СИНПО2

Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
СИНПО2
Идентификаторы
ПсевдонимыSYNPO2 , синаптоподин 2, SYISL
Внешние идентификаторыMGI : 2153070; HomoloGene : 15400; GeneCards : SYNPO2; OMA :SYNPO2 - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез
Ансамбль
UniProt
РефСек (мРНК)

NM_080451
NM_001388502
NM_001389265
NM_001389266

RefSeq (белок)

NP_001122405
NP_001122406
NP_001273683
NP_001273684
NP_597734

NP_536699
NP_001375431
NP_001376194
NP_001376195

Местоположение (UCSC)Хр 4: 118.85 – 119.06 МбХр 3: 122.87 – 123.03 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок миоподин , также называемый синаптоподин-2 , представляет собой белок , который у людей кодируется геном SYNPO2 . [ 5] [6] [7] Миоподин экспрессируется в сердечной мышце , гладких мышцах и скелетных мышцах и локализуется в структурах Z-диска .

Структура

Миоподин — это белок массой 117,4 кДа, состоящий из 1093 аминокислот, [8] хотя были описаны четыре альтернативно-сплайсированные изоформы. [9] Миоподин содержит один мотив PPXY, несколько мотивов PXXP и две потенциальные последовательности ядерной локализации (одну N-концевую и одну C-концевую ). [5] Было показано, что мотивы PPXY опосредуют взаимодействия , а мотивы PXXP представляют собой потенциальные сайты взаимодействия для белков, содержащих домен SH3 . Миоподин содержит новый сайт связывания актина (между аминокислотами 410 и 563) в центре белка. [5]

Функция

Во время дифференциации миотуб миоподин взаимодействует со стрессовыми волокнами до того, как локализуется с альфа-актинином-2 в Z-дисках в зрелых поперечно-полосатых мышечных клетках. [5] Было показано, что миоподин перемещается между ядром и цитоплазмой в миобластах и ​​миотубах в ответ на стресс; его экспорт из ядра чувствителен к лемтомицину B. [ 5] Ядерная локализация миоподина чувствительна к импортину 13 , который напрямую связывает миоподин и облегчает его транслокацию. [6] Связывание импортина и ядерный импорт миоподина, по-видимому, опосредованы связыванием миоподина с 14-3-3 бета, зависящим от фосфорилирования серина / треонина [10] Миоподин, по-видимому, регулирует компартментализированную внутриклеточную передачу сигнала между Z-диском и ядром в клетках сердечной мышцы , образуя сигнальный комплекс Z-диска с альфа-актинином-2 , кальциневрином , CaMKII , мышечно-специфическим белком якорного крепления А-киназы и миомегалином . [11] В частности, фосфорилирование протеинкиназой A или CaMKII и дефосфорилирование кальциневрином облегчают связывание или высвобождение, соответственно, 14-3-3-бета и соответствующую ядерную или цитоплазматическую локализацию, соответственно, миоподина. [11]

Взаимодействия

Миоподин взаимодействует с:

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000172403 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000050315 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ abcdefg Weins A, Schwarz K, Faul C, Barisoni L, Linke WA, Mundel P (октябрь 2001 г.). «Дифференциационно- и стресс-зависимое ядерно-цитоплазматическое перераспределение миоподина, нового белка, связывающего актин». Журнал клеточной биологии . 155 (3): 393– 404. doi :10.1083/jcb.200012039. PMC 2150840. PMID  11673475 . 
  6. ^ abc Liang J, Ke G, You W, Peng Z, Lan J, Kalesse M, Tartakoff AM, Kaplan F, Tao T (январь 2008). «Взаимодействие между импортином 13 и миоподином предполагает ядерный путь импорта для миоподина». Молекулярная и клеточная биохимия . 307 ( 1– 2): 93– 100. doi :10.1007/s11010-007-9588-1. PMID  17828378. S2CID  19273082.
  7. ^ "Ген Энтреза: SYNPO2 синаптоподин 2".
  8. ^ Joon-Sub Chung. "База знаний атласа белков сердечной органеллы (COPaKB) —— Информация о белках". heartproteome.org . Архивировано из оригинала 2015-06-17 . Получено 2015-06-15 .
  9. ^ "SYNPO2 - Синаптоподин-2 - Homo sapiens (Человек) - Ген и белок SYNPO2". uniprot.org .
  10. ^ Faul C, Hüttelmaier S, Oh J, Hachet V, Singer RH, Mundel P (май 2005 г.). «Продвижение ядерного импорта, опосредованного импортином альфа, путем фосфорилирования-зависимого связывания белка-груза с 14-3-3». Журнал клеточной биологии . 169 (3): 415–24 . doi :10.1083/jcb.200411169. PMC 2171942. PMID  15883195 . 
  11. ^ abcdef Faul C, Dhume A, Schecter AD, Mundel P (декабрь 2007 г.). «Протеинкиназа A, Ca2+/кальмодулин-зависимая киназа II и кальциневрин регулируют внутриклеточный транспорт миоподина между Z-диском и ядром сердечных миоцитов». Молекулярная и клеточная биология . 27 (23): 8215– 27. doi :10.1128/MCB.00950-07. PMC 2169179. PMID  17923693 . 

