Человеческий сывороточный альбумин

Альбумин обнаружен в крови человека
альбумин крови
Доступные структуры
ПДБПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыALB , ANALBA, FDAH, PRO0883, PRO0903, PRO1341, альбумин, HSA, FDAHT, сывороточный альбумин
Внешние идентификаторыОМИМ : 103600; МГИ : 87991; гомологен : 405; GeneCards : ALB; ОМА :ALB – ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез
Ансамбль
UniProt
РефСек (мРНК)

NM_000477

NM_009654

RefSeq (белок)

NP_000468

NP_033784

Местоположение (UCSC)Хр 4: 73,4 – 73,42 МбХр 5: 90,61 – 90,62 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Человеческий сывороточный альбумин — это сывороточный альбумин , обнаруженный в крови человека . Это самый распространенный белок в плазме крови человека ; он составляет около половины сывороточного белка. Он вырабатывается в печени . Он растворим в воде и является мономерным . [ необходима цитата ]

Альбумин переносит гормоны, жирные кислоты и другие соединения, регулирует pH и поддерживает онкотическое давление , а также выполняет другие функции.

Альбумин синтезируется в печени как препроальбумин, имеющий N-концевой пептид, который удаляется до того, как новообразованный белок высвобождается из шероховатого эндоплазматического ретикулума. Продукт, проальбумин, в свою очередь расщепляется в аппарате Гольджи для получения секретируемого альбумина.

Референтный диапазон концентраций альбумина в сыворотке составляет приблизительно 35–50 г/л (3,5–5,0 г/дл). [5] Период его полувыведения из сыворотки составляет приблизительно 21 день. [6] Молекулярная масса альбумина составляет 66,5 кДа.

Ген альбумина расположен на хромосоме 4 в локусе 4q13.3, и мутации в этом гене могут привести к аномальным белкам. Ген человеческого альбумина имеет длину 16 961 нуклеотид от предполагаемого сайта «cap» до первого сайта присоединения поли(A). Он разделен на 15 экзонов, которые симметрично размещены в 3 доменах, которые, как полагают, возникли в результате утроения одного первичного домена.

Человеческий сывороточный альбумин (HSA) представляет собой высокорастворимый в воде глобулярный мономерный плазменный белок с относительной молекулярной массой 67 кДа, состоящий из 585 аминокислотных остатков, одной сульфгидрильной группы и 17 дисульфидных мостиков. Среди носителей наночастиц наночастицы HSA уже давно находятся в центре внимания фармацевтической промышленности из-за их способности связываться с различными молекулами лекарственных средств, большой стабильности при хранении и использовании in vivo, отсутствия токсичности и антигенности, биоразлагаемости , воспроизводимости, масштабирования производственного процесса и лучшего контроля за свойствами высвобождения. Кроме того, значительные количества лекарственного средства могут быть включены в матрицу частиц из-за большого количества участков связывания лекарственных средств на молекуле альбумина. [7]

Функция

  • Поддерживает онкотическое давление
  • Транспортирует гормоны щитовидной железы
  • Переносит другие гормоны, в частности, жирорастворимые.
  • Транспортирует жирные кислоты («свободные» жирные кислоты) в печень и миоциты для использования энергии
  • Транспортирует неконъюгированный билирубин
  • Транспортирует много лекарств ; уровни сывороточного альбумина могут влиять на период полураспада лекарств. Конкуренция между лекарствами за места связывания альбумина может вызвать взаимодействие лекарств за счет увеличения свободной фракции одного из лекарств, тем самым влияя на эффективность.
  • Конкурентно связывает ионы кальция (Ca 2+ )
  • Сывороточный альбумин, как отрицательный белок острой фазы, снижается при воспалительных состояниях. Таким образом, он не является достоверным маркером состояния питания; скорее, это маркер воспалительного состояния
  • Предотвращает фотодеградацию фолиевой кислоты
  • Предотвращает патогенное воздействие токсинов Clostridioides difficile [8]

Измерение

Уровень сывороточного альбумина обычно измеряется путем регистрации изменения поглощения при связывании с красителем, таким как бромкрезоловый зеленый или бромкрезоловый пурпурный . [9]

