белок димеризации Jun
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

JDP2
Идентификаторы
ПсевдонимыJDP2 , JUNDM2, белок димеризации Jun 2
Внешние идентификаторыОМИМ : 608657; МГИ : 1932093; Гомологен : 12787; Генные карты : JDP2; OMA :JDP2 — ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

122953

81703

Ансамбль

ENSG00000140044

ENSMUSG00000034271

UniProt

Q8WYK2

P97875

РефСек (мРНК)

NM_001135047
NM_001135048
NM_001135049
NM_130469

NM_001205052
NM_001205053
NM_030887
NM_001401266

RefSeq (белок)

NP_001128519
NP_001128520
NP_001128521
NP_569736

НП_001191981
НП_001191982
НП_112149
НП_001388195

Местоположение (UCSC)Хр 14: 75.43 – 75.47 МбХр 12: 85,65 – 85,69 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Белок димеризации Jun 2 (JUNDM2) — это белок , который у людей кодируется геном JDP2 . [5] [6] [7] Белок димеризации Jun является членом семейства факторов транскрипции AP-1 . [5]

JDP 2 был обнаружен с помощью системы рекрутирования Sos [ необходимо разъяснение ] для димеризации с c-Jun для подавления активации, опосредованной AP-1. [5] Позднее было обнаружено, что с помощью гибридной системы дрожжей-2 он связывается с активирующим фактором транскрипции 2 (ATF2) для подавления транскрипционной активации, опосредованной ATF. [8] JDP2 регулирует транскрипцию, зависящую от элемента ответа 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетата (TPA) (TRE) и элемента ответа цАМФ (CRE). [9]

Ген JDP2 расположен на человеческой хромосоме 14q24.3 (46,4 кб, 75 427 715 п.н. - 75 474 111 п.н.) и мышиной хромосоме 12 (39 кб, 85 599 105 п.н. - 85 639 878 п.н.), [10] [11] которая расположена примерно в 250 кб в локусе Fos-JDP2-BATF. [12] Альтернативный сплайсинг JDP2 генерирует по крайней мере две изоформы . [12] [13] Белок JDP2 состоит из 163 аминокислот, принадлежит к семейству основных лейциновых молний (bZIP) и демонстрирует высокую гомологию с доменом bZIP ATF3 . [5] [14] Домен bZIP включает аминокислоты с позиции 72 по 135, основной мотив с позиции 74 по 96 и лейциновую молнию с позиции 100 по 128. Молекулярная масса канонического JDP2 составляет 18 704 Да. Область связывания гистонов расположена с позиции 35 по 72, а область ингибирования ацетилтрансферазы гистонов (INHAT) — с позиции 35 по 135, [15] которая расположена перед доменом связывания ДНК.

JDP2 экспрессируется повсеместно, но обнаруживается в основном в мозжечке , мозге, легких и яичках. [16] [17] Полиморфизм одного нуклеотида (SNP) JDP2 был обнаружен в японских, корейских и голландских когортах и ​​связан с повышенным риском внутричерепных аневризм . [18]

Посттранскрипционные и посттрансляционные модификации

Фосфорилирование остатка треонина (Thr) в положении 148 опосредуется c-Jun N-терминальной киназой ( MAPK8 ; JNK1 ) и p38 MAPK . [19] [ 20] Фосфорилированный ATF2 ингибирует образование с JDP2 in vitro [21] , в то время как фосфорилированный JDP2 подвергается протеосомной деградации. [22] Он содержит предполагаемую модификацию SUMO остатка лизина (Lys) в положении 65, [11] и привлекает белок 1, связывающий регуляторный фактор интерферона 2 (IRF2BP1), который действует как лигаза E3 . [23] Фосфорилирование Thr в положении 148 обнаруживается в ответ на различные стрессовые условия, такие как УФ-облучение, окислительный стресс и обработка анизомицином, или JDP2 также регулируется другими киназами, такими как p38 MAPK [20] и даблкортин-подобная протеинкиназа. [24] Полиубиквитинирование белка JDP2 индуцируется IRF2BP1. [23] JDP2 проявляет активность связывания гистонов и шаперона гистонов. [25] [26] и ингибирование ацетилирования гистонов, индуцированного p300/CBP (INHAT). [25] [26] JDP2 рекрутирует гистондеацетилазы HDAC1 и HDAC2 , [27] [28] HDAC6 [27] и HDAC3 . [29] JDP2 обладает активностью INHAT [15] и ингибирует метилирование гистонов in vitro. [30]

