Ферменты, модифицирующие гистоны
Тип ферментов
ДНК оборачивается вокруг гистонов , образуя нуклеосомы . Нуклеосомы показаны как « бусины на нитке » с различием между эухроматином и гетерохроматином .
Основные единицы структуры хроматина .

Гистон-модифицирующие ферменты — это ферменты , участвующие в модификации гистоновых субстратов после трансляции белков и влияющие на клеточные процессы, включая экспрессию генов . [1] [2] Для безопасного хранения эукариотического генома ДНК оборачивается вокруг четырех основных гистоновых белков (H3, H4, H2A, H2B), которые затем соединяются, образуя нуклеосомы . Эти нуклеосомы далее складываются в высококонденсированный хроматин , что делает генетический материал организма гораздо менее доступным для факторов, необходимых для транскрипции генов , репликации ДНК , рекомбинации и репарации . [3] [4] Впоследствии эукариотические организмы разработали сложные механизмы для преодоления этого репрессивного барьера, налагаемого хроматином, посредством модификации гистонов , типа посттрансляционной модификации , которая обычно включает ковалентное присоединение определенных групп к остаткам гистонов. После добавления к гистону эти группы (прямо или косвенно) вызывают либо свободную и открытую конформацию гистона, эухроматин , либо плотную и закрытую конформацию гистона, гетерохроматин . Эухроматин отмечает активную транскрипцию и экспрессию генов , поскольку легкая упаковка гистонов таким образом позволяет проникать белкам, участвующим в процессе транскрипции. Таким образом, плотно упакованный гетерохроматин отмечает отсутствие текущей экспрессии генов. [4]

Хотя существует несколько различных посттрансляционных модификаций гистонов , четыре наиболее распространенных модификации гистонов включают ацетилирование , [5] метилирование , [6] фосфорилирование [7] и убиквитинирование . [8] Ферменты, модифицирующие гистоны, которые вызывают модификацию (например, добавляют функциональную группу ), называются писателями, в то время как ферменты, которые отменяют модификации, называются ластиками. Кроме того, существует множество необычных модификаций гистонов, включая O -GlcNAcylation , [9] сумоилирование , [10] АДФ-рибозилирование , [11] цитруллинирование [12] [13] [14] и изомеризацию пролина . [15] Подробный пример модификаций гистонов в регуляции транскрипции см. в разделе Контроль РНК-полимеразы структурой хроматина и в таблице « Примеры модификаций гистонов в регуляции транскрипции ».

Распространенные модификации гистонов

Четыре общие модификации гистонов и соответствующие им ферменты-писатели и стиратели показаны в таблице ниже. [16] [17] [18] [19] [20] [21] [22] [23] [24] [25] [26]

МодификацияАвтор(ы)Ластик(и)Воздействие на ДНК
АцетилированиеГистонацетилтрансферазы (HAT)Гистондеацетилазы (HDAC)Увеличивает транскрипцию генов
МетилированиеГистонметилтрансферазы (ГМТ)Гистондеметилазы (KDM )Увеличивает или уменьшает транскрипцию генов
ФосфорилированиеПротеинкиназы (PTK)Протеиновые фосфатазы (ПП)Увеличивает транскрипцию генов и играет роль в восстановлении ДНК и делении клеток
УбиквитинированиеУбиквитинлигазыДеубиквитинирующие ферменты (DUB)Увеличивает или уменьшает транскрипцию генов и играет роль в восстановлении ДНК

Ацетилирование

Динамическое состояние ацетилирования/деацетилирования гистонов регулируется ферментами HAT и HDAC ; ацетилирование гистонов изменяет доступность хроматина.