Диапазоны значений

Нормальный диапазон сывороточного альбумина человека у взрослых (> 3 лет) составляет 3,5–5,0 г/дл (35–50 г/л). Для детей младше трех лет нормальный диапазон шире, 2,9–5,5 г/дл. [10]

Низкий уровень альбумина ( гипоальбуминемия ) может быть вызван заболеванием печени , нефротическим синдромом , ожогами, энтеропатией с потерей белка , мальабсорбцией , недоеданием , поздней беременностью, артефактами, генетическими вариациями и злокачественными новообразованиями. [ необходима ссылка ]

Высокий уровень альбумина ( гиперальбуминемия ) почти всегда вызван обезвоживанием. В некоторых случаях дефицита ретинола ( витамина А ) уровень альбумина может быть повышен до высоких нормальных значений (например, 4,9 г/дл), поскольку ретинол вызывает набухание клеток от воды. (Это также причина, по которой слишком много витамина А является токсичным.) [11] Этот отек также, вероятно, возникает во время лечения 13-цис-ретиноевой кислотой ( изотретиноином ), фармацевтическим препаратом для лечения тяжелой угревой сыпи, среди прочих состояний. В лабораторных экспериментах было показано, что полностью транс-ретиноевая кислота снижает выработку альбумина у человека. [12]

Патология

Гипоальбуминемия

Гипоальбуминемия означает низкий уровень альбумина в крови. [13] Это может быть вызвано:

В клинической медицине гипоальбуминемия значительно коррелирует с более высокими показателями смертности при ряде состояний, таких как сердечная недостаточность, послеоперационный период, COVID-19. [16] [17] [18]

Гиперальбуминемия

Гиперальбуминемия — это повышенная концентрация альбумина в крови. [19] Обычно это состояние возникает из-за обезвоживания. [19] Гиперальбуминемия также связана с диетой с высоким содержанием белка. [20]

Медицинское применение

Альбумин человеческий
Клинические данные
AHFS / Drugs.comМонография
Данные лицензии
  • US  DailyMed альбумин человека
код АТС
Идентификаторы
Информационная карта ECHA100.029.706

Раствор человеческого альбумина (HSA) доступен для медицинского применения, обычно в концентрации 5–25%.

Человеческий альбумин часто используется для замены потерянной жидкости и восстановления объема крови у пациентов с травмами, ожогами и хирургическими операциями. Нет убедительных медицинских доказательств того, что введение альбумина (по сравнению с физиологическим раствором) спасает жизни людей с гиповолемией или тех, кто находится в критическом состоянии из-за ожогов или гипоальбуминемии . [21] Также неизвестно, есть ли люди в критическом состоянии, которым может быть полезен альбумин. [21] Поэтому Кокрановское сотрудничество рекомендует не использовать его, за исключением клинических испытаний . [21] [22]

При акустическом капельном испарении (ADV) альбумин иногда используется в качестве поверхностно-активного вещества . ADV был предложен в качестве лечения рака с помощью окклюзионной терапии. [23]

Человеческий сывороточный альбумин может быть использован для потенциального устранения токсичности лекарственных препаратов/химических веществ путем связывания со свободным лекарственным препаратом/агентом. [24]

Человеческий альбумин также может быть использован при лечении декомпенсированного цирроза печени. [25]

Человеческий сывороточный альбумин использовался как компонент индекса слабости . [15]

Гликация

Давно известно, что белки крови человека, такие как гемоглобин [26] и сывороточный альбумин [27] [28], могут подвергаться медленному неферментативному гликированию , в основном путем образования основания Шиффа между ε-аминогруппами остатков лизина (иногда аргинина) и молекулами глюкозы в крови ( реакция Майяра ). Эту реакцию можно ингибировать в присутствии антиоксидантов. [29] Хотя эта реакция может происходить в норме, [27] повышенный уровень гликоальбумина наблюдается при сахарном диабете. [28]

Гликация может изменить биологическую структуру и функцию белка сывороточного альбумина. [30] [31] [32] [33]

