ДЖЕЙД1
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

ДЖЕЙД1
Идентификаторы
ПсевдонимыJADE1 , PHF17, нефритовое семейство PHD палец 1
Внешние идентификаторыОМИМ : 610514; МГИ : 1925835; Гомологен : 18162; GeneCards : JADE1; OMA :JADE1 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

79960

269424

Ансамбль

ENSG00000077684

ENSMUSG00000025764

UniProt

Q6IE81

Q6ZPI0

РефСек (мРНК)

NM_001130184
NM_001130185
NM_001130186
NM_172303

RefSeq (белок)

NP_001123656
NP_001123657
NP_001123658
NP_758507

Местоположение (UCSC)Хр 4: 128,81 – 128,88 МбХр 3: 41.51 – 41.57 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

JADE1 — это белок , который у людей кодируется геном JADE1 . [ 5] [6] [7] [8]

Семья

Небольшое семейство белков под названием Gene for Apoptosis and Differentiation (JADE) [6] включает три члена, кодируемых отдельными генами: Plant Homeo-domain-17 (PHF17, JADE1), PHF16 (JADE3) и PHF15 (JADE2). Все белки семейства JADE несут два примечательных домена средней молекулы: канонический Plant Homeo-domain (PHD) цинковый палец и расширенный PHD-подобный цинковый палец. Поэтому JADE1 классифицируется как член семейства белков PHD. Существует два известных белковых продукта гена PHF17, полноразмерный JADE1 (JADE1L) и его сплайс-вариант, в котором отсутствует C-концевой фрагмент, также называемый короткой изоформой (JADE1S).

Открытие

Нагасе и др. клонировали и секвенировали 100 отдельных кДНК из библиотеки кДНК мозга плода, включая клон KIAA1807, который был обозначен как PHF17. [9] Предсказанный 702-аминокислотный белковый продукт этого клона был похож на человеческий белок цинкового пальца BR140 (BRPF1). [10] На основании анализа базы данных последовательностей исследование предположило, что PHF17 может функционировать в пути управления нуклеиновыми кислотами. [9] Используя подход с двумя гибридными дрожжами для поиска новых партнеров белкового продукта гена фон Хиппеля-Линдау (pVHL), другое исследование идентифицировало кДНК, которая соответствовала клону KIAA1807. [11] Белковый продукт этой кДНК получил название JADE1 (Jade-1, PHF17). [11] Выведенный 509-аминокислотный белковый продукт кДНК JADE1 был дополнительно подтвержден как физический партнер pVHL. [11] В генетическом скрининговом исследовании, направленном на поиск генов, участвующих в эмбриогенезе, был идентифицирован мышиный ортолог JADE1. [6] Это исследование впервые охарактеризовало ген JADE1 и определило новое семейство JADE. Исследование дало мышей с выключенным геном JADE1.

Транскрипты Jade1 как у людей, так и у мышей подвергаются альтернативному сплайсингу и полиаденилированию, в результате чего образуются два основных транскрипта: полная мРНК длиной 6 кб и мРНК длиной 3,6 кб. [6] Два полученных белковых продукта гена JADE1 были обозначены как JADE1S для короткой (которая совпадает с (3)) и JADE1L для длинной изоформы. Также обнаружено несколько второстепенных транскриптов. Анализ базы данных выявил два дополнительных паралога JADE1 и членов семейства JADE, JADE2 и JADE3. JADE3 идентичен белку E9, идентифицированному в более раннем независимом исследовании, которое предположило роль PHF16/JADE3/E9 в апоптозе в клетках рака молочной железы. [12]

JADE1 был сопоставлен с хромосомой 4 (4q26-q27). JADE1 является консервативным, и его ортологи были обнаружены или предсказаны почти у каждого метазоа. Структура и последовательности генов, варианты, консервация, ортологи и паралоги, филогенетическое дерево JADE1 и крупномасштабный скрининг экспрессии тканей JADE1 можно найти в нескольких обширных базах данных (https://www.genecards.org; http://useast.ensembl.org).

Структура

Полноразмерный полипептид JADE1 несет один канонический и один расширенный домен цинкового пальца PHD. [13] Другие домены включают N-концевой кандидатный домен PEST, усилитель поликомб-подобного домена и сигнал ядерной локализации (NLS) C-концевого конца [6] [11] (prosite.expasy.org). Белок JADE1 является мишенью для посттрансляционных модификаций, включая фосфорилирование (рис. 1

Рисунок 1. Масс-спектральный (красный и зеленый) и in silico (черный) анализ участков фосфорилирования JADE1. [14]

Было идентифицировано, что шесть аминокислотных остатков фосфорилируются в зависимости от клеточного цикла через путь киназы Aurora A. [15] [16] JADE1 является мишенью фосфорилирования казеинкиназой 2 (CK2). [17] Кроме того, многочисленные сайты фосфорилирования обнаружены с помощью высокопроизводительных скрининговых подходов и анализа in silico. Сводная схема сайтов фосфорилирования белков JADE1L и JADE1S со ссылками находится в. [16]

Белки, несущие тандемные канонические и расширенные пальцы PHD, образуют небольшое подсемейство в большом семействе белков PHD (www.genenames.org). Другие белки, несущие тандемные пальцы PHD и связанные с JADE1, включают белки, которые являются компонентами комплексов связывания и модификации хроматина BRPF1, BRPF3 и BRD1. [18] Кристаллическая структура доменов JADE1 PHD не была решена. Канонический мотив пальца PHD имеет сигнатуру C4HC3, представляет собой относительно небольшую, стабильную структуру и отличается от пальца RING типа C3HC4. Домены PHD способны распознавать и связывать специфический метилированный лизин гистона H3, что определяет эти домены как эпигенетические считыватели кода гистонов. [19] [20] [21] Доступны обзоры, подробно описывающие структуру и свойства пальцев PHD. [22] [23] [24] [25]

Клеточная функция

Белки JADE1 многофункциональны и взаимодействуют с несколькими белками-партнерами.