Функция

Фенотипы мышей с нокаутированным геном и трансгенных мышей

У мышей с нокаутированным геном хвост короче, они меньше по размеру, имеют низкое количество нейтрофилов . [16] [31] и пролиферацию клеток, а также останавливают клеточный цикл из-за репрессии AP-1. [16] У трансгенных мышей JDP2 наблюдается расширение предсердий [32] и гипертрофия миокарда . [33]

Образование димеров и взаимодействие молекул

JDP2 функционирует как активатор или репрессор транскрипции в зависимости от члена белка лейциновой молнии, с которым он связан. JDP2 образует гомодимер или гетеродимер с c-Jun , JUNB , JUND , Fra2 , ATF2 . [5] [8] [27] и действует как общий репрессор. С другой стороны, JDP2 образует стабильный гетеродимер с CHOP10 для усиления TRE-, но не CRE-зависимой транскрипции. [34] [35] Кроме того, было показано, что JDP2 напрямую связывается с рецептором прогестерона (PR) и функционально действует как коактиватор прогестерон-зависимой PR-опосредованной транскрипции генов. [36] [37] [38] Другие белки, такие как белок-1, связывающий фактор-2 интерферона (IRF2BP1). [23] Также было показано, что CCAAT/белок, связывающий энхансер гамма (C/EBPγ), [39] HDAC3 и HDAC6 [27] [29] связаны с JDP2.

Дифференциация клеток

JDP2 играет роль в дифференцировке клеток в нескольких системах. Эктопическая экспрессия JDP2 ингибирует дифференцировку клеток F9, вызванную ретиноевой кислотой [29] , и дифференцировку адипоцитов. [40] Напротив, JDP2 индуцирует терминальную дифференцировку мышечных клеток в миобластах C2 и снижает туморогенность клеток рабдомиосаркомы и восстанавливает их способность дифференцироваться в миотубы. [41] Также сообщается, что JDP2 играет важную роль в RANK-опосредованной дифференцировке остеокластов. [42] Кроме того, JDP2 участвует в дифференцировке нейтрофилов [31] и остеокластогенезе, опосредованном фактором транскрипции Tbx3 [43] для защиты хозяина и гомеостаза костей. [31] Картирование метилома предполагает, что JDP2 играет роль в дифференцировке клеток-предшественников мегакариоцитов . [44]

Регуляция клеточного цикла и сигнализации p53

JDP2 вызывает остановку клеточного цикла через транскрипцию циклина D , [41] p53 и циклина A [16] , увеличивая JUNB, JUND и Fra2, и уменьшая c-JUN через потерю p27kip1. [45] JDP2 подавляет транскрипцию p53 , что способствует лейкемогенезу. [46] Мышиный белок p53 отрицательно регулирует промотор JDP2 в клетках F9 [47] как часть ауторегуляторного контура JDP2˗p53. Напротив, у мышей с нокаутом JDP2 наблюдается подавление белков p53 и p21. [16]

Апоптоз и старение

JDP2, по-видимому, участвует в ингибировании апоптоза . Истощение JDP2 вызывает гибель клеток, подобную апоптозу. [48] Исследование также продемонстрировало, что УФ-облучение индуцирует экспрессию JDP2, которая, в свою очередь, подавляет экспрессию p53 и тем самым защищает клетки от УФ-опосредованной запрограммированной гибели клеток. [49] Специфическая для сердца повышенная экспрессия JDP2 защищает кардиомиоциты от гипертрофического роста и апоптоза, вызванного TGFβ. [50] В других условиях было показано, что JDP2 играет важную роль в регуляции клеточного старения . Эмбриональные фибробласты мышей с дефицитом JDP2 устойчивы к репликативному старению за счет привлечения поликомб -репрессивных комплексов (PRC1 и PRC2 ) к промоторам в локусе p16Ink4a . [25] [30]

Окислительный стресс и антиоксидантная реакция

Повышенное накопление внутриклеточных активных форм кислорода (ROS) и 8-oxo-dGuo, одного из основных продуктов окисления ДНК, и сниженная экспрессия нескольких транскриптов, участвующих в метаболизме ROS в MEF с дефицитом Jdp2, свидетельствуют о том, что JDP2 необходим для контроля уровней ROS. [17] [51] [52] Кроме того, JDP2 напрямую связывается с последовательностью ядра антиоксидантно-чувствительного элемента (ARE), ассоциируется с Nrf2 и MafK (Nrf2–MafK) через основные домены лейциновой молнии и увеличивает ДНК-связывающую активность комплекса Nrf2–MafK с ARE и транскрипцией генов, зависящих от ARE, таких как HO1 и NQO1 . [52] Таким образом, JDP2 функционирует как неотъемлемый компонент комплекса Nrf2–MafK для модуляции программ антиоксидантной защиты и детоксикации.