Более того, гликирование может привести к образованию конечных продуктов гликирования (AGE), которые приводят к аномальным биологическим эффектам. Накопление AGE приводит к повреждению тканей посредством изменения структур и функций тканевых белков, стимуляции клеточных реакций через рецепторы, специфичные для AGE-белков, и генерации реактивных кислородных промежуточных продуктов. AGE также реагируют с ДНК, вызывая мутации и транспозицию ДНК. Термическая обработка белков и углеводов приводит к серьезным изменениям аллергенности. AGE являются антигенными и представляют собой многие из важных неоантигенов, обнаруженных в приготовленных или хранящихся продуктах. [34] Они также мешают нормальному производству оксида азота в клетках. [35]

Хотя в структуре сывороточного альбумина имеется несколько остатков лизина и аргинина, лишь немногие из них могут участвовать в реакции гликирования. [28] [36]

Окисление

Альбумин является преобладающим белком в большинстве жидкостей организма, его Cys34 представляет собой самую большую фракцию свободных тиолов в организме. Тиол альбумина Cys34 существует как в восстановленной, так и в окисленной форме. [37] В плазме здоровых молодых людей 70–80% от общего количества HSA содержит свободную сульфгидрильную группу Cys34 в восстановленной форме или меркаптоальбумин (HSA-SH). [38] Однако при патологических состояниях, характеризующихся окислительным стрессом, таких как заболевания почек, заболевания печени и диабет, окисленная форма, или немеркаптоальбумин (HNA), может преобладать. [39] [40] Тиол альбумина реагирует с радикальным гидроксилом (.OH), перекисью водорода (H 2 O 2 ) и активными формами азота, такими как пероксинитрит (ONOO.), и, как было показано, окисляет Cys34 до производного сульфеновой кислоты (HSA-SOH), он может быть повторно использован в меркаптоальбумин; однако при высоких концентрациях активные формы приводят к необратимому окислению до сульфиновой (HSA-SO2H) или сульфоновой кислоты (HSA-SO3H), что влияет на его структуру. [41] Присутствие активных форм кислорода (ROS) может вызывать необратимые структурные повреждения и изменять активность белков. [ необходима ссылка ]

Потеря через почки

В здоровой почке размер альбумина и отрицательный электрический заряд исключают его экскрецию в клубочке . Это не всегда так, как при некоторых заболеваниях , включая диабетическую нефропатию , которая иногда может быть осложнением неконтролируемого или длительного диабета , при котором белки могут пересекать клубочек. Потерянный альбумин можно обнаружить с помощью простого анализа мочи. [42] В зависимости от количества потерянного альбумина у пациента может быть нормальная функция почек, микроальбуминурия или альбуминурия .

Взаимодействия

Было показано, что человеческий сывороточный альбумин взаимодействует с FCGRT . [43]

