ИНХББ
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens

ИНХББ
Идентификаторы
ПсевдонимыINHBB , субъединица ингибина бета B, субъединица ингибина бета B
Внешние идентификаторыОМИМ : 147390; МГИ : 96571; Гомологен : 1654; GeneCards : INHBB; OMA :INHBB - ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

3625

16324

Ансамбль

ENSG00000163083

ENSMUSG00000037035

UniProt

Р09529

Q04999

РефСек (мРНК)

NM_002193

NM_008381

RefSeq (белок)

NP_002184

NP_032407

Местоположение (UCSC)Хр 2: 120.35 – 120.35 МбХр 1: 119.34 – 119.35 Мб
Поиск в PubMed[3][4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Ингибин, бета B , также известный как INHBB , представляет собой белок , который у людей кодируется геном INHBB . [ 5] [6] INHBB является субъединицей активина и ингибина , двух тесно связанных гликопротеинов с противоположными биологическими эффектами.

Функция

Ингибин

Ингибины — это гетеродимерные гликопротеины , состоящие из субъединицы α ( INHA ) и одной из двух гомологичных, но различных субъединиц β ( βA или βB, этот белок). мРНК для двух субъединиц была обнаружена в яичках взрослых крыс. [7] Ингибин может специфически связываться с интерстициальными клетками яичек на протяжении всего развития и может быть важным регулятором выработки тестостерона клетками Лейдига или функции интерстициальных клеток. [8]

Субъединица ингибина бета B присоединяется к субъединице α, образуя ингибитор секреции ФСГ гипофизом . Было показано, что ингибин отрицательно регулирует пролиферацию стромальных клеток гонад и обладает опухолесупрессивной активностью. Кроме того, было показано, что сывороточные уровни ингибина отражают размер опухолей гранулезных клеток и, следовательно, могут использоваться в качестве маркера как первичного, так и рецидивирующего заболевания. Поскольку экспрессия в гонадных и различных экстрагонадных тканях может варьироваться в несколько раз тканеспецифичным образом, предполагается, что ингибин может быть как фактором роста/дифференциации, так и гормоном.

Активин

Кроме того, субъединица бета B образует гомодимер, активин B, а также соединяется с субъединицей бета A, образуя гетеродимер, активин AB, оба из которых стимулируют секрецию ФСГ. [6]

Распределение в тканях

Срезы ткани яичек крысы показали положительную иммунореактивность против антиингибина, интенсивно проявляющуюся в клетках Лейдига . [9] У взрослых животных связывание 125 I-ингибина было локализовано в основном в интерстициальном отделе яичек. [8] Кроме того, Джин и др. (2001) сообщили, что клетки Лейдига показали сильное положительное окрашивание на субъединицу ингибина βA в яичках свиней. [10]

Рецепторы

Исследования связывания лигандов in situ показали, что 125 I ингибин βA специфически связывается с клетками Лейдига на протяжении всего развития яичек крыс. Эти результаты свидетельствуют о том, что ингибин рассматривался как регулятор дифференцированной функции клеток Лейдига. [11] [12] Недавно были идентифицированы дополнительные специфические связывающие ингибин белки в тканях-мишенях ингибина, включая гипофиз и клетки Лейдига. [13] [14] Из этих рецепторов бетагликан ( рецептор TGF-β типа III ) и InhBP /p120 (связанный с мембраной протеогликан ) были идентифицированы как предполагаемые рецепторы ингибина, и все они присутствуют в клетках Лейдига. Однако слабая положительная реакция была обнаружена в цитоплазме клеток Лейдига у крыс, получавших анисовое масло. [9] Это может быть связано с поврежденными клетками Лейдига в результате снижения экспрессии ингибина. Это может быть связано с содержанием в нем сафрола .