Ядерное перепрограммирование

JDP2, который, как было показано, регулирует сигнальный путь Wnt и предотвращает выработку ROS, [16] [17] может играть роль в перепрограммировании клеток. Действительно, исследование продемонстрировало, что клетки медуллобластомы DAOY могут быть успешно перепрограммированы JDP2 и определенным фактором OCT4, чтобы стать клетками, подобными индуцированным плюрипотентным стволовым клеткам (iPSC). Эти iPSC-подобные клетки выражали характеристики, подобные стволовым клеткам, включая активность щелочной фосфатазы и некоторые маркеры стволовых клеток, включая SSEA3 , SSEA4 и Tra-1-60. [17] Позднее другое исследование также показало, что JDP2 может заменять Oct4 для генерации iPSC с Klf4 , Sox2 и Myc (KSM) или KS [ необходимо разъяснение ] из соматических клеток. [53] Более того, они показали, что JDP2 связывает пять факторов, не относящихся к факторам Яманаки ( ID1 , JHDM1B , LRH1 , SALL4 и GLIS1 ), для перепрограммирования эмбриональных фибробластов мыши в iPSC.

Онкоген или ген-супрессор опухолей

JDP2 может действовать как обоюдоострый меч в опухолеобразовании . Сообщается, что JDP2 ингибирует Ras-зависимую трансформацию клеток в клетках NIH3T3 и развитие опухолей в ксенотрансплантатах, трансплантированных мышам SCID . [45] Конститутивная экспрессия JDP2 в клетках рабдомиосаркомы снижает их опухолеродные характеристики. [41] С другой стороны, JDP2 вызывает частичную онкогенную трансформацию куриных эмбриональных фибробластов. [9] Исследования с использованием высокопроизводительного анализа вирусного инсерционного мутагенеза также показали, что JDP2 функционирует как онкоген. [6] [12] [13] [46] [54] [55] У трансгенных по JDP2 мышей наблюдается потенцирование рака печени, более высокая смертность и увеличение количества и размера опухолей, особенно когда экспрессия JDP2 находится на стадии промоции. [56]

Маркеры рака и заболеваний

JDP2 показывает амплификацию гена плоскоклеточной карциномы головы и шеи . [57] При карциноме поджелудочной железы снижение экспрессии JDP2 коррелирует с метастазами в лимфатические узлы и отдаленными метастазами и тесно связано со временем выживания после операции, что указывает на то, что JDP2 может служить биомаркером для прогнозирования прогноза у пациентов с раком поджелудочной железы. [58] Кроме того, повышенная экспрессия JDP2 обращает вспять эпителиально-мезенхимальный переход (EMT), вызванный совместной терапией TGF-β1 и EGF в человеческих панкреатических клетках BxPC-3 , что позволяет предположить, что JDP2 может быть молекулярной мишенью для вмешательства при карциноме поджелудочной железы. [59] Кроме того, было показано, что уровень экспрессии гена JDP2 при остром инфаркте миокарда (ОИМ) является высокоспецифичным и чувствительным биомаркером для прогнозирования сердечной недостаточности. [60] При остром лимфобластном лейкозе Т-клеток JDP2 регулирует передачу сигналов, способствующих выживанию, посредством прямой транскрипционной регуляции MCL1 и приводит к резистентности к стероидам in vivo. [61]

Цели JDP2 и гены, регулируемые JDP2

JDP2 участвует в модуляции экспрессии генов. Например, JDP2 регулирует экспрессию гена MyoD с помощью c-Jun [41] и гена галектина-7 . [62] JDP2 функционально связан с HDAC3 и действует как репрессор, ингибируя аминокислотную регуляцию транскрипции CHOP . [34] JDP2 и ATF3 участвуют в привлечении HDAC в область промотора ATF3, что приводит к транскрипционной репрессии ATF3. [27] JDP2 ингибирует промотор гена BZLF1 немедленного раннего вируса Эпштейна-Барр (EBV) для регуляции латентно-литического переключения при инфекции EBV . [63]

Взаимодействия

Было показано, что ген JDP2 взаимодействует с активирующим фактором транскрипции 2. [ 21]

