HLA-F
Ген, кодирующий белок у вида Homo sapiens
HLA-F
Идентификаторы
ПсевдонимыHLA-F , CDA12, HLA-5.4, HLA-CDA12, главный комплекс гистосовместимости, класс I, F
Внешние идентификаторыОМИМ : 143110; МГИ : 3647514; Гомологен : 133121; GeneCards : HLA-F; OMA :HLA-F – ортологи
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Энтрез

3134

630294

Ансамбль

н/д

UniProt

Р30511

Q0WXH6

RefSeq (мРНК)

НМ_001098478
НМ_001098479
НМ_018950

NM_001177467

RefSeq (белок)

НП_001091948
НП_001091949
НП_061823

NP_001170938

Местоположение (UCSC)Хр 6: 29.72 – 29.74 Мбн/д
Поиск в PubMed[2][3]
Викиданные
Просмотр/редактирование человекаПросмотр/редактирование мыши

Антиген гистосовместимости HLA класса I, альфа-цепь F — это белок , который у людей кодируется геном HLA -F . [4] [5] Это пустая внутриклеточная молекула, которая кодирует неклассическую тяжелую цепь, закрепленную на мембране и образующую гетеродимер с легкой цепью β-2 микроглобулина . Он относится к паралогам тяжелой цепи HLA класса I, которые отделяются от большинства тяжелых цепей HLA. HLA-F локализуется в эндоплазматическом ретикулуме и аппарате Гольджи, а также является уникальным в том смысле, что он демонстрирует мало полиморфизмов в популяции людей по сравнению с другими генами HLA; однако были обнаружены различные изоформы из многочисленных вариантов транскриптов, найденных для гена HLA-F. Его пути включают сигнализацию IFN-гамма и фосфорилирование, опосредованное CDK (циклинзависимая киназа), а также удаление белка Cdc6 Saccharomyces cerevisiae , который имеет решающее значение для функциональной репликации ДНК . [6]

HLA-F

Главный комплекс гистосовместимости (MHC) — это группа белков клеточной поверхности, которая у людей также называется комплексом человеческого лейкоцитарного антигена (HLA). Эти белки кодируются кластером генов, известным как локус HLA . Локус HLA занимает участок размером ~ 3 Мбн, расположенный на коротком плече хромосомы 6, а именно на 6p21.1-21.3. [7] Белки MHC подразделяются на три основные категории, а именно класс I, II и III. В локусе HLA находится более 140 генов, и их часто называют генами HLA . [8] [9] HLA-A , B и C — это классические гены класса I, а HLA-E , F и G — это неклассические гены класса I. [10] [4] Белок, кодируемый геном HLA-F, был первоначально выделен из линии человеческих лимфобластоидных клеток 721. [11]

Ген

Ген HLA-F расположен на коротком плече хромосомы 6 , теломерно по отношению к локусу HLA-A . [10] HLA-F имеет небольшой аллельный полиморфизм [8] и высококонсервативен у других приматов . [12] HLA-F, по-видимому, является рекомбинантом между двумя мультигенными семействами, одно из которых включает консервативные последовательности, обнаруженные во всех белках класса I (один трансмембранный промежуток), и другое отдельное семейство генов с консервативной 3'-нетранслируемой областью. Многие из этих генов высоко транскрибируются и дифференциально экспрессируются . [4] Ген тяжелой цепи содержит 8 экзонов . Экзон 1 кодирует лидерный пептид, экзоны 2 и 3 кодируют домены альфа1 и альфа2, предполагаемые сайты связывания пептида, экзон 4 кодирует домен альфа3, экзоны 5 и 6 кодируют трансмембранную область, а экзоны 7 и 8 — цитоплазматический хвост. Однако экзоны 7 и 8 (цитоплазматический хвост) не транслируются из-за внутрирамочного кодона терминации трансляции в экзоне 6. [5]

Белок

Белок HLA-F представляет собой молекулу массой ~40-41 кДа с консервативными доменами . [13] Экзон 7 отсутствует в мРНК HLA-F. [4] [14] Отсутствие этого экзона приводит к модификации цитоплазматического хвоста белка, делая его короче по сравнению с классическими белками HLA класса I. [4] Цитоплазматический хвост помогает HLA-F выходить из эндоплазматического ретикулума , [15] и эта функция в первую очередь выполняется аминокислотой валином, обнаруженной на С- конце хвоста. [15] [16]

