Рецепторы внешней мембраны , также известные как TonB-зависимые рецепторы , представляют собой семейство бета-бочек белков, названных так из-за их локализации во внешней мембране грамотрицательных бактерий . Комплексы TonB воспринимают сигналы извне бактериальных клеток и передают их в цитоплазму , что приводит к транскрипционной активации целевых генов . TonB-зависимые рецепторы в грамотрицательных бактериях связаны с поглощением и транспортировкой крупных субстратов, таких как комплексы сидерофоров железа и витамина B12 . [2]
Взаимодействие TonB с другими белками
В Escherichia coli белок TonB взаимодействует с рецепторными белками внешней мембраны, которые осуществляют высокоаффинное связывание и энергозависимое поглощение специфических субстратов в периплазматическое пространство. [3] Эти субстраты либо плохо транспортируются через неспецифические пориновые каналы, либо встречаются в очень низких концентрациях. В отсутствие TonB эти рецепторы связывают свои субстраты, но не осуществляют активный транспорт. Регуляторные системы, зависимые от TonB, состоят из шести белковых компонентов. [4]
Белки, которые в настоящее время известны или предположительно взаимодействуют с TonB, включают BtuB, [5] CirA, FatA, FcuT, FecA, [6] FhuA, [7] FhuE, FepA , [8] FptA, HemR, IrgA, IutA, PfeA, PupA, LbpA и TbpA. Белок TonB также взаимодействует с некоторыми колицином. Большинство этих белков содержат короткую консервативную область на своем N-конце. [9]
Рецепторы, зависимые от TonB, включают домен plug , независимо складывающуюся субъединицу, которая действует как канальный затвор, блокируя пору до тех пор, пока канал не будет связан лигандом. В этот момент он претерпевает конформационные изменения, открывая канал. [10]
TonB как рецептор фага
TonB также действует как рецептор для бактериофага сальмонеллы H8. Фактически, инфекция H8 зависит от TonB. [11]
Ссылки
^ Ferguson AD, Welte W, Hofmann E, et al. (Июнь 2000). "Консервативный структурный мотив для распознавания липополисахарида прокариотическими и эукариотическими белками". Structure . 8 (6): 585–92 . doi : 10.1016/S0969-2126(00)00143-X . PMID 10873859.
^ Кёбник, Ральф (2000). «Структуры и функции белков внешней мембраны бактерий: бочки в двух словах». MicroReview . 37 (2): 239–253 .
^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC (2003). «Транспортёр кобаламина наружной мембраны Escherichia coli BtuB: структурный анализ связывания кальция и субстрата и идентификация ортологичных транспортёров по сохранению последовательности/структуры». J. Mol. Biol . 332 (5): 999– 1014. doi :10.1016/j.jmb.2003.07.005. PMID 14499604.
^ Koebnik R (2005). «TonB-зависимая транс-конвертная сигнализация: исключение или правило?». Trends Microbiol . 13 (8): 343–7 . doi :10.1016/j.tim.2005.06.005. PMID 15993072.
^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC, Mohanty AK (2003). "Трансмембранная сигнализация, индуцированная субстратом в транспортере кобаламина BtuB". Nat. Struct. Biol . 10 (5): 394– 401. doi :10.1038/nsb914. PMID 12652322. S2CID 24883519.
^ Deisenhofer J, Smith BS, Esser L, Chakraborty R, van der Helm D, Ferguson AD (2002). «Структурная основа пропускания транспортером наружной мембраны FecA». Science . 295 (5560): 1715– 1719. Bibcode :2002Sci...295.1715F. doi :10.1126/science.1067313. PMID 11872840. S2CID 86844549.
^ Moras D, Rosenbusch JP, Mitschler A, Rees B, Locher KP, Koebnik R, Moulinier L (1998). «Трансмембранная передача сигналов через лиганд-зависимый рецептор FhuA: кристаллические структуры свободных и связанных с феррихромом состояний выявляют аллостерические изменения». Cell . 95 (6): 771– 778. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81700-6 . PMID 9865695. S2CID 16899072.
^ Deisenhofer J, Xia D, Buchanan SK, Smith BS, Venkatramani L, Esser L, Palnitkar M, Chakraborty R, van der Helm D (1999). "Кристаллическая структура активного транспортера внешней мембраны FepA из Escherichia coli". Nat. Struct. Biol . 6 (1): 56– 63. doi :10.1038/4931. PMID 9886293. S2CID 20231287.