Он также может взаимодействовать с пока еще не идентифицированным альбондином (gp60), определенной парой gp18/gp30 и некоторыми другими белками, такими как остеонектин , hnRNP , кальретикулин , кубилин и мегалин . [44]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000163631 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000029368 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ "Гармонизация референтных интервалов" (PDF) . pathologyharmony.co.uk . Pathology Harmony. Архивировано из оригинала (PDF) 2 августа 2013 г. . Получено 23 июня 2013 г. .
  6. ^ "Гипоальбуминемия: Предыстория, Патофизиология, Этиология". Ссылка Medscape . 2019-11-10 . Получено 2019-12-22 .
  7. ^ Kouchakzadeh H, Shojaosadati SA, Shokri F (сентябрь 2014 г.). «Эффективная загрузка и улавливание тамоксифена в системе доставки наночастиц на основе сывороточного альбумина человека с помощью модифицированной техники десольвации». Chemical Engineering Research and Design . 92 (9): 1681–1692. Bibcode : 2014CERD...92.1681K. doi : 10.1016/j.cherd.2013.11.024.
  8. ^ Ди Маси А., Лебоффе Л., Полтичелли Ф., Тонон Ф., Зеннаро К., Катерино М. и др. (сентябрь 2018 г.). «Человеческий сывороточный альбумин — важный компонент механизма защиты хозяина от интоксикации Clostridium difficile». Журнал инфекционных заболеваний . 218 (9): 1424–1435. doi : 10.1093/infdis/jiy338 . PMID  29868851.
  9. ^ "Альбумин: аналитическая монография" (PDF) . Ассоциация клинической биохимии и лабораторной медицины. Архивировано из оригинала (PDF) 13 ноября 2012 г. . Получено 23 июня 2013 г. .
  10. ^ "Нормальные диапазоны для обычных лабораторных тестов". Архивировано из оригинала 2013-01-14 . Получено 2007-12-06 .{{cite web}}: CS1 maint: бот: исходный статус URL неизвестен ( ссылка ) Университет Раша
  11. ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (декабрь 1984 г.). «Защитное действие таурина, цинка и токоферола на вызванное ретинолом повреждение лимфобластоидных клеток человека». The Journal of Nutrition . 114 (12): 2256–2261. doi :10.1093/jn/114.12.2256. PMID  6502269.
  12. ^ Masaki T, Matsuura T, Ohkawa K, Miyamura T, Okazaki I, Watanabe T, Suzuki T (июль 2006 г.). «Полностью транс-ретиноевая кислота снижает экспрессию гена человеческого альбумина посредством индукции C/EBPbeta-LIP». The Biochemical Journal . 397 (2): 345–353. doi :10.1042/BJ20051863. PMC 1513275 . PMID  16608438. 
  13. ^ Anderson DM (2000). Иллюстрированный медицинский словарь Дорланда (29-е изд.). Филадельфия [ua]: Saunders. стр. 860. ISBN 978-0721682617.
  14. ^ Зербато В., Сансон Г., Де Лука М., Ди Белла С., ди Маси А., Кайрони П. и др. (20 апреля 2022 г.). «Влияние уровня сывороточного альбумина на смертность от COVID-19». Отчеты об инфекционных заболеваниях . 14 (3): 278–286. дои : 10.3390/idr14030034 . ISSN  2036-7449. ПМЦ 9149867 . ПМИД  35645213. 
  15. ^ ab Green P, Woglom AE, Genereux P, Daneault B, Paradis JM, Schnell S и др. (сентябрь 2012 г.). «Влияние состояния слабости на выживаемость после транскатетерной замены аортального клапана у пожилых людей с тяжелым аортальным стенозом: опыт одного центра». JACC. Cardiovascular Interventions . 5 (9): 974–981. doi :10.1016/j.jcin.2012.06.011. PMC 3717525 . PMID  22995885. 
  16. ^ Утамалингам С., Кандала Дж., Дейли М., Патвардхан Э., Каподилупо Р., Мур С.А., Джануцци Дж.Л. (декабрь 2010 г.). «Сывороточный альбумин и смертность при острой декомпенсированной сердечной недостаточности». Американский кардиологический журнал . 160 (6): 1149–1155. дои : 10.1016/j.ahj.2010.09.004. ПМИД  21146671.
  17. ^ Xu R, Hao M, Zhou W, Liu M, Wei Y, Xu J, Zhang W (август 2022 г.). «Предоперационная гипоальбуминемия у пациентов, перенесших операцию на сердце: метаанализ». Surgery Today . 53 (8): 861–872. doi :10.1007/s00595-022-02566-9. PMID  35933630. S2CID  251369303.