Структура

Структура HLA-F похожа на структуру других генов HLA класса I, которые состоят из восьми экзонов. Из ключевых остатков, которые, вероятно, образуются из дна бороздки, позиция 97 представляет собой глицин, остаток которого представляет собой один протон, тогда как в большинстве структур класса Ia это заряженный остаток, а в HLA-E это объемный гидрофобный триптофан . Если бороздка HLA-F связывается с пептидом , то остаток глицина создаст пространство в средней части бороздки, что может позволить более крупным боковым цепям поместиться и разместиться. Этот неклассический ген класса I также имеет два остатка гистидина (His 114-His116), расположенных близко друг к другу в дне бороздки C-конца , что отражает His-9-His99 в HLA-E. Тир 7, Тир 59, Тир 159 и Тир 171, которые обычно участвуют в образовании водородных связей с N-концевыми остатками пептида, сохраняются. [17]

Возможные области кармана HLA-F включают ситуацию, когда карман A гидрофобен и похож на карман HLA-E, а карман B сохраняет Met 45 и Ala 67, которые также характеризуют карман HLA-E и, вероятно, являются гидрофобными и большими. Однако карман C значительно отличается от кармана HLA-E, имея сходство с карманом C HLA-B8. В области кармана D этого белка Asn 99 может благоприятствовать заряженному остатку, но другие остатки в этом кармане, включая фенилаланин , затрудняют прогнозирование. Однако карман F HLA-F, по-видимому, хорошо сохраняется с HLA-E и другими молекулами класса Ia и, вероятно, благоприятствует алифатической группе, такой как лейцин. [17] [18]

Выражение

Классические молекулы HLA класса I взаимодействуют с HLA-F через свою тяжелую цепь. [16] Однако молекулы HLA класса I взаимодействуют с HLA-F только тогда, когда они находятся в форме открытого конформера (свободного от пептида ). Таким образом, HLA-F экспрессируется независимо от связанного пептида. [16] [19]

Внутриклеточная экспрессия

HLA-F экспрессируется внутриклеточно в лимфоцитах периферической крови (PBL), покоящихся лимфоцитах ( B , T , NK и моноцитах ), миндаликах , селезенке , тимусе , мочевом пузыре , мозге , толстой кишке, почках , печени , лимфобласте , Т-клеточном лейкозе , хориокарциноме и карциноме . [13] [20] [21]

Внеклеточная экспрессия

HLA-F экспрессируется на клеточной поверхности активированных лимфоцитов , клеток HeLa , лимфобластоидных клеток, трансформированных вирусом Эпштейна-Барр , и в некоторых активированных линиях моноцитов . [15] [20] Поверхностная экспрессия HLA-F совпадает с активированным иммунным ответом , поскольку HLA-F в основном обнаруживается на поверхности стимулированных Т- клеток памяти , но не на циркулирующих регуляторных Т- клетках. [22]

Выражение во время беременности

В первом триместре HLA-F слабо выражен в трофобластических элементах, находящихся вне ворсинок (экстравиллозные клетки трофобласта ). Его экспрессия увеличивается и транслоцируется на поверхность клеток во втором триместре, совпадая с ростом плода, что в контексте предполагает, что он играет роль в развитии. [23]

Взаимодействие с NK-клетками

HLA-F может быть выражен двумя способами на поверхности клетки: с β2m и пептидом в виде комплекса тяжелой цепи HLA-F или без пептида и β2m в качестве открытого конформера только с тяжелой цепью. Он может транспортироваться из эндоплазматического ретикулума частично с помощью тапазина , независимо от комплекса белка TAP, обычно связанного с обработкой и транспортировкой антигена. Открытый конформер (OC) HLA-F может образовывать гомодимеры и гетеродимеры с различными OC HLA класса I, что может указывать на то, что они участвуют в перекрестной презентации внеклеточных антигенов. [24]

 HLA OCs способны связываться с другими рецепторами, нежели комплекс HLA с β2m и пептидом, наиболее релевантным для разнообразной функции HLA-F. Эти рецепторы включают связывающие ингибирующие и активирующие иммунные рецепторы, в первую очередь экспрессируемые в естественных клетках-киллерах (NK), но также включают другие иммунные клетки. Для этого HLA OCs связываются с активирующим рецептором KIR3DS1 и ингибирующими рецепторами-киллерами 3DL1 и 3dL2. [18]

 Недавние исследования также предполагают, что HLA-F также представляет длинные пептиды (от 7 до более чем 30 аминокислот) рецепторам Т-клеток. Они способны делать это из-за замены аминокислоты в позиции 62, которая образует открытую канавку с N-концевыми расширениями. Пока неизвестно, могут ли быть последствия этого в иммунной регуляции в зоне контакта плода и матери. [24]