Рак

Ген INHBB, как было отмечено, постепенно подавляется в неопластических кератиноцитах, положительных на вирус папилломы человека , полученных из пренеопластических поражений шейки матки на разных уровнях злокачественности. [15] По этой причине INHBB, вероятно, связан с опухолеобразованием и может быть потенциальным прогностическим маркером прогрессирования пренеопластических поражений шейки матки . [15]

Ссылки

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000163083 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: Ensembl выпуск 89: ENSMUSG00000037035 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Burger HG, Igarashi M (апрель 1988). «Ингибин: определение и номенклатура, включая родственные вещества». Эндокринология . 122 (4): 1701– 2. doi :10.1210/endo-122-4-1701. PMID  3345731.
  6. ^ ab "Ген Энтреза: ингибин INHBB, бета B (полипептид бета активина AB)".
  7. ^ Feng ZM, Bardin CW, Chen CL (июнь 1989). «Характеристика и регуляция мРНК бета-субъединицы ингибина яичек». Mol. Endocrinol . 3 (6): 939–48 . doi : 10.1210/mend-3-6-939 . PMID  2739657.
  8. ^ ab Krummen LA, Moore A, Woodruff TK, Covello R, Taylor R, Working P, Mather JP (апрель 1994 г.). «Локализация участков связывания ингибина и активина в яичках во время развития путем связывания лигандов in situ». Biol. Reprod . 50 (4): 734– 44. doi : 10.1095/biolreprod50.4.734 . PMID  8199254.
  9. ^ ab Ibrahim A (2008). «Корреляция между введением масла фенхеля или аниса и повреждением яичек взрослых крыс». Egyptian Journal of Biology . 10 : 62–76 .
  10. ^ Jin W, Arai KY, Herath CB, Kondo M, Ishi H, Tanioka Y, Watanabe G, Groome NP, Taya K (2001). «Ингибины у самцов миниатюрных свиней Геттингена: клетки Лейдига являются преобладающим источником ингибина B». J. Androl . 22 (6): 953– 60. doi : 10.1002/j.1939-4640.2001.tb03435.x . PMID  11700859.
  11. ^ Lejeune H, Chuzel F, Sanchez P, Durand P, Mather JP, Saez JM (ноябрь 1997 г.). «Стимулирующий эффект как человеческого рекомбинантного ингибина А, так и активина А на функции незрелых свиных клеток Лейдига in vitro». Эндокринология . 138 (11): 4783–91 . doi : 10.1210/endo.138.11.5542 . PMID  9348206.
  12. ^ Pierson TM, Wang Y, DeMayo FJ, Matzuk MM, Tsai SY, Omalley BW (июль 2000 г.). «Регулируемая экспрессия ингибина А у мышей дикого типа и мышей с нулевым ингибином альфа». Mol. Endocrinol . 14 (7): 1075– 85. doi : 10.1210/mend.14.7.0478 . PMID  10894156. S2CID  86195240.
  13. ^ Chong H, Pangas SA, Bernard DJ, Wang E, Gitch J, Chen W, Draper LB, Cox ET, Woodruff TK (июль 2000 г.). «Структура и экспрессия мембранного компонента системы рецепторов ингибина». Эндокринология . 141 (7): 2600– 7. doi : 10.1210/endo.141.7.7540 . PMID  10875264.
  14. ^ Бернард DJ, Чепмен SC, Вудрафф TK (февраль 2002 г.). «Ингибин-связывающий белок (InhBP/p120), бетагликан и продолжающийся поиск рецептора ингибина». Mol. Endocrinol . 16 (2): 207– 12. doi : 10.1210/mend.16.2.0783 . PMID  11818494.
  15. ^ ab Ротондо Х.К., Боси С., Басси С., Феррацин М., Ланца Г., Гафа Р., Магри Э., Селватичи Р., Торресани С., Марси Р., Гарутти П., Негрини М., Тоньон М., Мартини Ф (апрель 2015 г.). «Изменения экспрессии генов при прогрессировании неоплазии шейки матки, выявленные с помощью микроматричного анализа цервикальных неопластических кератиноцитов». J Клеточная Физиол . 230 (4): 802–812 . doi :10.1002/jcp.24808. hdl : 11392/2066612 . PMID  25205602. S2CID  24986454.

