Биосинтез кластера железа и серы

Семейство белков
Fe-S_биосин
e.coli isca кристаллическая структура до 2.3 а
Идентификаторы
СимволFe-S_биосин
ПфамПФ01521
ИнтерПроIPR000361
ПРОСИТPDOC00887
СКОП21nwb / SCOPe / SUPFAM
Доступные структуры белков:
Пфам  структуры / ECOD  
ПДБRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumрезюме структуры

В биохимии биосинтез кластера железа и серы описывает компоненты и процессы, вовлеченные в биосинтез белков железа и серы . Тема представляет интерес, поскольку эти белки широко распространены. Белки железа и серы содержат кластеры железа и серы, некоторые со сложными структурами, которые имеют железные и сульфидные центры. Одной из широких задач биосинтеза является производство сульфида (S 2- ), что требует различных семейств ферментов. Другой широкой задачей является присоединение сульфида к железу, что достигается на каркасах, которые не являются функциональными. Наконец, эти кластеры Fe-S переносятся на целевой белок, который затем становится функциональным. [1]

Образование кластеров железа и серы происходит одним из четырех путей: [2]

  • Система азотфиксации (NIF), которая также обнаружена у бактерий, не являющихся азотфиксирующими. [3]
  • Система железо-серных кластеров (ISC) в бактериях и митохондриях
  • Система ассимиляции серы (SUF) в пластидах и некоторых бактериях

В дополнение к этим трём системам, так называемая цистозольная железо-серная сборка (CIA) задействована для цитозольных и ядерных белков Fe–S.

Механизмы

Сборка кластера железо-сера начинается с производства эквивалента серы (атомы серы сами по себе не встречаются в природе). Требуемый атом серы получается из свободного цистеина под действием так называемых цистеиндесульфураз . Одна известная десульфураза называется IscS, пиридоксальфосфатзависимый фермент. Атом серы из субстрата цистеина переносится на остаток Cys-328 IscS, образуя персульфид :

L-цистеин + [фермент]-цистеин L-аланин + [фермент]-S-сульфанилцистеин {\displaystyle \rightleftharpoons}

Персульфидная функциональная группа RSSH функционирует как источник «неорганической серы», которая будет включена в кластеры Fe-S. Впоследствии IscS переносит эту «избыточную» серу в IscU. [4] В дополнение к IscS и IscU, бактериальная сборка Fe-S требует IscA, 11 кДа белок с неопределенной функцией. [5]

Система Suf для биосинтеза кластера железа и серы в целом похожа на систему Isc (и систему Nif). Аналогия распространяется на существование SufA, SufS и SufU. Система Suf работает с меньшим количеством шаперонов . [1]

Ссылки

  1. ^ ab Джонсон DC, Дин DR, Смит AD, Джонсон MK (2005). «Структура, функция и образование биологических железо-серных кластеров». Annual Review of Biochemistry . 74 : 247– 81. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. PMID  15952888.
  2. ^ Lill R (август 2009). "Функция и биогенез железо-серных белков". Nature . 460 (7257): 831– 8. Bibcode :2009Natur.460..831L. doi :10.1038/nature08301. PMID  19675643. S2CID  205217943.
  3. ^ Сантос PC, Дин DR (2017). «Сборка кластера FeS: система NIF в бактериях, фиксирующих азот». Энциклопедия неорганической и бионеорганической химии . С.  1– 13. doi : 10.1002/9781119951438.eibc2466. ISBN 978-1-119-95143-8.
  4. ^ Като С., Михара Х., Курихара Т., Такахаши И., Токумото У., Йошимура Т., Эсаки Н. (апрель 2002 г.). «Cys-328 IscS и Cys-63 IscU являются участками образования дисульфидных мостиков в ковалентно связанном комплексе IscS/IscU: последствия для механизма сборки кластера железо–сера». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (9): 5948– 52. Bibcode : 2002PNAS...99.5948K. doi : 10.1073/pnas.082123599 . PMC 122882. PMID  11972033 . 
  5. ^ Cupp-Vickery JR, Silberg JJ, Ta DT, Vickery LE (апрель 2004 г.). «Кристаллическая структура IscA, белка сборки кластера железа и серы из Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 338 (1): 127–37 . doi :10.1016/j.jmb.2004.02.027. PMID  15050828.
В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR000361
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Биосинтез_железного_серного_кластера&oldid=1189776719"