Гликоделин (GD), также известный как человеческий плацентарный белок-14 (PP-14), прогестаген-ассоциированный эндометриальный белок (PAEP) или ассоциированный с беременностью эндометриальный альфа-2-глобулин, является гликопротеином , который подавляет клеточную иммунную функцию и играет важную роль в процессе беременности. У людей кодируется геном PAEP . [3] [4]
Эндометрий человека синтезирует несколько белков под влиянием прогестерона . Из этих белков особый интерес представляет гликоделин. Он синтезируется эндометриальными железами в лютеиновой фазе менструального цикла. [5]
Временное и пространственное выражение GD в женских репродуктивных путях в сочетании с его биологической активностью позволяет предположить, что этот гликопротеин, вероятно, играет важную физиологическую роль в регуляции оплодотворения, имплантации и поддержания беременности. [6] [7]
Структура
Гликоделин кодируется 180 аминокислотами , но считается, что 18 из них являются предполагаемыми сигнальными пептидами. Молекулярный вес GD составляет 20 555, в то время как его зрелая форма оценивается в 18 787. Он кодируется мРНК размером 1 килопара оснований, которая экспрессируется в секреторном эндометрии и децидуальной оболочке человека , но не в постменопаузальном эндометрии, плаценте, печени, почках и надпочечниках. Четыре остатка цистеина (позиции 66, 106, 119 и 160), ответственные за внутримолекулярные дисульфидные мостики в лактоглобулинах, все сохраняются в GD. Анализ ДНК человека методом Саузерн-блоттинга показал, что последовательности гена GD охватывают около 20 килопар геномной ДНК человека. [8]
N-концевая аминокислотная последовательность
N-концевая аминокислотная последовательность гликоделина — MDIPQTKQDLELPKLAGTWHS M. Эту последовательность можно сравнить с лошадиным, овечьим, козьим, бычьим и буйволиным бета-лактоглобулином . Например, существует 13 идентичностей из 22 возможных совпадений с лошадиным бета-лактоглобулином.
ген PAEP
Этот ген является членом суперсемейства липокалина ядра , члены которого имеют относительно низкое сходство последовательностей, но имеют высококонсервативную экзон-интронную структуру и трехмерную укладку белка. Ген PAEP сгруппирован на длинном плече хромосомы 9 и кодирует белок GD. Он в основном экспрессируется в 60 органах, но достигает наивысшего уровня экспрессии в децидуальной оболочке. [9] [10]
Функция
GD является наиболее важным белком, секретируемым в эндометрии в середине лютеиновой фазы менструального цикла и в течение первого семестра беременности. Четыре различных формы гликопротеина с идентичными белковыми остовами, но разными профилями гликозилирования, обнаружены в амниотической жидкости , фолликулярной жидкости и семенной плазме репродуктивной системы. Эти гликопротеины играют различные и важные роли в регулировании среды матки , подходящей для беременности, а также в определении времени и возникновении соответствующей последовательности событий в процессе оплодотворения.
Гликоделин-А
В женских половых путях в основном экспрессируется в EEC (культивированные эндометриальные эпителиальные клетки) и секретируется в амниотическую жидкость, эндометрий/децидуальную оболочку и материнскую сыворотку. Гликоделин-А обладает контрацептивной и иммуносупрессивной функциями, поскольку подавляет естественные клетки-киллеры, что позволяет предотвратить отторжение плода матерью на фетро-материнском интерфейсе. Его молекулярная масса составляет 18,78 кДа, что определяется по последовательности кРНК. [11] [12] [13]
Гликоделин-S
Выделяется из семенных пузырьков в семенную жидкость. В этом локусе наблюдалось несколько альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, но была определена полноразмерная природа только двух, каждый из которых кодирует один и тот же белок. Во время прохождения спермы через шейку матки гликоделин S дегликозилируется и отделяется от спермы, позволяя сперме созреть. [14] [15] [16]
Гликоделин-F
Секретируется гранулезными клетками в фолликулярную жидкость. Гликоделин-F уменьшает ослепление сперматозоидов в zona pellucida, которое в основном экспрессируется в яичниках и синтезируется в гранулезных клетках, имеет функцию, в принципе, аналогичную функции гликоделина-A. Он также связывает головку сперматозоида, тем самым ингибируя реакцию акросомы и связывание сперматозоида с яйцеклеткой. При дегликозилировании гликоделин F диссоциирует от сперматозоида, и связывание сперматозоида с яйцеклеткой становится возможным. Дегликозилирование происходит во время прохождения сперматозоида через слой клеток короны. Таким образом, гликоделин F важен для предотвращения преждевременной реакции акросомы. [17] [18]
