j.febslet.2005.05.065 . ПМИД  15967443.
  2. ^ Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T (июль 2006 г.). «Ранние этапы биосинтеза НАД у Arabidopsis начинаются с аспартата и происходят в пластиде». Plant Physiology . 141 (3): 851–7. doi :10.1104/pp.106.081091. PMC 1489895 . PMID  16698895. 
  3. ^ Sakuraba H, Tsuge H, Yoneda K, Katunuma N, Ohshima T (июль 2005 г.). «Кристаллическая структура биосинтетического фермента NAD хинолинатсинтазы». Журнал биологической химии . 280 (29): 26645–8. doi : 10.1074/jbc.C500192200 . PMID  15937336.
  4. ^ Rousset C, Fontecave M, Ollagnier de Choudens S (август 2008 г.). «Кластер [4Fe-4S] хинолинатсинтазы из Escherichia coli: исследование кластерных лигандов». FEBS Letters . 582 (19): 2937–44. doi : 10.1016/j.febslet.2008.07.032 . PMID  18674537.
  5. ^ Saunders AH, Booker SJ (август 2008 г.). «Регулирование активности хинолинатсинтазы Escherichia coli путем образования обратимой дисульфидной связи». Биохимия . 47 (33): 8467–9. doi :10.1021/bi801135y. PMC 3319134. PMID  18651751 . 
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Хинолинат_синтаза&oldid=1172359536"