Ацетилирование гистонов , или добавление ацетильной группы к гистонам, облегчается гистонацетилтрансферазами (HAT), которые нацелены на остатки лизина (K) на N-концевом хвосте гистона. Гистондеацетилазы (HDAC) облегчают удаление таких групп. Положительный заряд на гистоне всегда нейтрализуется при ацетилировании, создавая эухроматин , который увеличивает транскрипцию и экспрессию целевого гена. [16] Остатки лизина 9, 14, 18 и 23 основного гистона H3 и остатки 5, 8, 12 и 16 H4 нацелены на ацетилирование. [17] [18]

Метилирование

Метилирование гистонов включает добавление метильных групп к гистонам, в первую очередь на остатках лизина (K) или аргинина (R) . Добавление и удаление метильных групп осуществляется гистонметилтрансферазами (HMT) и гистондеметилазами (KDM) соответственно. Метилирование гистонов отвечает либо за активацию, либо за репрессию генов, в зависимости от целевого участка, и играет важную роль в развитии и обучении. [19]

Фосфорилирование

Фосфорильная группа показана синим цветом.

Фосфорилирование гистонов происходит, когда к гистону добавляется фосфорильная группа . Протеинкиназы (PTK) катализируют фосфорилирование гистонов, а протеинфосфатазы (PP) катализируют дефосфорилирование гистонов. Подобно ацетилированию гистонов, фосфорилирование гистонов нейтрализует положительный заряд на гистонах, что индуцирует эухроматин и увеличивает экспрессию генов. [ необходима цитата ] Фосфорилирование гистонов происходит на аминокислотных остатках серина (S) , треонина (T) и тирозина (Y) в основном в N-концевых хвостах гистонов. [27]

Кроме того, было обнаружено, что фосфорилирование гистонов играет роль в восстановлении ДНК и конденсации хроматина во время деления клеток . [22] Одним из таких примеров является фосфорилирование S139 на гистонах H2AX , которое необходимо для восстановления двухцепочечных разрывов в ДНК. [22]

Убиквитинирование

Убиквитинирование — это посттрансляционная модификация, включающая добавление белков убиквитина к целевым белкам. Гистоны часто убиквитинируются одной молекулой убиквитина (моноубиквитинирование), но также могут быть модифицированы цепями убиквитина (полиубиквитинирование), оба из которых могут иметь различные эффекты на транскрипцию генов. [23] Убиквитинлигазы добавляют эти белки убиквитина, в то время как деубиквитинирующие ферменты (DUB) удаляют эти группы. [24] Убиквитинирование основного гистона H2A обычно подавляет экспрессию гена, поскольку оно предотвращает метилирование в H3K4, в то время как убиквитинирование H2B необходимо для метилирования H3K4 и может привести как к активации гена, так и к его подавлению. [ необходима цитата ] Кроме того, убиквитинирование гистонов связано с поддержанием генома, поскольку убиквитинирование гистона H2AX участвует в распознавании повреждений ДНК при двухцепочечных разрывах ДНК . [26]

Необычные модификации гистонов

Дополнительные редкие модификации гистонов и их эффекты перечислены в таблице ниже. [28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41]

МодификацияАвтор(ы)Ластик(и)Воздействие на ДНК
О-ГлкНАцилированиеO-GlcNAc трансфераза (OGT)O-GlcNAcase (OGA)Увеличивает или уменьшает транскрипцию посредством дополнительных модификаций гистонов
СумоилированиеЛигазы E3 SUMOSUMO-специфические протеазыУвеличивает или уменьшает транскрипцию и играет роль в восстановлении ДНК
АДФ-рибозилированиеПоли-АДФ рибозополимераза 1 (PARP-1)(Адп-рибозил)гидролазы ARH1 и ARH3Снижает транскрипцию при маркировке определенных участков ДНК для восстановления
ЦитруллинированиеБелок аргининдеиминаза 4 (PAD4)Нет известного ластикаУменьшает транскрипцию путем удаления участков метилирования
Изомеризация пролинаФпр4Фпр4Увеличивает или уменьшает транскрипцию посредством переключения между изомерами H3P38 (транс и цис соответственно)

О-ГлкНАцилирование

Остаток треонина O-GlcNAcylated . Фрагмент GlcNAc показан красным цветом, а модифицированный треонин показан черным цветом.