Гликоделин-С
Найденный в Cumulus Oophorus, стимулирует связывание сперматозоидов с zona pellucida . Во-первых, клетки кумулюса снижают ингибирующую активность фолликулярной жидкости по связыванию сперматозоидов с zona, вероятно, путем захвата и преобразования гликоделина-A и гликоделина-F в гликоделин-C. Во-вторых, сперматозоиды обладают повышенной способностью связывания zona после проникновения через cumulus oophorus. Гликоделин-C отвечает за последнее наблюдение. [19] [20]
ГЛИКОФОРМ
ИСТОЧНИК
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
РЕПРОДУКТИВНЫЕ ФУНКЦИИ
ГдА
Амниотическая жидкость, децидуальная беременность
Высокая степень сиалирования, больше фукозилирования
Иммунопротекторное действие при имплантации и плацентации, противооплодотворяющее, ингибирующее связывание сперматозоидов с zona pellucida
ГдС
Семенная плазма, семенные пузырьки
Нет сиалилированных гликанов, богат фукозой и маннозой
Предотвращение преждевременной емкости
ГдФ
Фолликулы яичников, яйцевод
Фукозилированные Льюис-x и Льюис-y, больше N-ацетилглюкозамина
Ингибирование сперматозоидов zona pellucida, предотвращение преждевременной акросомной реакции
GdC
Cumulus oophorus, преобразованный из GdA и GdF
Реагирует со специфическими агглютининами лектин-связывающим образом
Стимуляция связывания сперматозоидов с zona pellucida
[21]
Уровень концентрации
PP-14 находится в ооците и сперме . У мужчин концентрация этого белка в семенной плазме выше, чем в сыворотке. У женщин уровни в фолликулярной жидкости превышают таковые у небеременных женщин. [22]
·Семенная плазма:
PP-14 является важным белковым компонентом большинства образцов семенной плазмы мужчин; иногда составляя более 2,5% от общего содержания белка. Концентрация PP-14 в семенной плазме мужчин с олигоспермией находится в референтном диапазоне этого белка, полученном из значений, измеренных у нормальных мужчин. Однако концентрации у вазэктомированных мужчин ниже нормы. [23]
·Ткани и жидкости организма женщин:
В сыворотке крови небеременных женщин концентрация PP-14 составляет примерно 15–40 мкг/л.
При нормальной беременности:
Местоположение (ткани и жидкости организма)
Концентрации PP-14 (приблизительно)
Время
сыворотка
До 2200 мкг/л (максимум)
6–12 недель
---
Уменьшение концентрации
Через 16 недель
---
200 мкг/л примерно.
24 недели (стабилизация)
Амниотическая жидкость
232 мг/л (максимальный) (выше, чем в сыворотке крови матери на протяжении всей беременности)
12–20 недель
Пуповинная кровь
15-22 мкг или неопределяемое
------------
Ранняя децидуальная беременность
41–160 мг/г общего белка
------------
Поздняя децидуальная беременность
60-2700 мкг/г общего белка
------------
Амнион и хорион леве
От 50 до 750 мкг/г белка
------------
От 50 до 1000 мкг/г белка
------------
Плацента на ранних сроках беременности
0,25–15 мг/г
------------
Поздняя беременность плацента
3-430 мкг/г белка
------------
Концентрации PP-14 в сыворотке беременных сопоставимы с hCG (хорионический гонадотропин человека). Среди всех плацентарных белков концентрация PP-14 в амниотической жидкости является наиболее выдающейся, поскольку децидуальная оболочка является источником этого белка. [24]
Будущие клинические применения
Плацентарный белок 14 имеет ряд клинических применений:
Преждевременный разрыв плодных оболочек является распространенным осложнением беременности, принимая во внимание, что текущий метод не удовлетворяет медицинское сообщество, некоторые исследователи определили новый метод: анализ плацентарного белка в плазме и влагалищной жидкости матери. Результаты этих исследований показали, что концентрация PP-14 увеличивается в случае преждевременного разрыва плодных оболочек. Таким образом, это исследование приходит к выводу, что PP-14 является отличным биомаркером с чувствительностью 100% и специфичностью 87,5%. [25]
2. Биомаркер в процессе экстракорпорального оплодотворения
Известно, что PP-14 является отличным маркером для прогнозирования результатов экстракорпорального оплодотворения и цикла переноса эмбрионов. Некоторые исследования показали, что сывороточная концентрация плацентарного белка 14 значительно увеличилась после цикла переноса эмбрионов, и они пришли к выводу, что PP-14 может быть отличным маркером для прогнозирования восприимчивости эндометрия. [26]
Ссылки
^ abc GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000122133 – Ensembl , май 2017 г.