  18. ^ Зербато В., Сансон Г., Де Лука М., Ди Белла С., ди Маси А., Кайрони П. и др. (апрель 2022 г.). «Влияние уровня сывороточного альбумина на смертность от COVID-19». Отчеты об инфекционных заболеваниях . 14 (3): 278–286. дои : 10.3390/idr14030034 . ПМЦ 9149867 . ПМИД  35645213. 
  19. ^ ab Busher JT (1990). "Глава 101: Сывороточный альбумин и глобулин". В Walker HK, Hall WD, Hurst JW (ред.). Клинические методы: история, физические и лабораторные исследования (3-е изд.). Бостон: Butterworths. ISBN 978-0409900774. PMID  21250048.
  20. ^ Mutlu EA, Keshavarzian A, Mutlu GM (июнь 2006 г.). «Гиперальбуминемия и повышенные трансаминазы, связанные с высокобелковой диетой». Scandinavian Journal of Gastroenterology . 41 (6): 759–760. doi :10.1080/00365520500442625. PMID  16716979. S2CID  21264934.
  21. ^ abc Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (ноябрь 2011 г.). "Раствор человеческого альбумина для реанимации и увеличения объема у пациентов в критическом состоянии". База данных систематических обзоров Cochrane . 2011 (11): CD001208. doi :10.1002/14651858.CD001208.pub4. hdl : 2299/5243 . PMC 7055200. PMID  22071799 . 
  22. ^ Yu YT, Liu J, Hu B, Wang RL, Yang XH, Shang XL и др. (Июль 2021 г.). «Экспертный консенсус по использованию человеческого сывороточного альбумина у пациентов в критическом состоянии». Chinese Medical Journal . 134 (14): 1639–1654. doi :10.1097/CM9.00000000000001661. PMC 8318641. PMID  34397592 . 
  23. ^ Lo AH, Kripfgans OD, Carson PL, Rothman ED, Fowlkes JB (май 2007 г.). «Порог испарения акустической капли: влияние длительности импульса и контрастного агента». IEEE Transactions on Ultrasonics, Ferroelectrics, and Frequency Control . 54 (5): 933–946. doi :10.1109/tuffc.2007.339. PMID  17523558. S2CID  11983041.
  24. ^ Асенци П., Лебоффе Л., Тоти Д., Полтичелли Ф., Трецца В. (август 2018 г.). «Распознавание фипронила сайтом FA1 человеческого сывороточного альбумина». Журнал молекулярного распознавания . 31 (8): e2713. дои : 10.1002/jmr.2713. PMID  29656610. S2CID  4894574.
  25. ^ Карасени П., Риджио О., Анджели П., Алессандрия С., Нери С., Фоши Ф.Г. и др. (июнь 2018 г.). «Длительное введение альбумина при декомпенсированном циррозе печени (ОТВЕТ): открытое рандомизированное исследование». Ланцет . 391 (10138): 2417–2429. дои : 10.1016/S0140-6736(18)30840-7. hdl : 2108/208667 . PMID  29861076. S2CID  44120418.
  26. ^ Рахбар С. (октябрь 1968 г.). «Аномальный гемоглобин в эритроцитах диабетиков». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 22 (2): 296–298. doi :10.1016/0009-8981(68)90372-0. PMID  5687098.
  27. ^ ab Day JF, Thorpe SR, Baynes JW (февраль 1979). "Неферментативно глюкозилированный альбумин. Приготовление in vitro и выделение из нормальной человеческой сыворотки". Журнал биологической химии . 254 (3): 595–597. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37845-6 . PMID  762083.
  28. ^ abc Iberg N, Flückiger R (октябрь 1986 г.). «Неферментативное гликозилирование альбумина in vivo. Идентификация множественных гликозилированных участков». Журнал биологической химии . 261 (29): 13542–13545. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67052-8 . PMID  3759977.
  29. ^ Jakus V, Hrnciarová M, Cársky J, Krahulec B, Rietbrock N (1999). «Ингибирование неферментативного гликирования белков и перекисного окисления липидов препаратами с антиоксидантной активностью». Life Sciences . 65 (18–19): 1991–1993. doi :10.1016/S0024-3205(99)00462-2. PMID  10576452.
  30. ^ Mohamadi-Nejad A, Moosavi-Movahedi AA, Hakimelahi GH, Sheibani N (сентябрь 2002 г.). «Термодинамический анализ взаимодействия человеческого сывороточного альбумина с глюкозой: понимание диабетического диапазона концентрации глюкозы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (9): 1115–1124. doi :10.1016/S1357-2725(02)00031-6. PMID  12009306.
  31. ^ Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF (март 1984). «Неферментативное гликозилирование человеческого сывороточного альбумина изменяет его конформацию и функцию». Журнал биологической химии . 259 (6): 3812–3817. doi : 10.1016/S0021-9258(17)43168-1 . PMID  6706980.