Ацетилирование гистонов

Функция JADE1 в ацетилировании гистонов и активации транскрипции, которая требует второго расширенного цинкового пальца PHD, была описана в 2004 году (16). JADE1 резко увеличивает уровни ацетилированного гистона H4 в хроматине, но не гистона H3, специфичность, характерная для семейства MYST HAT TIP60 и HBO1. TIP60 физически ассоциируется с JADE1 и усиливает функцию HAT JADE1 в живых клетках. TIP60 и JADE1 взаимно стабилизируют друг друга. Транскрипционная и HAT-активность JADE1 требует PHD2. Результаты указывают на роль JADE1 PHD2 в нацеливании на хроматин. [26] Кроме того, PHD2 JADE1 связывает N-концевой хвост гистона H3 в контексте хроматина независимо от статуса метилирования. [27]

Исследования, анализирующие нативные комплексы белков семейства пальцев INhibitor of Growth (ING) PHD, показали, что белки ING4 и ING5 связаны с JADE1S и HAT HBO1, [28], тогда как ING3 связан с EPC1 (гомолог JADE1), TIP60 (гомолог HBO1) и несколькими другими партнерами. Оба комплекса также включали небольшой белок Eaf6. Биохимический и in silico анализ комплексов, образованных HBO1 и TIP60, предположил общую архитектуру и подтвердил роль JADE1 в массовом ацетилировании гистона H4. Характеристика функциональных взаимодействий JADE1 и HBO1 показывает структурное и функциональное сходство между комплексами (16, 19). Подобно TIP60, JADE1 и HBO1 взаимно стабилизируют друг друга. [29] JADE1 связывается с HBO1 и позволяет ему усиливать глобальное ацетилирование гистона H4, для чего требуется неповрежденный палец PHD2. [29] Подобно HBO1, JADE1 отвечает за объемное ацетилирование гистона H4 в культивируемых клетках. H4K5, H4K12 и, скорее всего, H4K8 являются мишенями зависимого от JADE1 ацетилирования в культивируемых клетках и in vivo. [15] [27] [30] Несколько потенциальных транскрипционных мишеней JADE1 были предложены в экспериментах с использованием скрининговых подходов. [27] [31] Согласно скрининговому геномному анализу, проведенному с помощью анализа ChIP-chip, комплекс JADE1L обнаруживается в основном вдоль кодирующих областей многих генов, а обилие JADE1L коррелирует в основном с меткой гистона H3K36me3 . Сверхэкспрессия JADE1L коррелирует с повышенным количеством H4acK8 в кодирующей области многих генов. [27] Два цинковых пальца PHD JADE1, по-видимому, связывают преимущественно неметилированный N-концевой пептид гистона. [27] [31] [32] Изоформы JADE1 собирают по крайней мере два различных комплекса, JADE1L-HBO1-ING4/5 и комплекс JADE1S-HBO1. [29] Из-за отсутствия C-концевого фрагмента JADE1S не способен связывать партнеров ING4/5. [29] Небольшой менее охарактеризованный белок Eaf6 также является другим компонентом комплексов JADE1. [31]

Клеточный цикл

Известно, что ацетилирование N-концевых фрагментов объемного гистона H4 коррелирует с синтезом ДНК и делением клеток. [33] [34] [35] [36] [37] Несколько исследований подтверждают роль JADE1 в клеточном цикле, связанную с путем HBO1. [26] [30] Оба, JADE1 и HBO1, независимо необходимы для ацетилирования объемного гистона H4 в культивируемых клетках. [26] [28] [29] [30] Истощение белков JADE1 с помощью siRNA приводит к 1) снижению уровней объемного ацетилирования гистона H4; 2) более медленным скоростям синтеза ДНК в культивируемых клетках; [30] 3) снижению уровней общего и связанного с хроматином HBO1; [29] [30] 4) отмене набора хроматина MCM7. [30] В соответствии с этими результатами, сверхэкспрессия JADE1L увеличивает связанный с хроматином белок MCM3. [38] Эффекты истощения JADE1 на события репликации ДНК аналогичны тем, которые были первоначально описаны для HBO1 [39] , и предполагают адапторную роль JADE1 в регуляции клеточного цикла, опосредованной HBO1.

Была предложена роль JADE1 в повреждении ДНК. Недавно обнаруженная некодирующая РНК lncRNA-JADE регулирует экспрессию JADE1 и обеспечивает функциональную связь между реакцией на повреждение ДНК (DDR) и объемным ацетилированием гистона H4. [40] Результаты подтверждают роль в синтезе ДНК, связанную с ацетилированием гистона H4. [40] В культивируемых клетках снижение lncRNA-JADE повышало чувствительность клеток к препаратам, повреждающим ДНК. В мышиной модели ксенотрансплантата опухоли снижение lncRNA-JADE подавляло рост ксенотрансплантированной опухоли молочной железы. В пилотном исследовании на людях более высокие уровни lncRNA-JADE, а также белка JADE1 были обнаружены в тканях рака молочной железы по сравнению с нормальными тканями. Наконец, более высокие уровни белка JADE1 обратно коррелировали с показателями выживаемости пациентов с раком молочной железы. Исследование предполагает, что lncRNA-JADE может способствовать возникновению опухолей молочной железы, и что белок JADE1 опосредует по крайней мере часть этого эффекта. [40] JADE1 и цитокинез. JADE1S отрицательно регулирует цитокинез цикла эпителиальных клеток, функция, специфичная для малой изоформы. [15] [16] Первый отчет, который предположил функцию JADE1 в переходе G2/M/G1, показал, что во время поздней фазы G2 JADE1S подвергается фосфорилированию, связанному с его диссоциацией из хроматина в цитоплазму. Масс-спектральный анализ выявил, что в общей сложности шесть отдельных аминокислотных остатков фосфорилируются митотической киназой. [15] На основании фармакологического анализа фосфорилирование и компартментализация JADE1 регулируются путями Aurora A и Aurora B. [15] [16] Были зарегистрированы и другие киназы, которые могут играть определенную роль. [17] [41] После завершения митоза вокруг телофазы основной пул белка JADE1S подвергается дефосфорилированию и повторно ассоциируется с, по-видимому, конденсирующимся хроматином внутри реформированных ядер. [15] Отдельный пул JADE1S ассоциируется с бороздой деления и впоследствии появляется в средней части цитокинетического моста. [16] Только JADE1S, но не JADE1L или HBO1, был обнаружен в средней части клеток, подвергающихся цитокинезу. Пространственная регуляция JADE1S во время деления клеток предполагает роль в переходе от G2/M к G1, который включает цитокинез и окончательное отделение. [16] [42] Цитокинез является заключительным этапом клеточного цикла, который контролирует точность деления клеточного содержимого, включая цитоплазму, мембрану и хроматин. Цитокинетический мост разрывается во время окончательного отделения, которое происходит вблизи средней части и может занять до 2 часов. Цитокинез и окончательное отделение строго контролируются регуляторными белковыми комплексами и белками контрольных точек. Количество сообщений, касающихся контроля цитокинеза, растет за последнее десятилетие. [43] [44][45] [46] [47]