^ "Human PubMed Reference:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "PAEP - предшественник гликоделина - Homo sapiens (человек) - ген и белок PAEP". www.uniprot.org .
^ Ван, Пин; Либхо, Чжу; Синмей, Чжан (декабрь 2013 г.). «Роль плацентарного белка 14 в патогенезе эндометроза». Репродуктивные науки . 20 (12): 1465– 1470. doi :10.1177/1933719113488452. ISSN 0077-8923. PMC 3817670. PMID 23670949 .
^ СЕППЭЛА, МАРККУ; ЮЛКУНЕН, МЕРВИ; КОСКИМЕС, ААРНЕ; ЛААТИКАЙНЕН, ТИМО; СТЕНМАН, УЛЬФ-ХОКАН; УХТАЛА, МАРЬЯ-ЛИИСА (октябрь 1988 г.). «Белки эндометрия человека». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 541 (1): 432–444 . Бибкод : 1988NYASA.541..432S. doi :10.1111/j.1749-6632.1988.tb22280.x. ISSN 0077-8923. PMID 3195927. S2CID 222073546.
^ Дутта, Бинита; Мукхопадхай, Дебадитья; Рой, Нита; Дас, Гаутам; Каранде, Анджали А. (декабрь 1998 г.). «Клонирование, экспрессия, очистка и иммунохарактеристика плацентарного белка-14». Экспрессия и очистка белка . 14 (3): 327– 334. doi :10.1006/prep.1998.0961. ISSN 1046-5928. PMID 9882566.
^ Julkunen, M.; Seppala, M.; Janne, OA (1988-12-01). "Полная аминокислотная последовательность человеческого плацентарного белка 14: прогестерон-регулируемый маточный белок, гомологичный бета-лактоглобулинам". Труды Национальной академии наук . 85 (23): 8845– 8849. Bibcode : 1988PNAS...85.8845J. doi : 10.1073/pnas.85.23.8845 . ISSN 0027-8424. PMC 282603. PMID 3194393 .
^ Julkunen, M.; Seppala, M.; Janne, OA (1988-12-01). "Полная аминокислотная последовательность человеческого плацентарного белка 14: прогестерон-регулируемый маточный белок, гомологичный бета-лактоглобулинам". Труды Национальной академии наук . 85 (23): 8845– 8849. Bibcode : 1988PNAS...85.8845J. doi : 10.1073/pnas.85.23.8845 . ISSN 0027-8424. PMC 282603. PMID 3194393 .
^ "PAEP прогестаген-ассоциированный эндометриальный белок [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov . Получено 13 октября 2019 г.
^ "PAEP - предшественник гликоделина - Homo sapiens (человек) - ген и белок PAEP". www.uniprot.org . Получено 23.10.2019 .
^ Kao, LC; Tulac, S.; Lobo, S.; Imani, B.; Yang, JP; Germeyer, A.; Osteen, K.; Taylor, RN; Lessey, BA; Giudice, LC (июнь 2002 г.). «Глобальное профилирование генов в эндометрии человека в период имплантации». Эндокринология . 143 (6): 2119– 2138. doi : 10.1210/endo.143.6.8885 . ISSN 0013-7227. PMID 12021176.
^ Алок, Аншула; Мукхопадхай, Дебадитья; Каранде, Анджали А. (май 2009 г.). «Гликоделин А, иммуномодулирующий белок эндометрия, ингибирует пролиферацию и индуцирует апоптоз в моноцитарных клетках». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 41 (5): 1138– 1147. doi :10.1016/j.biocel.2008.10.009. ISSN 1357-2725. PMID 18996219.