Транскрипционная регуляция HLA-F

В промоторе HLA-F оба изученных регуляторных модуля демонстрируют гомологию с классическими генами MHC класса I. HLA-F имеет консервативный энхансер сайта κB1, связанный с NF-κB , но ген HLA-F не ​​индуцируется NF-κB без фланкирующих регуляторных последовательностей (таких как IRSE), которые обеспечивают вспомогательную функцию. IRSE в HLA-F гомологичен другим классическим генам MHC класса I. INF-γ также индуцирует HLA-F с его IRSE (элемент ответа, стимулируемый IFN). Кроме того, он также индуцируется CIITA , транскрипционным коактиватором, который регулирует транскрипцию генов MHC класса II. [25]

Функция

HLA-F относится к неклассическим паралогам тяжелой цепи HLA класса I. По сравнению с классическими молекулами HLA класса I, он демонстрирует очень мало полиморфизмов. Эта молекула класса I в основном существует как гетеродимер, связанный с инвариантной легкой цепью β-2 микроглобулина.

HLA-F в настоящее время является самой загадочной из молекул HLA. Следовательно, его точные функции все еще остаются невыясненными. Хотя, в отличие от других молекул HLA, он в основном находится внутриклеточно и редко достигает поверхности клетки, например, при активации NK , B- и T-клеток . В отличие от классических молекул HLA класса I, которые обладают десятью высококонсервативными аминокислотами, ответственными за распознавание антигенов, HLA-F имеет только 5, что предполагает биологическую функцию, отличную от презентации пептидов. При активации иммунных клеток HLA-F связывает свободные формы молекул HLA класса I и достигает поверхности клетки в виде гетеродимера. Таким образом, HLA-F стабилизирует молекулы HLA класса I, которые еще не связали пептиды, тем самым действуя как шаперон и транспортируя свободный HLA класса I к поверхности клетки, на нее и с нее. [26]

Ассоциация со специализированными лигандами

HLA-F был обнаружен только в подмножестве клеточных мембран, в основном в В-клетках и активированных лимфоцитах . [23] В результате было высказано предположение, что его роль заключается в ассоциации со специализированными лигандами, которые становятся доступными в клеточной мембране активированных клеток. [13] Например, HLA-F может действовать как пептидное связывание ILT2 и ILT4 . [21] [6] HLA-F может ассоциироваться с TAP (транспортер, связанный с обработкой антигена) и с мультимерным комплексом, участвующим в загрузке пептида. [13] [21] [20] [22]

Материнская иммунная толерантность

Было отмечено, что все три неклассических белка HLA класса I экспрессируются в плацентарных трофобластах , контактирующих с материнскими иммунными клетками. [8] Это говорит о том, что эти белки сотрудничают в иммунном ответе и что HLA-F играет фундаментальную роль как в нормальном, так и в материнском иммунном ответе. [8] HLA-F также экспрессируется в децидуальных вневорсинчатых трофобластах. [23] Во время беременности HLA-F взаимодействует с T-регуляторными клетками и вневорсинчатыми трофобластами, опосредуя материнскую толерантность к плоду . [22]

Межмолекулярная коммуникация

Во время взаимодействия HLA-F и тяжелой цепи (HC) молекул HLA класса I в активированных лимфоцитах, HLA-F играет роль шаперона , сопровождая HC HLA класса I к поверхности клетки и стабилизируя его экспрессию в отсутствие пептида. [16] HLA-F связывает большинство аллельных форм открытых конформеров HLA класса I, но не связывает пептидные комплексы. [19]

Паттерны экспрессии HLA-F в Т-клетках предполагают, что HLA-F участвует в пути коммуникации между T reg и активированными Т-клетками, где HLA-F сигнализирует об активации иммунного ответа. Во время этой коммуникации HLA-F либо вызывает секрецию ингибирующих цитокинов регуляторными Т-клетками, либо подает простой ингибирующий сигнал регуляторным Т-клеткам, позволяя нормальному иммунному ответу продолжаться. [22]