Роль JADE1 в цитокинезе была продемонстрирована с использованием нескольких функциональных анализов и моделей клеточных культур. [16] ДНК-профилирование с помощью FACS показало, что истощение JADE1S способствовало темпам накопления клеток G1 в синхронно делящихся клетках HeLa. Истощение белка JADE1S в асинхронно делящихся клетках уменьшило долю цитокинетических клеток и увеличило долю многоядерных клеток. Данные продемонстрировали, что JADE1 отрицательно контролирует цитокинез, предположительно, способствуя задержке цитокинеза. Снижение регуляции JADE1 увеличило количество многоядерных клеток, что указывает на неудавшийся цитокинез, в то время как умеренная сверхэкспрессия JADE1S увеличила количество цитокинетических клеток, что указывает на задержку цитокинеза. Ингибирование киназы Aurora B специфическими низкомолекулярными препаратами привело к высвобождению цитокинетической задержки, опосредованной JADE1S, и позволило прогрессировать отторжению. Поскольку Aurora B является ключевым регулятором NoCut, JADE1S, вероятно, регулирует цитокинез в контрольной точке отщепления. [16] [42] JADE1S, но не JADE1L или HBO1, был обнаружен в центросомах делящихся клеток на протяжении всего клеточного цикла, и ни один из этих белков не был обнаружен в ресничках. Напротив, другое исследование сообщило о локализации JADE1 в ресничках и центросоме. [41] Исследование не сообщило о специфичности изоформы JADE1. [41] Центросомы являются центрами зарождения цитоскелета. Сигнализация центросомы способствует определению формы клетки, подвижности, ориентации, полярности, плоскости деления и точности разделения сестринских хромосом во время митоза и цитокинеза. [48] [49]

пВХЛ

Первый белковый партнер JADE1S был идентифицирован в 2002 году в исследовании, посвященном поиску новых партнеров pVHL, который является супрессором опухолей. [11] Несколько последующих исследований охарактеризовали связывание и предоставили некоторую информацию о функциональных взаимодействиях JADE1-pVHL. [50] [51] [52] Человеческий pVHL мутирует при наследственном заболевании фон Гиппеля-Линдау и в большинстве спорадических светлоклеточных карцином почек. [53] [54] [55] [56] [57] Свойства и функция pVHL изучались в течение многих десятилетий, и имеется обширная литература. Одной из наиболее известных функций pVHL является опосредование убиквитинирования белка и протеосомной деградации. Как компонент комплекса убиквитинлигазы E3, pVHL связывает и нацеливается на несколько известных факторов, включая HIF1a и HIF2a для убиквитинирования. [56] Механизм активации HIF1a гипоксией и роль pVHL в этом пути были описаны более десяти лет назад. [58] Белок VHL интенсивно изучался, и была установлена ​​связь естественных мутаций с раком. Были рассмотрены другие причинные пути pVHL, независимые от HIF-1a. [59] Физическое взаимодействие pVHL-JADE1S было идентифицировано с помощью скринингового анализа гибридов дрожжей и дополнительно подтверждено биохимически. Котрансфекция pVHL увеличила период полураспада и распространенность белка JADE1S, что указывает на потенциальную положительную связь. [11] Определенные усечения pVHL, вызванные раком, но не точечные мутации, снизили функцию стабилизации pVHL-JADE1, что указывает на связь с раком, связанным с pVHL. [52] Молекулярные пути и клеточное значение взаимодействий JADE1-pVHL изучены недостаточно. Единственное исследование, описывающее внутреннюю убиквитин-лигазную активность JADE1S и убиквитинирование бета-катенина, было опубликовано в 2008 году. [50] На основании этого исследования была предложена модель, согласно которой pVHL регулирует бета-катенин через JADE1, а для этой активности необходимы цинковые пальцы PHD.

Апоптоз

Была предложена функция JADE1S в апоптозе, но механизмы остаются неясными, а результаты трудно согласовать. [11] [31] [50] [51] [52] Согласно исследованиям, сверхэкспрессия JADE1 замедляет темпы роста клеток и индуцирует белок остановки клеточного цикла p21. Несколько попыток создать надежные клеточные линии, стабильно экспрессирующие белок JADE1S, не увенчались успехом, предположительно из-за негативного самоотбора клеток. В противоположность этому, другое исследование показывает, что снижение регуляции JADE1 снижает темпы синтеза ДНК в синхронно делящихся клетках. [29] [40] Согласно непрямому иммунофлуоресцентному и микроскопическому анализу культивируемых клеток, перегрузка культивируемых клеток белком JADE1 вызывает клеточную токсичность и побочные эффекты. [16] Клетки претерпевают морфологические изменения, которые не похожи на апоптоз, но предполагают серьезное нарушение клеточного цикла, включая окрашивание клеток с аномальными формами и большими многодольчатыми ядрами. [16] На основе регуляции клеточного цикла, опосредованной JADE1S, рассматриваются и другие интерпретации: перегрузка JADE1 может привести к длительному NoCut и остановке цитокинеза или серьезному дисбалансу клеточного цикла, а не к прямой активации транскрипции апоптоза. [16]

