Изопептидаза

Изопептидаза — это фермент протеаза , который гидролизует изопептидные связи или амидные связи , которые находятся вне основной цепи в полипептидной цепи .

При деградации белка

Изопептидные связи возникают при связывании боковых цепей аминокислот белка с такими белками, как убиквитин и SUMO в пути деградации белка . У эукариот ферменты с изопептидазной активностью часто участвуют в этом пути; все пять классов деубиквитинирующих ферментов обладают изопептидазной активностью. ^[1] Примерами являются пептидаза Ulp1 ^[2] и USP5 (ранее известная как изопептидаза T). ^[3]^[4]

В лассо-пептидной обработке

Изопептидазы также были идентифицированы в прокариотах , которые экспрессируют лассо-пептиды , или пептиды с узловатой конформацией, установленной наличием связи не в основной цепи между кислой аминокислотой и N-концом пептида для формирования узла. (Некоторые лассо-пептиды также имеют топологическую сложность, обусловленную дисульфидными связями .) Ферменты изопептидазы линеаризуют пептиды, расщепляя изопептидную связь. ^[5]^[6]

Ссылки

^ Сахто, Дэнни Д.; Сиксма, Титиа К. (август 2015 г.). «Уровни регулирования DUB». Тенденции биохимических наук . 40 (8): 456–467 . doi :10.1016/j.tibs.2015.05.002. ПМИД 26073511.
^ Ли, Шир-Джиан; Хохштрассер, Марк (31 марта 2003 г.). «Изопептидаза Ulp1 SUMO». Журнал клеточной биологии . 160 (7): 1069– 1082. doi :10.1083/jcb.200212052. PMC 2172760. PMID 12654900 .
^ Уилкинсон, КД; Ташаев, ВЛ; О'Коннор, ЛБ; Ларсен, КН; Касперек, Э; Пикарт, СМ (7 ноября 1995 г.). «Метаболизм сигнала деградации полиубиквитина: структура, механизм и роль изопептидазы Т». Биохимия . 34 (44): 14535– 46. doi :10.1021/bi00044a032. PMID 7578059.
^ Clague, Michael J.; Heride, Claire; Urbé, Sylvie (июль 2015 г.). «Демография системы убиквитина». Trends in Cell Biology . 25 (7): 417– 426. doi :10.1016/j.tcb.2015.03.002. PMID 25906909.
^ Максимов, Михаил О.; Линк, А. Джеймс (14 августа 2013 г.). «Открытие и характеристика изопептидазы, которая линеаризует лассо-пептиды». Журнал Американского химического общества . 135 (32): 12038– 12047. doi :10.1021/ja4054256. PMID 23862624.
^ Хегеманн, Джулиан Д.; Циммерманн, Марсель; Кси, Сюлан; Марахиэль, Мохамед А. (21 июля 2015 г.). «Пептиды лассо: интригующий класс бактериальных натуральных продуктов». Accounts of Chemical Research . 48 (7): 1909–1919 . doi :10.1021/acs.accounts.5b00156. PMID 26079760.

Эта статья о ферментах является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее.

[sahtoe_2015-1] Сахто, Дэнни Д.; Сиксма, Титиа К. (август 2015 г.). «Уровни регулирования DUB». Тенденции биохимических наук . 40 (8): 456–467 . doi :10.1016/j.tibs.2015.05.002. ПМИД 26073511.

[li_2003-2] Ли, Шир-Джиан; Хохштрассер, Марк (31 марта 2003 г.). «Изопептидаза Ulp1 SUMO». Журнал клеточной биологии . 160 (7): 1069– 1082. doi :10.1083/jcb.200212052. PMC 2172760. PMID 12654900 .

[wilkinson_1995-3] Уилкинсон, КД; Ташаев, ВЛ; О'Коннор, ЛБ; Ларсен, КН; Касперек, Э; Пикарт, СМ (7 ноября 1995 г.). «Метаболизм сигнала деградации полиубиквитина: структура, механизм и роль изопептидазы Т». Биохимия . 34 (44): 14535– 46. doi :10.1021/bi00044a032. PMID 7578059.

[clague_2015-4] Clague, Michael J.; Heride, Claire; Urbé, Sylvie (июль 2015 г.). «Демография системы убиквитина». Trends in Cell Biology . 25 (7): 417– 426. doi :10.1016/j.tcb.2015.03.002. PMID 25906909.

[maksimov_2013-5] Максимов, Михаил О.; Линк, А. Джеймс (14 августа 2013 г.). «Открытие и характеристика изопептидазы, которая линеаризует лассо-пептиды». Журнал Американского химического общества . 135 (32): 12038– 12047. doi :10.1021/ja4054256. PMID 23862624.

[hegemann_2015-6] Хегеманн, Джулиан Д.; Циммерманн, Марсель; Кси, Сюлан; Марахиэль, Мохамед А. (21 июля 2015 г.). «Пептиды лассо: интригующий класс бактериальных натуральных продуктов». Accounts of Chemical Research . 48 (7): 1909–1919 . doi :10.1021/acs.accounts.5b00156. PMID 26079760.