Перекрестная презентация экзогенного антигена

Вирусные белки и другие экзогенные антигены снижают поверхностную экспрессию HLA-F, поскольку экзогенные белки взаимодействуют с молекулами HLA класса I в тех же местах, где взаимодействует HLA-F, производя перекрестное связывание . Экзогенные белки запускают внутреннюю колокализацию как молекул HLA-F, так и молекул HLA класса I. [19] Экзогенные белки с более высоким сродством будут взаимодействовать более легко с молекулами HLA класса I, запуская диссоциацию HLA класса I/HLA-F, тем самым снижая поверхностные уровни HLA-F. [19] HLA-F взаимодействует с открытым конформером (OC) HLA класса I, и они функционируют вместе в перекрестной презентации экзогенного антигена. Экзогенный антиген связывается со структурой на поверхности активированных клеток; эта структура состоит из открытого конформера HLA класса I и HLA-F; точка контакта связывания пептида представляет собой специфический эпитоп HLA класса I на экзогенном антигене. [19]

Лиганд во время воспалительной реакции

Комплекс HLA-F/HLA класса I OC выполняет две различные функции, которые являются центральными для воспалительной реакции: во-первых, он является лигандом для рецепторов KIR и может как активировать, так и ингибировать KIR; во-вторых, он участвует в перекрестной презентации экзогенного антигена. [27] [28] [18]

Комплекс HLA-F/HLA класса I OC является лигандом для подмножества рецепторов KIR ( рецептор иммуноглобулина киллерных клеток ). [27] В частности, было продемонстрировано, что HLA-F физически и функционально взаимодействует с тремя рецепторами KIR: KIR3DL2, KIR2DS4 и KIR3DS1, особенно во время воспалительной реакции. [27] [28] [18] KIR напрямую взаимодействует как с HLA-F, так и с HLA класса I по отдельности ( т.е. димеризация между HLA-F и HLA класса I не требуется).

Ассоциация заболеваний

HLA-F был связан с несколькими заболеваниями (таблица). Что касается рака и опухолей, было обнаружено, что экспрессия HLA-F усиливается при аденокарциноме желудка , [29] раке молочной железы , [30] карциноме пищевода , [31] раке легких , [32] гепатоцеллюлярной карциноме , [33] и нейробластоме . [34] HLA-F также был связан с восприимчивостью к нескольким заболеваниям: гепатиту B , [35] системной красной волчанке , [36] и диабету 1 типа (T1D). [37]

Ассоциации болезней
болезньссылка
аденокарцинома желудка[29]
рак молочной железы[30]
карцинома пищевода[31]
рак легких[32]
гепатоцеллюлярная карцинома[33]
нейробластома[34]
гепатит В[35]
Системная красная волчанка[36]
Диабет 1 типа[37]