Биологическая роль

Биологическая роль JADE1 не выяснена. Ограниченное количество публикаций рассматривает этот вопрос с использованием мышиных моделей. Наиболее полное исследование, опубликованное в 2003 году, идентифицировало мышиного ортолога человеческого JADE1, Jade1, и исследовало экспрессию Jade1 во время эмбриогенеза мышей. [6] В поисках регулируемых развитием генов авторы использовали анализ скрининга генных ловушек и идентифицировали мышиный Jade1 как ген, строго регулируемый во время эмбриогенеза. Вставка вектора в третий интрон гена Jade1 привела к образованию укороченного белка из 47 аминокислот. Мутация вставки генной ловушки привела к образованию продукта слияния репортера Jade1-бета-галактозидазы и нулевого аллеля Jade1. В то время как гомозиготы по интеграции генной ловушки не давали сильного фенотипа развития, продукт слияния выявил пространственно-временную экспрессию гена Jade1 в эмбриональных клетках мыши и тканях развивающегося эмбриона до 15,5 dpc. Кроме того, в исследовании сообщается об экспериментальном и in silico сравнительном анализе транскриптов мРНК Jade1, структуре гена Jade1 и анализе ортологов белка Jade1 из мыши, человека и рыбы-зебры. [6] Экспрессия Jade1 была обнаружена во внеэмбриональной эктодерме и трофобласте, которые являются плацентарными компонентами, важными для васкулогенеза, а также в участках, обогащенных мультипотентными или тканеспецифичными предшественниками, включая нейральные предшественники (2). Динамика экспрессии репортера Jade1 в этих областях указывает на участие в определении и удлинении передне-задней оси, что является важным моментом исследования). [6] Потенциальная роль человеческого JADE1 в обновлении эмбриональных стволовых клеток и культур эмбриональных клеток карциномы была предложена в другом скрининговом исследовании, которое показало, что в культивируемых стволовых клетках активация пути фактора транскрипции стволовых клеток OCT4 повысила экспрессию гена JADE1 вместе с факторами стволовых клеток NANOG, PHC1, USP44 и SOX2. [60] Роль JADE1 в пролиферации эпителиальных клеток была рассмотрена в мышиной модели острого повреждения почек и регенерации. [15] [30] Паттерны экспрессии и динамика HBO1-JADE1S/L были исследованы в регенерирующих эпителиальных клетках канальцев. [30]Ишемия и реперфузионное повреждение привели к первоначальному снижению уровней белков JADE1S, JADE1L и HBO1, которые вернулись к исходному уровню во время восстановления почек. Уровни экспрессии HBO1 и JADE1S восстановились по мере того, как скорость пролиферации клеток достигла максимума, тогда как JADE1L восстановился после того, как объемная пролиферация снизилась. Временная экспрессия JADE1 коррелировала с ацетилированием гистона H4 (H4K5 и H4K12), но не гистона H3 (H4K14), что предполагает, что комплекс JADE1-HBO1 специфически маркирует H4 во время пролиферации эпителиальных клеток. Результаты исследования указывают на участие комплекса JADE1-HBO1 в остром повреждении почек и предполагают различные роли изоформ JADE1 во время восстановления эпителиальных клеток. [30]

Ассоциации болезней

Роль JADE1 в болезнях человека не выяснена. Недавнее исследование искало новые субмикроскопические генетические изменения при миелофиброзе, который является раком костного мозга. [61] Исследование выявило семь новых делеций и транслокаций в небольшой когорте пациентов с первичным миелофиброзом. JADE1 и смежный ген, называемый натриевым каналом и клатриновым линкером 1 (SCLT1), были значительно модифицированы. В результате мутации ген JADE1 имеет делеции интрона 5-6 и экзонов 6-11, что привело бы к тому, что JADE1 потерял большую часть белка, начиная с цинкового пальца PHD. Соответствие патогенезу изучается. В нескольких пилотных исследованиях экспрессия JADE1 была изучена при раке толстой кишки и почечной карциноме. Результаты этих исследований не всегда совпадают. Результаты некоторых исследований получены в основном из гистохимического анализа образцов опухолей с использованием антитела JADE1 с нехарактеризованной специфичностью по отношению к JADE1 в целом и JADE1S или JADE1L в частности. [62] [63] Результаты исследования с использованием анализа алгоритма микрочипов in silico показывают, что мРНК PHF17 может играть роль в развитии рака поджелудочной железы. [64] Эти многообещающие направления исследований требуют дальнейшего контроля и дополнительных оценок.

Последние данные свидетельствуют о том, что JADE1 может играть роль в нейродегенеративных тауопатиях . [65] . В частности, локус JADE1 был идентифицирован в небольшом исследовании ассоциаций на основе аутопсии у субъектов с первичной возрастной тауопатией (PART). [66] Дальнейшие гистологические и биохимические исследования показали специфическое взаимодействие между JADE1 и изоформами белка тау, ассоциированного с микротрубочками, с четырьмя доменами связывания микротрубочек, но не с тремя. Модели дрозофилы in vivo показали, что подавление ортолога носорога-мухи усугубило фенотипы, связанные с токсичностью тау, что предполагает защитную роль. Гистологические исследования показали, что JADE1 накапливается при большинстве тауопатий, за исключением болезни Пика , которая примечательна тем, что отличается селективным накоплением изоформ тау с тремя повторами доменов связывания микротрубочек, к которым JADE1 имеет низкое сродство. Для понимания роли JADE1 в нейродегенерации необходимы дальнейшие исследования.

Взаимодействия

Несколько белков взаимодействуют с JADE1, в том числе: MAPT, [67] pVHL, [11] TIP60, [26] HBO1, ING4, ING5, [29] β-катенин, [50] NPHP4. [41]