  32. ^ Mendez DL, Jensen RA, McElroy LA, Pena JM, Esquerra RM (декабрь 2005 г.). «Влияние неферментативного гликирования на разворачивание человеческого сывороточного альбумина». Архивы биохимии и биофизики . 444 (2): 92–99. doi :10.1016/j.abb.2005.10.019. PMID  16309624.
  33. ^ Мохамади-Неджада А., Мусави-Мовахеди А.А., Сафариана С., Надери-Манеш М.Х., Ранджбарч Б., Фарзамид Б., Мостафави Х., Лариджаниф М.Б., Хакимелахи Г.Х. (июль 2002 г.). «Термический анализ неферментативного гликозилирования человеческого сывороточного альбумина: исследования дифференциальной сканирующей калориметрии и кругового дихроизма». Термохимика Акта . 389 (1–2): 141–151. дои : 10.1016/S0040-6031(02)00006-0.
  34. ^ Каньска У, Боратыньский Дж (2002). «Термическое гликирование белков D-глюкозой и D-фруктозой». Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis . 50 (1): 61–66. ПМИД  11916310.
  35. ^ Rojas A, Romay S, González D, Herrera B, Delgado R, Otero K (февраль 2000 г.). «Регуляция экспрессии эндотелиальной синтазы оксида азота конечными продуктами гликозилирования, полученными из альбумина». Circulation Research . 86 (3): E50–E54. doi : 10.1161/01.RES.86.3.e50 . PMID  10679490.
  36. ^ Garlick RL, Mazer JS (май 1983). «Основной сайт неферментативного гликозилирования человеческого сывороточного альбумина in vivo». Журнал биологической химии . 258 (10): 6142–6146. doi : 10.1016/S0021-9258(18)32384-6 . PMID  6853480.
  37. ^ Каваками А., Кубота К., Ямада Н., Тагами У., Такехана К., Сонака И. и др. (Июль 2006 г.). «Идентификация и характеристика окисленного человеческого сывороточного альбумина. Незначительное структурное изменение ухудшает его лиганд-связывающие и антиоксидантные функции». Журнал FEBS . 273 (14): 3346–3357. doi : 10.1111/j.1742-4658.2006.05341.x . PMID  16857017. S2CID  12844381.
  38. ^ Turell L, Carballal S, Botti H, Radi R, Alvarez B (апрель 2009 г.). «Окисление тиола альбумина в сульфеновую кислоту и его влияние на внутрисосудистое пространство». Бразильский журнал медицинских и биологических исследований = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas . 42 (4): 305–311. doi : 10.1590/s0100-879x2009000400001 . PMID  19330257.
  39. ^ Росас-Диас М., Камарильо-Кадена М., Эрнандес-Арана А., Рамон-Гальегос Э., Медина-Наварро Р. (июнь 2015 г.). «Антиоксидантная способность и структурные изменения человеческого сывороточного альбумина у пациентов на поздних стадиях диабетической нефропатии и влияние диализа». Молекулярная и клеточная биохимия . 404 (1–2): 193–201. doi :10.1007/s11010-015-2378-2. PMID  25758354. S2CID  6718332.
  40. ^ Ватанабэ Х., Имафуку Т., Отагири М., Маруяма Т. (2017). «Клинические последствия, связанные с функциональным нарушением альбумина, вызванным посттрансляционной модификацией, при окислительном процессе». Журнал фармацевтических наук . 106 (9): 2195–2203. doi : 10.1016/j.xphs.2017.03.002. PMID  28302542.
  41. ^ Matsuyama Y, Terawaki H, Terada T, Era S (август 2009 г.). «Окисление тиолов альбумина и образование карбонила сывороточного белка постепенно усиливаются с прогрессированием стадий хронической болезни почек». Клиническая и экспериментальная нефрология . 13 (4): 308–315. doi :10.1007/s10157-009-0161-y. PMID  19363646. S2CID  20886185.
  42. ^ "Тест на микроальбумин в моче". WebMD .
  43. ^ Chaudhury C, Mehnaz S, Robinson JM, Hayton WL, Pearl DK, Roopenian DC, Anderson CL (февраль 2003 г.). «Fc-рецептор, связанный с главным комплексом гистосовместимости для IgG (FcRn), связывает альбумин и продлевает его продолжительность жизни». Журнал экспериментальной медицины . 197 (3): 315–322. doi :10.1084/jem.20021829. PMC 2193842. PMID  12566415 . 
  44. ^ Merlot AM, Kalinowski DS, Richardson DR (2014). «Раскрытие тайн сывороточного альбумина — больше, чем просто сывороточный белок». Frontiers in Physiology . 5 : 299. doi : 10.3389/fphys.2014.00299 . PMC 4129365. PMID  25161624 . 