Ссылки

  1. ^ abc ENSG00000237508, ENSG00000234487, ENSG00000206509, ENSG00000137403, ENSG00000235220, ENSG00000204642 GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000229698, ENSG00000237508, ENSG00000234487, ENSG00000206509, ENSG00000137403, ENSG00000235220, ENSG00000204642 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ abcde Geraghty DE, Wei XH, Orr HT, Koller BH (январь 1990). "Человеческий лейкоцитарный антиген F (HLA-F). Экспрессируемый ген HLA, состоящий из кодирующей последовательности класса I, связанной с новым транскрибированным повторяющимся элементом". Журнал экспериментальной медицины . 171 (1): 1– 18. doi :10.1084/jem.171.1.1. PMC 2187653. PMID  1688605 . 
  5. ^ ab "Ген Энтреза: главный комплекс гистосовместимости HLA-F, класс I, F".
  6. ^ ab Allan DS, Lepin EJ, Braud VM, O'Callaghan CA, McMichael AJ (октябрь 2002 г.). «Тетрамерные комплексы HLA-E, HLA-F и HLA-G». Журнал иммунологических методов . 268 (1): 43– 50. doi :10.1016/s0022-1759(02)00199-0. PMID  12213342.
  7. ^ Кребс Дж., Голдштейн Э., Килпатрик С. (2014). «Глава 18: Соматическая рекомбинация и гипермутация в иммунной системе». ГЕНЫ Левина XI . США: Jones & Bartlett Learning. стр.  459–99 . ISBN 978-1-4496-5985-1.
  8. ^ abcd Pyo CW, Williams LM, Moore Y, Hyodo H, Li SS, Zhao LP и др. (май 2006 г.). «Полиморфизм HLA-E, HLA-F и HLA-G: геномная последовательность определяет структуру гаплотипа и вариации, охватывающие неклассические гены класса I». Иммуногенетика . 58 (4): 241– 251. doi :10.1007/s00251-005-0076-z. PMID  16570139. S2CID  22308414.
  9. ^ Smith WP, Vu Q, Li SS, Hansen JA, Zhao LP, Geraghty DE (май 2006 г.). «К пониманию ассоциаций заболеваний MHC: частичное повторное секвенирование 46 различных гаплотипов HLA». Genomics . 87 (5): 561– 571. doi : 10.1016/j.ygeno.2005.11.020 . PMID  16434165.
  10. ^ ab Koller BH, Geraghty DE, DeMars R, Duvick L, Rich SS, Orr HT (февраль 1989). «Хромосомная организация семейства генов I класса главного комплекса гистосовместимости человека». Журнал экспериментальной медицины . 169 (2): 469– 480. doi :10.1084/jem.169.2.469. PMC 2189218. PMID  2562983 . 
  11. ^ Geraghty DE, Koller BH, Orr HT (декабрь 1987 г.). «Ген класса I главного комплекса гистосовместимости человека, кодирующий белок с укороченным цитоплазматическим сегментом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (24): 9145– 9149. Bibcode : 1987PNAS...84.9145G. doi : 10.1073 /pnas.84.24.9145 . PMC 299709. PMID  3480534. 
  12. ^ Daza-Vamenta R, Glusman G, Rowen L, Guthrie B, Geraghty DE (август 2004 г.). «Генетическая дивергенция главного комплекса гистосовместимости макак-резусов». Genome Research . 14 (8): 1501– 1515. doi :10.1101/gr.2134504. PMC 509259. PMID  15289473 . 
  13. ^ abcd Wainwright SD, Biro PA, Holmes CH (январь 2000 г.). «HLA-F — преимущественно пустой внутриклеточный белок MHC класса Ib, ассоциированный с TAP, с ограниченным паттерном экспрессии». Журнал иммунологии . 164 (1): 319–328 . doi : 10.4049/jimmunol.164.1.319 . PMID  10605026.
  14. ^ O'Callaghan CA, Bell JI (июнь 1998 г.). «Структура и функция молекул MHC класса Ib человека HLA-E, HLA-F и HLA-G». Immunological Reviews . 163 : 129– 138. doi :10.1111/j.1600-065x.1998.tb01192.x. PMID  9700506. S2CID  6160579.