Известно, что присутствие O-GlcNAcylation (O-GlcNAc) на остатках гистонов серина (S) и треонина (T) опосредует другие посттранскрипционные модификации гистонов. Добавление и удаление групп GlcNAc выполняется O-GlcNAc трансферазой (OGT) и O-GlcNAcase (OGA) соответственно. Хотя наше понимание этих процессов ограничено, было обнаружено, что GlcNAcylation S112 на основном гистоне H2B способствует моноубиквитинированию K120. [28] Аналогично, OGT ассоциируется с комплексом HCF1 , который взаимодействует с BAP1 для опосредования деубиквитинирования H2A. OGT также участвует в триметилировании H3K27 и создает комплекс корепрессора для содействия деацетилированию гистона при связывании с SIN3A . [29]

Сумоилирование

SUMOylation относится к добавлению белков Small Ubiquitin-like Modifier (SUMO) к гистонам. SUMOylation включает ковалентные присоединения между белками SUMO и остатками лизина (K) на гистонах и осуществляется в три основных этапа тремя соответствующими ферментами: активация через SUMO E1, конъюгация через SUMO E2 и лигирование через SUMO E3. У людей SUMO E1 был идентифицирован как гетеродимер SAE1 / SAE2 , SUMO E2 известен как UBE2I , а роль SUMO E3 может быть мультибелковым комплексом, играемым несколькими различными ферментами. [30]

SUMOylation влияет на статус хроматина (рыхлость) гистона и влияет на сборку факторов транскрипции на генетических промоторах, что приводит либо к репрессии транскрипции, либо к активации в зависимости от субстрата. [31] SUMOylation также играет роль в основных путях репарации ДНК: репарации эксцизии оснований , репарации эксцизии нуклеотидов , негомологичного соединения концов и репарации гомологичной рекомбинации . Кроме того, SUMOylation облегчает склонный к ошибкам синтез транслезии . [32]

АДФ-рибозилирование

Группа рибозы аденозиндифосфата .

ADP-рибозилирование (ADPr) определяет добавление одной или нескольких групп аденозиндифосфата рибозы (ADP-рибозы) к белку . [33] ADPr является важным механизмом в регуляции генов , который влияет на организацию хроматина, связывание факторов транскрипции и процессинг мРНК через ферменты поли-АДФ рибозополимеразы (PARP) . Существует несколько типов белков PARP, но подкласс ДНК-зависимых белков PARP, включая PARP-1, PARP-2 и PARP-3, взаимодействует с гистоном. [34] Фермент PARP-1 является наиболее важным из этих трех белков в контексте регуляции генов и взаимодействует со всеми пятью гистоновыми белками. [35]

Подобно PARP 2 и 3, каталитическая активность PARP-1 активируется прерывистыми фрагментами ДНК , фрагментами ДНК с одноцепочечными разрывами . PARP-1 связывает гистоны вблизи оси, где ДНК входит и выходит из нуклеосомы, и дополнительно взаимодействует с многочисленными хроматин-ассоциированными белками, которые допускают непрямую ассоциацию с хроматином. [34] При связывании с хроматином PARP-1 производит репрессивные гистоновые метки, которые могут изменять конформационное состояние гистонов и ингибировать экспрессию генов, так что может происходить репарация ДНК . Другие пути регуляции транскрипции с помощью PARP-1 включают действие в качестве корегулятора транскрипции , регуляцию РНК и модуляцию метилирования ДНК посредством ингибирования ДНК-метилтрансферазы Dnmt1 . [34] [36]

Цитруллинирование

Аминокислота аргинин (слева) превращается в цитруллин (справа) в процессе цитруллинирования .

Цитруллинирование , или деиминирование, представляет собой процесс, посредством которого аминокислота аргинин (R) превращается в цитруллин . Белковые аргининдезиминазы (PAD) заменяют кетиминовую группу аргинина на кетоновую группу, образуя цитруллин. [42] PAD4 — это дезаминаза, участвующая в модификации гистонов и преобразующая аргинин в цитруллин на гистонах H3 и H4; поскольку метилирование аргинина на этих гистонах важно для активации транскрипции, цитруллинирование определенных остатков может привести к возможной потере метилирования, что приводит к снижению транскрипции генов; [37] специфическое цитруллинирование остатков H3R2, H3R8, H3R17 и H3R26 было выявлено в клетках рака молочной железы. [38] По данным исследований, проведенных в 2019 году, этот процесс считается необратимым. [39]

Изомеризация пролина

Транс-цис-изомеризация пролина ферментом PPIase .