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000077684 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000025764 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Nagase T, Nakayama M, Nakajima D, Kikuno R, Ohara O (апрель 2001 г.). «Предсказание кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XX. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro». DNA Research . 8 (2): 85–95 . doi : 10.1093/dnares/8.2.85 . PMID  11347906.
  6. ^ abcdefgh Tzouanacou E, Tweedie S, Wilson V (декабрь 2003 г.). «Идентификация Jade1, гена, кодирующего белок цинкового пальца PHD, в скрининге мутагенеза с использованием генной ловушки для генов, участвующих в развитии переднезадней оси». Молекулярная и клеточная биология . 23 (23): 8553– 8552. doi :10.1128/mcb.23.23.8553-8562.2003. PMC 262661. PMID  14612400 . 
  7. ^ Zhou MI, Wang H, Ross JJ, Kuzmin I, Xu C, Cohen HT (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухолей фон Хиппеля-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменный белок Jade-1». Журнал биологической химии . 277 (42): 39887– 39898. doi : 10.1074/jbc.M205040200 . PMID  12169691.
  8. ^ "Ген Энтреза: PHF17 PHD палец белка 17".
  9. ^ ab Nagase T, Nakayama M, Nakajima D, Kikuno R, Ohara O (апрель 2001 г.). «Предсказание кодирующих последовательностей неопознанных генов человека. XX. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые кодируют большие белки in vitro». DNA Research . 8 (2): 85–95 . doi : 10.1093/dnares/8.2.85 . PMID  11347906.
  10. ^ Thompson KA, Wang B, Argraves WS, Giancotti FG, Schranck DP, Ruoslahti E (февраль 1994 г.). "BR140, новый белок с цинковыми пальцами, гомологичный субъединице TAF250 TFIID". Biochemical and Biophysical Research Communications . 198 (3): 1143– 1152. doi : 10.1006/bbrc.1994.1162 . PMID  7906940.
  11. ^ abcdefgh Zhou MI, Wang H, Ross JJ, Kuzmin I, Xu C, Cohen HT (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухолей фон Хиппеля-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменный белок Jade-1». Журнал биологической химии . 277 (42): 39887– 39898. doi : 10.1074/jbc.M205040200 . PMID  12169691.
  12. ^ Szelei J, Soto AM, Geck P, Desronvil M, Prechtl NV, Weill BC и др. (март 2000 г.). «Идентификация человеческих эстроген-индуцируемых транскриптов, которые потенциально опосредуют апоптотический ответ при раке груди». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 72 ( 3– 4): 89– 102. doi : 10.1016/s0960-0760(00)00025-x. PMID  10775800. S2CID  25912630.
  13. ^ "Белок Jade-1 (Q6IE81)". InterPro .
  14. ^ Siriwardana NS, Meyer R, Havasi A, Dominguez I, Panchenko MV (2014). "Зависящий от клеточного цикла хроматиновый челнок комплекса гистонацетилтрансферазы (HAT) HBO1-JADE1". Cell Cycle . 13 (12): 1885– 1901. doi :10.4161/cc.28759. PMC 4111752 . PMID  24739512. 
  15. ^ abcdefg Siriwardana NS, Meyer R, Havasi A, Dominguez I, Panchenko MV (2014). "Зависящий от клеточного цикла хроматиновый челнок комплекса гистонацетилтрансферазы (HAT) HBO1-JADE1". Cell Cycle . 13 (12): 1885– 1901. doi :10.4161/cc.28759. PMC 4111752 . PMID  24739512. 
  16. ^ abcdefghijk Siriwardana NS, Meyer RD, Panchenko MV (2015). "Новая функция JADE1S в цитокинезе эпителиальных клеток". Cell Cycle . 14 (17): 2821– 2834. doi :10.1080/15384101.2015.1068476. PMC 4612376 . PMID  26151225. 
  17. ^ ab Borgal L, Rinschen MM, Dafinger C, Hoff S, Reinert MJ, Lamkemeyer T, et al. (сентябрь 2014 г.). «Казеинкиназа 1 α фосфорилирует регулятор Wnt Jade-1 и модулирует его активность». Журнал биологической химии . 289 (38): 26344– 26356. doi : 10.1074/jbc.M114.562165 . PMC 4176241. PMID  25100726 . 
  18. ^ "JADE1 – Поиск – Homo sapiens – Браузер генома Ensembl 84".
  19. ^ Wysocka J, Swigut T, Xiao H, Milne TA, Kwon SY, Landry J, et al. (Июль 2006). "PHD finger of NURF couples histone H3 lysine 4 trimethylation with chromatin remodeling". Nature . 442 (7098): 86– 90. Bibcode :2006Natur.442...86W. doi :10.1038/nature04815. PMID  16728976. S2CID  4389087.
  20. ^ Shi X, Hong T, Walter KL, Ewalt M, Michishita E, Hung T и др. (июль 2006 г.). "Домен ING2 PHD связывает метилирование лизина 4 гистона H3 с активной репрессией генов". Nature . 442 (7098): 96– 99. Bibcode :2006Natur.442...96S. doi :10.1038/nature04835. PMC 3089773 . PMID  16728974. 
  21. ^ Taverna SD, Ilin S, Rogers RS, Tanny JC, Lavender H, Li H и др. (декабрь 2006 г.). "Связывание пальца Yng1 PHD с триметилированным H3 в K4 стимулирует активность HAT NuA3 в K14 H3 и транскрипцию в подмножестве целевых ORF". Molecular Cell . 24 (5): 785– 796. doi :10.1016/j.molcel.2006.10.026. PMC 4690528 . PMID  17157260. 
  22. ^ Санчес Р., Чжоу М. М. (июль 2011 г.). «Палец PHD: универсальный считыватель эпигенома». Тенденции в биохимических науках . 36 (7): 364–372 . doi :10.1016/j.tibs.2011.03.005. PMC 3130114. PMID  21514168 . 
  23. ^ Kwan AH, Gell DA, Verger A, Crossley M, Matthews JM, Mackay JP (июль 2003 г.). «Инженерия белкового каркаса из пальца PHD». Структура . 11 (7): 803– 813. doi : 10.1016/s0969-2126(03)00122-9 . PMID  12842043.
  24. ^ Mansfield RE, Musselman CA, Kwan AH, Oliver SS, Garske AL, Davrazou F, et al. (апрель 2011 г.). «Растительные гомеодоменные (PHD) пальцы CHD4 являются модулями связывания гистона H3 с предпочтением немодифицированного H3K4 и метилированного H3K9». Журнал биологической химии . 286 (13): 11779– 11791. doi : 10.1074/jbc.M110.208207 . PMC 3064229. PMID  21278251 . 
  25. ^ Мэтьюз Дж. М., Бхати М., Лехтомаки Э., Мэнсфилд Р. Э., Кубедду Л., Маккей Дж. П. (2009). «Для танго нужны двое: структура и функция доменов LIM, RING, PHD и MYND». Current Pharmaceutical Design . 15 (31): 3681– 3696. doi :10.2174/138161209789271861. PMID  19925420.
  26. ^ abcd Панченко МВ, Чжоу МИ, Коэн ХТ (декабрь 2004 г.). "Партнер фон Гиппеля-Линдау Jade-1 является транскрипционным коактиватором, связанным с активностью ацетилтрансферазы гистонов". Журнал биологической химии . 279 (53): 56032– 56041. doi : 10.1074/jbc.M410487200 . PMID  15502158.