  15. ^ abc Boyle LH, Gillingham AK, Munro S, Trowsdale J (июнь 2006 г.). «Избирательный экспорт HLA-F его цитоплазматическим хвостом». Журнал иммунологии . 176 (11): 6464– 6472. doi : 10.4049/jimmunol.176.11.6464 . PMID  16709803.
  16. ^ abcd Goodridge JP, Burian A, Lee N, Geraghty DE (июнь 2010 г.). «Комплекс HLA-F без пептида связывается с белком MHC класса I в форме открытого конформера». Журнал иммунологии . 184 (11): 6199– 6208. doi :10.4049/jimmunol.1000078. PMC 3777411. PMID  20483783 . 
  17. ^ ab Sim MJ, Sun PD (июнь 2017 г.). «HLA-F: новый ребенок, лицензированный для презентации пептидов». Immunity . 46 (6): 972– 974. doi : 10.1016/j.immuni.2017.06.004 . PMID  28636965.
  18. ^ abcd Гарсия-Бельтран В.Ф., Хёльземер А., Мартрус Г., Чунг А.В., Пачеко Ю., Симоно С.Р. и др. (сентябрь 2016 г.). «Открытые конформеры HLA-F являются высокоаффинными лигандами активирующего рецептора NK-клеток KIR3DS1». Природная иммунология . 17 (9): 1067–1074 . doi :10.1038/ni.3513. ПМЦ 4992421 . ПМИД  27455421. 
  19. ^ abcde Goodridge JP, Lee N, Burian A, Pyo CW, Tykodi SS, Warren EH и др. (август 2013 г.). «Открытые конформеры HLA-F и MHC-I взаимодействуют в пути перекрестной презентации антигена MHC-I». Журнал иммунологии . 191 (4): 1567– 1577. doi :10.4049/jimmunol.1300080. PMC 3732835. PMID 23851683  . 
  20. ^ abc Lee N, Geraghty DE (ноябрь 2003 г.). «Экспрессия поверхности HLA-F на линиях клеток B и моноцитов частично независима от тапазина и полностью независима от TAP». Журнал иммунологии . 171 (10): 5264– 5271. doi : 10.4049/jimmunol.171.10.5264 . PMID  14607927.
  21. ^ abc Lepin EJ, Bastin JM, Allan DS, Roncador G, Braud VM, Mason DY и др. (декабрь 2000 г.). «Функциональная характеристика HLA-F и связывание тетрамеров HLA-F с рецепторами ILT2 и ILT4». European Journal of Immunology . 30 (12): 3552– 3561. doi : 10.1002/1521-4141(200012)30:12<3552::AID-IMMU3552>3.0.CO;2-L . PMID  11169396. S2CID  42462661.
  22. ^ abcd Lee N, Ishitani A, Geraghty DE (август 2010 г.). «HLA-F — поверхностный маркер активированных лимфоцитов». European Journal of Immunology . 40 (8): 2308– 2318. doi :10.1002/eji.201040348. PMC 3867582. PMID  20865824 . 
  23. ^ abc Ishitani A, Sageshima N, Lee N, Dorofeeva N, Hatake K, Marquardt H, Geraghty DE (август 2003 г.). «Экспрессия белка и связывание пептидов предполагают уникальные и взаимодействующие функциональные роли HLA-E, F и G в иммунном распознавании матери и плаценты». Журнал иммунологии . 171 (3): 1376– 1384. doi : 10.4049/jimmunol.171.3.1376 . PMID  12874228.
  24. ^ ab Burian A, Wang KL, Finton KA, Lee N, Ishitani A, Strong RK, Geraghty DE (2016-09-20). Allen RL (ред.). "HLA-F и MHC-I открытые конформеры связывают Ig-подобный рецептор естественных клеток-киллеров KIR3DS1". PLOS ONE . 11 (9): e0163297. Bibcode : 2016PLoSO..1163297B. doi : 10.1371/journal.pone.0163297 . PMC 5029895. PMID  27649529 . 
  25. ^ Jordier F, Gras D, De Grandis M, D'Journo XB, Thomas PA, Chanez P и др. (2020). "HLA-H: транскрипционная активность и мобилизация HLA-E". Frontiers in Immunology . 10 : 2986. doi : 10.3389/fimmu.2019.02986 . PMC 6978722. PMID  32010122 . 
  26. ^ Persson G, Jørgensen N, Nilsson LL, Andersen LH, Hviid TV (апрель 2020 г.). «Роль HLA-F и HLA-G в репродукции и во время беременности?». Иммунология человека . Специальный выпуск HLA-G. 81 (4): 127– 133. doi :10.1016/j.humimm.2019.09.006. PMID  31558330. S2CID  203568247.