Изомеризация включает в себя трансформацию молекулы таким образом, что она принимает другую структурную конформацию; изомеризация пролина играет неотъемлемую роль в модификации хвостов гистонов. [40] Fpr4 является ферментом пролилизомеразой (PPIase), который преобразует аминокислоту пролин (P) на гистонах между цис- и транс-конформациями . Хотя Fpr4 обладает каталитической активностью в отношении ряда пролинов на N-концевой области основного гистона H3 (P16, P30 и P38), он наиболее легко связывается с P38. [41]

H3P38 находится рядом с остатком лизина (K) H3K36, и изменения в P38 могут влиять на статус метилирования K36. Два возможных доступных изомера P38, цис и транс, вызывают дифференциальные эффекты, которые противоположны друг другу. Цис-позиция индуцирует компактные гистоны и снижает способность белков связываться с ДНК, тем самым предотвращая метилирование K36 и уменьшая транскрипцию гена. Наоборот, транс-позиция P38 способствует более открытой конформации гистона, допуская метилирование K36 и приводя к увеличению транскрипции гена. [40]

Роль в исследовании

Рак

Изменения в функциях ферментов, модифицирующих гистоны, нарушают контроль процессов, основанных на хроматине, что в конечном итоге приводит к онкогенной трансформации и раку . [43] Как метилирование ДНК , так и модификации гистонов демонстрируют закономерности распределения в раковых клетках. [44] [45] Эти эпигенетические изменения могут происходить на разных стадиях опухолегенеза и, таким образом, способствовать как развитию, так и прогрессированию рака. [45]