^ Манделин, Эрик; Койстинен, Ханну; Койстинен, Риитта; Арола, Джоанна; Аффанди, Биран; Сеппяля, Маркку (сентябрь 2001 г.). «Экспрессия гликоделина в эндометрии у женщин с подкожными имплантатами, высвобождающими левоноргестрел». Фертильность и бесплодие . 76 (3): 474–478 . doi : 10.1016/s0015-0282(01)01969-0 . ISSN 0015-0282. ПМИД 11532467.
^ Сьёберг, Дж.; Вальстрем, Т.; Сеппяля, М.; Рутанен, Э.-М.; Койстинен, Р.; Коскимиес, А.И.; Синосич, MJ; Тейснер, Б.; Грудзинскас, Ю.Г. (январь 1985 г.). «Уровни PAPP-A в семенной плазме у мужчин с нормоспермией и олигоспермией и тканевая локализация PAPP-A в мужских половых путях». Архив андрологии . 14 ( 2–3 ): 253–261 . doi : 10.3109/01485018508988308 . ISSN 0148-5016. ПМИД 2415076.
^ Койстинен, Ханну; Койстинен, Риитта; Делл, Энн; Моррис, Ховард Р.; Истон, Ричард Л.; Патанкар, Маниш С.; Энингер, Серджио; Кларк, Гэри Ф.; Сеппяля, Маркку (1996). «Гликоделин из семенной плазмы представляет собой дифференциально гликозилированную форму противозачаточного гликоделина-А». Молекулярная репродукция человека . 2 (10): 759–765 . doi : 10.1093/моль/2.10.759. ISSN 1360-9947. ПМИД 9239694.
^ Чиу, Филип CN; Чунг, Человек-Кин; Койстинен, Риитта; Койстинен, Ханну; Сеппала, Маркку; Хо, Пак-Чунг; Нг, Эрнест Х.Ю.; Ли, Кай-Фай; Юнг, Уильям С.Б. (27 декабря 2006 г.). «Связанный с Cumulus Oophorus гликоделин-C вытесняет связанные со спермой гликоделины-A и -F и стимулирует связывание сперматозоидов с пеллюцидной зоной». Журнал биологической химии . 282 (8): 5378–5388 . doi : 10.1074/jbc.m607482200 . ISSN 0021-9258. ПМИД 17192260.
^ Кёльбл, Александра К.; Андергассен, Ульрих; Йешке, Удо (2015-10-13). «Роль гликозилирования в метастазах рака молочной железы и контроле рака». Frontiers in Oncology . 5 : 219. doi : 10.3389/fonc.2015.00219 . ISSN 2234-943X. PMC 4602128. PMID 26528431 .
^ Чиу, Филип CN; Чунг, Человек-Кин; Койстинен, Риитта; Койстинен, Ханну; Сеппала, Маркку; Хо, Пак-Чунг; Нг, Эрнест Х.Ю.; Ли, Кай-Фай; Юнг, Уильям С.Б. (27 декабря 2006 г.). «Связанный с Cumulus Oophorus гликоделин-C вытесняет связанные со спермой гликоделины-A и -F и стимулирует связывание сперматозоидов с пеллюцидной зоной». Журнал биологической химии . 282 (8): 5378–5388 . doi : 10.1074/jbc.m607482200 . ISSN 0021-9258. ПМИД 17192260.
^ Юнг, Уильям С.Б.; Ли, Кай-Фай; Койстинен, Риитта; Койстинен, Ханну; Сеппяля, Маркку; Чиу, Филип CN (декабрь 2009 г.). «Влияние гликоделинов на функциональную компетентность сперматозоидов». Журнал репродуктивной иммунологии . 83 ( 1–2 ): 26–30 . doi :10.1016/j.jri.2009.04.012. ISSN 0165-0378. ПМИД 19857900.
^ Cui, Juan; Liu, Yanguo; Wang, Xiuwen (2017-11-29). «Роль гликоделина в развитии и прогрессировании рака». Frontiers in Immunology . 8 : 1685. doi : 10.3389/fimmu.2017.01685 . ISSN 1664-3224. PMC 5712544. PMID 29238349 .