  27. ^ abc Goodridge JP, Burian A, Lee N, Geraghty DE (октябрь 2013 г.). «Открытые конформеры HLA-F и MHC класса I являются лигандами для Ig-подобных рецепторов NK-клеток». Журнал иммунологии . 191 (7): 3553– 3562. doi :10.4049/jimmunol.1300081. PMC 3780715. PMID  24018270 . 
  28. ^ ab Burian A, Wang KL, Finton KA, Lee N, Ishitani A, Strong RK, Geraghty DE (2016-09-20). "Открытые конформеры HLA-F и MHC-I связывают Ig-подобный рецептор KIR3DS1 естественных клеток-киллеров". PLOS ONE . 11 (9): e0163297. Bibcode : 2016PLoSO..1163297B. doi : 10.1371/journal.pone.0163297 . PMC 5029895. PMID  27649529 . 
  29. ^ аб Исигами С., Аригами Т., Окумура Х., Учикадо Ю., Кита Ю., Курахара Х. и др. (апрель 2015 г.). «Экспрессия человеческого лейкоцитарного антигена (HLA)-E и HLA-F при раке желудка». Противораковые исследования . 35 (4): 2279–2285 . PMID  25862890.
  30. ^ ab Harada A, Ishigami S, Kijima Y, Nakajo A, Arigami T, Kurahara H, et al. (Ноябрь 2015 г.). «Клиническое значение экспрессии человеческого лейкоцитарного антигена (HLA)-F при раке груди». Pathology International . 65 (11): 569–574 . doi : 10.1111/pin.12343 . PMID  26332651.
  31. ^ ab Zhang X, Lin A, Zhang JG, Bao WG, Xu DP, Ruan YY, Yan WH (январь 2013 г.). «Изменение экспрессии антигенов HLA-F и HLA I в опухоли связано с выживаемостью пациентов с плоскоклеточным раком пищевода». International Journal of Cancer . 132 (1): 82– 89. doi :10.1002/ijc.27621. PMID  22544725. S2CID  23526646.
  32. ^ ab Lin A, Zhang X, Ruan YY, Wang Q, Zhou WJ, Yan WH (декабрь 2011 г.). «Экспрессия HLA-F является прогностическим фактором у пациентов с немелкоклеточным раком легких». Рак легких . 74 (3): 504– 509. doi :10.1016/j.lungcan.2011.04.006. PMID  21561677.
  33. ^ ab Xu Y, Han H, Zhang F, Lv S, Li Z, Fang Z (январь 2015 г.). «Экспрессия человеческого лейкоцитарного антигена F в очагах поражения связана с плохим прогнозом у пациентов с гепатоцеллюлярной карциномой». Oncology Letters . 9 (1): 300– 304. doi :10.3892/ol.2014.2686. PMC 4246689 . PMID  25435979. 
  34. ^ ab Morandi F, Cangemi G, Barco S, Amoroso L, Giuliano M, Gigliotti AR и др. (2013-11-21). "Уровни растворимого HLA-E и HLA-F в плазме при постановке диагноза могут предсказать общую выживаемость пациентов с нейробластомой". BioMed Research International . 2013 : 956878. doi : 10.1155/2013/956878 . PMC 3856218. PMID  24350297 . 
  35. ^ ab Zhang J, Pan L, Chen L, Feng X, Zhou L, Zheng S (март 2012 г.). «Неклассические гены MHC-Ι при хроническом гепатите B и гепатоцеллюлярной карциноме». Иммуногенетика . 64 (3): 251– 258. doi :10.1007/s00251-011-0580-2. PMID  22015712. S2CID  14765632.
  36. ^ ab Jucaud V, Ravindranath MH, Terasaki PI, Morales-Buenrostro LE, Hiepe F, Rose T, Biesen R (март 2016 г.). «Сывороточные антитела к человеческому лейкоцитарному антигену (HLA)-E, HLA-F и HLA-G у пациентов с системной красной волчанкой (СКВ) во время обострений заболевания: клиническая значимость аутоантител HLA-F». Клиническая и экспериментальная иммунология . 183 (3): 326–340 . doi :10.1111/cei.12724. PMC 4750595. PMID  26440212 . 
  37. ^ ab Richardson SJ, Rodriguez-Calvo T, Gerling IC, Mathews CE, Kaddis JS, Russell MA и др. (ноябрь 2016 г.). «Гиперэкспрессия антигенов HLA класса I островковыми клетками: определяющая черта диабета 1 типа». Diabetologia . 59 (11): 2448– 2458. doi :10.1007/s00125-016-4067-4. PMC 5042874 . PMID  27506584. 