  27. ^ abcde Saksouk N, Avvakumov N, Champagne KS, Hung T, Doyon Y, Cayrou C, et al. (январь 2009 г.). "Комплексы HBO1 HAT нацелены на хроматин в кодирующих ген областях посредством множественных взаимодействий пальцев PHD с хвостом гистона H3". Molecular Cell . 33 (2): 257– 265. doi :10.1016/j.molcel.2009.01.007. PMC 2677731 . PMID  19187766. 
  28. ^ ab Doyon Y, Cayrou C, Ullah M, Landry AJ, Côté V, Selleck W, et al. (январь 2006 г.). «Белки-супрессоры опухолей ING являются критическими регуляторами ацетилирования хроматина, необходимого для экспрессии и сохранения генома». Molecular Cell . 21 (1): 51– 64. doi : 10.1016/j.molcel.2005.12.007 . PMID  16387653.
  29. ^ abcdefgh Foy RL, Song IY, Chitalia VC, Cohen HT, Saksouk N, Cayrou C и др. (октябрь 2008 г.). «Роль Jade-1 в комплексе гистонацетилтрансферазы (HAT) HBO1». Журнал биологической химии . 283 (43): 28817– 28826. doi : 10.1074/jbc.M801407200 . PMC 2570895. PMID  18684714 . 
  30. ^ abcdefghi Havasi A, Haegele JA, Gall JM, Blackmon S, Ichimura T, Bonegio RG и др. (январь 2013 г.). «Ацетилтрансфераза гистонов (HAT) HBO1 и JADE1 в регенерации эпителиальных клеток». The American Journal of Pathology . 182 (1): 152– 162. doi :10.1016/j.ajpath.2012.09.017. PMC 3532714 . PMID  23159946. 
  31. ^ abcd Avvakumov N, Lalonde ME, Saksouk N, Paquet E, Glass KC, Landry AJ и др. (февраль 2012 г.). «Консервативные молекулярные взаимодействия в комплексах ацетилтрансферазы HBO1 регулируют пролиферацию клеток». Молекулярная и клеточная биология . 32 (3): 689– 703. doi :10.1128/MCB.06455-11. PMC 3266594. PMID  22144582 . 
  32. ^ Lalonde ME, Avvakumov N, Glass KC, Joncas FH, Saksouk N, Holliday M и др. (сентябрь 2013 г.). «Обмен ассоциированными факторами направляет переключение специфичности хвоста гистона ацетилтрансферазы HBO1». Genes & Development . 27 (18): 2009–2024 . doi :10.1101/gad.223396.113. PMC 3792477 . PMID  24065767. 
  33. ^ Megee PC, Morgan BA, Smith MM (июль 1995 г.). «Гистон H4 и поддержание целостности генома». Genes & Development . 9 (14): 1716– 1727. doi : 10.1101/gad.9.14.1716 . PMID  7622036.
  34. ^ Maki N, Tsonis PA, Agata K (сентябрь 2010 г.). «Изменения в глобальных модификациях гистонов во время дедифференциации при регенерации хрусталика тритона». Molecular Vision . 16 : 1893–1897 . PMC 2956703. PMID  21031136 . 
  35. ^ Jasencakova Z, Meister A, Walter J, Turner BM, Schubert I (ноябрь 2000 г.). «Ацетилирование гистона H4 эухроматина и гетерохроматина зависит от клеточного цикла и коррелирует с репликацией, а не с транскрипцией». The Plant Cell . 12 (11): 2087– 2100. doi :10.1105/tpc.12.11.2087. PMC 150160 . PMID  11090211. 
  36. ^ Clarke AS, Lowell JE, Jacobson SJ, Pillus L (апрель 1999 г.). «Esa1p — это важная ацетилтрансфераза гистонов, необходимая для прогрессирования клеточного цикла». Molecular and Cellular Biology . 19 (4): 2515– 2526. doi :10.1128/mcb.19.4.2515. PMC 84044. PMID  10082517 . 
  37. ^ Choy JS, Tobe BT, Huh JH, Kron SJ (ноябрь 2001 г.). «Yng2p-зависимая активность ацетилирования гистона NuA4 H4 необходима для митотического и мейотического прогрессирования». Журнал биологической химии . 276 (47): 43653– 43662. doi : 10.1074/jbc.M102531200 . PMID  11544250.
  38. ^ Miotto B, Struhl K (январь 2010 г.). «Активность ацетилазы гистонов HBO1 необходима для лицензирования репликации ДНК и ингибируется Geminin». Molecular Cell . 37 (1): 57– 66. doi :10.1016/j.molcel.2009.12.012. PMC 2818871 . PMID  20129055. 
  39. ^ Iizuka M, Matsui T, Takisawa H, Smith MM (февраль 2006 г.). «Регулирование лицензирования репликации ацетилтрансферазой Hbo1». Молекулярная и клеточная биология . 26 (3): 1098– 1108. doi :10.1128/MCB.26.3.1098-1108.2006. PMC 1347032. PMID  16428461 . 
  40. ^ abcd Ван Г., Ху X, Лю Ю, Хань С., Суд А.К., Калин Г.А. и др. (октябрь 2013 г.). «Новая некодирующая РНК lncRNA-JADE связывает передачу сигналов о повреждении ДНК с ацетилированием гистона H4». Журнал ЭМБО . 32 (21): 2833–2847 . doi :10.1038/emboj.2013.221. ПМЦ 3817469 . ПМИД  24097061. 
  41. ^ abcd Borgal L, Habbig S, Hatzold J, Liebau MC, Dafinger C, Sacarea I и др. (Июль 2012 г.). «Цилиарный белок нефроцистин-4 транслоцирует канонический регулятор Wnt Jade-1 в ядро, чтобы негативно регулировать сигнализацию β-катенина». Журнал биологической химии . 287 (30): 25370– 25380. doi : 10.1074 /jbc.M112.385658 . PMC 3408186. PMID  22654112. 
  42. ^ ab Prekeris R (2015). "Cut or NoCut: the role of JADE1S in Regulation abscission checkpoint". Cell Cycle . 14 (20): 3219. doi :10.1080/15384101.2015.1089074. PMC 4825624 . PMID  26327571. 
  43. ^ Agromayor M, Martin-Serrano J (сентябрь 2013 г.). «Знание того, когда нужно резать и бежать: механизмы, контролирующие цитокинетическое отторжение». Trends in Cell Biology . 23 (9): 433– 441. doi :10.1016/j.tcb.2013.04.006. PMID  23706391.
  44. ^ Elia N, Sougrat R, Spurlin TA, Hurley JH, Lippincott-Schwartz J (март 2011 г.). «Динамика комплекса сортировки эндосом, необходимого для транспортного (ESCRT) механизма во время цитокинеза, и его роль в отделении». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (12): 4846– 4851. Bibcode : 2011PNAS..108.4846E. doi : 10.1073/pnas.1102714108 . PMC 3064317. PMID  21383202 . 
  45. ^ Fabbro M, Zhou BB, Takahashi M, Sarcevic B, Lal P, Graham ME и др. (октябрь 2005 г.). «Cdk1/Erk2- и Plk1-зависимое фосфорилирование белка центросомы Cep55 необходимо для его привлечения в середину тела и цитокинеза». Developmental Cell . 9 (4): 477– 488. doi : 10.1016/j.devcel.2005.09.003 . PMID  16198290.
  46. ^ Грин РА, Палух Э, Огема К (2012). «Цитокинез в клетках животных». Ежегодный обзор клеточной и эволюционной биологии . 28 : 29–58 . doi :10.1146/annurev-cellbio-101011-155718. PMID  22804577.
  47. ^ Hu CK, Coughlin M, Mitchison TJ (март 2012 г.). «Сборка среднего тела и ее регуляция во время цитокинеза». Молекулярная биология клетки . 23 (6): 1024– 1034. doi :10.1091/mbc.E11-08-0721. PMC 3302730. PMID  22278743 . 
  48. ^ Nigg EA, Stearns T (октябрь 2011 г.). «Центросомный цикл: биогенез центриолей, дупликация и врожденные асимметрии». Nature Cell Biology . 13 (10): 1154– 1160. doi :10.1038/ncb2345. PMC 3947860 . PMID  21968988. 