Другие исследования

Было показано, что дефицит витамина B12 у мышей изменяет экспрессию ферментов, модифицирующих гистоны, в мозге, что приводит к поведенческим изменениям и эпигенетическому перепрограммированию. [46] Доказательства также показывают важность HDAC в регуляции липидного обмена и других метаболических путей, играющих роль в патофизиологии метаболических нарушений. [47]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Морган МА, Шилатифард А (декабрь 2020 г.). «Переоценка ролей гистон-модифицирующих ферментов и связанных с ними модификаций хроматина в регуляции транскрипции». Nature Genetics . 52 (12): 1271–1281. doi :10.1038/s41588-020-00736-4. PMID  33257899. S2CID  227242638.
  2. ^ Винаячандран, В. и др. (14 февраля 2018 г.). «Широко распространенное и точное перепрограммирование взаимодействий генома дрожжевых белков в ответ на тепловой шок». Genome Research . 28 (3): 357–366. doi :10.1101/gr.226761.117. PMC 5848614 . PMID  29444801. 
  3. ^ McGinty RK, Tan S (март 2015). «Структура и функция нуклеосомы». Chemical Reviews . 115 (6): 2255–2273. doi : 10.1021/cr500373h. PMC 4378457. PMID  25495456. 
  4. ^ ab Kouzarides T (февраль 2007 г.). «Модификации хроматина и их функции». Cell . 128 (4): 693–705. doi : 10.1016/j.cell.2007.02.005 . PMID  17320507. S2CID  11691263.
  5. ^ Sterner DE, Berger SL (июнь 2000 г.). «Ацетилирование гистонов и факторы, связанные с транскрипцией». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 64 (2): 435–459. doi :10.1128/MMBR.64.2.435-459.2000. PMC 98999. PMID  10839822. 
  6. ^ Zhang Y, Reinberg D (сентябрь 2001 г.). «Регуляция транскрипции метилированием гистонов: взаимодействие между различными ковалентными модификациями хвостов основных гистонов». Genes & Development . 15 (18): 2343–2360. doi : 10.1101/gad.927301 . PMID  11562345.
  7. ^ Nowak SJ, Corces VG (апрель 2004 г.). «Фосфорилирование гистона H3: балансирующий акт между конденсацией хромосом и активацией транскрипции». Trends in Genetics . 20 (4): 214–220. doi :10.1016/j.tig.2004.02.007. PMID  15041176.
  8. ^ Shilatifard A (2006). «Модификации хроматина путем метилирования и убиквитинирования: влияние на регуляцию экспрессии генов». Annual Review of Biochemistry . 75 : 243–269. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142422. PMID  16756492.
  9. ^ Sakabe K, Wang Z, Hart GW (ноябрь 2010 г.). «Бета-N-ацетилглюкозамин (O-GlcNAc) является частью кода гистонов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (46): 19915–19920. Bibcode : 2010PNAS..10719915S. doi : 10.1073/pnas.1009023107 . PMC 2993388. PMID  21045127 . 
  10. ^ Nathan D, Ingvarsdottir K, Sterner DE, Bylebyl GR, Dokmanovic M, Dorsey JA и др. (апрель 2006 г.). «Сумоилирование гистонов является отрицательным регулятором в Saccharomyces cerevisiae и демонстрирует динамическое взаимодействие с позитивно действующими модификациями гистонов». Genes & Development . 20 (8): 966–976. doi :10.1101/gad.1404206. PMC 1472304 . PMID  16598039. 
  11. ^ Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (сентябрь 2006 г.). «Ядерные реакции АДФ-рибозилирования в клетках млекопитающих: где мы сегодня и куда идем?». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 70 (3): 789–829. doi :10.1128/MMBR.00040-05. PMC 1594587. PMID  16959969 . 
  12. ^ Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, Erdjument-Bromage H, Hagiwara T, Yamada M и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов противодействует метилированию аргинина». Cell . 118 (5): 545–553. doi : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . PMID  15339660. S2CID  8948511.
  13. ^ Wang Y, Wysocka J, Sayegh J, Lee YH, Perlin JR, Leonelli L и др. (октябрь 2004 г.). «Человеческий PAD4 регулирует уровни метилирования аргинина гистона посредством деметилиминирования». Science . 306 (5694): 279–283. Bibcode :2004Sci...306..279W. doi :10.1126/science.1101400. PMID  15345777. S2CID  1579362.