Примечания

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000140044 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000034271 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ abcde Aronheim A, Zandi E, Hennemann H, Elledge SJ, Karin M (июнь 1997 г.). «Выделение репрессора AP-1 новым методом обнаружения белок-белковых взаимодействий». Молекулярная и клеточная биология . 17 (6): 3094– 3102. doi :10.1128/mcb.17.6.3094. PMC 232162. PMID  9154808 . 
  6. ^ ab Stewart M, Mackay N, Hanlon L, Blyth K, Scobie L, Cameron E и др. (июнь 2007 г.). «Инсерционный мутагенез выявляет гены прогрессирования и контрольные точки в лимфомах MYC/Runx2». Cancer Research . 67 (11): 5126– 5133. doi :10.1158/0008-5472.CAN-07-0433. PMC 2562448 . PMID  17545590. 
  7. ^ "Ген Entrez: белок димеризации JDP2 jun 2".
  8. ^ ab Jin C, Ugai H, Song J, Murata T, Nili F, Sun K и др. (январь 2001 г.). «Идентификация мышиного димеризационного белка Jun 2 как нового репрессора ATF-2». FEBS Letters . 489 (1): 34– 41. doi : 10.1016/s0014-5793(00)02387-5 . PMID  11231009. S2CID  43837367.
  9. ^ ab Blazek E, Wasmer S, Kruse U, Aronheim A, Aoki M, Vogt PK (апрель 2003 г.). «Частичная онкогенная трансформация фибробластов куриных эмбрионов белком димеризации Jun 2, отрицательным регулятором транскрипции, зависящей от TRE и CRE». Oncogene . 22 (14): 2151– 2159. doi : 10.1038/sj.onc.1206312 . PMID  12687017.
  10. ^ GeneCard для JDP2
  11. ^ ab Универсальный номер доступа к белковому ресурсу Q8WYK2 в UniProt .
  12. ^ abc Rasmussen MH, Sørensen AB, Morris DW, Dutra JC, Engelhard EK, Wang CL и др. (июль 2005 г.). "Тумор-модель-специфический провирусный инсерционный мутагенез локуса Fos/Jdp2/Batf". Вирусология . 337 (2): 353–364 . doi : 10.1016/j.virol.2005.04.027 . PMID  15913695.
  13. ^ ab Rasmussen MH, Wang B, Wabl M, Nielsen AL, Pedersen FS (август 2009 г.). «Активация альтернативных промоторов Jdp2 и функциональных изоформ белка в Т-клеточных лимфомах с помощью ретровирусного мутагенеза». Nucleic Acids Research . 37 (14): 4657– 4671. doi :10.1093/nar/gkp469. PMC 2724284. PMID  19502497 . 
  14. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Hasin T, Darlyuk I, Heinrich R, Elhanani O, Pan J и др. (апрель 2009 г.). «Повсеместно экспрессируемый ингибитор bZIP, JDP2, подавляет транскрипцию своего гомолога немедленно раннего гена-аналога, ATF3». Nucleic Acids Research . 37 (7): 2194– 2203. doi :10.1093/nar/gkp083. PMC 2673429. PMID 19233874  . 
  15. ^ ab Jin C, Kato K, Chimura T, Yamasaki T, Nakade K, Murata T и др. (апрель 2006 г.). «Регулирование ацетилирования гистонов и сборки нуклеосом транскрипционным фактором JDP2». Nature Structural & Molecular Biology . 13 (4): 331– 338. doi :10.1038/nsmb1063. PMID  16518400. S2CID  21957070.
  16. ^ abcdef Пан Дж., Накаде К., Хуан Ю.К., Чжу З.В., Масузаки С., Хасегава Х. и др. (ноябрь 2010 г.). «Подавление прогрессирования клеточного цикла белком-2 димеризации Jun (JDP2) включает подавление циклина-А2». Онкоген . 29 (47): 6245–6256 . doi : 10.1038/onc.2010.355. ПМК 3007677 . ПМИД  20802531. 
  17. ^ abcd Chiou SS, Wang SS, Wu DC, Lin YC, Kao LP, Kuo KK и др. (июль 2013 г.). «Контроль окислительного стресса и генерация индуцированных плюрипотентных стволовых клеток-подобных клеток с помощью димеризационного белка Jun 2». Cancers . 5 (3): 959– 984. doi : 10.3390/cancers5030959 . PMC 3795374 . PMID  24202329. 
  18. ^ Krischek B, Tajima A, Akagawa H, Narita A, Ruigrok Y, Rinkel G и др. (август 2010 г.). «Связь гена димеризационного белка Jun 2 с внутричерепными аневризмами в японских и корейских когортах по сравнению с голландской когортой». Neuroscience . 169 (1): 339– 343. doi :10.1016/j.neuroscience.2010.05.002. PMID  20452405. S2CID  28550508.
