Протеин-S-изопренилцистеин О-метилтрансфераза

Изопренилцистеин о-метилтрансфераза ( EC 2.1.1.100) осуществляет карбоксильное метилирование расщепленных эукариотических белков , которые заканчиваются мотивом CaaX . В Saccharomyces cerevisiae (хлебопекарные дрожжи) это метилирование осуществляется Ste14p, интегральным белком мембраны эндоплазматического ретикулума . Ste14p является основателем семейства изопренилцистеин карбоксил метилтрансфераз (ICMT), члены которого имеют значительную гомологию последовательностей . ^[1]

Фермент катализирует химическую реакцию

S-аденозил-L-метионин + белок C-концевой S-фарнезил-L-цистеин S-аденозил-L-гомоцистеин + белок C-концевой S-фарнезил-L-цистеин метиловый эфир${\displaystyle \rightleftharpoons}$

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются S-аденозилметионин и белок C-концевой S-фарнезил-L- цистеин , тогда как двумя его продуктами являются S-аденозилгомоцистеин и белок C-концевой S-фарнезил-L- цистеин метиловый эфир .

• Clarke S, Vogel JP, Deschenes RJ, Stock J (1988). "Посттрансляционная модификация белка онкогена Ha-ras: доказательства третьего класса белковых карбоксилметилтрансфераз". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 85 (13): 4643– 7. Bibcode :1988PNAS...85.4643C. doi : 10.1073/pnas.85.13.4643 . PMC  280491 . PMID  3290900.
• Ota IM, Clarke S (1989). "Ферментативное метилирование 23-29-кДа белков мембраны внешнего сегмента палочки бычьей сетчатки. Доказательства образования метилового эфира на карбоксильно-концевых остатках цистеина". J. Biol. Chem . 264 (22): 12879– 84. doi : 10.1016/S0021-9258(18)51569-6 . PMID  2753892.
• Stephenson RC, Clarke S (1990). «Идентификация C-концевой протеинкарбоксилметилтрансферазы в мембранах печени крысы с использованием синтетического пептидного субстрата, содержащего фарнезилцистеин». J. Biol. Chem . 265 (27): 16248– 54. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46215-6 . PMID  2398053.