  14. ^ Сэмс, К. Л.; Мукай, К.; Маркс, БА; Миттал, К.; Деметер, EA; Нелиссен, С.; Гренье, Дж. К.; Тейт, А. Е.; Ахмед, Ф.; Кунрод, СА (октябрь 2022 г.). «Задержка полового созревания, аномалии гонадотропина и субфертильность у самцов мышей с двойным нокаутом Padi2/Padi4». Reprod Biol Endocrinol . 20 (1): 150. doi : 10.1186/s12958-022-01018-w . PMC 9555066. PMID  36224627 . 
  15. ^ Nelson CJ, Santos-Rosa H, Kouzarides T (сентябрь 2006 г.). «Изомеризация пролина гистона H3 регулирует метилирование лизина и экспрессию генов». Cell . 126 (5): 905–916. doi : 10.1016/j.cell.2006.07.026 . PMID  16959570. S2CID  17789997.
  16. ^ ab Gräff J, Tsai LH (февраль 2013 г.). «Ацетилирование гистонов: молекулярная мнемоника хроматина». Nature Reviews. Neuroscience . 14 (2): 97–111. doi :10.1038/nrn3427. PMID  23324667. S2CID  205508482.
  17. ^ ab Roth SY, Denu JM, Allis CD (2001-06-01). "Ацетилтрансферазы гистонов". Annual Review of Biochemistry . 70 (1): 81–120. doi :10.1146/annurev.biochem.70.1.81. PMID  11395403.
  18. ^ аб Воет, Д; Воэт, Дж. Г. (2004). Биохимия (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-19350-0.
  19. ^ ab Jambhekar A, Dhall A, Shi Y (октябрь 2019 г.). «Роли и регуляция метилирования гистонов в развитии животных». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 20 (10): 625–641. doi :10.1038/s41580-019-0151-1. PMC 6774358. PMID  31267065 . 
  20. ^ "Метилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 2021-12-02 .
  21. ^ "Фосфорилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 04.10.2021 .
  22. ^ abc Rossetto D, Avvakumov N, Côté J (октябрь 2012 г.). «Фосфорилирование гистонов: модификация хроматина, участвующая в различных ядерных событиях». Epigenetics . 7 (10): 1098–1108. doi :10.4161/epi.21975. PMC 3469451 . PMID  22948226. 
  23. ^ ab Guo, Hui Jun; Tadi, Prasanna (2021), "Биохимия, Убиквитинирование", StatPearls , Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, PMID  32310512 , получено 2021-12-02
  24. ^ ab Smeenk G, Mailand N (2016-06-28). «Писатели, читатели и стиратели убиквитинирования гистонов при репарации двухцепочечных разрывов ДНК». Frontiers in Genetics . 7 : 122. doi : 10.3389/fgene.2016.00122 . PMC 4923129. PMID  27446204 . 
  25. ^ "Убиквитинирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 2021-12-02 .
  26. ^ ab Ikura T, Tashiro S, Kakino A, Shima H, Jacob N, Amunugama R и др. (октябрь 2007 г.). «Ацетилирование и убиквитинирование H2AX, зависящие от повреждения ДНК, усиливают динамику хроматина». Молекулярная и клеточная биология . 27 (20): 7028–7040. doi :10.1128/MCB.00579-07. PMC 2168918. PMID  17709392. 
  27. ^ "Фосфорилирование гистонов - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 2021-12-02 .
  28. ^ ab Fujiki R, Hashiba W, Sekine H, Yokoyama A, Chikanishi T, Ito S и др. (ноябрь 2011 г.). «GlcNAcylation of histone H2B promotes its monoubiquitination». Nature . 480 (7378): 557–560. Bibcode :2011Natur.480..557F. doi :10.1038/nature10656. PMC 7289526 . PMID  22121020. 
  29. ^ ab Yang X, Qian K (июль 2017 г.). «Protein O-GlcNAcylation: emerge mechanism and functions». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 18 (7): 452–465. doi :10.1038/nrm.2017.22. PMC 5667541. PMID 28488703  . 
  30. ^ ab Gareau JR, Lima CD (декабрь 2010 г.). «Путь SUMO: возникающие механизмы, которые формируют специфичность, сопряжение и распознавание». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 11 (12): 861–871. doi :10.1038/nrm3011. PMC 3079294. PMID 21102611  . 
  31. ^ ab Lyst MJ, Stancheva I (декабрь 2007 г.). «Роль модификации SUMO в репрессии и активации транскрипции». Biochemical Society Transactions . 35 (Pt 6): 1389–1392. doi :10.1042/BST0351389. PMC 2871292 . PMID  18031228. 
  32. ^ ab Jalal D, Chalissery J, Hassan AH (март 2017 г.). «Поддержание генома в Saccharomyces cerevisiae: роль SUMO и SUMO-таргетированных убиквитинлигаз». Nucleic Acids Research . 45 (5): 2242–2261. doi :10.1093/nar/gkw1369. PMC 5389695. PMID  28115630. 