  19. ^ Katz S, Heinrich R, Aronheim A (октябрь 2001 г.). «Репрессор AP-1, JDP2, является настоящим субстратом для N-терминальной киназы c-Jun». FEBS Letters . 506 (3): 196–200 . doi : 10.1016/s0014-5793(01)02907-6 . PMID  11602244. S2CID  43077117.
  20. ^ ab Katz S, Aronheim A (декабрь 2002 г.). "Дифференциальное нацеливание протеинкиназ, активируемых стрессовым митогеном, на белок димеризации c-Jun 2". The Biochemical Journal . 368 (Pt 3): 939–945 . doi :10.1042/BJ20021127. PMC 1223036 . PMID  12225289. 
  21. ^ ab Murata T, Shinozuka Y, Obata Y, Yokoyama KK (май 2008 г.). "Фосфорилирование двух эукариотических факторов транскрипции, белка димеризации Jun 2 и фактора активации транскрипции 2, в Escherichia coli с помощью Jun N-терминальной киназы 1". Аналитическая биохимия . 376 (1): 115– 121. doi :10.1016/j.ab.2008.01.038. PMID  18307971.
  22. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Koren L, Aronheim A (июнь 2011 г.). «Фосфорилирование JDP2 на треонине-148 N-терминальной киназой c-Jun нацеливает его на протеосомную деградацию». The Biochemical Journal . 436 (3): 661– 669. doi :10.1042/BJ20101031. PMID  21463260. S2CID  11422858.
  23. ^ abc Kimura M (август 2008 г.). «IRF2-связывающий белок-1 является убиквитинлигазой JDP2 и ингибитором ATF2-зависимой транскрипции». FEBS Letters . 582 (19): 2833– 2837. doi : 10.1016/j.febslet.2008.07.033 . PMID  18671972. S2CID  5226333.
  24. ^ Nagamine T, Nomada S, Onouchi T, Kameshita I, Sueyoshi N (март 2014). «Ядерная транслокация даблкортин-подобной протеинкиназы и фосфорилирование фактора транскрипции JDP2». Biochemical and Biophysical Research Communications . 446 (1): 73– 78. doi :10.1016/j.bbrc.2014.02.075. PMID  24582561.
  25. ^ abc Huang YC, Saito S, Yokoyama KK (октябрь 2010 г.). «Гистоновый шаперон Jun dimerization protein 2 (JDP2): role in cellular senescence and aging» (Белок димеризации 2 (JDP2)), роль в клеточном старении и старении). The Kaohsiung Journal of Medical Sciences . 26 (10): 515– 531. doi : 10.1016/S1607-551X(10)70081-4 . PMID  20950777.
  26. ^ ab Pan J, Jin C, Murata T, Yokoyama KK (2003). "Секвенс-специфический фактор транскрипции JDP2 взаимодействует с гистоном и ингибирует опосредованное p300 ацетилирование гистонов". Nucleic Acids Research. Приложение . 3 (3): 305–306 . doi : 10.1093/nass/3.1.305 . PMID  14510502.
  27. ^ abcde Darlyuk-Saadon I, Weidenfeld-Baranboim K, Yokoyama KK, Hai T, Aronheim A (2012). "Репрессорные белки bZIP, димеризационный белок c-Jun 2 и активирующий фактор транскрипции 3 привлекают несколько членов HDAC к промотору ATF3". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1819 ( 11– 12): 1142– 1153. doi :10.1016/j.bbagrm.2012.09.005. PMC 3551276. PMID  22989952 . 
  28. ^ Heideman MR, Wilting RH, Yanover E, Velds A, de Jong J, Kerkhoven RM и др. (март 2013 г.). «Дозозависимое подавление опухоли гистондеацетилазами 1 и 2 посредством регуляции сотрудничающих генов c-Myc и функции p53». Blood . 121 (11): 2038– 2050. doi :10.1182/blood-2012-08-450916. PMC 3596963 . PMID  23327920. 
  29. ^ abc Jin C, Li H, Murata T, Sun K, Horikoshi M, Chiu R и др. (июль 2002 г.). «JDP2, репрессор AP-1, привлекает комплекс гистондеацетилазы 3 для ингибирования дифференциации клеток F9, вызванной ретиноевой кислотой». Молекулярная и клеточная биология . 22 (13): 4815– 4826. doi :10.1128/mcb.22.13.4815-4826.2002. PMC 133911. PMID  12052888 . 