Дальнейшее чтение

  • Geyer M, Fackler OT, Peterlin BM (июль 2001 г.). «Структурно-функциональные связи в HIV-1 Nef». EMBO Reports . 2 (7): 580– 585. doi : 10.1093/embo-reports/kve141. PMC  1083955. PMID  11463741.
  • Greenway AL, Holloway G, McPhee DA, Ellis P, Cornall A, Lidman M (апрель 2003 г.). «Контроль сигнальных молекул клеток ВИЧ-1 Nef: множественные стратегии для содействия репликации вируса». Journal of Biosciences . 28 (3): 323– 335. doi :10.1007/BF02970151. PMID  12734410. S2CID  33749514.
  • Bénichou S, Benmerah A (январь 2003 г.). "[ВИЧ nef и белки вируса K3/K5, ассоциированные с саркомой Капоши: "паразиты" пути эндоцитоза]". Médecine/Sciences . 19 (1): 100–106 . doi : 10.1051/medsci/2003191100 . PMID  12836198.
  • Leavitt SA, SchOn A, Klein JC, Manjappara U, Chaiken IM, Freire E (февраль 2004 г.). «Взаимодействие белков ВИЧ-1 gp120 и Nef с клеточными партнерами определяет новую аллостерическую парадигму». Current Protein & Peptide Science . 5 (1): 1– 8. doi :10.2174/1389203043486955. PMID  14965316.
  • Толструп М., Остергаард Л., Лаурсен А.Л., Педерсен С.Ф., Дах М. (апрель 2004 г.). «ВИЧ/ВИV ускользают от иммунного надзора: сосредоточьтесь на Нефе». Текущие исследования ВИЧ . 2 (2): 141–151 . doi : 10.2174/1570162043484924. ПМИД  15078178.
  • Joseph AM, Kumar M, Mitra D (январь 2005 г.). «Nef: «необходимый и принудительный фактор» при ВИЧ-инфекции». Current HIV Research . 3 (1): 87– 94. doi :10.2174/1570162052773013. PMID  15638726.
  • Anderson JL, Hope TJ (апрель 2004 г.). «Вспомогательные белки ВИЧ и выживание клетки-хозяина». Current HIV/AIDS Reports . 1 (1): 47– 53. doi :10.1007/s11904-004-0007-x. PMID  16091223. S2CID  34731265.
  • Kozlowski S, Corr M, Takeshita T, Boyd LF, Pendleton CD, Germain RN и др. (июнь 1992 г.). "Активность фермента, преобразующего сывороточный ангиотензин-1, обрабатывает пептид gp160 вируса иммунодефицита человека 1 для представления молекулами главного комплекса гистосовместимости класса I". Журнал экспериментальной медицины . 175 (6): 1417– 1422. doi :10.1084/jem.175.6.1417. PMC  2119225. PMID  1316930 .
  • Lury D, Epstein H, Holmes N (1991). «Человеческий ген MHC I класса HLA-F экспрессируется в лимфоцитах». Международная иммунология . 2 (6): 531– 537. doi :10.1093/intimm/2.6.531. PMID  1707659.
  • Takahashi H, Merli S, Putney SD, Houghten R, Moss B, Germain RN, Berzofsky JA (октябрь 1989). «Одиночный аминокислотный обмен дает взаимные специфичности CTL для HIV-1 gp160». Science . 246 (4926): 118– 121. Bibcode :1989Sci...246..118T. doi :10.1126/science.2789433. PMID  2789433.
  • Dianzani U, Bragardo M, Buonfiglio D, Redoglia V, Funaro A, Portoles P и др. (Май 1995 г.). «Модуляция латерального взаимодействия CD4 с молекулами поверхности лимфоцитов, индуцированная HIV-1 gp120». European Journal of Immunology . 25 (5): 1306– 1311. doi :10.1002/eji.1830250526. PMID  7539755. S2CID  37717142.
  • Howcroft TK, Palmer LA, Brown J, Rellahan B, Kashanchi F, Brady JN, Singer DS (июль 1995 г.). "HIV Tat подавляет транскрипцию через элементы, подобные Sp1, в базальном промоторе". Immunity . 3 (1): 127– 138. doi : 10.1016/1074-7613(95)90165-5 . PMID  7621073.
  • Chen YH, Böck G, Vornhagen R, Steindl F, Katinger H, Dierich MP (июль 1994 г.). "ВИЧ-1 gp41 усиливает экспрессию главного комплекса гистосовместимости класса I и ICAM-1 на клетках H9 и U937". Международный архив аллергии и иммунологии . 104 (3): 227– 231. doi :10.1159/000236670. PMID  7913356.
  • Chen YH, Böck G, Vornhagen R, Steindl F, Katinger H, Dierich MP (сентябрь 1994 г.). "Связывающие белки ВИЧ-1 gp41 и антитела к gp41 могут ингибировать усиление экспрессии MHC класса I и II клеток Раджи человеком с помощью gp41". Молекулярная иммунология . 31 (13): 977– 982. doi :10.1016/0161-5890(94)90092-2. PMID  8084338.
  • Маруяма К, Сугано С (январь 1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Gene . 138 ( 1– 2): 171– 174. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Howcroft TK, Strebel K, Martin MA, Singer DS (май 1993). «Подавление активности промотора гена MHC класса I двухэкзонным Tat ВИЧ». Science . 260 (5112): 1320– 1322. Bibcode :1993Sci...260.1320H. doi :10.1126/science.8493575. PMID  8493575.
  • Gasparini P, Borgato L, Piperno A, Girelli D, Olivieri O, Gottardi E и др. (май 1993 г.). «Анализ сцепления полиморфных маркеров 6p21 и наследственного гемохроматоза: локализация центромерного гена в HLA-F». Human Molecular Genetics . 2 (5): 571– 576. doi :10.1093/hmg/2.5.571. PMID  8518796.
  • Schwartz O, Maréchal V, Le Gall S, Lemonnier F, Heard JM (март 1996 г.). «Эндоцитоз молекул главного комплекса гистосовместимости класса I индуцируется белком Nef ВИЧ-1». Nature Medicine . 2 (3): 338– 342. doi :10.1038/nm0396-338. PMID  8612235. S2CID  7461342.
  • Alexander-Miller MA, Parker KC, Tsukui T, Pendleton CD, Coligan JE, Berzofsky JA (май 1996). «Молекулярный анализ презентации HLA-A2.1 беспорядочно связывающегося пептида петли V3 из белка оболочки ВИЧ цитотоксическим Т-лимфоцитам человека». Международная иммунология . 8 (5): 641– 649. doi : 10.1093/intimm/8.5.641 . PMID  8671651.
Взято с "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HLA-F&oldid=1191707056"