Дальнейшее чтение

  • Komatsu T, Nakagawa A, Curry S, Tsuchida E, Murata K, Nakamura N, Ohno H (сентябрь 2009 г.). «Роль триады аминокислот на входе в карман гема в сывороточном альбумине человека для связывания O(2) и CO с протопорфирином железа IX». Органическая и биомолекулярная химия . 7 (18): 3836–3841. doi :10.1039/b909794e. PMID  19707690.
  • Милоевич Дж., Радицис А., Мелачини Г. (ноябрь 2009 г.). «Человеческий сывороточный альбумин ингибирует фибриллизацию Абета посредством механизма «мономер-конкурент». Биофизический журнал . 97 (9): 2585–2594. Бибкод : 2009BpJ....97.2585M. дои : 10.1016/j.bpj.2009.08.028. ПМК  2770600 . ПМИД  19883602.
  • Silva AM, Hider RC (октябрь 2009 г.). «Влияние неферментативных посттрансляционных модификаций на способность человеческого сывороточного альбумина связывать железо. Последствия для нетрансферрин-связанной видообразований железа». Biochimica et Biophysica Acta . 1794 (10): 1449–1458. doi :10.1016/j.bbapap.2009.06.003. PMID  19505594.
  • Otosu T, Nishimoto E, Yamashita S (февраль 2010 г.). «Множественное конформационное состояние человеческого сывороточного альбумина вокруг одного остатка триптофана при различных значениях pH, выявленное с помощью флуоресцентной спектроскопии с временным разрешением». Журнал биохимии . 147 (2): 191–200. doi :10.1093/jb/mvp175. PMID  19884191.
  • Blindauer CA, Harvey I, Bunyan KE, Stewart AJ, Sleep D, Harrison DJ и др. (август 2009 г.). «Структура, свойства и проектирование основного участка связывания цинка на человеческом альбумине». Журнал биологической химии . 284 (34): 23116–23124. doi : 10.1074/jbc.M109.003459 . PMC  2755717. PMID  19520864 .
  • Хуарес Х., Лопес С.Г., Камбон А., Табоада П., Москера В. (июль 2009 г.). «Влияние электростатических взаимодействий на процесс фибрилляции сывороточного альбумина человека». Журнал физической химии Б. 113 (30): 10521–10529. дои : 10.1021/jp902224d. ПМИД  19572666.
  • Fu BL, Guo ZJ, Tian JW, Liu ZQ, Cao W (август 2009 г.). «[Конечные продукты расширенного гликирования вызывают экспрессию PAI-1 в культивируемых эпителиальных клетках проксимальных канальцев человека через путь, зависимый от НАДФН-оксидазы]». Xi Bao Yu Fen Zi Mian Yi Xue Za Zhi = Chinese Journal of Cellular and Molecular Immunology . 25 (8): 674–677. PMID  19664386.
  • Ascenzi P, di Masi A, Coletta M, Ciaccio C, Fanali G, Nicoletti FP и др. (ноябрь 2009 г.). «Ибупрофен ухудшает аллостерическую изомеризацию пероксинитрита железистым человеческим сывороточным гем-альбумином». Журнал биологической химии . 284 (45): 31006–31017. doi : 10.1074/jbc.M109.010736 . PMC  2781501. PMID  19734142 .
  • Sowa ME, Bennett EJ, Gygi SP, Harper JW (июль 2009 г.). «Определение ландшафта взаимодействия деубиквитинирующих ферментов человека». Cell . 138 (2): 389–403. doi :10.1016/j.cell.2009.04.042. PMC  2716422 . PMID  19615732.
  • Curry S (август 2002 г.). «За пределами расширения: структурные исследования транспортных ролей человеческого сывороточного альбумина». Vox Sanguinis . 83 (Suppl 1): 315–319. doi : 10.1111/j.1423-0410.2002.tb05326.x . PMID  12617161. S2CID  44482133.
  • Guo S, Shi X, Yang F, Chen L, Meehan EJ, Bian C, Huang M (сентябрь 2009 г.). «Структурная основа транспорта лизофосфолипидов сывороточным альбумином человека». The Biochemical Journal . 423 (1): 23–30. doi :10.1042/BJ20090913. PMID  19601929.