^ СЕППЯЛЯ, МАРККУ; КОСКИМЕС, ААРНЕ И.; ТЕНХУНЕН, АНССИ; РУТАНЕН, ЭВА-МАРЬЯ; ШЁБЕРГ, ЯРИ; КОИСТИНЕН, РИИТТА; ЮЛКУНЕН, МЕРВИ; ВАЛЬСТРЁМ, ТОРСТЕН (май 1985 г.). «Белки беременности в семенной плазме, семенных пузырьках, предовуляторной фолликулярной жидкости и яичниках». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 442 (1 In Vitro Fert): 212–226 . Бибкод : 1985NYASA.442..212S. doi :10.1111/j.1749-6632.1985.tb37522.x. ISSN 0077-8923. PMID 3893267. S2CID 11729995.
^ Болтон, AE; Пинто-Фуртадо, LG; Эндрю, CE; Чепмен, MG (июнь 1986 г.). «Измерение белков, связанных с беременностью, плацентарного белка 14 и белка плазмы, связанного с беременностью, A в семенной плазме человека». Клиническая репродукция и фертильность . 4 (3): 233– 240. ISSN 0725-556X. PMID 2427179.
^ ЮЛКУНЕН, МЕРВИ; РУТАНЕН, ЭВА-МАРЬЯ; КОСКИМЕС, ААРНЕ; РАНТА, ТАПИО; БОН, ХАНС; СЕППАЛА, МАРККУ (ноябрь 1985 г.). «Распределение плацентарного белка 14 в тканях и жидкостях организма во время беременности». BJOG: Международный журнал акушерства и гинекологии . 92 (11): 1145–1151 . doi :10.1111/j.1471-0528.1985.tb03027.x. ISSN 1470-0328. PMID 4063232. S2CID 40266453.
^ Yanyun, Haibo, Guanglu, Yanqin, Jun, Qiongli, Qiongli, Linbo, Tao, Wang, Luo, Che, Li, Gao, Yang, Zhou, Gao, Wang. (2018). «Плацентарный белок 14 как потенциальный биомаркер для диагностики преждевременного разрыва плодных оболочек». Molecular Medicine Reports . 18 (1): 113– 122. doi :10.3892/mmr.2018.8967. PMC 6059659. PMID 29749501. Получено 25 октября 2019 г.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
^ Сузуки, Фукумине, Сугияма, Усуда, Ёсичика, Норитака, Рикиказу, Сабуро. (2000). «Клиническое применение измерения сывороточного плацентарного белка 14 (PP14) в цикле ЭКО-ЭТ». Журнал исследований в области акушерства и гинекологии . 26 (4): 295–302 . doi :10.1111/j.1447-0756.2000.tb01325.x. PMID 11049241. S2CID 22904564 . Проверено 25 октября 2019 г.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
Дальнейшее чтение
Seppälä M, Bohn H, Tatarinov Y (1998). «Гликоделины». Tumour Biology . 19 (3): 213– 20. doi :10.1159/000030009. PMID 9591048. S2CID 232276875.
Salier JP (октябрь 2000 г.). «Расположение на хромосоме, организация экзонов/интронов и эволюция генов липокалина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Структура белков и молекулярная энзимология . 1482 ( 1–2 ): 25–34 . doi :10.1016/S0167-4838(00)00144-8. PMID 11058744.
Халттунен М., Кямяряйнен М., Койстинен Х. (октябрь 2000 г.). «Гликоделин: липокалин, связанный с репродукцией». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1482 ( 1–2 ): 149–56 . doi :10.1016/S0167-4838(00)00158-8. ПМИД 11058757.
Seppälä M, Taylor RN, Koistinen H, Koistinen R, Milgrom E (август 2002 г.). «Гликоделин: основной белок липокалина репродуктивной оси с разнообразными функциями в распознавании и дифференциации клеток». Endocrine Reviews . 23 (4): 401– 30. doi :10.1210/er.2001-0026. PMID 12202458.
Seppälä M, Koistinen H, Koistinen R, Chiu PC, Yeung WS (2007). «Действия гликоделина, связанные с гликозилированием: гамета, кумулюсная клетка, иммунная клетка и клинические ассоциации». Human Reproduction Update . 13 (3): 275–87 . doi : 10.1093/humupd/dmm004 . PMID 17329396.
Garde J, Bell SC, Eperon IC (март 1991 г.). «Множественные формы мРНК, кодирующие связанный с беременностью эндометриальный альфа-2-глобулин человека, гомолог бета-лактоглобулина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (6): 2456– 60. Bibcode : 1991PNAS...88.2456G. doi : 10.1073/pnas.88.6.2456 . PMC 51251. PMID 2006183 .