  49. ^ Sluder G, Khodjakov A (декабрь 2010 г.). «Дупликация центриолей: аналоговый контроль в цифровую эпоху». Cell Biology International . 34 (12): 1239– 1245. doi :10.1042/CBI20100612. PMC 3051170. PMID  21067522 . 
  50. ^ abcd Chitalia VC, Foy RL, Bachschmid MM, Zeng L, Panchenko MV, Zhou MI и др. (октябрь 2008 г.). «Jade-1 ингибирует сигнализацию Wnt путем убиквитилирования бета-катенина и опосредует ингибирование пути Wnt с помощью pVHL». Nature Cell Biology . 10 (10): 1208– 1216. doi :10.1038/ncb1781. PMC 2830866 . PMID  18806787. 
  51. ^ ab Zhou MI, Foy RL, Chitalia VC, Zhao J, Panchenko MV, Wang H, et al. (август 2005 г.). «Jade-1, кандидат на супрессор почечных опухолей, способствующий апоптозу». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (31): 11035– 11040. Bibcode : 2005PNAS..10211035Z . doi : 10.1073/pnas.0500757102 . PMC 1182408. PMID  16046545. 
  52. ^ abc Zhou MI, Wang H, Foy RL, Ross JJ, Cohen HT (февраль 2004 г.). "Стабилизация белка Jade-1 супрессором опухолей фон Хиппеля-Линдау (VHL) происходит через гомеодомены растений и зависит от мутации VHL". Cancer Research . 64 (4): 1278– 1286. doi : 10.1158/0008-5472.can-03-0884 . PMID  14973063.
  53. ^ Crossey PA, Richards FM, Foster K, Green JS, Prowse A, Latif F и др. (август 1994 г.). «Идентификация внутригенных мутаций в гене-супрессоре опухолей болезни фон Гиппеля-Линдау и корреляция с фенотипом заболевания». Human Molecular Genetics . 3 (8): 1303– 1308. doi :10.1093/hmg/3.8.1303. PMID  7987306.
  54. ^ Foster K, Prowse A, van den Berg A, Fleming S, Hulsbeek MM, Crossey PA и др. (декабрь 1994 г.). «Соматические мутации гена-супрессора опухоли болезни фон Гиппеля-Линдау при несемейной светлоклеточной почечной карциноме». Human Molecular Genetics . 3 (12): 2169– 2173. doi :10.1093/hmg/3.12.2169. PMID  7881415.
  55. ^ Duan DR, Humphrey JS, Chen DY, Weng Y, Sukegawa J, Lee S и др. (июль 1995 г.). «Характеристика продукта гена-супрессора опухолей VHL: локализация, образование комплекса и влияние естественных инактивирующих мутаций». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (14): 6459– 6463. Bibcode : 1995PNAS...92.6459D. doi : 10.1073 /pnas.92.14.6459 . PMC 41537. PMID  7604013. 
  56. ^ ab Maxwell PH, Wiesener MS, Chang GW, Clifford SC, Vaux EC, Cockman ME и др. (май 1999 г.). «Белок-супрессор опухолей VHL нацелен на факторы, индуцируемые гипоксией, для кислород-зависимого протеолиза». Nature . 399 (6733): 271– 275. Bibcode :1999Natur.399..271M. doi :10.1038/20459. PMID  10353251. S2CID  4427694.
  57. ^ Латиф Ф., Тори К., Гнарра Дж., Яо М., Ду Ф. М., Оркатт М. Л. и др. (май 1993 г.). «Идентификация гена-супрессора опухолей при болезни фон Гиппеля-Линдау». Science . 260 (5112): 1317– 1320. Bibcode :1993Sci...260.1317L. doi :10.1126/science.8493574. PMID  8493574.
  58. ^ Jaakkola P, Mole DR, Tian YM, Wilson MI, Gielbert J, Gaskell SJ и др. (апрель 2001 г.). «Нацеливание HIF-альфа на комплекс убиквитилирования фон Хиппеля-Линдау с помощью регулируемого O2 пролилгидроксилирования». Science . 292 (5516): 468– 472. Bibcode :2001Sci...292..468J. doi : 10.1126/science.1059796 . PMID  11292861. S2CID  20914281.
  59. ^ Gossage L, Eisen T, Maher ER (январь 2015 г.). «VHL, история гена-супрессора опухолей». Nature Reviews. Cancer . 15 (1): 55– 64. doi : 10.1038/nrc3844. PMID  25533676. S2CID  19312746.
  60. ^ Jung M, Peterson H, Chavez L, Kahlem P, Lehrach H, Vilo J, et al. (Май 2010). «Подход к интеграции данных для картирования сетей регуляции гена OCT4, действующих в эмбриональных стволовых клетках и клетках эмбриональной карциномы». PLOS ONE . ​​5 (5): e10709. Bibcode :2010PLoSO...510709J. doi : 10.1371/journal.pone.0010709 . PMC 2873957 . PMID  20505756. 
  61. ^ Lasho T, Johnson SH, Smith DI, Crispino JD, Pardanani A, Vasmatzis G и др. (сентябрь 2013 г.). «Идентификация субмикроскопических генетических изменений и точное картирование точек разрыва при миелофиброзе с использованием секвенирования пар с высоким разрешением». American Journal of Hematology . 88 (9): 741– 746. doi : 10.1002/ajh.23495 . PMID  23733509. S2CID  5232311.
  62. ^ Lian X, Duan X, Wu X, Li C, Chen S, Wang S и др. (август 2012 г.). «Экспрессия и клиническое значение генов фон Гиппеля-Линдау ниже по течению: Jade-1 и β-катенин, связанные с почечноклеточной карциномой». Урология . 80 (2): 485.e7–485.13. doi :10.1016/j.urology.2012.02.024. PMID  22516360.
  63. ^ Lim SR, Gooi BH, Singh M, Gam LH (ноябрь 2011 г.). «Анализ дифференциально экспрессируемых белков при колоректальном раке с использованием колонки с гидроксиапатитом и SDS-PAGE». Applied Biochemistry and Biotechnology . 165 ( 5– 6): 1211– 1224. doi :10.1007/s12010-011-9339-3. PMID  21863284. S2CID  13272576.
  64. ^ Liu PF, Jiang WH, Han YT, He LF, Zhang HL, Ren H (август 2015 г.). «Интегрированный анализ микроРНК-мРНК аденокарциномы протоков поджелудочной железы». Genetics and Molecular Research . 14 (3): 10288– 10297. doi : 10.4238/2015.August.28.14 . PMID  26345967.
  65. ^ Farrell K, Kim S, Han N, Iida MA, Gonzalez EM, Otero-Garcia M и др. (январь 2022 г.). «Genome-wide association study and functional validation implicates JADE1 in tauopathy». Acta Neuropathologica . 143 (1): 33– 53. doi :10.1007/s00401-021-02379-z. PMC 8786260 . PMID  34719765. 
  66. ^ Крари Дж. Ф., Трояновски Дж. К., Шнайдер Дж. А., Абисамбра Дж. Ф., Абнер Э. Л., Алафузофф I и др. (декабрь 2014 г.). «Первичная возрастная таупатия (ЧАСТЬ): распространенная патология, связанная со старением человека». Акта Нейропатологика . 128 (6): 755–766 . doi :10.1007/s00401-014-1349-0. ПМЦ 4257842 . ПМИД  25348064. 
  67. ^ Крари Дж. Ф., Трояновски Дж. К., Шнайдер Дж. А., Абисамбра Дж. Ф., Абнер Э. Л., Алафузофф I и др. (декабрь 2014 г.). «Первичная возрастная таупатия (ЧАСТЬ): распространенная патология, связанная со старением человека». Акта Нейропатологика . 128 (6): 755–766 . doi :10.1007/s00401-014-1349-0. ПМЦ 4257842 . ПМИД  25348064. 