  30. ^ ab Nakade K, Pan J, Yamasaki T, Murata T, Wasylyk B, Yokoyama KK (апрель 2009 г.). "JDP2 (Jun Dimerization Protein 2)-deficient мышиные эмбриональные фибробласты устойчивы к репликативному старению". Журнал биологической химии . 284 (16): 10808– 10817. doi : 10.1074/jbc.M808333200 . PMC 2667768. PMID  19233846 . 
  31. ^ abc Maruyama K, Fukasaka M, Vandenbon A, Saitoh T, Kawasaki T, Kondo T и др. (декабрь 2012 г.). «Транскрипционный фактор Jdp2 контролирует гомеостаз костей и антибактериальный иммунитет, регулируя дифференциацию остеокластов и нейтрофилов». Immunity . 37 (6): 1024–1036 . doi : 10.1016/j.immuni.2012.08.022 . PMID  23200825.
  32. ^ Kehat I, Heinrich R, Ben-Izhak O, Miyazaki H, Gutkind JS, Aronheim A (июнь 2006 г.). «Ингибирование транскрипции основной лейциновой молнии является основным медиатором расширения предсердий». Cardiovascular Research . 70 (3): 543–554 . doi : 10.1016/j.cardiores.2006.02.018 . PMID  16631626.
  33. ^ Kehat I, Hasin T, Aronheim A (октябрь 2006 г.). «Роль транскрипции, опосредованной основным белком лейциновой молнии, в физиологической и патологической гипертрофии миокарда». Annals of the New York Academy of Sciences . 1080 (1): 97– 109. Bibcode : 2006NYASA1080...97K. doi : 10.1196/annals.1380.009. PMID  17132778. S2CID  19775029.
  34. ^ ab Chérasse Y, Chaveroux C, Jousse C, Maurin AC, Carraro V, Parry L, et al. (апрель 2008 г.). «Роль репрессора JDP2 в регулируемой аминокислотами транскрипции CHOP». FEBS Letters . 582 (10): 1537– 1541. doi :10.1016/j.febslet.2008.03.050. PMID  18396163. S2CID  8438516.
  35. ^ Weidenfeld-Baranboim K, Bitton-Worms K, Aronheim A (июнь 2008 г.). "TRE-зависимая активация транскрипции ассоциацией JDP2-CHOP10". Nucleic Acids Research . 36 (11): 3608– 3619. doi :10.1093/nar/gkn268. PMC 2441799. PMID  18463134 . 
  36. ^ Hill KK, Roemer SC, Jones DN, Churchill ME, Edwards DP (сентябрь 2009 г.). «Коактиватор рецептора прогестерона (JDP2) опосредует активность посредством взаимодействия с остатками в карбоксильно-концевом расширении домена связывания ДНК». Журнал биологической химии . 284 (36): 24415– 24424. doi : 10.1074/jbc.M109.003244 . PMC 2782034. PMID  19553667 . 
  37. ^ Wardell SE, Boonyaratanakornkit V, Adelman JS, Aronheim A, Edwards DP (август 2002 г.). «Jun dimerization protein 2 functions as a progesterone receptor N-terminal domain coactivator». Молекулярная и клеточная биология . 22 (15): 5451– 5466. doi :10.1128/mcb.22.15.5451-5466.2002. PMC 133955. PMID  12101239 . 
  38. ^ Edwards DP, Wardell SE, Boonyaratanakornkit V (декабрь 2002 г.). «Прогестероновые рецепторы, взаимодействующие с корегуляторными белками, и перекрестные связи с сигнальными путями клеток». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии . 83 ( 1– 5): 173– 186. doi : 10.1016/s0960-0760(02)00265-0. PMID  12650714. S2CID  22258908.
  39. ^ Broder YC, Katz S, Aronheim A (октябрь 1998 г.). «Система рекрутирования ras, новый подход к изучению белок-белковых взаимодействий». Current Biology . 8 (20): 1121– 1124. Bibcode :1998CBio....8.1121B. doi : 10.1016/s0960-9822(98)70467-1 . PMID  9778531. S2CID  16085672.
  40. ^ Nakade K, Pan J, Yoshiki A, Ugai H, Kimura M, Liu B и др. (август 2007 г.). «JDP2 подавляет дифференциацию адипоцитов, регулируя ацетилирование гистонов». Cell Death and Differentiation . 14 (8): 1398–1405 . doi : 10.1038/sj.cdd.4402129 . PMID  17464331.
  41. ^ abcd Островский О, Бенгал Э, Аронхейм А (октябрь 2002 г.). «Индукция терминальной дифференциации белком димеризации c-Jun JDP2 в миобластах C2 и клетках рабдомиосаркомы». Журнал биологической химии . 277 (42): 40043– 40054. doi : 10.1074/jbc.M205494200 . PMID  12171923.