Дальнейшее чтение

  • Ying SY (1988). «Ингибины и активины: химические свойства и биологическая активность». Proc. Soc. Exp. Biol. Med . 186 (3): 253– 64. doi :10.3181/00379727-186-42611a. PMID  3122219. S2CID  36872324.
  • Munz B, Hübner G, Tretter Y, et al. (1999). «Новая роль активина в воспалении и восстановлении». J. Endocrinol . 161 (2): 187–93 . doi : 10.1677/joe.0.1610187 . PMID  10320815.
  • Welt CK (2002). «Физиология и патофизиология ингибина, активина и фоллистатина в женской репродукции». Curr. Opin. Obstet. Gynecol . 14 (3): 317– 23. doi :10.1097/00001703-200206000-00012. PMID  12032389. S2CID  44327401.
  • Shav-Tal Y, Zipori D (2003). «Роль активина a в регуляции гемопоэза». Stem Cells . 20 (6): 493– 500. doi : 10.1634/stemcells.20-6-493 . PMID  12456957. S2CID  36242096.
  • Lahlou N, Roger M (2005). «Ингибин B в развитии полового созревания и расстройствах полового созревания». Semin. Reprod. Med . 22 (3): 165–75 . doi :10.1055/s-2004-831892. PMID  15319819. S2CID  260317318.
  • Mathews LS, Vale WW (1991). "Экспрессионное клонирование рецептора активина, предсказанной трансмембранной сериновой киназы". Cell . 65 (6): 973– 82. doi :10.1016/0092-8674(91)90549-E. PMID  1646080. S2CID  36407277.
  • Schmelzer CH, Burton LE, Tamony CM и др. (1990). «Очистка и характеристика рекомбинантного человеческого активина B». Biochim. Biophys. Acta . 1039 (2): 135– 41. doi :10.1016/0167-4838(90)90178-I. PMID  2364091.
  • Mason AJ, Berkemeier LM, Schmelzer CH, Schwall RH (1990). "Активин B: последовательности предшественников, геномная структура и активность in vitro". Mol. Endocrinol . 3 (9): 1352– 8. doi : 10.1210/mend-3-9-1352 . PMID  2575216. S2CID  3856861.
  • Feng ZM, Bardin CW, Chen CL (1989). «Характеристика и регуляция мРНК бета-субъединицы ингибина яичек». Mol. Endocrinol . 3 (6): 939– 48. doi : 10.1210/mend-3-6-939 . PMID  2739657.
  • Barton DE, Yang-Feng TL, Mason AJ и др. (1989). «Картирование генов субъединиц ингибина альфа, бета A и бета B на хромосомах человека и мыши и исследования мышей jsd». Genomics . 5 (1): 91– 9. doi : 10.1016/0888-7543(89)90091-8 . PMID  2767687.
  • Burger HG, Igarashi M (1988). «Ингибин: определение и номенклатура, включая родственные вещества». Эндокринология . 122 (4): 1701– 2. doi :10.1210/endo-122-4-1701. PMID  3345731.
  • Мейсон А. Дж., Ниалл HD, Сибург PH (1986). «Структура двух ингибинов яичников человека». Biochem. Biophys. Res. Commun . 135 (3): 957– 64. doi :10.1016/0006-291X(86)91021-1. PMID  3754442.
  • Martens JW, de Winter JP, Timmerman MA и др. (1997). «Ингибин мешает передаче сигнала активина на уровне комплекса рецепторов активина в клетках яичников китайского хомячка». Эндокринология . 138 (7): 2928–36 . doi : 10.1210/endo.138.7.5250 . PMID  9202237.
  • Mellor SL, Cranfield M, Ries R и др. (2001). «Локализация субъединиц активина бета(A)-, бета(B)- и бета(C) в простате человека и доказательства образования новых гетеродимеров активина бета(C)-субъединицы» (PDF) . J. Clin. Endocrinol. Metab . 85 (12): 4851– 8. doi :10.1210/jcem.85.12.7052. PMID  11134153. S2CID  15930364. Архивировано из оригинала (PDF) 24.02.2019.
  • Chapman SC, Woodruff TK (2001). «Модуляция передачи сигнала активина ингибином B и ингибин-связывающим белком (INhBP)». Mol. Endocrinol . 15 (4): 668–79 . doi : 10.1210/mend.15.4.0616 . PMID  11266516.
  • Salmenkivi K, Arola J, Voutilainen R и др. (2001). «Экспрессия субъединицы ингибина/активина бетаB в феохромоцитомах способствует доброкачественной диагностике». J. Clin. Endocrinol. Metab . 86 (5): 2231– 5. doi :10.1210/jcem.86.5.7446. PMID  11344232.
  • Бахатик А.О., Стюарт Р.Л., Уэллс М. и др. (2002). «Производство активинов эндосальпинксом человека». J. Clin. Endocrinol. Metab . 87 (11): 5283– 9. doi : 10.1210/jc.2001-011884 . PMID  12414903.

В данной статье использован текст из Национальной медицинской библиотеки США , являющийся общественным достоянием .

Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=INHBB&oldid=1195567984"