Wood PL, Iffland CA, Allen E, Bentick B, Burton P, Shaw RW, Bell SC (май 1990 г.). «Уровни сывороточного эндометриального альфа-2-глобулина (альфа-2-ПЭГ), гликозилированного гомолога бета-лактоглобулина, ассоциированного с беременностью, при успешном и неудачном искусственном зачатии». Human Reproduction . 5 (4): 421– 6. doi :10.1093/oxfordjournals.humrep.a137115. PMID 2113930.
Vaisse C, Atger M, Potier B, Milgrom E (1990). «Ген человеческого плацентарного белка 14: последовательность и характеристика короткой дупликации». DNA and Cell Biology . 9 (6): 401– 13. doi :10.1089/dna.1990.9.401. PMID 2206398.
Check JH, Nowroozi K, Chase JS, Vaze M, Joshi S, Baker AF (июнь 1990 г.). «Уровни сывороточного прогестаген-ассоциированного эндометриального белка (PEP) в циклах зачатия и отсутствия зачатия после экстракорпорального оплодотворения-переноса эмбриона». Журнал экстракорпорального оплодотворения и переноса эмбрионов . 7 (3): 134– 6. doi : 10.1007/BF01135675. PMID 2380618. S2CID 12383913.
Wood PL, Waites GT, MacVicar J, Davidson AC, Walker RA, Bell SC (декабрь 1988 г.). «Иммуногистологическая локализация эндометриального альфа-2-глобулина, связанного с беременностью (альфа-2-ПЭГ), в эндометриальной аденокарциноме и эффект медроксипрогестерона ацетата». British Journal of Obstetrics and Gynaecology . 95 (12): 1292– 8. doi :10.1111/j.1471-0528.1988.tb06820.x. PMID 2975952. S2CID 71096539.
Джоши СГ (1987). «Прогестин-зависимый белок эндометрия человека: маркер для мониторинга функции эндометрия человека». Клеточная и молекулярная биология матки . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Т. 230. С. 167– 86. doi :10.1007/978-1-4684-1297-0_10. ISBN978-1-4684-1299-4. PMID 3135704.
Julkunen M, Seppälä M, Jänne OA (декабрь 1988 г.). «Полная аминокислотная последовательность человеческого плацентарного белка 14: прогестерон-регулируемый маточный белок, гомологичный бета-лактоглобулинам». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (23): 8845– 9. Bibcode : 1988PNAS...85.8845J. doi : 10.1073/pnas.85.23.8845 . PMC 282603. PMID 3194393 .
Хухтала М.Л., Сеппяля М., Нарванен А., Паломяки П., Юлкунен М., Бон Х. (июнь 1987 г.). «Гомология аминокислотной последовательности плацентарного белка 14 человека и бета-лактоглобулинов различных видов». Эндокринология . 120 (6): 2620– 2. doi :10.1210/endo-120-6-2620. ПМИД 3569148.
Bell SC, Keyte JW, Waites GT (ноябрь 1987 г.). «Связанный с беременностью эндометриальный альфа-2-глобулин, основной секреторный белок лютеиновой фазы и эндометрия первого триместра беременности, не является гликозилированным пролактином, но связан с бета-лактоглобулинами». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 65 (5): 1067–71 . doi :10.1210/jcem-65-5-1067. PMID 3667877.
Bell SC, Hales MW, Patel SR, Kirwan PH, Drife JO, Milford-Ward A (сентябрь 1986 г.). «Концентрация в амниотической жидкости секретируемых эндометриальных альфа-1- и альфа-2-глобулинов, связанных с беременностью (альфа-1 и альфа-2-ПЭГ)». British Journal of Obstetrics and Gynaecology . 93 (9): 909– 15. doi :10.1111/j.1471-0528.1986.tb08007.x. PMID 3768286. S2CID 70522186.
Джоши СГ, Смит РА, Стокс ДК (ноябрь 1980). «Прогестаген-зависимый эндометриальный белок в амниотической жидкости человека». Журнал репродукции и фертильности . 60 (2): 317–21 . doi : 10.1530/jrf.0.0600317 . PMID 6776278.
Horne CH, Paterson WF, Sutcliffe RG (июль 1982 г.). «Локализация альфа-маточного белка в эндометрии человека». Журнал репродукции и фертильности . 65 (2): 447–50 . doi : 10.1530/jrf.0.0650447 . PMID 7047733.