  42. ^ Kawaida R, Ohtsuka T, Okutsu J, Takahashi T, Kadono Y, Oda H и др. (апрель 2003 г.). «Jun dimerization protein 2 (JDP2), член семейства факторов транскрипции AP-1, опосредует дифференциацию остеокластов, индуцированную RANKL». Журнал экспериментальной медицины . 197 (8): 1029– 1035. doi :10.1084/jem.20021321. PMC 2193879. PMID  12707301 . 
  43. ^ Yao C, Yao GQ, Sun BH, Zhang C, Tommasini SM, Insogna K (март 2014). «Транскрипционный фактор T-box 3 регулирует экспрессию белка димеризации Jun 2, зависящую от колониестимулирующего фактора 1, и играет важную роль в остеокластогенезе». Журнал биологической химии . 289 (10): 6775– 6790. doi : 10.1074/jbc.M113.499210 . PMC 3945339. PMID  24394418 . 
  44. ^ Ji H, Ehrlich LI, Seita J, Murakami P, Doi A, Lindau P и др. (сентябрь 2010 г.). «Комплексная метиломная карта приверженности линии от гемопоэтических предшественников». Nature . 467 (7313): 338– 342. Bibcode :2010Natur.467..338J. doi :10.1038/nature09367. PMC 2956609 . PMID  20720541. 
  45. ^ ab Heinrich R, Livne E, Ben-Izhak O, Aronheim A (февраль 2004 г.). «Белок димеризации c-Jun 2 ингибирует трансформацию клеток и действует как ген-супрессор опухолей». Журнал биологической химии . 279 (7): 5708– 5715. doi : 10.1074/jbc.M307608200 . PMID  14627710.
  46. ^ ab van der Weyden L, Rust AG, McIntyre RE, Robles-Espinoza CD, del Castillo Velasco-Herrera M, Strogantsev R, et al. (январь 2013 г.). "Jdp2 подавляет транскрипцию Trp53, способствуя лейкемогенезу в контексте гетерозиготности Trp53". Oncogene . 32 (3): 397– 402. doi :10.1038/onc.2012.56. PMC 3550594 . PMID  22370638. 
  47. ^ Xu Y, Jin C, Liu Z, Pan J, Li H, Zhang Z и др. (август 2014 г.). «Клонирование и характеристика промотора гена JDP2 мыши выявляют отрицательную регуляцию p53». Biochemical and Biophysical Research Communications . 450 (4): 1531– 1536. doi : 10.1016/j.bbrc.2014.07.034 . PMID  25026555.
  48. ^ Лердруп М., Холмберг С., Дитрих Н., Шаулян Э., Хердеген Т., Яэттеля М. и др. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, сходную с апоптозом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1745 (1): 29–37 . doi :10.1016/j.bbamcr.2005.06.008. ПМИД  16026868.
  49. ^ Piu F, Aronheim A, Katz S, Karin M (май 2001 г.). «Репрессорный белок AP-1 JDP-2: ингибирование апоптоза, опосредованного УФ-излучением, посредством снижения регуляции p53». Молекулярная и клеточная биология . 21 (9): 3012–3024 . doi :10.1128/MCB.21.9.3012-3024.2001. PMC 86930. PMID  11287607 . 
  50. ^ Hill C, Würfel A, Heger J, Meyering B, Schlüter KD, Weber M и др. (Июль 2013 г.). «Ингибирование сигнализации AP-1 сверхэкспрессией JDP2 защищает кардиомиоциты от гипертрофии и индукции апоптоза». Cardiovascular Research . 99 (1): 121– 128. doi : 10.1093/cvr/cvt094 . PMID  23612584.
  51. ^ Wang SW, Lee JK, Ku CC, Chiou SS, Steve Lin CL, Ho MF и др. (2011). «Димеризационный белок Jun 2 при ограничении кислорода; контроль старения». Current Pharmaceutical Design . 17 (22): 2278– 2289. doi :10.2174/138161211797052394. PMID  21736542.
  52. ^ ab Tanigawa S, Lee CH, Lin CS, Ku CC, Hasegawa H, Qin S и др. (ноябрь 2013 г.). "Димеризационный белок Jun 2 является критическим компонентом комплекса Nrf2/MafK, регулирующего ответ на гомеостаз ROS". Cell Death & Disease . 4 (11): e921. doi :10.1038/cddis.2013.448. PMC 3847324 . PMID  24232097. 
  53. ^ Liu J, Han Q, Peng T, Peng M, Wei B, Li D и др. (Июль 2015 г.). «Онкоген c-Jun препятствует перепрограммированию соматических клеток». Nature Cell Biology . 17 (7): 856– 867. doi :10.1038/ncb3193. PMID  26098572. S2CID  24437051.