  • de Jong PE, Gansevoort RT (2009). «Сосредоточьтесь на микроальбуминурии для улучшения защиты сердца и почек». Nephron Clinical Practice . 111 (3): c204-10, обсуждение c211. doi : 10.1159/000201568 . PMID  19212124.
  • Page TA, Kraut ND, Page PM, Baker GA, Bright FV (сентябрь 2009 г.). «Динамика петли 1 домена I в сывороточном альбумине человека при растворении в ионных жидкостях». Журнал физической химии B . 113 (38): 12825–12830. doi :10.1021/jp904475v. PMID  19711930.
  • Roche M, Rondeau P, Singh NR, Tarnus E, Bourdon E (июнь 2008 г.). «Антиоксидантные свойства сывороточного альбумина». FEBS Letters . 582 (13): 1783–1787. doi : 10.1016/j.febslet.2008.04.057 . PMID  18474236. S2CID  5364683.
  • Wyatt AR, Wilson MR (февраль 2010 г.). «Идентификация белков плазмы человека как основных клиентов внеклеточного шаперонового кластерина». Журнал биологической химии . 285 (6): 3532–3539. doi : 10.1074/jbc.M109.079566 . PMC  2823492. PMID  19996109 .
  • Cui FL, Yan YH, Zhang QZ, Qu GR, Du J, Yao XJ (февраль 2010 г.). «Исследование взаимодействия 5-метилуридина и сывороточного альбумина человека с использованием метода гашения флуоресценции и молекулярного моделирования». Журнал молекулярного моделирования . 16 (2): 255–262. doi :10.1007/s00894-009-0548-4. PMID  19588173. S2CID  9042021.
  • Кариди Дж., Дагнино М., Симундик А.М., Милер М., Станчич В., Кампаньоли М. и др. (март 2010 г.). «Альбумин Бенковац (c.1175 A > G; p.Glu392Gly): новый генетический вариант человеческого сывороточного альбумина». Трансляционные исследования . 155 (3): 118–119. дои : 10.1016/j.trsl.2009.10.001. ПМИД  20171595.
  • Deeb O, Rosales-Hernández MC, Gómez-Castro C, Garduño-Juárez R, Correa-Basurto J (февраль 2010 г.). «Исследование участков связывания человеческого сывороточного альбумина с помощью стыковки и молекулярной динамики гибких лиганд-белковых взаимодействий». Биополимеры . 93 (2): 161–170. doi :10.1002/bip.21314. PMID  19785033.
  • Karahan SC, Koramaz I, Altun G, Uçar U, Topbaş M, Menteşe A, Kopuz M (2010). «Измененное ишемией снижение альбумина после коронарного шунтирования связано с кардиопротекторной эффективностью кардиоплегии холодной кровью, обогащенной N-ацетилцистеином: предварительное исследование». European Surgical Research . 44 (1): 30–36. doi :10.1159/000262324. PMID  19955769. S2CID  26699371.
  • Jin C, Lu L, Zhang RY, Zhang Q, Ding FH, Chen QJ, Shen WF (октябрь 2009 г.). «Связь уровней сывороточного гликированного альбумина, С-реактивного белка и ICAM-1 с диффузной ишемической болезнью сердца у пациентов с сахарным диабетом 2 типа». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии . 408 (1–2): 45–49. doi :10.1016/j.cca.2009.07.003. PMID  19615354.
  • Структура человеческого альбумина в банке данных белков
  • Альбумин сыворотки человека Архивировано 24.04.2006 на Wayback Machine в базе данных Human Protein Reference Database Архивировано 24.04.2006 на Wayback Machine
  • Прогноз связывания альбумина
  • Альбумин в лабораторных тестах онлайн
  • Альбумин: монография аналита от Ассоциации клинической биохимии и лабораторной медицины
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P02768 (сывороточный альбумин) в PDBe-KB .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Human_serum_albumin&oldid=1215286494"