  33. ^ ab Ziegler M (март 2000 г.). «Новые функции давно известной молекулы. Новые роли НАД в клеточной сигнализации». European Journal of Biochemistry . 267 (6): 1550–1564. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x . PMID  10712584.
  34. ^ abcd Ryu KW, Kim DS, Kraus WL (март 2015). «Новые грани в регуляции экспрессии генов с помощью АДФ-рибозилирования и поли(АДФ-рибозо)полимераз». Chemical Reviews . 115 (6): 2453–2481. doi :10.1021/cr5004248. PMC 4378458 . PMID  25575290. 
  35. ^ ab Karch KR, Langelier MF, Pascal JM, Garcia BA (ноябрь 2017 г.). «Поверхность нуклеосомы является основной целью АДФ-рибозилирования гистонов в ответ на повреждение ДНК». Molecular BioSystems . 13 (12): 2660–2671. doi :10.1039/c7mb00498b. PMC 5702540 . PMID  29058739. 
  36. ^ ab Rack JG, Ariza A, Drown BS, Henfrey C, Bartlett E, Shirai T и др. (декабрь 2018 г.). «(АДФ-рибозил)гидролазы: структурная основа для дифференциального распознавания субстратов и ингибирования». Cell Chemical Biology . 25 (12): 1533–1546.e12. doi :10.1016/j.chembiol.2018.11.001. PMC 6309922 . PMID  30472116. 
  37. ^ ab Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW, Erdjument-Bromage H, Hagiwara T, Yamada M и др. (сентябрь 2004 г.). «Деиминирование гистонов противодействует метилированию аргинина». Cell . 118 (5): 545–553. doi : 10.1016/j.cell.2004.08.020 . PMID  15339660. S2CID  8948511.
  38. ^ ab Zhu D, Zhang Y, Wang S (июнь 2021 г.). «Цитруллинирование гистонов: новая цель для опухолей». Molecular Cancer . 20 (1): 90. doi : 10.1186/s12943-021-01373-z . PMC 8192683. PMID  34116679 . 
  39. ^ ab Darrah E, Andrade F (январь 2018 г.). «Ревматоидный артрит и цитруллинирование». Current Opinion in Rheumatology . 30 (1): 72–78. doi :10.1097/BOR.00000000000000452. PMC 5848217. PMID  28937414. 
  40. ^ abc Sadakierska-Chudy A, Filip M (февраль 2015 г.). «Комплексный взгляд на эпигенетический ландшафт. Часть II: посттрансляционная модификация гистонов, уровень нуклеосом и регуляция хроматина некодируемыми РНК». Neurotoxicity Research . 27 (2): 172–197. doi :10.1007/s12640-014-9508-6. PMC 4300421 . PMID  25516120. 
  41. ^ ab Monneau YR, Soufari H, Nelson CJ, Mackereth CD (сентябрь 2013 г.). «Структура и активность домена пептидил-пролилизомеразы от шаперона гистонов Fpr4 к изомеризации пролина гистона H3». Журнал биологической химии . 288 (36): 25826–25837. doi : 10.1074/jbc.M113.479964 . PMC 3764789. PMID  23888048 . 
  42. ^ "Цитруллинирование - обзор | Темы ScienceDirect". www.sciencedirect.com . Получено 2021-12-02 .
  43. ^ Саван, Карла; Герцег, Зденко (2010-01-01), «Модификации гистонов и рак», в Herceg, Zdenko; Ushijima, Toshikazu (ред.), Epigenetics and Cancer, Часть A, Advances in Genetics, т. 70, Academic Press, стр. 57–85, doi :10.1016/B978-0-12-380866-0.60003-4, ISBN 9780123808660, PMID  20920745 , получено 2021-12-03
  44. ^ Audia JE, Campbell RM (апрель 2016 г.). «Модификации гистонов и рак». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 8 (4): a019521. doi :10.1101/cshperspect.a019521. PMC 4817802. PMID 27037415  . 
  45. ^ ab Kurdistani SK (июль 2007 г.). «Модификации гистонов как маркеры прогноза рака: клеточный взгляд». British Journal of Cancer . 97 (1): 1–5. doi :10.1038/sj.bjc.6603844. PMC 2359665 . PMID  17592497. 
  46. ^ Сарасвати КН, Ансари СН, Каур Г, Джоши ПЦ, Чандел С (апрель 2019 г.). «Связь гипергомоцистеинемии, опосредованной витамином В12, с депрессией и тревожным расстройством: поперечное исследование среди коренного населения Бхил в Индии». Клиническое питание ESPEN . 30 : 199–203. doi : 10.1016/j.clnesp.2019.01.009. PMID  30904222. S2CID  85497723.
  47. ^ Ferrari A, Fiorino E, Giudici M, Gilardi F, Galmozzi A, Mitro N и др. (ноябрь 2012 г.). «Связь эпигенетики с метаболизмом липидов: фокус на гистондеацетилазы». Molecular Membrane Biology . 29 (7): 257–266. doi :10.3109/09687688.2012.729094. PMID  23095054. S2CID  39956339.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Гистон-модифицирующие_ферменты&oldid=1240036179"