  54. ^ Hwang HC, Martins CP, Bronkhorst Y, Randel E, Berns A, Fero M и др. (август 2002 г.). «Идентификация онкогенов, сотрудничающих с потерей p27Kip1, путем инсерционного мутагенеза и высокопроизводительного анализа сайтов инсерции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (17): 11293– 11298. Bibcode : 2002PNAS...9911293H. doi : 10.1073/pnas.162356099 . PMC 123250. PMID  12151601 . 
  55. ^ Rasmussen MH, Ballarín-González B, Liu J, Lassen LB, Füchtbauer A, Füchtbauer EM и др. (апрель 2010 г.). «Антисмысловая транскрипция в гаммаретровирусах как механизм инсерционной активации генов хозяина». Журнал вирусологии . 84 (8): 3780– 3788. doi :10.1128/JVI.02088-09. PMC 2849499. PMID  20130045 . 
  56. ^ Bitton-Worms K, Pikarsky E, Aronheim A (март 2010 г.). «Репрессорный белок AP-1, JDP2, усиливает гепатоцеллюлярную карциному у мышей». Molecular Cancer . 9 : 54. doi : 10.1186/1476-4598-9-54 . PMC 2841123 . PMID  20214788. 
  57. ^ Järvinen AK, Autio R, Kilpinen S, Saarela M, Leivo I, Grénman R и др. (июнь 2008 г.). «Анализ микроматриц высокого разрешения числа копий и экспрессии генов в линиях клеток плоскоклеточного рака головы и шеи языка и гортани». Гены, хромосомы и рак . 47 (6): 500–509 . doi :10.1002/gcc.20551. PMID  18314910. S2CID  9442226.
  58. ^ Юаньхун X, Фэн X, Цинчан L, Цзяньпэн F, Чжэ L, Кэцзянь G (2009). «Понижение регуляции репрессора AP-1 JDP2 связано с метастазами опухоли и плохим прогнозом у пациентов с карциномой поджелудочной железы». Международный журнал биологических маркеров . 25 (3): 136– 140. doi :10.1177/172460081002500303. PMID  20677166. S2CID  208044673.
  59. ^ Liu Z, Du R, Long J, Dong A, Fan J, Guo K и др. (октябрь 2012 г.). «JDP2 ингибирует эпителиально-мезенхимальный переход в клетках BxPC3 рака поджелудочной железы». Tumour Biology . 33 (5): 1527– 1534. doi :10.1007/s13277-012-0404-5. PMID  22535371. S2CID  15934564.
  60. ^ Maciejak A, Kiliszek M, Michalak M, Tulacz D, Opolski G, Matlak K и др. (2015). «Профилирование экспрессии генов выявляет потенциальные прогностические биомаркеры, связанные с прогрессированием сердечной недостаточности». Genome Medicine . 7 (1): 26. doi : 10.1186/s13073-015-0149-z . PMC 4432772 . PMID  25984239. 
  61. ^ Mansour MR, He S, Li Z, Lobbardi R, Abraham BJ, Hug C и др. (Июль 2018 г.). «JDP2: онкогенный фактор транскрипции bZIP при остром лимфобластном лейкозе Т-клеток». Журнал экспериментальной медицины . 215 (7): 1929–1945 . doi :10.1084/jem.20170484. PMC 6028512. PMID  29941549 . 
  62. ^ Barkan B, Cox AD, Kloog Y (февраль 2013 г.). «Ингибирование Ras усиливает галектин-7 за счет галектина-1, чтобы сенсибилизировать клетки к апоптозу». Oncotarget . 4 (2): 256– 268. doi :10.18632/oncotarget.844. PMC 3712571 . PMID  23530091. 
  63. ^ Murata T, Noda C, Saito S, Kawashima D, Sugimoto A, Isomura H и др. (июнь 2011 г.). «Участие димеризационного белка Jun 2 (JDP2) в поддержании латентности вируса Эпштейна-Барр». Журнал биологической химии . 286 (25): 22007–22016 . doi : 10.1074/jbc.M110.199836 . PMC 3121345. PMID  21525011 . 

Дальнейшее чтение

  • Лердруп М., Холмберг С., Дитрих Н., Шаулиан Э., Хердеген Т., Яэттеля М. и др. (август 2005 г.). «Истощение репрессора AP-1 JDP2 вызывает гибель клеток, сходную с апоптозом». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1745 (1): 29–37 . doi :10.1016/j.bbamcr.2005.06.008. ПМИД  16026868.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Jun_dimerization_protein&oldid=1254919615"