Дальнейшее чтение

  • Tzouanacou E, Tweedie S, Wilson V (декабрь 2003 г.). «Идентификация Jade1, гена, кодирующего белок цинкового пальца PHD, в скрининге мутагенеза с использованием генной ловушки для генов, участвующих в развитии переднезадней оси». Молекулярная и клеточная биология . 23 (23): 8553– 8552. doi : 10.1128 /MCB.23.23.8553-8562.2003. PMC  262661. PMID  14612400.
  • Панченко МВ, Чжоу МИ, Коэн ХТ (декабрь 2004 г.). "Партнер фон Хиппеля-Линдау Jade-1 является транскрипционным коактиватором, связанным с активностью ацетилтрансферазы гистонов". Журнал биологической химии . 279 (53): 56032– 56041. doi : 10.1074/jbc.M410487200 . PMID  15502158.
  • Zhou MI, Foy RL, Chitalia VC, Zhao J, Panchenko MV, Wang H и др. (август 2005 г.). «Jade-1, кандидат на супрессор почечных опухолей, способствующий апоптозу». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (31): 11035– 11040. Bibcode : 2005PNAS..10211035Z. doi : 10.1073/pnas.0500757102 . PMC  1182408. PMID  16046545 .
  • Doyon Y, Cayrou C, Ullah M, Landry AJ, Côté V, Selleck W и др. (январь 2006 г.). «Белки-супрессоры опухолей ING являются критическими регуляторами ацетилирования хроматина, необходимого для экспрессии и сохранения генома». Molecular Cell . 21 (1): 51– 64. doi : 10.1016/j.molcel.2005.12.007 . PMID  16387653.
  • Lim J, Hao T, Shaw C, Patel AJ, Szabó G, Rual JF и др. (май 2006 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок при наследственных атаксиях и расстройствах дегенерации клеток Пуркинье у человека». Cell . 125 (4): 801– 814. doi : 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID  16713569. S2CID  13709685.
  • Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P и др. (Ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Cell . 127 (3): 635– 648. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983. S2CID  7827573.

В данной статье использован текст из Национальной медицинской библиотеки США , являющийся общественным достоянием .

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=JADE1&oldid=1239574157"