Дальнейшее чтение

  • Houlgatte R, Mariage-Samson R, Duprat S, Tessier A, Bentolila S, Lamy B, Auffray C (октябрь 1995 г.). «Индекс Genexpress: ресурс для открытия генов и генной карты генома человека». Genome Research . 5 (3): 272– 304. doi : 10.1101/gr.5.3.272 . PMID  8593614.
  • Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (ноябрь 2000 г.). «Клонирование ДНК с использованием in vitro сайт-специфической рекомбинации». Genome Research . 10 (11): 1788– 95. doi :10.1101/gr.143000. PMC  310948. PMID  11076863 .
  • Виман С, Вейль Б, Велленройтер Р, Гассенхубер Дж, Глассль С, Ансорж В, Бёхер М, Блёкер Х, Бауэрсакс С, Блюм Х, Лаубер Дж, Дюстерхофт А, Бейер А, Кёрер К, Штрак Н, Мьюс Х.В., Оттенвальдер Б, Обермайер Б, Тампе Дж, Хойбнер Д, Вамбутт Р, Корн Б., Кляйн М., Пустка А. (март 2001 г.). «К каталогу человеческих генов и белков: секвенирование и анализ 500 новых полных белков, кодирующих кДНК человека». Геномные исследования . 11 (3): 422–35 . doi :10.1101/gr.GR1547R. ПМК  311072 . PMID  11230166.
  • Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (сентябрь 2000 г.). «Систематическая субклеточная локализация новых белков, идентифицированных с помощью крупномасштабного секвенирования кДНК». EMBO Reports . 1 (3): 287– 92. doi :10.1093/embo-reports/kvd058. PMC  1083732. PMID  11256614.
  • Van Impe K, De Corte V, Eichinger L, Bruyneel E, Mareel M, Vandekerckhove J, Gettemans J (май 2003 г.). «Ядерно-цитоплазматический актин-связывающий белок CapG не имеет ядерной экспортной последовательности, присутствующей в структурно родственных белках». Журнал биологической химии . 278 (20): 17945– 52. doi : 10.1074/jbc.M209946200 . PMID  12637565.
  • Sanchez-Carbayo M, Schwarz K, Charytonowicz E, Cordon-Cardo C, Mundel P (август 2003 г.). «Роль миоподина как супрессора опухолей при раке мочевого пузыря: потеря ядерной экспрессии миоподина зависит от клеточного цикла и предсказывает клинический исход». Oncogene . 22 (34): 5298– 305. doi : 10.1038/sj.onc.1206616 . PMID  12917631.
  • Jing L, Liu L, Yu YP, Dhir R, Acquafondada M, Landsittel D, Cieply K, Wells A, Luo JH (май 2004 г.). «Экспрессия миоподина индуцирует подавление роста опухоли и метастазов». The American Journal of Pathology . 164 (5): 1799– 806. doi :10.1016/S0002-9440(10)63738-8. PMC  1615646. PMID  15111326 .
  • Виманн С., Арльт Д., Хубер В., Велленройтер Р., Шлигер С., Мерле А., Бектель С., Зауэрманн М., Корф У., Пепперкок Р., Зюльтманн Х., Пустка А. (октябрь 2004 г.). «От ORFeome к биологии: конвейер функциональной геномики». Геномные исследования . 14 (10Б): 2136– 44. doi :10.1101/gr.2576704. ПМК  528930 . ПМИД  15489336.
  • Мерле А., Розенфельдер Х., Шупп И., Дель Валь С., Арльт Д., Хане Ф., Бехтель С., Симпсон Дж., Хофманн О., Хиде В., Глаттинг К.Х., Хубер В., Пепперкок Р., Пустка А., Виманн С. (январь 2006 г.). «База данных LIFEdb в 2006 году». Исследования нуклеиновых кислот . 34 (Проблема с базой данных): D415–8. дои : 10.1093/nar/gkj139. ПМЦ  1347501 . ПМИД  16381901.


Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=SYNPO2&oldid=1213258101"